第五章 酶
酶的生物催化性能及分类
酶的催化机理
酶促反应动力学
酶的制备提问,什么是酶？
酶是生物催化剂
生物体内 一切生化反应 都需要酶的催化才能进行！
性能远远超过人造催化剂。
第一节 酶的生物催化性能
提问,催化剂的共性是什么？
答案,①机理：降低反应活化能，提高反应速度，不改变平衡点
②只起催化作用，本身不消耗；
1.1 酶的特点
A,生物大分子
除 极个别 RNA为催化自身反应的酶 外，其余所有的酶都是 蛋白质 。
B,高效性
反应速度是无酶催化或普通人造催化剂催化反应速度的 106~1016倍 ；
且 绝无副反应 ；
C.高度专一性
单一 类 物质 （ 相对专一 ）
例如 羧肽酶（催化 蛋白质 C端 氨基酸水解脱落的酶）
单一物质 （ 绝对专一 ）（如苹果酸脱氢酶等等）
单一物质 单一立体构型 （,超级专一,）
如 β -葡萄糖氧化酶酶的催化双氧水裂解
？
D,反应条件温和，且活力可调节
常温、常压、中性
提问,如果没有活力调节会怎样？
浪费（物、能）、产废
例
酶原的激活 （胰蛋白酶、凝血酶、胰岛素、脑肽）
原 —— 原材料
调整的本质 —？
酶的活性中心的改变（有－无、优－差）
胰蛋白酶的激活缬 天 天 天天 赖 异 缬 甘 组
S
S
丝
SS
肠激酶（激活作用）
缬 天 天 天天 赖异甘 组 S
S丝缬
SS
活性中心胰蛋白酶原胰蛋白酶提问,为什么不直接以酶形式存在呢？
答案,保护正常组织不受伤害。
活性部位
E.催化活力与辅助因子有关
很多酶都是结合蛋白
辅酶 （维生素,ATP,结合松散 ）
辅助因子
辅基 （金属离子,结合紧密 ）
结 合 酶（又称 全酶 ） = 酶蛋白 + 辅助因子为什么要与辅助因子结合呢？
弥补氨基酸基团催化强度的不足
1,改变并稳定活性中心或改变底物化学键稳定性
（ 底物 — 酶的催化对象 ）
多肽链金属离子（铁、镍、铜等）
什么氨基酸侧链？
＋
＋
酸性、
碱性
－ SH
羧肽酶
Zn 离子稳定活性中心吸附羧氧原子使肽键失稳
2,协助活性中心基团快速转移（进出）
见第六章 维生素
酶的催化功能 由酶蛋白决定
F.容易失活
蛋白质容易变性
NADPH— 脱氢酶的辅酶过氧化氢酶
1.2 酶的物性与分类
酶的物性 —— 蛋白质的物理化学性质
A,按化学组成分
（简单蛋白、结合蛋白）
简单酶与结合酶
B,以蛋白质结构分类
单体酶、寡聚酶、多酶络合物
提问,通过望文生义说说这些酶的区别？
酶由一条肽链组成
酶为寡聚蛋白
几个独立的酶组合起来形成络合体，催化一个系列反应（第七章 糖代谢、第九章脂代谢中）
C.根据催化的反应类型分
大体分 六 大类
a.氧化还原酶 （脱氢酶与氧化酶）
1,脱氢酶
A— H2 + B（辅酶） ← → A + B— H2
2.氧化酶
氧化酶
B— H2 + 1/2 O2 ← → B + H2O
b,转移酶
A— X ＋ B ← → A ＋ B— X
c,水解酶
A— B ＋ H2O ← → AOH ＋ BH
d.异构酶
e,裂解酶
A ← → B + C
f,合成酶
A + B + ATP ← → C ＋ ADP
ATP起提供能量活化反应分子的作用
1.3 酶的命名
催化的底物名 +反应类型 + 酶
例如
琥珀酸脱氢酶、天冬酰胺合成酶
蛋白酶、纤维素酶、淀粉酶？
水解酶一般省去“水解”二字第二节 酶的催化机理
中间产物机制、诱导契合机制
以前称为学说，现已证明确实存在，故而成为机制
2.1 中间产物机制形成中间产物
（要求 S的自由能 低 ）
无酶参与
S→P （要求 S的自由能 高 ）
有酶参与下
E + S → ES →E + P
ES 中间产物中间产物的催化机理 可由诱导契合机制描述一定时间内到同一地点马拉松坐车
2.2 诱导契合机制
A.靠近 定向酶与底物靠近 定向 酶与底物相互诱导变形契合形成中间产物 产物脱离靠近电性吸引、疏水作用定向底物 酶
B.诱导 契合诱导互补性结构变化契合活性中心催化基团进行催化能否契合 —
专一性的由来
C.产物脱离酶复原－ 催化剂
普通化学反应 — 随机碰撞（受浓度、碰撞角度影响）
相当于 —— 社会上的自由恋爱
酶的活性中心 — 相当于“婚姻介绍所”
靠近作用 提高了 酶的活性（“婚介”）中心 底物的浓度（ — 非婚男女集中）
定向作用 缩短了 底物与催化基团间 （“男女”） 的距离
提高反应速度（成功率） 108倍
2.3 与酶高效性有关的因素
A,靠近定向作用
B.诱导“电子云形变”
:EA,B
:
A-,B+
:
这样的共价键易于被酶活性中心 酸碱催化或共价催化电子云形变
C＋ =O－
靠近羧肽酶催化中的 电子云形变定向极性专一性契合区
H2+N＝ C
精氨酸
C端确认区注意
＋
C.酸碱催化、共价催化
酶活性中心 提供 H+或 提供 H+受体 使敏感键断裂的机制称 酸碱催化 。
酸催化 (－ OH、－ NH3+、＝ NH+,-COOH、－ SH)
A-,H+
EH E-
H2O
EH + OH-
+ H+ AH + B+
碱催化 (失电子态 )
A-,B+
+ E-COO- A- + E-COOH
E-COO- + H+
碱 催化
＋
酸 催化
A-,B+
酶活性中心 亲电基团或亲核基团 参与底物敏感键断裂的机制称 共价催化 ；
亲电基团 —— Mg2+,Mn2+ （有空轨道）
亲核基团 ——
¨+ -OH
(有孤对电子 )
亲电催化
2A-,B+ + Mg2+ A,Mg¨
A
+ 2B+
亲核催化
¨-OH ¨-SH
A- + HO,B
中间产物不稳定，断裂，相互结合形成产物，酶复原。
（不同酶促反应中的催化因素影响大小不同。）
－ OH的亲核催化 (胰蛋白酶 )
第三节 酶促反应动力学
提问,化学反应动力学研究哪些内容？
答案,反应速度
包括速度的测定、影响速度的因素
对于酶促反应，变为 酶活力 与 影响酶活力的因素 研究
3.1 酶活力与酶促反应速度
酶活力就是 酶催化反应的能力 。
人的能力 —— 能办多 大 的事
酶的活力 —— 能催化多 快 的反应
通常 以测出的酶促反应速度表示酶的活力 ；
A.酶促反应速度的测定方法
[ P ]
0 X 时 间 T
V
0
V
X
产物浓度产物浓度变化曲线提问,为什么反应速度会随时间减小？
答案,1.[S]降低；
2.酶受到产物抑制提问,用哪一个速度来表示该酶促反应的速度特征呢？
反应初速度 Vo
反应 初 速度表示酶活力。
提问,仅用反应初速度大小对比酶活力行吗？
答案,不行,还与酶的加入量及条件有关。
酶的生物催化性能及分类
酶的催化机理
酶促反应动力学
酶的制备提问,什么是酶？
酶是生物催化剂
生物体内 一切生化反应 都需要酶的催化才能进行！
性能远远超过人造催化剂。
第一节 酶的生物催化性能
提问,催化剂的共性是什么？
答案,①机理：降低反应活化能，提高反应速度，不改变平衡点
②只起催化作用，本身不消耗；
1.1 酶的特点
A,生物大分子
除 极个别 RNA为催化自身反应的酶 外，其余所有的酶都是 蛋白质 。
B,高效性
反应速度是无酶催化或普通人造催化剂催化反应速度的 106~1016倍 ；
且 绝无副反应 ；
C.高度专一性
单一 类 物质 （ 相对专一 ）
例如 羧肽酶（催化 蛋白质 C端 氨基酸水解脱落的酶）
单一物质 （ 绝对专一 ）（如苹果酸脱氢酶等等）
单一物质 单一立体构型 （,超级专一,）
如 β -葡萄糖氧化酶酶的催化双氧水裂解
？
D,反应条件温和，且活力可调节
常温、常压、中性
提问,如果没有活力调节会怎样？
浪费（物、能）、产废
例
酶原的激活 （胰蛋白酶、凝血酶、胰岛素、脑肽）
原 —— 原材料
调整的本质 —？
酶的活性中心的改变（有－无、优－差）
胰蛋白酶的激活缬 天 天 天天 赖 异 缬 甘 组
S
S
丝
SS
肠激酶（激活作用）
缬 天 天 天天 赖异甘 组 S
S丝缬
SS
活性中心胰蛋白酶原胰蛋白酶提问,为什么不直接以酶形式存在呢？
答案,保护正常组织不受伤害。
活性部位
E.催化活力与辅助因子有关
很多酶都是结合蛋白
辅酶 （维生素,ATP,结合松散 ）
辅助因子
辅基 （金属离子,结合紧密 ）
结 合 酶（又称 全酶 ） = 酶蛋白 + 辅助因子为什么要与辅助因子结合呢？
弥补氨基酸基团催化强度的不足
1,改变并稳定活性中心或改变底物化学键稳定性
（ 底物 — 酶的催化对象 ）
多肽链金属离子（铁、镍、铜等）
什么氨基酸侧链？
＋
＋
酸性、
碱性
－ SH
羧肽酶
Zn 离子稳定活性中心吸附羧氧原子使肽键失稳
2,协助活性中心基团快速转移（进出）
见第六章 维生素
酶的催化功能 由酶蛋白决定
F.容易失活
蛋白质容易变性
NADPH— 脱氢酶的辅酶过氧化氢酶
1.2 酶的物性与分类
酶的物性 —— 蛋白质的物理化学性质
A,按化学组成分
（简单蛋白、结合蛋白）
简单酶与结合酶
B,以蛋白质结构分类
单体酶、寡聚酶、多酶络合物
提问,通过望文生义说说这些酶的区别？
酶由一条肽链组成
酶为寡聚蛋白
几个独立的酶组合起来形成络合体，催化一个系列反应（第七章 糖代谢、第九章脂代谢中）
C.根据催化的反应类型分
大体分 六 大类
a.氧化还原酶 （脱氢酶与氧化酶）
1,脱氢酶
A— H2 + B（辅酶） ← → A + B— H2
2.氧化酶
氧化酶
B— H2 + 1/2 O2 ← → B + H2O
b,转移酶
A— X ＋ B ← → A ＋ B— X
c,水解酶
A— B ＋ H2O ← → AOH ＋ BH
d.异构酶
e,裂解酶
A ← → B + C
f,合成酶
A + B + ATP ← → C ＋ ADP
ATP起提供能量活化反应分子的作用
1.3 酶的命名
催化的底物名 +反应类型 + 酶
例如
琥珀酸脱氢酶、天冬酰胺合成酶
蛋白酶、纤维素酶、淀粉酶？
水解酶一般省去“水解”二字第二节 酶的催化机理
中间产物机制、诱导契合机制
以前称为学说，现已证明确实存在，故而成为机制
2.1 中间产物机制形成中间产物
（要求 S的自由能 低 ）
无酶参与
S→P （要求 S的自由能 高 ）
有酶参与下
E + S → ES →E + P
ES 中间产物中间产物的催化机理 可由诱导契合机制描述一定时间内到同一地点马拉松坐车
2.2 诱导契合机制
A.靠近 定向酶与底物靠近 定向 酶与底物相互诱导变形契合形成中间产物 产物脱离靠近电性吸引、疏水作用定向底物 酶
B.诱导 契合诱导互补性结构变化契合活性中心催化基团进行催化能否契合 —
专一性的由来
C.产物脱离酶复原－ 催化剂
普通化学反应 — 随机碰撞（受浓度、碰撞角度影响）
相当于 —— 社会上的自由恋爱
酶的活性中心 — 相当于“婚姻介绍所”
靠近作用 提高了 酶的活性（“婚介”）中心 底物的浓度（ — 非婚男女集中）
定向作用 缩短了 底物与催化基团间 （“男女”） 的距离
提高反应速度（成功率） 108倍
2.3 与酶高效性有关的因素
A,靠近定向作用
B.诱导“电子云形变”
:EA,B
:
A-,B+
:
这样的共价键易于被酶活性中心 酸碱催化或共价催化电子云形变
C＋ =O－
靠近羧肽酶催化中的 电子云形变定向极性专一性契合区
H2+N＝ C
精氨酸
C端确认区注意
＋
C.酸碱催化、共价催化
酶活性中心 提供 H+或 提供 H+受体 使敏感键断裂的机制称 酸碱催化 。
酸催化 (－ OH、－ NH3+、＝ NH+,-COOH、－ SH)
A-,H+
EH E-
H2O
EH + OH-
+ H+ AH + B+
碱催化 (失电子态 )
A-,B+
+ E-COO- A- + E-COOH
E-COO- + H+
碱 催化
＋
酸 催化
A-,B+
酶活性中心 亲电基团或亲核基团 参与底物敏感键断裂的机制称 共价催化 ；
亲电基团 —— Mg2+,Mn2+ （有空轨道）
亲核基团 ——
¨+ -OH
(有孤对电子 )
亲电催化
2A-,B+ + Mg2+ A,Mg¨
A
+ 2B+
亲核催化
¨-OH ¨-SH
A- + HO,B
中间产物不稳定，断裂，相互结合形成产物，酶复原。
（不同酶促反应中的催化因素影响大小不同。）
－ OH的亲核催化 (胰蛋白酶 )
第三节 酶促反应动力学
提问,化学反应动力学研究哪些内容？
答案,反应速度
包括速度的测定、影响速度的因素
对于酶促反应，变为 酶活力 与 影响酶活力的因素 研究
3.1 酶活力与酶促反应速度
酶活力就是 酶催化反应的能力 。
人的能力 —— 能办多 大 的事
酶的活力 —— 能催化多 快 的反应
通常 以测出的酶促反应速度表示酶的活力 ；
A.酶促反应速度的测定方法
[ P ]
0 X 时 间 T
V
0
V
X
产物浓度产物浓度变化曲线提问,为什么反应速度会随时间减小？
答案,1.[S]降低；
2.酶受到产物抑制提问,用哪一个速度来表示该酶促反应的速度特征呢？
反应初速度 Vo
反应 初 速度表示酶活力。
提问,仅用反应初速度大小对比酶活力行吗？
答案,不行,还与酶的加入量及条件有关。
