讲 稿
课程名称：基础生物化学
授课学时：70学时
适用专业：植物科技学院
（农学2002级）
任课教师：冯乃杰
教 学 时 数 分 配 表
理论授课：44学时
章次
各 章 名 称
理论授课
一二三四五六七八九十十一
绪 论核酸化学蛋白质化学酶糖类和糖类代谢生物氧化与氧化磷酸化脂类代谢蛋白质的酶促降解和氨基酸代谢核酸的酶促降解和核酸代谢蛋白质的生物合成蛋白质的生物合成代谢调节
0.5
4
7.5
7
6
4
3
2
1
4
4
1
合 计
44
实验时数：26学时周 次
学时数
序 号
实 验 名 称
3
3
1
酶的基本性质
4
3
2
蛋白质含量的测定
5
6
3
还原糖和总糖的测定
6
6
4
淀粉酶活性的测定
7
3
5
氨基酸的纸层析法
8
3
6
脂肪浸提-----索氏脂肪浸提法
9
2
7
维生素C含量的测定
教 学 进 度 计 划周次
课次 / 学时
教 学 内 容
1
1 / 2
绪论蛋白质
第一节 氨基酸
2 / 4
第二节 肽
第三节 蛋白质的空间结构
一、蛋白质的一级结构
2
1 / 6
二、蛋白质的构象和作用力三、蛋白质的二级结构四、超二级结构和结构域五、蛋白质的三级结构六、蛋白质的四级结构
2 / 8
第四节 蛋白质结构与功能的关系第五节 蛋白质的重要性质
3
1/ 10
核 酸
第一节 核酸的种类、分布与化学组成第二节 核酸的空间结构
2/ 12
第三节 核酸的理化性质第四节 病毒和核蛋白
4
1/ 14
酶
第一节 酶的催化性质
第二节 酶的命名与分类
2/ 16
第三节 酶的作用机制
5
1/18
第四节 影响酶促反应速度的因素第五节 别构酶与同工酶
2/20
第六节 维生素与辅酶
糖代谢
第一节 生物体内的糖类第二节
第二节 双糖和多糖的酶促降解
6
1/ 22
第三节 糖酵解
2/ 24
第四节 三羧酸循环
第五节 磷酸戊糖途径
7
1/26
第六节 单糖的生物合成第七节 蔗糖和多糖的生物合成
生物氧化
第一节 生物氧化概述
2/ 28
第二节 电子传递链第三节 氧化磷酸化
8
1/ 30
第四节 其他末端氧化酶系统
脂类代谢
第一节 生物体内的脂类
2/ 32
第二节 脂肪的降解
脂肪的生物合成
9
1/ 34
第七章 蛋白质的酶促降解和氨基酸代谢第一节 蛋白质的酶促降解
氨基酸的分解与转化
氨及氨基酸的生物合成
2/ 36
第八章 核酸的酶促降解和核酸代谢第九章 核酸的生物合成
DNA的生物合成
一、复制
10
1/ 38
二、逆向转录三、基因突变四、DNA的损伤和修复
2/ 40
第二节 RNA的生物合成第三节 基因工程简介第十章 蛋白质的生物合成
第一节 蛋白质合成体系的组成一、mRNA
11
1/ 42
二、tRNA
三、核糖体
四、辅助因子第二节 蛋白质的合成过程
一、氨基酸的活化
2/ 44
二、蛋白质的合成过程三、真核细胞蛋白质的生物合成四、蛋白质翻译后的加工第十一章 代谢调节
第1次课
名 称,绪 论（25分钟）
目的要求：
重点难点：
主要内容：
生物化学的概念、研究对象和内容。
二、生物化学的发展简史三、生物化学与其它学科的关系四、生物化学的应用和发展前景。
五、怎样学习生物化学
蛋白质
目的要求：通过学习本章内容，让学生了解蛋白质的基本理论知识，明确蛋白质结构的不同层次之间的联系，为进一步学习酶和信息代谢奠定基础。
本章重点：组成蛋白质的20种氨基酸的结构、命名和缩写符号及氨基酸的分类；蛋白质与氨基酸的重要性质；蛋白质的分子结构以及结构与功能的关系。
本章难点：蛋白质的分子结构讲述内容如下：
蛋白质概述：
介绍蛋白质的概念、生物学意义和化学组成
氨基酸介绍氨基酸的共同特点与结构通式
一、蛋白质的氨基酸组成氨基酸的分类：
（一）常见的蛋白质氨基酸的一般结构特点及其分类
20种基本氨基酸的结构、命名和缩写符号按R基团极性差别可以分为四类：
具有非极性的或疏水的R基团氨基酸（8种）；
具有极性的不带电荷的R基团氨基酸（7种）；
具有负电荷的的R基团氨基酸（2种）；
具有正电荷的R基团氨基酸（3种）；
（二）、稀有的蛋白质氨基酸
（三）、非蛋白质氨基酸三、氨基酸的理化性质
１．两性解离与等电点
２．光学性质
３．重要的化学反应：
（1）与茚三硐反应；
（2）与2，4—二硝基氟苯的反应（Sanger桑格反应）；
（3）与苯异硫氰酯的反应（Edman，艾德曼反应）。
（4）与亚硝酸的反应
（5）与丹磺酰氯（DNS）的反应
（6）米隆反应（米伦反应）
第2次课肽在本节中主要是让学生掌握有关肽的一些概念，肽的命名、方向和书写方式。了解几种重要的寡肽及其应用。
一、肽和肽键与肽有关的几个概念
肽（二肽、三肽、寡肽、多肽）、肽链、肽键、氨基酸残基、N-末端、
C-末端
2、肽的命名、方向和书写方式注意：一条多肽链只有一个α-NH2和α-COOH不一定只有一个-NH2和-COOH
二、肽的重要性质
1肽的酸碱性质
2肽的化学反应与氨基酸类似的反应（如：与茚三酮反应生成呈色物质，可用于肽的定性定量测定。
双缩脲反应（是肽和蛋白质所特有的反应，是氨基酸所没有的颜色反应。
三、天然存在的蛋白质肽类蛋白质与多肽之间并没有严格的界限，但一般认为：分子量＞5000的氨基酸聚合体称为蛋白质，而分子量＜5000的氨基酸聚合体称为多肽，即为非蛋白质肽。下面介绍几种重要的寡肽及应用：
1谷胱甘肽的结构及生理功能
2短杆菌肽S结构及其功能
3鹅膏蕈素的结构及其功能
4一些激素如催产素、加压素等四、合成肽简介
第三节 蛋白质的分子结构
一、蛋白质的一级结构
1蛋白质一级结构的概念（例举法：以胰岛素为例）
2测定一级结构的程序
3测定蛋白质一级结构的重要性
第3次课
二、蛋白质的构象和维持构象的作用力构型与构象的概念蛋白质高级结构和酰胺平面的概念
２．维持蛋白质构象的作用力：氢键、范德华引力、疏水作用力、离子键、二硫键、配位键。（氢键、范德华引力、疏水作用力、离子键均属于非共价键，统称为次级键）
三、蛋白质的二级结构：
α－螺旋
β－折叠（平行的和反平行的）
β－转角无规卷曲四、超二级结构和结构域
1、超二级结构（αα、βXβ、βββ）
2、结构域五、蛋白质的三级结构：
1、概念
2、以肌红蛋白为例介绍三级结构的特点功能六、蛋白质的四级结构
1、四级结构的概念；实例（如血红蛋白）
2、亚基的概念；
3、以血红蛋白为例介绍四级结构的特点功能
第4次课
蛋白质结构与功能的关系
研究蛋白质结构与功能的关系是当前生物化学和分子生物学的重要内容，蛋白质的构象决定于一级结构和周围环境的影响，因此研究一级结构和功能的关系是十分必要的。
一、一级结构与功能的关系
１．一级结构的种属差异与分子进化（以细胞色素C为例）
一级结构的变异与分子病（以镰刀型红细胞性贫血病为例）
蛋白质前体的激活与一级结构（以胰岛素原为例）
二、蛋白质构象与功能的关系
1、蛋白质分子的生物学功能直接由其特定的构象决定，一但构象遭到破坏，功能也就丧失了。
2、有些蛋白质分子在表现其生物学功能时，构象必须发生一定的变化。
第五节 蛋白质的重要性质
蛋白质的两性解离、等电点和电泳两性解离等电点（介绍一下酸性氨基酸和碱性氨基酸）
电泳蛋白质的胶体性质蛋白质的沉淀：
盐析有机溶剂沉淀重金属盐类沉淀生物碱试剂和某些酸类沉淀加热变性沉淀蛋白质的变性与复性变性作用复性蛋白质变性后的表征蛋白质变性的预防及其应用五、蛋白质的呈色反应双缩脲反应酚试剂反应茚三酮反应
＊第六节 蛋白质的分类
一、按分子形状分类二、按组成和溶解度分类三、按功能分类
＊第七节 蛋白质的分离提纯及应用
一、蛋白质分离提纯的一般原则二、蛋白质的分子量测定三、蛋白质的应用
第5次课
第二章 核酸化学
本章重点：讲授DNA的分子结构和核酸的主要理化性质，为进一步学习核酸的代谢奠定基础。
简介核酸的发展史
第一节 核酸的种类、分布与功能化学组成核酸的种类和分布种类分布核酸的生物学功能
DNA是主要的遗传物质
RNA指导蛋白质的生物合成
核酸的化学组成
核酸的基本化学组成（列表说明）
一、嘌呤碱基和嘧啶碱基；
二、核糖和脱氧核糖；
三、磷酸四、基本核苷与一些稀有核苷的结构、命名和符号；
五、核苷酸
1、核苷酸组成及其分类
2、细胞内其他核苷酸及其衍生物
（1）、核苷二磷酸和核苷三磷酸
（2）、辅酶核苷酸
第三节 核酸的分子结构
一．DNA的分子结构
（一）DNA的一级结构
1、DNA的一级结构概念与结构式
（1）单体间的连接键
（2）一级结构表示方法
2、多聚核苷酸链的方向性
3、DNA一级结构的研究
（二）DNA的二级结构
DNA的碱基组成－Chargaff规则；
Watson-Crick双螺旋模型的要点和稳定双螺旋结构的力，
DNA双螺旋结构模型的意义
DNA二级结构的其它类型（A－、B－、Z－DNA等）；
（三）DNA的三级结构二．RNA的分子结构
1、tRNA的一级结构、二级结构和三级结构
2、rRNA的结构
mRNA的结构原核生物和真核生物mRNA在结构上的主要区别
第6次课
第四节 核酸的理化性质一、一般的物理性质（1溶解性；2分子大小；3形状；4沉降特性；5粘度）
二、两性解离、等电点及电泳（1两性解离；2等电点；3电泳）
三、紫外吸收性质该性质的用途有四：
1、鉴定核酸样品中有无蛋白质杂质
2、对核酸进行定量测定
3、鉴定核酸样品的纯度
4、作为核酸变性与复性的指标四、变性、复性与分子杂交
（一）核酸的变性核酸的变性与增色效应
（1）核酸的变性的概念及引起变性的因素、衡量核酸变性的指标
（2）增色效应
DNA的热变性与解链温度
（二）核酸的复性复性与减色效应变性与复性的应用—分子杂交五、酸解和碱解酸解碱解
＊第五节 核蛋白
一、核糖体二、病毒
第7次课
第三章 酶
本章重点：讲授酶催化作用的特点；酶的作用机理；影响酶促反应速度的因素。较系统地掌握酶的一般知识，为学习物质代谢奠定基础。
在讲述第一节内容前首先简介酶的发展史第一节 酶的命名与分类
一、酶的命名：
习惯命名法系统命名法二、酶的分类与标码：
酶的分类：氧化－还原酶类；转移酶类；水解酶类；裂合酶类：
异构酶类；合成酶类
2、酶的标码
第二节 酶的催化性质
一、酶的化学本质
1、酶的分类单纯蛋白质酶和结合蛋白质酶；全酶＝酶蛋白＋辅因子
2、酶的辅因子分类
3、辅因子在酶的催化活性中的作用酶的催化特点：
1、高效性
2、专一性
3、可调控性酶催化的专一性
1、相对专一性
（1）、基团
（2）、键专一性
2、绝对专一性
3立体专一性
（1）、旋光异构专一性
（2）、几何异构专一性
（3）、潜手性专一性
第8次课第三节 酶的作用机制
一、酶的活性中心：
催化部位结合部位必需基团二、酶的催化机理
1、酶反应的过渡态学说
2、邻近和定向效应
3、诱导契合学说酸碱催化共价催化
＊三、胰凝乳蛋白酶的催化机理
第四节 影响酶促反应速度的因素
一、酶反应速度与酶活力单位酶反应速度与初速度酶活力概念及其表示方法
第9次课
二、影响酶促反应速度的因素
（一）底物浓度对酶促反应速度的影响
米氏方程：假设的条件、方程式的推导以及Km的意义和作图法。
（二）酶浓度对酶促反应速度的影响
（三）PH对酶促反应速度的影响最适PH
（四）温度对酶促反应速度的影响最适温度
（五）激活剂对酶促反应速度的影响
（六）抑制剂对酶促反应速度的影响
1、可逆抑制：竞争性抑制、非竞争性抑制、反竞争性抑制。
2、不可逆抑制：非专一性的不可逆抑制作用、专一的不可逆抑制作用
第五节 变构酶和同工酶
一、变构酶概念；
结构特点变构酶活性的调节机理变构酶的调节功能二、同工酶同工酶概念及其结构形式在代谢调控中的应用研究同工酶的意义
＊第六节 酶工程
一、酶工程的概念及研究内容二、酶法分析的应用三、酶制剂的应用
第10次课
第八节 维生素与辅酶
一、维生素维生素概念维生素分类和重要的维生素二．辅酶和辅基概念；重要辅酶（辅基）的结构与功能
第四章 糖类和糖类代谢
本章重点：讲授糖酵解、三羧酸循环的反应历程和生物学意义；磷酸戊糖途径的特点和生物学意义；蔗糖和淀粉的合成，明确生物体内糖代谢的基本途径。
＊第一节 生物体内的糖类一般来讲，生物体内的糖类有两种分类方法：
从分子结构来看分为：醛糖和酮糖按其分子大小可分为：单糖、寡糖、多糖三种，本节主要介绍这三种糖类。
一、单糖及其衍生物
1、戊糖
2、己糖
3、庚糖二、寡糖
1、二糖
2、三糖
3、四糖三、多糖
1、淀粉（直链淀粉和支链淀粉）
2、糖原
3、菊糖
4、纤维素
5、半纤维素
6、果胶物质
7、肽聚糖
8、甲壳质
9、粘多糖类
第二节 双糖和多糖的酶促降解
一、蔗糖的水解二、淀汾的降解
（一）淀粉的水解
1、淀粉酶
2、R-酶
3、麦芽糖酶
（二）磷酸解
1、磷酸化酶
2、转移酶和脱支酶三、纤维素的降解
1、在纤维素酶作用下水解
2、在无机酸作用下水解
第11次课第三节 糖酵解
生物体内所需要的能量主要是靠糖的分解代谢产生，糖酵解是糖分解代谢最普遍的最主要的一条途径，不仅动物、植物体存在，而且许多微生物体内也存在，总之，糖酵解是一切有机体中普遍存在的葡萄糖降解途径。
一、糖酵解的概念：指葡萄糖酶促降解成丙酮酸并伴随产生ATP的过程。
糖酵解的 细胞定位：细胞质中二、糖酵解的生化历程（要求学生掌握反应步骤；酶和辅因子；能量产生）
EMP途径全过程从葡萄糖和淀粉开始，分别包括10步和11步反应，为叙述方便，可划分为两个阶段：
耗能阶段（从六碳的葡萄糖——形成两分子三碳糖，消耗能量的过程）
产能阶段（从三磷酸甘油醛——产生丙酮酸，伴随着能量产生）
三、糖酵解的化学计量与生物学意义
EMP产生的能量计算：
（1）无氧条件下，形成2分子ATP；
（2）有氧条件下，除产生2分子ATP外，还有2分子NADH进入呼吸链，又产生了6分子ATP，共产生8分子ATP。
2、糖酵解的生物学意义四、丙酮酸的去向
有氧条件下，能彻底氧化分解；
无氧条件下，可以进行乳酸发酵或乙醇发酵。
五、糖酵解的调控
无论是有氧还是无氧条件下，EMP都是糖分解代谢的一条主要途径，糖酵解的速度取决于两方面的需要：一是细胞对能量的需要，二是细胞对糖代谢中间产物的需要。
1、限速酶的概念
2、糖酵解途径的限速酶：丙酮酸激酶、磷酸果糖激酶和已糖激酶。
第12次课
第四节 三羧酸循环三羧酸循环概念——是有氧条件下丙酮酸彻底氧化的主要途径，它的提出主要是英国生物学家Krebs的贡献，因此该循环也称为Krebs循环，或柠檬酸循环。
细胞定位：线粒体内部，所有三羧酸循环的酶类都在线粒体的衬质中。
有氧条件下，葡萄糖完全氧化的过程可分为三个阶段：
EMP阶段（细胞质中）
丙酮酸氧化成乙酰辅酶A（真核生物细胞线粒体基质中）
乙酰辅酶A被完全氧化成二氧化碳和水的阶段，即TCA循环（真核生物细胞线粒体基质中）
下面介绍后两个阶段：
一、丙酮酸的氧化脱羧生成乙酰辅酶A，产物随即进入TCA循环中。
二、TCA循环的反应历程（注意有关的酶和辅因子）
柠檬酸的生成（草酰乙酸与乙酰辅酶A形成柠檬酸）
柠檬酸异构化形成异柠檬酸异柠檬酸氧化脱羧形成α—酮戊二酸（TCA循环的第一次氧化脱羧）
以此反应为分界点，在此之前都是三羧酸的转化，以后则是二羧酸的转化了。
α—酮戊二酸的氧化脱羧形成琥珀酰辅酶A（TCA循环的第二次氧化脱羧，是控制点之一）
由琥珀酰辅酶A形成琥珀酸（GDP+Pi→GTP ； GTP+ADP→ATP+GDP）
琥珀酸氧化成延胡索酸苹果酸的生成（延胡索酸水解生成）
苹果酸氧化成草酰乙酸（以NAD+为氢受体）
三、三羧酸循环中的化学计算
TCA循环的几个特点
TCA循环总的反应式能量计算四、TCA循环的回补反应丙酮酸的羧化生成草酰乙酸磷酸烯醇式丙酮酸的羧化生成草酰乙酸苹果酸脱氢生成草酰乙酸
α—酮戊二酸与天冬氨酸转氨生成草酰乙酸五、三羧酸循环的调控
调节部位有四处：
丙酮酸脱氢酶系的调控柠檬酸合成酶的调节异柠檬酸脱氢酶的调节
α—酮戊二酸脱氢酶系的调节六、三羧酸循环的生物学意义（补充）
为生命活动提供能量为生物合成提供一些中间产物
TCA循环是联系糖、脂类、蛋白质代谢的枢纽。
第五节 磷酸戊糖途径（PPP途径）
葡萄糖在生物体内的氧化分解主要是通过EMP和TCA循环进行的，这也是生物产能的主要途径，但绝非是唯一的氧化途径，当加入碘乙酸或氟化物后，EMP和TCA循环被抑制，但葡萄糖的消耗并无多大影响，这表明在生物体内还有其它可供选择的途径使葡萄糖氧化利用。50年代初期，发现了PPP途径。
一、磷酸戊糖途径
细胞定位：液泡反应历程（注意有关的酶和辅因子）
（1）可逆的氧化阶段（由六碳糖脱氢脱羧形成五碳糖）
（2）重组再生阶段（由五碳糖重新合成六碳糖）
二、磷酸戊糖途径的化学计量与生物学意义化学计量
总反应方程式与能量计算生物学意义
（1）、提供能量
（2）为生物合成提供还原力（NADPH）
（3）为核酸的合成提供核糖
（4）与植物的光合作用密切相关
第13次课
第六节 单糖的生物合成
一、糖异生作用的概念
合成葡萄糖的前体物质二、糖异生作用反应历程与糖酵解逆过程三步不同的反应（三个关键步骤）
1、丙酮酸→磷酸烯醇式丙酮酸
2、1，6—2磷酸果糖→6—磷酸果糖
3、由6—磷酸果糖→葡萄糖三、糖异生作用的生物学意义及其调控（选讲）
第七节 蔗糖和多糖的生物合成
一、活化的单糖基供体及其相互转化
糖核苷酸的概念、种类及其形成二、蔗糖的合成：
1、蔗糖磷酸化酶途径（微生物中发现，高等植物中未发现）
2、蔗糖合酶途径（植物非光合组织中活性较高）
3、蔗糖磷酸合酶途径（植物光合组织中活性较高）
三、淀粉（糖元）的合成：
（一）直链淀粉的合成：
1、淀粉磷酸化酶（主要起催化淀粉的降解，合成由其它两种酶催化）
2、D－酶（加成酶）
3、淀粉合酶
（二）支链淀粉的合成：
Q－酶（合成支链部分）和淀粉合酶（合成直链部分）共同作用形成支链淀粉四、纤维素的合成（纤维素合酶催化）
第五章 生物氧化与氧化磷酸化
本章重点：讲授电子传递链和氧化磷酸化作用，明确物质代谢与能量代谢的关系。
第一节 生物氧化概述
生物能的转换及生物系统中的能流一、生物氧化的概念与特点
1、广义的和狭义的概念
2、生物氧化的特点
3、生物氧化与体外燃烧的区别。
二、生化反应自由能变化生化标准自由能变化自由能变化与平衡常数的关系自由能的变化与氧化还原电位差的关系三、高能化合物
1、高能化合物、高能磷酸化合物、高能键的概念
2、高能化合物的类型
3、ATP在能量转换中的作用
第14次课
第二节 电子传递链（呼吸链）
一、电子传递链概念与部位概念部位：原核生物存在于细胞质膜上，真核生物存在于线粒体内膜上。
二、呼吸链的电子传递链（组分）
三、呼吸链的电子传递体的排列顺序四、呼吸链组分在线粒体内膜上的分布五、呼吸链的电子传递抑制剂（包括作用部位）
可分为三类：
1、鱼藤酮、安密妥、杀蝶素A
2、抗霉素A
3、氰化物，叠氮化物，CO和H2S
第三节 氧化磷酸化
一、氧化磷酸化的概念及类型
1、概念
2、类型
（1）底物水平磷酸化
（2）电子传递磷酸化
绿色植物中光合电子传递中也有ADP→ATP的过程，叫做光合磷酸化。
二、氧化磷酸化的偶联部位、P／O比、解偶联剂、抑制剂及其作用机制
1、偶联部位
2、磷氧比
3、解偶联作用概念人工或天然的解偶联剂
4、氧化磷酸化的抑制剂三、氧化磷酸化的机理（掌握每一种假说的要点）
目前氧化磷酸化的分子机理仍不很清楚，一般认为有三种假说如下：
1、化学偶联假说
2、构象偶联假说
3、化学渗透假说
＊四、线粒体穿梭系统
1、外NADH脱氢酶
2、磷酸甘油穿梭
3、苹果酸穿梭五、能荷
1、能荷的概念
2、能荷对ATP生成与利用途径的调节
第15次课
＊第四节 其他氧化酶系统
一、植物的抗氰氧化酶系统二、多酚氧化酶系统三、抗坏血酸氧化酶系统四、超氧物岐化酶、过氧化氢酶、过氧化物酶系统细胞色素P450系统（不要求）
第六章 脂类代谢
本章重点：讲授脂肪酸的β－氧化和从头合成，明确糖代谢与脂类代谢的联系。
＊第一节 生物体内的脂类一．单纯脂质：脂肪酸、脂酰甘油和蜡二．复合脂类：磷脂、糖脂和硫脂三．非皂化脂质：萜类、类固醇类
第16次课
第二节 脂肪的降解
脂肪作为贮藏物质在需作供能物质时，要首先经酶促水解为甘油和脂肪酸，再按照各自不同的途径氧化分解或转化为其他所需物质。
一、脂肪的酶促水解二、甘油的降解及转化三、脂肪酸的氧化分解
１．脂肪酸的β－氧化：β－氧化反应历程及有关酶，β－氧化过程中的能量计算。
２．脂肪酸的α－氧化
３．脂肪酸的ω－氧化四、乙醛酸循环
1、乙醛酸循环的反应历程
2、两个关键的酶（异柠檬酸裂解酶和苹果酸合成酶）
第三节 脂肪的生物合成
一、甘油的生物合成二、脂肪酸的生物合成
１、饱和脂肪酸的从头合成：
（1）C2单位（乙酰辅酶A）的来源
（2）丙二酸单酰CoA的生成
（3）脂肪酸合成酶多酶体系
（4）脂肪酸从头合成的反应历程
（5）脂肪酸合成的化学计量
２、脂肪酸碳链的延长：微粒体系统和线粒体系统（了解内容）
３、不饱和脂肪酸的合成：去饱和电子传递途径（了解内容）
三、三酰甘油的生物合成
1、合成原料和合成酶
2、合成过程
＊第四节 类脂的代谢
一、甘油磷脂的降解与生物合成二、糖苷脂的降解与生物合成三、胆固醇的合成与转化
第17次课
第七章 蛋白质的酶促降解和氨基酸代谢
本章重点：讲授氨基酸的酶促降解，氨的同化，与氨基酸合成，明确碳代谢与氮代谢之间的关系。
第一节 蛋白质的酶促降解
蛋白质的水解是在蛋白水解酶的催化下进行的。它存在于植物的所有细胞及组织中，可分为蛋白酶和肽酶两类。
一、蛋白酶的种类和专一性二、肽酶的种类和专一性三、蛋白质的酶促降解。
第二节 氨基酸的降解与转化
一、脱氨基作用
1、氧化脱氨基
2、非氧化脱氨基
3、转氨基作用
4、联合脱氨作用
5、脱酰胺基作用。
二、脱羧基作用 直接脱羧基作用，羟化脱羧基作用。
三、氨基酸分解产物的去向
１、尿素的生成和尿素循环
２、合成其他含氮化合物（了解内容）
３、氨基酸碳架的氧化（了解内容）
４、转变成糖和脂类（生糖氨基酸和生酮氨基酸）
第三节 氨及氨基酸的生物合成
一、氮素循环
＊二、生物固氮
１、生物固氮的意义
２、固氮酶的结构
３、固氮酶催化的反应及反应条件
４、固氮过程中的氢代谢三、硝酸还原作用：硝酸还原酶和亚硝酸还原酶四、氨的同化
１、Glu的生成途径：Glu脱氢酶途径，Glu合成酶途径
２、氨甲酰磷酸的生成五、氨基酸的生成合成
１、转氨作用：由α－酮戊二酸氨基化合成谷氨酸；氨基酸相互转化
２、个别氨基酸的合成：Ala族、Ser族、Asp族、Glu族、His和芳香族氨基酸的合成
＊第四节 由氨基酸衍生的其它化合物（大纲不要求）
一、多胺二、儿茶酚胺类和黑色素三、生氰糖苷四、生物碱五、由氨基酸衍生的植物激素六、由氨基酸衍生的辅酶七、卟啉类色素的生成八、木质素
第18次课
第八章 核酸的酶促降解和核酸代谢
本章重点：讲授核酸的酶解和核苷酸合成
第一节 核酸的酶促降解
在生物体内，核酸经过一系列酶的作用，最终降解为二氧化碳、水、磷酸等小分子物质的过程，称为核酸的降解代谢。降解的酶叫做核酸酶（作用于核酸磷酸二脂键的酶），核酸酶有两种分类方法：
按作用物不同可分为RNA酶和DNA酶；
按作用位置不同可分为核酸外切酶和核酸内切酶。
一、核酸外切酶二、核酸内切酶
第二节 核苷酸的降解
一、核苷酸的降解二、嘌呤的降解
1、水解脱氨
2、三步氧化
3、三步水解不同生物体内嘌呤分解的最终产物不同（应该重点掌握）
三、嘧啶的降解
1、水解脱氨
2、还原
3、水解开环
4、水解脱氨脱羧
第三节 核苷酸的合成代谢
一、核糖核苷酸的合成
1、嘌呤核苷酸的合成
（1）嘌呤环组分的来源
（2）主要合成途径
（3）补救途径（大纲不要求）
2、嘧啶核苷酸的合成代谢
（1）嘧啶环组分的来源
（2）主要合成途径
（3）补救途径（大纲不要求）
二、脱氧核糖核苷酸的合成
1、脱氧核糖核苷酸的还原
2、补救途径（大纲不要求）
三、核苷酸转变成核苷二磷酸和核苷三磷酸
第19次课
第九章 核酸的生物合成
本章重点：讲授DNA的复制和RNA转录，明确其生物合成的特点。 讲述核酸生物合成之前首先讲述几个概念：中心法则、复制、转录、翻译、逆转录。
第一节 DNA的生物合成一、半保留复制
1、半保留复制的概念和实验证据
2、半保留复制的实验证据二、DNA的合成反应及与DNA复制有关的酶和蛋白质
（一）DNA的合成反应
（二）与DNA复制有关的酶类和蛋白质因子：
1、引物合成酶
2、DNA聚合酶
3、真核细胞的DNA聚合酶
4、DNA连接酶
5、拓扑异构酶
6、解螺旋酶
7其它蛋白因子三、原核生物DNA复制过程：
（一）、双链的解开（复制眼和复制叉）
（二）、RNA引物的合成
（三）、DNA链的延长（先导链和后随链、冈崎片段）
（四）、切除引物，填补缺口，连接修复
这样，以两条亲代DNA链为模板，各自形成一条子代DNA互补链，结果是形成了两个DNA双股螺旋分子，每个分子中一条来自于亲代DNA，另一条链则是新合成的，故称为半保留复制。
补充（大纲不要求）：真核细胞的DNA复制
DNA复制的基本规律（基本特点）
四、逆向转录：
1、逆转录的概念、逆转录酶、发现逆转录的意义
2逆向转录过程五、基因突变和DNA的损伤修复
1、DNA突变：有四种类型：碱基置换（转换、颠换）；插入、缺失。
2、突变途径
3、DNA的损伤的修复
（1）造成DNA损伤的因素
（2）DNA损伤的修复：光复活，切除修复，重组修复、诱导修复。
第20次课第二节 RNA的生物合成
细胞内各种RNA都是通过转录合成的。
一、转录
1、转录的概念
2、转录的反应式
3、转录与复制的区别二、RNA聚合酶
1、大肠杆菌的RNA聚合酶：全酶与核心酶的组成和性质。
2、真核生物的RNA聚合酶。
三、RNA的转录过程
1、起始位点的识别
2、起始
3、延伸
4、终止四、转录后的加工
1、mRNA的加工
2、tRNA的加工
3、rRNA的加工五、RNA的复制
第三节 基因工程简介
一、基因工程的概念及其步骤二、基因工程的操作技术
1、目的基因的制备
2、基因载体
3、目的基因与基因载体的重组；
4、重组体的转化，筛选和目的基因的表达。
三、基因工程的应用与前景
第21次课
第十章 蛋白质的生物合成
本章重点：讲授蛋白质生物合成过程，明确其特点以及与核酸的关系。
第一节 蛋白质合成体系的重要组分
一、mRNA和遗传密码
1、mRNA
2、遗传密码
（1）密码子
（2）遗传密码的特点二、tRNA作用与功能三、rRNA及核糖体
1、核糖体组成
2、核糖体在蛋白质合成中的作用四、辅助因子：起始因子；延伸因子；终止和释放因子。
第22次课
第二节 蛋白质合成过程
一、氨基酸的活化：氨酰－tRNA合酶的性质和反应机理二、肽链合成的起始：起始氨基酰－tRNA和起始复合物的形成三、肽链的延伸：入位，肽键形成，移位。
四、肽链合成的终止与释放五、真核细胞蛋白质的生物合成六、肽链合成后的加工与折叠
第十一章 代谢调节
本章重点：讲授酶活性的调节机理和酶合成的调控机理，明确这两面种调节在代谢上的重要性。
物质代谢的相互联系
一、糖代谢与脂类代的相互联系二、糖代谢与蛋白质代谢的相互联系三、脂类代谢与蛋白质代谢的相互联系四、核酸代谢与糖、脂类和蛋白质的相互联系
酶量的调节
一、酶合成的调节
（一）转录水平的调节诱导和阻遏
1、操纵子模型
2、调节基因产物的调控
3、衰减作用
（二）转录后的调节
（三）翻译水平的调节二、酶降解的调节
第三节 酶分子的活性调节一、酶原激活
酶原和酶原激活的概念二、酶的共价修饰和级联系统
1、共价修饰
2、级联系统三、前馈和反馈作用
（一）、前馈
1、正前馈
2、负前馈
（二）反馈
1、正反馈
2、负反馈
基础生物化学实验大纲
一．性质与任务
生物化学实验是生物化学教学的重要组成部分，它和生物化学理论教学都具有同等重要的地位。生化实验技术广泛用于生命科学许多领域的研究。
１．通过实验课的教学，使学生掌握比色、层析、电泳、离心等生物化学基本实验方法的原理和操作技能，学会选择正确的方法进行生物材料中多种物质的分离，提纯及鉴定。
２．培养学生严谨的科学态度及分析、解决问题的能力。同时通过实验加深学生对生物化学基本理论的理解。
（1）学生能够自行预习实验讲义，做好实验前准备。
（2）学生能够借助教材及说明书正确使用常用仪器。
（3）学生能够运用所学理论知识对实验现象进行正确分析解释。
（4）学生能够正确记录和处理实验数据，绘制曲线，说明实验结果，撰写合格的实验报告。
３．培养学生主动探索的精神和遵守纪律爱护公物的思想品德。
二．基本要求与重点难点
基本要求：
１．使学生了解系列化实验课的重要性，明确生化实验课的地位和任务。
２．课前自行完成预习，做好课前准备。
３．掌握实验原理和基本的操作技术。
４．了解常用仪器的性能，学会调整及使用方法。
５．正确记录和处理实验数据，正确分析、解释实验现象，并撰写合格的实验报告。
重点：
１．熟悉生化实验的基本原理和常用方法。
２．常用仪器的调整和使用：如离心、比色等。
３．对实验现象、结果的分析和解释。
难点：
对实验现象做出正确的分析和解释。
三,课程内容与学时分配
课程名称：生物化学实验 课程实验学时：26
面向专业：植物科技学院各专业 学历层次：本科序号
实验名称
时数
实验属性
开出要求
实验目的与要求
01
还原糖总糖的测定
6
验证性
必开
掌握还原糖测定的基本原理，学习比色定糖法的基本操作，熟悉分光光度计的使用方法。
02
脂肪浸提－－索氏脂肪浸提法
3
验证性
必开
要求学生学习和掌握粗脂肪提取的原理和测定方法。
03
氨基酸的纸层析法
3
验证性
必开
本实验的目的在于要求学生掌握纸层析法的一般原理和操作技术。
04
蛋白质含量测定－考马斯亮蓝G-250法
3
验证性
必开
要求学生学习和掌握考马斯亮蓝G-250测定蛋白质含量的原理和方法。
05
酶的基本性质
3
验证性
必开
通过本实验认识、了解酶的特异性，并掌握检查酶的特异性的方法和原理加深对影响酶促反应因素的理解。
06
淀粉酶活性的测定
6
验证性
必开
本实验的目的在于掌握植物中α-淀粉酶β-淀粉酶活性的测定原理和测定α-淀粉酶活性的方法。
07
维生素C含量的测定
2
验证性
选开
通过对维生素C含量的测定，使学生了解果品质量的高低，并掌握这一测定方法。
