教 案课 程,生物化学专题学 时,40
班 级,专升本 园艺2002
教 师,贝丽霞黑 龙 江 八 一 农 垦 大 学周次
学时
教 学 内 容
备 注
1
2
第一专题 蛋白质代谢（8学时）
第一讲 蛋白质的静态生化第一节 蛋白质概述第二节 氨基酸
2
2
肽第四节 蛋白质的结构蛋白质的性质和功能第六节 蛋白质分子结构与生理功能的关系
3
2
第二讲 蛋白质的动态生化第一节 蛋白质的酶促降解第二节 氨基酸的降解和转化
4
2
氮素同化作用氨基酸的生物合成第五节 蛋白质的生物合成
5
2
第二专题 酶（4学时）
酶的分类与命名、
酶的化学本质、
第三节 酶的催化特点、
6
2
第四节 影响酶促反应速度的因素,
第五节 维生素与辅酶
教 学 进 度 计 划教 学 进 度 计 划周次
学时
教 学 内 容
备 注
7
2
第三专题 核酸代谢（6学时）
第一讲 核酸的静态生化第一节 核酸的种类、分布和组成，
第二节 核酸的分子结构,
8
2
第三节 核酸的性质，
第二讲 核酸的动态生化第一节 核酸的酶促降解
9
2
第二节 核酸的生物合成
DNA的生物合成二、RNA的生物合成
10
2
第四专题 糖代谢（4学时）
第一讲 糖的静态生化第二讲 糖的动态生化糖的酶促降解一、多糖的降解二、单糖的降解
1、糖酵解
教 学 进 度 计 划周次
学时
教 学 内 容
备 注
11
2
2、三羧酸循环
3、磷酸戊糖途径第二节 糖的生物合成一、单糖的合成二、多糖的合成
12
2
第五专题 生物氧化与氧化磷酸化（4学时）
生物氧化的基本概况，
第二节 生物氧化中的能量问题,
13
2
第三节 电子传递与氧化磷酸化
14
2
第六专题 脂类代谢（4学时）
第一讲 脂类的静态生化第二讲 脂类的动态生化第一节 脂肪的降解，
15
2
第二节 脂肪的生物合成
名称
第一章 核酸化学目的要求
了解核酸的发现、种类、分布、组成、重要性，掌握核酸的结构、性质。
重点难点
讲授DNA的分子结构、RNA的三叶草型结构、DNA的性质和核酸的主要理化性质，为进学习核酸的代谢奠定基础。
时间
教学组织
教学方法
核酸的发现——种类——分布——化学组成——生理功能
DNA的结构核酸的结构
RNA的结构核酸与蛋白质的复合体
单 元 教 学 计 划名称
第二章 蛋白质化学目的要求
讲授蛋白质的分子结构、重要性质、结构与功能的关系。明确蛋白质结构的不同层次之间的联系，为进一步学习酶和信息代谢奠定基础。
重点难点
氨基酸的两性性质、等电点和光学性质、蛋白质的空间结构和重要性质。
时间
教学组织
教学方法
氨基酸的分类——氨基酸的理化性质——蛋白质的结构——蛋白质的结构与功能的关系——蛋白质的生物学功能
单 元 教 学 计 划名称
第三章 酶目的要求
了解酶和一般催化剂的相同点和不同点，掌握酶的化学本质重点难点
酶的专一性、酶催化作用的特点；酶的作用机理；影响酶促反应速度的因素。较系统地掌握酶的一般知识，为学习物质代谢奠定基础。
时间
教学组织
教学方法
酶的概念——酶和一般催化剂的比较（相同点和不同点）——酶的化学本质——酶的命名与分类-酶的专一性和活性中心——辅酶
单 元 教 学 计 划名称
第四章 糖类和糖类代谢目的要求
了解糖类物质的概念、分类、功能重点难点
糖酵解、三羧酸循环的反应历程和生物学意义；磷酸戊糖途径的特点和生物学意义；蔗糖和淀粉的合成，明确生物体内糖代谢的基本途径。
时间
教学组织
教学方法
糖类物质的概念——分类——分布——生理功能糖降解:淀粉——葡萄糖—(EMP途径)—丙乳酸发酵无 O2发酵过程 酒精发酵酮酸
有O2线粒体—（氧化脱羧）—乙酰辅酶A—（TCA循环）—二氧化碳和水
PPP途径、糖异生途径、TCA回补反应糖合成：单糖（葡萄糖）合成、双糖（蔗糖）合成、多糖（淀粉）合成
单 元 教 学 计 划名称
第五章 生物氧化与氧化磷酸化目的要求
了解生物氧化的概念、特点重点难点
呼吸链、氧化磷酸化、磷氧比、化学渗透假说、电子传递链和氧化磷酸化作用，明确物质代谢与能量代谢的关系。
时间
教学组织
教学方法
生物氧化的概念——特点呼吸链：概念、组成成分、电子传递抑制剂氧化磷酸化：概念、机理化学渗透假说
单 元 教 学 计 划名称
第六章 脂类代谢目的要求
了解脂类的分类，掌握乙酰甘油的代谢和合成过程重点难点
讲授脂肪酸的β－氧化和从头合成，明确糖代谢与脂类代谢的联系。
时间
教学组织
教学方法
脂类物质的概念——分类脂类的降解：
乙酰甘油—（乙酰甘油脂肪酶）—
甘油——a-p-甘油——磷酸二羥丙酮——3-p-甘油醛—（EMP、TCA）—二氧化碳+水
a－氧化脂肪酸—— β－氧化
β氧化—（TCA）—
r－氧化
二氧化碳+水脂类的合成：
甘油的合成：磷酸二羥丙酮——3-p-甘油——甘油脂肪酸的合成：乙酰辅酶A——脂肪酸（C16）
甘油乙酰甘油脂肪酸注：饱和脂肪酸从头合成
单 元 教 学 计 划名称
第七章 蛋白质的酶促降解和氨基酸代谢目的要求
了解肽酶和氨肽酶的分类和功能，掌握氨基酸的降解反应重点难点
脱氨基作用、氨基酸的合成、氨基酸的酶促降解，氨的同化，与氨基酸合成，碳代谢与氮代谢之间的关系。
时间
教学组织
教学方法
蛋白质_—（蛋白酶）—多肽—（肽酶）—氨基酸氨基酸代谢：
脱氨基作用降解—— 脱羧基作用羥化作用
-NH2:转氨基作用提供合成—需要
C架：来源（EMP、TCA、PPP、乙醇酸循环）
单 元 教 学 计 划名称
第八章 核酸的酶促降解和核酸代谢目的要求
了解核酸的酶促降解过程所涉及的酶重点难点
讲授核酸的酶解和核苷酸合成
时间
教学组织
教学方法
核酸—（核酸酶）—核苷酸—（核苷酸酶）
磷酸碱基—降解
—核苷—（核苷磷酸化酶）—1-P-戊糖核苷酸的合成p264
单 元 教 学 计 划名称
第九章 核酸的生物合成目的要求
掌握基本概念：中心法则、半保留复制、转录、逆转录、基因突变；了解DNA合成反应及有关的酶和带白质重点难点
讲授DNA的复制的基本规律和基本过程、DNA的损伤和修复及RNA转录，明确其生物合成的特点
时间
教学组织
教学方法
四种脱氧核苷酸（dATP、dGTP、dCTP、dTTP）在DNA聚合酶和镁离子的作用下，生成DNA和PPi
单 元 教 学 计 划名称
第十章 蛋白质的生物合成目的要求
掌握基本概念：翻译、遗传密码：遗传密码的特性、tRNA的结构特点重点难点
讲授蛋白质生物合成过程，真核细胞与原核细胞蛋白质生物合成的区别，明确其特点以及与核酸的关系。
时间
教学组织
教学方法
场所——核糖体蛋白质的合成 原料——氨基酸能量——ATP或GTP
遗传密码蛋白质合成体系的组分 tRNA
辅助因子
1、氨基酸的活化
2、肽链合成的起始
3、肽链的延伸蛋白质合成
4、肽链合成的终止和释放
5、合成后的加工与运转真核细胞与原核细胞蛋白质合成的区别
单 元 教 学 计 划名称
第十一章 代谢调节目的要求重点难点
讲授酶活性的调节机理和酶合成的调控机理，明确这两面种调节在代谢上的重要性。
时间
教学组织
教学方法
课 目
绪论
目 的要 求
了解生物化学的研究内容、发展、分类及其与它学科的关系
重 点难 点
主要内容:
绪 论一,生物化学的研究内容
1.概念生物化学:是生命的化学,是研究微生物、植物、动物及人体等的化学组成和生命过程中的化学变化的一门科学。
2.内容
（1）静态生化：研究生物体内各种化合物的组成及其含量、化学组成、化学性质、功能等。
静态生化(第1 章到第3章)重点介绍生物大分子。
（2）动态生化：生物的代谢过程。动态生化（第4章到第9章）重点介绍糖类、脂类、蛋白质和核苷酸的基本代谢及能量代谢。
（3）信息代谢和代谢调节（第10章到第11章）。
3.生化的分类 动物生化植物生化微生物生化二 生物化学的发展
1,现代生物化学可以从法国著名化学家拉瓦锡研究燃烧和呼吸叙述起,即18世纪下半叶，大约相当于清朝乾隆年间。
2,18世纪，由化学家通过科学试验，发现生物体的呼吸氧化作用；发现柠檬酸、苹果酸等生物中间代谢产物。
3,19世纪后，在生物学、化学、物理学方面有极大的进展,
生物化学的发展过程:
（1） 1930--1950年：糖酵解、三羧酸循环、氧化磷酸化、脂肪代谢
（2） 1950--1960年：DNA的双螺旋结构、分子遗传的中心法则
（3） 1960--1980年：遗传工程、细胞工程、酶工程、发酵工程 ---以上四项为“生物技术”
主要内容：
4,在我国，远在上古时代,劳动人民在从事生产活动过程中已逐渐积累了不少关于生物化学的知识。
三,生物化学和其它学科的关系生物化学是介于生物学与化学之间的一门边缘科学，它与化学特别是有机化学和物理化学有着密切联系，即生化是各门学科的基础。
生物学 化学 生理学农业科学 | 医药学分类学 生物化学 遗传学微生物学 | 生态学微生物学权威人士预言,21世纪将是生命科学的时代。生物化学不仅是生命科学的带头学科之一，而且在医学、工农业生产、轻工食品、能源环保、生物工程等领域是得到广泛的应用。
本课程总学时数70学时，讲课44学时，实验26学时。考试成绩理论80%，实验20%。
第一章 蛋白质蛋白质：是由ａ＿Ａa结合而成的多肽链。再由一条或一条以上的多肽链按各种特殊方式组合而成的高分子化合物。
第一节 蛋白质的化学组成一．蛋白质重要生物学意义：
１．催化作用
２．激素作用
３．肌肉收缩
４．输送作用
５．免疫作用
６．生物膜功能
７．保护结缔作用
８．接收和传递作用
课 目
蛋白质的化学组成、氨基酸分类
目 的要 求
了解蛋白质的概念、化学组成、分类，掌握蛋白质的生物学功能及氨基酸的分类
重 点难 点
蛋白质的生物学功能、氨基酸分类
主要内容:
９．控制生长和分化
１０．毒蛋白序列－分子中的Ａａ种类和顺序基础 构象－肽链的分子多少及空间结构组装－四级结构（酶原－酶．胰岛素元－胰岛素）
二,蛋白质的化学概念
１．所有的蛋白质都是由２０种Ａａ组成的多分子有机物。即蛋白质是以Ａａ为基本单位的生物大分子。
２．蛋白质的分子量是巨大的。
３．蛋白质经水解后的产物是Ａａ。
三,蛋白质的化学组成许多蛋白质已经获得结晶的纯品，根据蛋白质的元素分析发现，它们的组成中都有
Ｃ．Ｈ．Ｏ．Ｎ和少量的Ｓ。有些蛋白质还有少量的其它元素如：Ｐ．Ｆe．Ｚn．Ｍo．Ｉ等。这些元素在蛋白质的组成百分比为：
Ｃ：５０－５５％Ｈ：６－８％．Ｏ：２０－２３０％．Ｎ：１５－１８％．Ｓ：
０－４％。蛋白质的平均含量为１６％，这是蛋白质元素组成的特点，也是凯氏定氮法测定蛋白质含量的计算基础。蛋白质含量＝蛋白质＊６．２５。（６．２５为１６％的倒数）。
四,蛋白质的化学结构组成蛋白质的Ａa的结构通式,
H
|
R-C-COOH
|
NH2
课 目
氨基酸的重要理化性质
目 的要 求
掌握氨基酸的理化性质
重 点难 点
氨基酸的旋光性、紫外吸收特性、两性性质和等电点，掌握氨基酸参与的反应
主要内容:
一,Ａa（氨基酸）的分类
Ａa的通式为,Ｈ
｜
Ｒ－Ｃ－ＣＯＯＨ
｜
ＮＨ２
根据Ｒ基团的极性分为四大类:
二,不常见的蛋白质氨基酸三,非蛋白质Ａa：
四．Ａa的提要理化性质
（一）一般理化性质：
（二）Ａa的两性性质
Ａa的等电点：
从ＰＫ（解离常数） 计算等是点ＰＩ
Ａa的ＰＩ是根据Ａa上的解离常数来决定的。
即Ａa等电点相当于该Ａa两性离子水解两侧基团的ＰＫ和的一半。
（三）a－氨基酸的化学反应：
一．a－氨基酸参加的反应：
１．与亚硝酸反应：
２．与酰化试剂的反应
３．桑格反应（ＤＮＦＢ）
４．艾德曼反应用于鉴定多肽或是蛋白质的Ｎ－未端Ａa，它在多肽和蛋白质的Ａa顺序方面
５．形成西佛碱反应
Ａa的氨基与醛类化合物反应生成弱碱。西佛碱是以Ａa 底物的某些酶促反应如氨基酸的中间产物
６．与丹磺酰氯反应。 以上几个的反应见书上！
二．a－羧基参加的反应：
主要内容:
Ａa的a-羧基的其它的有机酸的羧基一样在一定的条件下可以发生成盐．成酯．成酰氯．成酰氨以及成羧和叠氮化反应。
１．和碱反应
２．和醇反应当Ａa的羧基变成甲酯．乙酯或钠墁后，羧基的化学反应性能被钝化或者说羧基被保护，而氨基的化学反应性能加强或说氨基被活化，容易和羟基或酰基结合。这就是为什么氨基酸的酰基化和羟基化需要在碱性溶液中进行的原因。
（三）a－氨基酸的a－羧基共同参加的反应与茚三酮反应
（四）侧链Ｒ基参加的反应。
第三节 肽一．肽（肽单元）：
二．肽键：
三．肽链结构中的几个概念四 硫键五．肽的物理化学性质：
１．对于一个肽来说，结晶熔点高，可以以两性离子存在。
２．ＰＨ为０－１４范围内，亚氨基不解离（－ＮＨ－）对于肽来说，显酸．碱性主要决定于Ｎ端和Ｃ端以及Ｒ基团上的解离基团。
３．由于肽链上的Ｎ端和Ｃ端间隔较远，（Ａa中的距离大）静电力较弱。
４．肽也有等电点，在等电点时肽静电荷为零 。
５．肽的化学反应也和Ａa一样游离a－氨基．a－羧基和Ｒ基可以发生和Ａa中相应的反应。如Ｎ端Ａa残基也可以与茚三酮反应发生定量反应。
６．双缩脲反应（为多肽蛋白质特有的而Ａa没有的颜色反应）
六．肽的命名：
七．几种常见的多肽化合物
课 目
蛋白质的结构
目 的要 求
了解蛋白质的一级结构的测定步骤和方法，掌握蛋白质的空间结构
重 点难 点
蛋白子的一级、二级、三级和四级结构
主要内容,
一．蛋白质的一级结构,
二．一级结构的测定：
１．一般测定步骤
２．常用一级结构的测定方法：
１）Ｎ－未端分析
a．ＤＮＦＢ法
b,丹磺酰氯法，
c．艾德曼法，
２）Ｃ端分析：
a肼解法，是目前测定Ｃ端 Ａa的最重要的化学方法。
b羧肽酶法，目前最有效最常用的方法，常用的羧肽酶有四种，a．b．c．y。（3）二硫键的断裂和多肽链的分离,
（４）多肽链降解
a．酶裂解法：
b．化学裂解法
（５）肽段的Ａa顺序测定
（６）二硫键位置的确定：
３,蛋白质分子中重要的化学键：
三．蛋白质构象和维持蛋白质构象和作用力：（见书Ｐ４５）
四．蛋白质的空间结构（三维结构）：
（一）．蛋白质的二级结构
（二）.蛋白质的三级结构使蛋白质胶体溶液稳定的因素:
蛋白质沉淀的因素：
（三）蛋白质的四级结构：
ＤＮＡ的超螺旋结构一．ＲＮＡ一级结构二、RNA的二级结构,
主要内容:
二．两性解离：
核酸分子结构中既含有呈酸性的磷酸基团，也含有呈碱性的碱基。所以为两性电解质。，可以发生两性解离。但磷酸的酸性较强，所以核是具有较强酸性的两性电解质。核酸在等电点时溶解度最小，易沉淀。根据核酸的解离性质，用中性或偏碱性的缓冲液使核酸解离成阴离子，置于电电场中使向阳极移动，即电泳。根据迁移率与核酸大小和构象有关，可以用电泳法进行分离和鉴定。
三．紫外线吸收性质：
嘌呤碱与嘧啶碱具有共轭键，使碱基．核苷核苷酸和核 酸在２３０￣２９０nm的紫外线波段有强烈的吸收峰，最大吸收值在２６０处。最低吸收值在２３０处，不同核酸的吸收特性不同，所以可以用眦外线分光光度计加以定量及定性测定。
四．核酸的变性与复性：
（一）．变性：天然核酸在某些物理或化学的因素作用下破坏了分子中的氢键，双螺旋变在单链，但并不涉及共价键的断裂这一过程叫￣。
引起变性的因素：
１．高温：热变性用加热的方法使ＲＮＡ变性叫￣热 变性过程可通过测定Ａ２６０的值进行跟踪Ｐ３１－－Ｐ２－２３。
２．酸碱。
３．变性剂。（尿素）
变性后的特征:
１．Ａ260值升高ＤＮＡ变性的一由于双螺旋解体碱基堆积环不存在基于双螺旋内部的碱基暴露崐出来使变性后的ＤＮＡ地260nm此外线吸收率比变性前明显增高,这种现象称增色效应。
２．粘度下降
３．浮力密度增大
４．沉降速度加快
Ｔm解链温度（熔解温度或熔点）通常把ＤＮＡ的以螺旋结构失去一半时的温度称￣。Ｔm一般在７０￣８５摄氏度。
与Ｔm有关的因素：
ＤＮＡ的均一性，均一性越高Ｔm值越小。
Ｇ－Ｃ碱基对含量，含量越高Ｔm越大。Ｇ－Ｃ键介质中的离子强度，离子强度越低Ｔm值越小。
注意：ＲＮＡ分子中有局部的双螺旋区，所以ＲＮＡ也可以发生变性，但Ｔm值较低变性曲线也不那么陡。
（二）复性：
课 目
核酸和蛋白质的复合体
目 的要 求
了解核酸和蛋白质复合体的常见实例
重 点难 点
病毒、染色体
主要内容:
一、核酸的发现:
二．核酸的种类：
三．核酸在细胞内的分布：
１．ＲＮＡ的分布细胞中ＲＮＡ有三种,tＲＮＡ、rＲＮＡ、mＲＮＡ
２．ＤＮＡ的分布：
四．核酸的重要性：
１．ＤＮＡ是遗传信息的载体。
２．ＲＮＡ在蛋白质生物合成中起重要的作用。
第一节 核酸的结构
（一）ＮＤＡ的结构：
一．ＤＮＡ的一级结构，是指构成ＤＮＡ的核苷酸之间的连接方式以及排列顺序。
二．ＤＮＡ的二级结构：双螺旋结构碱基互扑原则：
双螺旋稳定性的因素：氢键．Ａ＝Ｔ，Ｇ＝Ｃ
三．核酸的化学组成：
退火：热变性ＤＮＡ的两条互补单链，在缓慢冷却条件下可重新结合恢复双螺旋结构，这种复性叫￣。
减色反应：当变性的呈单链的ＤＮＡ，经复性双重新形成双螺旋结构时，其溶液的Ａ２６０值则减小，（最多可减小至变性前的Ａ２６０值）这种现象叫￣。
分子杂交：两条来源不同但具有碱基互补关系的ＤＮＡ单链分子与ＲＮＡ分子在去掉变性条件后互补的区段能够退火复性形成双链ＤＮＡ分子或ＤＮＡ／ＲＮＡ异质分子，这一过程叫￣。
核酸的杂交在分子生物学或分子遗传学的研究中，应用极广，许多重大的分子遗传学问题都是用分子杂交来解决的。
五．核酸的降解：
主要内容:
指核酸在酸碱作用下，发生共价键的断裂，多核苷酸链被打断，分子量变小。
这一过程叫￣。
第三节 核酸与蛋白质的复合体——核蛋白指核酸和蛋折质结合在一起,整体表现为一体,为非共价键结合如：染色体．病毒．核糖体．
一．病毒：
（一）病毒的种类和结构：
病毒是由具有侵染性的核 酸＋蛋白质组成，是属于细胞内的寄生物，（
结构,蛋白质衣壳：
１保护核酸不受酶的分解和机械破坏。
２决定寄主专一性。病毒侵染寄主细胞是靠病毒的衣壳蛋白辨认寄主细胞外壁的特殊部位。然后，将病毒的核酸释放到寄主细胞中去，并破坏寄主细胞的正常代谢过程。使寄主细胞进行病毒颗粒的复制。以后，受侵染细胞死亡并溶解，新形成的病毒粒子则从其中释放出来。
３起着将病毒传至寄主细胞的作用。
核酸：位于病毒颗粒体的中心，病毒的侵染性是由核酸引起的。二）几种主要病毒举例：
１．微生物病毒：以细菌或放线菌为寄主细胞的病毒，也叫噬菌体病毒。
２．植物病毒：是以植物细胞为寄主的病毒。
特点：核酸多数都是单链ＲＮＡ也有双链ＲＮＡ，少数以ＤＮＡ为核酸非常罕见。
３．动物病毒：以动物为寄主的病毒。ＤＮＡ、ＲＮＡ都有，但在同一病毒颗粒中只能有一种。不能并存。在总体上看，病毒颗粒比植物病毒大。
二．染色体：
真核细胞中含量丰富。
１．染色体中蛋白质的成份：
ＤＮＡ＋组蛋白，见Ｐ３５。
核酸的分离提纯和含量测定：
一．ＤＮＡ的分离提纯：
（一）从病毒中分离提纯ＤＮＡ。
１．先分离病毒颗粒．再提取ＤＮＡ。
２．直接从病毒感染的细胞中分离提纯病毒ＤＮＡ。
（二）高等植物细胞中ＤＮＡ分离提纯：
课 目
蛋白质的重要理化性质
目 的要 求
掌握蛋白质的重要理化性质，了解蛋白质结构和功能的关系
重 点难 点
蛋白质的沉淀特性、变性性质、吸光性质
主要内容:
第六节 蛋白质的重要性质一、蛋白质胶体的性质:
由于蛋白质的分子量很大,一般在10,000～1,000,000之间，因此它水溶液必然具有胶体性质。
１．布朗运动
２．光散射现象
３．电泳现象
４．不能透过半透膜
５．吸附能力使蛋白质胶体溶液稳定的因素,＋ ＿
１．蛋白质肽链上含有许多极性基因－ＮＨ３，－ＣＯＯ，－ＳＨ，－ＣＯＮＨ－ 等，具有高度的亲水性。
２．蛋白质是两性电解质，在非等电状态时，相同的蛋白质颗粒带有同性电荷，使蛋白质颗粒之间相互排斥，保持一定距离不致互相凝聚而沉淀。
但当除去水膜时中和其它电荷时，蛋白质胶钵的亲水性就被破坏，沉淀现象随之发生，这种性质是盐析法和分段盐析法分离的依据。
导致蛋白质沉淀的因素：
１．中性盐沉淀。（盐析）
２．有机溶剂沉淀，有机溶剂能破坏蛋白质的分子的水膜，使之沉淀。
３．重金属盐试剂沉淀
４．生物碱试剂沉淀
５．等电点沉淀
６．使蛋白质溶解度降低的其它变性因素。
二．沉淀反应：
三．蛋白质的复性,
主要内容:
四．蛋白质的颜色反应：
１．双缩脲反应：
２．米隆反应,
３．酚试剂的反应：
蛋白质一般都含有酪氨酸，它的酚基能将福林试剂中的磷钼酸和磷钨酸还原成蓝色化合物（钼蓝和钨蓝和混合物）这一反应常用来测定微量蛋白质。
４．黄色反应：
含芳香族的氨基酸特别是含有酪氨酸和色氨酸的蛋白质都有黄色反应。
５．水合茚三酮反应：在讲Ａa化学性质时已讲过凡含有a－Ａa的蛋白质都含能和水合茚三酮反应生成蓝色反应。（pro,pro-oh）生成黄色物质。可用于定量蛋白质的定性测定五．蛋白质的吸光性质 酪氨酸．苯丙氨酸．色氨酸能最显著的吸收紫外线。由于大多数的蛋白质都含有这些Ａa
所以可用紫外光分光光度计测定要２８０nm波长下对紫外光的吸收量作为测量蛋白质含量的快速而简便的方法。
第七节 蛋白质的分离．提取和应用提纯蛋白质的一般方法是：
１．选择适当的材料。
２．破坏细胞或细胞器。
３．除去细胞碎片。
４．用盐析等沉淀方法进行初步分离。
５．进一步用层析．电泳．超离心等方法细分。
６．必要时设法制得结晶。
一．沉降法：
二,凝胶过滤法：
肌红蛋白与血红蛋白功能的区别：
血红蛋白与肌红蛋白在三级结构上极为相似，在功能上也有相似性都是氧的载体，但是血红素蛋白是四聚体，四个亚基彼此相互作用给予单链肌红蛋白所不具有的特殊功能。血红蛋白除运输氧外，还能将代谢的废物ＣＯ２运到肺部排出体外。能与Ｈ离子结合，维持体内生理pH。
第八节 蛋白质分子结构与生理功能
１．一级结构和种属差异与分子进化
２．一级结构的变异与分子病：使有机体出现病态现象最突出的例子如：镰刀型贫血病。
课 目
酶的催化性质，酶的专一性
目 的要 求
掌握酶的催化特性、酶的分类和命名
重 点难 点
酶的催化特性、酶的分类、酶的专一性
主要内容,
第三章 酶
1．酶和一般催化剂的共同特点：见东农Ｐ６４。！
１）用量少而催化效率高，酶和一般的催化剂一样，虽然在细胞中含量很低但却能使一个慢反应变成为一个快反应。
２）可降低反应的活化能。
2．酶本身的特性：
3．酶的化学本质＿＿蛋白质的性质
4．酶的组成：
即：全酶＝酶蛋白＋辅助因子。
第三节 酶的专一性及活性中心一.酶的专一性:-是指酶对它所作用的底物有严格的选择性.一种酶只能催化一类.甚至只与一种物质起化学变化.
1.结构专一性:酶对底物要求非常严格.
绝对专一性:只作用于一个底物.而不作用于任何其他物质.
相对专一性:作用对象不只是一种底物又分为两种：基团专一性：专门对某一基团起作用 。键专一性：有些酶只要求一定的键，而对键两端的基团并无严格要求,这种专一性叫￣。
２．立体异构专一性：
旋光异构专一性：当底物具有旋光异构体时，酶只有作用于其中一种。
顺反异构专一性,潜在性专一性Ｐ８０（三）！
二．酶的活性中心：
１．活性中心：在酶分子中能够和底物结合并催化底物向产物转化的那一部分叫￣。
活性中心结合部位：底物靠此部位结合到分子上。
课 目
辅基和辅酶
目 的要 求
掌握基本概念，了解B族维生素与辅酶和辅基的关系
重 点难 点
辅基、辅酶的概念
主要内容:
催化部位：底物的键在此处被打断或形成新的键，从而发生一定的化学变化。
二者相互作用共同守成整个催化过程。某些酶活性中心的这二个部位本身是同一的，酶的辅助因子常常是活性中心的组成部分。
酶的活性中心的特点：
见Ｐ８１！
第四节 酶促反应的支力学见沈同书第五节 酶的催化反应机理见书Ｐ８２ ！
别构酶．同功酶．多酶体和诱剧酶。见《生理生化简明教程》Ｐ５３！四．多酶体系和调节酶：
细胞中的许多酶常 是在一个连续的反应中起作用,是指前一个酶反应的底物是后一个反应的底物多数的酶均以这种方式相互联系在一起.
E1 E2 E3 E4
Ａ－－－－>Ｂ－－－－>Ｃ－－－－>Ｄ－－－－>Ｅ
底物 产物（底） 产物（底） 产物（底）
多酶体系：在完整的细胞内的某一代谢过程中，由几个酶形成的反应链体系叫￣。
完整的细胞内的许多酶体系都具有自我调节能力，这种多酶体系反应的总速度决定城其中反应速度最慢的一个反应。这个反应最慢的酶限制着全部反应序列的速度，称为“限速步骤”。
课 目
酶的作用机理、酶促反应动力学
目 的要 求
了解酶的活性中心特点，掌握酶的催化机理和影响酶反应速度的因素
重 点难 点
酶反应的过渡态学说，诱导锲合学说、米氏方程
主要内容,
大部分具有自我调节能力的多酶体系的第一步反应就是限速步骤，它控制的全部序列的总速度，这步２的快慢取决于催化这步反应的那个酶的活性大小，在活细胞中这个酶活性往往是可以调节的，因此，把许多酶体系中能催化第一步反应的那个酶叫调节酶。
一般条件下，此酶的活性受到反应物的促进，叫“同促反应”。底物称为“正调节物”，而这一系列的最终产物往往能抑制调节酶的活性。最终产物称为“负调节物”。这种效应叫“异促反应”。也叫“反馈调节”。
总之，正调节物一般是调节酶的底物，对酶不起反馈作用，负调节物一般是代谢的最终产物，当代谢的最终产物积累时，它作为负调节物抑制反应序列中调节酶的活性，从而反应速度下降，这样可以避免某些中间产物不必要的积累，防止代谢紊乱。通过这种自我调节（反馈作用）可以使代谢过程得以协调地．有条不紊地进行。
别构酶：分子中除活性中心外，还具有别构中心的一类酶。
别构效应：别构酶与调节物结合后使酶的构象改变并影响酶的催化活性的现象。不同的别构酶有不同的调节物，有的是底物，有的是代谢序列的最终产物。
在多酶体系中其第一步反应的催化酶即为变构酶，它常受序列最终产物的抑制。因为终产物会到共价地结合到别构中心上。这样别构酶即可调节多酶体系的反应速度.此外,调节物也可以既是底物又是终产物或其它代谢产物。
同工酶：指具有不同分子形式但能催化相同化学反应的一组酶。（分子形式不同是指这种酶在分子组成和结构上有一定差异从而使它们的理化性质免疫学性质和化学性质也明显不同）
许多酶都有同工酶，广泛存在于植物及微生物中。
诱导酶：是当细胞内有了特定诱导物后诱导产生的酶或含量显著增多的酶。（诱导物常常是该酶的底物或底物类似物）许多药物能加强体内药物的代谢酶的合成，从而加快该药物本身或类似物的代谢速度，多是产生诱导酶的缘故。
主要内容:
诱导酶在生物体中较多见。舅：大肠杆菌增时一般只利用葡萄糖，当培养基不含葡萄糖崦只含乳糖时，开始时代谢强度大低于培养基含有葡萄糖的情况，继续培养一段时间后，代谢强度产慢慢提 高，最后达到与葡萄糖时一样因为这时大肠杆菌中已产生了诱导酶的乳糖苷酶。
第六节 维生素一．概念维生素：是生物生长和代谢所必需的微量有机物质，用Ｖ表示。如：Ｖa．Ｖb．Ｖc。
给生素与激素比较：
相同点：需要量小，但作用在。
不同点：激素可以在动物体中址接产生不用外界来补充。而给生素不能在动物体中产生，只能从外来食物中进行补充。而所吃的食物是从植物中得来的所以植物可以产生维生素，而动物不能产生。
维生素是在植物体中的某个部位产生的，不是速整个植物体都产生维生素。维生素的主要功能：对物质代谢过程起着非常重要的调节作用。绝大多数维生素是以辅基或辅酶的形式参与生物体中酶反应体系。
二．维生素的分类：
根据溶解度分：
水溶性Ｖ：Ｖb．Ｖc如：Ｂ１．Ｂ２．Ｂ６．Ｂ１２．叶酸．烟酸．泛酸．烟酰 酸胺 等。
脂溶性Ｖ：Ｖa．Ｖd．Ｖe．Ｖk。
三．维生素的作用机理：
１．作为二个酶的辅酶在二种酶之间担当原子和某些基团的载体。如：烟酸在ＮＡＤ和ＮＡＤＰ间当Ｈ原子（电子）的转移。
２．作为一个酶的辅酶，担当原子和某些化学基团的载体。如：核黄素在ＦＭＮ中担当Ｇ原子转移。
第二节水溶性。第三节脂溶性。第四节生物的营养需要见书上全讲！
课 目
多糖降解、糖酵解
目 的要 求
了解多糖、双糖的降解过程，掌握糖酵解途径、糖异生途径
重 点难 点
EMP及其调控，糖异生过程
主要内容,
第四章 糖代谢碳水化合物糖是自然界存在的一大类具有广谱化学结构和生物功能的有机化合物。它主要是由绿色植物经光合作用形成的。绿色植物利用日光能将无机的 (CO) 吸水转变成糖，使日光能转化为化学能，糖是生物界进行代谢活动的主要能源，同时它也是合成其它生物分子的能源。这类物质主要是由C、H、O所组成，其分子式通常以CN(HO)表示，由于一些糖分子的比例相同，过去误认为此类物质是碳与水的化合物，故有“碳水化合物”三称，介实际上有些糖，如鼠李糖 ()和脱氧核糖()等，它们分子中H、O原子之比并列2：1，而一些 糖物质如甲醛()、乳酸()和乙酸()等，它们的分子中H、O原子 去都是2：1，所以称糖为“碳水化合物”并不恰当。只是沿用已久，现在已成为人们对糖的习惯称呼了。
1、概念：糖类物质 是含多羟基的醛的醛类或酮类化合物。含一个醛基、6个C原子、称已醛糖含1个酮基、6个C原子、称已酮糖
2、分类：糖类物质(以水解情况分类)
单糖一凡不能被水解成更小分子分类、如自然界分布广、意义大的五碳糖、六碳糖分别为 糖、已糖。)
D核糖、C一阿拉伯糖、木糖、脱氧核糖一 糖
D 糖糖、D果糖、单糖是甜的糖、(左 糖)、半乳糖一已糖糖代谢中产物等糖、山梨糖醇。
②寡糖 凡能水解成少数(2-6个)单糖分子的。(其中双糖最多，如蔗糖、麦芽糖、哺乳动物的乳汁中。乳糖是重要代表)不 光合作用的产物，也是的H O化合物经者芷和积学的一种主要形式，植物运输糖的形式。常食用糖。(甘蔗、甜菜糖)以上2种糖(单糖、寡糖)都能溶于水，多有甜味。
③多糖 凡能水解为多个单糖分子的糖。植物体中贮存的养分(CH )动物体中贮存的养分(CH )也叫动物 糖。(如淀粉、糖原、纤维素等为需要)
④结合物 与 糖物质结合的糖，又称复合糖。(如糖蛋白、糖脂)
主要内容:
⑤ 生糖 糖的科学管理物。(如糖腰、糖醇、糖酯等)
①不溶性多糖 构成植物骨架结构。(如纤维素半纤维素等，是构成细胞壁的重要成分。
贮存的营养物质。如：淀粉、菊糖、《室编教材》P133
3、分布及含量：糖是生物界中分布极广、含量较多的一类有机物质、呼所有的动物、植物,微生物体内都含有它，其中的植物界最多、约占其 80%。
生细胞内，但液里也有 糖或 糖等单糖物质组成的多糖(如肝糖原、肌糖原)存在，人和动物的器官组织中含糖 不超过组织 重的2%，V体含糖量约占 体干重的10-30%，它约或以糖或与蛋白质、脂类结合成复合糖(结合糖)存在。
4、作用,①生物能源 为主要作用。通过氧化而放出大量的能量，以满足生命活动的需要。(淀粉、糖原是需要的生物能源)它也能转化为生命必需的其他物质。如蛋白质，脂类物质。
②结构物质 植物及细胞壁是由纤维素、半纤维素或细胞质组成的，它们都是糖。纤维素是结构糖。
此外，糖还有脂类或蛋白质以共价键结合成糖脂或糖蛋白，它们在生物膜中占重要位置，担负着细胞之间互相识别的作用。
我们生活中常见的粮、棉、麻、糖四大类农产品的生产，都是以糖为主，糖是供给人类营养的热量来源。
糖的分子结构糖的化学组成和链状结构：
纯净的 糖是由C、H、O三元素组成，比例为C：40%、H：6.7%、O：53.3%
根据三者的比例，可知其实验式为(CHO),用冰降低或沸点升方法测得其分子量为180，从而断定 糖分子式为：
第一节：糖酵解糖酵解 指 糖分子酶促降解成丙酮酸，并伴随产生ATP过程，用EMP(Embden Meyerhof Parnas)名字的缩量
乳酸发酵或酒精发酵
G 2分子丙酮酸
进入线粒体：产生乙酰 酶课 目
TCA循环、磷酸戊糖途径
目 的要 求
掌握TCA;PPP途径及调控部位，了解的TCA回补反应
重 点难 点
TCA
主要内容:
mp过程：(细胞质)
从G 丙酮酸过程中，其净反应为：
EMP的调节：参见P148
糖酵解途径的双重作用 使G降解生成ATP
为合成反应提供原料丙酮酸的去路：
无氧条件下：
酒精发酵：(酵母及其它微生物中) 无氧条件下
2、乳酸发酵：(微生物和动物中) 无氧条件下在有氧条件下，丙酮酸进入线粒体，变成乙酰COA，参加TCA、最后氧化成CO@ (下节讲)
五、糖的异生作用：即形成“新”糖的意思，是指从到糖物质合成 糖的过程。
(一)、生理意义：
①糖异生作用是一个十分重要的生物合成糖的途径对人来说。
②在饥饿剧烈运动造成糖原下降后，糖异生使酵解产生的丙酮酸，脂肪分解产生的甘油及生糖Aa等中间产物重新生成糖，这对维持血糖浓度，满足组织对糖的需要是十分重要的。
(二)糖异生的途径：
有特殊的调控酶需要ATP供给能量第二节 三羧酸循环(TCA) (线粒体中)
一 丙酮酸氧化脱羧生成乙酰COA
二、TCA过程：共分8步，见教科书 p153（全）
三、TCA的化学计量：
四、TCA中能量的变化：
从葡萄糖 丙酮酸（即糖酵解）总之共产生38个APT
TCA的调控：
主要内容:
TCA反应：快慢决定于细胞对能量的需要和细胞对中间产物物的需要三个调控部位1、柠檬酸合成酶2、异柠檬酸脱H酶3、乙酮成2酸脱H酶
TCA的生物学业意义：
TCA循环中喑产物的回外：
第三节：磷酸已糖支路（磷酸成糖途径）PPP
过程、
途径特点：
G直接从分子上脱H脱羧，不南非要经过TCA和糖酵解，
脱H酶：辅酶是NADP （辅酶）在糖酵解和TCA中，脱H酶解是辅酶 （ ）
6分子的6 P G经这个途径生成5分子6 P F 另一个6 P F完全氧化成
４、不需要额外：ＡＴＰ作为能量，扁与ＴＣＡ产生的代谢产物无关，
四：生物学意义：
第四节：淀粉的合成与降解、P 教科书，
—淀粉酶和 —淀粉酶的区别,
一淀粉酶
—淀粉酶
存在对酸多温作用才成利用义温成调节PH：才能可以将这种淀粉酶分开
仅在发芽种子中不敌室耐可催化水解十链淀粉分子内任何部位糖键即以一种规则才式水解，
主要在体眼的种子敌室不耐只能催化从淀粉分子的解了还原性端开始分变成芽糖不解水淀粉水解过程：淀粉 红糊糖 无色糊糖 发芽糖 葡萄糖注：1,α 一淀粉酶和 β —淀粉酶只能水解淀粉的 —1、4键所以只能使友链淀粉水解45—55%，剩下 成3个淀粉酶不能作用的糊精，叫极限糊精。
2,—淀粉酶和 学业盼酶名称中的 和,并到了指其作用于 或 糖并键，而只是标明二种对淀粉的作用不同的酶。
3、R—酶（脱支酶）能作用于 糖 键，但只能分解支链淀粉外的分支课 目
糖的合成
目 的要 求
了解单糖、双糖、多糖的合成过程
重 点难 点
双糖多糖的合成
主要内容:
第四节、单糖、遮糖 和多糖的合成与降解合成：
单糖的合成：
2、双糖（遮糖）的生成合成：
1、糖核酸（VDPG或ADPG） 单糖与核荐酸通过磷酸酯键结合：化合物，是合成双糖过程中单糖的活化形成与供体。
2、遮糖合成：见笔记（反面）
3、的合成：见笔记（反面） 4、纤维素的合成（复）P
降解：
双糖和多糖的酶促降解遮糖的水解：
二、淀粉降解为G——水解——降粉酶—— —淀粉酶 内节酶—淀粉酶 外切酶——反酶 —— 脱支酶糖甘键支 支键 淀粉最后下：极限糊精：分支点，或支链淀粉分子外围分支点，但不能水解支链淀粉 ——麦芽糖酶麦芽糖在植物3体内不能直接利用，必须在该酶作用下才能参与糖代谢。
转移酶——将连结于分支点上45葡萄糖基的葡萄三糖转移至同一分支点的另一共四糖链接端，合分支足仅笛下15α—1、6—糖蔗键连结的葡萄糖基。
脱支酶——将剩下的这个葡萄糖基水解，使支链—直链，再用磷酸化酶水解为1—G—P
纤维降解：α—淀粉酶—对距到与还原性末端第五个蔗键以后蔗键的作用受到控制。所以作用——直链淀粉——水解产物是葡萄糖+麦芽糖+麦芽三糖+低聚糖的混合物。
支链淀粉——水解产物是葡萄糖+麦芽糖+麦芽三糖+含有α—1、6—糖若键由3个以上葡萄糖基物构成的极限制糊精（α—极限糊精）的混合物。
直链淀粉——产物呼都是麦芽糖支链淀粉——产物是麦芽糖+β—极限糊精，
课 目
生物氧化、电子传递链
目 的要 求
了解生物氧化的概念、掌握电子传递链
重 点难 点
电子传递链的组分、类型、抑制剂等
主要内容,
第五章：生物氧化生物氧化：——指糖、脂肪、蛋白质等有机分子在机体内氧化分解成CO2和水并释放出能量的过程。
生物氧化的特点：
CO2的生成并到了是O与C直接化合，而是有机物质要代谢过程中经脱羧反应生成的，H2O的生成是经过更复杂的过程完成的。
是在温和的条件下进行的反应，即需要常温常压迈中性PII和有水的条件下进行，而体外燃烧则需要高温高压以及干燥的条件下进行。
生物氧化是有酶、辅酶和电子传递体参与的逐步氧化的还原过程。体内氧化所产生的能量是逐步发生，分次释放的，所以不会引起体温的突然升高。而体外燃烧是剧烈的游离基反应，能量是一次释放的。
氧化过程中所产生的能量一般都贮存于特殊的化合物（ATP）中生物细胞所利用，而体外燃烧产生的能量则转换为光和热活跃的化学能被散失在环境中。
生物氧化中的能量问题自由能：是一个化合物分子结构中所固有的能量、
无面化学中讲过：一种化合物（
对于化学反应
E 为正值时,G 为负值，表示为放能反应，
三、；高能化合物：分子中含有磷酸基团，该磷酸基团被水解下来对释放出大量的自由能，这类高能化合物关系为高能磷酸化合物。
第二节 电子传递呼吸链的组分及排列顺序：
课 目
氧化磷酸化
目 的要 求
了解各种氧化酶系，掌握氧化磷酸化的机理
重 点难 点
氧化磷酸化的概念，化学渗透学说
主要内容,
第三节 氧化磷酸化氧化磷酸化—指电子从被氧化的底物上传递到氧的过程中所释放出的自由能，推动ＡＤＰ磷酸化生成ＡＴＰ的过程，这种氧化与磷酸相偶联作用称为电子传递磷酸化。
部位能偶联作用：
ＤＮＰ：２。４一二确基酚（解偶联剂），不产和ＡＴＰ以热能形式散发出去。
解偶联剂还有：短杆菌肽，结面复酶素，
二，氧化Ｐｉ化偶联机理：
化学业偶联假说：
即：电子在呼吸链中传递所释放的能量是通过一个高能共价中间物转移到ＡＴＰ上的，经过长期努力，至今仍为发现假设的Ｉ，Ｘ及Ｘ—Ｉ，所以对比偏说的兴趣已不要，该解说提出者可以也承认此假说是不正确的。
构象偶联假说：（高能构象）该假说认为，作为电子传递体的黑白质有二种不同的构象——低能构象
——高能构象由于假说构象变化能较困难，所以支持该假说：实验较少。
化学渗透学说：(6１)（现在含义学说）
2、熔点：不饱和脂肪酸 同生链长的饱和脂肪酸，
课 目
脂类的合成
目 的要 求
理解类脂的代谢，掌握乙酰甘油的合成过程
重 点难 点
饱和脂肪酸从头合成
主要内容,
第六章 脂类代谢脂类物质——不溶于或微溶于有机溶剂的物质。（主要成份是脂肪酸）
脂肪酸的共性：
二、植物中的饱和脂肪酸三，植物中的不饱和脂肪酸——边是偶数C原子组成的理链分子，因为含又键，所以也称为脂肪烯酸，
脂类的分类：——见课本含甘油的脂类：
第五章 生物膜的组成与结构生物膜——细胞的外周膜和内膜系统称为生物膜。
生物膜的组成脂质：
种类 1、脱固醇——动物 植物
2、糖脂膜脂的不对称性分布膜脂——外固脂——分布于膜脂双层石内在脂——占膜脂70—80%靠水效应与膜脂相结合，
蔬水相应作用不含甘油的脂类：
1）腊：
2)萜:以
3）类固醇甾类化合物类脂和生物膜，
生物膜——细胞膜（质膜） 主要是蛋白质和磷酯
——细胞四膜（内膜子流）
生物膜有流动性，到了极性尾巴越不饱和，流动性越大。
Emp、TCA发生场所，反应历程及产生的能量）
脂类的生物合成甘油：生物合成：1）由EMP产生的Pi羧布什酮合成，
主要内容:
3——Pi——甘油有二个来源：由此把EMP和脂类代谢连接到一起。
脂肪酸的生物合成：（细胞质中）而脂肪酸降解是在线粒全中进行的，
饱和脂肪酸的从头合成：
乙酰COA羧化酶 BCCP——生物素关系基戴体是白生物素羧化酶，转羧基酶，
脂肪酸合成酶系统民 ——乙酰转酰酶脂肪合成中用的乙酰COA来源于G ——丙乙酸单酰转酰酶
——酮脂酰ACP合成酶酰酰基戴体是白，
————酮脂酰ACP还原酶
————羟脂酰ACP脱水酶烯脂酰ACP还原酶乙酰COA是合成饱和脂肪酸的原料，
注：反应每循环一次，增加2个C原水，到生成C 时，即软酯酸时就不能再增加了。
再以酰—ACP代替乙酰—ACP人微言轻起始反应物，重复一述反应系列，可以便C链延长2个C原子而生成乙酰—ACP如此重复下去，反应每循环一次C链便 延长2个C原子，直至生成16个C的棕榈酸为止。所以 —酮酯酰—ACP合成酶对棕榈酸—ATP无活性，所以C链不再继续延长。
乙酰
16软酯酰脂肪酸链的延长：
植物体中：
延长系统——I型即从头系统，II型系统形成硬脂酸
III型系统则形成C 以一的脂肪酸，
不饱和脂肪酸的合成：（途径有2条）
氧化脱H（真核生物）——在O2和NADPH参与下，癣长链饱和脂肪酸转成相应的顺式不饱和脂肪酸。厌氧途径（V体内）——生成含个比键的不饱和脂肪酸，
三酰甘油的生成：——3—Pi甘油
——脂肪酰COA
注：由参加三酰甘油含成的是脂肪COA，而脂肪酸合成系统及脱饱和酶生成的却是脂酰ACP，二者转化由下列反应进行：
四,磷脂的生物合成：在生物细胞的磷脂有多种其合成途径也不一样课 目
脂类的降解
目 的要 求
了解脂类物质的概念、分类，掌握乙酰甘油的降解过程
重 点难 点
脂肪酸的B-氧化
主要内容:
第一节：脂类降解脂肪的水解：
二,脂肪酸：氧化分解：
（一） ——氧化——脂肪酸在一系列酶的作用下，在C 和C 氧化成羧基生成含2个C原子的乙酰COA和较原来少2个C原子脂肪酸。（继续重复进行）
——氧化，便可将含偶数C原子的饱和脂肪酸分解成多个乙酰COA。脂肪酸合成与分解的区别：
区别
合成
分解
酰基载体辅助因子主要过程原料产物场所
ACP NADPH
缩合，还原，脱水，再还原乙酰COA不确定（最多C16的软脂肪）
细胞质
COA FAD和NAD+
活化，脱H，水化再脱H，裂解（硫解）
脂肪酸乙酰COA
线粒体
（二）乙酰酸循环
（三）W氧化：
第六章 脂类代谢脂类可按不同组成分为单纯脂类、复合脂质和肥皂化脂质三类。
（一） 单纯脂质是脂肪酸和醇类所形成的酯
（一）、脂肪酸植物中的饱和脂肪酸
2、植物中重要的不饱和脂肪酸烯酸（CnH2n-1COOH）油酸、棕榈油酸（palmitoleic acid ）、
（2）二烯酸（ ）
（3）三酸（ ）
（4）四烯酸（ ）
(5)羟基脂肪酸 蓖麻酸(ticinoleic acid)
主要内容,
高等动、植物的脂肪酸的共性：
二 复合脂质一）甘油磷脂即磷酸甘油酯（phosphoglycerides），它是生物膜的主要组分。
1、组成
2、重要的甘油磷脂磷脂酰胆碱有控制动物机体代谢，防止脂肪肝形成的作用。
磷脂酰乙醇胺（phosphatidyl ethanolanines）它也是动，植物含 量最丰富的磷脂，它与血液凝结有关。
磷脂酰丝氨酸（phosphatidyl serines）来自血小板和损伤组织，带有负电荷的磷脂酰丝氨酸引起损伤表互凝血酶原的活化。
鞘氨醇磷脂类三 非皂化脂质非皂化脂质的特点是它们都不含 脂肪酸，因此不能为大碱所皂化。它们在组织和细胞内含量虽少，但却包括许多有重要生物功能的物质，例如维生素和激素等。
萜类（terpenes）
萜类是异成二烯（isoptene）的衍生物。
类固醇类（ 类化全物steroids）
泛分布于生物界。功能多种多样：作为激素，起某种代谢调 节作用；作为乳化剂，有助于脂类的消化与吸收。也有抗炎症作用。能用脂肪溶剂从动物组织中将之提取出来。在动物组织中最丰富的是胆固醇（cholesterol）它是椎动物细胞的重要成分，在神经组织和肾上腺中含量特别丰富，它约占脑的固体物质的17%，人体内发现的胆石，几乎全都是由胆固醇构成。肝，肾和表皮组织含量也相当多，胆固醇的结构如下：
胆固醇溶一乙醚，氯仿，苯及执乙醇中，不能皂化。胆固醇 Cm上的羟与高级脂肪酸形成胆固醇酯。
动物能吸收利用食物胆固醇，也能自制合成。其生理功能与生物膜的透性，神经鞘的绝 物质以及动物细胞对苯种毒素的保护作用有一定的关系。
7-脱氢胆固醇存在于动物玻下，它可能是由胆固醇转化来的，它在紫外线作用下形成维生素D3，骨助于佝偻病的预防和治疗。
角固醇（ekgosterol）泛存在于酵 菌毒菌中课 目
蛋白质酶促降解和氨基酸代谢
目 的要 求
了解蛋白质降解过程，掌握氨基酸降解和合成过程
重 点难 点
氨基酸的降解方式，各种氨基酸的合成
主要内容,
第七章 蛋白质酶促降解和氨基酸代谢第一节 氮素同化一 生物固N的生物化学：
1.意义：
2.固N生物：
①自生固N微生物：
②共生固N微生物：在与其他生物营共生生活时，进行固N
3、固N的生化过程：
1）固N酶（O2抑制）：是由两种铁硫蛋白组成
2）固N酶催化的生化反应：重要底物是N2，还原为NH3。
3) 固氮酶的反应条件
4）在固氮的过程中，常伴随着有H代谢二 硝酸还原作用：在生物本中，合成Aa的前体是NH3再合成含N化合物。（最终生成NH3）
硝酸还原酶：
1．铁氧还原蛋白—硝酸还原酶：
2．NAD（P）H ――硝酸还原酶：
（二）亚硝酸还原酶：催化NO2+6H+6e→NH4+2H2O
Fd-亚硝酸还原酶,
2．NAD(P)H –亚硝酸还原酶：
三 氨的同化：有二条途径,形成Glu和氨甲酰Pi
植物吸收的NO-3→NO2→NH3→Glu→其它Aa
Glu的形成主要内容:
二）氨甲酰磷酸的形成,
第二节 各种氨基酸的生物合成一 Aa生物合成：
转氨作用：一种Aa把它分子上的氨基转移到其它α—酮酸上以形成另一种Aa．
其它Aa的合成――根据其C架来源分族：
1．Aa族：①包括：Ala、Val、Leu
②C架：丙酮酸
2．丝氨酸Ser族：①包括：Ser、Gly、Cys
②C架来源：乙醇酸途径→乙醛酸→Gly→Ser
Emp→3-Pi甘油酸→Ser。
即：3．天冬氨酸Asp族：①包括：Asp，Asn，Lys，Thr，Met，Ile
②C架：草酰乙酸
4．Glu谷氨酸族：①包括：Glu，Gln，Pro，羟脯氨酸，Arg
②C架来源：α—酮戊二酸
5．组氨酸His和芳香族氨基酸：①包括：His，Tyr，Try，Phe
②C架来源：His：磷酸核糖—PPP，芳香族：4—Pi赤藓糖、PE二 Aa降解：
脱氨基作用：Aa可以通过下列方式发生脱氨基作用。
氧化脱氨：是高等植物最基本的脱氨基方法。Aa脱去氨基后，变成相应的酮酸。
非氧化脱氨：
①脱水酶脱氨：
②解氨酶脱氨：
③脱酰胺基作用，酰胺也可以在脱酰胺酶的作用下脱去酰胺基，生成氨。
转氨基作用：
联合脱氨基作用：转氨基作用与氧化脱氨基作用配合进行。
（二）脱羧作用：Aa在脱羧酶作用下发生脱羧基反应，形成胺类化合物。
（三）羟化作用：
(四) Aa分解产物的去向（前面注）——尿素的形成和尿素循环：
（见教科书）
课 目
核酸的酶促降解和核苷酸代谢
目 的要 求了解核酸的降解过程
重 点难 点
核酸的降解过程
主要内容,
第八章 核酸的酶促降解和核苷酸代谢一 合成
（一）嘌呤核苷酸的生物合成：
要点：①先形成（IMP）次黄嘌呤核苷酸（又叫肌苷酸），以后再转变为其
②IMP的合成是由5—Pi核糖开始。5—Pi核糖+ATP→5—Pi核糖—1—Ppi代号PRPP；
③嘌呤的各个原子是在PRPP的C—1位置上逐渐加上去的。
过程：①IMP形成；
②由IMP形成AMP（腺苷酸）和GMP（鸟苷酸）。
（二）嘧啶核苷酸的生物合成：
要点：①先形成嘧啶环，然后与Pi核糖形成UMP（尿苷酸）；
②它是由氨甲酰磷酸与ASP反应开始的，以后再经脱H生成乳清酸；
③乳清酸+PRPP CO2 →UMP→CMP
5—Pi核糖—1—Ppi 尿苷酸 苷酸注：细菌体内靠NH3生成CTP（氨化作用形成CTP）；动物体内靠Gln生成
CTP。
（三）脱氧核糖核苷酸的合成：由相应的核糖核苷酸还原生成。
例,
二 核苷酸的降解：
（一）嘌呤的降解：P295图 （教科书）
（二）嘧啶的降解：P296
课 目
DNA的生物合成
目 的要 求
了解基本概念，与DNA合成有关的酶与蛋白质、掌握DNA复制的规律和过程
重 点难 点
DNA复制的规律和过程、逆转录
主要内容:
第九章 核酸的生物合成核酸：贮存和传递信息的。
细胞内的遗传信息是由DNA通过转录传给RNA，然后再由RNA通过翻译而将其分子结构中贮存的遗传信息传给蛋白质。DNA转录RNA翻译蛋白质复制：指亲代DNA双链的每一条链按碱基配对原则而准确地形成一条新的主补链，结果生成2个与亲代链相同的DNA双链。
转录：是在DNA指导的RNA聚合酶催化下进行的以DNA一条链为模板，按碱基配对原则合成一条与DNA链的一定区段互补的RNA链，称转录。
翻译：在RNA的控制下，根据核酸链上每三个核苷酸决定一个Aa的三联体密码规则，合成出具有特定Aa顺序的蛋白质肽链的过程。
中心法则：生物体遗传信息流动途径。由DNA决定RNA的分子碱基排列顺序，又由RNA决定蛋白质分子的Aa顺序的理论，称中心法则。
⑤逆向转录：在逆转录酶作用下，以RNA链为模板合成DNA的过程。
第一节 DNA的生物合成过程一 半保留复制证明过程：大肠杆菌放在培养器中，其中营养元素15N追踪。
半保留复制：DNA是双股螺旋结构的，在DNA复制时，亲代DNA的双螺旋 先行解旋，然后以每条链为模板，按照碱基配对原则，在这两条链上各形成一条互补链，这样，从亲代DNA的一个双股螺旋链便形成两个双股螺旋链，在每一个新形成双螺旋中，一条链是从亲代DNA来的，另一条则是新形成的，这就叫半保留复制。即：亲代DNA双股链，有一半(一条)保留在子代DNA的双股链中。
生物学意义：生物细胞的遗传特性是通过DNA的复制而传给子代细胞的，DNA以半保留方式进行复制，亲代DNA分子的一条DNA链保留在子代分子中，这可以保持其相对稳定性而不致发生变化，这在生物的遗传上是十分重要的。
主要内容:
二 DNA合成反应及有关酶和蛋白质：
DNA的合成是以4种三磷酸脱氧核糖核苷为反应物，在DNA聚合酶的催化下，在脱氧核糖核苷酸之间形成3’，5’—磷酸二酯键，从而生成多脱氧核糖核苷酸长链，同时生成焦磷酸。
n1dATP
n2dTTP DNA聚合酶主要内容:
n3dCTP DNAMg2+ DNA+(n1+n2+n3+n4)ppi
n3dGTP
此反应很复杂，催化的酶有多种。
（一）引物合成酶——作用：以DNA为模板合成一段RNA作为合成DNA的引物。
（二）DNA聚合酶——有多种，其功能也不一样，如大肠杆菌中有3种DNA聚合酶（Ⅰ、Ⅱ、Ⅲ）。
DNA聚合酶Ⅰ是多功能酶
①5’—3’聚合酶：将脱氧核糖核苷酸逐个加到具有3’—OH末端的多核苷酸（RNA引物或DNA链）上，形成3’、5‘—磷酸二酯键，使DNA链沿5‘—3’方向延长。
②5’—3’外切酶：由5’端水解双链DNA，切下单核苷酸或一段寡核苷酸。
将5’端RNA引物切除。
b.切除DNA损伤部分并修复。
③3’—5’外切酶：能在3’—OH端将DNA链水解。一般在正常情况下，该酶活性很低，但一旦碱基排错时，该酶马上活跃起来，聚合反应停止，由该酶将排错得碱基切除，然后继续进行正常得聚合反应，所以该酶具有校对功能。
④焦磷酸解：在DNA链的3’端发生焦磷酸解。
⑤焦磷酸交换作用：使无机焦磷酸盐与脱氧核糖核苷酸之间的焦磷酸基交换。
DNA聚合酶Ⅱ：活性很低，可能在修复紫外光引起的DNA损伤中起某种作用 。
DNA聚合酶Ⅲ：具有5’→3’DNA聚合酶活性，是原核生物DNA复制的主要聚合酶。
DNA聚合酶Ⅰ、Ⅱ、Ⅲ之间的性质比较：教材P273 表11－1
课 目
RNA的生物合成、基因工程简介
目 的要 求
了解基本概念，掌握RNA合成的过程和RNA转录后的修饰加工
重 点难 点
RNA合成过程及转录后的加工修饰
主要内容:
Ⅰ
Ⅱ
Ⅲ
103×分子量每个细胞分子数
|5‘—3’聚合作用功能{5‘—3’外切
|3‘—5’外切（校正作用）
转化率 （37。C时每个酶分子每分钟聚合的核苷酸数）
109
400
+
+
+
1
120
100
+
-
+
0.05
400
10－20
+
+
+
50
真核生物DNA聚合酶：共四种：α、β、γ和δ，其性质比较见（全）P274
表11-3
(三)DNA连接酶—作用：催化双链DNA中的切口处的相邻5’—Pi与3’—OH之间形成3’，5’—磷酸二脂键。但它不能将两条游离的DNA单链均与其互补链结合成双螺旋结构。
课 目
含氮化合物代谢
目 的要 求
了解掌握N素同化、固氮作用、硝酸还原作用
重 点难 点
硝酸还原作用
主要内容:
第八章 含氮化合物代谢第二节：氮素同化一、生物固N的生物化学：
①节省大量
1.意义
②免去环境污染
①机 理全世界每年生物固N2亿吨，目前研究生物固N从两方面着手 ②基因工程
2.固N生物：目前发现50多层：细菌、放线菌、蓝藻—原核
光能固N微生物―――蓝澡等
①自生物固N微生物 好气
化解固N微生物 厌气
兼厌气型
②共生固N微生物：化解如根瘤菌――与豆科植物共生固N、最为重要
在与其它生物共生活时，进制固N
根瘤菌：的一个特性是具有专一性，即各各苗珠只能感染一定的豆科植物种。
3、固N的生化过程
1）还原剂――铁氧还
2）固N酶催化的生化反应：
3）固N酶的反应条件
厌气性V：
（3）厌氧环境主要内容:
4）H代谢 固N酶放H ：
氢固N过程中产生的H2得以氧化，使固N过程能不断进行。
二、硝酸还原作用：大生物本中，合成Aa的前体是VH3再合成含N化合物。
（一）硝酸还原酶：按电子供体不同分为两种，是诱导酶――当有底物存在时，才有这种酶，无底物时，则无。
铁氧还是反硝酸还原酶――存在于蓝藻，绿藻、合细菌，化解细菌。
电子供体：铁氧还是的FD
2、NAD（P）H ――硝酸还原酶电子供体：以MAADH或NADPH为电子供体专一性NADH
NO3+NAD（P）H+H+→NO2+NAD（P）+H20 NADPH
NADH或NADPH
（二）亚硝酸还原酶---催化NO2+6H+6E→
FD亚硝酸还原酶---电子供体FD，存在绿色吐绿体的组织的体内NO2+6Fd(还)+8H+→6Hd（氧）+NH4++2H20
NAD(P)H –亚硝酸还原酶—存在于 生物中。
NADH
NAD（P）H
电子供体 NADH ――NADPH
NO2+3NAD(P)H+5H+→NH4+3NAD(P)++2H20
三、氨的同化：有二条途径植物吸收：NO-3→NO2→NH3→Glu→其它
Glu的形成需要（NU+4）的语段很顺，在生物济并不普遍
2－酮成2酸（TCA）中产生的）
用途层可在NH+4浓核很 情况下进行先由又一酮成乙酸→Glu→Glu Glu+ 硐成乙酸→Glu Glu 谷氨酰胺 GLU合成酶此外应将NH3贮存在谷氨酰的酰费内，GLN以后又可作为NH3的供化在GLU全成酶的作用下将酰氧费转移到 ――酮成为酸，生成GLU 。
氨甲酰磷酸的形成,
课 目
各种氨基酸的生物合成
目 的要 求
掌握各种氨基酸的生物合成
重 点难 点
氨基酸的生物合成
主要内容:
第二节：各种氨基酸的生物合成
AA生物合成：
需要转氨作用：――一种AA把它分子上的氨基转移到其它的酮酸上以形成另一种AA
这样，GLU便作为氧基的转换站，由NH3先全成GLU，再由GLU通过转氨作用将――NH2转移至各种不同的酮酸上以合成其它AA
转氨，脱 、消除辅助因子都是 PI比多醋、为辅酶。
其它AA的合成――根据其（架来源分）：
天各氨酸ASP族：包括：天各氨酸ASP，天各酰胺ASN，
即：上 妥介绍了氧基酸的合成过程。它们的C架均来自呼吸作用或 呼吸作用的中间产物，经一系列不同的反应，生成相应的酮酸，最后经转氨作用而形成相应的AA。各种AA合成途径及其相互关于如图 9－7所示 P257，（教材）
AA ：降解（脱变基作用（氧化脱氨
（脱 基作用
（基化作用光能或化解合成有机物，所以不需分解AA以限得能量。所以AA降解的目的是先成 物，用来作为合成其它氧化物的原料。
脱氨基作用：式可以通过 下列方式发生脱氨作用。
氧化脱氨：
在高等生物体中，GLU 脱H酶广泛颁布于种子、根、胚轴、叶片劳动教养组织中,内存在于成粒体中。细胞质中近 现有。
此外：动物肝脏和肾脏细菌中有AA ――氧化酶。
脱水酶脱氨解氨酶脱氨脱酰胺基作用，酰胺也可以在脱酰胺酶的作用下脱去酰胺基，生成氨。
主要内容:
注：上述脱氨反应生成的NH3对生物体有害，解除方法：
生物体中有大量C、H20化合物→酮酸→机应Aa
生物体中有大量，有机酸时与NH3结合，生成有机酸盐。
还要形成酰氨 Glu（谷氨酰胺）
Asn（天 酰胺）
注：各种Aa降解的终产物均是合成 糖酵解和TCA的中间产物的最后均可通过TCA氧化分解学CO2和H20，其中一些Aa可转化学Gnq生糖Aa，另一些化学射 终产物为乙酰Coh或乙酰乙酰COA，在饥饿糖尿病动物 内可转变为酮化 先酮Aa.
生糖Aa 有些Aa降解生成丙酮酸和TCA循环的酸以后可转化成葡萄糖，称…
生酮Aa 有些Aa的代谢终产物为乙酰COA或乙酰 乙酰COA，在某些情况下饥饿。糖尿病动物体中，它们可转变为酮体（乙酰乙酸。B－羟了酸和丙酮），被称为……。
(二) 脱羧作用：—Aa的脱羧酶作用下发生脱羧基反应，形成胺类化合物。乙醇胺和胆碱分别是合成脑磷胆和卵磷脂的成分。
Arg（精）→鱼排精胺→腐胺肉类及动物尸体腐烂时发出的恶臭气味，是由细胞分解蛋白质后生成是尸体和腐胺产生的。
羟化作用：
多巴进一步氧化后形成要合物里素（多巴）马铃署、苹果、梨等切开后变黑，就是由于形成黑素三故。在人体的表皮基底层
Aa分解产物的方向。（前石注）尿素的形成和尿素循环：（见教科书）
课 目
核苷酸代谢
目 的要 求
了解掌握核苷酸代谢
重 点难 点
核苷酸的合成、中心法则
主要内容:
第八章：核苷酸代谢合成：
（1）、嘌哙核苷酸的生和合成：
1、先形成（IMP）次黄嘌哙核苷酸（又叫肌苷酸），以后瑞转变为其它嘌哙核苷酸。
合成要点 2、IMP 的合成是由5—Pi核糖开始。5—Pi核糖+ATP→5—Pi核糖—1—Ppi代号PRPP
3、嘌哙的各个原子是在PRPP的C—1位置上逐渐加上去的。
过程：1、IMP形成。
2、由IMP形成AMP（胺苷酸）和GMP（鸟苷酸）
（2）、嘧啶核苷酸的生物合成：
1、先形成嘧啶环，然后与Pi核糖形成UMP（尿苷酸）
要点 2、它是由氨甲酰磷酸与ASP反应开始的以后瑞经脱性成乳清酸，
3、乳清酸+PRPP CO2 →UMP→CMP
5—Pi核糖—1—Ppi 尿苷酸 苷酸核酸的生物合成例：
核苷酸的降解：（各种核苷酸之间的相互关系是12—10 P294）
在生物体内核苷酸 核苷酸酶 核苷+Pi
嘌哙的降解：P295图 （教物科书）
嘧啶的降解：P296
课 目
核酸的生物合成
目 的要 求
掌握DNA合成原理与过程
重 点难 点
DNA合成原理与过程
主要内容,
第九章 核酸的生物合成第一节：中心法则核酸：贮存和传递信息。
复制—指亲找DNA双链的每一条链按碱基础对原则而准确地形成一条新的主补链，结果生成2个与亲代链相同的DNA双链。
碱荃配对原则合成一条与DNA链的一定还段互补的RNA链，称……。
翻译—在RNA的控制下，根据核酸链上每三个核苷酸决定一个Aa的三联体密码规则，合成出具有特定Aa顺序的蛋白质肽链的过程。
中心法则—生物体遗留信息流动途径。由DNA决定RNA的分子碱荃排到顺序，又由RNA决定蛋白质分子的Aa顺序的理论，称可表示号。
逆向转录—在逆转录的酶作用下，以RNA链为模板合成DNA的过程。第二节：DNA的生物合成过程半保留复制：
生物学意义：
DNA合成反应及有关酶和蛋白质：合成底物为dNTP，
N1 DATP
N2 DCTP DNA聚合酶
N3 DGTP DNAMg2+ DNA+(n1+n2+n3+n4)ppi
N4 DTTP
即：DNA的合成是以4种元磷酸脱氧核糖核苷为反应物，在DNA聚合酶的催化下，在脱氧核糖核苷酸三向形成‘3.5’— 磷酸乙酯链，生成多脱氧核糖核苷酸长链，同时先成焦磷酸。
（一）（RNA聚合酶）：作用—以DNA为模板合成一般RNA作为合成DNA的引物。
主要内容,（二）DNA聚合酶：有多种，其功能不一样。
1,5‘—3’聚合作用，将脱氧核糖核苷酸逐个加到只有3’— OH末端的多核苷酸RNA引物或DNA链以形成3’、5‘—磷酸乙酯链。使DNA链沿5‘—3’方向延长。
ppi解—焦磷酸解（DNA链‘23’端）
焦磷酸交换作用：使无机焦磷酸与元磷酸脱氧核苷的焦磷酸基发生交换。 除引物补塞虚，
5‘—3’QH 外切酶作用 引物是RNA再补这秀寒虚5‘编水解行链DNA
5. 3’、5‘外切酶：当细胞正常合成时，酶活性低，当碱荃排错时马上活跃，要掉错的碱荃，起核是作用。关有帮助聚合酶训别正确的碱荃进入新合成的DNA链的作用。链在3’—OH端将DNA链水解。
6、切除损伤并修复
DNA聚合酶2：70年代发现，活性弱功能不清楚。可能在修复些外光此 中起某各作用。
DNA作用5‘—3’聚合作用教材P273 表11－1
103×分子量每个细胞分子枚
5‘—3’聚合作用功能 5‘—3’外切
3‘—5’外切（核正作用）
转化 （37。C时每个酶分子每分钟聚合的核苷酸）
109
400
+
+
1
120
100
+
-
+
0.05
400
10－20
+
+
+
50
大肠杆菌中从5‘—3’的外切主要是DNA聚合酶3起作用。
(三)卖核细胞(动物细胞)的DNA聚合酶：α、β、γ和s(核细胞中用1、2、3表示)
(四)DNA连接酶：
作用—催化一个DNA片段的S—Pi和另一个DNA片断和3’—OH结合3‘15’—磷酸二脂链。
班 级,专升本 园艺2002
教 师,贝丽霞黑 龙 江 八 一 农 垦 大 学周次
学时
教 学 内 容
备 注
1
2
第一专题 蛋白质代谢（8学时）
第一讲 蛋白质的静态生化第一节 蛋白质概述第二节 氨基酸
2
2
肽第四节 蛋白质的结构蛋白质的性质和功能第六节 蛋白质分子结构与生理功能的关系
3
2
第二讲 蛋白质的动态生化第一节 蛋白质的酶促降解第二节 氨基酸的降解和转化
4
2
氮素同化作用氨基酸的生物合成第五节 蛋白质的生物合成
5
2
第二专题 酶（4学时）
酶的分类与命名、
酶的化学本质、
第三节 酶的催化特点、
6
2
第四节 影响酶促反应速度的因素,
第五节 维生素与辅酶
教 学 进 度 计 划教 学 进 度 计 划周次
学时
教 学 内 容
备 注
7
2
第三专题 核酸代谢（6学时）
第一讲 核酸的静态生化第一节 核酸的种类、分布和组成，
第二节 核酸的分子结构,
8
2
第三节 核酸的性质，
第二讲 核酸的动态生化第一节 核酸的酶促降解
9
2
第二节 核酸的生物合成
DNA的生物合成二、RNA的生物合成
10
2
第四专题 糖代谢（4学时）
第一讲 糖的静态生化第二讲 糖的动态生化糖的酶促降解一、多糖的降解二、单糖的降解
1、糖酵解
教 学 进 度 计 划周次
学时
教 学 内 容
备 注
11
2
2、三羧酸循环
3、磷酸戊糖途径第二节 糖的生物合成一、单糖的合成二、多糖的合成
12
2
第五专题 生物氧化与氧化磷酸化（4学时）
生物氧化的基本概况，
第二节 生物氧化中的能量问题,
13
2
第三节 电子传递与氧化磷酸化
14
2
第六专题 脂类代谢（4学时）
第一讲 脂类的静态生化第二讲 脂类的动态生化第一节 脂肪的降解，
15
2
第二节 脂肪的生物合成
名称
第一章 核酸化学目的要求
了解核酸的发现、种类、分布、组成、重要性，掌握核酸的结构、性质。
重点难点
讲授DNA的分子结构、RNA的三叶草型结构、DNA的性质和核酸的主要理化性质，为进学习核酸的代谢奠定基础。
时间
教学组织
教学方法
核酸的发现——种类——分布——化学组成——生理功能
DNA的结构核酸的结构
RNA的结构核酸与蛋白质的复合体
单 元 教 学 计 划名称
第二章 蛋白质化学目的要求
讲授蛋白质的分子结构、重要性质、结构与功能的关系。明确蛋白质结构的不同层次之间的联系，为进一步学习酶和信息代谢奠定基础。
重点难点
氨基酸的两性性质、等电点和光学性质、蛋白质的空间结构和重要性质。
时间
教学组织
教学方法
氨基酸的分类——氨基酸的理化性质——蛋白质的结构——蛋白质的结构与功能的关系——蛋白质的生物学功能
单 元 教 学 计 划名称
第三章 酶目的要求
了解酶和一般催化剂的相同点和不同点，掌握酶的化学本质重点难点
酶的专一性、酶催化作用的特点；酶的作用机理；影响酶促反应速度的因素。较系统地掌握酶的一般知识，为学习物质代谢奠定基础。
时间
教学组织
教学方法
酶的概念——酶和一般催化剂的比较（相同点和不同点）——酶的化学本质——酶的命名与分类-酶的专一性和活性中心——辅酶
单 元 教 学 计 划名称
第四章 糖类和糖类代谢目的要求
了解糖类物质的概念、分类、功能重点难点
糖酵解、三羧酸循环的反应历程和生物学意义；磷酸戊糖途径的特点和生物学意义；蔗糖和淀粉的合成，明确生物体内糖代谢的基本途径。
时间
教学组织
教学方法
糖类物质的概念——分类——分布——生理功能糖降解:淀粉——葡萄糖—(EMP途径)—丙乳酸发酵无 O2发酵过程 酒精发酵酮酸
有O2线粒体—（氧化脱羧）—乙酰辅酶A—（TCA循环）—二氧化碳和水
PPP途径、糖异生途径、TCA回补反应糖合成：单糖（葡萄糖）合成、双糖（蔗糖）合成、多糖（淀粉）合成
单 元 教 学 计 划名称
第五章 生物氧化与氧化磷酸化目的要求
了解生物氧化的概念、特点重点难点
呼吸链、氧化磷酸化、磷氧比、化学渗透假说、电子传递链和氧化磷酸化作用，明确物质代谢与能量代谢的关系。
时间
教学组织
教学方法
生物氧化的概念——特点呼吸链：概念、组成成分、电子传递抑制剂氧化磷酸化：概念、机理化学渗透假说
单 元 教 学 计 划名称
第六章 脂类代谢目的要求
了解脂类的分类，掌握乙酰甘油的代谢和合成过程重点难点
讲授脂肪酸的β－氧化和从头合成，明确糖代谢与脂类代谢的联系。
时间
教学组织
教学方法
脂类物质的概念——分类脂类的降解：
乙酰甘油—（乙酰甘油脂肪酶）—
甘油——a-p-甘油——磷酸二羥丙酮——3-p-甘油醛—（EMP、TCA）—二氧化碳+水
a－氧化脂肪酸—— β－氧化
β氧化—（TCA）—
r－氧化
二氧化碳+水脂类的合成：
甘油的合成：磷酸二羥丙酮——3-p-甘油——甘油脂肪酸的合成：乙酰辅酶A——脂肪酸（C16）
甘油乙酰甘油脂肪酸注：饱和脂肪酸从头合成
单 元 教 学 计 划名称
第七章 蛋白质的酶促降解和氨基酸代谢目的要求
了解肽酶和氨肽酶的分类和功能，掌握氨基酸的降解反应重点难点
脱氨基作用、氨基酸的合成、氨基酸的酶促降解，氨的同化，与氨基酸合成，碳代谢与氮代谢之间的关系。
时间
教学组织
教学方法
蛋白质_—（蛋白酶）—多肽—（肽酶）—氨基酸氨基酸代谢：
脱氨基作用降解—— 脱羧基作用羥化作用
-NH2:转氨基作用提供合成—需要
C架：来源（EMP、TCA、PPP、乙醇酸循环）
单 元 教 学 计 划名称
第八章 核酸的酶促降解和核酸代谢目的要求
了解核酸的酶促降解过程所涉及的酶重点难点
讲授核酸的酶解和核苷酸合成
时间
教学组织
教学方法
核酸—（核酸酶）—核苷酸—（核苷酸酶）
磷酸碱基—降解
—核苷—（核苷磷酸化酶）—1-P-戊糖核苷酸的合成p264
单 元 教 学 计 划名称
第九章 核酸的生物合成目的要求
掌握基本概念：中心法则、半保留复制、转录、逆转录、基因突变；了解DNA合成反应及有关的酶和带白质重点难点
讲授DNA的复制的基本规律和基本过程、DNA的损伤和修复及RNA转录，明确其生物合成的特点
时间
教学组织
教学方法
四种脱氧核苷酸（dATP、dGTP、dCTP、dTTP）在DNA聚合酶和镁离子的作用下，生成DNA和PPi
单 元 教 学 计 划名称
第十章 蛋白质的生物合成目的要求
掌握基本概念：翻译、遗传密码：遗传密码的特性、tRNA的结构特点重点难点
讲授蛋白质生物合成过程，真核细胞与原核细胞蛋白质生物合成的区别，明确其特点以及与核酸的关系。
时间
教学组织
教学方法
场所——核糖体蛋白质的合成 原料——氨基酸能量——ATP或GTP
遗传密码蛋白质合成体系的组分 tRNA
辅助因子
1、氨基酸的活化
2、肽链合成的起始
3、肽链的延伸蛋白质合成
4、肽链合成的终止和释放
5、合成后的加工与运转真核细胞与原核细胞蛋白质合成的区别
单 元 教 学 计 划名称
第十一章 代谢调节目的要求重点难点
讲授酶活性的调节机理和酶合成的调控机理，明确这两面种调节在代谢上的重要性。
时间
教学组织
教学方法
课 目
绪论
目 的要 求
了解生物化学的研究内容、发展、分类及其与它学科的关系
重 点难 点
主要内容:
绪 论一,生物化学的研究内容
1.概念生物化学:是生命的化学,是研究微生物、植物、动物及人体等的化学组成和生命过程中的化学变化的一门科学。
2.内容
（1）静态生化：研究生物体内各种化合物的组成及其含量、化学组成、化学性质、功能等。
静态生化(第1 章到第3章)重点介绍生物大分子。
（2）动态生化：生物的代谢过程。动态生化（第4章到第9章）重点介绍糖类、脂类、蛋白质和核苷酸的基本代谢及能量代谢。
（3）信息代谢和代谢调节（第10章到第11章）。
3.生化的分类 动物生化植物生化微生物生化二 生物化学的发展
1,现代生物化学可以从法国著名化学家拉瓦锡研究燃烧和呼吸叙述起,即18世纪下半叶，大约相当于清朝乾隆年间。
2,18世纪，由化学家通过科学试验，发现生物体的呼吸氧化作用；发现柠檬酸、苹果酸等生物中间代谢产物。
3,19世纪后，在生物学、化学、物理学方面有极大的进展,
生物化学的发展过程:
（1） 1930--1950年：糖酵解、三羧酸循环、氧化磷酸化、脂肪代谢
（2） 1950--1960年：DNA的双螺旋结构、分子遗传的中心法则
（3） 1960--1980年：遗传工程、细胞工程、酶工程、发酵工程 ---以上四项为“生物技术”
主要内容：
4,在我国，远在上古时代,劳动人民在从事生产活动过程中已逐渐积累了不少关于生物化学的知识。
三,生物化学和其它学科的关系生物化学是介于生物学与化学之间的一门边缘科学，它与化学特别是有机化学和物理化学有着密切联系，即生化是各门学科的基础。
生物学 化学 生理学农业科学 | 医药学分类学 生物化学 遗传学微生物学 | 生态学微生物学权威人士预言,21世纪将是生命科学的时代。生物化学不仅是生命科学的带头学科之一，而且在医学、工农业生产、轻工食品、能源环保、生物工程等领域是得到广泛的应用。
本课程总学时数70学时，讲课44学时，实验26学时。考试成绩理论80%，实验20%。
第一章 蛋白质蛋白质：是由ａ＿Ａa结合而成的多肽链。再由一条或一条以上的多肽链按各种特殊方式组合而成的高分子化合物。
第一节 蛋白质的化学组成一．蛋白质重要生物学意义：
１．催化作用
２．激素作用
３．肌肉收缩
４．输送作用
５．免疫作用
６．生物膜功能
７．保护结缔作用
８．接收和传递作用
课 目
蛋白质的化学组成、氨基酸分类
目 的要 求
了解蛋白质的概念、化学组成、分类，掌握蛋白质的生物学功能及氨基酸的分类
重 点难 点
蛋白质的生物学功能、氨基酸分类
主要内容:
９．控制生长和分化
１０．毒蛋白序列－分子中的Ａａ种类和顺序基础 构象－肽链的分子多少及空间结构组装－四级结构（酶原－酶．胰岛素元－胰岛素）
二,蛋白质的化学概念
１．所有的蛋白质都是由２０种Ａａ组成的多分子有机物。即蛋白质是以Ａａ为基本单位的生物大分子。
２．蛋白质的分子量是巨大的。
３．蛋白质经水解后的产物是Ａａ。
三,蛋白质的化学组成许多蛋白质已经获得结晶的纯品，根据蛋白质的元素分析发现，它们的组成中都有
Ｃ．Ｈ．Ｏ．Ｎ和少量的Ｓ。有些蛋白质还有少量的其它元素如：Ｐ．Ｆe．Ｚn．Ｍo．Ｉ等。这些元素在蛋白质的组成百分比为：
Ｃ：５０－５５％Ｈ：６－８％．Ｏ：２０－２３０％．Ｎ：１５－１８％．Ｓ：
０－４％。蛋白质的平均含量为１６％，这是蛋白质元素组成的特点，也是凯氏定氮法测定蛋白质含量的计算基础。蛋白质含量＝蛋白质＊６．２５。（６．２５为１６％的倒数）。
四,蛋白质的化学结构组成蛋白质的Ａa的结构通式,
H
|
R-C-COOH
|
NH2
课 目
氨基酸的重要理化性质
目 的要 求
掌握氨基酸的理化性质
重 点难 点
氨基酸的旋光性、紫外吸收特性、两性性质和等电点，掌握氨基酸参与的反应
主要内容:
一,Ａa（氨基酸）的分类
Ａa的通式为,Ｈ
｜
Ｒ－Ｃ－ＣＯＯＨ
｜
ＮＨ２
根据Ｒ基团的极性分为四大类:
二,不常见的蛋白质氨基酸三,非蛋白质Ａa：
四．Ａa的提要理化性质
（一）一般理化性质：
（二）Ａa的两性性质
Ａa的等电点：
从ＰＫ（解离常数） 计算等是点ＰＩ
Ａa的ＰＩ是根据Ａa上的解离常数来决定的。
即Ａa等电点相当于该Ａa两性离子水解两侧基团的ＰＫ和的一半。
（三）a－氨基酸的化学反应：
一．a－氨基酸参加的反应：
１．与亚硝酸反应：
２．与酰化试剂的反应
３．桑格反应（ＤＮＦＢ）
４．艾德曼反应用于鉴定多肽或是蛋白质的Ｎ－未端Ａa，它在多肽和蛋白质的Ａa顺序方面
５．形成西佛碱反应
Ａa的氨基与醛类化合物反应生成弱碱。西佛碱是以Ａa 底物的某些酶促反应如氨基酸的中间产物
６．与丹磺酰氯反应。 以上几个的反应见书上！
二．a－羧基参加的反应：
主要内容:
Ａa的a-羧基的其它的有机酸的羧基一样在一定的条件下可以发生成盐．成酯．成酰氯．成酰氨以及成羧和叠氮化反应。
１．和碱反应
２．和醇反应当Ａa的羧基变成甲酯．乙酯或钠墁后，羧基的化学反应性能被钝化或者说羧基被保护，而氨基的化学反应性能加强或说氨基被活化，容易和羟基或酰基结合。这就是为什么氨基酸的酰基化和羟基化需要在碱性溶液中进行的原因。
（三）a－氨基酸的a－羧基共同参加的反应与茚三酮反应
（四）侧链Ｒ基参加的反应。
第三节 肽一．肽（肽单元）：
二．肽键：
三．肽链结构中的几个概念四 硫键五．肽的物理化学性质：
１．对于一个肽来说，结晶熔点高，可以以两性离子存在。
２．ＰＨ为０－１４范围内，亚氨基不解离（－ＮＨ－）对于肽来说，显酸．碱性主要决定于Ｎ端和Ｃ端以及Ｒ基团上的解离基团。
３．由于肽链上的Ｎ端和Ｃ端间隔较远，（Ａa中的距离大）静电力较弱。
４．肽也有等电点，在等电点时肽静电荷为零 。
５．肽的化学反应也和Ａa一样游离a－氨基．a－羧基和Ｒ基可以发生和Ａa中相应的反应。如Ｎ端Ａa残基也可以与茚三酮反应发生定量反应。
６．双缩脲反应（为多肽蛋白质特有的而Ａa没有的颜色反应）
六．肽的命名：
七．几种常见的多肽化合物
课 目
蛋白质的结构
目 的要 求
了解蛋白质的一级结构的测定步骤和方法，掌握蛋白质的空间结构
重 点难 点
蛋白子的一级、二级、三级和四级结构
主要内容,
一．蛋白质的一级结构,
二．一级结构的测定：
１．一般测定步骤
２．常用一级结构的测定方法：
１）Ｎ－未端分析
a．ＤＮＦＢ法
b,丹磺酰氯法，
c．艾德曼法，
２）Ｃ端分析：
a肼解法，是目前测定Ｃ端 Ａa的最重要的化学方法。
b羧肽酶法，目前最有效最常用的方法，常用的羧肽酶有四种，a．b．c．y。（3）二硫键的断裂和多肽链的分离,
（４）多肽链降解
a．酶裂解法：
b．化学裂解法
（５）肽段的Ａa顺序测定
（６）二硫键位置的确定：
３,蛋白质分子中重要的化学键：
三．蛋白质构象和维持蛋白质构象和作用力：（见书Ｐ４５）
四．蛋白质的空间结构（三维结构）：
（一）．蛋白质的二级结构
（二）.蛋白质的三级结构使蛋白质胶体溶液稳定的因素:
蛋白质沉淀的因素：
（三）蛋白质的四级结构：
ＤＮＡ的超螺旋结构一．ＲＮＡ一级结构二、RNA的二级结构,
主要内容:
二．两性解离：
核酸分子结构中既含有呈酸性的磷酸基团，也含有呈碱性的碱基。所以为两性电解质。，可以发生两性解离。但磷酸的酸性较强，所以核是具有较强酸性的两性电解质。核酸在等电点时溶解度最小，易沉淀。根据核酸的解离性质，用中性或偏碱性的缓冲液使核酸解离成阴离子，置于电电场中使向阳极移动，即电泳。根据迁移率与核酸大小和构象有关，可以用电泳法进行分离和鉴定。
三．紫外线吸收性质：
嘌呤碱与嘧啶碱具有共轭键，使碱基．核苷核苷酸和核 酸在２３０￣２９０nm的紫外线波段有强烈的吸收峰，最大吸收值在２６０处。最低吸收值在２３０处，不同核酸的吸收特性不同，所以可以用眦外线分光光度计加以定量及定性测定。
四．核酸的变性与复性：
（一）．变性：天然核酸在某些物理或化学的因素作用下破坏了分子中的氢键，双螺旋变在单链，但并不涉及共价键的断裂这一过程叫￣。
引起变性的因素：
１．高温：热变性用加热的方法使ＲＮＡ变性叫￣热 变性过程可通过测定Ａ２６０的值进行跟踪Ｐ３１－－Ｐ２－２３。
２．酸碱。
３．变性剂。（尿素）
变性后的特征:
１．Ａ260值升高ＤＮＡ变性的一由于双螺旋解体碱基堆积环不存在基于双螺旋内部的碱基暴露崐出来使变性后的ＤＮＡ地260nm此外线吸收率比变性前明显增高,这种现象称增色效应。
２．粘度下降
３．浮力密度增大
４．沉降速度加快
Ｔm解链温度（熔解温度或熔点）通常把ＤＮＡ的以螺旋结构失去一半时的温度称￣。Ｔm一般在７０￣８５摄氏度。
与Ｔm有关的因素：
ＤＮＡ的均一性，均一性越高Ｔm值越小。
Ｇ－Ｃ碱基对含量，含量越高Ｔm越大。Ｇ－Ｃ键介质中的离子强度，离子强度越低Ｔm值越小。
注意：ＲＮＡ分子中有局部的双螺旋区，所以ＲＮＡ也可以发生变性，但Ｔm值较低变性曲线也不那么陡。
（二）复性：
课 目
核酸和蛋白质的复合体
目 的要 求
了解核酸和蛋白质复合体的常见实例
重 点难 点
病毒、染色体
主要内容:
一、核酸的发现:
二．核酸的种类：
三．核酸在细胞内的分布：
１．ＲＮＡ的分布细胞中ＲＮＡ有三种,tＲＮＡ、rＲＮＡ、mＲＮＡ
２．ＤＮＡ的分布：
四．核酸的重要性：
１．ＤＮＡ是遗传信息的载体。
２．ＲＮＡ在蛋白质生物合成中起重要的作用。
第一节 核酸的结构
（一）ＮＤＡ的结构：
一．ＤＮＡ的一级结构，是指构成ＤＮＡ的核苷酸之间的连接方式以及排列顺序。
二．ＤＮＡ的二级结构：双螺旋结构碱基互扑原则：
双螺旋稳定性的因素：氢键．Ａ＝Ｔ，Ｇ＝Ｃ
三．核酸的化学组成：
退火：热变性ＤＮＡ的两条互补单链，在缓慢冷却条件下可重新结合恢复双螺旋结构，这种复性叫￣。
减色反应：当变性的呈单链的ＤＮＡ，经复性双重新形成双螺旋结构时，其溶液的Ａ２６０值则减小，（最多可减小至变性前的Ａ２６０值）这种现象叫￣。
分子杂交：两条来源不同但具有碱基互补关系的ＤＮＡ单链分子与ＲＮＡ分子在去掉变性条件后互补的区段能够退火复性形成双链ＤＮＡ分子或ＤＮＡ／ＲＮＡ异质分子，这一过程叫￣。
核酸的杂交在分子生物学或分子遗传学的研究中，应用极广，许多重大的分子遗传学问题都是用分子杂交来解决的。
五．核酸的降解：
主要内容:
指核酸在酸碱作用下，发生共价键的断裂，多核苷酸链被打断，分子量变小。
这一过程叫￣。
第三节 核酸与蛋白质的复合体——核蛋白指核酸和蛋折质结合在一起,整体表现为一体,为非共价键结合如：染色体．病毒．核糖体．
一．病毒：
（一）病毒的种类和结构：
病毒是由具有侵染性的核 酸＋蛋白质组成，是属于细胞内的寄生物，（
结构,蛋白质衣壳：
１保护核酸不受酶的分解和机械破坏。
２决定寄主专一性。病毒侵染寄主细胞是靠病毒的衣壳蛋白辨认寄主细胞外壁的特殊部位。然后，将病毒的核酸释放到寄主细胞中去，并破坏寄主细胞的正常代谢过程。使寄主细胞进行病毒颗粒的复制。以后，受侵染细胞死亡并溶解，新形成的病毒粒子则从其中释放出来。
３起着将病毒传至寄主细胞的作用。
核酸：位于病毒颗粒体的中心，病毒的侵染性是由核酸引起的。二）几种主要病毒举例：
１．微生物病毒：以细菌或放线菌为寄主细胞的病毒，也叫噬菌体病毒。
２．植物病毒：是以植物细胞为寄主的病毒。
特点：核酸多数都是单链ＲＮＡ也有双链ＲＮＡ，少数以ＤＮＡ为核酸非常罕见。
３．动物病毒：以动物为寄主的病毒。ＤＮＡ、ＲＮＡ都有，但在同一病毒颗粒中只能有一种。不能并存。在总体上看，病毒颗粒比植物病毒大。
二．染色体：
真核细胞中含量丰富。
１．染色体中蛋白质的成份：
ＤＮＡ＋组蛋白，见Ｐ３５。
核酸的分离提纯和含量测定：
一．ＤＮＡ的分离提纯：
（一）从病毒中分离提纯ＤＮＡ。
１．先分离病毒颗粒．再提取ＤＮＡ。
２．直接从病毒感染的细胞中分离提纯病毒ＤＮＡ。
（二）高等植物细胞中ＤＮＡ分离提纯：
课 目
蛋白质的重要理化性质
目 的要 求
掌握蛋白质的重要理化性质，了解蛋白质结构和功能的关系
重 点难 点
蛋白质的沉淀特性、变性性质、吸光性质
主要内容:
第六节 蛋白质的重要性质一、蛋白质胶体的性质:
由于蛋白质的分子量很大,一般在10,000～1,000,000之间，因此它水溶液必然具有胶体性质。
１．布朗运动
２．光散射现象
３．电泳现象
４．不能透过半透膜
５．吸附能力使蛋白质胶体溶液稳定的因素,＋ ＿
１．蛋白质肽链上含有许多极性基因－ＮＨ３，－ＣＯＯ，－ＳＨ，－ＣＯＮＨ－ 等，具有高度的亲水性。
２．蛋白质是两性电解质，在非等电状态时，相同的蛋白质颗粒带有同性电荷，使蛋白质颗粒之间相互排斥，保持一定距离不致互相凝聚而沉淀。
但当除去水膜时中和其它电荷时，蛋白质胶钵的亲水性就被破坏，沉淀现象随之发生，这种性质是盐析法和分段盐析法分离的依据。
导致蛋白质沉淀的因素：
１．中性盐沉淀。（盐析）
２．有机溶剂沉淀，有机溶剂能破坏蛋白质的分子的水膜，使之沉淀。
３．重金属盐试剂沉淀
４．生物碱试剂沉淀
５．等电点沉淀
６．使蛋白质溶解度降低的其它变性因素。
二．沉淀反应：
三．蛋白质的复性,
主要内容:
四．蛋白质的颜色反应：
１．双缩脲反应：
２．米隆反应,
３．酚试剂的反应：
蛋白质一般都含有酪氨酸，它的酚基能将福林试剂中的磷钼酸和磷钨酸还原成蓝色化合物（钼蓝和钨蓝和混合物）这一反应常用来测定微量蛋白质。
４．黄色反应：
含芳香族的氨基酸特别是含有酪氨酸和色氨酸的蛋白质都有黄色反应。
５．水合茚三酮反应：在讲Ａa化学性质时已讲过凡含有a－Ａa的蛋白质都含能和水合茚三酮反应生成蓝色反应。（pro,pro-oh）生成黄色物质。可用于定量蛋白质的定性测定五．蛋白质的吸光性质 酪氨酸．苯丙氨酸．色氨酸能最显著的吸收紫外线。由于大多数的蛋白质都含有这些Ａa
所以可用紫外光分光光度计测定要２８０nm波长下对紫外光的吸收量作为测量蛋白质含量的快速而简便的方法。
第七节 蛋白质的分离．提取和应用提纯蛋白质的一般方法是：
１．选择适当的材料。
２．破坏细胞或细胞器。
３．除去细胞碎片。
４．用盐析等沉淀方法进行初步分离。
５．进一步用层析．电泳．超离心等方法细分。
６．必要时设法制得结晶。
一．沉降法：
二,凝胶过滤法：
肌红蛋白与血红蛋白功能的区别：
血红蛋白与肌红蛋白在三级结构上极为相似，在功能上也有相似性都是氧的载体，但是血红素蛋白是四聚体，四个亚基彼此相互作用给予单链肌红蛋白所不具有的特殊功能。血红蛋白除运输氧外，还能将代谢的废物ＣＯ２运到肺部排出体外。能与Ｈ离子结合，维持体内生理pH。
第八节 蛋白质分子结构与生理功能
１．一级结构和种属差异与分子进化
２．一级结构的变异与分子病：使有机体出现病态现象最突出的例子如：镰刀型贫血病。
课 目
酶的催化性质，酶的专一性
目 的要 求
掌握酶的催化特性、酶的分类和命名
重 点难 点
酶的催化特性、酶的分类、酶的专一性
主要内容,
第三章 酶
1．酶和一般催化剂的共同特点：见东农Ｐ６４。！
１）用量少而催化效率高，酶和一般的催化剂一样，虽然在细胞中含量很低但却能使一个慢反应变成为一个快反应。
２）可降低反应的活化能。
2．酶本身的特性：
3．酶的化学本质＿＿蛋白质的性质
4．酶的组成：
即：全酶＝酶蛋白＋辅助因子。
第三节 酶的专一性及活性中心一.酶的专一性:-是指酶对它所作用的底物有严格的选择性.一种酶只能催化一类.甚至只与一种物质起化学变化.
1.结构专一性:酶对底物要求非常严格.
绝对专一性:只作用于一个底物.而不作用于任何其他物质.
相对专一性:作用对象不只是一种底物又分为两种：基团专一性：专门对某一基团起作用 。键专一性：有些酶只要求一定的键，而对键两端的基团并无严格要求,这种专一性叫￣。
２．立体异构专一性：
旋光异构专一性：当底物具有旋光异构体时，酶只有作用于其中一种。
顺反异构专一性,潜在性专一性Ｐ８０（三）！
二．酶的活性中心：
１．活性中心：在酶分子中能够和底物结合并催化底物向产物转化的那一部分叫￣。
活性中心结合部位：底物靠此部位结合到分子上。
课 目
辅基和辅酶
目 的要 求
掌握基本概念，了解B族维生素与辅酶和辅基的关系
重 点难 点
辅基、辅酶的概念
主要内容:
催化部位：底物的键在此处被打断或形成新的键，从而发生一定的化学变化。
二者相互作用共同守成整个催化过程。某些酶活性中心的这二个部位本身是同一的，酶的辅助因子常常是活性中心的组成部分。
酶的活性中心的特点：
见Ｐ８１！
第四节 酶促反应的支力学见沈同书第五节 酶的催化反应机理见书Ｐ８２ ！
别构酶．同功酶．多酶体和诱剧酶。见《生理生化简明教程》Ｐ５３！四．多酶体系和调节酶：
细胞中的许多酶常 是在一个连续的反应中起作用,是指前一个酶反应的底物是后一个反应的底物多数的酶均以这种方式相互联系在一起.
E1 E2 E3 E4
Ａ－－－－>Ｂ－－－－>Ｃ－－－－>Ｄ－－－－>Ｅ
底物 产物（底） 产物（底） 产物（底）
多酶体系：在完整的细胞内的某一代谢过程中，由几个酶形成的反应链体系叫￣。
完整的细胞内的许多酶体系都具有自我调节能力，这种多酶体系反应的总速度决定城其中反应速度最慢的一个反应。这个反应最慢的酶限制着全部反应序列的速度，称为“限速步骤”。
课 目
酶的作用机理、酶促反应动力学
目 的要 求
了解酶的活性中心特点，掌握酶的催化机理和影响酶反应速度的因素
重 点难 点
酶反应的过渡态学说，诱导锲合学说、米氏方程
主要内容,
大部分具有自我调节能力的多酶体系的第一步反应就是限速步骤，它控制的全部序列的总速度，这步２的快慢取决于催化这步反应的那个酶的活性大小，在活细胞中这个酶活性往往是可以调节的，因此，把许多酶体系中能催化第一步反应的那个酶叫调节酶。
一般条件下，此酶的活性受到反应物的促进，叫“同促反应”。底物称为“正调节物”，而这一系列的最终产物往往能抑制调节酶的活性。最终产物称为“负调节物”。这种效应叫“异促反应”。也叫“反馈调节”。
总之，正调节物一般是调节酶的底物，对酶不起反馈作用，负调节物一般是代谢的最终产物，当代谢的最终产物积累时，它作为负调节物抑制反应序列中调节酶的活性，从而反应速度下降，这样可以避免某些中间产物不必要的积累，防止代谢紊乱。通过这种自我调节（反馈作用）可以使代谢过程得以协调地．有条不紊地进行。
别构酶：分子中除活性中心外，还具有别构中心的一类酶。
别构效应：别构酶与调节物结合后使酶的构象改变并影响酶的催化活性的现象。不同的别构酶有不同的调节物，有的是底物，有的是代谢序列的最终产物。
在多酶体系中其第一步反应的催化酶即为变构酶，它常受序列最终产物的抑制。因为终产物会到共价地结合到别构中心上。这样别构酶即可调节多酶体系的反应速度.此外,调节物也可以既是底物又是终产物或其它代谢产物。
同工酶：指具有不同分子形式但能催化相同化学反应的一组酶。（分子形式不同是指这种酶在分子组成和结构上有一定差异从而使它们的理化性质免疫学性质和化学性质也明显不同）
许多酶都有同工酶，广泛存在于植物及微生物中。
诱导酶：是当细胞内有了特定诱导物后诱导产生的酶或含量显著增多的酶。（诱导物常常是该酶的底物或底物类似物）许多药物能加强体内药物的代谢酶的合成，从而加快该药物本身或类似物的代谢速度，多是产生诱导酶的缘故。
主要内容:
诱导酶在生物体中较多见。舅：大肠杆菌增时一般只利用葡萄糖，当培养基不含葡萄糖崦只含乳糖时，开始时代谢强度大低于培养基含有葡萄糖的情况，继续培养一段时间后，代谢强度产慢慢提 高，最后达到与葡萄糖时一样因为这时大肠杆菌中已产生了诱导酶的乳糖苷酶。
第六节 维生素一．概念维生素：是生物生长和代谢所必需的微量有机物质，用Ｖ表示。如：Ｖa．Ｖb．Ｖc。
给生素与激素比较：
相同点：需要量小，但作用在。
不同点：激素可以在动物体中址接产生不用外界来补充。而给生素不能在动物体中产生，只能从外来食物中进行补充。而所吃的食物是从植物中得来的所以植物可以产生维生素，而动物不能产生。
维生素是在植物体中的某个部位产生的，不是速整个植物体都产生维生素。维生素的主要功能：对物质代谢过程起着非常重要的调节作用。绝大多数维生素是以辅基或辅酶的形式参与生物体中酶反应体系。
二．维生素的分类：
根据溶解度分：
水溶性Ｖ：Ｖb．Ｖc如：Ｂ１．Ｂ２．Ｂ６．Ｂ１２．叶酸．烟酸．泛酸．烟酰 酸胺 等。
脂溶性Ｖ：Ｖa．Ｖd．Ｖe．Ｖk。
三．维生素的作用机理：
１．作为二个酶的辅酶在二种酶之间担当原子和某些基团的载体。如：烟酸在ＮＡＤ和ＮＡＤＰ间当Ｈ原子（电子）的转移。
２．作为一个酶的辅酶，担当原子和某些化学基团的载体。如：核黄素在ＦＭＮ中担当Ｇ原子转移。
第二节水溶性。第三节脂溶性。第四节生物的营养需要见书上全讲！
课 目
多糖降解、糖酵解
目 的要 求
了解多糖、双糖的降解过程，掌握糖酵解途径、糖异生途径
重 点难 点
EMP及其调控，糖异生过程
主要内容,
第四章 糖代谢碳水化合物糖是自然界存在的一大类具有广谱化学结构和生物功能的有机化合物。它主要是由绿色植物经光合作用形成的。绿色植物利用日光能将无机的 (CO) 吸水转变成糖，使日光能转化为化学能，糖是生物界进行代谢活动的主要能源，同时它也是合成其它生物分子的能源。这类物质主要是由C、H、O所组成，其分子式通常以CN(HO)表示，由于一些糖分子的比例相同，过去误认为此类物质是碳与水的化合物，故有“碳水化合物”三称，介实际上有些糖，如鼠李糖 ()和脱氧核糖()等，它们分子中H、O原子之比并列2：1，而一些 糖物质如甲醛()、乳酸()和乙酸()等，它们的分子中H、O原子 去都是2：1，所以称糖为“碳水化合物”并不恰当。只是沿用已久，现在已成为人们对糖的习惯称呼了。
1、概念：糖类物质 是含多羟基的醛的醛类或酮类化合物。含一个醛基、6个C原子、称已醛糖含1个酮基、6个C原子、称已酮糖
2、分类：糖类物质(以水解情况分类)
单糖一凡不能被水解成更小分子分类、如自然界分布广、意义大的五碳糖、六碳糖分别为 糖、已糖。)
D核糖、C一阿拉伯糖、木糖、脱氧核糖一 糖
D 糖糖、D果糖、单糖是甜的糖、(左 糖)、半乳糖一已糖糖代谢中产物等糖、山梨糖醇。
②寡糖 凡能水解成少数(2-6个)单糖分子的。(其中双糖最多，如蔗糖、麦芽糖、哺乳动物的乳汁中。乳糖是重要代表)不 光合作用的产物，也是的H O化合物经者芷和积学的一种主要形式，植物运输糖的形式。常食用糖。(甘蔗、甜菜糖)以上2种糖(单糖、寡糖)都能溶于水，多有甜味。
③多糖 凡能水解为多个单糖分子的糖。植物体中贮存的养分(CH )动物体中贮存的养分(CH )也叫动物 糖。(如淀粉、糖原、纤维素等为需要)
④结合物 与 糖物质结合的糖，又称复合糖。(如糖蛋白、糖脂)
主要内容:
⑤ 生糖 糖的科学管理物。(如糖腰、糖醇、糖酯等)
①不溶性多糖 构成植物骨架结构。(如纤维素半纤维素等，是构成细胞壁的重要成分。
贮存的营养物质。如：淀粉、菊糖、《室编教材》P133
3、分布及含量：糖是生物界中分布极广、含量较多的一类有机物质、呼所有的动物、植物,微生物体内都含有它，其中的植物界最多、约占其 80%。
生细胞内，但液里也有 糖或 糖等单糖物质组成的多糖(如肝糖原、肌糖原)存在，人和动物的器官组织中含糖 不超过组织 重的2%，V体含糖量约占 体干重的10-30%，它约或以糖或与蛋白质、脂类结合成复合糖(结合糖)存在。
4、作用,①生物能源 为主要作用。通过氧化而放出大量的能量，以满足生命活动的需要。(淀粉、糖原是需要的生物能源)它也能转化为生命必需的其他物质。如蛋白质，脂类物质。
②结构物质 植物及细胞壁是由纤维素、半纤维素或细胞质组成的，它们都是糖。纤维素是结构糖。
此外，糖还有脂类或蛋白质以共价键结合成糖脂或糖蛋白，它们在生物膜中占重要位置，担负着细胞之间互相识别的作用。
我们生活中常见的粮、棉、麻、糖四大类农产品的生产，都是以糖为主，糖是供给人类营养的热量来源。
糖的分子结构糖的化学组成和链状结构：
纯净的 糖是由C、H、O三元素组成，比例为C：40%、H：6.7%、O：53.3%
根据三者的比例，可知其实验式为(CHO),用冰降低或沸点升方法测得其分子量为180，从而断定 糖分子式为：
第一节：糖酵解糖酵解 指 糖分子酶促降解成丙酮酸，并伴随产生ATP过程，用EMP(Embden Meyerhof Parnas)名字的缩量
乳酸发酵或酒精发酵
G 2分子丙酮酸
进入线粒体：产生乙酰 酶课 目
TCA循环、磷酸戊糖途径
目 的要 求
掌握TCA;PPP途径及调控部位，了解的TCA回补反应
重 点难 点
TCA
主要内容:
mp过程：(细胞质)
从G 丙酮酸过程中，其净反应为：
EMP的调节：参见P148
糖酵解途径的双重作用 使G降解生成ATP
为合成反应提供原料丙酮酸的去路：
无氧条件下：
酒精发酵：(酵母及其它微生物中) 无氧条件下
2、乳酸发酵：(微生物和动物中) 无氧条件下在有氧条件下，丙酮酸进入线粒体，变成乙酰COA，参加TCA、最后氧化成CO@ (下节讲)
五、糖的异生作用：即形成“新”糖的意思，是指从到糖物质合成 糖的过程。
(一)、生理意义：
①糖异生作用是一个十分重要的生物合成糖的途径对人来说。
②在饥饿剧烈运动造成糖原下降后，糖异生使酵解产生的丙酮酸，脂肪分解产生的甘油及生糖Aa等中间产物重新生成糖，这对维持血糖浓度，满足组织对糖的需要是十分重要的。
(二)糖异生的途径：
有特殊的调控酶需要ATP供给能量第二节 三羧酸循环(TCA) (线粒体中)
一 丙酮酸氧化脱羧生成乙酰COA
二、TCA过程：共分8步，见教科书 p153（全）
三、TCA的化学计量：
四、TCA中能量的变化：
从葡萄糖 丙酮酸（即糖酵解）总之共产生38个APT
TCA的调控：
主要内容:
TCA反应：快慢决定于细胞对能量的需要和细胞对中间产物物的需要三个调控部位1、柠檬酸合成酶2、异柠檬酸脱H酶3、乙酮成2酸脱H酶
TCA的生物学业意义：
TCA循环中喑产物的回外：
第三节：磷酸已糖支路（磷酸成糖途径）PPP
过程、
途径特点：
G直接从分子上脱H脱羧，不南非要经过TCA和糖酵解，
脱H酶：辅酶是NADP （辅酶）在糖酵解和TCA中，脱H酶解是辅酶 （ ）
6分子的6 P G经这个途径生成5分子6 P F 另一个6 P F完全氧化成
４、不需要额外：ＡＴＰ作为能量，扁与ＴＣＡ产生的代谢产物无关，
四：生物学意义：
第四节：淀粉的合成与降解、P 教科书，
—淀粉酶和 —淀粉酶的区别,
一淀粉酶
—淀粉酶
存在对酸多温作用才成利用义温成调节PH：才能可以将这种淀粉酶分开
仅在发芽种子中不敌室耐可催化水解十链淀粉分子内任何部位糖键即以一种规则才式水解，
主要在体眼的种子敌室不耐只能催化从淀粉分子的解了还原性端开始分变成芽糖不解水淀粉水解过程：淀粉 红糊糖 无色糊糖 发芽糖 葡萄糖注：1,α 一淀粉酶和 β —淀粉酶只能水解淀粉的 —1、4键所以只能使友链淀粉水解45—55%，剩下 成3个淀粉酶不能作用的糊精，叫极限糊精。
2,—淀粉酶和 学业盼酶名称中的 和,并到了指其作用于 或 糖并键，而只是标明二种对淀粉的作用不同的酶。
3、R—酶（脱支酶）能作用于 糖 键，但只能分解支链淀粉外的分支课 目
糖的合成
目 的要 求
了解单糖、双糖、多糖的合成过程
重 点难 点
双糖多糖的合成
主要内容:
第四节、单糖、遮糖 和多糖的合成与降解合成：
单糖的合成：
2、双糖（遮糖）的生成合成：
1、糖核酸（VDPG或ADPG） 单糖与核荐酸通过磷酸酯键结合：化合物，是合成双糖过程中单糖的活化形成与供体。
2、遮糖合成：见笔记（反面）
3、的合成：见笔记（反面） 4、纤维素的合成（复）P
降解：
双糖和多糖的酶促降解遮糖的水解：
二、淀粉降解为G——水解——降粉酶—— —淀粉酶 内节酶—淀粉酶 外切酶——反酶 —— 脱支酶糖甘键支 支键 淀粉最后下：极限糊精：分支点，或支链淀粉分子外围分支点，但不能水解支链淀粉 ——麦芽糖酶麦芽糖在植物3体内不能直接利用，必须在该酶作用下才能参与糖代谢。
转移酶——将连结于分支点上45葡萄糖基的葡萄三糖转移至同一分支点的另一共四糖链接端，合分支足仅笛下15α—1、6—糖蔗键连结的葡萄糖基。
脱支酶——将剩下的这个葡萄糖基水解，使支链—直链，再用磷酸化酶水解为1—G—P
纤维降解：α—淀粉酶—对距到与还原性末端第五个蔗键以后蔗键的作用受到控制。所以作用——直链淀粉——水解产物是葡萄糖+麦芽糖+麦芽三糖+低聚糖的混合物。
支链淀粉——水解产物是葡萄糖+麦芽糖+麦芽三糖+含有α—1、6—糖若键由3个以上葡萄糖基物构成的极限制糊精（α—极限糊精）的混合物。
直链淀粉——产物呼都是麦芽糖支链淀粉——产物是麦芽糖+β—极限糊精，
课 目
生物氧化、电子传递链
目 的要 求
了解生物氧化的概念、掌握电子传递链
重 点难 点
电子传递链的组分、类型、抑制剂等
主要内容,
第五章：生物氧化生物氧化：——指糖、脂肪、蛋白质等有机分子在机体内氧化分解成CO2和水并释放出能量的过程。
生物氧化的特点：
CO2的生成并到了是O与C直接化合，而是有机物质要代谢过程中经脱羧反应生成的，H2O的生成是经过更复杂的过程完成的。
是在温和的条件下进行的反应，即需要常温常压迈中性PII和有水的条件下进行，而体外燃烧则需要高温高压以及干燥的条件下进行。
生物氧化是有酶、辅酶和电子传递体参与的逐步氧化的还原过程。体内氧化所产生的能量是逐步发生，分次释放的，所以不会引起体温的突然升高。而体外燃烧是剧烈的游离基反应，能量是一次释放的。
氧化过程中所产生的能量一般都贮存于特殊的化合物（ATP）中生物细胞所利用，而体外燃烧产生的能量则转换为光和热活跃的化学能被散失在环境中。
生物氧化中的能量问题自由能：是一个化合物分子结构中所固有的能量、
无面化学中讲过：一种化合物（
对于化学反应
E 为正值时,G 为负值，表示为放能反应，
三、；高能化合物：分子中含有磷酸基团，该磷酸基团被水解下来对释放出大量的自由能，这类高能化合物关系为高能磷酸化合物。
第二节 电子传递呼吸链的组分及排列顺序：
课 目
氧化磷酸化
目 的要 求
了解各种氧化酶系，掌握氧化磷酸化的机理
重 点难 点
氧化磷酸化的概念，化学渗透学说
主要内容,
第三节 氧化磷酸化氧化磷酸化—指电子从被氧化的底物上传递到氧的过程中所释放出的自由能，推动ＡＤＰ磷酸化生成ＡＴＰ的过程，这种氧化与磷酸相偶联作用称为电子传递磷酸化。
部位能偶联作用：
ＤＮＰ：２。４一二确基酚（解偶联剂），不产和ＡＴＰ以热能形式散发出去。
解偶联剂还有：短杆菌肽，结面复酶素，
二，氧化Ｐｉ化偶联机理：
化学业偶联假说：
即：电子在呼吸链中传递所释放的能量是通过一个高能共价中间物转移到ＡＴＰ上的，经过长期努力，至今仍为发现假设的Ｉ，Ｘ及Ｘ—Ｉ，所以对比偏说的兴趣已不要，该解说提出者可以也承认此假说是不正确的。
构象偶联假说：（高能构象）该假说认为，作为电子传递体的黑白质有二种不同的构象——低能构象
——高能构象由于假说构象变化能较困难，所以支持该假说：实验较少。
化学渗透学说：(6１)（现在含义学说）
2、熔点：不饱和脂肪酸 同生链长的饱和脂肪酸，
课 目
脂类的合成
目 的要 求
理解类脂的代谢，掌握乙酰甘油的合成过程
重 点难 点
饱和脂肪酸从头合成
主要内容,
第六章 脂类代谢脂类物质——不溶于或微溶于有机溶剂的物质。（主要成份是脂肪酸）
脂肪酸的共性：
二、植物中的饱和脂肪酸三，植物中的不饱和脂肪酸——边是偶数C原子组成的理链分子，因为含又键，所以也称为脂肪烯酸，
脂类的分类：——见课本含甘油的脂类：
第五章 生物膜的组成与结构生物膜——细胞的外周膜和内膜系统称为生物膜。
生物膜的组成脂质：
种类 1、脱固醇——动物 植物
2、糖脂膜脂的不对称性分布膜脂——外固脂——分布于膜脂双层石内在脂——占膜脂70—80%靠水效应与膜脂相结合，
蔬水相应作用不含甘油的脂类：
1）腊：
2)萜:以
3）类固醇甾类化合物类脂和生物膜，
生物膜——细胞膜（质膜） 主要是蛋白质和磷酯
——细胞四膜（内膜子流）
生物膜有流动性，到了极性尾巴越不饱和，流动性越大。
Emp、TCA发生场所，反应历程及产生的能量）
脂类的生物合成甘油：生物合成：1）由EMP产生的Pi羧布什酮合成，
主要内容:
3——Pi——甘油有二个来源：由此把EMP和脂类代谢连接到一起。
脂肪酸的生物合成：（细胞质中）而脂肪酸降解是在线粒全中进行的，
饱和脂肪酸的从头合成：
乙酰COA羧化酶 BCCP——生物素关系基戴体是白生物素羧化酶，转羧基酶，
脂肪酸合成酶系统民 ——乙酰转酰酶脂肪合成中用的乙酰COA来源于G ——丙乙酸单酰转酰酶
——酮脂酰ACP合成酶酰酰基戴体是白，
————酮脂酰ACP还原酶
————羟脂酰ACP脱水酶烯脂酰ACP还原酶乙酰COA是合成饱和脂肪酸的原料，
注：反应每循环一次，增加2个C原水，到生成C 时，即软酯酸时就不能再增加了。
再以酰—ACP代替乙酰—ACP人微言轻起始反应物，重复一述反应系列，可以便C链延长2个C原子而生成乙酰—ACP如此重复下去，反应每循环一次C链便 延长2个C原子，直至生成16个C的棕榈酸为止。所以 —酮酯酰—ACP合成酶对棕榈酸—ATP无活性，所以C链不再继续延长。
乙酰
16软酯酰脂肪酸链的延长：
植物体中：
延长系统——I型即从头系统，II型系统形成硬脂酸
III型系统则形成C 以一的脂肪酸，
不饱和脂肪酸的合成：（途径有2条）
氧化脱H（真核生物）——在O2和NADPH参与下，癣长链饱和脂肪酸转成相应的顺式不饱和脂肪酸。厌氧途径（V体内）——生成含个比键的不饱和脂肪酸，
三酰甘油的生成：——3—Pi甘油
——脂肪酰COA
注：由参加三酰甘油含成的是脂肪COA，而脂肪酸合成系统及脱饱和酶生成的却是脂酰ACP，二者转化由下列反应进行：
四,磷脂的生物合成：在生物细胞的磷脂有多种其合成途径也不一样课 目
脂类的降解
目 的要 求
了解脂类物质的概念、分类，掌握乙酰甘油的降解过程
重 点难 点
脂肪酸的B-氧化
主要内容:
第一节：脂类降解脂肪的水解：
二,脂肪酸：氧化分解：
（一） ——氧化——脂肪酸在一系列酶的作用下，在C 和C 氧化成羧基生成含2个C原子的乙酰COA和较原来少2个C原子脂肪酸。（继续重复进行）
——氧化，便可将含偶数C原子的饱和脂肪酸分解成多个乙酰COA。脂肪酸合成与分解的区别：
区别
合成
分解
酰基载体辅助因子主要过程原料产物场所
ACP NADPH
缩合，还原，脱水，再还原乙酰COA不确定（最多C16的软脂肪）
细胞质
COA FAD和NAD+
活化，脱H，水化再脱H，裂解（硫解）
脂肪酸乙酰COA
线粒体
（二）乙酰酸循环
（三）W氧化：
第六章 脂类代谢脂类可按不同组成分为单纯脂类、复合脂质和肥皂化脂质三类。
（一） 单纯脂质是脂肪酸和醇类所形成的酯
（一）、脂肪酸植物中的饱和脂肪酸
2、植物中重要的不饱和脂肪酸烯酸（CnH2n-1COOH）油酸、棕榈油酸（palmitoleic acid ）、
（2）二烯酸（ ）
（3）三酸（ ）
（4）四烯酸（ ）
(5)羟基脂肪酸 蓖麻酸(ticinoleic acid)
主要内容,
高等动、植物的脂肪酸的共性：
二 复合脂质一）甘油磷脂即磷酸甘油酯（phosphoglycerides），它是生物膜的主要组分。
1、组成
2、重要的甘油磷脂磷脂酰胆碱有控制动物机体代谢，防止脂肪肝形成的作用。
磷脂酰乙醇胺（phosphatidyl ethanolanines）它也是动，植物含 量最丰富的磷脂，它与血液凝结有关。
磷脂酰丝氨酸（phosphatidyl serines）来自血小板和损伤组织，带有负电荷的磷脂酰丝氨酸引起损伤表互凝血酶原的活化。
鞘氨醇磷脂类三 非皂化脂质非皂化脂质的特点是它们都不含 脂肪酸，因此不能为大碱所皂化。它们在组织和细胞内含量虽少，但却包括许多有重要生物功能的物质，例如维生素和激素等。
萜类（terpenes）
萜类是异成二烯（isoptene）的衍生物。
类固醇类（ 类化全物steroids）
泛分布于生物界。功能多种多样：作为激素，起某种代谢调 节作用；作为乳化剂，有助于脂类的消化与吸收。也有抗炎症作用。能用脂肪溶剂从动物组织中将之提取出来。在动物组织中最丰富的是胆固醇（cholesterol）它是椎动物细胞的重要成分，在神经组织和肾上腺中含量特别丰富，它约占脑的固体物质的17%，人体内发现的胆石，几乎全都是由胆固醇构成。肝，肾和表皮组织含量也相当多，胆固醇的结构如下：
胆固醇溶一乙醚，氯仿，苯及执乙醇中，不能皂化。胆固醇 Cm上的羟与高级脂肪酸形成胆固醇酯。
动物能吸收利用食物胆固醇，也能自制合成。其生理功能与生物膜的透性，神经鞘的绝 物质以及动物细胞对苯种毒素的保护作用有一定的关系。
7-脱氢胆固醇存在于动物玻下，它可能是由胆固醇转化来的，它在紫外线作用下形成维生素D3，骨助于佝偻病的预防和治疗。
角固醇（ekgosterol）泛存在于酵 菌毒菌中课 目
蛋白质酶促降解和氨基酸代谢
目 的要 求
了解蛋白质降解过程，掌握氨基酸降解和合成过程
重 点难 点
氨基酸的降解方式，各种氨基酸的合成
主要内容,
第七章 蛋白质酶促降解和氨基酸代谢第一节 氮素同化一 生物固N的生物化学：
1.意义：
2.固N生物：
①自生固N微生物：
②共生固N微生物：在与其他生物营共生生活时，进行固N
3、固N的生化过程：
1）固N酶（O2抑制）：是由两种铁硫蛋白组成
2）固N酶催化的生化反应：重要底物是N2，还原为NH3。
3) 固氮酶的反应条件
4）在固氮的过程中，常伴随着有H代谢二 硝酸还原作用：在生物本中，合成Aa的前体是NH3再合成含N化合物。（最终生成NH3）
硝酸还原酶：
1．铁氧还原蛋白—硝酸还原酶：
2．NAD（P）H ――硝酸还原酶：
（二）亚硝酸还原酶：催化NO2+6H+6e→NH4+2H2O
Fd-亚硝酸还原酶,
2．NAD(P)H –亚硝酸还原酶：
三 氨的同化：有二条途径,形成Glu和氨甲酰Pi
植物吸收的NO-3→NO2→NH3→Glu→其它Aa
Glu的形成主要内容:
二）氨甲酰磷酸的形成,
第二节 各种氨基酸的生物合成一 Aa生物合成：
转氨作用：一种Aa把它分子上的氨基转移到其它α—酮酸上以形成另一种Aa．
其它Aa的合成――根据其C架来源分族：
1．Aa族：①包括：Ala、Val、Leu
②C架：丙酮酸
2．丝氨酸Ser族：①包括：Ser、Gly、Cys
②C架来源：乙醇酸途径→乙醛酸→Gly→Ser
Emp→3-Pi甘油酸→Ser。
即：3．天冬氨酸Asp族：①包括：Asp，Asn，Lys，Thr，Met，Ile
②C架：草酰乙酸
4．Glu谷氨酸族：①包括：Glu，Gln，Pro，羟脯氨酸，Arg
②C架来源：α—酮戊二酸
5．组氨酸His和芳香族氨基酸：①包括：His，Tyr，Try，Phe
②C架来源：His：磷酸核糖—PPP，芳香族：4—Pi赤藓糖、PE二 Aa降解：
脱氨基作用：Aa可以通过下列方式发生脱氨基作用。
氧化脱氨：是高等植物最基本的脱氨基方法。Aa脱去氨基后，变成相应的酮酸。
非氧化脱氨：
①脱水酶脱氨：
②解氨酶脱氨：
③脱酰胺基作用，酰胺也可以在脱酰胺酶的作用下脱去酰胺基，生成氨。
转氨基作用：
联合脱氨基作用：转氨基作用与氧化脱氨基作用配合进行。
（二）脱羧作用：Aa在脱羧酶作用下发生脱羧基反应，形成胺类化合物。
（三）羟化作用：
(四) Aa分解产物的去向（前面注）——尿素的形成和尿素循环：
（见教科书）
课 目
核酸的酶促降解和核苷酸代谢
目 的要 求了解核酸的降解过程
重 点难 点
核酸的降解过程
主要内容,
第八章 核酸的酶促降解和核苷酸代谢一 合成
（一）嘌呤核苷酸的生物合成：
要点：①先形成（IMP）次黄嘌呤核苷酸（又叫肌苷酸），以后再转变为其
②IMP的合成是由5—Pi核糖开始。5—Pi核糖+ATP→5—Pi核糖—1—Ppi代号PRPP；
③嘌呤的各个原子是在PRPP的C—1位置上逐渐加上去的。
过程：①IMP形成；
②由IMP形成AMP（腺苷酸）和GMP（鸟苷酸）。
（二）嘧啶核苷酸的生物合成：
要点：①先形成嘧啶环，然后与Pi核糖形成UMP（尿苷酸）；
②它是由氨甲酰磷酸与ASP反应开始的，以后再经脱H生成乳清酸；
③乳清酸+PRPP CO2 →UMP→CMP
5—Pi核糖—1—Ppi 尿苷酸 苷酸注：细菌体内靠NH3生成CTP（氨化作用形成CTP）；动物体内靠Gln生成
CTP。
（三）脱氧核糖核苷酸的合成：由相应的核糖核苷酸还原生成。
例,
二 核苷酸的降解：
（一）嘌呤的降解：P295图 （教科书）
（二）嘧啶的降解：P296
课 目
DNA的生物合成
目 的要 求
了解基本概念，与DNA合成有关的酶与蛋白质、掌握DNA复制的规律和过程
重 点难 点
DNA复制的规律和过程、逆转录
主要内容:
第九章 核酸的生物合成核酸：贮存和传递信息的。
细胞内的遗传信息是由DNA通过转录传给RNA，然后再由RNA通过翻译而将其分子结构中贮存的遗传信息传给蛋白质。DNA转录RNA翻译蛋白质复制：指亲代DNA双链的每一条链按碱基配对原则而准确地形成一条新的主补链，结果生成2个与亲代链相同的DNA双链。
转录：是在DNA指导的RNA聚合酶催化下进行的以DNA一条链为模板，按碱基配对原则合成一条与DNA链的一定区段互补的RNA链，称转录。
翻译：在RNA的控制下，根据核酸链上每三个核苷酸决定一个Aa的三联体密码规则，合成出具有特定Aa顺序的蛋白质肽链的过程。
中心法则：生物体遗传信息流动途径。由DNA决定RNA的分子碱基排列顺序，又由RNA决定蛋白质分子的Aa顺序的理论，称中心法则。
⑤逆向转录：在逆转录酶作用下，以RNA链为模板合成DNA的过程。
第一节 DNA的生物合成过程一 半保留复制证明过程：大肠杆菌放在培养器中，其中营养元素15N追踪。
半保留复制：DNA是双股螺旋结构的，在DNA复制时，亲代DNA的双螺旋 先行解旋，然后以每条链为模板，按照碱基配对原则，在这两条链上各形成一条互补链，这样，从亲代DNA的一个双股螺旋链便形成两个双股螺旋链，在每一个新形成双螺旋中，一条链是从亲代DNA来的，另一条则是新形成的，这就叫半保留复制。即：亲代DNA双股链，有一半(一条)保留在子代DNA的双股链中。
生物学意义：生物细胞的遗传特性是通过DNA的复制而传给子代细胞的，DNA以半保留方式进行复制，亲代DNA分子的一条DNA链保留在子代分子中，这可以保持其相对稳定性而不致发生变化，这在生物的遗传上是十分重要的。
主要内容:
二 DNA合成反应及有关酶和蛋白质：
DNA的合成是以4种三磷酸脱氧核糖核苷为反应物，在DNA聚合酶的催化下，在脱氧核糖核苷酸之间形成3’，5’—磷酸二酯键，从而生成多脱氧核糖核苷酸长链，同时生成焦磷酸。
n1dATP
n2dTTP DNA聚合酶主要内容:
n3dCTP DNAMg2+ DNA+(n1+n2+n3+n4)ppi
n3dGTP
此反应很复杂，催化的酶有多种。
（一）引物合成酶——作用：以DNA为模板合成一段RNA作为合成DNA的引物。
（二）DNA聚合酶——有多种，其功能也不一样，如大肠杆菌中有3种DNA聚合酶（Ⅰ、Ⅱ、Ⅲ）。
DNA聚合酶Ⅰ是多功能酶
①5’—3’聚合酶：将脱氧核糖核苷酸逐个加到具有3’—OH末端的多核苷酸（RNA引物或DNA链）上，形成3’、5‘—磷酸二酯键，使DNA链沿5‘—3’方向延长。
②5’—3’外切酶：由5’端水解双链DNA，切下单核苷酸或一段寡核苷酸。
将5’端RNA引物切除。
b.切除DNA损伤部分并修复。
③3’—5’外切酶：能在3’—OH端将DNA链水解。一般在正常情况下，该酶活性很低，但一旦碱基排错时，该酶马上活跃起来，聚合反应停止，由该酶将排错得碱基切除，然后继续进行正常得聚合反应，所以该酶具有校对功能。
④焦磷酸解：在DNA链的3’端发生焦磷酸解。
⑤焦磷酸交换作用：使无机焦磷酸盐与脱氧核糖核苷酸之间的焦磷酸基交换。
DNA聚合酶Ⅱ：活性很低，可能在修复紫外光引起的DNA损伤中起某种作用 。
DNA聚合酶Ⅲ：具有5’→3’DNA聚合酶活性，是原核生物DNA复制的主要聚合酶。
DNA聚合酶Ⅰ、Ⅱ、Ⅲ之间的性质比较：教材P273 表11－1
课 目
RNA的生物合成、基因工程简介
目 的要 求
了解基本概念，掌握RNA合成的过程和RNA转录后的修饰加工
重 点难 点
RNA合成过程及转录后的加工修饰
主要内容:
Ⅰ
Ⅱ
Ⅲ
103×分子量每个细胞分子数
|5‘—3’聚合作用功能{5‘—3’外切
|3‘—5’外切（校正作用）
转化率 （37。C时每个酶分子每分钟聚合的核苷酸数）
109
400
+
+
+
1
120
100
+
-
+
0.05
400
10－20
+
+
+
50
真核生物DNA聚合酶：共四种：α、β、γ和δ，其性质比较见（全）P274
表11-3
(三)DNA连接酶—作用：催化双链DNA中的切口处的相邻5’—Pi与3’—OH之间形成3’，5’—磷酸二脂键。但它不能将两条游离的DNA单链均与其互补链结合成双螺旋结构。
课 目
含氮化合物代谢
目 的要 求
了解掌握N素同化、固氮作用、硝酸还原作用
重 点难 点
硝酸还原作用
主要内容:
第八章 含氮化合物代谢第二节：氮素同化一、生物固N的生物化学：
①节省大量
1.意义
②免去环境污染
①机 理全世界每年生物固N2亿吨，目前研究生物固N从两方面着手 ②基因工程
2.固N生物：目前发现50多层：细菌、放线菌、蓝藻—原核
光能固N微生物―――蓝澡等
①自生物固N微生物 好气
化解固N微生物 厌气
兼厌气型
②共生固N微生物：化解如根瘤菌――与豆科植物共生固N、最为重要
在与其它生物共生活时，进制固N
根瘤菌：的一个特性是具有专一性，即各各苗珠只能感染一定的豆科植物种。
3、固N的生化过程
1）还原剂――铁氧还
2）固N酶催化的生化反应：
3）固N酶的反应条件
厌气性V：
（3）厌氧环境主要内容:
4）H代谢 固N酶放H ：
氢固N过程中产生的H2得以氧化，使固N过程能不断进行。
二、硝酸还原作用：大生物本中，合成Aa的前体是VH3再合成含N化合物。
（一）硝酸还原酶：按电子供体不同分为两种，是诱导酶――当有底物存在时，才有这种酶，无底物时，则无。
铁氧还是反硝酸还原酶――存在于蓝藻，绿藻、合细菌，化解细菌。
电子供体：铁氧还是的FD
2、NAD（P）H ――硝酸还原酶电子供体：以MAADH或NADPH为电子供体专一性NADH
NO3+NAD（P）H+H+→NO2+NAD（P）+H20 NADPH
NADH或NADPH
（二）亚硝酸还原酶---催化NO2+6H+6E→
FD亚硝酸还原酶---电子供体FD，存在绿色吐绿体的组织的体内NO2+6Fd(还)+8H+→6Hd（氧）+NH4++2H20
NAD(P)H –亚硝酸还原酶—存在于 生物中。
NADH
NAD（P）H
电子供体 NADH ――NADPH
NO2+3NAD(P)H+5H+→NH4+3NAD(P)++2H20
三、氨的同化：有二条途径植物吸收：NO-3→NO2→NH3→Glu→其它
Glu的形成需要（NU+4）的语段很顺，在生物济并不普遍
2－酮成2酸（TCA）中产生的）
用途层可在NH+4浓核很 情况下进行先由又一酮成乙酸→Glu→Glu Glu+ 硐成乙酸→Glu Glu 谷氨酰胺 GLU合成酶此外应将NH3贮存在谷氨酰的酰费内，GLN以后又可作为NH3的供化在GLU全成酶的作用下将酰氧费转移到 ――酮成为酸，生成GLU 。
氨甲酰磷酸的形成,
课 目
各种氨基酸的生物合成
目 的要 求
掌握各种氨基酸的生物合成
重 点难 点
氨基酸的生物合成
主要内容:
第二节：各种氨基酸的生物合成
AA生物合成：
需要转氨作用：――一种AA把它分子上的氨基转移到其它的酮酸上以形成另一种AA
这样，GLU便作为氧基的转换站，由NH3先全成GLU，再由GLU通过转氨作用将――NH2转移至各种不同的酮酸上以合成其它AA
转氨，脱 、消除辅助因子都是 PI比多醋、为辅酶。
其它AA的合成――根据其（架来源分）：
天各氨酸ASP族：包括：天各氨酸ASP，天各酰胺ASN，
即：上 妥介绍了氧基酸的合成过程。它们的C架均来自呼吸作用或 呼吸作用的中间产物，经一系列不同的反应，生成相应的酮酸，最后经转氨作用而形成相应的AA。各种AA合成途径及其相互关于如图 9－7所示 P257，（教材）
AA ：降解（脱变基作用（氧化脱氨
（脱 基作用
（基化作用光能或化解合成有机物，所以不需分解AA以限得能量。所以AA降解的目的是先成 物，用来作为合成其它氧化物的原料。
脱氨基作用：式可以通过 下列方式发生脱氨作用。
氧化脱氨：
在高等生物体中，GLU 脱H酶广泛颁布于种子、根、胚轴、叶片劳动教养组织中,内存在于成粒体中。细胞质中近 现有。
此外：动物肝脏和肾脏细菌中有AA ――氧化酶。
脱水酶脱氨解氨酶脱氨脱酰胺基作用，酰胺也可以在脱酰胺酶的作用下脱去酰胺基，生成氨。
主要内容:
注：上述脱氨反应生成的NH3对生物体有害，解除方法：
生物体中有大量C、H20化合物→酮酸→机应Aa
生物体中有大量，有机酸时与NH3结合，生成有机酸盐。
还要形成酰氨 Glu（谷氨酰胺）
Asn（天 酰胺）
注：各种Aa降解的终产物均是合成 糖酵解和TCA的中间产物的最后均可通过TCA氧化分解学CO2和H20，其中一些Aa可转化学Gnq生糖Aa，另一些化学射 终产物为乙酰Coh或乙酰乙酰COA，在饥饿糖尿病动物 内可转变为酮化 先酮Aa.
生糖Aa 有些Aa降解生成丙酮酸和TCA循环的酸以后可转化成葡萄糖，称…
生酮Aa 有些Aa的代谢终产物为乙酰COA或乙酰 乙酰COA，在某些情况下饥饿。糖尿病动物体中，它们可转变为酮体（乙酰乙酸。B－羟了酸和丙酮），被称为……。
(二) 脱羧作用：—Aa的脱羧酶作用下发生脱羧基反应，形成胺类化合物。乙醇胺和胆碱分别是合成脑磷胆和卵磷脂的成分。
Arg（精）→鱼排精胺→腐胺肉类及动物尸体腐烂时发出的恶臭气味，是由细胞分解蛋白质后生成是尸体和腐胺产生的。
羟化作用：
多巴进一步氧化后形成要合物里素（多巴）马铃署、苹果、梨等切开后变黑，就是由于形成黑素三故。在人体的表皮基底层
Aa分解产物的方向。（前石注）尿素的形成和尿素循环：（见教科书）
课 目
核苷酸代谢
目 的要 求
了解掌握核苷酸代谢
重 点难 点
核苷酸的合成、中心法则
主要内容:
第八章：核苷酸代谢合成：
（1）、嘌哙核苷酸的生和合成：
1、先形成（IMP）次黄嘌哙核苷酸（又叫肌苷酸），以后瑞转变为其它嘌哙核苷酸。
合成要点 2、IMP 的合成是由5—Pi核糖开始。5—Pi核糖+ATP→5—Pi核糖—1—Ppi代号PRPP
3、嘌哙的各个原子是在PRPP的C—1位置上逐渐加上去的。
过程：1、IMP形成。
2、由IMP形成AMP（胺苷酸）和GMP（鸟苷酸）
（2）、嘧啶核苷酸的生物合成：
1、先形成嘧啶环，然后与Pi核糖形成UMP（尿苷酸）
要点 2、它是由氨甲酰磷酸与ASP反应开始的以后瑞经脱性成乳清酸，
3、乳清酸+PRPP CO2 →UMP→CMP
5—Pi核糖—1—Ppi 尿苷酸 苷酸核酸的生物合成例：
核苷酸的降解：（各种核苷酸之间的相互关系是12—10 P294）
在生物体内核苷酸 核苷酸酶 核苷+Pi
嘌哙的降解：P295图 （教物科书）
嘧啶的降解：P296
课 目
核酸的生物合成
目 的要 求
掌握DNA合成原理与过程
重 点难 点
DNA合成原理与过程
主要内容,
第九章 核酸的生物合成第一节：中心法则核酸：贮存和传递信息。
复制—指亲找DNA双链的每一条链按碱基础对原则而准确地形成一条新的主补链，结果生成2个与亲代链相同的DNA双链。
碱荃配对原则合成一条与DNA链的一定还段互补的RNA链，称……。
翻译—在RNA的控制下，根据核酸链上每三个核苷酸决定一个Aa的三联体密码规则，合成出具有特定Aa顺序的蛋白质肽链的过程。
中心法则—生物体遗留信息流动途径。由DNA决定RNA的分子碱荃排到顺序，又由RNA决定蛋白质分子的Aa顺序的理论，称可表示号。
逆向转录—在逆转录的酶作用下，以RNA链为模板合成DNA的过程。第二节：DNA的生物合成过程半保留复制：
生物学意义：
DNA合成反应及有关酶和蛋白质：合成底物为dNTP，
N1 DATP
N2 DCTP DNA聚合酶
N3 DGTP DNAMg2+ DNA+(n1+n2+n3+n4)ppi
N4 DTTP
即：DNA的合成是以4种元磷酸脱氧核糖核苷为反应物，在DNA聚合酶的催化下，在脱氧核糖核苷酸三向形成‘3.5’— 磷酸乙酯链，生成多脱氧核糖核苷酸长链，同时先成焦磷酸。
（一）（RNA聚合酶）：作用—以DNA为模板合成一般RNA作为合成DNA的引物。
主要内容,（二）DNA聚合酶：有多种，其功能不一样。
1,5‘—3’聚合作用，将脱氧核糖核苷酸逐个加到只有3’— OH末端的多核苷酸RNA引物或DNA链以形成3’、5‘—磷酸乙酯链。使DNA链沿5‘—3’方向延长。
ppi解—焦磷酸解（DNA链‘23’端）
焦磷酸交换作用：使无机焦磷酸与元磷酸脱氧核苷的焦磷酸基发生交换。 除引物补塞虚，
5‘—3’QH 外切酶作用 引物是RNA再补这秀寒虚5‘编水解行链DNA
5. 3’、5‘外切酶：当细胞正常合成时，酶活性低，当碱荃排错时马上活跃，要掉错的碱荃，起核是作用。关有帮助聚合酶训别正确的碱荃进入新合成的DNA链的作用。链在3’—OH端将DNA链水解。
6、切除损伤并修复
DNA聚合酶2：70年代发现，活性弱功能不清楚。可能在修复些外光此 中起某各作用。
DNA作用5‘—3’聚合作用教材P273 表11－1
103×分子量每个细胞分子枚
5‘—3’聚合作用功能 5‘—3’外切
3‘—5’外切（核正作用）
转化 （37。C时每个酶分子每分钟聚合的核苷酸）
109
400
+
+
1
120
100
+
-
+
0.05
400
10－20
+
+
+
50
大肠杆菌中从5‘—3’的外切主要是DNA聚合酶3起作用。
(三)卖核细胞(动物细胞)的DNA聚合酶：α、β、γ和s(核细胞中用1、2、3表示)
(四)DNA连接酶：
作用—催化一个DNA片段的S—Pi和另一个DNA片断和3’—OH结合3‘15’—磷酸二脂链。
