第五章蛋白质化学主讲：张洪微蛋白质在食品加工中的意义蛋白质是食品中三大营养素之一蛋白质对食品的色、香、味及组织结构等具有重要意义一些蛋白质具有生物活性功能，是开发功能性食品原料之一蛋白质的分子量及其测定方法
分子量：一万到一百万道顿之间或更大。
测定方法：渗透压法、超离心法、
凝胶过滤法、聚丙烯酰胺凝胶电泳法。
蛋白质的分类
按分子 形状 分,纤维状蛋白质、球状蛋白质
按分子 组成 分,简单蛋白质、结合蛋白质
按蛋白质的 溶解度 分,清蛋白,谷蛋白,球蛋白,醇溶蛋白食品中蛋白质来源
动物中蛋白质；如猪肉、鱼肉、
鸡肉、乳
植物中蛋白质：如大豆、谷物
微生物中蛋白质：酵母第一节 蛋白质在食品中的功能性质功能性质,在食品加工、保藏、制备和消费期间影响蛋白质在食品体系中的性能的那些蛋白质的物理和化学性质。
水化性质、表面性质、结构性质、感观性质功 能 食 品 蛋白质类型溶解性 饮料 乳清蛋白粘度 汤、调味汁 明胶持水性 香肠、蛋糕,肌肉蛋白，鸡蛋蛋白胶凝作用 肉和奶酪 肌肉蛋白和乳蛋白粘结 -粘合 肉、香肠、面条 肌肉蛋白，鸡蛋蛋白弹性 肉和面包 肌肉蛋白，谷物蛋白乳化 香肠、蛋糕 肌肉蛋白，鸡蛋蛋白泡沫 冰淇淋、蛋糕 鸡蛋蛋白，乳清蛋白脂肪和风味的结合 油炸面圈 谷物蛋白水化性质 结构性质 表面性质 感观性质一、蛋白质的水合性质蛋白质分子中带电基团、主链肽基团,Asn,Gln的酰胺基,Ser,The和非极性残基团与水分子相互结合的性质。
如分散性湿润性、溶解性、黏度、胶凝作用、乳化和起泡性等，都取决于水 -蛋白质的相互作用。
作用方式：
结合过程化合水和邻近水多分子层水进一步水化
A.非水合蛋白质
B.带电基团的最初水合
C.在接近极性和带电部位形成水簇
D.在极性表面完成水合
E.非极性小区域的水合完成单分子层覆盖
F.在与蛋白质缔合的水和体相水之间架桥
G.完成流体动力学水合蛋白质结合水的能力当干蛋白质粉与相对湿度为 90%-95%的水蒸汽达到平衡时每克蛋白质所结合的水的克数。
膨润性,蛋白质吸水充分膨胀而不溶解，
这种水化性质通常叫膨润性。
可溶性蛋白,蛋白质在继续水化中被水分散而逐渐变为胶体溶液，具有这种水化特点的蛋白质叫可溶性蛋白质。
氨基酸残基的水合能力带电的氨基酸残基数目越大，
水合能力越大。
各种蛋白质的水合能力蛋白质 水合能力 /(g H2O/g蛋白质）
肌红蛋白 0.44
血清清蛋白 0.33
血红蛋白 0.62
胶原蛋白 0.45
酪蛋白 0.40
卵清蛋白 0.30
乳清浓缩蛋白 0.45-0.52
大豆蛋白 0.33
蛋白质水合性质的测定方法
相对湿度法（或平衡水分含量法）
溶胀法
过量水法
水饱和法影响蛋白质水合性质的环境因素
浓度 浓度 蛋白质总吸水量
pH pH＝ pI 水合作用最低高于或低于 pI，水合作用增强
（净电荷和推斥力增加）
pH 9-10时水合能力较大
温度 温度 蛋白质结合水的能力
（变性蛋白质结合水的能力一般比天然蛋白质高约 10％）
影响蛋白质水合性质的环境因素
盐在 低盐浓度 （ ＜ 0.2mol/L） 时，离子同蛋白质荷电基团相互作用而降低相邻分子的相反电荷间的静电吸引，从而有助于蛋白质水化和提高其溶解度，这叫 盐溶 效应。
当 盐浓度更高 时，由于离子的水化作用争夺了水，导致蛋白质,脱水,,从而降低其溶解度，这叫做 盐析 效应。
持水能力是指蛋白质吸水并将水保留在蛋白质组织（ 如蛋白质凝胶、牛肉和鱼肌肉） 中的能力。
蛋白质的持水能力与结合水能力呈正相关二、溶解度蛋白质 ----蛋白质 溶剂 ---溶剂 蛋白质 ----溶剂+
实质疏水相互作用 离子相互作用+
蛋白质的溶解度大小
Bigelow的蛋白质溶解度理论氨基酸残基平均疏水性的大小电荷频率高低蛋白质溶解度影响因素
pH和溶解度植物蛋白质提取,
pH8～ 9高度溶解
pH4.5～ 4.8处采用等电点沉淀。
影响因素
离子强度阴离子提高蛋白质溶解度的能力按下列顺序：
SO2-4＜ F-＜ CI-＜ Br-＜ I-＜ CIO4-＜ SCN-；
阳离子降低蛋白质溶解度的能力按下列顺序：
NH4＋ ＜ K＋ ＜ Na＋ ＜ Li＋ ＜ Mg2＋ ＜ Ca2＋ 。
低离子强度（＜ 0.5） —— 电荷屏蔽效应高比例疏水区域～溶解度下降高比例亲水区域～溶解度提高高离子强度（＞ 1.0） —— 离子效应
SO42-,F-～盐析，溶解度降低
ClO4-,SCN-～盐溶，提高溶解度,导致沉淀影响因素
温度
0～ 40℃ 温度 ↑，溶解度 ↑
＞ 40℃ 温度 ↑，溶解度一些高疏水性蛋白质，像 β-酪蛋白和一些谷类蛋白质的溶解度却和温度呈负相关 。
影响因素
有机溶剂导致蛋白质溶解度下降或沉淀
降低水介质的介电常数
提高静电作用力
静电斥力导致分子结构的展开
促进氢键的形成和反电荷间的静电吸引三、蛋白质溶液的黏度
理想溶液
蛋白质溶液牛顿流体假塑性或剪切变稀蛋白质切变稀释的原因：
分子朝着流动方向逐渐取向，使磨擦阻力减少。
蛋白质的水合范围沿着流动方向形变。
氢键和其他弱键的断裂导致蛋白质聚集体或网络结构的解离。
影响蛋白质流体粘度特性因素：
蛋白质分子或颗粒的表现直径表现直径 黏度
蛋白质分子固有的特性。
蛋白质 -溶剂间的相互作用。
蛋白质 -蛋白质间的相互作用
。
四、蛋白质的胶凝作用
蛋白质的 缔合,一般是指蛋白质在亚单位或分子水平上发生的变化。
聚合或聚集 反应：一般是指大的复合物的形成。
聚合或聚集 反应,
沉淀作用,是指由于蛋白质的溶解性完全或部分丧失而引起的聚集反应。
絮凝,是指蛋白质 未发生变性 时的 无规则 聚集反应，这常常是因为链间的静电排斥降低而发生的一种现象。
凝结作用,发生变性 的 无规聚集 反应和蛋白质 -蛋白质的相互作用大于蛋白质 -溶剂的相互作用引起的聚集反应，定义为凝结作用。
凝胶化作用,是指 变性 的蛋白质分子聚集并形成有序 的蛋白质网络结构过程。
凝胶化作用机制溶胶状态 ----似凝胶状态 -----有序的网络结构状态凝胶化的相互作用
氢键、静电相互作用 —— 可逆凝胶（明胶）
疏水相互作用 —— 不可逆凝胶（蛋清蛋白）
二硫键 —— 不可逆凝胶（乳清蛋白）
金属离子的交联相互作用两类凝胶
凝结块（不透明）凝胶大量非极性氨基酸残基疏水性聚集，不溶性聚集体不可逆凝胶聚集和网状结构的形成速度高于变性速度
透明凝胶少量非极性氨基酸残基变性时形成可溶性复合物缔合速度低于变性速度在加热后冷却时才能凝结成凝胶形成有序的透明的凝胶网状结构影响蛋白质凝胶化作用的因素氨基酸残基的类型高于 31.5%非极性 AA— 凝结块类型低于 31.5%非极性 AA— 透明类型
pH
pI— 凝结块类凝胶极端 pH— 弱凝胶，半透明形成凝胶的最适 pH约 7～ 8
蛋白质的浓度 浓度越大，越易形成凝胶金属离子
Ca2+强化了凝胶结构过量钙桥产生凝结块五、蛋白质的织构化
蛋白质的织构化是在开发利用植物蛋白和新蛋白质中要特别强调的一种功能性质。
蛋白质织构化的方法：
热凝结和形成薄膜纤维的形成热塑性挤压面团的形成面筋蛋白
（占 Pr80％）
麦谷蛋白,分子质量大，二硫键（链内、链间），决定面团的弹性、黏合性和抗张强度麦醇溶蛋白,链内二硫键，促进面团的流动性、伸展性和膨胀性。
过度黏结 过度延展面筋蛋白质中含有的化学键
氢键,谷氨酰胺、脯氨酸和丝氨酸、苏氨酸：
水吸收能力强，有黏性。
非极性氨基酸,使蛋白相互聚集、有黏弹性和与脂肪有效结合。
二硫键,使面团坚韧。
七、蛋白质的界面性质
是指蛋白质能自发地迁移至汽 -水界面或油 -水界面的性质。
具有界面性质的蛋白质必要条件
：
能否快速地吸附至界面
能否快速地展开并在界上面再定向
能否形成经受热和机械运动的膜影响蛋白质界面性质的因素内 在 因 素 外 在 因 素氨基酸组成 pH
非极性 AA与极性 AA之比 离子强度和种类疏水性基团与亲水性基团的分布 蛋白质浓度二级、三级和四级结构 时间二硫键 温度分子大小和形状分子柔性
蛋白质的乳化性质
蛋白质是天然的两亲物质
测定乳化性质的方法液滴大小分布乳化活力乳化能力乳化稳定性影响蛋白质乳化作用的因素
蛋白质的溶解度：正相关
pH值
pH=PI 溶解度小时，降低其乳化作用
pH=PI 溶解度大，增加其他乳化作用
与蛋白质表面疏水性存在正相关。
适当热诱导蛋白质变性，可增强其乳化作用。
蛋白质的起泡性质
是指蛋白质在汽 ---液界面形成坚韧的薄膜使大量气泡并入和稳定的能力。
起泡性质的评价蛋白质的起泡力测定泡沫稳定性影响泡沫形成和稳定性的因素
蛋白质的分子性质有良好起泡力的蛋白质不具有稳定泡沫的能力，
而能产生稳定泡沫的蛋白质往往不具有良好的起泡力。
影响泡沫形成和稳定性的因素
蛋白质的浓度
2％一 8％，随着浓度增加起泡性增加。
超过 10％，气泡变小，泡沫变硬。
温度适当加热处理可提高起泡性能。
过度的热处理则会损害起泡能力 。
影响泡沫形成和稳定性的因素
pH值
pH处于或接近 pI时，提高了蛋白质的起泡能力和泡沫稳定性。
在 pI时蛋白质的溶解度很低，形成泡沫数量较少（泡沫膨胀率较低），但泡沫的稳定性较高。
盐盐析时则显示较好的起泡性质。
盐溶时则显示较差的起泡性质。
影响泡沫形成和稳定性的因素
糖损害蛋白质的起泡能力，却改进了泡沫的稳定性。
脂稳定性下降
搅打过度激烈搅打也会导致泡沫稳定性降低八、蛋白质与风味物质的结合蛋白质 风味+
蛋白质 ----风味良好风味载体 与不良风味结合结合方式
干蛋白粉物理吸附 范德华力和毛细管作用吸附化学吸附 静电吸附、氢键结合和共价结合。
液态或高水分食品中蛋白质非极性配 位体与蛋白质表面的疏水性小区相互作用通过氢键 相互作用静电相互作用共价键影响蛋白质与风味结合的因素
蛋白质的构象
水,促进极性挥发物的结合。
pH,碱性 pH比在酸性 pH更能促进与风味物的结合 。
热,热变性蛋白质显示较高结合风味物的能力 。
化学改性,化学改性会改变蛋白质的风味物结合性质。
九、蛋白质的改性
采用物理、化学、酶学和基因方法改进蛋白质的功能性质。
化学改性酶法改性第二节 蛋白质在食品加工和贮藏中的物理、化学和营养变化一、加热处理对蛋白质的影响
蛋白质的一些功能性质发生变化
破坏食品组织中酶有利食品的品质
促进蛋白质消化
破坏抗营养因子
引起氨基酸脱硫胱酰胺异构化
有养存在时加热处理，色氨酸部分受到破坏
T>200℃,碱性条件下，色氨酸发生异构化
剧烈热处理引起蛋白质生成环状衍生物二、低温处理下的变化
食品的低温贮藏可延缓或阻止微生物的生长并抑制酶的活性及化学变化。
冷却（冷藏）
冷冻（冻藏）
三、碱处理下的变化
与热处理同时进行时，对蛋白质的营养价值影响很大。
四、氧化处理下的变化
导致蛋白质营养价值的降低，甚至还产生有害物质。
五、脱水处理下的变化
① 传统的脱水方法。
②真空干燥。
③冷冻干燥。
④喷雾干燥。
⑤鼓膜干燥。
六、辐照处理下的变化含硫氨酸残基和芳香族氨基酸残基七、机械处理下的变化对食品中的蛋白质有较大的影响
分子量：一万到一百万道顿之间或更大。
测定方法：渗透压法、超离心法、
凝胶过滤法、聚丙烯酰胺凝胶电泳法。
蛋白质的分类
按分子 形状 分,纤维状蛋白质、球状蛋白质
按分子 组成 分,简单蛋白质、结合蛋白质
按蛋白质的 溶解度 分,清蛋白,谷蛋白,球蛋白,醇溶蛋白食品中蛋白质来源
动物中蛋白质；如猪肉、鱼肉、
鸡肉、乳
植物中蛋白质：如大豆、谷物
微生物中蛋白质：酵母第一节 蛋白质在食品中的功能性质功能性质,在食品加工、保藏、制备和消费期间影响蛋白质在食品体系中的性能的那些蛋白质的物理和化学性质。
水化性质、表面性质、结构性质、感观性质功 能 食 品 蛋白质类型溶解性 饮料 乳清蛋白粘度 汤、调味汁 明胶持水性 香肠、蛋糕,肌肉蛋白，鸡蛋蛋白胶凝作用 肉和奶酪 肌肉蛋白和乳蛋白粘结 -粘合 肉、香肠、面条 肌肉蛋白，鸡蛋蛋白弹性 肉和面包 肌肉蛋白，谷物蛋白乳化 香肠、蛋糕 肌肉蛋白，鸡蛋蛋白泡沫 冰淇淋、蛋糕 鸡蛋蛋白，乳清蛋白脂肪和风味的结合 油炸面圈 谷物蛋白水化性质 结构性质 表面性质 感观性质一、蛋白质的水合性质蛋白质分子中带电基团、主链肽基团,Asn,Gln的酰胺基,Ser,The和非极性残基团与水分子相互结合的性质。
如分散性湿润性、溶解性、黏度、胶凝作用、乳化和起泡性等，都取决于水 -蛋白质的相互作用。
作用方式：
结合过程化合水和邻近水多分子层水进一步水化
A.非水合蛋白质
B.带电基团的最初水合
C.在接近极性和带电部位形成水簇
D.在极性表面完成水合
E.非极性小区域的水合完成单分子层覆盖
F.在与蛋白质缔合的水和体相水之间架桥
G.完成流体动力学水合蛋白质结合水的能力当干蛋白质粉与相对湿度为 90%-95%的水蒸汽达到平衡时每克蛋白质所结合的水的克数。
膨润性,蛋白质吸水充分膨胀而不溶解，
这种水化性质通常叫膨润性。
可溶性蛋白,蛋白质在继续水化中被水分散而逐渐变为胶体溶液，具有这种水化特点的蛋白质叫可溶性蛋白质。
氨基酸残基的水合能力带电的氨基酸残基数目越大，
水合能力越大。
各种蛋白质的水合能力蛋白质 水合能力 /(g H2O/g蛋白质）
肌红蛋白 0.44
血清清蛋白 0.33
血红蛋白 0.62
胶原蛋白 0.45
酪蛋白 0.40
卵清蛋白 0.30
乳清浓缩蛋白 0.45-0.52
大豆蛋白 0.33
蛋白质水合性质的测定方法
相对湿度法（或平衡水分含量法）
溶胀法
过量水法
水饱和法影响蛋白质水合性质的环境因素
浓度 浓度 蛋白质总吸水量
pH pH＝ pI 水合作用最低高于或低于 pI，水合作用增强
（净电荷和推斥力增加）
pH 9-10时水合能力较大
温度 温度 蛋白质结合水的能力
（变性蛋白质结合水的能力一般比天然蛋白质高约 10％）
影响蛋白质水合性质的环境因素
盐在 低盐浓度 （ ＜ 0.2mol/L） 时，离子同蛋白质荷电基团相互作用而降低相邻分子的相反电荷间的静电吸引，从而有助于蛋白质水化和提高其溶解度，这叫 盐溶 效应。
当 盐浓度更高 时，由于离子的水化作用争夺了水，导致蛋白质,脱水,,从而降低其溶解度，这叫做 盐析 效应。
持水能力是指蛋白质吸水并将水保留在蛋白质组织（ 如蛋白质凝胶、牛肉和鱼肌肉） 中的能力。
蛋白质的持水能力与结合水能力呈正相关二、溶解度蛋白质 ----蛋白质 溶剂 ---溶剂 蛋白质 ----溶剂+
实质疏水相互作用 离子相互作用+
蛋白质的溶解度大小
Bigelow的蛋白质溶解度理论氨基酸残基平均疏水性的大小电荷频率高低蛋白质溶解度影响因素
pH和溶解度植物蛋白质提取,
pH8～ 9高度溶解
pH4.5～ 4.8处采用等电点沉淀。
影响因素
离子强度阴离子提高蛋白质溶解度的能力按下列顺序：
SO2-4＜ F-＜ CI-＜ Br-＜ I-＜ CIO4-＜ SCN-；
阳离子降低蛋白质溶解度的能力按下列顺序：
NH4＋ ＜ K＋ ＜ Na＋ ＜ Li＋ ＜ Mg2＋ ＜ Ca2＋ 。
低离子强度（＜ 0.5） —— 电荷屏蔽效应高比例疏水区域～溶解度下降高比例亲水区域～溶解度提高高离子强度（＞ 1.0） —— 离子效应
SO42-,F-～盐析，溶解度降低
ClO4-,SCN-～盐溶，提高溶解度,导致沉淀影响因素
温度
0～ 40℃ 温度 ↑，溶解度 ↑
＞ 40℃ 温度 ↑，溶解度一些高疏水性蛋白质，像 β-酪蛋白和一些谷类蛋白质的溶解度却和温度呈负相关 。
影响因素
有机溶剂导致蛋白质溶解度下降或沉淀
降低水介质的介电常数
提高静电作用力
静电斥力导致分子结构的展开
促进氢键的形成和反电荷间的静电吸引三、蛋白质溶液的黏度
理想溶液
蛋白质溶液牛顿流体假塑性或剪切变稀蛋白质切变稀释的原因：
分子朝着流动方向逐渐取向，使磨擦阻力减少。
蛋白质的水合范围沿着流动方向形变。
氢键和其他弱键的断裂导致蛋白质聚集体或网络结构的解离。
影响蛋白质流体粘度特性因素：
蛋白质分子或颗粒的表现直径表现直径 黏度
蛋白质分子固有的特性。
蛋白质 -溶剂间的相互作用。
蛋白质 -蛋白质间的相互作用
。
四、蛋白质的胶凝作用
蛋白质的 缔合,一般是指蛋白质在亚单位或分子水平上发生的变化。
聚合或聚集 反应：一般是指大的复合物的形成。
聚合或聚集 反应,
沉淀作用,是指由于蛋白质的溶解性完全或部分丧失而引起的聚集反应。
絮凝,是指蛋白质 未发生变性 时的 无规则 聚集反应，这常常是因为链间的静电排斥降低而发生的一种现象。
凝结作用,发生变性 的 无规聚集 反应和蛋白质 -蛋白质的相互作用大于蛋白质 -溶剂的相互作用引起的聚集反应，定义为凝结作用。
凝胶化作用,是指 变性 的蛋白质分子聚集并形成有序 的蛋白质网络结构过程。
凝胶化作用机制溶胶状态 ----似凝胶状态 -----有序的网络结构状态凝胶化的相互作用
氢键、静电相互作用 —— 可逆凝胶（明胶）
疏水相互作用 —— 不可逆凝胶（蛋清蛋白）
二硫键 —— 不可逆凝胶（乳清蛋白）
金属离子的交联相互作用两类凝胶
凝结块（不透明）凝胶大量非极性氨基酸残基疏水性聚集，不溶性聚集体不可逆凝胶聚集和网状结构的形成速度高于变性速度
透明凝胶少量非极性氨基酸残基变性时形成可溶性复合物缔合速度低于变性速度在加热后冷却时才能凝结成凝胶形成有序的透明的凝胶网状结构影响蛋白质凝胶化作用的因素氨基酸残基的类型高于 31.5%非极性 AA— 凝结块类型低于 31.5%非极性 AA— 透明类型
pH
pI— 凝结块类凝胶极端 pH— 弱凝胶，半透明形成凝胶的最适 pH约 7～ 8
蛋白质的浓度 浓度越大，越易形成凝胶金属离子
Ca2+强化了凝胶结构过量钙桥产生凝结块五、蛋白质的织构化
蛋白质的织构化是在开发利用植物蛋白和新蛋白质中要特别强调的一种功能性质。
蛋白质织构化的方法：
热凝结和形成薄膜纤维的形成热塑性挤压面团的形成面筋蛋白
（占 Pr80％）
麦谷蛋白,分子质量大，二硫键（链内、链间），决定面团的弹性、黏合性和抗张强度麦醇溶蛋白,链内二硫键，促进面团的流动性、伸展性和膨胀性。
过度黏结 过度延展面筋蛋白质中含有的化学键
氢键,谷氨酰胺、脯氨酸和丝氨酸、苏氨酸：
水吸收能力强，有黏性。
非极性氨基酸,使蛋白相互聚集、有黏弹性和与脂肪有效结合。
二硫键,使面团坚韧。
七、蛋白质的界面性质
是指蛋白质能自发地迁移至汽 -水界面或油 -水界面的性质。
具有界面性质的蛋白质必要条件
：
能否快速地吸附至界面
能否快速地展开并在界上面再定向
能否形成经受热和机械运动的膜影响蛋白质界面性质的因素内 在 因 素 外 在 因 素氨基酸组成 pH
非极性 AA与极性 AA之比 离子强度和种类疏水性基团与亲水性基团的分布 蛋白质浓度二级、三级和四级结构 时间二硫键 温度分子大小和形状分子柔性
蛋白质的乳化性质
蛋白质是天然的两亲物质
测定乳化性质的方法液滴大小分布乳化活力乳化能力乳化稳定性影响蛋白质乳化作用的因素
蛋白质的溶解度：正相关
pH值
pH=PI 溶解度小时，降低其乳化作用
pH=PI 溶解度大，增加其他乳化作用
与蛋白质表面疏水性存在正相关。
适当热诱导蛋白质变性，可增强其乳化作用。
蛋白质的起泡性质
是指蛋白质在汽 ---液界面形成坚韧的薄膜使大量气泡并入和稳定的能力。
起泡性质的评价蛋白质的起泡力测定泡沫稳定性影响泡沫形成和稳定性的因素
蛋白质的分子性质有良好起泡力的蛋白质不具有稳定泡沫的能力，
而能产生稳定泡沫的蛋白质往往不具有良好的起泡力。
影响泡沫形成和稳定性的因素
蛋白质的浓度
2％一 8％，随着浓度增加起泡性增加。
超过 10％，气泡变小，泡沫变硬。
温度适当加热处理可提高起泡性能。
过度的热处理则会损害起泡能力 。
影响泡沫形成和稳定性的因素
pH值
pH处于或接近 pI时，提高了蛋白质的起泡能力和泡沫稳定性。
在 pI时蛋白质的溶解度很低，形成泡沫数量较少（泡沫膨胀率较低），但泡沫的稳定性较高。
盐盐析时则显示较好的起泡性质。
盐溶时则显示较差的起泡性质。
影响泡沫形成和稳定性的因素
糖损害蛋白质的起泡能力，却改进了泡沫的稳定性。
脂稳定性下降
搅打过度激烈搅打也会导致泡沫稳定性降低八、蛋白质与风味物质的结合蛋白质 风味+
蛋白质 ----风味良好风味载体 与不良风味结合结合方式
干蛋白粉物理吸附 范德华力和毛细管作用吸附化学吸附 静电吸附、氢键结合和共价结合。
液态或高水分食品中蛋白质非极性配 位体与蛋白质表面的疏水性小区相互作用通过氢键 相互作用静电相互作用共价键影响蛋白质与风味结合的因素
蛋白质的构象
水,促进极性挥发物的结合。
pH,碱性 pH比在酸性 pH更能促进与风味物的结合 。
热,热变性蛋白质显示较高结合风味物的能力 。
化学改性,化学改性会改变蛋白质的风味物结合性质。
九、蛋白质的改性
采用物理、化学、酶学和基因方法改进蛋白质的功能性质。
化学改性酶法改性第二节 蛋白质在食品加工和贮藏中的物理、化学和营养变化一、加热处理对蛋白质的影响
蛋白质的一些功能性质发生变化
破坏食品组织中酶有利食品的品质
促进蛋白质消化
破坏抗营养因子
引起氨基酸脱硫胱酰胺异构化
有养存在时加热处理，色氨酸部分受到破坏
T>200℃,碱性条件下，色氨酸发生异构化
剧烈热处理引起蛋白质生成环状衍生物二、低温处理下的变化
食品的低温贮藏可延缓或阻止微生物的生长并抑制酶的活性及化学变化。
冷却（冷藏）
冷冻（冻藏）
三、碱处理下的变化
与热处理同时进行时，对蛋白质的营养价值影响很大。
四、氧化处理下的变化
导致蛋白质营养价值的降低，甚至还产生有害物质。
五、脱水处理下的变化
① 传统的脱水方法。
②真空干燥。
③冷冻干燥。
④喷雾干燥。
⑤鼓膜干燥。
六、辐照处理下的变化含硫氨酸残基和芳香族氨基酸残基七、机械处理下的变化对食品中的蛋白质有较大的影响
