1
第七章 核糖体 和蛋白质合成（ 1学时）
核糖体 (ribosome)是合成蛋白质的细胞器，其唯一的功能
是按照 mRNA的指令由氨基酸高效且精确地合成多肽链。
核糖体 是一种无膜包被的颗粒状结构，具有很强的嗜碱
性。其体积很小，直径约为 25纳米，在光镜下很难分辨清楚。
核糖体几乎存在于一切细胞内，游离于细胞质基质中，
或附着于内质网膜及核膜上（真核细胞）。
?核糖体的类型与结构
?多聚核糖体与蛋白质的合成
2
第一节 核糖体的类型与结构
?核糖体的基本类型与成分
?核糖体的结构
?核糖体蛋白质与 rRNA的功能分析
3
一、核糖体的基本类型与成分
?核糖核蛋白体,简称核糖体 (ribosome)
?基本 类型
?附着核糖体
?游离核糖体
?70S的 核糖体
?80S的 核糖体
?主要 成分
?r蛋白质, 40%,核糖体表面
?rRNA,60%,,核糖体内部
4
?1）核糖体 RNA
– 原核生物的核糖体含有三种大小不同的 rRNA，在小亚
单位中的为 16s rRNA，在大亚单位中的为 23S rRNA和
5S rRNA。
– 真核生物的核糖体含有 4种 rRNA，在小亚单位中的为
18S rRNA，在大亚单位中的为 28S,5S和 5.8S rRNA。
– rRNA具有高度复杂的二级结构，线性 rRNA分子内部有
70％的区段形成了双链螺旋。各种蛋白质则结合到折叠
的 rRNA分子上。
?（ 2）核糖体蛋白
– 大肠杆菌核糖体中共含有 50多种蛋白质，其中小亚单位
约有 21种，大亚单位含有 30余种，组成核糖体的蛋白质，
在大小亚单位中均有一定的空间分布。
– 真核生物的核糖体所含有蛋白质的种类比原核生物的要
多一些，大亚单位含有 49种，小亚单位含有 33种，共计
约 80余种。
5
二、核糖体的结构
?在电镜下，核糖体具有一定的三维形态，且每一核糖体均由
大、小两个亚单位 构成。
?大亚单位略呈半圆形，直径约为 23纳米，在一侧伸出三个突
起，中央为一凹陷；
?小亚单位呈长条形，在约 1／ 3长度处有一细的缢痕，将小亚
单位分为大小两个区域。
?当大小亚单位结合在一起成核糖体时，其凹陷部位彼此对应，
从而形成一个隧道，为蛋白质翻译时 mRNA的穿行通路。
?两亚单位常常游离于细胞质溶质中，当小亚单位与 mRNA结
合后，大亚单位才与小亚单位结合成完整的核糖体。肽链翻译
结束后，大小亚单位解离，重新游离于细胞质溶质中。两亚单
位的结合与分离受 Mg2+的影响。
6
三、核糖体蛋白质与 rRNA的功能分析
?核糖体上具有一系列与蛋白质合成有关的结合位
点与催化位点
?在核糖体中 rRNA是起主要作用的结构成分
?r蛋白质的主要功能
7
核糖体上具有一系列与蛋白质
合成有关的 结合位点与催化位点
?与 mRNA的结合位点
?与新掺入的氨酰 -tRNA的结合位点 ——氨酰基位点, 又称 A位
点
?与延伸中的肽酰 -tRNA的结合位点 ——肽酰基位点, 又称 P位点
?肽酰转移后与即将释放的 tRNA的结合位点 ——E位点 (exit site)
?与肽酰 tRNA从 A位点转移到 P位点有关的转移酶 (即延伸因子
EF-G)的结合位点
?肽酰转移酶的催化位点
?与蛋白质合成有关的其它起始因子、延伸因子和终止因子的
结合位点
8
在核糖体中 rRNA是起主要作用的结构成分
?具有肽酰转移酶的活性；
?为 tRNA提供结合位点 (A位点, P位点和 E位点 )；
?
?在蛋白质合成起始时参与同 mRNA选择性地结合
以及在肽链的延伸中与 mRNA结合；
?核糖体大小亚单位的结合, 校正阅读 (proofreading)、
无意义链或框架漂移的校正, 以及抗菌素的作用
等都与 rRNA有关 。
9
r蛋白质的主要功能
?对 rRNA 折叠成有功能的三维结构是十分重要
的；
?在蛋白质合成中,某些 r蛋白可能对核糖体的构
象起, 微调, 作用；
?在核糖体的结合位点上甚至可能在催化作用中,
核糖体蛋白与 rRNA共同行使功能 。
10
第二节 聚核糖体与蛋白质的合成
?多聚核糖体 (polyribosome或 polysome)
?蛋白质的合成
?RNA在生命起源中的 地位及其演化过程
11
一、多聚核糖体
(polyribosome或 polysome)
?概念
核糖体在细胞内并不是单个独立地执行功能, 而是由
多个甚至几十个核糖体串连在一条 mRNA分子上高效地
进行肽链的合成, 这种具有特殊功能与形态结构的核糖
体与 mRNA的聚合体称为 多聚核糖体 。
?多聚核糖体的生物学意义
?细胞内各种多肽的合成, 不论其分子量的大小或
是 mRNA的长短如何, 单位时间内所合成的多肽分子数
目都大体相等 。
?以多聚核糖体的形式进行多肽合成, 对 mRNA的
利用及对其浓度的调控更为经济和有效 。
12
二,蛋白质的合成
?蛋白质的合成过程比较复杂，由核糖体,mRNA和
tRNA三者密切配合共同完成，一般要经过肽链合成
的 起始, 延伸 和 终止 三个阶段的反应，才能转译出
多肽产物。
13
翻译的起始
? 细菌中翻译的起始需要如下 7种成份,（ 1） 30S小亚基, （ 2）
模板 mRNA,（ 3） fMet-tRNAfMet,（ 4） 三个翻译起始因子,
IF-1,IF-2和 IF-3,（ 5） GTP,（ 6） 50S大亚基, （ 7） Mg2+。
翻译起始又可被分成三步 （ 图 4-12） 。
– 第一步,30S小亚基首先与翻译起始因子 IF-1,IF-2结合，
再在 SD序列的帮助下与 mRNA模板结合。
– 第二步，在 IF-2和 GTP的帮助下,fMet-tRNAfMet进入小亚
基的 P位,tRNA上的反密码子与 mRNA上的起始密码子配
对。
– 第三步，带有 tRNA,mRNA，三个翻译起始因子的小亚
基复合物与 50S大亚基结合,GTP水解，释放翻译起始因
子。
14
肽链的延伸
? 生成起始复合物，第一个氨基酸（ fMet/Met-tRNA）与核糖
体结合以后，肽链开始伸长。按照 mRNA模板密码子的排列，
氨基酸通过新生肽键的方式被有序地结合上去。肽链延伸由
许多循环组成，每加一个氨基酸就是一个循环，每个循环包
括 AA-tRNA与核糖体结合, 肽键的生成 和 移位 。
15
（ 1） 后续 AA-tRNA与核糖体结合
? 起始复合物形成以后, 第二个 AA-tRNA在延伸因子 EF-Tu
及 GTP的作用下, 生成 AA-tRNA·EF-Tu·GTP复合物, 然后
结合到核糖体的 A位上 。 这时 GTP被水解释放, 通过延伸因
子 EF-Ts再生 GTP,形成 EF-Tu·GTP复合物, 进入新一轮循
环 。
? 模板上的密码子决定了哪种 AA-tRNA能被结合到 A位上 。 由
于 EF-Tu只能与 fMet-tRNA以外的其他 AA-tRNA起反应, 所以
起始 tRNA不会被结合到 A位上, 这就是 mRNA内部的 AUG不会
被起始 tRNA读出, 肽链中间不会出现甲酰甲硫氨酸的原因 。
16
（ 2） 肽键的生成
? 经过上一步反应后, 在核糖体 ·mRNA·AA-tRNA复合物中,
AA-tRNA占据 A位, fMet-tRNAfMet占据 P位 。 在肽基转移酶
（ peptidyl transferase） 的催化下, A位上的 AA-tRNA转移到
P位, 与 fMet-tRNAfMet上的氨基酸生成肽键 。 起始 tRNA在完
成使命后离开核糖体 P位点, A位点准备接受新的 AA-tRNA，
开始下一轮合成反应 。
17
（ 3） 移位
? 肽键延伸过程中最后一步反应是移位, 即核糖体向 mRNA 3'
端方向移动一个密码子 （ 图 4-18） 。 此时, 仍与第二个密码
子相结合的二肽基 tRNA2从 A位进入 P位, 去氨基酰 -tRNA被
挤入 E位, mRNA上的第三位密码子则对应于 A位 。 EF-G是
移位所必须的蛋白质因子, 移位的能量来自另一分子 GTP水
解 。
? 用嘌呤霉素作为抑制剂做实验表明, 核糖体沿 mRNA移动与
肽基 -tRNA的移位这两个过程是耦联的 。
? 肽链延伸是由许多个这样的反应组成的, 原核生物中每次反
应共需 3个延伸因子, EF-Tu,EF-Ts及 EF-G,真核生物细胞
需 EF-1及 EF-2,消耗 2个 GTP,向生长中的肽链加上一个氨
基酸 。
18
肽链的终止
? 肽链的延伸过程中, 当终止密码子 UAA,UAG或 UGA出现在核
糖体的 A位时, 没有相应的 AA-tRNA能与之结合, 而释放因子
能识别这些密码子并与之结合, 水解 P位上多肽链与 tRNA之
间的二酯键 。 接着, 新生的肽链和 tRNA从核糖体上释放, 核
糖体大, 小亚基解体, 蛋白质合成结束 。 释放因子 RF具有
GTP酶活性, 它催化 GTP水解, 使肽链与核糖体解离 。
? 细菌细胞内存在三种不同的终止因子（或称释放因子,RF1，
RF2,RF3）,RF1能识别 UAG和 UAA,RF2识别 UGA和 UAA。一旦
RF与终止密码相结合，它们就能诱导肽基转移酶把一个水分
子而不是氨基酸加到延伸中的肽链上。 RF3可能与核糖体的
解体有关。真核细胞只有一个（ RF）终止因子。
19
三,RNA在生命起源中的 地位及其演化过程
?生命是自我复制的体系
?三种生物大分子, 只有 RNA既具有信息载体功能又具有
酶的催化功能 。 因此, 推测 RNA可能是生命起源中最早
的生物大分子 。 由 RNA催化产生了蛋白质 。
?DNA代替了 RNA的遗传信息功能
?DNA双链比 RNA单链稳定；
?DNA链中胸腺嘧啶代替了 RNA链中的尿嘧啶, 使之易于
修复 。
?蛋白质取代了绝大部分 RNA酶的功能
?蛋白质化学结构的多样性与构象的多变性；
?与 RNA相比, 蛋白质能更为有效地催化多种生化反应,
并提供更为复杂的细胞结构成分, 逐渐演化成今天的细
胞 。
20
21
22
23
原核生物与真核生物核糖体成分的比较
24
E.coli核糖体小亚单位中 rRNA与 r蛋白的相互关系示意图
线条表示相互作用及作用力的强（粗线）与弱（细线）
（引自 Alberts et al,1989）
25
E.coli （ a）核糖体小亚单位中的部分 r蛋白与 rRNA的结合位点）
（ b）及其在小亚单位上的部位
（引自 Albert et al.,1989，图 a; Lewin,1997,图 b
26
核糖体小亚单位 rRNA
(a) E.coli 16S rRNA；（红色为高度保守区）
(b) 酵母菌 18S rRNA，它们都具有类似的 40个臂环结构 (图中 1～ 40)，
其长度和位置往往非常保守； P,E分别代表仅在原核或真核细胞中
存在的 rRNA的二级结构。 (Darnell et al.,1990)
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第七章 核糖体 和蛋白质合成（ 1学时）
核糖体 (ribosome)是合成蛋白质的细胞器，其唯一的功能
是按照 mRNA的指令由氨基酸高效且精确地合成多肽链。
核糖体 是一种无膜包被的颗粒状结构，具有很强的嗜碱
性。其体积很小，直径约为 25纳米，在光镜下很难分辨清楚。
核糖体几乎存在于一切细胞内，游离于细胞质基质中，
或附着于内质网膜及核膜上（真核细胞）。
?核糖体的类型与结构
?多聚核糖体与蛋白质的合成
2
第一节 核糖体的类型与结构
?核糖体的基本类型与成分
?核糖体的结构
?核糖体蛋白质与 rRNA的功能分析
3
一、核糖体的基本类型与成分
?核糖核蛋白体,简称核糖体 (ribosome)
?基本 类型
?附着核糖体
?游离核糖体
?70S的 核糖体
?80S的 核糖体
?主要 成分
?r蛋白质, 40%,核糖体表面
?rRNA,60%,,核糖体内部
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?1）核糖体 RNA
– 原核生物的核糖体含有三种大小不同的 rRNA，在小亚
单位中的为 16s rRNA，在大亚单位中的为 23S rRNA和
5S rRNA。
– 真核生物的核糖体含有 4种 rRNA，在小亚单位中的为
18S rRNA，在大亚单位中的为 28S,5S和 5.8S rRNA。
– rRNA具有高度复杂的二级结构，线性 rRNA分子内部有
70％的区段形成了双链螺旋。各种蛋白质则结合到折叠
的 rRNA分子上。
?（ 2）核糖体蛋白
– 大肠杆菌核糖体中共含有 50多种蛋白质，其中小亚单位
约有 21种，大亚单位含有 30余种，组成核糖体的蛋白质，
在大小亚单位中均有一定的空间分布。
– 真核生物的核糖体所含有蛋白质的种类比原核生物的要
多一些，大亚单位含有 49种，小亚单位含有 33种，共计
约 80余种。
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二、核糖体的结构
?在电镜下，核糖体具有一定的三维形态，且每一核糖体均由
大、小两个亚单位 构成。
?大亚单位略呈半圆形，直径约为 23纳米，在一侧伸出三个突
起，中央为一凹陷；
?小亚单位呈长条形，在约 1／ 3长度处有一细的缢痕，将小亚
单位分为大小两个区域。
?当大小亚单位结合在一起成核糖体时，其凹陷部位彼此对应，
从而形成一个隧道，为蛋白质翻译时 mRNA的穿行通路。
?两亚单位常常游离于细胞质溶质中，当小亚单位与 mRNA结
合后，大亚单位才与小亚单位结合成完整的核糖体。肽链翻译
结束后，大小亚单位解离，重新游离于细胞质溶质中。两亚单
位的结合与分离受 Mg2+的影响。
6
三、核糖体蛋白质与 rRNA的功能分析
?核糖体上具有一系列与蛋白质合成有关的结合位
点与催化位点
?在核糖体中 rRNA是起主要作用的结构成分
?r蛋白质的主要功能
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核糖体上具有一系列与蛋白质
合成有关的 结合位点与催化位点
?与 mRNA的结合位点
?与新掺入的氨酰 -tRNA的结合位点 ——氨酰基位点, 又称 A位
点
?与延伸中的肽酰 -tRNA的结合位点 ——肽酰基位点, 又称 P位点
?肽酰转移后与即将释放的 tRNA的结合位点 ——E位点 (exit site)
?与肽酰 tRNA从 A位点转移到 P位点有关的转移酶 (即延伸因子
EF-G)的结合位点
?肽酰转移酶的催化位点
?与蛋白质合成有关的其它起始因子、延伸因子和终止因子的
结合位点
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在核糖体中 rRNA是起主要作用的结构成分
?具有肽酰转移酶的活性；
?为 tRNA提供结合位点 (A位点, P位点和 E位点 )；
?
?在蛋白质合成起始时参与同 mRNA选择性地结合
以及在肽链的延伸中与 mRNA结合；
?核糖体大小亚单位的结合, 校正阅读 (proofreading)、
无意义链或框架漂移的校正, 以及抗菌素的作用
等都与 rRNA有关 。
9
r蛋白质的主要功能
?对 rRNA 折叠成有功能的三维结构是十分重要
的；
?在蛋白质合成中,某些 r蛋白可能对核糖体的构
象起, 微调, 作用；
?在核糖体的结合位点上甚至可能在催化作用中,
核糖体蛋白与 rRNA共同行使功能 。
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第二节 聚核糖体与蛋白质的合成
?多聚核糖体 (polyribosome或 polysome)
?蛋白质的合成
?RNA在生命起源中的 地位及其演化过程
11
一、多聚核糖体
(polyribosome或 polysome)
?概念
核糖体在细胞内并不是单个独立地执行功能, 而是由
多个甚至几十个核糖体串连在一条 mRNA分子上高效地
进行肽链的合成, 这种具有特殊功能与形态结构的核糖
体与 mRNA的聚合体称为 多聚核糖体 。
?多聚核糖体的生物学意义
?细胞内各种多肽的合成, 不论其分子量的大小或
是 mRNA的长短如何, 单位时间内所合成的多肽分子数
目都大体相等 。
?以多聚核糖体的形式进行多肽合成, 对 mRNA的
利用及对其浓度的调控更为经济和有效 。
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二,蛋白质的合成
?蛋白质的合成过程比较复杂，由核糖体,mRNA和
tRNA三者密切配合共同完成，一般要经过肽链合成
的 起始, 延伸 和 终止 三个阶段的反应，才能转译出
多肽产物。
13
翻译的起始
? 细菌中翻译的起始需要如下 7种成份,（ 1） 30S小亚基, （ 2）
模板 mRNA,（ 3） fMet-tRNAfMet,（ 4） 三个翻译起始因子,
IF-1,IF-2和 IF-3,（ 5） GTP,（ 6） 50S大亚基, （ 7） Mg2+。
翻译起始又可被分成三步 （ 图 4-12） 。
– 第一步,30S小亚基首先与翻译起始因子 IF-1,IF-2结合，
再在 SD序列的帮助下与 mRNA模板结合。
– 第二步，在 IF-2和 GTP的帮助下,fMet-tRNAfMet进入小亚
基的 P位,tRNA上的反密码子与 mRNA上的起始密码子配
对。
– 第三步，带有 tRNA,mRNA，三个翻译起始因子的小亚
基复合物与 50S大亚基结合,GTP水解，释放翻译起始因
子。
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肽链的延伸
? 生成起始复合物，第一个氨基酸（ fMet/Met-tRNA）与核糖
体结合以后，肽链开始伸长。按照 mRNA模板密码子的排列，
氨基酸通过新生肽键的方式被有序地结合上去。肽链延伸由
许多循环组成，每加一个氨基酸就是一个循环，每个循环包
括 AA-tRNA与核糖体结合, 肽键的生成 和 移位 。
15
（ 1） 后续 AA-tRNA与核糖体结合
? 起始复合物形成以后, 第二个 AA-tRNA在延伸因子 EF-Tu
及 GTP的作用下, 生成 AA-tRNA·EF-Tu·GTP复合物, 然后
结合到核糖体的 A位上 。 这时 GTP被水解释放, 通过延伸因
子 EF-Ts再生 GTP,形成 EF-Tu·GTP复合物, 进入新一轮循
环 。
? 模板上的密码子决定了哪种 AA-tRNA能被结合到 A位上 。 由
于 EF-Tu只能与 fMet-tRNA以外的其他 AA-tRNA起反应, 所以
起始 tRNA不会被结合到 A位上, 这就是 mRNA内部的 AUG不会
被起始 tRNA读出, 肽链中间不会出现甲酰甲硫氨酸的原因 。
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（ 2） 肽键的生成
? 经过上一步反应后, 在核糖体 ·mRNA·AA-tRNA复合物中,
AA-tRNA占据 A位, fMet-tRNAfMet占据 P位 。 在肽基转移酶
（ peptidyl transferase） 的催化下, A位上的 AA-tRNA转移到
P位, 与 fMet-tRNAfMet上的氨基酸生成肽键 。 起始 tRNA在完
成使命后离开核糖体 P位点, A位点准备接受新的 AA-tRNA，
开始下一轮合成反应 。
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（ 3） 移位
? 肽键延伸过程中最后一步反应是移位, 即核糖体向 mRNA 3'
端方向移动一个密码子 （ 图 4-18） 。 此时, 仍与第二个密码
子相结合的二肽基 tRNA2从 A位进入 P位, 去氨基酰 -tRNA被
挤入 E位, mRNA上的第三位密码子则对应于 A位 。 EF-G是
移位所必须的蛋白质因子, 移位的能量来自另一分子 GTP水
解 。
? 用嘌呤霉素作为抑制剂做实验表明, 核糖体沿 mRNA移动与
肽基 -tRNA的移位这两个过程是耦联的 。
? 肽链延伸是由许多个这样的反应组成的, 原核生物中每次反
应共需 3个延伸因子, EF-Tu,EF-Ts及 EF-G,真核生物细胞
需 EF-1及 EF-2,消耗 2个 GTP,向生长中的肽链加上一个氨
基酸 。
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肽链的终止
? 肽链的延伸过程中, 当终止密码子 UAA,UAG或 UGA出现在核
糖体的 A位时, 没有相应的 AA-tRNA能与之结合, 而释放因子
能识别这些密码子并与之结合, 水解 P位上多肽链与 tRNA之
间的二酯键 。 接着, 新生的肽链和 tRNA从核糖体上释放, 核
糖体大, 小亚基解体, 蛋白质合成结束 。 释放因子 RF具有
GTP酶活性, 它催化 GTP水解, 使肽链与核糖体解离 。
? 细菌细胞内存在三种不同的终止因子（或称释放因子,RF1，
RF2,RF3）,RF1能识别 UAG和 UAA,RF2识别 UGA和 UAA。一旦
RF与终止密码相结合，它们就能诱导肽基转移酶把一个水分
子而不是氨基酸加到延伸中的肽链上。 RF3可能与核糖体的
解体有关。真核细胞只有一个（ RF）终止因子。
19
三,RNA在生命起源中的 地位及其演化过程
?生命是自我复制的体系
?三种生物大分子, 只有 RNA既具有信息载体功能又具有
酶的催化功能 。 因此, 推测 RNA可能是生命起源中最早
的生物大分子 。 由 RNA催化产生了蛋白质 。
?DNA代替了 RNA的遗传信息功能
?DNA双链比 RNA单链稳定；
?DNA链中胸腺嘧啶代替了 RNA链中的尿嘧啶, 使之易于
修复 。
?蛋白质取代了绝大部分 RNA酶的功能
?蛋白质化学结构的多样性与构象的多变性；
?与 RNA相比, 蛋白质能更为有效地催化多种生化反应,
并提供更为复杂的细胞结构成分, 逐渐演化成今天的细
胞 。
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21
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23
原核生物与真核生物核糖体成分的比较
24
E.coli核糖体小亚单位中 rRNA与 r蛋白的相互关系示意图
线条表示相互作用及作用力的强（粗线）与弱（细线）
（引自 Alberts et al,1989）
25
E.coli （ a）核糖体小亚单位中的部分 r蛋白与 rRNA的结合位点）
（ b）及其在小亚单位上的部位
（引自 Albert et al.,1989，图 a; Lewin,1997,图 b
26
核糖体小亚单位 rRNA
(a) E.coli 16S rRNA；（红色为高度保守区）
(b) 酵母菌 18S rRNA，它们都具有类似的 40个臂环结构 (图中 1～ 40)，
其长度和位置往往非常保守； P,E分别代表仅在原核或真核细胞中
存在的 rRNA的二级结构。 (Darnell et al.,1990)
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