教 案
课 程,基础生物化学
学 时:70
班 级:农学、植保、资环、园艺
教 师:贝丽霞
黑 龙 江 八 一 农 垦 大 学
教 学 进 度 计 划周次
学时
教 学 内 容
备 注
1
1/2
绪论第一章 蛋白质化学第一节 氨基酸
2/4
第二节 肽第三节 蛋白质的空间结构一、蛋白质的一级结构
3/6
二、蛋白质的构象和作用力三、蛋白质的二级结构四、超二级结构和结构域五、蛋白质的三级结构六、蛋白质的四级结构
2
1/8
第四节 蛋白质结构与功能的关系第五节 蛋白质重要性质
2/10
第二章 核酸化学第一节 核酸的种类、分布、与化学组成第二节 核酸的空间结构
3
1/12
第三节 核酸得理化性质第四节 病毒和核蛋白
2/1
第三章 酶第一节 酶的催化性质
教 学 进 度 计 划周次
学时
教 学 内 容
备 注
第二节 酶的命名与分类
第三节 影响酶促反应速度的因素
4
1/18
第四节 酶的作用机制第五节 别构酶与同工酶
2/20
第六节 维生素与辅酶第四章 糖代谢第一节 新陈代谢概论第二节 生物体内的糖类第三节 双糖和多糖的酶促降解
5
1/22
第四节 糖酵解
2/24
第五节 三羧酸循环第六节 磷酸戊糖途径
6
1/26
第七节 单糖的生物合成第八节 蔗糖和多糖的生物合成第五章 生物氧化第一节 生物氧化概述
7
1/28
第二节 电子传递连第三节 氧化磷酸化
8
1/30
第四节 其他末端氧化酶系统第六章 脂类代谢
教 学 进 度 计 划周次
学时
教 学 内 容
备 注
第一节 生物体内的脂类
9
1/32
第二节 脂肪的降解第三节 脂肪的生物合成
10
1/34
第七章 蛋白质的酶促降解和氨基酸代谢第一节 蛋白质的酶促降解第二节 氨基酸的分解与转化第三节 氨及氨基酸的生物合成
11
1/36
第八章 核酸各酶促降解和核酸代谢第九章 核酸的生物合成第一节 DNA的生物合成]
一、复制
12
1/38
二、逆向转录三、基因突变四、DNA的损伤和修复
13
1/40
第二节 RNA的生物合成第三节 基因工程简介第十章 蛋白质的生物合成第一节 蛋白质合成体系的组成一、mRNA
二、tRNA
教 学 进 度 计 划周次
学时
教 学 内 容
备 注
14
1/42
三、核糖体四、辅助因子第二节 蛋白质的合成过程一、氨基酸的活化
15
1/44
二、蛋白质的合成过程三、真核细胞蛋白质的生物合成四、蛋白质翻译后的加工第十一章 代谢调节
实验课 26 学时周次
学时数
序号
实验名称
7
3
1
酶的基本性质
8
3
2
蛋白质含量的测定
9
6
3
还原糖和总糖的测定
10
6
4
淀粉酶活性的测定
11
3
5
氨基酸的纸层吸法
12
3
6
脂肪浸提-------索氏脂肪浸提法
13
2
7
维生素 C 含量的测定
单 元 教 学 计 划名称
第一章 核酸化学
目的要求
了解核酸的发现、种类、分布、组成、重要性，掌握核酸的结构、性质。
重点难点
讲授DNA的分子结构、RNA的三叶草型结构、DNA的性质和核酸的主要理化性质，为进学习核酸的代谢奠定基础。
时间
教学组织
教学方法
核酸的发现——种类——分布——化学组成——生理功能
DNA的结构核酸的结构
RNA的结构
核酸与蛋白质的复合体
单 元 教 学 计 划名称
第二章 蛋白质化学
目的要求
讲授蛋白质的分子结构、重要性质、结构与功能的关系。明确蛋白质结构的不同层次之间的联系，为进一步学习酶和信息代谢奠定基础。
重点难点
氨基酸的两性性质、等电点和光学性质、蛋白质的空间结构和重要性质。
时间
教学组织
教学方法
氨基酸的分类——氨基酸的理化性质——蛋白质的结构——蛋白质的结构与功能的关系——蛋白质的生物学功能
单 元 教 学 计 划名称
第三章 酶
目的要求
了解酶和一般催化剂的相同点和不同点，掌握酶的化学本质
重点难点
酶的专一性、酶催化作用的特点；酶的作用机理；影响酶促反应速度的因素。较系统地掌握酶的一般知识，为学习物质代谢奠定基础。
时间
教学组织
教学方法
酶的概念——酶和一般催化剂的比较（相同点和不同点）——酶的化学本质——酶的命名与分类-酶的专一性和活性中心——辅酶
单 元 教 学 计 划名称
第四章 糖类和糖类代谢
目的要求
了解糖类物质的概念、分类、功能
重点难点
糖酵解、三羧酸循环的反应历程和生物学意义；磷酸戊糖途径的特点和生物学意义；蔗糖和淀粉的合成，明确生物体内糖代谢的基本途径。
时间
教学组织
教学方法
糖类物质的概念——分类——分布——生理功能糖降解:淀粉——葡萄糖—(EMP途径)—丙乳酸发酵无 O2发酵过程 酒精发酵
酮酸
有O2线粒体—（氧化脱羧）—乙
酰辅酶A—（TCA循环）—二氧化碳和水
PPP途径、糖异生途径、TCA回补反应糖合成：单糖（葡萄糖）合成、双糖（蔗糖）合成、多糖（淀粉）合成
单 元 教 学 计 划名称
生物氧化与氧化磷酸化
目的要求
了解生物氧化的概念、特点
重点难点
呼吸链、氧化磷酸化、磷氧比、化学渗透假说、电子传递链和氧化磷酸化作用，明确物质代谢与能量代谢的关系。
时间
教学组织
教学方法
生物氧化的概念——特点呼吸链：概念、组成成分、电子传递抑制剂氧化磷酸化：概念、机理化学渗透假说
单 元 教 学 计 划名称
第六章 脂类代谢
目的要求
了解脂类的分类，掌握乙酰甘油的代谢和合成过程
重点难点
讲授脂肪酸的β－氧化和从头合成，明确糖代谢与脂类代谢的联系。
时间
教学组织
教学方法
脂类物质的概念——分类脂类的降解：
乙酰甘油—（乙酰甘油脂肪酶）—
甘油——a-p-甘油——磷酸二羥丙酮——3-p-甘油醛—（EMP、TCA）—二氧化碳+水
a－氧化
脂肪酸—— β－氧化
β氧化—（TCA）—
r－氧化
二氧化碳+水脂类的合成：
甘油的合成：磷酸二羥丙酮——3-p-甘油——甘油脂肪酸的合成：乙酰辅酶A——脂肪酸（C16）
甘油
乙酰甘油脂肪酸注：饱和脂肪酸从头合成
单 元 教 学 计 划名称
第七章 蛋白质的酶促降解和氨基酸代谢
目的要求
了解肽酶和氨肽酶的分类和功能，掌握氨基酸的降解反应
重点难点
脱氨基作用、氨基酸的合成、氨基酸的酶促降解，氨的同化，与氨基酸合成，碳代谢与氮代谢之间的关系。
时间
教学组织
教学方法
蛋白质_—（蛋白酶）—多肽—（肽酶）—氨基酸
氨基酸代谢：
脱氨基作用降解—— 脱羧基作用
羥化作用
-NH2:转氨基作用提供合成—需要
C架：来源（EMP、TCA、PPP、乙醇酸循环）
单 元 教 学 计 划名称
第八章 核酸的酶促降解和核酸代谢
目的要求
了解核酸的酶促降解过程所涉及的酶
重点难点
讲授核酸的酶解和核苷酸合成
时间
教学组织
教学方法
核酸—（核酸酶）—核苷酸—（核苷酸酶）
磷酸
碱基—降解
—核苷—（核苷磷酸化酶）—1-P-戊糖
核苷酸的合成p264
单 元 教 学 计 划名称
第九章 核酸的生物合成
目的要求
掌握基本概念：中心法则、半保留复制、转录、逆转录、基因突变；了解DNA合成反应及有关的酶和带白质
重点难点
讲授DNA的复制的基本规律和基本过程、DNA的损伤和修复及RNA转录，明确其生物合成的特点
时间
教学组织
教学方法
四种脱氧核苷酸（dATP、dGTP、dCTP、dTTP）在DNA聚合酶和镁离子的作用下，生成DNA和PPi
单 元 教 学 计 划名称
第十章 蛋白质的生物合成
目的要求
掌握基本概念：翻译、遗传密码：遗传密码的特性、tRNA的结构特点
重点难点
讲授蛋白质生物合成过程，真核细胞与原核细胞蛋白质生物合成的区别，明确其特点以及与核酸的关系。
时间
教学组织
教学方法
场所——核糖体蛋白质的合成 原料——氨基酸
能量——ATP或GTP
遗传密码蛋白质合成体系的组分 tRNA
辅助因子
1、氨基酸的活化
2、肽链合成的起始
3、肽链的延伸蛋白质合成
4、肽链合成的终止和释放
5、合成后的加工与运转
真核细胞与原核细胞蛋白质合成的区别
单 元 教 学 计 划名称
第十一章 代谢调节
目的要求
重点难点
讲授酶活性的调节机理和酶合成的调控机理，明确这两面种调节在代谢上的重要性。
时间
教学组织
教学方法
课 目
绪论
目 的要 求
了解生物化学的研究内容、发展、分类及其与它学科的关系
重 点难 点
主要内容:
绪 论一,生物化学的研究内容
1.概念生物化学:是生命的化学,是研究微生物、植物、动物及人体等的化学组成和生命过程中的化学变化的一门科学。
2.内容
（1）静态生化：研究生物体内各种化合物的组成及其含量、化学组成、化学性质、功能等。
静态生化(第1 章到第3章)重点介绍生物大分子。
（2）动态生化：生物的代谢过程。动态生化（第4章到第9章）重点介绍糖类、脂类、蛋白质和核苷酸的基本代谢及能量代谢。
（3）信息代谢和代谢调节（第10章到第11章）。
3.生化的分类 动物生化
植物生化
微生物生化二 生物化学的发展
1,现代生物化学可以从法国著名化学家拉瓦锡研究燃烧和呼吸叙述起,即18世纪下半叶，大约相当于清朝乾隆年间。
2,18世纪，由化学家通过科学试验，发现生物体的呼吸氧化作用；发现柠檬酸、苹果酸等生物中间代谢产物。
3,19世纪后，在生物学、化学、物理学方面有极大的进展,
生物化学的发展过程:
（1） 1930--1950年：糖酵解、三羧酸循环、氧化磷酸化、脂肪代谢
（2） 1950--1960年：DNA的双螺旋结构、分子遗传的中心法则
（3） 1960--1980年：遗传工程、细胞工程、酶工程、发酵工程 ---以上四项为“生物技术”
主要内容：
4,在我国，远在上古时代,劳动人民在从事生产活动过程中已逐渐积累了不少关于生物化学的知识。
三,生物化学和其它学科的关系
生物化学是介于生物学与化学之间的一门边缘科学，它与化学特别是有机化学和物理化学有着密切联系，即生化是各门学科的基础。
生物学 化学 生理学
农业科学 | 医药学
分类学 生物化学 遗传学
微生物学 | 生态学
微生物学
权威人士预言,21世纪将是生命科学的时代。生物化学不仅是生命科学的带头学科之一，而且在医学、工农业生产、轻工食品、能源环保、生物工程等领域是得到广泛的应用。
本课程总学时数70学时，讲课44学时，实验26学时。考试成绩理论80%，实验20%。
第一章 蛋白质
蛋白质：是由ａ＿Ａa结合而成的多肽链。再由一条或一条以上的多肽链按各种特殊方式组合而成的高分子化合物。
第一节 蛋白质的化学组成
一．蛋白质重要生物学意义：
１．催化作用
２．激素作用
３．肌肉收缩
４．输送作用
５．免疫作用
６．生物膜功能
７．保护结缔作用
８．接收和传递作用
课 目
蛋白质的化学组成、氨基酸分类
目 的要 求
了解蛋白质的概念、化学组成、分类，掌握蛋白质的生物学功能及氨基酸的分类
重 点难 点
蛋白质的生物学功能、氨基酸分类
主要内容:
９．控制生长和分化
１０．毒蛋白
序列－分子中的Ａａ种类和顺序
基础 构象－肽链的分子多少及空间结构
组装－四级结构（酶原－酶．胰岛素元－胰岛素）
二,蛋白质的化学概念
１．所有的蛋白质都是由２０种Ａａ组成的多分子有机物。即蛋白质是以Ａａ为基本单位的生物大分子。
２．蛋白质的分子量是巨大的。
３．蛋白质经水解后的产物是Ａａ。
三,蛋白质的化学组成
许多蛋白质已经获得结晶的纯品，根据蛋白质的元素分析发现，它们的组成中都有
Ｃ．Ｈ．Ｏ．Ｎ和少量的Ｓ。有些蛋白质还有少量的其它元素如：Ｐ．Ｆe．Ｚn．Ｍo．Ｉ等。这些元素在蛋白质的组成百分比为：
Ｃ：５０－５５％Ｈ：６－８％．Ｏ：２０－２３０％．Ｎ：１５－１８％．Ｓ：
０－４％。蛋白质的平均含量为１６％，这是蛋白质元素组成的特点，也是凯氏定氮法测定蛋白质含量的计算基础。蛋白质含量＝蛋白质＊６．２５。（６．２５为１６％的倒数）。
四,蛋白质的化学结构
组成蛋白质的Ａa的结构通式,
H
|
R-C-COOH
|
NH2
课 目
氨基酸的重要理化性质
目 的要 求
掌握氨基酸的理化性质
重 点难 点
氨基酸的旋光性、紫外吸收特性、两性性质和等电点，掌握氨基酸参与的反应
主要内容:
各种氨基酸的不同之处只有R不同。
五,蛋白质的分类：
根据蛋白质的组成分{简单蛋白－－完全由Ａa组成的蛋白质，即：水解 产物只有Ａa。如：核糖核酸酶。
｜结合蛋白－－水解产物除Ａa外还有无机物，有机成分。
｜ 如：血红蛋白．脂蛋白．磷蛋白等
结合蛋白的非Ａa部分称辅基。
第二节 蛋白质的基本结构单位－－氨基酸
一,蛋白质的水解
蛋白质可以被酸．碱或是蛋白质酶催化水解。在水解过程中，逐步降解为分子量越来越小的肽链，直到最后成为Ａa的混合物。
根据蛋白质的水解程度可分为{部分水解－－又称不完全水解，得到的产物是
｜各种大小不等的肽段和Ａa。
｜完全水解－－又称彻底水解，就简单蛋白质而言
｜水解得到的产物是各种Ａa的混合物。
二,Ａa（氨基酸）的分类
Ａa的通式为,Ｈ
｜
Ｒ－Ｃ－ＣＯＯＨ
｜
ＮＨ２
根据Ｒ基团的极性分为四大类:
{１．Ｒ基团没有极性的Ａa：共８种，丙氨酸ala．缬氨酸val．亮氨酸leu．异亮氨酸
主要内容:
｜ile．脯氨酸pro．苯丙氨酸phe．色氨酸try．甲硫氨酸met．
｜２．Ｒ基团有级性，但整个分子无在ＰＨ中性条件下不带净电核：共７种，甘氨酸
｜ gly 丝氨酸ser．苏氨酸thy．半光氨酸cyr．酪氨酸tyr．天冬酰氨asn．
｜谷酰氨gln。
｜３．Ｒ基团有级性，分子在ＰＨ中性条件下净负电核：２种，天冬氨酸asp．谷氨酸
｜glu崐 ｜４．Ｒ基团有级性，但整个分子在ＰＨ中性条件下带正净电核：共３种，赖氨酸lys
｜ 精氨酸arg，组氨酸his．
三,不常见的蛋白质氨基酸
蛋白质组成中除了上面提到的２０种常见的Ａa外少数蛋白质中还分离出不常见的特有的Ａa，它们都是由常见的Ａa衍生出来的，即都是正常的Ａa 的衍生物。
四,非蛋白质Ａa：
除去参与蛋白质组成的２０种普通氨基酸及少数不常见Ａa外，还在各种组织中和细胞中找到２００多种其它Ａa，呈游离或结合状态，但并不存在于蛋白质中，称非蛋白质Ａa。
主要内容:
它们大多数是蛋折质中存在的a－Ａa的衍生物，但也发现有b-,r-,s－Ａa。
五．Ａa的提要理化性质
（一）一般理化性质：
１．具有旋光性（甘氨酸除外）
２,色氨酸try，酪所酸tyr，苯丙氨酸phe在２８０nm处有紫外线吸收特性。
３．Ａa是无色结晶，熔点很高２００－３００摄氏度。
４,溶解度不同：
{１．在水中酪氨酸tyr,谷氨酸glu，天冬氨酸asp，溶解度小。脯氨酸pro．精氨酸崐 ｜arg．赖氨酸lys溶解度大。
主要内容:
｜２．所有的Ａa都溶于酸和碱。
｜３．只有脯氨酸溶于乙醇。
｜４．所有Ａa都不溶于乙醚。
（二）Ａa的两性性质
３,Ａa的等电点：
当Ａa处于两性离子并且要能解离成阴阳离子的数目和趋势相等时，则Ａa处天南地北的ＰＨ值叫等电点。用ＰＩ 表示，对于每种Ａa都有特定的等电点。之所以各种Ａa的等电点不同因为各种Ａa结构中的－ＣＯＯＨ和－ＮＨ２和－Ｒ都不同。
当Ａa处于等 电点时，由于静电作用，其溶解度最小，最易沉淀。所以对一个Ａa的混合液当调节ＰＨ值时，就可以把某种Ａa沉淀下来，即当ＰＨ值与哪个Ａa的ＰＩ值相等时，哪种Ａa就沉淀下来。这种性质在农业生产中有重要的意义。如：小麦面筋水解法产生谷氨酸,微生物发酵法产生谷氨酸。
４,从ＰＫ（解离常数） 计算等是点ＰＩ
Ａa的ＰＩ是根据Ａa上的解离常数来决定的。
即Ａa等电点相当于该Ａa两性离子水解两侧基团的ＰＫ和的一半。
（三）a－氨基酸的化学反应：
一．a－氨基酸参加的反应：
１．与亚硝酸反应：
Ａa的氨基和其他的胺一样在室温下和亚硝酸作用生成Ｎ２。
在标准条件下测得生成的Ｎ２的体积即可计算出Ａa的量。此法用于Ａa定量和蛋白质水解程度的测定。
２．与酰化试剂的反应
Ａa的氨基与酰氨或酸酐在弱碱性溶液发生作用时，氨基即被酰基化。这些酰试剂在多肽和蛋白质人工合成中被用作氨基的保护试剂。
化学式见书上。
３．桑格反应（ＤＮＦＢ）
烃基化反应即Ａa氨基的Ｈ原子可被烃基取代。这个反就首先被英国的Sanger用来鉴定多肽或蛋白质的ＮＨ２未端Ａa。
化学式见书
４．艾德曼反应用于鉴定多肽或是蛋白质的Ｎ－未端Ａa，它在多肽和蛋白质的Ａa顺序方面
主要内容:
占有重要的地位．
５．形成西佛碱反应
Ａa的氨基与醛类化合物反应生成弱碱。西佛碱是以Ａa 底物的某些酶促反应如氨基酸的中间产物
６．与丹磺酰氯反应。 以上几个的反应见书上！
二．a－羧基参加的反应：
Ａa的a-羧基的其它的有机酸的羧基一样在一定的条件下可以发生成盐．成酯．成酰氯．成酰氨以及成羧和叠氮化反应。
１．和碱反应
２．和醇反应当Ａa的羧基变成甲酯．乙酯或钠墁后，羧基的化学反应性能好被植物或者说羧基被保护，而氨基的化学反应性能和到加强或说氨基被活化，容易和羟基或酰基结合。这就是为什么氨基酸的酰基化和羟基化需要在碱性溶液中进行的原因。
（三）a－氨基酸的a－羧基共同参加的反应
与茚三酮反应
（四）侧链Ｒ基参加的反应。
１．丝氨酸苏氨酸羟脯氨酸都有－ＯＨ参和酸反应生成酯。
２．酪氨酸，组氨酸分子中都含芳香环或苯环，都能和重氨化合物反应生成棕红色物质。
３．胱所这酸分子中含有的二硫链可被氧化或还原而打断：
第三节 肽一．肽（肽单元）：一个Ａa的a－羧基和另一个Ａa的氨基脱水缩合而成的化合物。
二肽：由两个Ａa组成的肽。
三肽：由三个Ａa组成的肽。
寡肽：由较少个Ａa组成的肽。（二肽三肽四肽五肽）
多肽：由较多个Ａa组成的肽。
二．肽键：一个Ａa的羧工与另一个Ａa的氨基形成一个取代的酰氨键，这个键称肽键。
酰胺平面：又称肽平面。组成肽键的４外原子ＣＯＮＨ和与之相连的两个a-Ｃ原子都处于一个钢性结构平面上，这个平面叫酰胺平面。
主要内容:
｜ ｜
基中－Ｃ－Ｎ－叫肽键。（酰氨键）
三．肽链结构中的几个概念
１．Ａa残基：肽链中的Ａa由于参加肽链的形成，已经不是完整的Ａa，这种残缺不全的Ａa叫￣。
２．Ａa侧链：多肽上链当中，不参加线性结构的那部分，（Ｒ１Ｒ２）。
３．Ｎ端：多肽链上载有自由a－氨基的一端叫￣或氨基未端，通常写在左边４．Ｃ端：多肽链上载有自由a羧基的一端叫￣或羧基未端，通常写在右边。
四硫键,在多肽链的相应部位上有两个半胱氨酸残基脱氢相互连结起来，是连接肽链内或肽链间的主要桥链。作用：主要是对蛋白质起稳定肽键，空间结构的作用。
－Ｓ－Ｓ－此为二硫键。
五．肽的物理化学性质：
１．对于一个肽来说，结晶熔点高，可以以两性离子存在。
２．ＰＨ为０－１４范围内，亚氨基不解离（－ＮＨ－）对于肽来说，显酸．碱性主要决定于Ｎ端和Ｃ端以及Ｒ基团上的解离基团。
３．由于肽链上的Ｎ端和Ｃ端间隔较远，（Ａa中的距离大）静电力较弱。
４．肽也有等电点，在等电点时肽静电荷为零 。
５．肽的化学反应也和Ａa一样游离a－氨基．a－羧基和Ｒ基可以发生和Ａa中相应的反应。如Ｎ端Ａa残基也可以与茚三酮反应发生定量反应。
６．双缩脲反应（为多肽蛋白质特有的而Ａa没有的颜色反应）
六．肽的命名：
根据组成的Ａa残基命名，从Ｎ端向Ｃ端逐个称呼，除最后一个因具有完整的ＣＯＯＨ而称作氨基酸外，其它的都叫酰 。
主要内容:
set－gly－glu－asp－leu
丝氨酰甘氨酰谷氨酰天冬氨酰亮氨酸七．几种常见的多肽化合物
第四节 蛋白质的结构
由于组成蛋白质的肽的数目．结构不同，从而导致蛋白质也不同。
一．蛋白质的一级结构,
肽链中的Ａa排列顺序及硫键的位置。（维持蛋白质一级结构的化学键有肽键．硫键）
胰岛素：一级结构最早被测定的蛋白质，由５１个Ａa组成，两个 链，Ａ链２１个Ａa
组成，Ｂ链３０个Ａa组成。Ａ 链和Ｂ链是通过二个二硫键相连接且Ａ链在第６和１１位上和两 个半胱氨酸通过二硫键相连成链内小环。
二．一级结构的测定：
实质就是测定Ａa的排列顺序。
１．一般测定步骤
１）测定蛋白质分子中多肽甸的数目，根据蛋白质未 端残基的摩尔数和蛋折质分子量可以确定蛋白质分子中的多肽数目。
２）拆开蛋白质分子的多肽链，如果蛋白质是由几条不同的多肽链构成的，则必须设法把这些多肽链拆开并单独分离开来，然后测定每条多肽链的Ａa顺序。
３）完全水解测定多肽链的Ａa组成，经分离提纯的多肽链一部分样品进行水解，测定它的Ａa组成，并计算出Ａa成分的百分含量。
４）分析多肽链的Ｎ端和Ｃ端残基，多肽链的另一部分样品进行Ｎ未端 和Ｃ未端残基的鉴定，以便建立两个衙要的Ａa顺序参考点。
５）断裂多肽链所有二硫键，这可以用过甲酸氧化或用巯基化全物还原实现。
６）多肽链部分水解和肽段分离，用两种或几种不同的断裂方法将多肽链样品降解为两套或几套肽段，并将这些肽段分离开来。
７）测定各个肽段的Ａa的顺序，目前最常见的是艾德曼降解法。
８）确定肽段在多肽中和次序。利用两套或几套肽段的Ａa顺序彼此间有交错重叠，可拼凑出整条的Ａa顺序。
９）确定原多肽链中二硫键 和酰胺基的位置。
测定一级结构的意义：
课 目
蛋白质的结构
目 的要 求
了解蛋白质的一级结构的测定步骤和方法，掌握蛋白质的空间结构
重 点难 点
蛋白子的一级、二级、三级和四级结构
主要内容:
蛋白质是由Ａa组成的高分子有机化合物，不同蛋白质的Ａa种类，数目和排列顺序各异，这是蛋白质生物学功能多样性的基础，一级结构的变异导致生物学功能的变化，（如：链刀状败血病）了解蛋白质的一级结构对于研究蛋白质结构和功能和关系，人工合成蛋白质有重要和深远的意义。
２．常用一级结构的测定方法：
１）Ｎ－未端分析
a．ＤＮＦＢ法，在前面的Ａa化学反应中a－ＮＨ２参加的反应中曾提到ＤＮＦＢ与Ａa的a－ＮＨ２发生的反应广泛地被用于测定多肽或蛋白质中的Ｎ－未端Ａa。
ＤＮＦＢ＋Ｈ２ＮＣＨＣＯＮＨＣＨＣＨＣＯ．．．ＮＨＣＨＣＯ－－>
反应见笔记！
其中ＤＮＰ－Ａa不溶于有机溶剂其它则溶所以当用有机溶剂如乙酸乙酯抽提时将ＤＮＰ－Ａa提取出来，作级层上析，薄层层析或高效液相，色谱进行分离测定和定量测定。
b,丹磺酰氯法，方法 原理同ＤＮＦＢ法，由于丹磺酰基具有强烈的萤光，灵敏度比ＤＮＦＢ高１００倍，并且水解的ＤＮＳ－Ａa不需要提取可以址接肜纸电泳或薄层层析加以鉴定。
反应见笔记。！1
c．艾德曼法，苯异硫氰酸酯法（ＰＩＴＣ法）
反应见笔记！
产生的ＰＩＣ－Ａa经有机溶剂抽提干燥后可以用薄层层析法气相色谱法和高效液相色谱法进行鉴定。剩余的肽仍是一个整个的肽链，可再次用Edwan法连接一个末端Aa鉴定,这样一个Aa就可以都鉴定了,而以上两种方法则不能.`
２）Ｃ端分析：
a肼解法，是目前测定Ｃ端 Ａa的最重要的化学方法。
主要内容:
b羧肽酶法，目前最有效最常用的方法，常用的羧肽酶有四种，a．b．c．y。肽羧酶是一类肽链外切酶，它专一定从肽边的Ｃ端开始逐个进行降解，释放出游离 Ａa，被释放的Ａa数目与种类随反应时间而变化，根据释放的Ａa量与反应时间的关系，便可以知道该及链的Ｃ端Ａa顺序。
（２）二硫键的断裂和多肽链的分离,
（４）多肽链降解，天然的蛋折质分子多在１００个残基以上，而最常用也是最有效的Edman化学降解法一次只能连续降解几十个残基。因此必须设法将多肽断裂成较小的肽须，然后把它们分离开来，测定每一肽段的Ａa顺序。为此经过分离提纯并打开二硫键的多肽链选用专一性强的蛋白水解酶或试剂进行有控制有裂解。
a．酶裂解法：
胰蛋白酶：只断裂赖氨酸或精氨酸的羧基参与形成的肽键。
胰凝乳蛋白酶：专门水解色氨酸．苯丙氨酸．酪氨酸羧基参与形成的肽键。
嗜热菌蛋白酶专门水解亮氨酸．异亮氨酸．缬氨酸氨基组成的肽键。
b．化学裂解法，此法获得的肽段一般都此较大，适合在自动顺序仪中测定顺序，崐因此对大分子量的蛋白质顺序测定是很重要的。
溴化氰裂解法，作用于甲硫氨酸残基的羧基参加形成的肽键。
（５）肽段的Ａa顺序测定，用两种方法可多种特定的化学试剂或蛋白酶，对不同的试剂或者酶作用于该肽链所得到的小肽段进得Ａa组成分析，根据分析结果就可以推断出全肽的Ａa顺序。
（６）二硫键位置的确定：
３,蛋白质分子中重要的化学键：
｜ ｜肽键 是肽链骨干的基本连接键。
｜共价键 { 二硫键 存在于两个半胱氨酸之间化学键{ ｜酯键 存在离极基团间
｜ ｜配位键
｜
｜ ｜氢键 在级性基团间
｜非共价键 {离子键 同上
｜疏水键 在非极性基团之间
｜范德华力 同上
主要内容:
三．蛋白质构象和维持蛋白质构象和作用力：（见书Ｐ４５）
四．蛋白质的空间结构（三维结构）：
指蛋白质分子中原子的空间排列分布和肽链的走向，包括蛋白质的二级．三级和四级结构
（一）,蛋白质的二级结构指蛋白质分子中多肽链的本身的折叠和盘绕方式。
1．a－螺旋结构 2．b－折叠结构 3．b-转角 4．自由卷曲等。 ３．β－转角：
４．无规则卷曲。
（二）蛋白质的三级结构指蛋白质多肽链在二级结构．超二级结构 的基础上主链构象和侧链构象相互作用进一峭卷曲和折叠形成特定的球状分子结构。维持三级结构的作用力有肽键．二硫键．氢键．离子键．疏水键和范德华力。其中疏水键 的三级结构中具有突出作用。蛋白质分子很少以简单a－螺旋或b－折叠形式存在，多肽链进一步折叠或盘绕产生三级结构。如：（见书上Ｐ６１）
三级结构的特点：小分子蛋白质中结构域是它的三级结构大分子蛋白质可能有多个结构域球状分子结构，侧链基团Ｒ为极性的Ａa残基由于亲水性大部分位于分子表面，增加蛋白质分子的水溶性，侧链基团Ｒ为非极性的Ａa残基，由于疏水作用而需要集在大分子内形成密的疏水中心。
使蛋白质胶体溶液稳定的因素:
＋ ＿
１．蛋白质多肽链上含有许多极基团，－ＮＨ３，－ＣＯＯ，－ＳＨ，－ＣＯＮＨ－具有高度匠亲水性，当与水接触时极易吸附水分子，使蛋白质颗粒外转形成一层水膜，将颗粒彼此隔开不致互相之间碰撞凝聚而沉淀。
２．蛋白质是两性电解质，在非等 电状态时，相同蛋白 质颗粒带有同性电荷，使蛋折质颗粒之间相互排拆，保持一定的距离，不致互相凝聚而沉淀。
但当除去水膜 中和其它电荷时，蛋白质胶体的亲水体系就被破坏，沉淀现象随之产生，这种性质是盐析法和分段盐析法分离蛋白质的依据。
蛋白质沉淀的因素：
１．中性盐沉淀。
２．有机溶剂沉淀。乙醇．甲醇．丙酮等有机溶剂破坏蛋白质分子水膜，使之沉淀。
主要内容:
３．重金属盐沉淀。
４．生物碱溶剂沉淀
５．等电点沉淀。
６．使蛋白质溶解度降低的其它因素如：高温．高压．紫外线
去污剂等沉淀。
（三）蛋白质的四级结构：
指二条或多条肽链以特殊方式结合成有生物活性的蛋折质。组成四级结构每条多肽链称亚基单独存在无生物活性。只有全成四级结构 才具有完整的生物活性。如：血红蛋白。
具有三级结构的球蛋白通过非共价键彼此缔合在一起形成的零集体。
第二章 核酸一、核酸的发现:
二．核酸的种类：
三．核酸在细胞内的分布：
１．ＲＮＡ的分布：９０％ＲＮＡ存在于细胞抟中，１０％存在于细胞核及其它细胞器中（线粒体．叶绿体）。
细胞中ＲＮＡ有三种：
１）转移核糖核酸（tＲＮＡ）：占全部ＲＮＡ的１０￣１５％，都存在于细胞质中，由７９－８０个核苷酸组成，分子量是最小的ＲＮＡ。主要功能是在蛋白质的合成中起着携琏活化的Ａa的作用。
２）核糖钵核糖核酸（rＲＮＡ）：占全部ＲＮＡ的７５－８０％，存在于细胞质中的核糖体中（它是全成蛋白质的细胞器。）
３）信使核糖核酸（mＲＮＡ）：占全部ＲＮＡ的５－１０％，它存在于细胞核中崐。在蛋白 质合成中起着决定Ａa顺序的模板作用。
２．ＤＮＡ的分布：
１．在真核细胞中主要在细胞核中为９８％，极少数的存在于线粒体中和叶绿体中。
２．在原核细胞中不具有明显的细胞核，ＤＮＡ存在于一个称为类核的结构中，与精所这酸和亚精氨酸结合存在。
四．核酸的化学组成：
主要内容:
｜磷酸 ｜腺嘌呤 Ａ
｜ ｜嘌呤碱{ 鸟嘌呤 Ｇ
核酸－－>核苷酸{核苷{
｜ ｜嘧啶碱{胞嘧啶 Ｃ
｜胸腺嘧啶 Ｔ
｜尿嘧啶 Ｕ
见教材Ｐ８。
五．核酸的重要性：
１．ＤＮＡ是遗传信息的载体。
核酸的碱基的顺序组成遗传密码，遗传信息是以密码形式贮存，并通过复制传递给后代。这些密码经过转录和翻译后使形成各种不同的蛋白质，遗传性状就是迷样表达出来的。
２．ＲＮＡ在蛋白质生物合成中起重要的作用。
第一节 核酸的结构
（一）ＮＤＡ的结构：
一．ＤＮＡ的一级结构，是指构成ＤＮＡ的核苷酸之间的连接方式以及排列顺序。
一级结构表示方法 （见书Ｐ１４－１５）
二．ＤＮＡ的二级结构：
是由沃森和克里克于１９５３年提出的，是指具有一级结构的ＤＮＡ在氢键作用下形成的规则空间折叠卷曲。（双螺旋结构）
模型要点：
碱基互扑原则：
双螺旋稳定性的因素：氢键．Ａ＝Ｔ，Ｇ＝Ｃ,虽是弱键但数量大作用力也就大。
碱基堆积力，是双螺旋结构稳定性的主要作用力，此氢键大离子键,磷酸基团与阳离子之间形成的离子键消除了二链之间的负电荷的作用力有助于稳定双螺旋结构。
主要内容:
DNA双螺旋结构是ＤＮＡ在水溶液中最稳定的构象，也是生物体内天然ＤＮＡ的重要构象。这一模型的提出不仅推动了ＤＮＡ的生物学和遗传学功能方面的天空，同时也促进了ＤＮＡ结构方面的继续研究。并发现了ＤＮＡ双螺旋结构的其它类型，而是促进和发展。Ｐ１９自学。
ＤＮＡ的超螺旋结构,有的ＤＮＡ分子首尾连接成环。环状的双螺旋结构ＤＮＡ可以作多次扭曲形成像麻花状结构叫￣。
意义：１．具有更紧密的形状，因此，在ＤＮＡ组装中具有更重要的作用。２．形成超螺旋结构可以改变双螺旋的解开程度，影响ＤＮＡ分子与其它分子的相互作用，从而执行正常功能。
碱基堆积力：在ＤＮＡ双螺旋结构中上下碱基对的间距只有０．３４nm，因此双螺旋内部的碱基对在垂直方向上堆积起来形成的力叫￣。
ＲＮＡ的结构：
一．ＲＮＡ一级结构：指核苷酸之间的排列方式和连接方式。
ＲＮＡ的一级结构和ＤＮＡ的一样，也是以３'，５'－磷酸二酯键连接成的多核苷酸链，ＲＮＡ基本上以单链的某些区段能够发生折叠，而折叠部分的一些碱基由于相互靠近且互扑而形成氢键（和ＤＮＡ相反）而另一部分则不能形成碱基对而呈环状形成发夹形结构。
图形见书！
二、RNA的二级结构,指tRNA单链通过组他折叠形成的一种形状象三叶草的结构.tＲＮＡ，mＲＮＡ，rＲＮＡ在一级结构上一样，但在二级结构上有差异rＲＮＡ和mＲＮＡ无规则但tＲＮＡ有。
tＲＮＡ二级结构部体上呈三叶草结构，双螺旋区构成了叶柄，实环区好象是三叶草的三片小叶，分为氨基酸臂，三氢尿嘧啶环，反密码环，额外环和Ｔ４Ｃ环五个部分组成的。
其特征为：Ｐ２４。
稳定力：氢键，碱基作用力。
酸分子在引力作用下可以下沉。不同构象的核酸（线形．环形超螺旋结构）蛋白质及其杂质，在超离心机的强大引力场中沉降速度有很大差异。所以用超离心法纯化核酸或将不同的构象的核酸进行分离也可以测定核酸的沉降常数与分子量。
二．两性解离：
核酸分子结构中既含有呈酸性的磷酸基团，也含有呈碱性的碱基。所以为两性电解质。，可以发生两性解离。但磷酸的酸性较强，所以核是具有较强酸性
主要内容:
的两性电解质。核酸在等电点时溶解度最小，易沉淀。根据核酸的解离性质，用中性或偏碱性的缓冲液使核酸解离成阴离子，置于电电场中使向阳极移动，即电泳。根据迁移率与核酸大小和构象有关，可以用电泳法进行分离和鉴定。
三．紫外线吸收性质：
嘌呤碱与嘧啶碱具有共轭键，使碱基．核苷核苷酸和核 酸在２３０￣２９０nm的紫外线波段有强烈的吸收峰，最大吸收值在２６０处。最低吸收值在２３０处，不同核酸的吸收特性不同，所以可以用眦外线分光光度计加以定量及定性测定。
四．核酸的变性与复性：
（一）．变性：天然核酸在某些物理或化学的因素作用下破坏了分子中的氢键，双螺旋变在单链，但并不涉及共价键的断裂这一过程叫￣。
引起变性的因素：
１．高温：热变性用加热的方法使ＲＮＡ变性叫￣热 变性过程可通过测定Ａ２６０的值进行跟踪Ｐ３１－－Ｐ２－２３。
２．酸碱。
３．变性剂。（尿素）
变性后的特征:
１．Ａ260值升高ＤＮＡ变性的一由于双螺旋解体碱基堆积环不存在基于双螺旋内部的碱基暴露崐出来使变性后的ＤＮＡ地260nm此外线吸收率比变性前明显增高,这种现象称增色效应。
２．粘度下降
３．浮力密度增大
４．沉降速度加快
Ｔm解链温度（熔解温度或熔点）通常把ＤＮＡ的以螺旋结构失去一半时的温度称￣。Ｔm一般在７０￣８５摄氏度。
与Ｔm有关的因素：
ＤＮＡ的均一性，均一性越高Ｔm值越小。
Ｇ－Ｃ碱基对含量，含量越高Ｔm越大。Ｇ－Ｃ键
介质中的离子强度，离子强度越低Ｔm值越小。
注意：ＲＮＡ分子中有局部的双螺旋区，所以ＲＮＡ也可以发生变性，但Ｔm值较低变性曲线也不那么陡。
（二）复性：
变性ＤＮＡ在适当的条件下，又可使彼此分开的链重新缔合成双螺旋结构，这个过程叫￣。ＤＮＡ变性后许多理化性质以得到恢复，生物活性也可以得
课 目
核酸和蛋白质的复合体
目 的要 求
了解核酸和蛋白质复合体的常见实例
重 点难 点
病毒、染色体
主要内容:
到部分恢复。
退火：热变性ＤＮＡ的两条互补单链，在缓慢冷却条件下可重新结合恢复双螺旋结构，这种复性叫￣。
减色反应：当变性的呈单链的ＤＮＡ，经复性双重新形成双螺旋结构时，其溶液的Ａ２６０值则减小，（最多可减小至变性前的Ａ２６０值）这种现象叫￣。
分子杂交：两条来源不同但具有碱基互补关系的ＤＮＡ单链分子与ＲＮＡ分子在去掉变性条件后互补的区段能够退火复性形成双链ＤＮＡ分子或ＤＮＡ／ＲＮＡ异质分子，这一过程叫￣。
核酸的杂交在分子生物学或分子遗传学的研究中，应用极广，许多重大的分子遗传学问题都是用分子杂交来解决的。
五．核酸的降解：
指核酸在酸碱作用下，发生共价键的断裂，多核苷酸链被打断，分子量变小。这一过程叫￣。
第三节 核酸与蛋白质的复合体——核蛋白指核酸和蛋折质结合在一起,整体表现为一体,为非共价键结合如：染色体．病毒．核糖体．
一．病毒：
（一）病毒的种类和结构：
病毒是由具有侵染性的核 酸＋蛋白质组成，是属于细胞内的寄生物，（即：只有侵入寄主细胞内的系统而进行繁殖），但病毒也和其它生物一样，具有繁殖，遗传．变异等生命现象，病毒能引起动物和植物发生多种疾病。
一个完整的病毒称病毒颗粒。
结构,蛋白质衣壳：１保护核酸不受酶的分解和机械破坏。 ２决定寄主专一性。病毒侵染寄主细胞是靠病毒的衣壳蛋白辨认寄主细胞外壁的特殊部位。然后，将病毒的核酸释放到寄主细胞中去，并破坏寄主细胞
主要内容:
的正常代谢过程。使寄主细胞进行病毒颗粒的复制。以后，受侵染细胞死亡并溶解，新形成的病毒粒子则从其中释放出来。
３起着将病毒传至寄主细胞的作用。
核酸：位于病毒颗粒体的中心，病毒的侵染性是由核酸引起的。
主要内容:
二）几种主要病毒举例：
１．微生物病毒：以细菌或放线菌为寄主细胞的病毒，也叫噬菌体病毒。
２．植物病毒：是以植物细胞为寄主的病毒。
特点：核酸多数都是单链ＲＮＡ也有双链ＲＮＡ，少数以ＤＮＡ为核酸非常罕见。
３．动物病毒：以动物为寄主的病毒。ＤＮＡ、ＲＮＡ都有，但在同一病毒颗粒中只能有一种。不能并存。在总体上看，病毒颗粒比植物病毒大。
二．染色体：
真核细胞中含量丰富。
１．染色体中蛋白质的成份：
ＤＮＡ＋组蛋白，见Ｐ３５。
核酸的分离提纯和含量测定：
一．ＤＮＡ的分离提纯：
（一）从病毒中分离提纯ＤＮＡ。
１．先分离病毒颗粒．再提取ＤＮＡ。
２．直接从病毒感染的细胞中分离提纯病毒ＤＮＡ。
（二）高等植物细胞中ＤＮＡ分离提纯：
课 目
蛋白质的重要理化性质
目 的要 求
掌握蛋白质的重要理化性质，了解蛋白质结构和功能的关系
重 点难 点
蛋白质的沉淀特性、变性性质、吸光性质
主要内容:
二．核酸含量的测定：
１．定磷法,
２．定糖法：
第六节 蛋白质的重要性质一、蛋白质胶体的性质:
由于蛋白质的分子量很大,一般在10,000～1,000,000之间，因此它水溶液必然具有胶体性质。
１．布朗运动
２．光散射现象
主要内容:
３．电泳现象：蛋白质是由Ａa组成的，Ａa是两性离子所以蛋白质也是两性离子,在碱性介质中为阴离子通电后向阳极移动,在酸性介质中为阳离子,通电后向阴极移动.蛋白质在电场中能够泳动的现象称为电泳。
４．不能透过半透膜
５．吸附能力
使蛋白质胶体溶液稳定的因素,＋ ＿
１．蛋白质肽链上含有许多极性基因－ＮＨ３，－ＣＯＯ，－ＳＨ，－ＣＯＮＨ－ 等，具有高度的亲水性。当与Ｈ２Ｏ接触时，极易吸附水分子，使蛋白质颗粒外转形成一层水膜，将颗粒彼此隔开不致到相凝聚而沉淀。
２．蛋白质是两性电解质，在非等电状态时，相同的蛋白质颗粒带有同性电荷，使蛋白质颗粒之间相互排斥，保持一定距离不致互相凝聚而沉淀。
但当除去水膜时中和其它电荷时，蛋白质胶钵的亲水性就被破坏，沉淀现象随之发生，这种性质是盐析法和分段盐析法分离的依据。
导致蛋白质沉淀的因素：
１．中性盐沉淀。（盐析）
２．有机溶剂沉淀，乙醇．丙酮等有机溶剂能破坏蛋白质的分子的水膜，使之沉淀。
３．重金属盐试剂沉淀
４．生物碱试剂沉淀
５．等电点沉淀
６．使蛋白质溶解度降低的其它变性因素。如：高温．高压．紫外线．去污剂等。
二．沉淀反应,
课 目
目 的要 求
重 点难 点
主要内容:
１．等电点沉淀，在酸性或碱性溶液中，蛋白质分子解离成带正电荷或带负电荷的离子，同性离子相到排斥不沉淀。如果将蛋白质的胶体溶液pH值调节到等点ＰＩ时，蛋白质的静电荷为０，蛋白质分子间的斥力没有了，所以蛋白质分子易发生沉淀形成蛋白质团。此时溶解度最小。（使蛋白质溶液沉淀的因素见上面的反应。）
２．盐溶或盐析，绝大多数的蛋白质不溶于纯水，但如水中加入中性盐ＮaＣＬ（Ｈ２Ｎ）ＳＯ4可以破坏蛋白质分子表面的水化层中和它们的电荷，因而使蛋白质崐沉淀析出称盐析。
应用：含有各种不同蛋白质的溶液如用不同浓度的盐类进行盐析，右将蛋白质分离。
三．变性作用：
蛋白质变性作用：天然蛋白质分子由于受到物理或化学因素的影向使次级链破坏，引起天然构象的改变，导致生物活性的丧失及一些理化性质的改变，但末引起肽键的断烈，这种现象叫蛋白质的变性作用。
引起蛋白质变性的原因：
１．物理因素，加热．加压．搅拌．振荡．紫外线．超声波作用等。
２．化学因素，强酸．强碱．尿素．重金属盐二氯醋酸．乙醇．丙酮等。
蛋白质变性后的特征：
１．溶解度降低 ２．结晶性能消失 ３．粘度增加 ４．化学基团的暴露４．易被蛋白质酶水解 ６．生物活性（酶．激素．还原性）的丧失，这是变性作用的最重要因特性。
主要内容:
蛋白质的复性：当变性因素除去后，变性蛋白质又可重新恢复到天然构象，这一现象叫蛋白质的复性。
四．蛋白质的颜色反应：
蛋白质分子内含有肽键、苯环、酚基以及分子中的某些Ａa能与某些试剂起作用而发生颜色反应。应用这些颜色反应可以确定蛋白质的存在。
１．双缩脲反应：
２．米隆反应,
３．酚试剂的反应：
蛋白质一般都含有酪氨酸，它的酚基能将福林试剂中的磷钼酸和磷钨酸还原成蓝色化合物（钼蓝和钨蓝和混合物）这一反应常用来测定微量蛋白质。
４．黄色反应：
含芳香族的氨基酸特别是含有酪氨酸和色氨酸的蛋白质都有黄色反应。
５．水合茚三酮反应：在讲Ａa化学性质时已讲过凡含有a－Ａa的蛋白质都含能和水合茚三酮反应生成蓝色反应。（pro,pro-oh）生成黄色物质。可用于定量蛋白质的定性测定五．蛋白质的吸光性质 酪氨酸．苯丙氨酸．色氨酸能最显著的吸收紫外线。由于大多数的蛋白质都含有这些Ａa
所以可用紫外光分光光度计测定要２８０nm波长下对紫外光的吸收量作为测量蛋白质含量的快速而简便的方法。
课 目
目 的要 求
重 点难 点
主要内容:
第七节 蛋白质的分离．提取和应用
提纯蛋白质的一般方法是：
１．选择适当的材料。
２．破坏细胞或细胞器。
３．除去细胞碎片。
４．用盐析等沉淀方法进行初步分离。
５．进一步用层析．电泳．超离心等方法细分。
６．必要时设法制得结晶。
一．沉降法：
当蛋白质溶液放在台大的离心机上下可以沉降下来，沉降速度与颗粒大小成正比。分析用的超速离心机装有光学系统可以记录沉降进行时蛋白质界面的位置。当溶液中含有数种分子大小不同的蛋白质时则产生数个界面，每个界面存在一种蛋白质，从光学系统观察沉降界机可以得出蛋白质的沉降速度。
主要内容,
二,凝胶过滤法：
在层析柱中装入葡聚糖凝胶，这种凝胶具有大量微孔只允许较小分子进入胶粒，而大于胶粒孔的分子则不能进入胶粒中而被排阻，当用洗脱液洗脱时
肌红蛋白与血红蛋白功能的区别：
血红蛋白与肌红蛋白在三级结构上极为相似，在功能上也有相似性都是氧的载体，但是血红素蛋白是四聚体，四个亚基彼此相互作用给予单链肌红蛋白所不具有的特殊功能。血红蛋白除运输氧外，还能将代谢的废物ＣＯ２运到肺部排出体外。能与Ｈ离子结合，维持体内生理pH。
第八节 蛋白质分子结构与生理功能蛋白质分子具有多种多样的生物功能是以其化学组成和极其复杂的结构为基础的。这不仅在于其一定的化学结构而且还在于一定的空间构象。研究蛋白质的空间构象与生物功能的关系是汉前生物化学和分子生物学和重要课题。但是蛋白质的空间构象归根结底还是决定于其地级结构和周围环境的影响，因此，研究一级结构和功能和关系是十分重要的。
１．一级结构和种属差异与分子进化：
课 目
酶的催化性质，酶的专一性
目 的要 求
掌握酶的催化特性、酶的分类和命名
重 点难 点
酶的催化特性、酶的分类、酶的专一性
主要内容:
２．一级结构的变异与分子病：
蛋白质分子化学结构中的细微差异在某些情况下可能引起生物功能的显著变化，甚至使有机体出现病态现象突出的例子如：镰刀型贫血病。镰刀型贫血病是一种分子病。因为是遗传基因的突变引起了血红蛋白分子的一级结构的突变或丧失。这充分证实了蛋白质结构与功能的相互适应性和二者之间的高度统一性。
主要内容:
第三章 酶
1．酶和一般催化剂的共同特点：见东农Ｐ６４。！
１）用量少而催化效率高，酶和一般的催化剂一样，虽然在细胞中含量很低但却能使一个慢反应变成为一个快反应。
２）可降低反应的活化能。
2．酶本身的特性：
3．酶的化学本质＿＿蛋白质的性质
4．酶的组成：因为酶是蛋白质所以它与其它蛋白质一样可分为简单蛋白质和结合蛋白质。
简单蛋白质：一些酶的活性只决定于它蛋白质结构，如：脲酶．蛋白酶．淀粉酶．脂酶以及核糖核酸酶。
结合蛋白质：这些酶只有结合了非蛋白质组分才（辅助因子）能表现出酶的活性，其酶蛋白与辅助因子结合后所形成的复合物质称为全酶。
即：全酶＝酶蛋白＋辅助因子。
酶蛋白决定于酶的专一性，
辅助因子有：a．金属离子：Ｍg、Ｃa、Ｆe、Ｚn等。
b．金
课 目
辅基和辅酶
目 的要 求
掌握基本概念，了解B族维生素与辅酶和辅基的关系
重 点难 点
辅基、辅酶的概念
主要内容:属有机化合物：细胞色素氧化酶中的铁卟啉。c．小分子有机合成物。对于电子原子或某些化学基团起传递作用。
辅助因子：本身无催化作用一岙在酶促反应中起运输电子原子或某些功能基团。
｜辅酶：与酶蛋白结合松驰，可用透析法将其从全酶中分离出来。
辅助因子{辅基：与酶蛋白结合紧密，不能用透析法将其从全酶中去。
第三节 酶的专一性及活性中心
一.酶的专一性:-是指酶对它所作用的底物有严格的选择性.一种酶只能催化一类.甚至 只与一种物质起化学变化.
如:酯酶只能水解酯类,肽酶只能水解肽类.
1.结构专一性:酶对底物要求非常严格.
绝对专一性:只作用于一个底物.而不作用于任何其他物质.这种瓦一性叫~。:脲酶只催化尿素水解而对尿素衍生物不起作用。
相对专一性:作用对象不只是一种底物，这种瓦一性叫￣。又分为两种：
基团专一性：专门对某一基团起作用。如,a－Ｄ葡萄糖苷酶不仅要求 a－糖苷键 而且要求a－糖苷键的另一端必须有葡萄糖残基,
即，a－葡萄糖苷。而对别一端 要求不严所以它可以催化 含有a－葡萄糖苷的蔗糖或麦芽糖水解，但不能使含有b－ 葡萄糖苷的纤维二糖水解。
键专一性：有些酶只要求一定的键，而对键两端的基团并无严格要求,这种专一性叫￣。如：Ｒ－Ｃ－Ｏ－Ｒ酯酶催化酯键，对底 ｜｜
Ｏ
物Ｒ和Ｒ’基团要求不严。
主要内容:
２．立体异构专一性：
旋光异构专一性：当底物具有旋光异构体时，酶只有作用于其中一种。
Ｌ－氨基酸氧化酶：只催化Ｌ－氨基酸氧化而对Ｄ－Ａa无作用。
顺反异构专一性：如延胡索酸水解酶只能催化延胡索酸－－>苹果酸，或逆反应苹果酸－－>延胡索酸，而不能催化顺－丁稀二酸－－>苹果酸或逆反应生成顺丁稀二酸。
潜在性专一性Ｐ８０（三）！
二．酶的活性中心：
研究证明，酶埋行催化反应时，并非整个酶参与底物结合，而是仅是在局部的小区与底物作用。所以必须了解小区的结构和特点。
１．活性中心：在酶分子中能够和底物结合并催化底物向产物转化的那一部分叫￣。
活性中心{结合部位：底物靠此部位结合到分子上。
｜催化部位：底物的键在此处被打断或形成新的键，从而发生一定的化学变化。
二者相互作用共同守成整个催化过程。某些酶活性中心的这二个部位本身是同一的，酶的辅助因子常常是活性中心的组成部分。
酶的活性中心的特点：
见Ｐ８１！
第四节 酶促反应的支力学见沈同书
第五节酶的催化反应机理见书Ｐ８２ ！
别构酶．同功酶．多酶体和诱剧酶。见《生理生化简明教程》Ｐ５３！四．多酶体系和调节酶：
细胞中的许多酶常 是在一个连续的反应中起作用,是指前一个酶反应的底物是后一个反应的底物多数的酶均以这种方式相互联系在一起.
E1 E2 E3 E4
Ａ－－－－>Ｂ－－－－>Ｃ－－－－>Ｄ－－－－>Ｅ
底物 产物（底） 产物（底） 产物（底）
多酶体系：在完整的细胞内的某一代谢过程中，由几个酶形成的反应链体系叫￣。
完整的细胞内的许多酶体系都具有自我调节能力，这种多酶体系反应的总速度决定城其中反应速度最慢的一个反应。这个反应最慢的酶限制着全部反应序列的速度，称为“限速步骤”。
课 目
酶的作用机理、酶促反应动力学
目 的要 求
了解酶的活性中心特点，掌握酶的催化机理和影响酶反应速度的因素
重 点难 点
酶反应的过渡态学说，诱导锲合学说、米氏方程
主要内容,大部分具有自我调节能力的多酶体系的第一步反应就是限速步骤，它控制的全部序列的总速度，这步２的快慢取决于催化这步反应的那个酶的活性大小，在活细胞中这个酶活性往往是可以调节的，因此，把许多酶体系中能催化第一步反应的那个酶叫调节酶。
一般条件下，此酶的活性受到反应物的促进，叫“同促反应”。底物称为“正调节物”，而这一系列的最终产物往往能抑制调节酶的活性。最终产物称为“负调节物”。这种效应叫“异促反应”。也叫“反馈调节”。
总之，正调节物一般是调节酶的底物，对酶不起反馈作用，负调节物一般是代谢的最终产物，当代谢的最终产物积累时，它作为负调节物抑制反应序列中调节酶的活性，从而反应速度下降，这样可以避免某些中间产物不必要的积累，防止代谢紊乱。通过这种自我调节（反馈作用）可以使代谢过程得以协调地．有条不紊地进行。
别构酶：分子中除活性中心外，还具有别构中心的一类酶。
别构效应：别构酶与调节物结合后使酶的构象改变并影响酶的催化活性的现象。不同的别构酶有不同的调节物，有的是底物，有的是代谢序列的最终产物。
在多酶体系中其第一步反应的催化酶即为变构酶，它常受序列最终产物的抑制。因为终产物会到共价地结合到别构中心上。这样别构酶即可调节多酶体系的反应速度.此外,调节物也可以既是底物又是终产物或其它代谢产物。
同工酶：指具有不同分子形式但能催化相同化学反应的一组酶。（分子形式不同是指这种酶在分子组成和结构上有一定差异从而使它们的理化性质免疫学性质和化学性质也明显不同）
许多酶都有同工酶，广泛存在于植物及微生物中。
诱导酶：是当细胞内有了特定诱导物后诱导产生的酶或含量显著增多的酶。（诱导物常常是该酶的底物或底物类似物）许多药物能加强体内药物的代谢酶的合成，从而加快该药物本身或类似物的代谢速度，多是产生诱导酶的缘故。
主要内容:
诱导酶在生物体中较多见。舅：大肠杆菌增时一般只利用葡萄糖，当培养基不含葡萄糖崦只含乳糖时，开始时代谢强度大低于培养基含有葡萄糖的情况，继续培养一段时间后，代谢强度产慢慢提 高，最后达到与葡萄糖时一样因为这时大肠杆菌中已产生了诱导酶的乳糖苷酶。
第六节 维生素一．概念
维生素：是生物生长和代谢所必需的微量有机物质，用Ｖ表示。如：Ｖa．Ｖb．Ｖc。
给生素与激素比较：
相同点：需要量小，但作用在。
不同点：激素可以在动物体中址接产生不用外界来补充。而给生素不能在动物体中产生，只能从外来食物中进行补充。而所吃的食物是从植物中得来的所以植物可以产生维生素，而动物不能产生。
维生素是在植物体中的某个部位产生的，不是速整个植物体都产生维生素。维生素的主要功能：对物质代谢过程起着非常重要的调节作用。绝大多数维生素是以辅基或辅酶的形式参与生物体中酶反应体系。
二．维生素的分类：
根据溶解度分：
水溶性Ｖ：Ｖb．Ｖc如：Ｂ１．Ｂ２．Ｂ６．Ｂ１２．叶酸．烟酸．泛酸．烟酰 酸胺 等。
脂溶性Ｖ：Ｖa．Ｖd．Ｖe．Ｖk。
三．维生素的作用机理：
１．作为二个酶的辅酶在二种酶之间担当原子和某些基团的载体。如：烟酸在ＮＡＤ和ＮＡＤＰ间当Ｈ原子（电子）的转移。
２．作为一个酶的辅酶，担当原子和某些化学基团的载体。如：核黄素在ＦＭＮ中担当Ｇ原子转移。
第二节水溶性。第三节脂溶性。第四节生物的营养需要见书上全讲！ 第四章 糖代谢碳水化合物糖是自然界存在的一大类具有广谱化学结构和生物功能的有机化合物。它主要是由绿色植物经光合作用形成的。绿色植物利用日光能将无机的 (CO) 吸水转变成糖，使日光能
课 目
多糖降解、糖酵解
目 的要 求
了解多糖、双糖的降解过程，掌握糖酵解途径、糖异生途径
重 点难 点
EMP及其调控，糖异生过程
主要内容:
化学能 糖是生物界进行代谢 动的主要能源，同时它也是合成其它生物分子的 源。 这类物质主要是由C、H、O所组成，其分子式通常以CN(HO)表示，由于一些糖分子的比例相同，过去误认为此类物质是碳与水的化合物，故有“碳水化合物”三称，介实际上有些糖，如鼠李糖 ()和脱氧核糖()等，它们分子中H、O原子之比并列2：1，而一些 糖物质如甲醛()、乳酸()和乙酸()等，它们的分子中H、O原子 去都是2：1，所以称糖为“碳水化合物”并不恰当。只是沿用已久，现在已成为人们对糖的习惯称呼了。
1、概念：糖类物质 是含多羟基的醛的醛类或酮类化合物。(典型例子如 糖,糖)
含一个醛基、6个C原子、称已醛糖 含1个酮基、6个C原子、称已酮糖
2、分类：
糖类物质(以水解情况分类)
单糖一凡不能被水解成更小分子分类、如自然界分布广、意义大的五碳糖、六碳糖分别为 糖、已糖。)
D核糖、C一阿拉伯糖、木糖、脱氧核糖一 糖
D 糖糖、D果糖、单糖是甜的糖、(左 糖)、半乳糖一已糖糖代谢中产物等 糖、山梨糖醇。
②寡糖 凡能水解成少数(2-6个)单糖分子的。(其中双糖最多，如蔗糖、麦芽糖、哺乳动物的乳汁中。乳糖是重要代表)不 光合作用的产物，也是的H O化合物经者芷和积学的一种主要形式，植物运输糖的形式。常食用糖。(甘蔗、甜菜糖)
以上2种糖(单糖、寡糖)都能溶于水，多有甜味。
③多糖 凡能水解为多个单糖分子的糖。植物体中贮存的养分(CH )动物体中贮存的养分(CH )也叫动物 糖。(如淀粉、糖原、纤维素等为需要)
④结合物 与 糖物质结合的糖，又称复合糖。(如糖蛋白、糖脂)
主要内容:
⑤ 生糖 糖的科学管理物。(如糖腰、糖醇、糖酯等)
①不溶性多糖 构成植物骨架结构。(如纤维素半纤维素等，是构成细胞壁的重要成分。
贮存的营养物质。如：淀粉、菊糖、《室编教材》P133
3、分布及含量：糖是生物界中分布极广、含量较多的一类有机物质、呼所有的动物、植物,微生物体内都含有它，其中的植物界最多、约占其 80%。
生细胞内，但液里也有 糖或 糖等单糖物质组成的多糖(如肝糖原、肌糖原)存在，人和动物的器官组织中含糖 不超过组织 重的2%，V体含糖量约占 体干重的10-30%，它约或以糖或与蛋白质、脂类结合成复合糖(结合糖)存在。
4、作用,①生物能源 为主要作用。通过氧化而放出大量的能量，以满足生命活动的需要。(淀粉、糖原是需要的生物能源)它也能转化为生命必需的其他物质。如蛋白质，脂类物质。
②结构物质 植物及细胞壁是由纤维素、半纤维素或细胞质组成的，它们都是糖。纤维素是结构糖。
此外，糖还有脂类或蛋白质以共价键结合成糖脂或糖蛋白，它们在生物膜中占重要位置，担负着细胞之间互相识别的作用。
我们生活中常见的粮、棉、麻、糖四大类农产品的生产，都是以糖为主，糖是供给人类营养的热量来源。
糖的分子结构糖的化学组成和链状结构：
纯净的 糖是由C、H、O三元素组成，比例为C：40%、H：6.7%、O：53.3%
根据三者的比例，可知其实验式为(CHO),用冰降低或沸点升方法测得其分子量为180，从而断定 糖分子式为：
第一节：糖酵解糖酵解 指 糖分子酶促降解成丙酮酸，并伴随产生ATP过程，用EMP(Embden Meyerhof Parnas)名字的缩量
乳酸发酵或酒精发酵
G 2分子丙酮酸
进入线粒体：产生乙酰 酶
课 目
TCA循环、磷酸戊糖途径
目 的要 求
掌握TCA;PPP途径及调控部位，了解的TCA回补反应
重 点难 点
TCA
主要内容:
mp过程：(细胞质)
1、
注：磷酸乙羟丙酮与3一磷酸甘油醛为异构体，这二个环碳糖的异构是由磷酸丙糖异构酶催化的，这个反应极快并且是可逆的，当达到 时，96%为磷酸乙羟丙酮，4%为了一磷酸甘油醛，但是由于，3一磷酸甘油醛迅速进入糖酵途径，反应仍朝向3一磷酸甘油醛方向进行，(只有3一磷酸甘油醛能继续进入糖酵解途径，而磷酵二羟丙酮则不能，但它可在磷酸丙糖异物酶的催化 下迅速转化成3一磷酸甘油醛)于是，由1分子的1，6一二环磷酸果糖形成2分子的3磷酸甘油醛。
3一P甘油醛+
从G 丙酮酸过程中，其净反应为：
在糖酵解起始阶段消耗2分子ATP，形成1，6一二P 糖。
以后在1，3一二磷酸甘油酸及磷酸烯醇式丙酮酸反应中各开形成2分子ATP，因此，糖酵解过程中净产生2分子ATP。
EMP的调节：参见P148
糖酵解途径的双重作用 使G降解生成ATP
为合成反应提供原料
∴糖酵解途径(G 丙酮酸)的速度要受到调节的适应它的双重作用：需要。在代谢途径中，催化不可逆反应的酶是控制 。∴在糖酵解中，由已糖激酶，磷酸果糖激酶，丙 激酶所催化的反应是不可逆的，∴它们有调节作用。实际上这三种酶都是控制部位。
1、P果糖激酶 是糖酵解中最重要的控制成份，是变构酶TCA：第1个产物。
抑制剂 ATP、柠檬酸、ATP：抑制作用可以被ATP当ATP/ATP比值低、柠檬酸值低时，此酶活性大。
主要内容:
2、已糖激酶 抑制剂G一6一P 也是变构酶
3、丙酮酸激酶 抑制剂ATP
丙酮酸的去路：
在一切有机体及各类细胞中，由G 丙酮酸的变化几乎都是相同的，而丙酮以后的途径却各不相同。
无氧条件下：
酒精发酵：(酵母及其它微生物中) 无氧条件下
2、乳酸发酵：(微生物和动物中) 无氧条件下在有氧条件下，丙酮酸进入线粒体，变成乙酰COA，参加TCA、最后氧化成CO@ (下节讲)
五,糖的异生作用：即形成“新”糖的意思，是指从到糖物质合成 糖的过程。
(一)、生理意义：许多植物可以利用光合作用将CO2和H2O合成糖，而动物缺乏这种能力，但是动物可以将丙酮酸、甘油、乳酸及某些A 等到糖物质转化成糖。比如：糖尿病人或切除胰岛的动物，他们从A 糖的过程十分活跃，当摄入生糖Aa时，尿中糖含量增加。
①糖异生作用是一个十分重要的生物合成 糖的途径对人来说。红细胞和脑 是以 糖为主要原料，成人每天约需160克 糖，其中120克用于脑代谢，而糖原贮存仅数百克。糖异生主要大肝脏中进行，肾上腺皮质中也有，脑和肌肉中很少，∴糖异生的部位：在血中 糖浓度降低时，首先是脑受到损伤。
在饥饿剧烈运动造成糖原下降后，糖异生使酵解产生的丙酮酸，脂肪分解产生的甘油及生糖Aa等中间产物重新生成糖，这对维持血糖浓度，满足组织对糖的需要是十分重要的。
(二)糖异生的途径：
糖异生的途径不是简单的糖酵解的逆转，∵从丙酮酸 G的代谢中有7步是共同的可逆步骤，只有3步是不可逆步骤。故必须绕过这三个不可逆反应，∴糖的异生有特殊的调控酶需要ATP供给能量
EMP中第⑩步是PEP 丙酮酸
∴糖异生逆经就是丙酮酸 PEP需要2步完成：
糖异生的总反应式为：
乙丙酮酸+4ATP+2GTP+2NADH+2H＋+4H2O→葡萄糖+NAD++4ADP+6PI
(绕过即三个不可曼步 需消耗4个ATP，EMP第7步是不可道反应，需消耗(2×1)
课 目
目 的要 求
重 点难 点
主要内容:
ATP，糖异生共消耗6个ATP)
从2分子丙酮酸→1分子G共消耗6个ATP2高能磷酸键从2分子丙酮酸→1分子葡萄糖共消耗6个ATP
故葡萄糖异生作用是本吸能过程。
第二节 三羧酸循环(TCA) (线粒体中)
一 丙酮酸氧化脱羧生成乙酰COA
大多数动物、植物和微生物，在有氧 情况下将酵解产生 丙酮酸氧化脱羧形成乙酰COA。
糖酵解与TCA的纽带：
丙酮酸+COA+NAD+
这个反应是由丙酮酸脱H酶复合体磁化的3种酶 丙酮酸脱H酶
二氢硫辛酸脱H酶
二氢硫辛酸酸转乙酰酶
6种辅且因子：FAD、TPP、NAD+、COA、MG2+、硫辛酸，
二、TCA过程：共分8步，见教科书 p153（全）
三、TCA的化学计量：
TCA循环特点：
每循环一周，消耗15分子乙酰COA，放出2分子CO2
循环按单方向进到，
循环中有4次脱H，脱下的权利经呼吸链光子传递到达O2 时，生成H2O和ATP。
循环中消耗2分子水，一个用于合成柠檬酸，另一个用于延胡素的加水合成苹果酸。
从琥珀酸COA的交能硫酯键生成一交能磷酸健（GTTP）这是三羧酸循环中唯一底物水平磷酸化直接产生交能磷酸键的步骤。
主要内容:
四、TCA中能量的变化：
1、
2、
3、
4、
5、
从葡萄糖 丙酮酸（即糖酵解）
前5步消耗2ATP
后5步；2分子1、3------2P-------甘油酸 3 p 甘油酸
2分子磷酸烯酸式布丙酮酸 烯酸式 煸酵式丙酮酸
2分子：3 P 甘油醛 1、3 2P 甘油酸总之：糖酸的：1分G 2分子丙酮酸 产生8ATP
2分子丙酮酸 2分子酰COA，产生6ATP
TCA：乙酰COA 单酰忆酸 产生24APT
所以：从G经有氧分解什谢，到草酰乙酸共产生38个APT
注：第对光子经NADH转递给线粒嵴上的电子传递，最后递给氧生成酞，每对电子产生3分子ATP，经FADH2 传递至电子传递链，每对电子产生2分子ATP。
注：对于原核生物，G
TCA的调控：
TCA反应：快慢决定于 1、细胞对能量的需要
2、细胞对中间产物物的需要三个调 控部位 1、柠檬酸合成酶
2、异柠檬酸脱H酶
3、乙酮成2酸脱H酶
TCA的生物学业意义：
1、提供大量能量供生命活动利用：（此糖酵解能量大得多）1分子G，在有O条件下彻底氧化 38分子ATP
2,TCA不仅是糖 代谢：重复途径，也是酚类，蛋白质，核酸最终氧化为 重复途径，
TCA是各种物质相互转变的枢纽，
TCA循环为其它物质：合成提供了碳骨架产生的有机酸是生物氧化的基质，也是植物一定发充时期器官当中：和景物质。
课 目
目 的要 求
重 点难 点
主要内容:
TCA循环中产生的CO 一份，用于体内合成的需要，另一份排 出体外，
TCA循环中喑产物的回外：
TCA第1步是乙酰COA与草酰乙酸 柠檬酸 进外下支但草酰乙酸还可用于合成Aa,一旦草酰乙酸被转变成Aa去进行蛋白质合成去了，势必影响TCA循环的进行。因此，这些中间产物必须不断补充才能维持TCA的正常进行。这种补充反应叫回补反应。产生草酰乙酸途径：
1、
2、
3、
第三节：磷酸已糖支路（磷酸成糖途径）PPP
过程、
途径特点：
G直接从分子上脱H脱羧，不南非要经过TCA和糖酵解，
脱H酶：辅酶是NADP （辅酶）在糖酵解和TCA中，脱H酶解是辅酶 （ ）
6分子的6 P G经这个途径生成5分子6 P F 另一个6 P F完全氧化成
４、不需要额外：ＡＴＰ作为能量，扁与ＴＣＡ产生的代谢产物无关，
四：生物学意义：
１：是生物体内普通存在的糖代谢途径，
２、产生大量的还原型辅酶（NADPH）为生物合成反应提供还原为在有O 存在下，可以形成ATP和H O生物体中许多合成把应需要NADPH。
主要内容:
3、可将C 糖 C 糖，与核酸的合成联系来即为核的合成提供成糖。
此途径与光合作用有密切的联系，是植物光事作用从 的部分途径。
循环受生物生成时NADPH：需要所调节，因为循环中的某些酶及一些中间产物，如丙糖，了糖，成糖，已糖和 糖，也是光事作用，循环与呼吸作用联系起来了。
第四节：淀粉的合成与降解、P 教科书，
—淀粉酶和 —淀粉酶的区别,
一淀粉酶
—淀粉酶
存在对酸多温作用才成利用义温成调节PH：才能可以将这种淀粉酶分开
仅在发芽种子中不敌室耐可催化水解十链淀粉分子内任何部位
糖键即以一种规则才式水解，
主要在体眼的种子敌室不耐只能催化从淀粉分子的解了还原性端开始分变成芽糖不解水
淀粉水解过程：淀粉 红糊糖 无色糊糖 发芽糖 葡萄糖
注：1,α 一淀粉酶和 β —淀粉酶只能水解淀粉的 —1、4键所以只能使友链淀粉水解45—55%，剩下 成3个淀粉酶不能作用的糊精，叫极限糊精。
2,—淀粉酶和 学业盼酶名称中的 和,并到了指其作用于 或 糖并键，而只是标明二种对淀粉的作用不同的酶。
3、R—酶（脱支酶）能作用于 糖 键，但只能分解支链淀粉外的分支第四节、单糖、遮糖 和多糖的合成与降解合成：
单糖的合成：
G的生成途径 1、光合作用的G 途径 6 P F离开G 循环 6 P G
多糖（淀粉）遮糖（遮糖
糖生途径 由非糖物质
2、双糖（遮糖）的生成合成：
1、糖核酸（VDPG或ADPG） 单糖与核荐酸
课 目
糖的合成
目 的要 求
了解单糖、双糖、多糖的合成过程
重 点难 点
双糖多糖的合成
主要内容:
通过磷酸酯键结合：化合物，是合成双糖过程中单糖的活化形成与供体。
见笔记 下边内容 ！
2、遮糖合成：见笔记（反面）
3、的合成：见笔记（反面） 4、纤维素的合成（复）P
降解：
`1、单糖：降解，
2、遮糖的降解：（见笔记，
3、淀粉：降解,（见笔记
4纤维素：降解,（见笔记双糖和多糖的酶促降解遮糖的水解：
双糖即：旋光度发生了改变，故叫转化酶。
二、淀粉降解为G——水解——降粉酶—— —淀粉酶 内节酶
—淀粉酶 外切酶
——反酶 —— 脱支酶 糖甘键支
支键 淀粉最后下：极限糊精：分支点，或支链淀粉分子外围分支点，但不能水解支链淀粉
——麦芽糖酶 麦芽糖在植物3体内不能直接利用，必须在该酶作用下 才能参与糖代谢。麦芽
磷酸解——磷酸化酶——直链淀粉——可彻底降解，
支链淀粉——只能降解至距分支点（α——1。6——糖蔗键）45葡萄糖残基为止。
主要内容:
转移酶——将连结于分支点上45葡萄糖基的葡萄三糖转移至同一分支点的另一共四糖链接端，合分支足仅笛下15α—1、6—糖蔗键连结的葡萄糖基。
脱支酶——将剩下的这个葡萄糖基水解，使支链—直链，再用磷酸化酶水解为1—G—P
总之：淀粉——彻底水解——产物为G
络产物是1—G—P，更具有生理意义。1—G—P不糖散出细胞，旦不必再消耗能量便可参与糖的多种转化。
纤维降解：
α—淀粉酶—对距到与还原性末端第五个蔗键以后蔗键的作用受到控制。
所以作用——直链淀粉——水解产物是葡萄糖+麦芽糖+麦芽三糖+低聚糖的混合物。
支链淀粉——水解产物是葡萄糖+麦芽糖+麦芽三糖+含有α—1、6—糖若键由3个以上葡萄糖基物构成的极限制糊精（α—极限糊精）的混合物。
β—淀粉酶—每间隔一个糖蔗键进行水解，每次水解出一个麦芽单位。
直链淀粉——产物呼都是麦芽糖
支链淀粉——产物是麦芽糖+β—极限糊精，
第五章：生物氧化生物氧化：——指糖、脂肪、蛋白质等有机分子在机体内氧化分解成CO2和水并释放出能量的过程。
生物氧化的特点：
CO2的生成并到了是O与C直接化合，而是有机物质要代谢过程中经脱羧反应生成的，H2O的生成是经过更复杂的过程完成的。
是在温和的条件下进行的反应，即需要常温常压迈中性PII和有水的条件下进行，而体外燃烧则需要高温高压以及干燥的条件下进行。
生物氧化是有酶、辅酶和电子传递体参与的逐步氧化的还原过程。体内氧化所产生的能量是逐步发生，分次释放的，所以不会引起体温的突然升高。而体外燃烧是剧烈的游离基反应，能量是一次释放的。
氧化过程中所产生的能量一般都贮存于特殊的化合物（ATP）中生物细胞所利用，而体外燃烧产生的能量则转换为光和热活跃的化学能被散失在环境中。
生物氧化中的能量问题自由能：是一个化合物分子结构中所固有的能量、
无面化学中讲过：一种化合物（
对于化学反应
课 目
生物氧化、电子传递链
目 的要 求
了解生物氧化的概念、掌握电子传递链
重 点难 点
电子传递链的组分、类型、抑制剂等
主要内容:
当 反应可自发进行，称放能反应
反应处于平衡状态
反应不能自发进行，必须外界供能称吸能反应。
G0 —标准自由能，即250C，1个标准大气压下，
二氧化还原电位与自由以的关系。
E 为正值时,G 为负值，表示为放能反应，
在呼吸链中，电子转移的方向从氧化还原电位较低（负）的化合物流向氧化还原电位较高（正）的化合物，直到最后被氧化为止，氧是氧化还原电位最高的电子受体，最后氧被还原成水。即：
三、；高能化合物：分子中含有磷酸基团，该磷酸基团被水解下来对释放出大量的自由能，这类高能化合物关系为高能磷酸化合物。
高能键：教材P
高能化合物：
第二切：电子传递呼吸链——指只有严格排列顺序的最子戴体所构成的体系，也叫电子传递链。（P ）
呼吸链的组分及排列顺序：Ｐ
第三节 氧化磷酸化氧化磷酸化—指电子从被氧化的底物上传递到氧的过程中所释放出的自由能，推动ＡＤＰ磷酸化生成ＡＴＰ的过程，这种氧化与磷酸相偶联作用称为电子传递磷酸化。
部位磷氧化——每对电子通过呼吸链传递到Ｏ的过程中所产生的ＡＴＰ的分子数（或说：每消消耗一个氧原子而生成ＡＴＰ的个数。）
当 时，才能产生１个ＡＴＰ
从琥珀酸—— 所以不够产和ＡＴＰ，
主要内容:
能偶联作用：
ＤＮＰ：２。４一二确基酚（解偶联剂），不产和ＡＴＰ以热能形式散发出去。
解偶联剂还有：短杆菌肽，结面复酶素，
二，氧化Ｐｉ化偶联机理：
化学业偶联假说：
即：电子在呼吸链中传递所释放的能量是通过一个高能共价中间物转移到ＡＴＰ上的，
经过长期努力，至今仍为发现假设的Ｉ，Ｘ及Ｘ—Ｉ，所以对比偏说的兴趣已不要，该解说提出者可以也承认此假说是不正确的。
构象偶联假说：（高能构象）该假说认为，作为电子传递体的黑白质有二种不同的构象——低能构象
——高能构象由于假说构象变化能较困难，所以支持该假说：实验较少。
化学渗透学说：(6１)（现在含义学说）
脂类代谢脂类物质——不溶于或微溶于有机溶剂的物质。（主要成份是脂肪酸）
脂肪酸的共性：
脂类化合物多数是含偶数C原子、C原子在10—20三间，绝大多数是C —C
2、如果是含一个双键的脂肪酸，其双键位置大多在C —C 三间，含多个键的脂肪酸，总有一个双键位于C —C三间，其它双键渐次远离羧基。
不管和脂肪酸绝大多数为顺批构型，其中顺式构型占优势。
植物中的饱和脂肪酸——植物油脂中的脂肪酸可分为饱和脂肪酸和不饱和脂肪酸二类，
1`、月桂酸C 2、豆蔻酸C
3、棕榈酸C （软脂酸）是饱和脂肪酸中最常见的。 4、硬酯酸
课 目
氧化磷酸化
目 的要 求
了解各种氧化酶系，掌握氧化磷酸化的机理
重 点难 点
氧化磷酸化的概念，化学渗透学说
主要内容:
花生酸C
三，植物中的不饱和脂肪酸——边是偶数C原子组成的理链分子，因为含又键，所以也称为脂肪烯酸，
1、—烯酸（ ）
如：油酸棕榈油酸
2、二烯酸（
亚油酸三烯酸（
亚麻酸桐酸，
四烯酸：如花生四烯酸羧基脂肪酸：蓖麻酸注：1、主要植物和低温生活的动物中，不饱和脂肪酸 饱和脂肪酸
2、熔点：不饱和脂肪酸 同生链长的饱和脂肪酸，
脂类的分类：——见课本含甘油的脂类：
甘油三酯（三酰甘油）
如果R R R 相同，由简单甘油脂，——————--不同——混合——常温下以游态开式存在的甘油三酯叫油——不饱和程度高即含不饱和脂肪两个，——固态——脂肪——不饱和程序低，即含饱和脂肪酸高。
磷酯：卵磷酯 乙醇腰 脑磷酯
主要内容:
第五章 生物膜的组成与结构生物膜——细胞的外周膜和内膜系统称为生物膜。
生物膜的组成生物膜——蛋白质（包含酶）
脂质（主要是磷脂）—————二者之间的比例，因膜的种类不同有很大差异,
一般讲功能复载多样的膜，是比例较大，相反膜功
能简单，其膜的一种类和金属多少。
多糖类
水
金属离子脂质：
种类——磷脂是多等生物中最丰富的2种磷酸甘油（为多成分，分布很广）—分子中脂肪酸碳链提短磷酸甘油酸，磷酸及其不饱程度与生物膜的卵磷脂，脑磷脂。磷脂酰胆成，磷脂酸给动物有密节关系。
脱固醇——动物 植物
糖脂——在膜上的分而是不对称的，仅分布在细胞外侧的单分子暴露在膜石.
2,膜脂的不对称性分布一般来说,脂质分子在膜两侧的分布是不对称的。这种不对称分布会导致膜两侧电荷数量，流动性其的差异。膜脂的不对称分布与膜定向分布及其功能都有密节关系。
膜脂——外固脂——分布于膜脂双层石，通过电线华为与膜结合，易分离，改变离子强度或加入金属整合剂可提取，易溶于水点膜脂的20—309
内在脂——占膜脂70—80%靠水效应与膜脂相结合，
根据在膜上定位分2种蔬水相应作用——蛋白质分子上到极性困的胆侧链与脂双层的路水人都与水蔬远，这些到了想性基团之间存在一种相互趋远的作用，称内在蛋白质缺埋于脂比层的蔬水这有的分嵌在脂双层中，有的模糊全膜。
不含甘油的脂类：
1）腊：脂肪酸+引及醇
存在于植物表示，存在于细胞液中，
动物中蜂腊，羊毛脂
课 目
脂类的合成
目 的要 求
理解类脂的代谢，掌握乙酰甘油的合成过程
重 点难 点
饱和脂肪酸从头合成
主要内容:
2)萜:以 为基本组单位,导成二烯(原子数均是5的倍数,
3类固醇甾类化合物)是环成烷多氢菲化合物,学是动物体中是脂固醇_植物_麦解固醇类脂和生物膜，
生物膜——细胞膜（质膜） 主要是蛋白质和磷酯
——细胞四膜（内膜子流）
生物膜有流动性，到了极性尾巴越不饱和，流动性越大。
Emp、TCA发生场所，反应历程及产生的能量）
脂类的生物合成甘油：生物合成：1）由EMP产生的Pi羧布什酮合成，
3——Pi——甘油有二个来源：由此把EMP和脂类代谢连接到一起。
脂肪酸的生物合成：（细胞质中）而脂肪酸降解是在线粒全中进行的，
饱和脂肪酸的从头合成：
乙酰COA羧化酶 BCCP——生物素关系基戴体是白生物素羧化酶，转羧基酶，
脂肪酸合成酶系统民 ——乙酰转酰酶脂肪合成中用的乙酰COA来源于G ——丙乙酸单酰转酰酶
——酮脂酰ACP合成酶酰酰基戴体是白，
————酮脂酰ACP还原酶
————羟脂酰ACP脱水酶烯脂酰ACP还原酶乙酰COA是合成饱和脂肪酸的原料，
注：反应每循环一次，增加2个C原水，到生成C 时，即软酯酸时就不能再增加了。
再以酰—ACP代替乙酰—ACP人微言轻起始反应物，重复一述反应系列，可以便C链延长2个C原子而生成乙酰—ACP
主要内容:
如此重复下去，反应每循环一次C链便 延长2个C原子，直至生成16个C的棕榈酸为止。所以 —酮酯酰—ACP合成酶对棕榈酸—ATP无活性，所以C链不再继续延长。
乙酰
16软酯酰
注：此反应ATP是EMP提供的，NADPH是HMS产生的60%（磷酸式糖）40%来自EMP转移来的，
所以糖酵解生成的NADH经下列反应转变成NADPH
苹果酸注：饱和脂肪合成在动物体内是在细胞合成，植物体，中大脂肪酸学业不饱和。
脂肪酸链的延长：
植物体中：
延长系统——I型即从头系统，II型系统形成硬脂酸
III型系统则形成C 以一的脂肪酸，
不饱和脂肪酸的合成：（途径有2条）
氧化脱H（真核生物）——在O2和NADPH参与下，癣长链饱和脂肪酸转成相应的顺式不饱和脂肪酸。厌氧途径（V体内）——生成含个比键的不饱和脂肪酸，
三酰甘油的生成：——3—Pi甘油
——脂肪酰COA
注：由参加三酰甘油含成的是脂肪COA，而脂肪酸合成系统及脱饱和酶生成的却是脂酰ACP，二者转化由下列反应进行：
四,磷脂的生物合成：在生物细胞的磷脂有多种其合成途径也不一样，仅以卵磷脂合成为例：
第一节：脂类降解脂肪的水解：在动物的消化道内有酯酶，分解食物中的脂肪油科种子发芽时，贮存在种子收购价的脂肪在脂酶的作用下分解。
二,脂肪酸：氧化分解：
逐步降解——三酰甘油二酰甘油单酰甘油 每次下来一个脂肪酸最后变为甘油和三个脂肪的
（一） ——氧化——脂肪酸在一系列酶的作用下，在C 和C 氧化成羧基生成
课 目
脂类的降解
目 的要 求
了解脂类物质的概念、分类，掌握乙酰甘油的降解过程
重 点难 点
脂肪酸的B-氧化
主要内容:
含2个C原子的乙酰COA和较原来少2个C原子脂肪酸。（继续重复进行）
——氧化，便可将含偶数C原子的饱和脂肪酸分解成多个乙酰COA。
活化：
脱H
水化：
再脱H
裂解：
注：生成的脂酰COA可以重复上述反应，每循环一次去掉2个C原子，直到整个脂肪酸分解完毕，最后产物为乙酰COA。
如果被氧化的是棕榈酸，经7次循环反应结果为；
所以1分子软脂酸彻底氧化生成129个ATP高解磷酸，因为TCA中2个乙酰COA生成24个ATP所以1个2酰COA能生成12个ATP。
注：脂肪酸总放热2340千长/mol，而ATP贮存故：在软性酸生物氧化时没有40%的能量转换成磷酸酯键。
注：奇数C脂肪酸的 氧化——虽然大多数脂肪酸为偶数C原子，但在；许多植物，海参洋生物，石油酵等体内还有奇数C脂肪酸，它们经过反复 氧化——丙酰——COA
——D——基丙乙酸，单酰COA-—— ——琥珀酸COA——TCA——CO2+H2O
2）丙酰COA——丙烯酰COA- ——羟基丙酰COA—— ——羟基丙酸——丙忆酸半醛———乙酰COA——TCA——CO2+H2O
即：脂肪酸的生物合成：
不能脂肪酸的氧化途径和上述饱和脂肪酸基本一样但需要有基他的酶存在。
脂肪酸合成与分解的区别：
主要内容:
区别
合成
分解
酰基载体辅助因子主要过程原料产物场所
ACP NADPH
缩合，还原，脱水，再还原乙酰COA不确定（最多C16的软脂肪）
细胞质
COA FAD和NAD+
活化，脱H，水化再脱H，裂解（硫解）
脂肪酸乙酰COA
线粒体
Pi乙羟丙酮是连接糖代谢和脂类代谢，中间产物。
（二）乙酰酸循环——在植物的一些组织内 ——氧化在线料体中进行，在发芽的湍料种子内，脂肪酸的 —氧化在乙醛酸循环体内进行，生成乙酰COA——乙醛酸循环体——碳水化合物。
直接底物——是游离的长链脂肪酸，而 投影不能被 ——氧化脂肪酸的 （
脂肪酸的 —氧化作用可以游离脂肪酸为底物，脂肪酸分子中的 —C原子首先，被氧化成带羟醛的C，再进一步脱H脱羧（释放CO ）形成脂肪醛，然后在水的参与下倍H，氧化成比原来脂肪酸分子少一个原子的脂肪酸，
例：虽绿素——虽绿醇——植烷酸（
动物体中贮存的多是C 以上的脂肪酸，—— ——氧化——乙酰COA
（四）W氧化：
在植物体内，一些中长链以及可量长链脂肪酸能首先从烃基端W碳氧化，生成 二羧酸，生成的二羧酸再从断进行 ——氧化分解。
脂类代谢
脂类代谢脂类是生物体内一大类重要的有机化合物。这些物质在化学组成和化学结构上有很大差异，但是它们都有一个共同的特性，即不溶于水，而易溶于乙醚、氯仿、苯等非极性溶剂中。用这类溶剂可将脂类物质从细胞和组织中萃取出来。
脂类具有重要的生物功能，它是构成生物膜的重要物质，几乎细胞所含有的磷脂都集中在生物膜中。脂类物质，主要是油脂，是机体代谢所需燃料的贮存形式和运输形式。脂类物质也可为动物肌体提供融解于其中的必须脂肪酸和脂溶性微维生素。某些萜类及类固醇类激素具有营养、代谢及调节功能。在肌体表面的脂类物质有防止机械损伤与防止热量散发等保护作用。脂类作为细胞的表面物质，与细胞识别，种特异性和组织免疫等有密切关系。具
课 目
目 的要 求
重 点难 点
主要内容:
有生物活性的某些维生素和激素也是脂类物质。
生物体内的脂类脂类可按不同组成分为单纯脂类、复合脂质和肥皂化脂质三类。
单纯脂质是脂肪酸和醇类所形成的酯，其中指酰苷油（acyl glycerols），又可称为脂酰苷油酯（acyl glycerides）,即脂肪酸和苷油所形成的酯。根据参预产生甘油酯的脂 酸分子数，脂酰甘油分为单酯酰、二酯酰和三酯酰甘油三类。三酯酰甘油（triacylglycerols）,又称为甘油三酯(triglycerides)是脂类中含量最丰富的一大类，其结构如下：
（R1 R2和R3可以相同，也可不全相同甚至完全不同）
它是甘油的三个羟基和三个脂肪酸分子缩合、失水后形成的酯。单脂酰甘油（monoacylglycerols）和二脂酰甘油(diacylglycerols)自然界少见。
甘油三酯（三脂酰甘油）是植物和动物细胞贮脂（depot lipids）的主要细分。一般在室温下为液态的称为油（oils），在室温下为固态的称为脂肪（fats）。这种区别是由于甘油三酯中和脂肪酸及不饱和脂肪酸的此例不同。脂肪中含饱和脂肪酸多，油中含不饱和脂肪酸多。
（一）、脂肪酸脂类化合物的主要成分为脂肪酸（fatty acides），所有的脂肪酸都有一长的碳氢链，其一端有一个羧基。碳氢链以线性的为主，分枝成环状的为数甚少。碳氢链有的是饱和的，如软指酸（palmitic acid）,碳脂酸（linoleic acid）和亚麻酸（linolenic acid）等。不同脂肪酸之间的区别主要在于碳氢链的长度，饱和与否，以及双键的数目和位置。
植物中的饱和脂肪酸植物油脂中的脂肪酸可以分为饱和的和不饱和的两类。在饱和脂肪酸中（saturated fatty acid）,棕榈酸（palmitic acid）、和碳脂酸（stearic acid）分布最广泛，并且数量最多。在几乎所有脂肪中，棕榈酸都是其中的细分之一。
主要内容:
棕榈油中最富于棕榈酸（35－45%），棕榈油、椰子油中也富于月桂酸，从豆蔻籽的脂肪中分离得到豆蔻酸，碳脂酸大量存在于动物脂肪中，通常在植物油中公有微量，表8－1。
2、植物中重要的不饱和脂肪酸植物脂肪酸的大部都属于不饱和脂肪酸（unsaturated fatty acid）,链长从C10—C24。像饱和脂肪酸一样，也是由偶数碳原子组成的直链分子，它们含有1－2个或多个双链，因此，也可称为脂肪烯酸。有些植物还含有少数的带羟基及带环状的脂肪酸。在不饱和脂肪酸中，油酸（oleic acid）和亚油酸（linoleic acid）分布最广，含量也最丰富。根据世界植物油产量计算，油酸占农业生产中脂肪总产量的34%左右，亚油酸占29%，而棕榈酸只占11%，
一烯酸（CnH2n-1COOH）油酸、棕榈油酸（palmitoleic acid ）、及芥子酸等都属于一烯酸，在动植物脂类的不饱和脂肪酸中，双键通常是在C9－C10之间。油酸和棕榈油酸是动植物脂类中两种最丰富的饱和脂肪酸
植物油含油酸丰富，如花生油含油酸58%、芝麻油含46%、棉籽油含35%及大豆油含32% 。
由于双键的存在，因此自然界中的脂肪酸存在顺一反异构的可能性，例如油酸的顺反异构式 如下：
在自然界的油酸中，顺式构型占优势。
芥子酸存在于＋字花科植物种子中，如菜籽油含芥子酸46%，芥菜籽油含28－32% 。
（2）二烯酸（ ） 植物中存在的重要的二烯酸为亚油酸，如在亚麻油中含亚油酸达41%，棉籽油中也含41%，菜籽油含18%，芝麻油含35%，大豆油含 量达49% 。
（3）三酸（ ） 重要的三烯酸为亚麻酸（linodnic acid）,在亚麻油中含 量达20%，桐酸（elacostearic acid）也是三烯酸，在桐油中含量达72%，桐油是我国特产，在世界市场上占有的位置。
（4）四烯酸（ ） 花生四烯酸（arachidonic acid ） 是含20个碳的四烯酸。植物含C20以上的不饱和脂肪酸较少，只有在种子的卵磷脂(lecithin)、脑磷脂(cephalin)中含有少量的C20—C22的不饱和酸。
(5)羟基脂肪酸 蓖麻酸(ticinoleic acid)是含有一个羟基的不饱和脂肪酸，在蓖麻油中含量达80—86% 。
课 目
目 的要 求
重 点难 点
主要内容:
离等植物中蓖麻酸存在的不饱和脂肪酸可总结如表8-2
高等动、植物的脂肪酸有以下共性：
(1)脂肪酸大部分为直链结构，碳原子为偶数，链长为C14-C20的占多数。最常见的是 C16或C18的脂肪酸。Cn以下提饱和脂肪酸大量存在于哺乳动物的乳脂中。
饱和脂肪酸中最普遍的是软脂酸和硬脂酸，不饱和脂肪酸中最普遍的是油酸。
在高等植物和低温生活的动物中，不饱和脂肪酸的含量高于饱和脂肪酸含量。
不饱和脂肪酸的熔点比同等链长的饱和脂肪酸手熔点低。
高等动，植物的单不饱和脂肪酸的双键位置一般在第C9-C10之间，多不饱和脂肪酸中的一个双键一般也位于第C9-C10之间。
高等动，植物的不饱和脂肪酸，几乎都具有相同的几何构型，而且都属于顺式（cis），只有极少的不饱和脂肪酸属于反式（trans）.
细菌所含的脂肪酸种类比高等动，植物的少得多，而且绝大多数为饱 和脂肪酸，碳原子数目和高等动，植物脂肪酸的碳原子数目相似。也在C12—C18之间。
（二）甘油甘油味甜，比重为1.26 。和水或乙醇可以任何比例互溶，但不溶于乙醚，氯仿及苯。甘油可被过氧化氢氧化，形成二羟基丙酮和甘油醛的混合物。甘油在脱水剂如硫酸氢钾，互氧化二磷存在下加热，即生成丙烯醛（,?acrolein），成为有制激味的气体。用这反应鉴定甘油。
甘油是许多化合物的良好溶剂，泛地用于化妆品和医药工业。由于甘油能保持水分，可作湿润剂。它还大量用于制备硝酸甘油。
主要内容:
二，复合脂质复合脂质是指除醇类，脂肪酸外，尚含有其它物质的酯类。如甘油磷脂类，含有甘油，脂肪酸，磷酸和某种含氮化合物。又如鞘磷脂类，由脂肪酸，鞘氨醇或其衍生物，磷酸和某种含氮物质组成。
甘油磷脂即磷酸甘油酯（phosphoglycerides），它是生物膜的主要组分。
组成这类化合物中的所含甘油的第三个羟基被磷酸，另两个羟基为脂肪酸酯化，继而，基中的磷酸再与氨基醇如胆,乙醇胺或丝氨酸）或肌醇结合。其结构如下：
重要的甘油磷脂磷脂酰胆碱（phosphatidyl choline） 是白色蜡状物质，极昴吸水，其不饱和脂肪酸能很快被氧化。各种动物组织，脏器中含量都相当多。其结构如下：
胆碱的碱性甚强，可与氢氧化钠相比。它在生物界分布很庆，具有重要的生物功能，它在甲基移换中起提供皿基作用。乙酰胆碱是和种神经递质，与神经兴奋的传导有关。
磷脂酰胆碱有控制动物机体代谢，防止脂肪肝形成的作用。
磷脂酰乙醇胺（phosphatidyl ethanolanines）它也是动，植物含 量最丰富的磷脂，它与血液凝结有关。其结构如下：
磷脂酰丝氨酸（phosphatidyl serines）来自血小板和损伤组织，带有负电荷的磷脂酰丝氨酸引起损伤表互凝血酶原的活化。
鞘氨醇磷脂类简称鞘磷脂类（sphingophospholipids,sphingomyelins）,它是长的，不饱和的氨基醇，鞘氨醇，而 甘油的衍生物。在鞘磷脂中，鞘氨醇氨基以酰胺键莲接到一脂肪酸上，其羟基以酯刍与磷酰胆碱相连。其结构如下：
鞘磷脂是鞘脂类（sphingo lipids）的点型代表，它是高等动物组织中含量最丰富的鞘脂类。
甘油磷脂类和鞘氨醇磷脂类分子的组成对比如表8—3
课 目
目 的要 求
重 点难 点
主要内容:
三，非皂化脂质
非皂化脂质的特点是它们都不含 脂肪酸，因此不能为大碱所皂化。它们在组织和细胞内含量虽少，但却包括许多有重要生物功能的物质，例如维生素和激素等。
萜类（terpenes）
萜类是异成二烯（isoptene）的衍生物。
萜的分类主要根据异成二烯的数目。由两个异乙烯构成的萜称为单萜，由三个异成乙烯构成的萜称为倍半萜，由四个异或乙烯构成的萜称为二萜，同理还有三萜，四萜等。（表8—4）
萜类有的是绒状，有的是环状，有的二者兼有。相莲的异成乙烯有的是头尾相莲，也有的是尾尾相莲。多数直链萜类的双键都是反式，但在11-顺-视黄醛（11-cis –retinal）第11 位上的双键为顺式。
植物中，多数萜类都具有特殊的自气味，而且是各类植物物有的油类的主要成分。例如柠檬若素，薄荷醇（menthol）,樟脑（camphor）等依次是柠檬油，薄荷油，樟脑油的主要成分。
几种萜类化合物结构如下：
多聚萜类，台天然橡胶等,维生素A，E，K等都属于萜类。多聚萜醇常以磷酸酯的形式存在，这类物质在糖基从细胞质到细胞表的转移中，起类以辅酶的作用。
类固醇类（ 类化全物steroids）
泛分布于生物界。功能多种多样：作为激素，起某种代谢调 节作用；作为乳化剂，有助于脂类的消化与吸收。也有抗炎症作用。能用脂肪溶剂从动物组织中将之提取出来。它们以环成烷多氢菲（cyclopentanoperhydeophenonthrene）这基本结构。
主要内容:
其中 一大类称为固醇类（sterols）化合物，其物点是在 核的第3位上有一具羟基，在第17们上有一个分支的碳氢链。自然界中主要的固醇有脘 固醇，7-脱固醇和角固醇等。
在动物组织中最丰富的是胆固醇（cholesterol）它是椎动物细胞的重要成分，在神经组织和肾上腺中含量特别丰富，它约占脑的固体物质的17%，人体内发现的胆石，几乎全都是由胆固醇构成。肝，肾和表皮组织含量也相当多，胆固醇的结构如下：
胆固醇溶一乙醚，氯仿，苯及执乙醇中，不能皂化。胆固醇 Cm上的羟与高级脂肪酸形成胆固醇酯。
动物能吸收利用食物胆固醇，也能自制合成。其生理功能与生物膜的透性，神经鞘的绝 物质以及动物细胞对苯种毒素的保护作用有一定的关系。
7-脱氢胆固醇存在于动物玻下，它可能是由胆固醇转化来的，它在紫外线作用下形成维生素D3，骨助于佝偻病的预防和治疗。
角固醇（ekgosterol）泛存在于酵 菌毒菌中，它经日光和紫外线照下可以转化为维生素 D2
第七章 蛋白质酶促降解和氨基酸代谢
第一节 氮素同化
一 生物固N的生物化学：
1.意义：①节省大量
②免去环境污染
全世界每年生物固N二亿吨，目前研究生物固N从两方面着手：
①机理
②基因工程
2.固N生物：目前发现50多属：细菌、放线菌、蓝藻—原核
课 目
蛋白质酶促降解和氨基酸代谢
目 的要 求
了解蛋白质降解过程，掌握氨基酸降解和合成过程
重 点难 点
氨基酸的降解方式，各种氨基酸的合成
主要内容:
①自生固N微生物：在营独立生活时能固定分子态N
光能固N微生物——蓝藻等
化能固N微生物——好气、厌气、兼厌气型
②共生固N微生物：在与其他生物营共生生活时，进行固N
如根瘤菌――与豆科植物共生固N、最为重要
根瘤菌的一个特性是具有专一性，即各个菌株只能感染一定的豆科植物种。
3、固N的生化过程：
1）固N酶（O2抑制）：是由两种铁硫蛋白组成
Mo—Fe蛋白——2个α亚基、2个β亚基（分子量51000、60000道而顿）
2 个Mo、24Fe、24S、30—SH、Mg、Cu、Zn、Ca.
Fe蛋白——2个相同亚基组成，4个Fe，4个S，12个—SH
对O2相当敏感.
2）固N酶催化的生化反应：重要底物是N2，还原为NH3。
①
②
③
④
3) 固氮酶的反应条件
①还原剂――铁氧还原蛋白
②能量ATP――固N酶在固N时每传一对电子需4－5个ATP
③厌氧环境
a．厌气性微生物：在严格的厌氧环境下固氮。
b．兼厌气性微生物：有氧不固氮，无氧时才固氮。
4）在固氮的过程中，常伴随着有H代谢
主要内容:
固氮酶放H：无论有无N存在并被还原时，可同时发生部分质子还原，即放H
氢酶的放H：
使固氮过程中产生的氢得以氧化，使固氮过程能不断进行。
二 硝酸还原作用：在生物本中，合成Aa的前体是NH3再合成含N化合物。（最
终生成NH3）
硝酸还原酶：按电子供体不同分为两种，是诱导酶――当有底物存在时，才
有这种酶，无底物时，则无。
1．铁氧还原蛋白—硝酸还原酶：存在于蓝藻、绿藻、光合细菌、化能细菌。
电子供体：铁氧还原的Fd。
2．NAD（P）H ――硝酸还原酶：专一性——NADH、NADPH,NADH或NADPH
电子供体：以NADH或NADPH为电子供体
NO3+NAD（P）H+H+→NO2+NAD（P）+H20
（二）亚硝酸还原酶：催化NO2+6H+6e→NH4+2H2O
Fd-亚硝酸还原酶：电子供体Fd，存在绿色组织的叶绿体内
NO2+6Fd(还)+8H+→6Hd（氧）+NH4++2H2
2．NAD(P)H –亚硝酸还原酶：存在于非光合生物中。
电子供体：NADH、NAD（P）H、NADH-NADPH
NO2+3NAD(P)H+5H+→NH4+3NAD(P)++2H20
三 氨的同化：有二条途径,即形成Glu和氨甲酰Pi
植物吸收的NO-3→NO2→NH3→Glu→其它Aa
Glu的形成
1.真菌中:因为需要[NH+4]的浓度很高,所以在生物界并不普遍
2.先由α-酮戊二酸→Glu→Gln
此途径可在NH+4浓度很低的情况下进行
此反应将NH3贮存在谷氨酰胺的酰基内，Gln以后又可作为NH3的供体，在
Glu 合成酶的作用下将酰氨氨基转移至α―酮戊二酸，生成Glu。
课 目
目 的要 求
重 点难 点
主要内容:
二）氨甲酰磷酸的形成,
两个反应：①
②
第二节 各种氨基酸的生物合成一 Aa生物合成：
需要：①-NH2：Glu转氨
②C架：来源有Emp、TCA、乙醇酸循环、PPP（磷酸戊糖途径）
转氨作用：一种Aa把它分子上的氨基转移到其它α—酮酸上以形成另一种
Aa．
通式：
这样，Glu便作为氨基的转换站，由NH3先合成Glu，再由Glu通过转氨作
用将―NH2转移至各种不同的酮酸上以合成其它Aa。
转氨、脱羧、消旋辅助因子都是Pi吡哆醛，为辅酶。
其它Aa的合成――根据其C架来源分族：
1．Aa族：①包括：Ala、Val、Leu
②C架：丙酮酸
2．丝氨酸Ser族：①包括：Ser、Gly、Cys
②C架来源：乙醇酸途径→乙醛酸→Gly→Ser
Emp→3-Pi甘油酸→Ser。
即：3．天冬氨酸Asp族：①包括：Asp，Asn，Lys，Thr，Met，Ile
②C架：草酰乙酸
主要内容:
即：
4．Glu谷氨酸族：①包括：Glu，Gln，Pro，羟脯氨酸，Arg
②C架来源：α—酮戊二酸
注：Pro进入肽链之后而被羟基化，游离Pro不羟基化
即：
5．组氨酸His和芳香族氨基酸：①包括：His，Tyr，Try，Phe
②C架来源：His：磷酸核糖—PPP
芳香族：4—Pi赤藓糖、PEP
即,
即：上面扼要介绍了氨基酸的合成过程。它们的C架均来自呼吸作用或光呼
吸作用的中间产物，经一系列不同的反应，生成相应的酮酸，最后经转
氨作用而形成相应的Aa。各种Aa合成途径及其相互关系如图 9－7
所示 P257，（教材）
二 Aa降解：在生物体内Aa常发生降解。
异养生物（人）：
自养生物（高等植物）：
因为能利用光能或化能合成有机物，所以不需分解Aa以取得能量。所以降
解的目的是生成中间产物，用来作为合成其他氮化物的原料。
Aa的降解——脱氨基作用：氧化脱氨、非氧化脱氨
脱羧基作用
羟基化作用脱氨基作用：Aa可以通过下列方式发生脱氨基作用。
氧化脱氨：是高等植物最基本的脱氨基方法。Aa脱去氨基后，变成相应的
酮酸。
课 目
核酸的酶促降解和核苷酸代谢
目 的要 求
了解核酸的降解过程
重 点难 点
核酸的降解过程
主要内容:
在高等植物体中，Glu脱H酶广泛分布于种子、根、胚轴、叶片等组织中，
细胞内存在于线粒体中。细胞质中近年也发现有。
此外，动物肝脏和肾脏真菌、细菌中有Aa―氧化酶。
非氧化脱氨：
①脱水酶脱氨：
②解氨酶脱氨：
③脱酰胺基作用，酰胺也可以在脱酰胺酶的作用下脱去酰胺基，生成氨。
转氨基作用：一种α-Aa的氨基可以转移到α-酮酸上，而生成相应的α-酮酸和α-Aa，这种作用叫转氨基作用。
简式：
联合脱氨基作用：转氨基作用与氧化脱氨基作用配合进行。
（二）脱羧作用：Aa在脱羧酶作用下发生脱羧基反应，形成胺类化合物。
乙醇胺和胆碱分别是合成脑磷脂和卵磷脂的成分。
Arg（精）→鲱精胺→腐胺
肉类及动物尸体腐烂时发出的恶臭气味，是由细菌分解蛋白质后生成的尸胺
和腐胺产生的。
（三）羟化作用：
多巴进一步氧化后形成聚合物黑素，马铃薯、苹果、梨等切开后变黑，就
是由于形成黑素之故。在人体的表皮基底层及毛囊有成黑素细胞，在其中将
酪氨酸转变为黑素，使皮肤及毛发呈黑色。
主要内容:
(四) Aa分解产物的去向（前面注）——尿素的形成和尿素循环：（见教科书）
第八章 核酸的酶促降解和核苷酸代谢一 合成
（一）嘌呤核苷酸的生物合成：
要点：①先形成（IMP）次黄嘌呤核苷酸（又叫肌苷酸），以后再转变为其
它嘌呤核苷酸；
②IMP的合成是由5—Pi核糖开始。5—Pi核糖+ATP→5—Pi核糖—1
—Ppi代号PRPP；
③嘌呤的各个原子是在PRPP的C—1位置上逐渐加上去的。
过程：①IMP形成；
②由IMP形成AMP（腺苷酸）和GMP（鸟苷酸）。
（二）嘧啶核苷酸的生物合成：
要点：①先形成嘧啶环，然后与Pi核糖形成UMP（尿苷酸）；
②它是由氨甲酰磷酸与ASP反应开始的，以后再经脱H生成乳清酸；
③乳清酸+PRPP CO2 →UMP→CMP
5—Pi核糖—1—Ppi 尿苷酸 苷酸
注：细菌体内靠NH3生成CTP（氨化作用形成CTP）；动物体内靠Gln生成
CTP。
（三）脱氧核糖核苷酸的合成：由相应的核糖核苷酸还原生成。
例,例：
二 核苷酸的降解：
在生物体内，核苷酸 核苷酸酶 核苷+Pi
（一）嘌呤的降解：P295图 （教科书）
（二）嘧啶的降解：P296
课 目
DNA的生物合成
目 的要 求
了解基本概念，与DNA合成有关的酶与蛋白质、掌握DNA复制的规律和过程
重 点难 点
DNA复制的规律和过程、逆转录
主要内容:
第九章 核酸的生物合成
核酸：贮存和传递信息的。
细胞内的遗传信息是由DNA通过转录传给RNA，然后再由RNA通过翻译而将其分子结构中贮存的遗传信息传给蛋白质。DNA转录RNA翻译蛋白质复制：指亲代DNA双链的每一条链按碱基配对原则而准确地形成一条新的主补
链，结果生成2个与亲代链相同的DNA双链。
转录：是在DNA指导的RNA聚合酶催化下进行的以DNA一条链为模板，按碱
基配对原则合成一条与DNA链的一定区段互补的RNA链，称转录。
翻译：在RNA的控制下，根据核酸链上每三个核苷酸决定一个Aa的三联体密
码规则，合成出具有特定Aa顺序的蛋白质肽链的过程。
中心法则：生物体遗传信息流动途径。由DNA决定RNA的分子碱基排列顺序，
又由RNA决定蛋白质分子的Aa顺序的理论，称中心法则。
⑤逆向转录：在逆转录酶作用下，以RNA链为模板合成DNA的过程。
第一节 DNA的生物合成过程
一 半保留复制证明过程：大肠杆菌放在培养器中，其中营养元素15N追踪。
半保留复制：DNA是双股螺旋结构的，在DNA复制时，亲代DNA的双螺旋 先行解旋，然后以每条链为模板，按照碱基配对原则，在这两条
主要内容:
链上各形成一条互补链，这样，从亲代DNA的一个双股螺旋链
便形成两个双股螺旋链，在每一个新形成双螺旋中，一条链是从
亲代DNA来的，另一条则是新形成的，这就叫半保留复制。即：
亲代DNA双股链，有一半(一条)保留在子代DNA的双股链中。
生物学意义：生物细胞的遗传特性是通过DNA的复制而传给子代细胞的，DNA
以半保留方式进行复制，亲代DNA分子的一条DNA链保留在子
代分子中，这可以保持其相对稳定性而不致发生变化，这在生物
的遗传上是十分重要的。
二 DNA合成反应及有关酶和蛋白质：
DNA的合成是以4种三磷酸脱氧核糖核苷为反应物，在DNA聚合酶的催化下，在脱氧核糖核苷酸之间形成3’，5’—磷酸二酯键，从而生成多脱氧核糖核苷酸长链，同时生成焦磷酸。
n1dATP
n2dTTP DNA聚合酶
n3dCTP DNAMg2+ DNA+(n1+n2+n3+n4)ppi
n3dGTP
此反应很复杂，催化的酶有多种。
（一）引物合成酶——作用：以DNA为模板合成一段RNA作为合成DNA的引物。
（二）DNA聚合酶——有多种，其功能也不一样，如大肠杆菌中有3种DNA聚合
酶（Ⅰ、Ⅱ、Ⅲ）。
DNA聚合酶Ⅰ是多功能酶
①5’—3’聚合酶：将脱氧核糖核苷酸逐个加到具有3’—OH末端的多核苷
酸（RNA引物或DNA链）上，形成3’、5‘—磷酸二
酯键，使DNA链沿5‘—3’方向延长。
课 目
RNA的生物合成、基因工程简介
目 的要 求
了解基本概念，掌握RNA合成的过程和RNA转录后的修饰加工
重 点难 点
RNA合成过程及转录后的加工修饰
主要内容:
②5’—3’外切酶：由5’端水解双链DNA，切下单核苷酸或一段寡核苷酸。
将5’端RNA引物切除。
b.切除DNA损伤部分并修复。
③3’—5’外切酶：能在3’—OH端将DNA链水解。一般在正常情况下，
该酶活性很低，但一旦碱基排错时，该酶马上活跃起来，
聚合反应停止，由该酶将排错得碱基切除，然后继续进
行正常得聚合反应，所以该酶具有校对功能。
④焦磷酸解：在DNA链的3’端发生焦磷酸解。
⑤焦磷酸交换作用：使无机焦磷酸盐与脱氧核糖核苷酸之间的焦磷酸基交
换。
DNA聚合酶Ⅱ：活性很低，可能在修复紫外光引起的DNA损伤中起某种作
用 。
DNA聚合酶Ⅲ：具有5’→3’DNA聚合酶活性，是原核生物DNA复制的
主要聚合酶。
DNA聚合酶Ⅰ、Ⅱ、Ⅲ之间的性质比较：教材P273 表11－1
主要内容:
Ⅰ
Ⅱ
Ⅲ
103×分子量每个细胞分子数
|5‘—3’聚合作用功能{5‘—3’外切
|3‘—5’外切（校正作用）
转化率 （37。C时每个酶分子每分钟聚合的核苷酸数）
109
400
+
+
+
1
120
100
+
-
+
0.05
400
10－20
+
+
+
50
真核生物DNA聚合酶：共四种：α、β、γ和δ，其性质比较见（全）P274
表11-3
(三)DNA连接酶—作用：催化双链DNA中的切口处的相邻5’—Pi与3’—OH之
间形成3’，5’—磷酸二脂键。但它不能将两条游离的DNA单
链均与其互补链结合成双螺旋结构。
第八章 含氮化合物代谢第二节：氮素同化一、生物固N的生物化学：
①节省大量
1.意义
②免去环境污染
①机 理
全世界每年生物固N2亿吨，目前研究生物固N从两方面着手
②基因工程
课 目
目 的要 求
重 点难 点
主要内容:
2.固N生物：目前发现50多层：细菌、放线菌、蓝藻—原核
光能固N微生物―――蓝澡等
①自生物固N微生物 好气
化解固N微生物 厌气
兼厌气型
②共生固N微生物：化解如根瘤菌――与豆科植物共生固N、最为重要
在与其它生物共生活时，进制固N
根瘤菌：的一个特性是具有专一性，即各各苗珠只能感染一定的豆科植物种。
3、固N的生化过程
1）
2）固N酶催化的生化反应：
（1）还原剂――铁氧还
3）固N酶的反应条件 （2）能量ATP――固N酶在固N时每传一对电子需
4－5个ATP
厌气性V：
（3）厌氧环境
主要内容:
4）H代谢 固N酶放H ：
氢固N过程中产生的H2得以氧化，使固N过程能不断进行。
二、硝酸还原作用：大生物本中，合成Aa的前体是VH3再合成含N化合物。
（最终生成VH3）
（一）硝酸还原酶：按电子供体不同分为两种，是诱导酶――当有底物存在时，才有这种酶，无底物时，则无。
铁氧还是反硝酸还原酶――存在于蓝藻，绿藻、合细菌，化解细菌。
电子供体：铁氧还是的FD
2、NAD（P）H ――硝酸还原酶
农子供体：以MAADH或NADPH为电子供体专一性NADH
NO3+NAD（P）H+H+→NO2+NAD（P）+H20 NADPH
NADH或NADPH
（二）亚硝酸还原酶---催化NO2+6H+6E→
FD亚硝酸还原酶---电子供体FD，存在绿色吐绿体的组织的体内
NO2+6Fd(还)+8H+→6Hd（氧）+NH4++2H20
NAD(P)H –亚硝酸还原酶—存在于 生物中。
NADH
NAD（P）H
电子供体 NADH ――NADPH
NO2+3NAD(P)H+5H+→NH4+3NAD(P)++2H20
三、氨的同化：有二条途径植物吸收：NO-3→NO2→NH3→Glu→其它
Glu的形成需要（NU+4）的语段很顺，在生物济并不普遍
2－酮成2酸（TCA）中产生的）
用途层可在NH+4浓核很 情况下进行先由又一酮成乙酸→Glu→Glu Glu+ 硐成乙酸→Glu
课 目
目 的要 求
重 点难 点
主要内容:
Glu 谷氨酰胺 GLU合成酶此外应将NH3贮存在谷氨酰的酰费内，GLN以后又可作为NH3的供化在GLU全成酶的作用下将酰氧费转移到 ――酮成为酸，生成GLU 。
氨甲酰磷酸的形成,
：各种氨基酸的生物合成
AA生物合成：需要
转氨作用：――一种AA把它分子上的氨基转移到其它的酮酸上以形成另一种AA
通式：
这样，GLU便作为氧基的转换站，由NH3先全成GLU，再由GLU通过转氨作用将――NH2转移至各种不同的酮酸上以合成其它AA
转氨，脱 、消除辅助因子都是 PI比多醋、为辅酶。
其它AA的合成――根据其（架来源分）：
即：
天各氨酸ASP族：包括：天各氨酸ASP，天各酰胺ASN，
即：上 妥介绍了氧基酸的合成过程。它们的C架均来自呼吸作用或 呼吸作用的中间产物，经一系列不同的反应，生成相应的酮酸，最后经转氨作用而形成相应的AA。各种AA合成途径及其相互关于如图 9－7所示 P257，（教材）
即：
主要内容:
注：PRO进入生太链之后而被 化，游离PRO不 化，
细氨酸HIS和芳香族氨基酸：
（排氧脱氨
AA ：降解（脱变基作用（氧化脱氨
（脱 基作用
（ 基化作用光能或化解合成有机物，所以不需分解AA以限得能量。所以AA降解的目的是先成 物，用来作为合成其它氧化物的原料。
脱氨基作用：式可以通过 下列方式发生脱氨作用。
氧化脱氨：
在高等生物体中，GLU 脱H酶广泛颁布于种子、根、胚轴、叶片劳动教养组织中,内存在于成粒体中。细胞质中近 现有。
此外：动物肝脏和肾脏细菌中有AA ――氧化酶。
脱水酶脱氨解氨酶脱氨脱酰胺基作用，酰胺也可以在脱酰胺酶的作用下脱去酰胺基，生成氨。
注：上述脱氨反应生成的NH3对生物体有害，解除方法：
生物体中有大量C、H20化合物→酮酸→机应Aa
生物体中有大量，有机酸时与NH3结合，生成有机酸盐。
还要形成酰氨 Glu（谷氨酰胺）
Asn（天 酰胺）
注：各种Aa降解的终产物均是合成 糖酵解和TCA的中间产物的最后均可通过TCA氧化分解学CO2和H20，其中一些Aa可转化学Gnq生糖Aa，另一些化学射 终产物为乙酰Coh或乙酰乙酰COA，在饥饿糖尿病动物 内可转变为酮化 先酮Aa.
生糖Aa 有些Aa降解生成丙酮酸和TCA循环的酸以后可转化成葡萄糖，称…
生酮Aa 有些Aa的代谢终产物为乙酰COA或乙酰 乙酰COA，在某些情况下饥饿。糖尿病动物体中，它们可转变为酮体（乙酰乙酸。B－羟了酸和丙酮），被称为……。
(二) 脱羧作用：—Aa的脱羧酶作用下发生脱羧基反应，形成胺类化合物。
课 目
目 的要 求
重 点难 点
主要内容:
乙醇胺和胆碱分别是合成脑磷胆和卵磷脂的成分。
Arg（精）→鱼排精胺→腐胺肉类及动物尸体腐烂时发出的恶臭气味，是由细胞分解蛋白质后生成是尸体和腐胺产生的。
羟化作用：
多巴进一步氧化后形成要合物里素（多巴）马铃署、苹果、梨等切开后变黑，就是由于形成黑素三故。在人体的表皮基底层
Aa分解产物的方向。（前石注）尿素的形成和尿素循环：（见教科书）
第八章：核苷酸代谢合成：
（1）、嘌哙核苷酸的生和合成：
1、先形成（IMP）次黄嘌哙核苷酸（又叫肌苷酸），以后瑞转变为其它嘌哙核苷酸。
合成要点 2、IMP 的合成是由5—Pi核糖开始。5—Pi核糖+ATP→5—Pi核糖—1—Ppi代号PRPP
3、嘌哙的各个原子是在PRPP的C—1位置上逐渐加上去的。
过程：1、IMP形成。
2、由IMP形成AMP（胺苷酸）和GMP（鸟苷酸）
（2）、嘧啶核苷酸的生物合成：
1、先形成嘧啶环，然后与Pi核糖形成UMP（尿苷酸）
要点 2、它是由氨甲酰磷酸与ASP反应开始的以后瑞经脱性成乳清酸，
3、乳清酸+PRPP CO2 →UMP→CMP
5—Pi核糖—1—Ppi 尿苷酸 苷酸
主要内容:
核酸的生物合成例：
核苷酸的降解：（各种核苷酸之间的相互关系是12—10 P294）
在生物体内核苷酸 核苷酸酶 核苷+Pi
嘌哙的降解：P295图 （教物科书）
嘧啶的降解：P296
核酸的生物合成
第一节：中心法则核酸：贮存和传递信息怕，
细胞内的遗传信息是由DNA通过转录传给RNA，然后瑞由RNA通过翻译而将其分了结构中贮存的遗传信息传给蛋白质。DNA转录RNA翻译蛋白质复制—指亲找DNA双链的每一条链按碱基础对原则而准确地形成一条新的主补链，结果生成2个与亲代链相同的DNA双链。
碱荃配对原则合成一条与DNA链的一定还段互补的RNA链，称……。
翻译—在RNA的控制下，根据核酸链上每三个核苷酸决定一个Aa的三联体密码规则，合成出具有特定Aa顺序的蛋白质肽链的过程。
中心法则—生物体遗留信息流动途径。由DNA决定RNA的分子碱荃排到顺序，又由RNA决定蛋白质分子的Aa顺序的理论，称可表示号。
逆向转录—在逆转录的酶作用下，以RNA链为模板合成DNA的过程。第二节：DNA的生物合成过程半保留复制：证明过程：大肠杆菌放在培养DNA是双股螺旋结构的，在DNA复制时，亲代DNA的双螺旋先引解旋，然后以每条链模板，按照碱荃两对原则，在这两条链上各形成一条互补链，这样，从亲代DNA的一个双股螺旋链便形成两个双股螺旋链，在每一个就形成双螺旋中，一条链是从亲代DNA来的，另一条则是新形成的，这就叫……。即：亲代DNA双股。
生物学意义：生物细胞的遗传特性是通过DNA的复制得缎带缎带子代细胞的，DNA以半保留方式进行复制，亲代DNA分子的一条DNA链保留在子代分子
课 目
目 的要 求
重 点难 点
主要内容:
中，这可以保持其相对段定性而不段发生变化，这在生物的遗传上是十分重要的。
链有一串(一条)保留在子代DNA的双股链中。
四中，其中营养元素15N追踪。
DNA合成反应及有关酶和蛋白质：合成底物为dNTP，
N1 DATP
N2 DCTP DNA聚合酶
N3 DGTP DNAMg2+ DNA+(n1+n2+n3+n4)ppi
N4 DTTP
即：DNA的合成是以4种元磷酸脱氧核糖核苷为反应物，在DNA聚合酶的催化下，在脱氧核糖核苷酸三向形成‘3.5’— 磷酸乙酯链，生成多脱氧核糖核苷酸长链，同时先成焦磷酸。
（一）（RNA聚合酶）：作用—以DNA为模板合成一般RNA作为合成DNA的引物。
31物合成酶 DNA聚合酶。
比反应很复杂，催化的酶有多种
DNA聚合酶：有多种，其功能不一样，如大肠杆共有3种：（1955年发现并提纯的）是多功能酶。
5‘—3’聚合作用，将脱氧核糖核苷酸逐个加到只有3’—OH末端的多核苷酸RNA引物或DNA链以形成3’、5‘—磷酸乙
功能 酯链。使DNA链沿5‘—3’方向延长。
ppi解—焦磷酸解（DNA链‘23’端）
主要内容:
焦磷酸交换作用：使无机焦磷酸与元磷酸脱氧核苷的焦磷酸基发生交换。 除引物补塞虚，
5‘—3’QH 外切酶作用 引物是RNA再补这秀寒虚
5‘编水解行链DNA 6、切除损伤并修复。
功能 5. 3’、5‘外切酶：当细胞正常合成时，酶活性低，当碱荃排错时马上活跃，要掉错的碱荃，起核是作用。关有帮助聚合酶训别正确的碱荃进入新合成的DNA链的作用。链在3’—OH端将DNA链水解。
DNA聚合酶2：70年代发现，活性弱功能不清楚。可能在修复些外光此 中起某各作用。
DNA作用5‘—3’聚合作用教材P273 表11－1
103×分子量每个细胞分子枚
5‘—3’聚合作用功能 5‘—3’外切
3‘—5’外切（核正作用）
转化 （37。C时每个酶分子每分钟聚合的核苷酸）
109
400
+
+
1
120
100
+
-
+
0.05
400
10－20
+
+
+
50
大肠杆菌中从5‘—3’的外切主要是DNA聚合酶3起作用。
(三)卖核细胞(动物细胞)的DNA聚合酶：α、β、γ和s(核细胞中用1、2、3表示)
(四)DNA连接酶：
作用—催化一个DNA片段的S—Pi和另一个DNA片断和3’—OH结合3‘15’—磷酸二脂链，
DNA—3’—OH—+Pi+5’—DNA+NAD+(或
课 程,基础生物化学
学 时:70
班 级:农学、植保、资环、园艺
教 师:贝丽霞
黑 龙 江 八 一 农 垦 大 学
教 学 进 度 计 划周次
学时
教 学 内 容
备 注
1
1/2
绪论第一章 蛋白质化学第一节 氨基酸
2/4
第二节 肽第三节 蛋白质的空间结构一、蛋白质的一级结构
3/6
二、蛋白质的构象和作用力三、蛋白质的二级结构四、超二级结构和结构域五、蛋白质的三级结构六、蛋白质的四级结构
2
1/8
第四节 蛋白质结构与功能的关系第五节 蛋白质重要性质
2/10
第二章 核酸化学第一节 核酸的种类、分布、与化学组成第二节 核酸的空间结构
3
1/12
第三节 核酸得理化性质第四节 病毒和核蛋白
2/1
第三章 酶第一节 酶的催化性质
教 学 进 度 计 划周次
学时
教 学 内 容
备 注
第二节 酶的命名与分类
第三节 影响酶促反应速度的因素
4
1/18
第四节 酶的作用机制第五节 别构酶与同工酶
2/20
第六节 维生素与辅酶第四章 糖代谢第一节 新陈代谢概论第二节 生物体内的糖类第三节 双糖和多糖的酶促降解
5
1/22
第四节 糖酵解
2/24
第五节 三羧酸循环第六节 磷酸戊糖途径
6
1/26
第七节 单糖的生物合成第八节 蔗糖和多糖的生物合成第五章 生物氧化第一节 生物氧化概述
7
1/28
第二节 电子传递连第三节 氧化磷酸化
8
1/30
第四节 其他末端氧化酶系统第六章 脂类代谢
教 学 进 度 计 划周次
学时
教 学 内 容
备 注
第一节 生物体内的脂类
9
1/32
第二节 脂肪的降解第三节 脂肪的生物合成
10
1/34
第七章 蛋白质的酶促降解和氨基酸代谢第一节 蛋白质的酶促降解第二节 氨基酸的分解与转化第三节 氨及氨基酸的生物合成
11
1/36
第八章 核酸各酶促降解和核酸代谢第九章 核酸的生物合成第一节 DNA的生物合成]
一、复制
12
1/38
二、逆向转录三、基因突变四、DNA的损伤和修复
13
1/40
第二节 RNA的生物合成第三节 基因工程简介第十章 蛋白质的生物合成第一节 蛋白质合成体系的组成一、mRNA
二、tRNA
教 学 进 度 计 划周次
学时
教 学 内 容
备 注
14
1/42
三、核糖体四、辅助因子第二节 蛋白质的合成过程一、氨基酸的活化
15
1/44
二、蛋白质的合成过程三、真核细胞蛋白质的生物合成四、蛋白质翻译后的加工第十一章 代谢调节
实验课 26 学时周次
学时数
序号
实验名称
7
3
1
酶的基本性质
8
3
2
蛋白质含量的测定
9
6
3
还原糖和总糖的测定
10
6
4
淀粉酶活性的测定
11
3
5
氨基酸的纸层吸法
12
3
6
脂肪浸提-------索氏脂肪浸提法
13
2
7
维生素 C 含量的测定
单 元 教 学 计 划名称
第一章 核酸化学
目的要求
了解核酸的发现、种类、分布、组成、重要性，掌握核酸的结构、性质。
重点难点
讲授DNA的分子结构、RNA的三叶草型结构、DNA的性质和核酸的主要理化性质，为进学习核酸的代谢奠定基础。
时间
教学组织
教学方法
核酸的发现——种类——分布——化学组成——生理功能
DNA的结构核酸的结构
RNA的结构
核酸与蛋白质的复合体
单 元 教 学 计 划名称
第二章 蛋白质化学
目的要求
讲授蛋白质的分子结构、重要性质、结构与功能的关系。明确蛋白质结构的不同层次之间的联系，为进一步学习酶和信息代谢奠定基础。
重点难点
氨基酸的两性性质、等电点和光学性质、蛋白质的空间结构和重要性质。
时间
教学组织
教学方法
氨基酸的分类——氨基酸的理化性质——蛋白质的结构——蛋白质的结构与功能的关系——蛋白质的生物学功能
单 元 教 学 计 划名称
第三章 酶
目的要求
了解酶和一般催化剂的相同点和不同点，掌握酶的化学本质
重点难点
酶的专一性、酶催化作用的特点；酶的作用机理；影响酶促反应速度的因素。较系统地掌握酶的一般知识，为学习物质代谢奠定基础。
时间
教学组织
教学方法
酶的概念——酶和一般催化剂的比较（相同点和不同点）——酶的化学本质——酶的命名与分类-酶的专一性和活性中心——辅酶
单 元 教 学 计 划名称
第四章 糖类和糖类代谢
目的要求
了解糖类物质的概念、分类、功能
重点难点
糖酵解、三羧酸循环的反应历程和生物学意义；磷酸戊糖途径的特点和生物学意义；蔗糖和淀粉的合成，明确生物体内糖代谢的基本途径。
时间
教学组织
教学方法
糖类物质的概念——分类——分布——生理功能糖降解:淀粉——葡萄糖—(EMP途径)—丙乳酸发酵无 O2发酵过程 酒精发酵
酮酸
有O2线粒体—（氧化脱羧）—乙
酰辅酶A—（TCA循环）—二氧化碳和水
PPP途径、糖异生途径、TCA回补反应糖合成：单糖（葡萄糖）合成、双糖（蔗糖）合成、多糖（淀粉）合成
单 元 教 学 计 划名称
生物氧化与氧化磷酸化
目的要求
了解生物氧化的概念、特点
重点难点
呼吸链、氧化磷酸化、磷氧比、化学渗透假说、电子传递链和氧化磷酸化作用，明确物质代谢与能量代谢的关系。
时间
教学组织
教学方法
生物氧化的概念——特点呼吸链：概念、组成成分、电子传递抑制剂氧化磷酸化：概念、机理化学渗透假说
单 元 教 学 计 划名称
第六章 脂类代谢
目的要求
了解脂类的分类，掌握乙酰甘油的代谢和合成过程
重点难点
讲授脂肪酸的β－氧化和从头合成，明确糖代谢与脂类代谢的联系。
时间
教学组织
教学方法
脂类物质的概念——分类脂类的降解：
乙酰甘油—（乙酰甘油脂肪酶）—
甘油——a-p-甘油——磷酸二羥丙酮——3-p-甘油醛—（EMP、TCA）—二氧化碳+水
a－氧化
脂肪酸—— β－氧化
β氧化—（TCA）—
r－氧化
二氧化碳+水脂类的合成：
甘油的合成：磷酸二羥丙酮——3-p-甘油——甘油脂肪酸的合成：乙酰辅酶A——脂肪酸（C16）
甘油
乙酰甘油脂肪酸注：饱和脂肪酸从头合成
单 元 教 学 计 划名称
第七章 蛋白质的酶促降解和氨基酸代谢
目的要求
了解肽酶和氨肽酶的分类和功能，掌握氨基酸的降解反应
重点难点
脱氨基作用、氨基酸的合成、氨基酸的酶促降解，氨的同化，与氨基酸合成，碳代谢与氮代谢之间的关系。
时间
教学组织
教学方法
蛋白质_—（蛋白酶）—多肽—（肽酶）—氨基酸
氨基酸代谢：
脱氨基作用降解—— 脱羧基作用
羥化作用
-NH2:转氨基作用提供合成—需要
C架：来源（EMP、TCA、PPP、乙醇酸循环）
单 元 教 学 计 划名称
第八章 核酸的酶促降解和核酸代谢
目的要求
了解核酸的酶促降解过程所涉及的酶
重点难点
讲授核酸的酶解和核苷酸合成
时间
教学组织
教学方法
核酸—（核酸酶）—核苷酸—（核苷酸酶）
磷酸
碱基—降解
—核苷—（核苷磷酸化酶）—1-P-戊糖
核苷酸的合成p264
单 元 教 学 计 划名称
第九章 核酸的生物合成
目的要求
掌握基本概念：中心法则、半保留复制、转录、逆转录、基因突变；了解DNA合成反应及有关的酶和带白质
重点难点
讲授DNA的复制的基本规律和基本过程、DNA的损伤和修复及RNA转录，明确其生物合成的特点
时间
教学组织
教学方法
四种脱氧核苷酸（dATP、dGTP、dCTP、dTTP）在DNA聚合酶和镁离子的作用下，生成DNA和PPi
单 元 教 学 计 划名称
第十章 蛋白质的生物合成
目的要求
掌握基本概念：翻译、遗传密码：遗传密码的特性、tRNA的结构特点
重点难点
讲授蛋白质生物合成过程，真核细胞与原核细胞蛋白质生物合成的区别，明确其特点以及与核酸的关系。
时间
教学组织
教学方法
场所——核糖体蛋白质的合成 原料——氨基酸
能量——ATP或GTP
遗传密码蛋白质合成体系的组分 tRNA
辅助因子
1、氨基酸的活化
2、肽链合成的起始
3、肽链的延伸蛋白质合成
4、肽链合成的终止和释放
5、合成后的加工与运转
真核细胞与原核细胞蛋白质合成的区别
单 元 教 学 计 划名称
第十一章 代谢调节
目的要求
重点难点
讲授酶活性的调节机理和酶合成的调控机理，明确这两面种调节在代谢上的重要性。
时间
教学组织
教学方法
课 目
绪论
目 的要 求
了解生物化学的研究内容、发展、分类及其与它学科的关系
重 点难 点
主要内容:
绪 论一,生物化学的研究内容
1.概念生物化学:是生命的化学,是研究微生物、植物、动物及人体等的化学组成和生命过程中的化学变化的一门科学。
2.内容
（1）静态生化：研究生物体内各种化合物的组成及其含量、化学组成、化学性质、功能等。
静态生化(第1 章到第3章)重点介绍生物大分子。
（2）动态生化：生物的代谢过程。动态生化（第4章到第9章）重点介绍糖类、脂类、蛋白质和核苷酸的基本代谢及能量代谢。
（3）信息代谢和代谢调节（第10章到第11章）。
3.生化的分类 动物生化
植物生化
微生物生化二 生物化学的发展
1,现代生物化学可以从法国著名化学家拉瓦锡研究燃烧和呼吸叙述起,即18世纪下半叶，大约相当于清朝乾隆年间。
2,18世纪，由化学家通过科学试验，发现生物体的呼吸氧化作用；发现柠檬酸、苹果酸等生物中间代谢产物。
3,19世纪后，在生物学、化学、物理学方面有极大的进展,
生物化学的发展过程:
（1） 1930--1950年：糖酵解、三羧酸循环、氧化磷酸化、脂肪代谢
（2） 1950--1960年：DNA的双螺旋结构、分子遗传的中心法则
（3） 1960--1980年：遗传工程、细胞工程、酶工程、发酵工程 ---以上四项为“生物技术”
主要内容：
4,在我国，远在上古时代,劳动人民在从事生产活动过程中已逐渐积累了不少关于生物化学的知识。
三,生物化学和其它学科的关系
生物化学是介于生物学与化学之间的一门边缘科学，它与化学特别是有机化学和物理化学有着密切联系，即生化是各门学科的基础。
生物学 化学 生理学
农业科学 | 医药学
分类学 生物化学 遗传学
微生物学 | 生态学
微生物学
权威人士预言,21世纪将是生命科学的时代。生物化学不仅是生命科学的带头学科之一，而且在医学、工农业生产、轻工食品、能源环保、生物工程等领域是得到广泛的应用。
本课程总学时数70学时，讲课44学时，实验26学时。考试成绩理论80%，实验20%。
第一章 蛋白质
蛋白质：是由ａ＿Ａa结合而成的多肽链。再由一条或一条以上的多肽链按各种特殊方式组合而成的高分子化合物。
第一节 蛋白质的化学组成
一．蛋白质重要生物学意义：
１．催化作用
２．激素作用
３．肌肉收缩
４．输送作用
５．免疫作用
６．生物膜功能
７．保护结缔作用
８．接收和传递作用
课 目
蛋白质的化学组成、氨基酸分类
目 的要 求
了解蛋白质的概念、化学组成、分类，掌握蛋白质的生物学功能及氨基酸的分类
重 点难 点
蛋白质的生物学功能、氨基酸分类
主要内容:
９．控制生长和分化
１０．毒蛋白
序列－分子中的Ａａ种类和顺序
基础 构象－肽链的分子多少及空间结构
组装－四级结构（酶原－酶．胰岛素元－胰岛素）
二,蛋白质的化学概念
１．所有的蛋白质都是由２０种Ａａ组成的多分子有机物。即蛋白质是以Ａａ为基本单位的生物大分子。
２．蛋白质的分子量是巨大的。
３．蛋白质经水解后的产物是Ａａ。
三,蛋白质的化学组成
许多蛋白质已经获得结晶的纯品，根据蛋白质的元素分析发现，它们的组成中都有
Ｃ．Ｈ．Ｏ．Ｎ和少量的Ｓ。有些蛋白质还有少量的其它元素如：Ｐ．Ｆe．Ｚn．Ｍo．Ｉ等。这些元素在蛋白质的组成百分比为：
Ｃ：５０－５５％Ｈ：６－８％．Ｏ：２０－２３０％．Ｎ：１５－１８％．Ｓ：
０－４％。蛋白质的平均含量为１６％，这是蛋白质元素组成的特点，也是凯氏定氮法测定蛋白质含量的计算基础。蛋白质含量＝蛋白质＊６．２５。（６．２５为１６％的倒数）。
四,蛋白质的化学结构
组成蛋白质的Ａa的结构通式,
H
|
R-C-COOH
|
NH2
课 目
氨基酸的重要理化性质
目 的要 求
掌握氨基酸的理化性质
重 点难 点
氨基酸的旋光性、紫外吸收特性、两性性质和等电点，掌握氨基酸参与的反应
主要内容:
各种氨基酸的不同之处只有R不同。
五,蛋白质的分类：
根据蛋白质的组成分{简单蛋白－－完全由Ａa组成的蛋白质，即：水解 产物只有Ａa。如：核糖核酸酶。
｜结合蛋白－－水解产物除Ａa外还有无机物，有机成分。
｜ 如：血红蛋白．脂蛋白．磷蛋白等
结合蛋白的非Ａa部分称辅基。
第二节 蛋白质的基本结构单位－－氨基酸
一,蛋白质的水解
蛋白质可以被酸．碱或是蛋白质酶催化水解。在水解过程中，逐步降解为分子量越来越小的肽链，直到最后成为Ａa的混合物。
根据蛋白质的水解程度可分为{部分水解－－又称不完全水解，得到的产物是
｜各种大小不等的肽段和Ａa。
｜完全水解－－又称彻底水解，就简单蛋白质而言
｜水解得到的产物是各种Ａa的混合物。
二,Ａa（氨基酸）的分类
Ａa的通式为,Ｈ
｜
Ｒ－Ｃ－ＣＯＯＨ
｜
ＮＨ２
根据Ｒ基团的极性分为四大类:
{１．Ｒ基团没有极性的Ａa：共８种，丙氨酸ala．缬氨酸val．亮氨酸leu．异亮氨酸
主要内容:
｜ile．脯氨酸pro．苯丙氨酸phe．色氨酸try．甲硫氨酸met．
｜２．Ｒ基团有级性，但整个分子无在ＰＨ中性条件下不带净电核：共７种，甘氨酸
｜ gly 丝氨酸ser．苏氨酸thy．半光氨酸cyr．酪氨酸tyr．天冬酰氨asn．
｜谷酰氨gln。
｜３．Ｒ基团有级性，分子在ＰＨ中性条件下净负电核：２种，天冬氨酸asp．谷氨酸
｜glu崐 ｜４．Ｒ基团有级性，但整个分子在ＰＨ中性条件下带正净电核：共３种，赖氨酸lys
｜ 精氨酸arg，组氨酸his．
三,不常见的蛋白质氨基酸
蛋白质组成中除了上面提到的２０种常见的Ａa外少数蛋白质中还分离出不常见的特有的Ａa，它们都是由常见的Ａa衍生出来的，即都是正常的Ａa 的衍生物。
四,非蛋白质Ａa：
除去参与蛋白质组成的２０种普通氨基酸及少数不常见Ａa外，还在各种组织中和细胞中找到２００多种其它Ａa，呈游离或结合状态，但并不存在于蛋白质中，称非蛋白质Ａa。
主要内容:
它们大多数是蛋折质中存在的a－Ａa的衍生物，但也发现有b-,r-,s－Ａa。
五．Ａa的提要理化性质
（一）一般理化性质：
１．具有旋光性（甘氨酸除外）
２,色氨酸try，酪所酸tyr，苯丙氨酸phe在２８０nm处有紫外线吸收特性。
３．Ａa是无色结晶，熔点很高２００－３００摄氏度。
４,溶解度不同：
{１．在水中酪氨酸tyr,谷氨酸glu，天冬氨酸asp，溶解度小。脯氨酸pro．精氨酸崐 ｜arg．赖氨酸lys溶解度大。
主要内容:
｜２．所有的Ａa都溶于酸和碱。
｜３．只有脯氨酸溶于乙醇。
｜４．所有Ａa都不溶于乙醚。
（二）Ａa的两性性质
３,Ａa的等电点：
当Ａa处于两性离子并且要能解离成阴阳离子的数目和趋势相等时，则Ａa处天南地北的ＰＨ值叫等电点。用ＰＩ 表示，对于每种Ａa都有特定的等电点。之所以各种Ａa的等电点不同因为各种Ａa结构中的－ＣＯＯＨ和－ＮＨ２和－Ｒ都不同。
当Ａa处于等 电点时，由于静电作用，其溶解度最小，最易沉淀。所以对一个Ａa的混合液当调节ＰＨ值时，就可以把某种Ａa沉淀下来，即当ＰＨ值与哪个Ａa的ＰＩ值相等时，哪种Ａa就沉淀下来。这种性质在农业生产中有重要的意义。如：小麦面筋水解法产生谷氨酸,微生物发酵法产生谷氨酸。
４,从ＰＫ（解离常数） 计算等是点ＰＩ
Ａa的ＰＩ是根据Ａa上的解离常数来决定的。
即Ａa等电点相当于该Ａa两性离子水解两侧基团的ＰＫ和的一半。
（三）a－氨基酸的化学反应：
一．a－氨基酸参加的反应：
１．与亚硝酸反应：
Ａa的氨基和其他的胺一样在室温下和亚硝酸作用生成Ｎ２。
在标准条件下测得生成的Ｎ２的体积即可计算出Ａa的量。此法用于Ａa定量和蛋白质水解程度的测定。
２．与酰化试剂的反应
Ａa的氨基与酰氨或酸酐在弱碱性溶液发生作用时，氨基即被酰基化。这些酰试剂在多肽和蛋白质人工合成中被用作氨基的保护试剂。
化学式见书上。
３．桑格反应（ＤＮＦＢ）
烃基化反应即Ａa氨基的Ｈ原子可被烃基取代。这个反就首先被英国的Sanger用来鉴定多肽或蛋白质的ＮＨ２未端Ａa。
化学式见书
４．艾德曼反应用于鉴定多肽或是蛋白质的Ｎ－未端Ａa，它在多肽和蛋白质的Ａa顺序方面
主要内容:
占有重要的地位．
５．形成西佛碱反应
Ａa的氨基与醛类化合物反应生成弱碱。西佛碱是以Ａa 底物的某些酶促反应如氨基酸的中间产物
６．与丹磺酰氯反应。 以上几个的反应见书上！
二．a－羧基参加的反应：
Ａa的a-羧基的其它的有机酸的羧基一样在一定的条件下可以发生成盐．成酯．成酰氯．成酰氨以及成羧和叠氮化反应。
１．和碱反应
２．和醇反应当Ａa的羧基变成甲酯．乙酯或钠墁后，羧基的化学反应性能好被植物或者说羧基被保护，而氨基的化学反应性能和到加强或说氨基被活化，容易和羟基或酰基结合。这就是为什么氨基酸的酰基化和羟基化需要在碱性溶液中进行的原因。
（三）a－氨基酸的a－羧基共同参加的反应
与茚三酮反应
（四）侧链Ｒ基参加的反应。
１．丝氨酸苏氨酸羟脯氨酸都有－ＯＨ参和酸反应生成酯。
２．酪氨酸，组氨酸分子中都含芳香环或苯环，都能和重氨化合物反应生成棕红色物质。
３．胱所这酸分子中含有的二硫链可被氧化或还原而打断：
第三节 肽一．肽（肽单元）：一个Ａa的a－羧基和另一个Ａa的氨基脱水缩合而成的化合物。
二肽：由两个Ａa组成的肽。
三肽：由三个Ａa组成的肽。
寡肽：由较少个Ａa组成的肽。（二肽三肽四肽五肽）
多肽：由较多个Ａa组成的肽。
二．肽键：一个Ａa的羧工与另一个Ａa的氨基形成一个取代的酰氨键，这个键称肽键。
酰胺平面：又称肽平面。组成肽键的４外原子ＣＯＮＨ和与之相连的两个a-Ｃ原子都处于一个钢性结构平面上，这个平面叫酰胺平面。
主要内容:
｜ ｜
基中－Ｃ－Ｎ－叫肽键。（酰氨键）
三．肽链结构中的几个概念
１．Ａa残基：肽链中的Ａa由于参加肽链的形成，已经不是完整的Ａa，这种残缺不全的Ａa叫￣。
２．Ａa侧链：多肽上链当中，不参加线性结构的那部分，（Ｒ１Ｒ２）。
３．Ｎ端：多肽链上载有自由a－氨基的一端叫￣或氨基未端，通常写在左边４．Ｃ端：多肽链上载有自由a羧基的一端叫￣或羧基未端，通常写在右边。
四硫键,在多肽链的相应部位上有两个半胱氨酸残基脱氢相互连结起来，是连接肽链内或肽链间的主要桥链。作用：主要是对蛋白质起稳定肽键，空间结构的作用。
－Ｓ－Ｓ－此为二硫键。
五．肽的物理化学性质：
１．对于一个肽来说，结晶熔点高，可以以两性离子存在。
２．ＰＨ为０－１４范围内，亚氨基不解离（－ＮＨ－）对于肽来说，显酸．碱性主要决定于Ｎ端和Ｃ端以及Ｒ基团上的解离基团。
３．由于肽链上的Ｎ端和Ｃ端间隔较远，（Ａa中的距离大）静电力较弱。
４．肽也有等电点，在等电点时肽静电荷为零 。
５．肽的化学反应也和Ａa一样游离a－氨基．a－羧基和Ｒ基可以发生和Ａa中相应的反应。如Ｎ端Ａa残基也可以与茚三酮反应发生定量反应。
６．双缩脲反应（为多肽蛋白质特有的而Ａa没有的颜色反应）
六．肽的命名：
根据组成的Ａa残基命名，从Ｎ端向Ｃ端逐个称呼，除最后一个因具有完整的ＣＯＯＨ而称作氨基酸外，其它的都叫酰 。
主要内容:
set－gly－glu－asp－leu
丝氨酰甘氨酰谷氨酰天冬氨酰亮氨酸七．几种常见的多肽化合物
第四节 蛋白质的结构
由于组成蛋白质的肽的数目．结构不同，从而导致蛋白质也不同。
一．蛋白质的一级结构,
肽链中的Ａa排列顺序及硫键的位置。（维持蛋白质一级结构的化学键有肽键．硫键）
胰岛素：一级结构最早被测定的蛋白质，由５１个Ａa组成，两个 链，Ａ链２１个Ａa
组成，Ｂ链３０个Ａa组成。Ａ 链和Ｂ链是通过二个二硫键相连接且Ａ链在第６和１１位上和两 个半胱氨酸通过二硫键相连成链内小环。
二．一级结构的测定：
实质就是测定Ａa的排列顺序。
１．一般测定步骤
１）测定蛋白质分子中多肽甸的数目，根据蛋白质未 端残基的摩尔数和蛋折质分子量可以确定蛋白质分子中的多肽数目。
２）拆开蛋白质分子的多肽链，如果蛋白质是由几条不同的多肽链构成的，则必须设法把这些多肽链拆开并单独分离开来，然后测定每条多肽链的Ａa顺序。
３）完全水解测定多肽链的Ａa组成，经分离提纯的多肽链一部分样品进行水解，测定它的Ａa组成，并计算出Ａa成分的百分含量。
４）分析多肽链的Ｎ端和Ｃ端残基，多肽链的另一部分样品进行Ｎ未端 和Ｃ未端残基的鉴定，以便建立两个衙要的Ａa顺序参考点。
５）断裂多肽链所有二硫键，这可以用过甲酸氧化或用巯基化全物还原实现。
６）多肽链部分水解和肽段分离，用两种或几种不同的断裂方法将多肽链样品降解为两套或几套肽段，并将这些肽段分离开来。
７）测定各个肽段的Ａa的顺序，目前最常见的是艾德曼降解法。
８）确定肽段在多肽中和次序。利用两套或几套肽段的Ａa顺序彼此间有交错重叠，可拼凑出整条的Ａa顺序。
９）确定原多肽链中二硫键 和酰胺基的位置。
测定一级结构的意义：
课 目
蛋白质的结构
目 的要 求
了解蛋白质的一级结构的测定步骤和方法，掌握蛋白质的空间结构
重 点难 点
蛋白子的一级、二级、三级和四级结构
主要内容:
蛋白质是由Ａa组成的高分子有机化合物，不同蛋白质的Ａa种类，数目和排列顺序各异，这是蛋白质生物学功能多样性的基础，一级结构的变异导致生物学功能的变化，（如：链刀状败血病）了解蛋白质的一级结构对于研究蛋白质结构和功能和关系，人工合成蛋白质有重要和深远的意义。
２．常用一级结构的测定方法：
１）Ｎ－未端分析
a．ＤＮＦＢ法，在前面的Ａa化学反应中a－ＮＨ２参加的反应中曾提到ＤＮＦＢ与Ａa的a－ＮＨ２发生的反应广泛地被用于测定多肽或蛋白质中的Ｎ－未端Ａa。
ＤＮＦＢ＋Ｈ２ＮＣＨＣＯＮＨＣＨＣＨＣＯ．．．ＮＨＣＨＣＯ－－>
反应见笔记！
其中ＤＮＰ－Ａa不溶于有机溶剂其它则溶所以当用有机溶剂如乙酸乙酯抽提时将ＤＮＰ－Ａa提取出来，作级层上析，薄层层析或高效液相，色谱进行分离测定和定量测定。
b,丹磺酰氯法，方法 原理同ＤＮＦＢ法，由于丹磺酰基具有强烈的萤光，灵敏度比ＤＮＦＢ高１００倍，并且水解的ＤＮＳ－Ａa不需要提取可以址接肜纸电泳或薄层层析加以鉴定。
反应见笔记。！1
c．艾德曼法，苯异硫氰酸酯法（ＰＩＴＣ法）
反应见笔记！
产生的ＰＩＣ－Ａa经有机溶剂抽提干燥后可以用薄层层析法气相色谱法和高效液相色谱法进行鉴定。剩余的肽仍是一个整个的肽链，可再次用Edwan法连接一个末端Aa鉴定,这样一个Aa就可以都鉴定了,而以上两种方法则不能.`
２）Ｃ端分析：
a肼解法，是目前测定Ｃ端 Ａa的最重要的化学方法。
主要内容:
b羧肽酶法，目前最有效最常用的方法，常用的羧肽酶有四种，a．b．c．y。肽羧酶是一类肽链外切酶，它专一定从肽边的Ｃ端开始逐个进行降解，释放出游离 Ａa，被释放的Ａa数目与种类随反应时间而变化，根据释放的Ａa量与反应时间的关系，便可以知道该及链的Ｃ端Ａa顺序。
（２）二硫键的断裂和多肽链的分离,
（４）多肽链降解，天然的蛋折质分子多在１００个残基以上，而最常用也是最有效的Edman化学降解法一次只能连续降解几十个残基。因此必须设法将多肽断裂成较小的肽须，然后把它们分离开来，测定每一肽段的Ａa顺序。为此经过分离提纯并打开二硫键的多肽链选用专一性强的蛋白水解酶或试剂进行有控制有裂解。
a．酶裂解法：
胰蛋白酶：只断裂赖氨酸或精氨酸的羧基参与形成的肽键。
胰凝乳蛋白酶：专门水解色氨酸．苯丙氨酸．酪氨酸羧基参与形成的肽键。
嗜热菌蛋白酶专门水解亮氨酸．异亮氨酸．缬氨酸氨基组成的肽键。
b．化学裂解法，此法获得的肽段一般都此较大，适合在自动顺序仪中测定顺序，崐因此对大分子量的蛋白质顺序测定是很重要的。
溴化氰裂解法，作用于甲硫氨酸残基的羧基参加形成的肽键。
（５）肽段的Ａa顺序测定，用两种方法可多种特定的化学试剂或蛋白酶，对不同的试剂或者酶作用于该肽链所得到的小肽段进得Ａa组成分析，根据分析结果就可以推断出全肽的Ａa顺序。
（６）二硫键位置的确定：
３,蛋白质分子中重要的化学键：
｜ ｜肽键 是肽链骨干的基本连接键。
｜共价键 { 二硫键 存在于两个半胱氨酸之间化学键{ ｜酯键 存在离极基团间
｜ ｜配位键
｜
｜ ｜氢键 在级性基团间
｜非共价键 {离子键 同上
｜疏水键 在非极性基团之间
｜范德华力 同上
主要内容:
三．蛋白质构象和维持蛋白质构象和作用力：（见书Ｐ４５）
四．蛋白质的空间结构（三维结构）：
指蛋白质分子中原子的空间排列分布和肽链的走向，包括蛋白质的二级．三级和四级结构
（一）,蛋白质的二级结构指蛋白质分子中多肽链的本身的折叠和盘绕方式。
1．a－螺旋结构 2．b－折叠结构 3．b-转角 4．自由卷曲等。 ３．β－转角：
４．无规则卷曲。
（二）蛋白质的三级结构指蛋白质多肽链在二级结构．超二级结构 的基础上主链构象和侧链构象相互作用进一峭卷曲和折叠形成特定的球状分子结构。维持三级结构的作用力有肽键．二硫键．氢键．离子键．疏水键和范德华力。其中疏水键 的三级结构中具有突出作用。蛋白质分子很少以简单a－螺旋或b－折叠形式存在，多肽链进一步折叠或盘绕产生三级结构。如：（见书上Ｐ６１）
三级结构的特点：小分子蛋白质中结构域是它的三级结构大分子蛋白质可能有多个结构域球状分子结构，侧链基团Ｒ为极性的Ａa残基由于亲水性大部分位于分子表面，增加蛋白质分子的水溶性，侧链基团Ｒ为非极性的Ａa残基，由于疏水作用而需要集在大分子内形成密的疏水中心。
使蛋白质胶体溶液稳定的因素:
＋ ＿
１．蛋白质多肽链上含有许多极基团，－ＮＨ３，－ＣＯＯ，－ＳＨ，－ＣＯＮＨ－具有高度匠亲水性，当与水接触时极易吸附水分子，使蛋白质颗粒外转形成一层水膜，将颗粒彼此隔开不致互相之间碰撞凝聚而沉淀。
２．蛋白质是两性电解质，在非等 电状态时，相同蛋白 质颗粒带有同性电荷，使蛋折质颗粒之间相互排拆，保持一定的距离，不致互相凝聚而沉淀。
但当除去水膜 中和其它电荷时，蛋白质胶体的亲水体系就被破坏，沉淀现象随之产生，这种性质是盐析法和分段盐析法分离蛋白质的依据。
蛋白质沉淀的因素：
１．中性盐沉淀。
２．有机溶剂沉淀。乙醇．甲醇．丙酮等有机溶剂破坏蛋白质分子水膜，使之沉淀。
主要内容:
３．重金属盐沉淀。
４．生物碱溶剂沉淀
５．等电点沉淀。
６．使蛋白质溶解度降低的其它因素如：高温．高压．紫外线
去污剂等沉淀。
（三）蛋白质的四级结构：
指二条或多条肽链以特殊方式结合成有生物活性的蛋折质。组成四级结构每条多肽链称亚基单独存在无生物活性。只有全成四级结构 才具有完整的生物活性。如：血红蛋白。
具有三级结构的球蛋白通过非共价键彼此缔合在一起形成的零集体。
第二章 核酸一、核酸的发现:
二．核酸的种类：
三．核酸在细胞内的分布：
１．ＲＮＡ的分布：９０％ＲＮＡ存在于细胞抟中，１０％存在于细胞核及其它细胞器中（线粒体．叶绿体）。
细胞中ＲＮＡ有三种：
１）转移核糖核酸（tＲＮＡ）：占全部ＲＮＡ的１０￣１５％，都存在于细胞质中，由７９－８０个核苷酸组成，分子量是最小的ＲＮＡ。主要功能是在蛋白质的合成中起着携琏活化的Ａa的作用。
２）核糖钵核糖核酸（rＲＮＡ）：占全部ＲＮＡ的７５－８０％，存在于细胞质中的核糖体中（它是全成蛋白质的细胞器。）
３）信使核糖核酸（mＲＮＡ）：占全部ＲＮＡ的５－１０％，它存在于细胞核中崐。在蛋白 质合成中起着决定Ａa顺序的模板作用。
２．ＤＮＡ的分布：
１．在真核细胞中主要在细胞核中为９８％，极少数的存在于线粒体中和叶绿体中。
２．在原核细胞中不具有明显的细胞核，ＤＮＡ存在于一个称为类核的结构中，与精所这酸和亚精氨酸结合存在。
四．核酸的化学组成：
主要内容:
｜磷酸 ｜腺嘌呤 Ａ
｜ ｜嘌呤碱{ 鸟嘌呤 Ｇ
核酸－－>核苷酸{核苷{
｜ ｜嘧啶碱{胞嘧啶 Ｃ
｜胸腺嘧啶 Ｔ
｜尿嘧啶 Ｕ
见教材Ｐ８。
五．核酸的重要性：
１．ＤＮＡ是遗传信息的载体。
核酸的碱基的顺序组成遗传密码，遗传信息是以密码形式贮存，并通过复制传递给后代。这些密码经过转录和翻译后使形成各种不同的蛋白质，遗传性状就是迷样表达出来的。
２．ＲＮＡ在蛋白质生物合成中起重要的作用。
第一节 核酸的结构
（一）ＮＤＡ的结构：
一．ＤＮＡ的一级结构，是指构成ＤＮＡ的核苷酸之间的连接方式以及排列顺序。
一级结构表示方法 （见书Ｐ１４－１５）
二．ＤＮＡ的二级结构：
是由沃森和克里克于１９５３年提出的，是指具有一级结构的ＤＮＡ在氢键作用下形成的规则空间折叠卷曲。（双螺旋结构）
模型要点：
碱基互扑原则：
双螺旋稳定性的因素：氢键．Ａ＝Ｔ，Ｇ＝Ｃ,虽是弱键但数量大作用力也就大。
碱基堆积力，是双螺旋结构稳定性的主要作用力，此氢键大离子键,磷酸基团与阳离子之间形成的离子键消除了二链之间的负电荷的作用力有助于稳定双螺旋结构。
主要内容:
DNA双螺旋结构是ＤＮＡ在水溶液中最稳定的构象，也是生物体内天然ＤＮＡ的重要构象。这一模型的提出不仅推动了ＤＮＡ的生物学和遗传学功能方面的天空，同时也促进了ＤＮＡ结构方面的继续研究。并发现了ＤＮＡ双螺旋结构的其它类型，而是促进和发展。Ｐ１９自学。
ＤＮＡ的超螺旋结构,有的ＤＮＡ分子首尾连接成环。环状的双螺旋结构ＤＮＡ可以作多次扭曲形成像麻花状结构叫￣。
意义：１．具有更紧密的形状，因此，在ＤＮＡ组装中具有更重要的作用。２．形成超螺旋结构可以改变双螺旋的解开程度，影响ＤＮＡ分子与其它分子的相互作用，从而执行正常功能。
碱基堆积力：在ＤＮＡ双螺旋结构中上下碱基对的间距只有０．３４nm，因此双螺旋内部的碱基对在垂直方向上堆积起来形成的力叫￣。
ＲＮＡ的结构：
一．ＲＮＡ一级结构：指核苷酸之间的排列方式和连接方式。
ＲＮＡ的一级结构和ＤＮＡ的一样，也是以３'，５'－磷酸二酯键连接成的多核苷酸链，ＲＮＡ基本上以单链的某些区段能够发生折叠，而折叠部分的一些碱基由于相互靠近且互扑而形成氢键（和ＤＮＡ相反）而另一部分则不能形成碱基对而呈环状形成发夹形结构。
图形见书！
二、RNA的二级结构,指tRNA单链通过组他折叠形成的一种形状象三叶草的结构.tＲＮＡ，mＲＮＡ，rＲＮＡ在一级结构上一样，但在二级结构上有差异rＲＮＡ和mＲＮＡ无规则但tＲＮＡ有。
tＲＮＡ二级结构部体上呈三叶草结构，双螺旋区构成了叶柄，实环区好象是三叶草的三片小叶，分为氨基酸臂，三氢尿嘧啶环，反密码环，额外环和Ｔ４Ｃ环五个部分组成的。
其特征为：Ｐ２４。
稳定力：氢键，碱基作用力。
酸分子在引力作用下可以下沉。不同构象的核酸（线形．环形超螺旋结构）蛋白质及其杂质，在超离心机的强大引力场中沉降速度有很大差异。所以用超离心法纯化核酸或将不同的构象的核酸进行分离也可以测定核酸的沉降常数与分子量。
二．两性解离：
核酸分子结构中既含有呈酸性的磷酸基团，也含有呈碱性的碱基。所以为两性电解质。，可以发生两性解离。但磷酸的酸性较强，所以核是具有较强酸性
主要内容:
的两性电解质。核酸在等电点时溶解度最小，易沉淀。根据核酸的解离性质，用中性或偏碱性的缓冲液使核酸解离成阴离子，置于电电场中使向阳极移动，即电泳。根据迁移率与核酸大小和构象有关，可以用电泳法进行分离和鉴定。
三．紫外线吸收性质：
嘌呤碱与嘧啶碱具有共轭键，使碱基．核苷核苷酸和核 酸在２３０￣２９０nm的紫外线波段有强烈的吸收峰，最大吸收值在２６０处。最低吸收值在２３０处，不同核酸的吸收特性不同，所以可以用眦外线分光光度计加以定量及定性测定。
四．核酸的变性与复性：
（一）．变性：天然核酸在某些物理或化学的因素作用下破坏了分子中的氢键，双螺旋变在单链，但并不涉及共价键的断裂这一过程叫￣。
引起变性的因素：
１．高温：热变性用加热的方法使ＲＮＡ变性叫￣热 变性过程可通过测定Ａ２６０的值进行跟踪Ｐ３１－－Ｐ２－２３。
２．酸碱。
３．变性剂。（尿素）
变性后的特征:
１．Ａ260值升高ＤＮＡ变性的一由于双螺旋解体碱基堆积环不存在基于双螺旋内部的碱基暴露崐出来使变性后的ＤＮＡ地260nm此外线吸收率比变性前明显增高,这种现象称增色效应。
２．粘度下降
３．浮力密度增大
４．沉降速度加快
Ｔm解链温度（熔解温度或熔点）通常把ＤＮＡ的以螺旋结构失去一半时的温度称￣。Ｔm一般在７０￣８５摄氏度。
与Ｔm有关的因素：
ＤＮＡ的均一性，均一性越高Ｔm值越小。
Ｇ－Ｃ碱基对含量，含量越高Ｔm越大。Ｇ－Ｃ键
介质中的离子强度，离子强度越低Ｔm值越小。
注意：ＲＮＡ分子中有局部的双螺旋区，所以ＲＮＡ也可以发生变性，但Ｔm值较低变性曲线也不那么陡。
（二）复性：
变性ＤＮＡ在适当的条件下，又可使彼此分开的链重新缔合成双螺旋结构，这个过程叫￣。ＤＮＡ变性后许多理化性质以得到恢复，生物活性也可以得
课 目
核酸和蛋白质的复合体
目 的要 求
了解核酸和蛋白质复合体的常见实例
重 点难 点
病毒、染色体
主要内容:
到部分恢复。
退火：热变性ＤＮＡ的两条互补单链，在缓慢冷却条件下可重新结合恢复双螺旋结构，这种复性叫￣。
减色反应：当变性的呈单链的ＤＮＡ，经复性双重新形成双螺旋结构时，其溶液的Ａ２６０值则减小，（最多可减小至变性前的Ａ２６０值）这种现象叫￣。
分子杂交：两条来源不同但具有碱基互补关系的ＤＮＡ单链分子与ＲＮＡ分子在去掉变性条件后互补的区段能够退火复性形成双链ＤＮＡ分子或ＤＮＡ／ＲＮＡ异质分子，这一过程叫￣。
核酸的杂交在分子生物学或分子遗传学的研究中，应用极广，许多重大的分子遗传学问题都是用分子杂交来解决的。
五．核酸的降解：
指核酸在酸碱作用下，发生共价键的断裂，多核苷酸链被打断，分子量变小。这一过程叫￣。
第三节 核酸与蛋白质的复合体——核蛋白指核酸和蛋折质结合在一起,整体表现为一体,为非共价键结合如：染色体．病毒．核糖体．
一．病毒：
（一）病毒的种类和结构：
病毒是由具有侵染性的核 酸＋蛋白质组成，是属于细胞内的寄生物，（即：只有侵入寄主细胞内的系统而进行繁殖），但病毒也和其它生物一样，具有繁殖，遗传．变异等生命现象，病毒能引起动物和植物发生多种疾病。
一个完整的病毒称病毒颗粒。
结构,蛋白质衣壳：１保护核酸不受酶的分解和机械破坏。 ２决定寄主专一性。病毒侵染寄主细胞是靠病毒的衣壳蛋白辨认寄主细胞外壁的特殊部位。然后，将病毒的核酸释放到寄主细胞中去，并破坏寄主细胞
主要内容:
的正常代谢过程。使寄主细胞进行病毒颗粒的复制。以后，受侵染细胞死亡并溶解，新形成的病毒粒子则从其中释放出来。
３起着将病毒传至寄主细胞的作用。
核酸：位于病毒颗粒体的中心，病毒的侵染性是由核酸引起的。
主要内容:
二）几种主要病毒举例：
１．微生物病毒：以细菌或放线菌为寄主细胞的病毒，也叫噬菌体病毒。
２．植物病毒：是以植物细胞为寄主的病毒。
特点：核酸多数都是单链ＲＮＡ也有双链ＲＮＡ，少数以ＤＮＡ为核酸非常罕见。
３．动物病毒：以动物为寄主的病毒。ＤＮＡ、ＲＮＡ都有，但在同一病毒颗粒中只能有一种。不能并存。在总体上看，病毒颗粒比植物病毒大。
二．染色体：
真核细胞中含量丰富。
１．染色体中蛋白质的成份：
ＤＮＡ＋组蛋白，见Ｐ３５。
核酸的分离提纯和含量测定：
一．ＤＮＡ的分离提纯：
（一）从病毒中分离提纯ＤＮＡ。
１．先分离病毒颗粒．再提取ＤＮＡ。
２．直接从病毒感染的细胞中分离提纯病毒ＤＮＡ。
（二）高等植物细胞中ＤＮＡ分离提纯：
课 目
蛋白质的重要理化性质
目 的要 求
掌握蛋白质的重要理化性质，了解蛋白质结构和功能的关系
重 点难 点
蛋白质的沉淀特性、变性性质、吸光性质
主要内容:
二．核酸含量的测定：
１．定磷法,
２．定糖法：
第六节 蛋白质的重要性质一、蛋白质胶体的性质:
由于蛋白质的分子量很大,一般在10,000～1,000,000之间，因此它水溶液必然具有胶体性质。
１．布朗运动
２．光散射现象
主要内容:
３．电泳现象：蛋白质是由Ａa组成的，Ａa是两性离子所以蛋白质也是两性离子,在碱性介质中为阴离子通电后向阳极移动,在酸性介质中为阳离子,通电后向阴极移动.蛋白质在电场中能够泳动的现象称为电泳。
４．不能透过半透膜
５．吸附能力
使蛋白质胶体溶液稳定的因素,＋ ＿
１．蛋白质肽链上含有许多极性基因－ＮＨ３，－ＣＯＯ，－ＳＨ，－ＣＯＮＨ－ 等，具有高度的亲水性。当与Ｈ２Ｏ接触时，极易吸附水分子，使蛋白质颗粒外转形成一层水膜，将颗粒彼此隔开不致到相凝聚而沉淀。
２．蛋白质是两性电解质，在非等电状态时，相同的蛋白质颗粒带有同性电荷，使蛋白质颗粒之间相互排斥，保持一定距离不致互相凝聚而沉淀。
但当除去水膜时中和其它电荷时，蛋白质胶钵的亲水性就被破坏，沉淀现象随之发生，这种性质是盐析法和分段盐析法分离的依据。
导致蛋白质沉淀的因素：
１．中性盐沉淀。（盐析）
２．有机溶剂沉淀，乙醇．丙酮等有机溶剂能破坏蛋白质的分子的水膜，使之沉淀。
３．重金属盐试剂沉淀
４．生物碱试剂沉淀
５．等电点沉淀
６．使蛋白质溶解度降低的其它变性因素。如：高温．高压．紫外线．去污剂等。
二．沉淀反应,
课 目
目 的要 求
重 点难 点
主要内容:
１．等电点沉淀，在酸性或碱性溶液中，蛋白质分子解离成带正电荷或带负电荷的离子，同性离子相到排斥不沉淀。如果将蛋白质的胶体溶液pH值调节到等点ＰＩ时，蛋白质的静电荷为０，蛋白质分子间的斥力没有了，所以蛋白质分子易发生沉淀形成蛋白质团。此时溶解度最小。（使蛋白质溶液沉淀的因素见上面的反应。）
２．盐溶或盐析，绝大多数的蛋白质不溶于纯水，但如水中加入中性盐ＮaＣＬ（Ｈ２Ｎ）ＳＯ4可以破坏蛋白质分子表面的水化层中和它们的电荷，因而使蛋白质崐沉淀析出称盐析。
应用：含有各种不同蛋白质的溶液如用不同浓度的盐类进行盐析，右将蛋白质分离。
三．变性作用：
蛋白质变性作用：天然蛋白质分子由于受到物理或化学因素的影向使次级链破坏，引起天然构象的改变，导致生物活性的丧失及一些理化性质的改变，但末引起肽键的断烈，这种现象叫蛋白质的变性作用。
引起蛋白质变性的原因：
１．物理因素，加热．加压．搅拌．振荡．紫外线．超声波作用等。
２．化学因素，强酸．强碱．尿素．重金属盐二氯醋酸．乙醇．丙酮等。
蛋白质变性后的特征：
１．溶解度降低 ２．结晶性能消失 ３．粘度增加 ４．化学基团的暴露４．易被蛋白质酶水解 ６．生物活性（酶．激素．还原性）的丧失，这是变性作用的最重要因特性。
主要内容:
蛋白质的复性：当变性因素除去后，变性蛋白质又可重新恢复到天然构象，这一现象叫蛋白质的复性。
四．蛋白质的颜色反应：
蛋白质分子内含有肽键、苯环、酚基以及分子中的某些Ａa能与某些试剂起作用而发生颜色反应。应用这些颜色反应可以确定蛋白质的存在。
１．双缩脲反应：
２．米隆反应,
３．酚试剂的反应：
蛋白质一般都含有酪氨酸，它的酚基能将福林试剂中的磷钼酸和磷钨酸还原成蓝色化合物（钼蓝和钨蓝和混合物）这一反应常用来测定微量蛋白质。
４．黄色反应：
含芳香族的氨基酸特别是含有酪氨酸和色氨酸的蛋白质都有黄色反应。
５．水合茚三酮反应：在讲Ａa化学性质时已讲过凡含有a－Ａa的蛋白质都含能和水合茚三酮反应生成蓝色反应。（pro,pro-oh）生成黄色物质。可用于定量蛋白质的定性测定五．蛋白质的吸光性质 酪氨酸．苯丙氨酸．色氨酸能最显著的吸收紫外线。由于大多数的蛋白质都含有这些Ａa
所以可用紫外光分光光度计测定要２８０nm波长下对紫外光的吸收量作为测量蛋白质含量的快速而简便的方法。
课 目
目 的要 求
重 点难 点
主要内容:
第七节 蛋白质的分离．提取和应用
提纯蛋白质的一般方法是：
１．选择适当的材料。
２．破坏细胞或细胞器。
３．除去细胞碎片。
４．用盐析等沉淀方法进行初步分离。
５．进一步用层析．电泳．超离心等方法细分。
６．必要时设法制得结晶。
一．沉降法：
当蛋白质溶液放在台大的离心机上下可以沉降下来，沉降速度与颗粒大小成正比。分析用的超速离心机装有光学系统可以记录沉降进行时蛋白质界面的位置。当溶液中含有数种分子大小不同的蛋白质时则产生数个界面，每个界面存在一种蛋白质，从光学系统观察沉降界机可以得出蛋白质的沉降速度。
主要内容,
二,凝胶过滤法：
在层析柱中装入葡聚糖凝胶，这种凝胶具有大量微孔只允许较小分子进入胶粒，而大于胶粒孔的分子则不能进入胶粒中而被排阻，当用洗脱液洗脱时
肌红蛋白与血红蛋白功能的区别：
血红蛋白与肌红蛋白在三级结构上极为相似，在功能上也有相似性都是氧的载体，但是血红素蛋白是四聚体，四个亚基彼此相互作用给予单链肌红蛋白所不具有的特殊功能。血红蛋白除运输氧外，还能将代谢的废物ＣＯ２运到肺部排出体外。能与Ｈ离子结合，维持体内生理pH。
第八节 蛋白质分子结构与生理功能蛋白质分子具有多种多样的生物功能是以其化学组成和极其复杂的结构为基础的。这不仅在于其一定的化学结构而且还在于一定的空间构象。研究蛋白质的空间构象与生物功能的关系是汉前生物化学和分子生物学和重要课题。但是蛋白质的空间构象归根结底还是决定于其地级结构和周围环境的影响，因此，研究一级结构和功能和关系是十分重要的。
１．一级结构和种属差异与分子进化：
课 目
酶的催化性质，酶的专一性
目 的要 求
掌握酶的催化特性、酶的分类和命名
重 点难 点
酶的催化特性、酶的分类、酶的专一性
主要内容:
２．一级结构的变异与分子病：
蛋白质分子化学结构中的细微差异在某些情况下可能引起生物功能的显著变化，甚至使有机体出现病态现象突出的例子如：镰刀型贫血病。镰刀型贫血病是一种分子病。因为是遗传基因的突变引起了血红蛋白分子的一级结构的突变或丧失。这充分证实了蛋白质结构与功能的相互适应性和二者之间的高度统一性。
主要内容:
第三章 酶
1．酶和一般催化剂的共同特点：见东农Ｐ６４。！
１）用量少而催化效率高，酶和一般的催化剂一样，虽然在细胞中含量很低但却能使一个慢反应变成为一个快反应。
２）可降低反应的活化能。
2．酶本身的特性：
3．酶的化学本质＿＿蛋白质的性质
4．酶的组成：因为酶是蛋白质所以它与其它蛋白质一样可分为简单蛋白质和结合蛋白质。
简单蛋白质：一些酶的活性只决定于它蛋白质结构，如：脲酶．蛋白酶．淀粉酶．脂酶以及核糖核酸酶。
结合蛋白质：这些酶只有结合了非蛋白质组分才（辅助因子）能表现出酶的活性，其酶蛋白与辅助因子结合后所形成的复合物质称为全酶。
即：全酶＝酶蛋白＋辅助因子。
酶蛋白决定于酶的专一性，
辅助因子有：a．金属离子：Ｍg、Ｃa、Ｆe、Ｚn等。
b．金
课 目
辅基和辅酶
目 的要 求
掌握基本概念，了解B族维生素与辅酶和辅基的关系
重 点难 点
辅基、辅酶的概念
主要内容:属有机化合物：细胞色素氧化酶中的铁卟啉。c．小分子有机合成物。对于电子原子或某些化学基团起传递作用。
辅助因子：本身无催化作用一岙在酶促反应中起运输电子原子或某些功能基团。
｜辅酶：与酶蛋白结合松驰，可用透析法将其从全酶中分离出来。
辅助因子{辅基：与酶蛋白结合紧密，不能用透析法将其从全酶中去。
第三节 酶的专一性及活性中心
一.酶的专一性:-是指酶对它所作用的底物有严格的选择性.一种酶只能催化一类.甚至 只与一种物质起化学变化.
如:酯酶只能水解酯类,肽酶只能水解肽类.
1.结构专一性:酶对底物要求非常严格.
绝对专一性:只作用于一个底物.而不作用于任何其他物质.这种瓦一性叫~。:脲酶只催化尿素水解而对尿素衍生物不起作用。
相对专一性:作用对象不只是一种底物，这种瓦一性叫￣。又分为两种：
基团专一性：专门对某一基团起作用。如,a－Ｄ葡萄糖苷酶不仅要求 a－糖苷键 而且要求a－糖苷键的另一端必须有葡萄糖残基,
即，a－葡萄糖苷。而对别一端 要求不严所以它可以催化 含有a－葡萄糖苷的蔗糖或麦芽糖水解，但不能使含有b－ 葡萄糖苷的纤维二糖水解。
键专一性：有些酶只要求一定的键，而对键两端的基团并无严格要求,这种专一性叫￣。如：Ｒ－Ｃ－Ｏ－Ｒ酯酶催化酯键，对底 ｜｜
Ｏ
物Ｒ和Ｒ’基团要求不严。
主要内容:
２．立体异构专一性：
旋光异构专一性：当底物具有旋光异构体时，酶只有作用于其中一种。
Ｌ－氨基酸氧化酶：只催化Ｌ－氨基酸氧化而对Ｄ－Ａa无作用。
顺反异构专一性：如延胡索酸水解酶只能催化延胡索酸－－>苹果酸，或逆反应苹果酸－－>延胡索酸，而不能催化顺－丁稀二酸－－>苹果酸或逆反应生成顺丁稀二酸。
潜在性专一性Ｐ８０（三）！
二．酶的活性中心：
研究证明，酶埋行催化反应时，并非整个酶参与底物结合，而是仅是在局部的小区与底物作用。所以必须了解小区的结构和特点。
１．活性中心：在酶分子中能够和底物结合并催化底物向产物转化的那一部分叫￣。
活性中心{结合部位：底物靠此部位结合到分子上。
｜催化部位：底物的键在此处被打断或形成新的键，从而发生一定的化学变化。
二者相互作用共同守成整个催化过程。某些酶活性中心的这二个部位本身是同一的，酶的辅助因子常常是活性中心的组成部分。
酶的活性中心的特点：
见Ｐ８１！
第四节 酶促反应的支力学见沈同书
第五节酶的催化反应机理见书Ｐ８２ ！
别构酶．同功酶．多酶体和诱剧酶。见《生理生化简明教程》Ｐ５３！四．多酶体系和调节酶：
细胞中的许多酶常 是在一个连续的反应中起作用,是指前一个酶反应的底物是后一个反应的底物多数的酶均以这种方式相互联系在一起.
E1 E2 E3 E4
Ａ－－－－>Ｂ－－－－>Ｃ－－－－>Ｄ－－－－>Ｅ
底物 产物（底） 产物（底） 产物（底）
多酶体系：在完整的细胞内的某一代谢过程中，由几个酶形成的反应链体系叫￣。
完整的细胞内的许多酶体系都具有自我调节能力，这种多酶体系反应的总速度决定城其中反应速度最慢的一个反应。这个反应最慢的酶限制着全部反应序列的速度，称为“限速步骤”。
课 目
酶的作用机理、酶促反应动力学
目 的要 求
了解酶的活性中心特点，掌握酶的催化机理和影响酶反应速度的因素
重 点难 点
酶反应的过渡态学说，诱导锲合学说、米氏方程
主要内容,大部分具有自我调节能力的多酶体系的第一步反应就是限速步骤，它控制的全部序列的总速度，这步２的快慢取决于催化这步反应的那个酶的活性大小，在活细胞中这个酶活性往往是可以调节的，因此，把许多酶体系中能催化第一步反应的那个酶叫调节酶。
一般条件下，此酶的活性受到反应物的促进，叫“同促反应”。底物称为“正调节物”，而这一系列的最终产物往往能抑制调节酶的活性。最终产物称为“负调节物”。这种效应叫“异促反应”。也叫“反馈调节”。
总之，正调节物一般是调节酶的底物，对酶不起反馈作用，负调节物一般是代谢的最终产物，当代谢的最终产物积累时，它作为负调节物抑制反应序列中调节酶的活性，从而反应速度下降，这样可以避免某些中间产物不必要的积累，防止代谢紊乱。通过这种自我调节（反馈作用）可以使代谢过程得以协调地．有条不紊地进行。
别构酶：分子中除活性中心外，还具有别构中心的一类酶。
别构效应：别构酶与调节物结合后使酶的构象改变并影响酶的催化活性的现象。不同的别构酶有不同的调节物，有的是底物，有的是代谢序列的最终产物。
在多酶体系中其第一步反应的催化酶即为变构酶，它常受序列最终产物的抑制。因为终产物会到共价地结合到别构中心上。这样别构酶即可调节多酶体系的反应速度.此外,调节物也可以既是底物又是终产物或其它代谢产物。
同工酶：指具有不同分子形式但能催化相同化学反应的一组酶。（分子形式不同是指这种酶在分子组成和结构上有一定差异从而使它们的理化性质免疫学性质和化学性质也明显不同）
许多酶都有同工酶，广泛存在于植物及微生物中。
诱导酶：是当细胞内有了特定诱导物后诱导产生的酶或含量显著增多的酶。（诱导物常常是该酶的底物或底物类似物）许多药物能加强体内药物的代谢酶的合成，从而加快该药物本身或类似物的代谢速度，多是产生诱导酶的缘故。
主要内容:
诱导酶在生物体中较多见。舅：大肠杆菌增时一般只利用葡萄糖，当培养基不含葡萄糖崦只含乳糖时，开始时代谢强度大低于培养基含有葡萄糖的情况，继续培养一段时间后，代谢强度产慢慢提 高，最后达到与葡萄糖时一样因为这时大肠杆菌中已产生了诱导酶的乳糖苷酶。
第六节 维生素一．概念
维生素：是生物生长和代谢所必需的微量有机物质，用Ｖ表示。如：Ｖa．Ｖb．Ｖc。
给生素与激素比较：
相同点：需要量小，但作用在。
不同点：激素可以在动物体中址接产生不用外界来补充。而给生素不能在动物体中产生，只能从外来食物中进行补充。而所吃的食物是从植物中得来的所以植物可以产生维生素，而动物不能产生。
维生素是在植物体中的某个部位产生的，不是速整个植物体都产生维生素。维生素的主要功能：对物质代谢过程起着非常重要的调节作用。绝大多数维生素是以辅基或辅酶的形式参与生物体中酶反应体系。
二．维生素的分类：
根据溶解度分：
水溶性Ｖ：Ｖb．Ｖc如：Ｂ１．Ｂ２．Ｂ６．Ｂ１２．叶酸．烟酸．泛酸．烟酰 酸胺 等。
脂溶性Ｖ：Ｖa．Ｖd．Ｖe．Ｖk。
三．维生素的作用机理：
１．作为二个酶的辅酶在二种酶之间担当原子和某些基团的载体。如：烟酸在ＮＡＤ和ＮＡＤＰ间当Ｈ原子（电子）的转移。
２．作为一个酶的辅酶，担当原子和某些化学基团的载体。如：核黄素在ＦＭＮ中担当Ｇ原子转移。
第二节水溶性。第三节脂溶性。第四节生物的营养需要见书上全讲！ 第四章 糖代谢碳水化合物糖是自然界存在的一大类具有广谱化学结构和生物功能的有机化合物。它主要是由绿色植物经光合作用形成的。绿色植物利用日光能将无机的 (CO) 吸水转变成糖，使日光能
课 目
多糖降解、糖酵解
目 的要 求
了解多糖、双糖的降解过程，掌握糖酵解途径、糖异生途径
重 点难 点
EMP及其调控，糖异生过程
主要内容:
化学能 糖是生物界进行代谢 动的主要能源，同时它也是合成其它生物分子的 源。 这类物质主要是由C、H、O所组成，其分子式通常以CN(HO)表示，由于一些糖分子的比例相同，过去误认为此类物质是碳与水的化合物，故有“碳水化合物”三称，介实际上有些糖，如鼠李糖 ()和脱氧核糖()等，它们分子中H、O原子之比并列2：1，而一些 糖物质如甲醛()、乳酸()和乙酸()等，它们的分子中H、O原子 去都是2：1，所以称糖为“碳水化合物”并不恰当。只是沿用已久，现在已成为人们对糖的习惯称呼了。
1、概念：糖类物质 是含多羟基的醛的醛类或酮类化合物。(典型例子如 糖,糖)
含一个醛基、6个C原子、称已醛糖 含1个酮基、6个C原子、称已酮糖
2、分类：
糖类物质(以水解情况分类)
单糖一凡不能被水解成更小分子分类、如自然界分布广、意义大的五碳糖、六碳糖分别为 糖、已糖。)
D核糖、C一阿拉伯糖、木糖、脱氧核糖一 糖
D 糖糖、D果糖、单糖是甜的糖、(左 糖)、半乳糖一已糖糖代谢中产物等 糖、山梨糖醇。
②寡糖 凡能水解成少数(2-6个)单糖分子的。(其中双糖最多，如蔗糖、麦芽糖、哺乳动物的乳汁中。乳糖是重要代表)不 光合作用的产物，也是的H O化合物经者芷和积学的一种主要形式，植物运输糖的形式。常食用糖。(甘蔗、甜菜糖)
以上2种糖(单糖、寡糖)都能溶于水，多有甜味。
③多糖 凡能水解为多个单糖分子的糖。植物体中贮存的养分(CH )动物体中贮存的养分(CH )也叫动物 糖。(如淀粉、糖原、纤维素等为需要)
④结合物 与 糖物质结合的糖，又称复合糖。(如糖蛋白、糖脂)
主要内容:
⑤ 生糖 糖的科学管理物。(如糖腰、糖醇、糖酯等)
①不溶性多糖 构成植物骨架结构。(如纤维素半纤维素等，是构成细胞壁的重要成分。
贮存的营养物质。如：淀粉、菊糖、《室编教材》P133
3、分布及含量：糖是生物界中分布极广、含量较多的一类有机物质、呼所有的动物、植物,微生物体内都含有它，其中的植物界最多、约占其 80%。
生细胞内，但液里也有 糖或 糖等单糖物质组成的多糖(如肝糖原、肌糖原)存在，人和动物的器官组织中含糖 不超过组织 重的2%，V体含糖量约占 体干重的10-30%，它约或以糖或与蛋白质、脂类结合成复合糖(结合糖)存在。
4、作用,①生物能源 为主要作用。通过氧化而放出大量的能量，以满足生命活动的需要。(淀粉、糖原是需要的生物能源)它也能转化为生命必需的其他物质。如蛋白质，脂类物质。
②结构物质 植物及细胞壁是由纤维素、半纤维素或细胞质组成的，它们都是糖。纤维素是结构糖。
此外，糖还有脂类或蛋白质以共价键结合成糖脂或糖蛋白，它们在生物膜中占重要位置，担负着细胞之间互相识别的作用。
我们生活中常见的粮、棉、麻、糖四大类农产品的生产，都是以糖为主，糖是供给人类营养的热量来源。
糖的分子结构糖的化学组成和链状结构：
纯净的 糖是由C、H、O三元素组成，比例为C：40%、H：6.7%、O：53.3%
根据三者的比例，可知其实验式为(CHO),用冰降低或沸点升方法测得其分子量为180，从而断定 糖分子式为：
第一节：糖酵解糖酵解 指 糖分子酶促降解成丙酮酸，并伴随产生ATP过程，用EMP(Embden Meyerhof Parnas)名字的缩量
乳酸发酵或酒精发酵
G 2分子丙酮酸
进入线粒体：产生乙酰 酶
课 目
TCA循环、磷酸戊糖途径
目 的要 求
掌握TCA;PPP途径及调控部位，了解的TCA回补反应
重 点难 点
TCA
主要内容:
mp过程：(细胞质)
1、
注：磷酸乙羟丙酮与3一磷酸甘油醛为异构体，这二个环碳糖的异构是由磷酸丙糖异构酶催化的，这个反应极快并且是可逆的，当达到 时，96%为磷酸乙羟丙酮，4%为了一磷酸甘油醛，但是由于，3一磷酸甘油醛迅速进入糖酵途径，反应仍朝向3一磷酸甘油醛方向进行，(只有3一磷酸甘油醛能继续进入糖酵解途径，而磷酵二羟丙酮则不能，但它可在磷酸丙糖异物酶的催化 下迅速转化成3一磷酸甘油醛)于是，由1分子的1，6一二环磷酸果糖形成2分子的3磷酸甘油醛。
3一P甘油醛+
从G 丙酮酸过程中，其净反应为：
在糖酵解起始阶段消耗2分子ATP，形成1，6一二P 糖。
以后在1，3一二磷酸甘油酸及磷酸烯醇式丙酮酸反应中各开形成2分子ATP，因此，糖酵解过程中净产生2分子ATP。
EMP的调节：参见P148
糖酵解途径的双重作用 使G降解生成ATP
为合成反应提供原料
∴糖酵解途径(G 丙酮酸)的速度要受到调节的适应它的双重作用：需要。在代谢途径中，催化不可逆反应的酶是控制 。∴在糖酵解中，由已糖激酶，磷酸果糖激酶，丙 激酶所催化的反应是不可逆的，∴它们有调节作用。实际上这三种酶都是控制部位。
1、P果糖激酶 是糖酵解中最重要的控制成份，是变构酶TCA：第1个产物。
抑制剂 ATP、柠檬酸、ATP：抑制作用可以被ATP当ATP/ATP比值低、柠檬酸值低时，此酶活性大。
主要内容:
2、已糖激酶 抑制剂G一6一P 也是变构酶
3、丙酮酸激酶 抑制剂ATP
丙酮酸的去路：
在一切有机体及各类细胞中，由G 丙酮酸的变化几乎都是相同的，而丙酮以后的途径却各不相同。
无氧条件下：
酒精发酵：(酵母及其它微生物中) 无氧条件下
2、乳酸发酵：(微生物和动物中) 无氧条件下在有氧条件下，丙酮酸进入线粒体，变成乙酰COA，参加TCA、最后氧化成CO@ (下节讲)
五,糖的异生作用：即形成“新”糖的意思，是指从到糖物质合成 糖的过程。
(一)、生理意义：许多植物可以利用光合作用将CO2和H2O合成糖，而动物缺乏这种能力，但是动物可以将丙酮酸、甘油、乳酸及某些A 等到糖物质转化成糖。比如：糖尿病人或切除胰岛的动物，他们从A 糖的过程十分活跃，当摄入生糖Aa时，尿中糖含量增加。
①糖异生作用是一个十分重要的生物合成 糖的途径对人来说。红细胞和脑 是以 糖为主要原料，成人每天约需160克 糖，其中120克用于脑代谢，而糖原贮存仅数百克。糖异生主要大肝脏中进行，肾上腺皮质中也有，脑和肌肉中很少，∴糖异生的部位：在血中 糖浓度降低时，首先是脑受到损伤。
在饥饿剧烈运动造成糖原下降后，糖异生使酵解产生的丙酮酸，脂肪分解产生的甘油及生糖Aa等中间产物重新生成糖，这对维持血糖浓度，满足组织对糖的需要是十分重要的。
(二)糖异生的途径：
糖异生的途径不是简单的糖酵解的逆转，∵从丙酮酸 G的代谢中有7步是共同的可逆步骤，只有3步是不可逆步骤。故必须绕过这三个不可逆反应，∴糖的异生有特殊的调控酶需要ATP供给能量
EMP中第⑩步是PEP 丙酮酸
∴糖异生逆经就是丙酮酸 PEP需要2步完成：
糖异生的总反应式为：
乙丙酮酸+4ATP+2GTP+2NADH+2H＋+4H2O→葡萄糖+NAD++4ADP+6PI
(绕过即三个不可曼步 需消耗4个ATP，EMP第7步是不可道反应，需消耗(2×1)
课 目
目 的要 求
重 点难 点
主要内容:
ATP，糖异生共消耗6个ATP)
从2分子丙酮酸→1分子G共消耗6个ATP2高能磷酸键从2分子丙酮酸→1分子葡萄糖共消耗6个ATP
故葡萄糖异生作用是本吸能过程。
第二节 三羧酸循环(TCA) (线粒体中)
一 丙酮酸氧化脱羧生成乙酰COA
大多数动物、植物和微生物，在有氧 情况下将酵解产生 丙酮酸氧化脱羧形成乙酰COA。
糖酵解与TCA的纽带：
丙酮酸+COA+NAD+
这个反应是由丙酮酸脱H酶复合体磁化的3种酶 丙酮酸脱H酶
二氢硫辛酸脱H酶
二氢硫辛酸酸转乙酰酶
6种辅且因子：FAD、TPP、NAD+、COA、MG2+、硫辛酸，
二、TCA过程：共分8步，见教科书 p153（全）
三、TCA的化学计量：
TCA循环特点：
每循环一周，消耗15分子乙酰COA，放出2分子CO2
循环按单方向进到，
循环中有4次脱H，脱下的权利经呼吸链光子传递到达O2 时，生成H2O和ATP。
循环中消耗2分子水，一个用于合成柠檬酸，另一个用于延胡素的加水合成苹果酸。
从琥珀酸COA的交能硫酯键生成一交能磷酸健（GTTP）这是三羧酸循环中唯一底物水平磷酸化直接产生交能磷酸键的步骤。
主要内容:
四、TCA中能量的变化：
1、
2、
3、
4、
5、
从葡萄糖 丙酮酸（即糖酵解）
前5步消耗2ATP
后5步；2分子1、3------2P-------甘油酸 3 p 甘油酸
2分子磷酸烯酸式布丙酮酸 烯酸式 煸酵式丙酮酸
2分子：3 P 甘油醛 1、3 2P 甘油酸总之：糖酸的：1分G 2分子丙酮酸 产生8ATP
2分子丙酮酸 2分子酰COA，产生6ATP
TCA：乙酰COA 单酰忆酸 产生24APT
所以：从G经有氧分解什谢，到草酰乙酸共产生38个APT
注：第对光子经NADH转递给线粒嵴上的电子传递，最后递给氧生成酞，每对电子产生3分子ATP，经FADH2 传递至电子传递链，每对电子产生2分子ATP。
注：对于原核生物，G
TCA的调控：
TCA反应：快慢决定于 1、细胞对能量的需要
2、细胞对中间产物物的需要三个调 控部位 1、柠檬酸合成酶
2、异柠檬酸脱H酶
3、乙酮成2酸脱H酶
TCA的生物学业意义：
1、提供大量能量供生命活动利用：（此糖酵解能量大得多）1分子G，在有O条件下彻底氧化 38分子ATP
2,TCA不仅是糖 代谢：重复途径，也是酚类，蛋白质，核酸最终氧化为 重复途径，
TCA是各种物质相互转变的枢纽，
TCA循环为其它物质：合成提供了碳骨架产生的有机酸是生物氧化的基质，也是植物一定发充时期器官当中：和景物质。
课 目
目 的要 求
重 点难 点
主要内容:
TCA循环中产生的CO 一份，用于体内合成的需要，另一份排 出体外，
TCA循环中喑产物的回外：
TCA第1步是乙酰COA与草酰乙酸 柠檬酸 进外下支但草酰乙酸还可用于合成Aa,一旦草酰乙酸被转变成Aa去进行蛋白质合成去了，势必影响TCA循环的进行。因此，这些中间产物必须不断补充才能维持TCA的正常进行。这种补充反应叫回补反应。产生草酰乙酸途径：
1、
2、
3、
第三节：磷酸已糖支路（磷酸成糖途径）PPP
过程、
途径特点：
G直接从分子上脱H脱羧，不南非要经过TCA和糖酵解，
脱H酶：辅酶是NADP （辅酶）在糖酵解和TCA中，脱H酶解是辅酶 （ ）
6分子的6 P G经这个途径生成5分子6 P F 另一个6 P F完全氧化成
４、不需要额外：ＡＴＰ作为能量，扁与ＴＣＡ产生的代谢产物无关，
四：生物学意义：
１：是生物体内普通存在的糖代谢途径，
２、产生大量的还原型辅酶（NADPH）为生物合成反应提供还原为在有O 存在下，可以形成ATP和H O生物体中许多合成把应需要NADPH。
主要内容:
3、可将C 糖 C 糖，与核酸的合成联系来即为核的合成提供成糖。
此途径与光合作用有密切的联系，是植物光事作用从 的部分途径。
循环受生物生成时NADPH：需要所调节，因为循环中的某些酶及一些中间产物，如丙糖，了糖，成糖，已糖和 糖，也是光事作用，循环与呼吸作用联系起来了。
第四节：淀粉的合成与降解、P 教科书，
—淀粉酶和 —淀粉酶的区别,
一淀粉酶
—淀粉酶
存在对酸多温作用才成利用义温成调节PH：才能可以将这种淀粉酶分开
仅在发芽种子中不敌室耐可催化水解十链淀粉分子内任何部位
糖键即以一种规则才式水解，
主要在体眼的种子敌室不耐只能催化从淀粉分子的解了还原性端开始分变成芽糖不解水
淀粉水解过程：淀粉 红糊糖 无色糊糖 发芽糖 葡萄糖
注：1,α 一淀粉酶和 β —淀粉酶只能水解淀粉的 —1、4键所以只能使友链淀粉水解45—55%，剩下 成3个淀粉酶不能作用的糊精，叫极限糊精。
2,—淀粉酶和 学业盼酶名称中的 和,并到了指其作用于 或 糖并键，而只是标明二种对淀粉的作用不同的酶。
3、R—酶（脱支酶）能作用于 糖 键，但只能分解支链淀粉外的分支第四节、单糖、遮糖 和多糖的合成与降解合成：
单糖的合成：
G的生成途径 1、光合作用的G 途径 6 P F离开G 循环 6 P G
多糖（淀粉）遮糖（遮糖
糖生途径 由非糖物质
2、双糖（遮糖）的生成合成：
1、糖核酸（VDPG或ADPG） 单糖与核荐酸
课 目
糖的合成
目 的要 求
了解单糖、双糖、多糖的合成过程
重 点难 点
双糖多糖的合成
主要内容:
通过磷酸酯键结合：化合物，是合成双糖过程中单糖的活化形成与供体。
见笔记 下边内容 ！
2、遮糖合成：见笔记（反面）
3、的合成：见笔记（反面） 4、纤维素的合成（复）P
降解：
`1、单糖：降解，
2、遮糖的降解：（见笔记，
3、淀粉：降解,（见笔记
4纤维素：降解,（见笔记双糖和多糖的酶促降解遮糖的水解：
双糖即：旋光度发生了改变，故叫转化酶。
二、淀粉降解为G——水解——降粉酶—— —淀粉酶 内节酶
—淀粉酶 外切酶
——反酶 —— 脱支酶 糖甘键支
支键 淀粉最后下：极限糊精：分支点，或支链淀粉分子外围分支点，但不能水解支链淀粉
——麦芽糖酶 麦芽糖在植物3体内不能直接利用，必须在该酶作用下 才能参与糖代谢。麦芽
磷酸解——磷酸化酶——直链淀粉——可彻底降解，
支链淀粉——只能降解至距分支点（α——1。6——糖蔗键）45葡萄糖残基为止。
主要内容:
转移酶——将连结于分支点上45葡萄糖基的葡萄三糖转移至同一分支点的另一共四糖链接端，合分支足仅笛下15α—1、6—糖蔗键连结的葡萄糖基。
脱支酶——将剩下的这个葡萄糖基水解，使支链—直链，再用磷酸化酶水解为1—G—P
总之：淀粉——彻底水解——产物为G
络产物是1—G—P，更具有生理意义。1—G—P不糖散出细胞，旦不必再消耗能量便可参与糖的多种转化。
纤维降解：
α—淀粉酶—对距到与还原性末端第五个蔗键以后蔗键的作用受到控制。
所以作用——直链淀粉——水解产物是葡萄糖+麦芽糖+麦芽三糖+低聚糖的混合物。
支链淀粉——水解产物是葡萄糖+麦芽糖+麦芽三糖+含有α—1、6—糖若键由3个以上葡萄糖基物构成的极限制糊精（α—极限糊精）的混合物。
β—淀粉酶—每间隔一个糖蔗键进行水解，每次水解出一个麦芽单位。
直链淀粉——产物呼都是麦芽糖
支链淀粉——产物是麦芽糖+β—极限糊精，
第五章：生物氧化生物氧化：——指糖、脂肪、蛋白质等有机分子在机体内氧化分解成CO2和水并释放出能量的过程。
生物氧化的特点：
CO2的生成并到了是O与C直接化合，而是有机物质要代谢过程中经脱羧反应生成的，H2O的生成是经过更复杂的过程完成的。
是在温和的条件下进行的反应，即需要常温常压迈中性PII和有水的条件下进行，而体外燃烧则需要高温高压以及干燥的条件下进行。
生物氧化是有酶、辅酶和电子传递体参与的逐步氧化的还原过程。体内氧化所产生的能量是逐步发生，分次释放的，所以不会引起体温的突然升高。而体外燃烧是剧烈的游离基反应，能量是一次释放的。
氧化过程中所产生的能量一般都贮存于特殊的化合物（ATP）中生物细胞所利用，而体外燃烧产生的能量则转换为光和热活跃的化学能被散失在环境中。
生物氧化中的能量问题自由能：是一个化合物分子结构中所固有的能量、
无面化学中讲过：一种化合物（
对于化学反应
课 目
生物氧化、电子传递链
目 的要 求
了解生物氧化的概念、掌握电子传递链
重 点难 点
电子传递链的组分、类型、抑制剂等
主要内容:
当 反应可自发进行，称放能反应
反应处于平衡状态
反应不能自发进行，必须外界供能称吸能反应。
G0 —标准自由能，即250C，1个标准大气压下，
二氧化还原电位与自由以的关系。
E 为正值时,G 为负值，表示为放能反应，
在呼吸链中，电子转移的方向从氧化还原电位较低（负）的化合物流向氧化还原电位较高（正）的化合物，直到最后被氧化为止，氧是氧化还原电位最高的电子受体，最后氧被还原成水。即：
三、；高能化合物：分子中含有磷酸基团，该磷酸基团被水解下来对释放出大量的自由能，这类高能化合物关系为高能磷酸化合物。
高能键：教材P
高能化合物：
第二切：电子传递呼吸链——指只有严格排列顺序的最子戴体所构成的体系，也叫电子传递链。（P ）
呼吸链的组分及排列顺序：Ｐ
第三节 氧化磷酸化氧化磷酸化—指电子从被氧化的底物上传递到氧的过程中所释放出的自由能，推动ＡＤＰ磷酸化生成ＡＴＰ的过程，这种氧化与磷酸相偶联作用称为电子传递磷酸化。
部位磷氧化——每对电子通过呼吸链传递到Ｏ的过程中所产生的ＡＴＰ的分子数（或说：每消消耗一个氧原子而生成ＡＴＰ的个数。）
当 时，才能产生１个ＡＴＰ
从琥珀酸—— 所以不够产和ＡＴＰ，
主要内容:
能偶联作用：
ＤＮＰ：２。４一二确基酚（解偶联剂），不产和ＡＴＰ以热能形式散发出去。
解偶联剂还有：短杆菌肽，结面复酶素，
二，氧化Ｐｉ化偶联机理：
化学业偶联假说：
即：电子在呼吸链中传递所释放的能量是通过一个高能共价中间物转移到ＡＴＰ上的，
经过长期努力，至今仍为发现假设的Ｉ，Ｘ及Ｘ—Ｉ，所以对比偏说的兴趣已不要，该解说提出者可以也承认此假说是不正确的。
构象偶联假说：（高能构象）该假说认为，作为电子传递体的黑白质有二种不同的构象——低能构象
——高能构象由于假说构象变化能较困难，所以支持该假说：实验较少。
化学渗透学说：(6１)（现在含义学说）
脂类代谢脂类物质——不溶于或微溶于有机溶剂的物质。（主要成份是脂肪酸）
脂肪酸的共性：
脂类化合物多数是含偶数C原子、C原子在10—20三间，绝大多数是C —C
2、如果是含一个双键的脂肪酸，其双键位置大多在C —C 三间，含多个键的脂肪酸，总有一个双键位于C —C三间，其它双键渐次远离羧基。
不管和脂肪酸绝大多数为顺批构型，其中顺式构型占优势。
植物中的饱和脂肪酸——植物油脂中的脂肪酸可分为饱和脂肪酸和不饱和脂肪酸二类，
1`、月桂酸C 2、豆蔻酸C
3、棕榈酸C （软脂酸）是饱和脂肪酸中最常见的。 4、硬酯酸
课 目
氧化磷酸化
目 的要 求
了解各种氧化酶系，掌握氧化磷酸化的机理
重 点难 点
氧化磷酸化的概念，化学渗透学说
主要内容:
花生酸C
三，植物中的不饱和脂肪酸——边是偶数C原子组成的理链分子，因为含又键，所以也称为脂肪烯酸，
1、—烯酸（ ）
如：油酸棕榈油酸
2、二烯酸（
亚油酸三烯酸（
亚麻酸桐酸，
四烯酸：如花生四烯酸羧基脂肪酸：蓖麻酸注：1、主要植物和低温生活的动物中，不饱和脂肪酸 饱和脂肪酸
2、熔点：不饱和脂肪酸 同生链长的饱和脂肪酸，
脂类的分类：——见课本含甘油的脂类：
甘油三酯（三酰甘油）
如果R R R 相同，由简单甘油脂，——————--不同——混合——常温下以游态开式存在的甘油三酯叫油——不饱和程度高即含不饱和脂肪两个，——固态——脂肪——不饱和程序低，即含饱和脂肪酸高。
磷酯：卵磷酯 乙醇腰 脑磷酯
主要内容:
第五章 生物膜的组成与结构生物膜——细胞的外周膜和内膜系统称为生物膜。
生物膜的组成生物膜——蛋白质（包含酶）
脂质（主要是磷脂）—————二者之间的比例，因膜的种类不同有很大差异,
一般讲功能复载多样的膜，是比例较大，相反膜功
能简单，其膜的一种类和金属多少。
多糖类
水
金属离子脂质：
种类——磷脂是多等生物中最丰富的2种磷酸甘油（为多成分，分布很广）—分子中脂肪酸碳链提短磷酸甘油酸，磷酸及其不饱程度与生物膜的卵磷脂，脑磷脂。磷脂酰胆成，磷脂酸给动物有密节关系。
脱固醇——动物 植物
糖脂——在膜上的分而是不对称的，仅分布在细胞外侧的单分子暴露在膜石.
2,膜脂的不对称性分布一般来说,脂质分子在膜两侧的分布是不对称的。这种不对称分布会导致膜两侧电荷数量，流动性其的差异。膜脂的不对称分布与膜定向分布及其功能都有密节关系。
膜脂——外固脂——分布于膜脂双层石，通过电线华为与膜结合，易分离，改变离子强度或加入金属整合剂可提取，易溶于水点膜脂的20—309
内在脂——占膜脂70—80%靠水效应与膜脂相结合，
根据在膜上定位分2种蔬水相应作用——蛋白质分子上到极性困的胆侧链与脂双层的路水人都与水蔬远，这些到了想性基团之间存在一种相互趋远的作用，称内在蛋白质缺埋于脂比层的蔬水这有的分嵌在脂双层中，有的模糊全膜。
不含甘油的脂类：
1）腊：脂肪酸+引及醇
存在于植物表示，存在于细胞液中，
动物中蜂腊，羊毛脂
课 目
脂类的合成
目 的要 求
理解类脂的代谢，掌握乙酰甘油的合成过程
重 点难 点
饱和脂肪酸从头合成
主要内容:
2)萜:以 为基本组单位,导成二烯(原子数均是5的倍数,
3类固醇甾类化合物)是环成烷多氢菲化合物,学是动物体中是脂固醇_植物_麦解固醇类脂和生物膜，
生物膜——细胞膜（质膜） 主要是蛋白质和磷酯
——细胞四膜（内膜子流）
生物膜有流动性，到了极性尾巴越不饱和，流动性越大。
Emp、TCA发生场所，反应历程及产生的能量）
脂类的生物合成甘油：生物合成：1）由EMP产生的Pi羧布什酮合成，
3——Pi——甘油有二个来源：由此把EMP和脂类代谢连接到一起。
脂肪酸的生物合成：（细胞质中）而脂肪酸降解是在线粒全中进行的，
饱和脂肪酸的从头合成：
乙酰COA羧化酶 BCCP——生物素关系基戴体是白生物素羧化酶，转羧基酶，
脂肪酸合成酶系统民 ——乙酰转酰酶脂肪合成中用的乙酰COA来源于G ——丙乙酸单酰转酰酶
——酮脂酰ACP合成酶酰酰基戴体是白，
————酮脂酰ACP还原酶
————羟脂酰ACP脱水酶烯脂酰ACP还原酶乙酰COA是合成饱和脂肪酸的原料，
注：反应每循环一次，增加2个C原水，到生成C 时，即软酯酸时就不能再增加了。
再以酰—ACP代替乙酰—ACP人微言轻起始反应物，重复一述反应系列，可以便C链延长2个C原子而生成乙酰—ACP
主要内容:
如此重复下去，反应每循环一次C链便 延长2个C原子，直至生成16个C的棕榈酸为止。所以 —酮酯酰—ACP合成酶对棕榈酸—ATP无活性，所以C链不再继续延长。
乙酰
16软酯酰
注：此反应ATP是EMP提供的，NADPH是HMS产生的60%（磷酸式糖）40%来自EMP转移来的，
所以糖酵解生成的NADH经下列反应转变成NADPH
苹果酸注：饱和脂肪合成在动物体内是在细胞合成，植物体，中大脂肪酸学业不饱和。
脂肪酸链的延长：
植物体中：
延长系统——I型即从头系统，II型系统形成硬脂酸
III型系统则形成C 以一的脂肪酸，
不饱和脂肪酸的合成：（途径有2条）
氧化脱H（真核生物）——在O2和NADPH参与下，癣长链饱和脂肪酸转成相应的顺式不饱和脂肪酸。厌氧途径（V体内）——生成含个比键的不饱和脂肪酸，
三酰甘油的生成：——3—Pi甘油
——脂肪酰COA
注：由参加三酰甘油含成的是脂肪COA，而脂肪酸合成系统及脱饱和酶生成的却是脂酰ACP，二者转化由下列反应进行：
四,磷脂的生物合成：在生物细胞的磷脂有多种其合成途径也不一样，仅以卵磷脂合成为例：
第一节：脂类降解脂肪的水解：在动物的消化道内有酯酶，分解食物中的脂肪油科种子发芽时，贮存在种子收购价的脂肪在脂酶的作用下分解。
二,脂肪酸：氧化分解：
逐步降解——三酰甘油二酰甘油单酰甘油 每次下来一个脂肪酸最后变为甘油和三个脂肪的
（一） ——氧化——脂肪酸在一系列酶的作用下，在C 和C 氧化成羧基生成
课 目
脂类的降解
目 的要 求
了解脂类物质的概念、分类，掌握乙酰甘油的降解过程
重 点难 点
脂肪酸的B-氧化
主要内容:
含2个C原子的乙酰COA和较原来少2个C原子脂肪酸。（继续重复进行）
——氧化，便可将含偶数C原子的饱和脂肪酸分解成多个乙酰COA。
活化：
脱H
水化：
再脱H
裂解：
注：生成的脂酰COA可以重复上述反应，每循环一次去掉2个C原子，直到整个脂肪酸分解完毕，最后产物为乙酰COA。
如果被氧化的是棕榈酸，经7次循环反应结果为；
所以1分子软脂酸彻底氧化生成129个ATP高解磷酸，因为TCA中2个乙酰COA生成24个ATP所以1个2酰COA能生成12个ATP。
注：脂肪酸总放热2340千长/mol，而ATP贮存故：在软性酸生物氧化时没有40%的能量转换成磷酸酯键。
注：奇数C脂肪酸的 氧化——虽然大多数脂肪酸为偶数C原子，但在；许多植物，海参洋生物，石油酵等体内还有奇数C脂肪酸，它们经过反复 氧化——丙酰——COA
——D——基丙乙酸，单酰COA-—— ——琥珀酸COA——TCA——CO2+H2O
2）丙酰COA——丙烯酰COA- ——羟基丙酰COA—— ——羟基丙酸——丙忆酸半醛———乙酰COA——TCA——CO2+H2O
即：脂肪酸的生物合成：
不能脂肪酸的氧化途径和上述饱和脂肪酸基本一样但需要有基他的酶存在。
脂肪酸合成与分解的区别：
主要内容:
区别
合成
分解
酰基载体辅助因子主要过程原料产物场所
ACP NADPH
缩合，还原，脱水，再还原乙酰COA不确定（最多C16的软脂肪）
细胞质
COA FAD和NAD+
活化，脱H，水化再脱H，裂解（硫解）
脂肪酸乙酰COA
线粒体
Pi乙羟丙酮是连接糖代谢和脂类代谢，中间产物。
（二）乙酰酸循环——在植物的一些组织内 ——氧化在线料体中进行，在发芽的湍料种子内，脂肪酸的 —氧化在乙醛酸循环体内进行，生成乙酰COA——乙醛酸循环体——碳水化合物。
直接底物——是游离的长链脂肪酸，而 投影不能被 ——氧化脂肪酸的 （
脂肪酸的 —氧化作用可以游离脂肪酸为底物，脂肪酸分子中的 —C原子首先，被氧化成带羟醛的C，再进一步脱H脱羧（释放CO ）形成脂肪醛，然后在水的参与下倍H，氧化成比原来脂肪酸分子少一个原子的脂肪酸，
例：虽绿素——虽绿醇——植烷酸（
动物体中贮存的多是C 以上的脂肪酸，—— ——氧化——乙酰COA
（四）W氧化：
在植物体内，一些中长链以及可量长链脂肪酸能首先从烃基端W碳氧化，生成 二羧酸，生成的二羧酸再从断进行 ——氧化分解。
脂类代谢
脂类代谢脂类是生物体内一大类重要的有机化合物。这些物质在化学组成和化学结构上有很大差异，但是它们都有一个共同的特性，即不溶于水，而易溶于乙醚、氯仿、苯等非极性溶剂中。用这类溶剂可将脂类物质从细胞和组织中萃取出来。
脂类具有重要的生物功能，它是构成生物膜的重要物质，几乎细胞所含有的磷脂都集中在生物膜中。脂类物质，主要是油脂，是机体代谢所需燃料的贮存形式和运输形式。脂类物质也可为动物肌体提供融解于其中的必须脂肪酸和脂溶性微维生素。某些萜类及类固醇类激素具有营养、代谢及调节功能。在肌体表面的脂类物质有防止机械损伤与防止热量散发等保护作用。脂类作为细胞的表面物质，与细胞识别，种特异性和组织免疫等有密切关系。具
课 目
目 的要 求
重 点难 点
主要内容:
有生物活性的某些维生素和激素也是脂类物质。
生物体内的脂类脂类可按不同组成分为单纯脂类、复合脂质和肥皂化脂质三类。
单纯脂质是脂肪酸和醇类所形成的酯，其中指酰苷油（acyl glycerols），又可称为脂酰苷油酯（acyl glycerides）,即脂肪酸和苷油所形成的酯。根据参预产生甘油酯的脂 酸分子数，脂酰甘油分为单酯酰、二酯酰和三酯酰甘油三类。三酯酰甘油（triacylglycerols）,又称为甘油三酯(triglycerides)是脂类中含量最丰富的一大类，其结构如下：
（R1 R2和R3可以相同，也可不全相同甚至完全不同）
它是甘油的三个羟基和三个脂肪酸分子缩合、失水后形成的酯。单脂酰甘油（monoacylglycerols）和二脂酰甘油(diacylglycerols)自然界少见。
甘油三酯（三脂酰甘油）是植物和动物细胞贮脂（depot lipids）的主要细分。一般在室温下为液态的称为油（oils），在室温下为固态的称为脂肪（fats）。这种区别是由于甘油三酯中和脂肪酸及不饱和脂肪酸的此例不同。脂肪中含饱和脂肪酸多，油中含不饱和脂肪酸多。
（一）、脂肪酸脂类化合物的主要成分为脂肪酸（fatty acides），所有的脂肪酸都有一长的碳氢链，其一端有一个羧基。碳氢链以线性的为主，分枝成环状的为数甚少。碳氢链有的是饱和的，如软指酸（palmitic acid）,碳脂酸（linoleic acid）和亚麻酸（linolenic acid）等。不同脂肪酸之间的区别主要在于碳氢链的长度，饱和与否，以及双键的数目和位置。
植物中的饱和脂肪酸植物油脂中的脂肪酸可以分为饱和的和不饱和的两类。在饱和脂肪酸中（saturated fatty acid）,棕榈酸（palmitic acid）、和碳脂酸（stearic acid）分布最广泛，并且数量最多。在几乎所有脂肪中，棕榈酸都是其中的细分之一。
主要内容:
棕榈油中最富于棕榈酸（35－45%），棕榈油、椰子油中也富于月桂酸，从豆蔻籽的脂肪中分离得到豆蔻酸，碳脂酸大量存在于动物脂肪中，通常在植物油中公有微量，表8－1。
2、植物中重要的不饱和脂肪酸植物脂肪酸的大部都属于不饱和脂肪酸（unsaturated fatty acid）,链长从C10—C24。像饱和脂肪酸一样，也是由偶数碳原子组成的直链分子，它们含有1－2个或多个双链，因此，也可称为脂肪烯酸。有些植物还含有少数的带羟基及带环状的脂肪酸。在不饱和脂肪酸中，油酸（oleic acid）和亚油酸（linoleic acid）分布最广，含量也最丰富。根据世界植物油产量计算，油酸占农业生产中脂肪总产量的34%左右，亚油酸占29%，而棕榈酸只占11%，
一烯酸（CnH2n-1COOH）油酸、棕榈油酸（palmitoleic acid ）、及芥子酸等都属于一烯酸，在动植物脂类的不饱和脂肪酸中，双键通常是在C9－C10之间。油酸和棕榈油酸是动植物脂类中两种最丰富的饱和脂肪酸
植物油含油酸丰富，如花生油含油酸58%、芝麻油含46%、棉籽油含35%及大豆油含32% 。
由于双键的存在，因此自然界中的脂肪酸存在顺一反异构的可能性，例如油酸的顺反异构式 如下：
在自然界的油酸中，顺式构型占优势。
芥子酸存在于＋字花科植物种子中，如菜籽油含芥子酸46%，芥菜籽油含28－32% 。
（2）二烯酸（ ） 植物中存在的重要的二烯酸为亚油酸，如在亚麻油中含亚油酸达41%，棉籽油中也含41%，菜籽油含18%，芝麻油含35%，大豆油含 量达49% 。
（3）三酸（ ） 重要的三烯酸为亚麻酸（linodnic acid）,在亚麻油中含 量达20%，桐酸（elacostearic acid）也是三烯酸，在桐油中含量达72%，桐油是我国特产，在世界市场上占有的位置。
（4）四烯酸（ ） 花生四烯酸（arachidonic acid ） 是含20个碳的四烯酸。植物含C20以上的不饱和脂肪酸较少，只有在种子的卵磷脂(lecithin)、脑磷脂(cephalin)中含有少量的C20—C22的不饱和酸。
(5)羟基脂肪酸 蓖麻酸(ticinoleic acid)是含有一个羟基的不饱和脂肪酸，在蓖麻油中含量达80—86% 。
课 目
目 的要 求
重 点难 点
主要内容:
离等植物中蓖麻酸存在的不饱和脂肪酸可总结如表8-2
高等动、植物的脂肪酸有以下共性：
(1)脂肪酸大部分为直链结构，碳原子为偶数，链长为C14-C20的占多数。最常见的是 C16或C18的脂肪酸。Cn以下提饱和脂肪酸大量存在于哺乳动物的乳脂中。
饱和脂肪酸中最普遍的是软脂酸和硬脂酸，不饱和脂肪酸中最普遍的是油酸。
在高等植物和低温生活的动物中，不饱和脂肪酸的含量高于饱和脂肪酸含量。
不饱和脂肪酸的熔点比同等链长的饱和脂肪酸手熔点低。
高等动，植物的单不饱和脂肪酸的双键位置一般在第C9-C10之间，多不饱和脂肪酸中的一个双键一般也位于第C9-C10之间。
高等动，植物的不饱和脂肪酸，几乎都具有相同的几何构型，而且都属于顺式（cis），只有极少的不饱和脂肪酸属于反式（trans）.
细菌所含的脂肪酸种类比高等动，植物的少得多，而且绝大多数为饱 和脂肪酸，碳原子数目和高等动，植物脂肪酸的碳原子数目相似。也在C12—C18之间。
（二）甘油甘油味甜，比重为1.26 。和水或乙醇可以任何比例互溶，但不溶于乙醚，氯仿及苯。甘油可被过氧化氢氧化，形成二羟基丙酮和甘油醛的混合物。甘油在脱水剂如硫酸氢钾，互氧化二磷存在下加热，即生成丙烯醛（,?acrolein），成为有制激味的气体。用这反应鉴定甘油。
甘油是许多化合物的良好溶剂，泛地用于化妆品和医药工业。由于甘油能保持水分，可作湿润剂。它还大量用于制备硝酸甘油。
主要内容:
二，复合脂质复合脂质是指除醇类，脂肪酸外，尚含有其它物质的酯类。如甘油磷脂类，含有甘油，脂肪酸，磷酸和某种含氮化合物。又如鞘磷脂类，由脂肪酸，鞘氨醇或其衍生物，磷酸和某种含氮物质组成。
甘油磷脂即磷酸甘油酯（phosphoglycerides），它是生物膜的主要组分。
组成这类化合物中的所含甘油的第三个羟基被磷酸，另两个羟基为脂肪酸酯化，继而，基中的磷酸再与氨基醇如胆,乙醇胺或丝氨酸）或肌醇结合。其结构如下：
重要的甘油磷脂磷脂酰胆碱（phosphatidyl choline） 是白色蜡状物质，极昴吸水，其不饱和脂肪酸能很快被氧化。各种动物组织，脏器中含量都相当多。其结构如下：
胆碱的碱性甚强，可与氢氧化钠相比。它在生物界分布很庆，具有重要的生物功能，它在甲基移换中起提供皿基作用。乙酰胆碱是和种神经递质，与神经兴奋的传导有关。
磷脂酰胆碱有控制动物机体代谢，防止脂肪肝形成的作用。
磷脂酰乙醇胺（phosphatidyl ethanolanines）它也是动，植物含 量最丰富的磷脂，它与血液凝结有关。其结构如下：
磷脂酰丝氨酸（phosphatidyl serines）来自血小板和损伤组织，带有负电荷的磷脂酰丝氨酸引起损伤表互凝血酶原的活化。
鞘氨醇磷脂类简称鞘磷脂类（sphingophospholipids,sphingomyelins）,它是长的，不饱和的氨基醇，鞘氨醇，而 甘油的衍生物。在鞘磷脂中，鞘氨醇氨基以酰胺键莲接到一脂肪酸上，其羟基以酯刍与磷酰胆碱相连。其结构如下：
鞘磷脂是鞘脂类（sphingo lipids）的点型代表，它是高等动物组织中含量最丰富的鞘脂类。
甘油磷脂类和鞘氨醇磷脂类分子的组成对比如表8—3
课 目
目 的要 求
重 点难 点
主要内容:
三，非皂化脂质
非皂化脂质的特点是它们都不含 脂肪酸，因此不能为大碱所皂化。它们在组织和细胞内含量虽少，但却包括许多有重要生物功能的物质，例如维生素和激素等。
萜类（terpenes）
萜类是异成二烯（isoptene）的衍生物。
萜的分类主要根据异成二烯的数目。由两个异乙烯构成的萜称为单萜，由三个异成乙烯构成的萜称为倍半萜，由四个异或乙烯构成的萜称为二萜，同理还有三萜，四萜等。（表8—4）
萜类有的是绒状，有的是环状，有的二者兼有。相莲的异成乙烯有的是头尾相莲，也有的是尾尾相莲。多数直链萜类的双键都是反式，但在11-顺-视黄醛（11-cis –retinal）第11 位上的双键为顺式。
植物中，多数萜类都具有特殊的自气味，而且是各类植物物有的油类的主要成分。例如柠檬若素，薄荷醇（menthol）,樟脑（camphor）等依次是柠檬油，薄荷油，樟脑油的主要成分。
几种萜类化合物结构如下：
多聚萜类，台天然橡胶等,维生素A，E，K等都属于萜类。多聚萜醇常以磷酸酯的形式存在，这类物质在糖基从细胞质到细胞表的转移中，起类以辅酶的作用。
类固醇类（ 类化全物steroids）
泛分布于生物界。功能多种多样：作为激素，起某种代谢调 节作用；作为乳化剂，有助于脂类的消化与吸收。也有抗炎症作用。能用脂肪溶剂从动物组织中将之提取出来。它们以环成烷多氢菲（cyclopentanoperhydeophenonthrene）这基本结构。
主要内容:
其中 一大类称为固醇类（sterols）化合物，其物点是在 核的第3位上有一具羟基，在第17们上有一个分支的碳氢链。自然界中主要的固醇有脘 固醇，7-脱固醇和角固醇等。
在动物组织中最丰富的是胆固醇（cholesterol）它是椎动物细胞的重要成分，在神经组织和肾上腺中含量特别丰富，它约占脑的固体物质的17%，人体内发现的胆石，几乎全都是由胆固醇构成。肝，肾和表皮组织含量也相当多，胆固醇的结构如下：
胆固醇溶一乙醚，氯仿，苯及执乙醇中，不能皂化。胆固醇 Cm上的羟与高级脂肪酸形成胆固醇酯。
动物能吸收利用食物胆固醇，也能自制合成。其生理功能与生物膜的透性，神经鞘的绝 物质以及动物细胞对苯种毒素的保护作用有一定的关系。
7-脱氢胆固醇存在于动物玻下，它可能是由胆固醇转化来的，它在紫外线作用下形成维生素D3，骨助于佝偻病的预防和治疗。
角固醇（ekgosterol）泛存在于酵 菌毒菌中，它经日光和紫外线照下可以转化为维生素 D2
第七章 蛋白质酶促降解和氨基酸代谢
第一节 氮素同化
一 生物固N的生物化学：
1.意义：①节省大量
②免去环境污染
全世界每年生物固N二亿吨，目前研究生物固N从两方面着手：
①机理
②基因工程
2.固N生物：目前发现50多属：细菌、放线菌、蓝藻—原核
课 目
蛋白质酶促降解和氨基酸代谢
目 的要 求
了解蛋白质降解过程，掌握氨基酸降解和合成过程
重 点难 点
氨基酸的降解方式，各种氨基酸的合成
主要内容:
①自生固N微生物：在营独立生活时能固定分子态N
光能固N微生物——蓝藻等
化能固N微生物——好气、厌气、兼厌气型
②共生固N微生物：在与其他生物营共生生活时，进行固N
如根瘤菌――与豆科植物共生固N、最为重要
根瘤菌的一个特性是具有专一性，即各个菌株只能感染一定的豆科植物种。
3、固N的生化过程：
1）固N酶（O2抑制）：是由两种铁硫蛋白组成
Mo—Fe蛋白——2个α亚基、2个β亚基（分子量51000、60000道而顿）
2 个Mo、24Fe、24S、30—SH、Mg、Cu、Zn、Ca.
Fe蛋白——2个相同亚基组成，4个Fe，4个S，12个—SH
对O2相当敏感.
2）固N酶催化的生化反应：重要底物是N2，还原为NH3。
①
②
③
④
3) 固氮酶的反应条件
①还原剂――铁氧还原蛋白
②能量ATP――固N酶在固N时每传一对电子需4－5个ATP
③厌氧环境
a．厌气性微生物：在严格的厌氧环境下固氮。
b．兼厌气性微生物：有氧不固氮，无氧时才固氮。
4）在固氮的过程中，常伴随着有H代谢
主要内容:
固氮酶放H：无论有无N存在并被还原时，可同时发生部分质子还原，即放H
氢酶的放H：
使固氮过程中产生的氢得以氧化，使固氮过程能不断进行。
二 硝酸还原作用：在生物本中，合成Aa的前体是NH3再合成含N化合物。（最
终生成NH3）
硝酸还原酶：按电子供体不同分为两种，是诱导酶――当有底物存在时，才
有这种酶，无底物时，则无。
1．铁氧还原蛋白—硝酸还原酶：存在于蓝藻、绿藻、光合细菌、化能细菌。
电子供体：铁氧还原的Fd。
2．NAD（P）H ――硝酸还原酶：专一性——NADH、NADPH,NADH或NADPH
电子供体：以NADH或NADPH为电子供体
NO3+NAD（P）H+H+→NO2+NAD（P）+H20
（二）亚硝酸还原酶：催化NO2+6H+6e→NH4+2H2O
Fd-亚硝酸还原酶：电子供体Fd，存在绿色组织的叶绿体内
NO2+6Fd(还)+8H+→6Hd（氧）+NH4++2H2
2．NAD(P)H –亚硝酸还原酶：存在于非光合生物中。
电子供体：NADH、NAD（P）H、NADH-NADPH
NO2+3NAD(P)H+5H+→NH4+3NAD(P)++2H20
三 氨的同化：有二条途径,即形成Glu和氨甲酰Pi
植物吸收的NO-3→NO2→NH3→Glu→其它Aa
Glu的形成
1.真菌中:因为需要[NH+4]的浓度很高,所以在生物界并不普遍
2.先由α-酮戊二酸→Glu→Gln
此途径可在NH+4浓度很低的情况下进行
此反应将NH3贮存在谷氨酰胺的酰基内，Gln以后又可作为NH3的供体，在
Glu 合成酶的作用下将酰氨氨基转移至α―酮戊二酸，生成Glu。
课 目
目 的要 求
重 点难 点
主要内容:
二）氨甲酰磷酸的形成,
两个反应：①
②
第二节 各种氨基酸的生物合成一 Aa生物合成：
需要：①-NH2：Glu转氨
②C架：来源有Emp、TCA、乙醇酸循环、PPP（磷酸戊糖途径）
转氨作用：一种Aa把它分子上的氨基转移到其它α—酮酸上以形成另一种
Aa．
通式：
这样，Glu便作为氨基的转换站，由NH3先合成Glu，再由Glu通过转氨作
用将―NH2转移至各种不同的酮酸上以合成其它Aa。
转氨、脱羧、消旋辅助因子都是Pi吡哆醛，为辅酶。
其它Aa的合成――根据其C架来源分族：
1．Aa族：①包括：Ala、Val、Leu
②C架：丙酮酸
2．丝氨酸Ser族：①包括：Ser、Gly、Cys
②C架来源：乙醇酸途径→乙醛酸→Gly→Ser
Emp→3-Pi甘油酸→Ser。
即：3．天冬氨酸Asp族：①包括：Asp，Asn，Lys，Thr，Met，Ile
②C架：草酰乙酸
主要内容:
即：
4．Glu谷氨酸族：①包括：Glu，Gln，Pro，羟脯氨酸，Arg
②C架来源：α—酮戊二酸
注：Pro进入肽链之后而被羟基化，游离Pro不羟基化
即：
5．组氨酸His和芳香族氨基酸：①包括：His，Tyr，Try，Phe
②C架来源：His：磷酸核糖—PPP
芳香族：4—Pi赤藓糖、PEP
即,
即：上面扼要介绍了氨基酸的合成过程。它们的C架均来自呼吸作用或光呼
吸作用的中间产物，经一系列不同的反应，生成相应的酮酸，最后经转
氨作用而形成相应的Aa。各种Aa合成途径及其相互关系如图 9－7
所示 P257，（教材）
二 Aa降解：在生物体内Aa常发生降解。
异养生物（人）：
自养生物（高等植物）：
因为能利用光能或化能合成有机物，所以不需分解Aa以取得能量。所以降
解的目的是生成中间产物，用来作为合成其他氮化物的原料。
Aa的降解——脱氨基作用：氧化脱氨、非氧化脱氨
脱羧基作用
羟基化作用脱氨基作用：Aa可以通过下列方式发生脱氨基作用。
氧化脱氨：是高等植物最基本的脱氨基方法。Aa脱去氨基后，变成相应的
酮酸。
课 目
核酸的酶促降解和核苷酸代谢
目 的要 求
了解核酸的降解过程
重 点难 点
核酸的降解过程
主要内容:
在高等植物体中，Glu脱H酶广泛分布于种子、根、胚轴、叶片等组织中，
细胞内存在于线粒体中。细胞质中近年也发现有。
此外，动物肝脏和肾脏真菌、细菌中有Aa―氧化酶。
非氧化脱氨：
①脱水酶脱氨：
②解氨酶脱氨：
③脱酰胺基作用，酰胺也可以在脱酰胺酶的作用下脱去酰胺基，生成氨。
转氨基作用：一种α-Aa的氨基可以转移到α-酮酸上，而生成相应的α-酮酸和α-Aa，这种作用叫转氨基作用。
简式：
联合脱氨基作用：转氨基作用与氧化脱氨基作用配合进行。
（二）脱羧作用：Aa在脱羧酶作用下发生脱羧基反应，形成胺类化合物。
乙醇胺和胆碱分别是合成脑磷脂和卵磷脂的成分。
Arg（精）→鲱精胺→腐胺
肉类及动物尸体腐烂时发出的恶臭气味，是由细菌分解蛋白质后生成的尸胺
和腐胺产生的。
（三）羟化作用：
多巴进一步氧化后形成聚合物黑素，马铃薯、苹果、梨等切开后变黑，就
是由于形成黑素之故。在人体的表皮基底层及毛囊有成黑素细胞，在其中将
酪氨酸转变为黑素，使皮肤及毛发呈黑色。
主要内容:
(四) Aa分解产物的去向（前面注）——尿素的形成和尿素循环：（见教科书）
第八章 核酸的酶促降解和核苷酸代谢一 合成
（一）嘌呤核苷酸的生物合成：
要点：①先形成（IMP）次黄嘌呤核苷酸（又叫肌苷酸），以后再转变为其
它嘌呤核苷酸；
②IMP的合成是由5—Pi核糖开始。5—Pi核糖+ATP→5—Pi核糖—1
—Ppi代号PRPP；
③嘌呤的各个原子是在PRPP的C—1位置上逐渐加上去的。
过程：①IMP形成；
②由IMP形成AMP（腺苷酸）和GMP（鸟苷酸）。
（二）嘧啶核苷酸的生物合成：
要点：①先形成嘧啶环，然后与Pi核糖形成UMP（尿苷酸）；
②它是由氨甲酰磷酸与ASP反应开始的，以后再经脱H生成乳清酸；
③乳清酸+PRPP CO2 →UMP→CMP
5—Pi核糖—1—Ppi 尿苷酸 苷酸
注：细菌体内靠NH3生成CTP（氨化作用形成CTP）；动物体内靠Gln生成
CTP。
（三）脱氧核糖核苷酸的合成：由相应的核糖核苷酸还原生成。
例,例：
二 核苷酸的降解：
在生物体内，核苷酸 核苷酸酶 核苷+Pi
（一）嘌呤的降解：P295图 （教科书）
（二）嘧啶的降解：P296
课 目
DNA的生物合成
目 的要 求
了解基本概念，与DNA合成有关的酶与蛋白质、掌握DNA复制的规律和过程
重 点难 点
DNA复制的规律和过程、逆转录
主要内容:
第九章 核酸的生物合成
核酸：贮存和传递信息的。
细胞内的遗传信息是由DNA通过转录传给RNA，然后再由RNA通过翻译而将其分子结构中贮存的遗传信息传给蛋白质。DNA转录RNA翻译蛋白质复制：指亲代DNA双链的每一条链按碱基配对原则而准确地形成一条新的主补
链，结果生成2个与亲代链相同的DNA双链。
转录：是在DNA指导的RNA聚合酶催化下进行的以DNA一条链为模板，按碱
基配对原则合成一条与DNA链的一定区段互补的RNA链，称转录。
翻译：在RNA的控制下，根据核酸链上每三个核苷酸决定一个Aa的三联体密
码规则，合成出具有特定Aa顺序的蛋白质肽链的过程。
中心法则：生物体遗传信息流动途径。由DNA决定RNA的分子碱基排列顺序，
又由RNA决定蛋白质分子的Aa顺序的理论，称中心法则。
⑤逆向转录：在逆转录酶作用下，以RNA链为模板合成DNA的过程。
第一节 DNA的生物合成过程
一 半保留复制证明过程：大肠杆菌放在培养器中，其中营养元素15N追踪。
半保留复制：DNA是双股螺旋结构的，在DNA复制时，亲代DNA的双螺旋 先行解旋，然后以每条链为模板，按照碱基配对原则，在这两条
主要内容:
链上各形成一条互补链，这样，从亲代DNA的一个双股螺旋链
便形成两个双股螺旋链，在每一个新形成双螺旋中，一条链是从
亲代DNA来的，另一条则是新形成的，这就叫半保留复制。即：
亲代DNA双股链，有一半(一条)保留在子代DNA的双股链中。
生物学意义：生物细胞的遗传特性是通过DNA的复制而传给子代细胞的，DNA
以半保留方式进行复制，亲代DNA分子的一条DNA链保留在子
代分子中，这可以保持其相对稳定性而不致发生变化，这在生物
的遗传上是十分重要的。
二 DNA合成反应及有关酶和蛋白质：
DNA的合成是以4种三磷酸脱氧核糖核苷为反应物，在DNA聚合酶的催化下，在脱氧核糖核苷酸之间形成3’，5’—磷酸二酯键，从而生成多脱氧核糖核苷酸长链，同时生成焦磷酸。
n1dATP
n2dTTP DNA聚合酶
n3dCTP DNAMg2+ DNA+(n1+n2+n3+n4)ppi
n3dGTP
此反应很复杂，催化的酶有多种。
（一）引物合成酶——作用：以DNA为模板合成一段RNA作为合成DNA的引物。
（二）DNA聚合酶——有多种，其功能也不一样，如大肠杆菌中有3种DNA聚合
酶（Ⅰ、Ⅱ、Ⅲ）。
DNA聚合酶Ⅰ是多功能酶
①5’—3’聚合酶：将脱氧核糖核苷酸逐个加到具有3’—OH末端的多核苷
酸（RNA引物或DNA链）上，形成3’、5‘—磷酸二
酯键，使DNA链沿5‘—3’方向延长。
课 目
RNA的生物合成、基因工程简介
目 的要 求
了解基本概念，掌握RNA合成的过程和RNA转录后的修饰加工
重 点难 点
RNA合成过程及转录后的加工修饰
主要内容:
②5’—3’外切酶：由5’端水解双链DNA，切下单核苷酸或一段寡核苷酸。
将5’端RNA引物切除。
b.切除DNA损伤部分并修复。
③3’—5’外切酶：能在3’—OH端将DNA链水解。一般在正常情况下，
该酶活性很低，但一旦碱基排错时，该酶马上活跃起来，
聚合反应停止，由该酶将排错得碱基切除，然后继续进
行正常得聚合反应，所以该酶具有校对功能。
④焦磷酸解：在DNA链的3’端发生焦磷酸解。
⑤焦磷酸交换作用：使无机焦磷酸盐与脱氧核糖核苷酸之间的焦磷酸基交
换。
DNA聚合酶Ⅱ：活性很低，可能在修复紫外光引起的DNA损伤中起某种作
用 。
DNA聚合酶Ⅲ：具有5’→3’DNA聚合酶活性，是原核生物DNA复制的
主要聚合酶。
DNA聚合酶Ⅰ、Ⅱ、Ⅲ之间的性质比较：教材P273 表11－1
主要内容:
Ⅰ
Ⅱ
Ⅲ
103×分子量每个细胞分子数
|5‘—3’聚合作用功能{5‘—3’外切
|3‘—5’外切（校正作用）
转化率 （37。C时每个酶分子每分钟聚合的核苷酸数）
109
400
+
+
+
1
120
100
+
-
+
0.05
400
10－20
+
+
+
50
真核生物DNA聚合酶：共四种：α、β、γ和δ，其性质比较见（全）P274
表11-3
(三)DNA连接酶—作用：催化双链DNA中的切口处的相邻5’—Pi与3’—OH之
间形成3’，5’—磷酸二脂键。但它不能将两条游离的DNA单
链均与其互补链结合成双螺旋结构。
第八章 含氮化合物代谢第二节：氮素同化一、生物固N的生物化学：
①节省大量
1.意义
②免去环境污染
①机 理
全世界每年生物固N2亿吨，目前研究生物固N从两方面着手
②基因工程
课 目
目 的要 求
重 点难 点
主要内容:
2.固N生物：目前发现50多层：细菌、放线菌、蓝藻—原核
光能固N微生物―――蓝澡等
①自生物固N微生物 好气
化解固N微生物 厌气
兼厌气型
②共生固N微生物：化解如根瘤菌――与豆科植物共生固N、最为重要
在与其它生物共生活时，进制固N
根瘤菌：的一个特性是具有专一性，即各各苗珠只能感染一定的豆科植物种。
3、固N的生化过程
1）
2）固N酶催化的生化反应：
（1）还原剂――铁氧还
3）固N酶的反应条件 （2）能量ATP――固N酶在固N时每传一对电子需
4－5个ATP
厌气性V：
（3）厌氧环境
主要内容:
4）H代谢 固N酶放H ：
氢固N过程中产生的H2得以氧化，使固N过程能不断进行。
二、硝酸还原作用：大生物本中，合成Aa的前体是VH3再合成含N化合物。
（最终生成VH3）
（一）硝酸还原酶：按电子供体不同分为两种，是诱导酶――当有底物存在时，才有这种酶，无底物时，则无。
铁氧还是反硝酸还原酶――存在于蓝藻，绿藻、合细菌，化解细菌。
电子供体：铁氧还是的FD
2、NAD（P）H ――硝酸还原酶
农子供体：以MAADH或NADPH为电子供体专一性NADH
NO3+NAD（P）H+H+→NO2+NAD（P）+H20 NADPH
NADH或NADPH
（二）亚硝酸还原酶---催化NO2+6H+6E→
FD亚硝酸还原酶---电子供体FD，存在绿色吐绿体的组织的体内
NO2+6Fd(还)+8H+→6Hd（氧）+NH4++2H20
NAD(P)H –亚硝酸还原酶—存在于 生物中。
NADH
NAD（P）H
电子供体 NADH ――NADPH
NO2+3NAD(P)H+5H+→NH4+3NAD(P)++2H20
三、氨的同化：有二条途径植物吸收：NO-3→NO2→NH3→Glu→其它
Glu的形成需要（NU+4）的语段很顺，在生物济并不普遍
2－酮成2酸（TCA）中产生的）
用途层可在NH+4浓核很 情况下进行先由又一酮成乙酸→Glu→Glu Glu+ 硐成乙酸→Glu
课 目
目 的要 求
重 点难 点
主要内容:
Glu 谷氨酰胺 GLU合成酶此外应将NH3贮存在谷氨酰的酰费内，GLN以后又可作为NH3的供化在GLU全成酶的作用下将酰氧费转移到 ――酮成为酸，生成GLU 。
氨甲酰磷酸的形成,
：各种氨基酸的生物合成
AA生物合成：需要
转氨作用：――一种AA把它分子上的氨基转移到其它的酮酸上以形成另一种AA
通式：
这样，GLU便作为氧基的转换站，由NH3先全成GLU，再由GLU通过转氨作用将――NH2转移至各种不同的酮酸上以合成其它AA
转氨，脱 、消除辅助因子都是 PI比多醋、为辅酶。
其它AA的合成――根据其（架来源分）：
即：
天各氨酸ASP族：包括：天各氨酸ASP，天各酰胺ASN，
即：上 妥介绍了氧基酸的合成过程。它们的C架均来自呼吸作用或 呼吸作用的中间产物，经一系列不同的反应，生成相应的酮酸，最后经转氨作用而形成相应的AA。各种AA合成途径及其相互关于如图 9－7所示 P257，（教材）
即：
主要内容:
注：PRO进入生太链之后而被 化，游离PRO不 化，
细氨酸HIS和芳香族氨基酸：
（排氧脱氨
AA ：降解（脱变基作用（氧化脱氨
（脱 基作用
（ 基化作用光能或化解合成有机物，所以不需分解AA以限得能量。所以AA降解的目的是先成 物，用来作为合成其它氧化物的原料。
脱氨基作用：式可以通过 下列方式发生脱氨作用。
氧化脱氨：
在高等生物体中，GLU 脱H酶广泛颁布于种子、根、胚轴、叶片劳动教养组织中,内存在于成粒体中。细胞质中近 现有。
此外：动物肝脏和肾脏细菌中有AA ――氧化酶。
脱水酶脱氨解氨酶脱氨脱酰胺基作用，酰胺也可以在脱酰胺酶的作用下脱去酰胺基，生成氨。
注：上述脱氨反应生成的NH3对生物体有害，解除方法：
生物体中有大量C、H20化合物→酮酸→机应Aa
生物体中有大量，有机酸时与NH3结合，生成有机酸盐。
还要形成酰氨 Glu（谷氨酰胺）
Asn（天 酰胺）
注：各种Aa降解的终产物均是合成 糖酵解和TCA的中间产物的最后均可通过TCA氧化分解学CO2和H20，其中一些Aa可转化学Gnq生糖Aa，另一些化学射 终产物为乙酰Coh或乙酰乙酰COA，在饥饿糖尿病动物 内可转变为酮化 先酮Aa.
生糖Aa 有些Aa降解生成丙酮酸和TCA循环的酸以后可转化成葡萄糖，称…
生酮Aa 有些Aa的代谢终产物为乙酰COA或乙酰 乙酰COA，在某些情况下饥饿。糖尿病动物体中，它们可转变为酮体（乙酰乙酸。B－羟了酸和丙酮），被称为……。
(二) 脱羧作用：—Aa的脱羧酶作用下发生脱羧基反应，形成胺类化合物。
课 目
目 的要 求
重 点难 点
主要内容:
乙醇胺和胆碱分别是合成脑磷胆和卵磷脂的成分。
Arg（精）→鱼排精胺→腐胺肉类及动物尸体腐烂时发出的恶臭气味，是由细胞分解蛋白质后生成是尸体和腐胺产生的。
羟化作用：
多巴进一步氧化后形成要合物里素（多巴）马铃署、苹果、梨等切开后变黑，就是由于形成黑素三故。在人体的表皮基底层
Aa分解产物的方向。（前石注）尿素的形成和尿素循环：（见教科书）
第八章：核苷酸代谢合成：
（1）、嘌哙核苷酸的生和合成：
1、先形成（IMP）次黄嘌哙核苷酸（又叫肌苷酸），以后瑞转变为其它嘌哙核苷酸。
合成要点 2、IMP 的合成是由5—Pi核糖开始。5—Pi核糖+ATP→5—Pi核糖—1—Ppi代号PRPP
3、嘌哙的各个原子是在PRPP的C—1位置上逐渐加上去的。
过程：1、IMP形成。
2、由IMP形成AMP（胺苷酸）和GMP（鸟苷酸）
（2）、嘧啶核苷酸的生物合成：
1、先形成嘧啶环，然后与Pi核糖形成UMP（尿苷酸）
要点 2、它是由氨甲酰磷酸与ASP反应开始的以后瑞经脱性成乳清酸，
3、乳清酸+PRPP CO2 →UMP→CMP
5—Pi核糖—1—Ppi 尿苷酸 苷酸
主要内容:
核酸的生物合成例：
核苷酸的降解：（各种核苷酸之间的相互关系是12—10 P294）
在生物体内核苷酸 核苷酸酶 核苷+Pi
嘌哙的降解：P295图 （教物科书）
嘧啶的降解：P296
核酸的生物合成
第一节：中心法则核酸：贮存和传递信息怕，
细胞内的遗传信息是由DNA通过转录传给RNA，然后瑞由RNA通过翻译而将其分了结构中贮存的遗传信息传给蛋白质。DNA转录RNA翻译蛋白质复制—指亲找DNA双链的每一条链按碱基础对原则而准确地形成一条新的主补链，结果生成2个与亲代链相同的DNA双链。
碱荃配对原则合成一条与DNA链的一定还段互补的RNA链，称……。
翻译—在RNA的控制下，根据核酸链上每三个核苷酸决定一个Aa的三联体密码规则，合成出具有特定Aa顺序的蛋白质肽链的过程。
中心法则—生物体遗留信息流动途径。由DNA决定RNA的分子碱荃排到顺序，又由RNA决定蛋白质分子的Aa顺序的理论，称可表示号。
逆向转录—在逆转录的酶作用下，以RNA链为模板合成DNA的过程。第二节：DNA的生物合成过程半保留复制：证明过程：大肠杆菌放在培养DNA是双股螺旋结构的，在DNA复制时，亲代DNA的双螺旋先引解旋，然后以每条链模板，按照碱荃两对原则，在这两条链上各形成一条互补链，这样，从亲代DNA的一个双股螺旋链便形成两个双股螺旋链，在每一个就形成双螺旋中，一条链是从亲代DNA来的，另一条则是新形成的，这就叫……。即：亲代DNA双股。
生物学意义：生物细胞的遗传特性是通过DNA的复制得缎带缎带子代细胞的，DNA以半保留方式进行复制，亲代DNA分子的一条DNA链保留在子代分子
课 目
目 的要 求
重 点难 点
主要内容:
中，这可以保持其相对段定性而不段发生变化，这在生物的遗传上是十分重要的。
链有一串(一条)保留在子代DNA的双股链中。
四中，其中营养元素15N追踪。
DNA合成反应及有关酶和蛋白质：合成底物为dNTP，
N1 DATP
N2 DCTP DNA聚合酶
N3 DGTP DNAMg2+ DNA+(n1+n2+n3+n4)ppi
N4 DTTP
即：DNA的合成是以4种元磷酸脱氧核糖核苷为反应物，在DNA聚合酶的催化下，在脱氧核糖核苷酸三向形成‘3.5’— 磷酸乙酯链，生成多脱氧核糖核苷酸长链，同时先成焦磷酸。
（一）（RNA聚合酶）：作用—以DNA为模板合成一般RNA作为合成DNA的引物。
31物合成酶 DNA聚合酶。
比反应很复杂，催化的酶有多种
DNA聚合酶：有多种，其功能不一样，如大肠杆共有3种：（1955年发现并提纯的）是多功能酶。
5‘—3’聚合作用，将脱氧核糖核苷酸逐个加到只有3’—OH末端的多核苷酸RNA引物或DNA链以形成3’、5‘—磷酸乙
功能 酯链。使DNA链沿5‘—3’方向延长。
ppi解—焦磷酸解（DNA链‘23’端）
主要内容:
焦磷酸交换作用：使无机焦磷酸与元磷酸脱氧核苷的焦磷酸基发生交换。 除引物补塞虚，
5‘—3’QH 外切酶作用 引物是RNA再补这秀寒虚
5‘编水解行链DNA 6、切除损伤并修复。
功能 5. 3’、5‘外切酶：当细胞正常合成时，酶活性低，当碱荃排错时马上活跃，要掉错的碱荃，起核是作用。关有帮助聚合酶训别正确的碱荃进入新合成的DNA链的作用。链在3’—OH端将DNA链水解。
DNA聚合酶2：70年代发现，活性弱功能不清楚。可能在修复些外光此 中起某各作用。
DNA作用5‘—3’聚合作用教材P273 表11－1
103×分子量每个细胞分子枚
5‘—3’聚合作用功能 5‘—3’外切
3‘—5’外切（核正作用）
转化 （37。C时每个酶分子每分钟聚合的核苷酸）
109
400
+
+
1
120
100
+
-
+
0.05
400
10－20
+
+
+
50
大肠杆菌中从5‘—3’的外切主要是DNA聚合酶3起作用。
(三)卖核细胞(动物细胞)的DNA聚合酶：α、β、γ和s(核细胞中用1、2、3表示)
(四)DNA连接酶：
作用—催化一个DNA片段的S—Pi和另一个DNA片断和3’—OH结合3‘15’—磷酸二脂链，
DNA—3’—OH—+Pi+5’—DNA+NAD+(或
