第三节、氨基酸
? 除甘氨酸和脯氨酸外, 其他均具有如下结构通式 。
一，氨基酸的结构和分类
各种氨基酸的区别在于侧链 R基的不同。 20种基本氨
基酸按 R的极性可分为非极性氨基酸、极性性氨基酸、
酸性氨基酸和碱性氨基酸。
C O O H
C HH 2 N
R
?-氨基酸
可变部分
不变部分
氨基酸的结构
甘氨酸 Glycine 脂肪族氨基酸
H 2 N C H C
H
O H
O
氨基酸的结构
脂肪族氨基酸
H 2 N C H C
C H 3
O H
O
甘氨酸 Glycine
丙氨酸 Alanine
氨基酸的结构
甘氨酸 Glycine
丙氨酸 Alanine
缬氨酸 Valine
脂肪族氨基酸
H 2 N C H C
C H
O H
O
C H 3
C H 3
氨基酸的结构
甘氨酸 Glycine
丙氨酸 Alanine
缬氨酸 Valine
亮氨酸 Leucine
脂肪族氨基酸
H
2
N C H C
C H
2
O H
O
C H C H
3
C H
3
氨基酸的结构
甘氨酸 Glycine
丙氨酸 Alanine
缬氨酸 Valine
亮氨酸 Leucine
异亮氨酸 Ileucine
脂肪族氨基酸
H
2
N C H C
C H
O H
O
C H
3
C H
2
C H
3
氨基酸的结构
甘氨酸 Glycine
丙氨酸 Alanine
缬氨酸 Valine
亮氨酸 Leucine
异亮氨酸 Ileucine
脯氨酸 Proline
亚 氨基酸
H
N
C
O H
O
氨基酸的结构
甘氨酸 Glycine
丙氨酸 Alanine
缬氨酸 Valine
亮氨酸 Leucine
异亮氨酸 Ileucine
脯氨酸 Proline
甲硫氨酸 Methionine
含硫氨基酸
H
2
N C H C
C H
2
O H
O
C H
2
S
C H
3
氨基酸的结构
甘氨酸 Glycine
丙氨酸 Alanine
缬氨酸 Valine
亮氨酸 Leucine
异亮氨酸 Ileucine
脯氨酸 Proline
甲硫氨酸 Methionine
半胱氨酸 Cysteine
含硫氨基酸
H 2 N C H C
C H 2
O H
O
S H
氨基酸的结构
芳香族氨基酸
苯丙氨酸
Phenylalanine
H
2
N C H C
C H
2
O H
O
氨基酸的结构
芳香族氨基酸
苯丙氨酸
Phenylalanine
酪氨酸
Tyrosine
H
2
N C H C
C H
2
O H
O
O H
氨基酸的结构
芳香族氨基酸
苯丙氨酸
Phenylalanine
酪氨酸
Tyrosine
色氨酸
Trytophan
H
2
N C H C
C H
2
O H
O
H N
氨基酸的结构
碱性 氨基酸精氨酸 Arginine
H
2
N C H C
C H
2
O H
O
C H
2
C H
2
N H
C
N H
2
N H
氨基酸的结构
碱性 氨基酸精氨酸 Arginine
赖氨酸 Lysine
H
2
N C H C
C H
2
O H
O
C H
2
C H
2
C H
2
N H
2
氨基酸的结构
碱性 氨基酸精氨酸 Arginine
赖氨酸 Lysine
组氨酸 Histidine
H
2
N C H C
C H
2
O H
O
N
N H
氨基酸的结构
天冬氨酸 Aspartate 酸性氨基酸H 2 N C H C
C H 2
O H
O
C
O H
O
氨基酸的结构
天冬氨酸 Aspartate
谷氨酸 Glutamate
酸性氨基酸
H
2
N C H C
C H
2
O H
O
C H
2
C
O H
O
氨基酸的结构
丝氨酸 Serine 含羟基 氨基酸
H 2 N C H C
C H 2
O H
O
O H
氨基酸的结构
丝氨酸 Serine
苏氨酸 Threonine
含羟基 氨基酸
H 2 N C H C
C H
O H
O
O H
C H 3
氨基酸的结构
天冬酰胺 Asparagine 含酰胺氨基酸
H
2
N C H C
C H
2
O H
O
C
N H
2
O
氨基酸的结构
天冬酰胺 Asparagine
谷酰胺 Glutamine
含酰胺氨基酸
H
2
N C H C
C H
2
O H
O
C H
2
C
N H
2
O
氨基酸的旋光性
? 除甘氨酸外，氨基酸均含有一个手性 ?-碳原子，因
此都具有旋光性 。 比旋光度是氨基酸的重要物理常
数之一，是鉴别各种氨基酸的重要依据
氨基酸的光吸收
? 构成蛋白质的 20种氨基酸在可见光区都没有光吸收，
但在远紫外区 (<220nm)均有光吸收。
? 在近紫外区 (220-300nm)只有酪氨酸、苯丙氨酸和
色氨酸有吸收光的能力。
? 酪氨酸的 ?max＝ 275nm,?275=1.4x103;
? 苯丙氨酸的 ?max＝ 257nm,?257=2.0x102;
? 色氨酸的 ?max＝ 280nm,?280=5.6x103;
二 氨基酸的离解性质
? 氨基酸在结晶形态或在水溶液中, 并不是以游离的羧基或
氨基形式存在, 而是离解成两性离子 。 在两性离子中, 氨
基是以质子化 (-NH3+)形式存在, 羧基是以离解状态 (-COO-)
存在 。
? 在不同的 pH条件下, 两性离子的状态也随之发生变化 。
C O O -
C HH 3 N +
R
-
pK1'
+
H+
H+
C O O H
C HH 3 N +
R H
+
H+
+
pK2'
- C O O -
C HH 2N
R
PH 1 7 10
净电荷 +1 0 -1
正离子 两性离子 负离子
等电点 PI
氨基酸的等电点
? 当溶液浓度为某一 pH值时, 氨基酸分子中所含的 -NH3+和
-COO-数目正好相等, 净电荷为 0。 这一 pH值即为氨基酸的
等电点, 简称 pI。 在等电点时, 氨基酸既不向正极也不向
负极移动, 即氨基酸处于两性离子状态 。
? 侧链不含离解基团的中性氨基酸, 其等电点是它的 pK’1
和 pK’2的算术平均值,pI = (pK’1 + pK’2 )/2
? 同样, 对于侧链含有可解离基团的氨基酸, 其 pI值也
决定于两性离子两边的 pK’值的算术平均值 。
? 酸性氨基酸,pI = (pK’1 + pK’R-COO- )/2
? 硷性氨基酸,pI = (pK’2 + pK’R-NH2 )/2
三，几种重要的不常见氨基酸
? 在少数蛋白质中分离出一些不常见的氨基酸, 通常称为不
常见蛋白质氨基酸 。
? 这些氨基酸都是由相应的基本氨基酸衍生而来的 。
? 其中重要的有 4-羟基脯氨酸, 5-羟基赖氨酸, N-甲基赖氨
酸, 和 3,5-二碘酪氨酸等 。 这些不常见蛋白质氨基酸的结
构如下 。
N
H
HO
C O OH
4- 羟基脯氨酸
H 2 N C H 2 C H C H 2 C H 2 C H C O O H
O H N H
2
5- 羟基赖氨酸
N H 2
C H 3 N H C H 2 C H C H 2 C H 2 C H C O O H
6 - N - 甲基赖氨酸
HO
I
I
C H 2 C H C O O H
N H 2
3,5 - 二碘酪氨酸
四,氨基酸的化学性质
1,?-氨基参与的反应
（
1
）
与
甲
醛
发
生
羟
甲
基
化
反
应
p K ' 2
H +
C O O
-
C H 2
N H 2
C O O
-
C H 2
N H 3
+
+
C O O
-
H 2
H C H 2 O H
H C H O
H C H O
C O O
-
C H 2
N H ( C H 2 O H ) 2
用途, 可以用来直接测定氨基酸的浓度。
四,氨基酸的化学性质
1,?-氨基参与的反应
（
2
）
与
亚
硝
酸
反
应
用途, 范斯来克法定量测定氨基酸的基本反应 。
N H 2
R - C H - C O O H + H N O 2
O H
R - C H - C O O H + N 2 + H 2 O
四,氨基酸的化学性质
1,?-氨基参与的反应
（
3
）
酰
化
反
应
用途, 用于保护氨基以及肽链的氨基端测定等 。
R 1 C X
O
+ H 2 N C H C O O -
R 2
X = - C l,O H,- O C O R
O H -
C H C O O -
R 2
R 1 C H N
O
四,氨基酸的化学性质
1,?-氨基参与的反应
（
4
）
烃
基
化
反
应
用途, 是鉴定多肽 N-端氨基酸的重要方法 。
C H 2 C H 2 C l
S,
R 1
S
+
R 1
C H 2 C H 2
C l
H 2 N C H C O O -
R 2
R 1 S C H 2 N H C H ( R 2 ) C O O -
四,氨基酸的化学性质
1,?-氨基参与的反应
（
5
）
生
成
西
佛
碱
的
反
应
用途, 是多种酶促反应的中间过程 。
H O C H 2 C H N H 2
C O O H
+
C H 2 O P O 3 -
C
C H 2 O H
O
+ H +
2C H
2 O P O 3
-
C
C H 2 O H
N +
H
H O C H 2 C H
C O O H
+ H 2 O
四,氨基酸的化学性质
1,?-氨基参与的反应
（
6
）
脱
氨
基
和
转
氨
基
反
应
用途, 酶催化的反应。
R C H C O O -
N H 3 +
R C H C O O -
O
+ N H 4 +
C H C O O -
N H 3 +
C H 2 C H 2 C O O -
+
C H 3
C O
C O O -
C H 3
C
C O O -
N H 3 ++C C O O -
C H 2 C H 2 C O O -
O
四,氨基酸的化学性质
氨基酸与碱作用生成相应的盐。氨基
酸的碱金属盐能溶于水,而重金属盐则不
溶于水。
2,?-羧基参与的反应
（
1
）
成
盐
反
应
用途,
四,氨基酸的化学性质
1
1,?-氨基参与的反应
（
2
）
形
成
酯
的
反
应
用途, 是合成氨基酸酰基衍生物的重要中间体 。
2,?-羧基参与的反应
R 2 O H+R C H C O O -
N H 3 +
+ H 2 OR C H C O O R 2
N H 2, H C l
四,氨基酸的化学性质
1
（
3
）
形
成
酰
卤
的
反
应
用途, 这是使氨基酸羧基活化的一个重要反应 。
2,?-羧基参与的反应
P C l 3,P C l 5 o r S O C l 2
R C H C O O -
N H P G
R C H C O C l
N H P G
四,氨基酸的化学性质（ 4
）
叠
氮
化
反
应
用途, 常作为多肽合成活性中间体。
2,?-羧基参与的反应
R C H C O O C H 3
N H P G R C H C O O N H N H
2
N H P G
C H 3 O H
N H 2 N H 2
R C H C O N 3
N H P G
H N O 3
H 2 O,N 2
四,氨基酸的化学性质
1
（
5
）
脱
羧
反
应
用途, 酶催化的反应 。
2,?-羧基参与的反应
C O 2+H ++R C H 2 N H 2R C H C O O -
N H 3 +
四,氨基酸的化学性质
1
(
1)
与
茚
三
酮
反
应
用途, 常用于氨基酸的定性或定量分析。
3,?-氨基和羧基共同参与的反应
C
C
C
O
O
O
茚三酮
C
C
C
O
O
O H
O HH 2 O
H 2 O 水合茚三酮
C O 2N H 2R C H O ++++
C
C
C
O
O
H
O H
H 2 N C H C O O H
RC
C
C
O
O
O H
O H
+2 N H 3
C
C
C
O
O
C
C
C
O
O - N H 4 +
N H 2 O2++
C
C
C
O
O
O
C
C
C
O
O
H
H O
四,氨基酸的化学性质
1
（
2
）
成
肽
反
应
用途, 是多肽和蛋白质生物合成的基本反应。
3,?-氨基和羧基共同参与的反应
H 2 N C
R 1
H
C O H
O
H N
H
C C O O H
R 2
H
+
H 2 O
N
H
C C O O H
R 2
H
H 2 N C
R 1
H
C
O
-
肽键
4
．
侧
链
基
团
的
化
学
性
质
(1) 巯基（ -SH）的性质
1
作用,这些反应可用于巯基的保护 。
- O O C C H C H
2 S H
N H 3 +
C H 2 O C C l
O
- O O C C H C H
2 S
N H 3 +
O C C H 2
O
C H 2 C l
C H 2- O O C C H C H 2 S
N H 3 +
I C H 2 C N H 2
O
C H 2 C N H 2
O
- O O C C H C H
2 S
N H 3 +
4
．
侧
链
基
团
的
化
学
性
质
(1) 巯基（ -SH）的性质
作用,与金属离子的螯合性质可用于体内解毒 。
- O O C C H C H
2 S H
N H 3 +
+ C O O -H O - H g +
- O O C C H C H
2 S
N H 3 +
H g + C O O -
4
．
侧
链
基
团
的
化
学
性
质
(1) 巯基（ -SH）的性质
作用,氧化还原反应可使蛋白质分子中二硫键形成或端裂 。
-
O O C C H C H 2 S H
N H 3
+
-
O O C C H C H 2 S H
N H 3
+
-
O O C C H
N H 3
+
C H 2
S
S
C H 2
N H 3
+
C H
-
O O C
胱氨酸
4
．
侧
链
基
团
的
化
学
性
质
(1) 巯基（ -SH）的性质
作用,可用于 比色法定量测定半胱氨酸的含量 。
H 3 N C H C H 2 S -
C O O -+
S
S
N O 2
N O 2
C O 2 H
C O 2 H
+
+
C O O -
H 3 N C H C H 2 S
C O 2 H
N O 2- S -
N O 2
C O O -H S -+
硝基苯甲酸二硫化合物 (DTNB)
4
．
侧
链
基
团
的
化
学
性
质
（ 2） 羟基的性质
1
作用：可用于修饰蛋白质。
- O O C C H C H
2 O H
N H 3 +
F P O C H ( C H 3 ) 2
O
O C H ( C H 3 ) 2
+
- O O C C H C H
2 O
N H 3 +
P O C H ( C H 3 ) 2
O
O C H ( C H 3 ) 2
二异丙基氟磷酸酯
4
．
侧
链
基
团
的
化
学
性
质
（ 3） 咪唑基的性质
?组氨酸含有咪唑基，它的 pK2值为 6.0，在
生理条件下具有缓冲作用。
?组氨酸中的咪唑基能够发生多种化学反应 。
可以与 ATP发生磷酰化反应, 形成磷酸组氨
酸, 从而使酶活化 。
?组氨酸的咪唑基也能发生烷基化反应 。 生
成烷基咪唑衍生物, 并引起酶活性的降低或
丧失
作用,。
4
．
侧
链
基
团
的
化
学
性
质
（ 4）甲硫基的性质
1
作用,。
H 2 N C H ( C H 2 ) S C H 3
C O O -
+ C H 3 I
弱碱
H 2 N C H ( C H 2 ) S C H 3
C O O - C H 3
氨基酸的分离分析
? 分配柱层析,支持剂是一些具有亲水性的不
溶性物质，如纤维素、淀粉、硅胶等。
? 滤纸层析,
? 薄层层析,
? 离子交换层析,阴离子交换树脂 -N(CH3)3OH，
阳离子交换树脂 -SO3H
? 电泳,
五,氨基酸的化学合成
? 目前氨基酸的合成方法有 5种：
? （ 1） 直接发酵法；
? （ 2） 添加前体发酵法；
? （ 3） 酶法；
? （ 4） 化学合成法；
? （ 5） 蛋白质水解提取法 。
? 通常将直接发酵法和添加前体发酵法统称
为发酵法 。
合
成
方
法
五,氨基酸的合成
? 通过 对菌株的诱变处理，产生的新 微生物
某代谢物在体内积累，从而达到生产的目
的。
? 直接发酵法以葡萄糖，氨等为原料。
? 应用直接发酵法生产氨基酸产量最大的是
谷氨酸，其次是赖氨酸，其余可以生产的
品种有苏氨酸、异亮氨酸、结氨酸、精氨
酸。组氨酸、脯氨酸、鸟氨酸、瓜氨酸等。
1.
直
接
发
酵
法
五,氨基酸的化学合成
? 又称为微生物转化法。这种方法使用葡萄
糖作为发酵碳源、能源，再添加特异的前
体物质，以避免氨基酸合成途径的反馈抑
制作用，经微生物作用将其有效地转化为
目的氨基酸。
? 目前成功地用邻氨基苯甲酸作为前体，工
业生产色氨酸；用甘氨酸作为前体工业化
生产丝氨酸。
2
．
添
加
前
体
发
酵
法
五,氨基酸的化学合成
? 用微生物产生的酶作催化剂, 直接使底物转化为
目标氨基酸 。 具有工艺简单, 周期短, 耗能低,
专一性强, 收率高等特点 。
3
、
酶
法
五,氨基酸的化学合成
? 反丁烯二酸 ＋ NH3 －－ L-天冬氨酸
3
、
酶
法
H O O C
C = C
C O O H
H
H
H O O C C H 2 C H C O O H
N H 2
N H 3
?天冬氨酸酶
五,氨基酸的化学合成
? L-天冬氨酸 ＋ H2O－－ L-丙氨酸＋ CO2
3
、
酶
法
H O O C C H 2 C H C O O H
N H 2
C H 3 C H C O O H
N H 2
C O 2
天冬氨酸 -?-脱羧酶
五,氨基酸的化学合成
?-氯 -L-丙氨酸＋ H2S--L-半胱氨酸＋ HCl
3
、
酶
法
C l C H 2 C H C O O H
N H 2
H 2 S H S C H 2 C H C O O H
N H 2
H C l
半胱氨酸脱硫基酶
五,氨基酸的化学合成
? 甘氨酸 ＋甲醛 --－ L-丝氨酸
3
、
酶
法
H 2 N C H 2 C O O H H C O H H O C H 2 C H C O O H
N H 2
?丝氨酸转羟甲基酶
五,氨基酸的化学合成
甘氨酸 ＋乙醛 －－ L-苏氨酸
3
、
酶
法
H 2 N C H 2 C O O H C H 3 C O H C H 3 C H C H C O O H
N H 2O H
苏氨酸醛缩酶
五,氨基酸的化学合成
醛与氢氰酸和氨反应得到氰氨化物，经水解得到外消
旋的氨基酸。4.
化
学
合
成
法
（ 1） Strecker合成法
五,氨基酸的化学合成
?-酮酸与氨作用，生成亚胺，再还原成外消
旋的氨基酸。4.
化
学
合
成
法
（ 2）还原氨化法
R C C O O -
O
+ N H 3 ( 过量 ) R C C O O - N H 4 +
N H H
2 / P d
R C H C O O -
N H 2
五,氨基酸的化学合成
此法是先制得 ?-溴代羧酸，再在封管
内或高压釜内和氨气反应得到外消旋氨基
酸。
4.
化
学
合
成
法
（ 3） ?-溴代羧酸氨化法
R C H 2 C O OH R C H C OOH
Br 2 + P ( 催化量 )
N H 3
R C H C O O -
N H 3 +Br
Br 2 / P B r 3 ( 催化量 )
五,氨基酸的化学合成
? 丙二酸酯经亚硝化, 催化氢化得到乙酰氨基丙二酸酯 。 在
不同反应条件下, 可以进一步得到各种氨基酸4.
化
学
合
成
法
（ 4）丙二酸酯合成法 a.乙酰氨基丙二酸酯合成法
五,氨基酸的化学合成
? 丙二酸酯溴化后与邻苯二甲酰亚胺钾反应得到邻苯二甲酰
亚胺基丙二酸酯。它作为中间体，可以进一步与多种试剂
发生反应制得不同的氨基酸
4.
化
学
合
成
法
（ 4）丙二酸酯合成法 B.溴代丙二酸酯合成法
N K
O
O
O
O
N C H ( C O 2 E t ) 2C H 2 ( C O 2 E t ) 2
B r 2 / C C l 4
B r C H ( C O 2 E t ) 2
2, Me O C H
2 C l
1, N aO E t
2.
3, H 3 O +
T y r ( + )
P h C H 2 Cl
P h e ( + )
1, N aO E t
3, H 3 O +
1, N aO E t
2, C H 2 O 或
M eC H O
3, H 3 O +
S e r ( + ) 或 T h r ( + )
1, N aO E t
2, X C H 2 C O O E t
3, H 3 O +
A s p ( + ) 或 A s n ( + )
五,氨基酸的化学合成
? 通常可以使消旋体与一个具有光学活性的化合物反应得
到非对映体, 然后利用二者的物理或化学性质的不同进
行分离 。 常用的光学活性化合物有生物碱 （ 如马钱子碱 ）
或有机酸 （ 如酒石酸 ） 等 。
? L-氨基酸 + 纯手性碱 （ 或酸 ） ?? L-氨基酸盐 ?? 分
离
? D-氨基酸 D-氨基酸盐
5.
外
消
旋
氨
基
酸
的
拆
分
(1)化学法
五,氨基酸的化学合成
5.
外
消
旋
氨
基
酸
的
拆
分
（ 2）酶解法
H
2
N C
C O O H
R
H
H C
C O O H
R
N H
2
L- 氨基酸
D- 氨基酸
( C H
3
C )
2
O
O
H C
C O O H
R
N H C C H
3
O
H N C
C O O H
R
HCC H
3
O
酰化酶
L- 氨基酸
H
2
N C
C O O H
R
H
H C
C O O H
R
N H C C H
3
O
乙酰 - D - 氨基酸
消旋化氨基酸 乙酰化产物 易分离的混合物
五,氨基酸的化学合成
? 不对称加成途径
通过加成试剂
（一般是加氢）
的选择性加成
而实现的合成
途径,例如 Corey
法合成手性纯
氨基酸
6
．
氨
基
酸
的
不
对
称
合
成
（ 1） 应用不对称前体合成法
N Y *
X
H
2
N
O H
R C C O H
O O
H
2
O
N Y *
X
N
O
CC
R
O
氢化
亚联氨基内酯
C *
H
R
N Y *
X
H N
O
C
O
氢解
H
2
N C H
R
C O O H
*
+ N Y *
X
O H
H
五,氨基酸的化学合成
? 不对称取代途径
? 通过试剂 （ 一般是烷基化 ） 的选择性取代而实现
的合成途径
6
．
氨
基
酸
的
不
对
称
合
成
（ 1） 应用不对称前体合成法
S
H 2 N C H 2 C O 2 t B u
N C O 2 t B u
L D A / T H F
H M P A / R X
C O 2 t B uN
R
水解
R
C O 2 t B uH 2 N
L- 氨基酸 ( R = P h C H 2 时,e e % > 9 8 % )
五,氨基酸的化学合成
? 此法的关键是制备一种具有特殊空间结构的加氢催化剂,
这种催化剂能够识别底物分子的潜手性面, 使氢原子只
能从一个方向进行加成, 得到光学纯异构体 。
6
．
氨
基
酸
的
不
对
称
合
成
（ 2） 应用不对称催化剂合成法
R h
H H
P
C H 3
P
H 3 C
R h
H H
P P
简写式
R h ( S,S ) - c h i r p h o s ( H 2 )
五,氨基酸的化学合成
? 反应基本过程
6
．
氨
基
酸
的
不
对
称
合
成
（ 2） 应用不对称催化剂合成法
C
R
2
R
1
C
C O O R
3
N H R
4
R h
+
P
P
H
H
C
R
2
H N C O O H
C
R
1
H
R h
P P
H
HR
1
C O O HR
2
H N
H
C
C
R h
P P
HR
1
C O O HR
2
H N
C
C
H
H
+
氨基酸的应用
?1，医药工业
? 氨基酸输液
? 必需氨基酸：苏氨酸、缬氨酸、亮氨酸、
异亮氨酸、赖氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、蛋
氨酸
? 半必需氨基酸：精氨酸、组氨酸是幼儿
所必需的。
治疗药剂
? 1，精氨酸：对治疗高氨血症、肝机能障碍等疾病
颇有效果；
? 2，天冬氨酸：钾镁盐可用于恢复疲劳；治疗低钾
症心脏病、肝病、糖尿病等。
? 3，半胱氨酸：能促进毛发的生长，可用于治疗秃
发症；甲酯盐酸盐可用于治疗支气管炎等；
? 组氨酸：可扩张血管，降低血压，用于心绞痛，心
功能不全等疾病的治疗。
2,化学工业
? 维生素 B6:可采用丙氨酸或天冬氨酸为原料合成。
? 叶酸：需要用谷氨酸为原料合成。
? 氨基酸表面活性剂：酰基谷氨酸钠、十六烷基 -L-
赖氨酰 -L-赖氨酸甲酯二盐酸、月桂酰 -L-精氨酸乙
酯盐酸等具有较强的抗菌杀菌活性，且无刺激性。
? 聚合氨基酸：聚谷氨酸甲酯可用于作为合成皮革的
表面处理剂；聚天冬氨酸或聚谷氨酸的二烷基酯与
磷酸高级烷基酯结合得到化合物可作为可塑剂，稳
定剂等 。
3，食品工业
? 营养强化剂；
? 谷氨酸钠－味精；
? 天冬氨酸钠：可用于清凉饮料，能增加清凉
感并使香味浓厚爽口；
? 天冬氨酰苯丙氨酸甲酯：－甜味素 APM
4，农业
? 杀虫剂：刀豆氨酸,5-羟色氨酸可使南方毛虫拒食
而死；半胱氨酸可杀死黄瓜蝇；甘氨酸乙酯衍生的
二硫代磷酸盐具有较强的杀蚜虫和杀螨效果；
? 杀菌剂,N-月桂酰缬氨酸可作为治疗稻瘟病； ?-1，
4环己二烯丙氨酸能抑制黑穗病毒、稻瘟病等；
? 除草剂：如 N-3,4二氮丙氨酸，硫代氨基酸酯等；
5，化妆品工业
? 氨基酸能调节皮肤 pH的变动，对细菌的防护
作用，也可作为皮肤、毛发的营养成分，增
加皮肤、毛发的光泽。
? 防止皮肤干燥的自然保湿因子的主要成分是
甘氨酸、羟基丁氨酸、丙氨酸、天冬氨酸、
丝氨酸等游离氨基酸。
? 在化妆品中添加天冬氨酸或其衍生物以及一
些维生素，可防止皮肤老化。
三 多肽
? 一个氨基酸的氨基与另一个氨基酸的羧基之间失水形成的
酰胺键称为肽键，所形成的化合物称为肽。
H 2 N C H C O O H
R 1
+ H 2 N C H C O O H
R 2
N C H C O O H
R 2H
H 2 N C H C
R 1
O
肽键
二肽
一、多肽的结构
?由两个氨基酸组成的肽称为二肽, 由多个氨基酸组成的肽则
称为多肽 。 组成多肽的氨基酸单元称为氨基酸残基 。
C C N C C N C C N C C N C
C H 2 C H C H 2 C H 2 C H 2
C O O
-
O H C O 2 H C H 2
C O N H 2
O H
C H 3
H 3 N
+
O O O O
H H H H H
H H H H
S e r V al T y r A s p G l n
C H 3
N- 端 C- 端
肽键
? 在多肽链中,氨基酸残基按一定的顺序排列，这种排列顺
序称为氨基酸顺序
? 通常在多肽链的一端含有一个游离的 ?-氨基，称为氨基端
或 N-端； 在另一端含有一个游离的 ?-羧基，称为羧基端或
C-端。
? 氨基酸的顺序是从 N-端的氨基酸残基开始，以 C-端氨基酸
残基为终点 的排列顺序。如上述五肽可表示为：
? Ser-Val-Tyr-Asp-Gln
二,肽键
? 肽键的特点是氮原子上的孤对电子与羰基具有明显的共轭
作用 。
? 组成肽键的原子处于同一平面 。
? 肽键中的 C-N键具有部分双键性质, 不能自由旋转 。
? 在大多数情况下，以 反式结构 存在 。
C
O
N C N
+
O
-
C N
C
O
H
C
三 多肽的性质
? 1,多肽的两性离解
?2,多肽链的反应
? （ 1） 多肽链的水解
? （ 2） 氨基酸的邻基反应
? （ 3） 多肽主链的消旋化
（ 4）颜色反应
? 多肽可与多种化合物作用, 产生不同的颜色反应 。 这些显
色反应, 可用于多肽的定性或定量鉴定 。
? 如黄色反应, 是由硝酸与氨基酸的苯基 （ 酪氨酸和苯丙氨
酸 ） 反应生成二硝基苯衍生物而显黄色 。
? 多肽的双缩脲反应是多肽特有的颜色反应 ;双缩脲是两分子
的尿素经加热失去一分子 NH3而得到的产物 。
? 双缩脲能够与碱性硫酸铜作用，产生兰色的铜 -双缩脲络合
物，称为双缩脲反应。含有两个以上肽键的多肽，具有与
双缩脲相似的结构特点，也能发生双缩脲反应，生成紫红
色或蓝紫色络合物。 这是多肽定量测定的重要反应。
四,天然存在的重要多肽
? 在生物体中，多肽最重要的存在形式是作为
蛋白质的亚单位。
? 但是，也有许多分子量比较小的多肽以游离
状态存在。这类多肽通常都具有特殊的生理
功能，常称为活性肽。
? 如：脑啡肽；激素类多肽；抗生素类多肽；
谷胱甘肽；蛇毒多肽等。
? 除甘氨酸和脯氨酸外, 其他均具有如下结构通式 。
一，氨基酸的结构和分类
各种氨基酸的区别在于侧链 R基的不同。 20种基本氨
基酸按 R的极性可分为非极性氨基酸、极性性氨基酸、
酸性氨基酸和碱性氨基酸。
C O O H
C HH 2 N
R
?-氨基酸
可变部分
不变部分
氨基酸的结构
甘氨酸 Glycine 脂肪族氨基酸
H 2 N C H C
H
O H
O
氨基酸的结构
脂肪族氨基酸
H 2 N C H C
C H 3
O H
O
甘氨酸 Glycine
丙氨酸 Alanine
氨基酸的结构
甘氨酸 Glycine
丙氨酸 Alanine
缬氨酸 Valine
脂肪族氨基酸
H 2 N C H C
C H
O H
O
C H 3
C H 3
氨基酸的结构
甘氨酸 Glycine
丙氨酸 Alanine
缬氨酸 Valine
亮氨酸 Leucine
脂肪族氨基酸
H
2
N C H C
C H
2
O H
O
C H C H
3
C H
3
氨基酸的结构
甘氨酸 Glycine
丙氨酸 Alanine
缬氨酸 Valine
亮氨酸 Leucine
异亮氨酸 Ileucine
脂肪族氨基酸
H
2
N C H C
C H
O H
O
C H
3
C H
2
C H
3
氨基酸的结构
甘氨酸 Glycine
丙氨酸 Alanine
缬氨酸 Valine
亮氨酸 Leucine
异亮氨酸 Ileucine
脯氨酸 Proline
亚 氨基酸
H
N
C
O H
O
氨基酸的结构
甘氨酸 Glycine
丙氨酸 Alanine
缬氨酸 Valine
亮氨酸 Leucine
异亮氨酸 Ileucine
脯氨酸 Proline
甲硫氨酸 Methionine
含硫氨基酸
H
2
N C H C
C H
2
O H
O
C H
2
S
C H
3
氨基酸的结构
甘氨酸 Glycine
丙氨酸 Alanine
缬氨酸 Valine
亮氨酸 Leucine
异亮氨酸 Ileucine
脯氨酸 Proline
甲硫氨酸 Methionine
半胱氨酸 Cysteine
含硫氨基酸
H 2 N C H C
C H 2
O H
O
S H
氨基酸的结构
芳香族氨基酸
苯丙氨酸
Phenylalanine
H
2
N C H C
C H
2
O H
O
氨基酸的结构
芳香族氨基酸
苯丙氨酸
Phenylalanine
酪氨酸
Tyrosine
H
2
N C H C
C H
2
O H
O
O H
氨基酸的结构
芳香族氨基酸
苯丙氨酸
Phenylalanine
酪氨酸
Tyrosine
色氨酸
Trytophan
H
2
N C H C
C H
2
O H
O
H N
氨基酸的结构
碱性 氨基酸精氨酸 Arginine
H
2
N C H C
C H
2
O H
O
C H
2
C H
2
N H
C
N H
2
N H
氨基酸的结构
碱性 氨基酸精氨酸 Arginine
赖氨酸 Lysine
H
2
N C H C
C H
2
O H
O
C H
2
C H
2
C H
2
N H
2
氨基酸的结构
碱性 氨基酸精氨酸 Arginine
赖氨酸 Lysine
组氨酸 Histidine
H
2
N C H C
C H
2
O H
O
N
N H
氨基酸的结构
天冬氨酸 Aspartate 酸性氨基酸H 2 N C H C
C H 2
O H
O
C
O H
O
氨基酸的结构
天冬氨酸 Aspartate
谷氨酸 Glutamate
酸性氨基酸
H
2
N C H C
C H
2
O H
O
C H
2
C
O H
O
氨基酸的结构
丝氨酸 Serine 含羟基 氨基酸
H 2 N C H C
C H 2
O H
O
O H
氨基酸的结构
丝氨酸 Serine
苏氨酸 Threonine
含羟基 氨基酸
H 2 N C H C
C H
O H
O
O H
C H 3
氨基酸的结构
天冬酰胺 Asparagine 含酰胺氨基酸
H
2
N C H C
C H
2
O H
O
C
N H
2
O
氨基酸的结构
天冬酰胺 Asparagine
谷酰胺 Glutamine
含酰胺氨基酸
H
2
N C H C
C H
2
O H
O
C H
2
C
N H
2
O
氨基酸的旋光性
? 除甘氨酸外，氨基酸均含有一个手性 ?-碳原子，因
此都具有旋光性 。 比旋光度是氨基酸的重要物理常
数之一，是鉴别各种氨基酸的重要依据
氨基酸的光吸收
? 构成蛋白质的 20种氨基酸在可见光区都没有光吸收，
但在远紫外区 (<220nm)均有光吸收。
? 在近紫外区 (220-300nm)只有酪氨酸、苯丙氨酸和
色氨酸有吸收光的能力。
? 酪氨酸的 ?max＝ 275nm,?275=1.4x103;
? 苯丙氨酸的 ?max＝ 257nm,?257=2.0x102;
? 色氨酸的 ?max＝ 280nm,?280=5.6x103;
二 氨基酸的离解性质
? 氨基酸在结晶形态或在水溶液中, 并不是以游离的羧基或
氨基形式存在, 而是离解成两性离子 。 在两性离子中, 氨
基是以质子化 (-NH3+)形式存在, 羧基是以离解状态 (-COO-)
存在 。
? 在不同的 pH条件下, 两性离子的状态也随之发生变化 。
C O O -
C HH 3 N +
R
-
pK1'
+
H+
H+
C O O H
C HH 3 N +
R H
+
H+
+
pK2'
- C O O -
C HH 2N
R
PH 1 7 10
净电荷 +1 0 -1
正离子 两性离子 负离子
等电点 PI
氨基酸的等电点
? 当溶液浓度为某一 pH值时, 氨基酸分子中所含的 -NH3+和
-COO-数目正好相等, 净电荷为 0。 这一 pH值即为氨基酸的
等电点, 简称 pI。 在等电点时, 氨基酸既不向正极也不向
负极移动, 即氨基酸处于两性离子状态 。
? 侧链不含离解基团的中性氨基酸, 其等电点是它的 pK’1
和 pK’2的算术平均值,pI = (pK’1 + pK’2 )/2
? 同样, 对于侧链含有可解离基团的氨基酸, 其 pI值也
决定于两性离子两边的 pK’值的算术平均值 。
? 酸性氨基酸,pI = (pK’1 + pK’R-COO- )/2
? 硷性氨基酸,pI = (pK’2 + pK’R-NH2 )/2
三，几种重要的不常见氨基酸
? 在少数蛋白质中分离出一些不常见的氨基酸, 通常称为不
常见蛋白质氨基酸 。
? 这些氨基酸都是由相应的基本氨基酸衍生而来的 。
? 其中重要的有 4-羟基脯氨酸, 5-羟基赖氨酸, N-甲基赖氨
酸, 和 3,5-二碘酪氨酸等 。 这些不常见蛋白质氨基酸的结
构如下 。
N
H
HO
C O OH
4- 羟基脯氨酸
H 2 N C H 2 C H C H 2 C H 2 C H C O O H
O H N H
2
5- 羟基赖氨酸
N H 2
C H 3 N H C H 2 C H C H 2 C H 2 C H C O O H
6 - N - 甲基赖氨酸
HO
I
I
C H 2 C H C O O H
N H 2
3,5 - 二碘酪氨酸
四,氨基酸的化学性质
1,?-氨基参与的反应
（
1
）
与
甲
醛
发
生
羟
甲
基
化
反
应
p K ' 2
H +
C O O
-
C H 2
N H 2
C O O
-
C H 2
N H 3
+
+
C O O
-
H 2
H C H 2 O H
H C H O
H C H O
C O O
-
C H 2
N H ( C H 2 O H ) 2
用途, 可以用来直接测定氨基酸的浓度。
四,氨基酸的化学性质
1,?-氨基参与的反应
（
2
）
与
亚
硝
酸
反
应
用途, 范斯来克法定量测定氨基酸的基本反应 。
N H 2
R - C H - C O O H + H N O 2
O H
R - C H - C O O H + N 2 + H 2 O
四,氨基酸的化学性质
1,?-氨基参与的反应
（
3
）
酰
化
反
应
用途, 用于保护氨基以及肽链的氨基端测定等 。
R 1 C X
O
+ H 2 N C H C O O -
R 2
X = - C l,O H,- O C O R
O H -
C H C O O -
R 2
R 1 C H N
O
四,氨基酸的化学性质
1,?-氨基参与的反应
（
4
）
烃
基
化
反
应
用途, 是鉴定多肽 N-端氨基酸的重要方法 。
C H 2 C H 2 C l
S,
R 1
S
+
R 1
C H 2 C H 2
C l
H 2 N C H C O O -
R 2
R 1 S C H 2 N H C H ( R 2 ) C O O -
四,氨基酸的化学性质
1,?-氨基参与的反应
（
5
）
生
成
西
佛
碱
的
反
应
用途, 是多种酶促反应的中间过程 。
H O C H 2 C H N H 2
C O O H
+
C H 2 O P O 3 -
C
C H 2 O H
O
+ H +
2C H
2 O P O 3
-
C
C H 2 O H
N +
H
H O C H 2 C H
C O O H
+ H 2 O
四,氨基酸的化学性质
1,?-氨基参与的反应
（
6
）
脱
氨
基
和
转
氨
基
反
应
用途, 酶催化的反应。
R C H C O O -
N H 3 +
R C H C O O -
O
+ N H 4 +
C H C O O -
N H 3 +
C H 2 C H 2 C O O -
+
C H 3
C O
C O O -
C H 3
C
C O O -
N H 3 ++C C O O -
C H 2 C H 2 C O O -
O
四,氨基酸的化学性质
氨基酸与碱作用生成相应的盐。氨基
酸的碱金属盐能溶于水,而重金属盐则不
溶于水。
2,?-羧基参与的反应
（
1
）
成
盐
反
应
用途,
四,氨基酸的化学性质
1
1,?-氨基参与的反应
（
2
）
形
成
酯
的
反
应
用途, 是合成氨基酸酰基衍生物的重要中间体 。
2,?-羧基参与的反应
R 2 O H+R C H C O O -
N H 3 +
+ H 2 OR C H C O O R 2
N H 2, H C l
四,氨基酸的化学性质
1
（
3
）
形
成
酰
卤
的
反
应
用途, 这是使氨基酸羧基活化的一个重要反应 。
2,?-羧基参与的反应
P C l 3,P C l 5 o r S O C l 2
R C H C O O -
N H P G
R C H C O C l
N H P G
四,氨基酸的化学性质（ 4
）
叠
氮
化
反
应
用途, 常作为多肽合成活性中间体。
2,?-羧基参与的反应
R C H C O O C H 3
N H P G R C H C O O N H N H
2
N H P G
C H 3 O H
N H 2 N H 2
R C H C O N 3
N H P G
H N O 3
H 2 O,N 2
四,氨基酸的化学性质
1
（
5
）
脱
羧
反
应
用途, 酶催化的反应 。
2,?-羧基参与的反应
C O 2+H ++R C H 2 N H 2R C H C O O -
N H 3 +
四,氨基酸的化学性质
1
(
1)
与
茚
三
酮
反
应
用途, 常用于氨基酸的定性或定量分析。
3,?-氨基和羧基共同参与的反应
C
C
C
O
O
O
茚三酮
C
C
C
O
O
O H
O HH 2 O
H 2 O 水合茚三酮
C O 2N H 2R C H O ++++
C
C
C
O
O
H
O H
H 2 N C H C O O H
RC
C
C
O
O
O H
O H
+2 N H 3
C
C
C
O
O
C
C
C
O
O - N H 4 +
N H 2 O2++
C
C
C
O
O
O
C
C
C
O
O
H
H O
四,氨基酸的化学性质
1
（
2
）
成
肽
反
应
用途, 是多肽和蛋白质生物合成的基本反应。
3,?-氨基和羧基共同参与的反应
H 2 N C
R 1
H
C O H
O
H N
H
C C O O H
R 2
H
+
H 2 O
N
H
C C O O H
R 2
H
H 2 N C
R 1
H
C
O
-
肽键
4
．
侧
链
基
团
的
化
学
性
质
(1) 巯基（ -SH）的性质
1
作用,这些反应可用于巯基的保护 。
- O O C C H C H
2 S H
N H 3 +
C H 2 O C C l
O
- O O C C H C H
2 S
N H 3 +
O C C H 2
O
C H 2 C l
C H 2- O O C C H C H 2 S
N H 3 +
I C H 2 C N H 2
O
C H 2 C N H 2
O
- O O C C H C H
2 S
N H 3 +
4
．
侧
链
基
团
的
化
学
性
质
(1) 巯基（ -SH）的性质
作用,与金属离子的螯合性质可用于体内解毒 。
- O O C C H C H
2 S H
N H 3 +
+ C O O -H O - H g +
- O O C C H C H
2 S
N H 3 +
H g + C O O -
4
．
侧
链
基
团
的
化
学
性
质
(1) 巯基（ -SH）的性质
作用,氧化还原反应可使蛋白质分子中二硫键形成或端裂 。
-
O O C C H C H 2 S H
N H 3
+
-
O O C C H C H 2 S H
N H 3
+
-
O O C C H
N H 3
+
C H 2
S
S
C H 2
N H 3
+
C H
-
O O C
胱氨酸
4
．
侧
链
基
团
的
化
学
性
质
(1) 巯基（ -SH）的性质
作用,可用于 比色法定量测定半胱氨酸的含量 。
H 3 N C H C H 2 S -
C O O -+
S
S
N O 2
N O 2
C O 2 H
C O 2 H
+
+
C O O -
H 3 N C H C H 2 S
C O 2 H
N O 2- S -
N O 2
C O O -H S -+
硝基苯甲酸二硫化合物 (DTNB)
4
．
侧
链
基
团
的
化
学
性
质
（ 2） 羟基的性质
1
作用：可用于修饰蛋白质。
- O O C C H C H
2 O H
N H 3 +
F P O C H ( C H 3 ) 2
O
O C H ( C H 3 ) 2
+
- O O C C H C H
2 O
N H 3 +
P O C H ( C H 3 ) 2
O
O C H ( C H 3 ) 2
二异丙基氟磷酸酯
4
．
侧
链
基
团
的
化
学
性
质
（ 3） 咪唑基的性质
?组氨酸含有咪唑基，它的 pK2值为 6.0，在
生理条件下具有缓冲作用。
?组氨酸中的咪唑基能够发生多种化学反应 。
可以与 ATP发生磷酰化反应, 形成磷酸组氨
酸, 从而使酶活化 。
?组氨酸的咪唑基也能发生烷基化反应 。 生
成烷基咪唑衍生物, 并引起酶活性的降低或
丧失
作用,。
4
．
侧
链
基
团
的
化
学
性
质
（ 4）甲硫基的性质
1
作用,。
H 2 N C H ( C H 2 ) S C H 3
C O O -
+ C H 3 I
弱碱
H 2 N C H ( C H 2 ) S C H 3
C O O - C H 3
氨基酸的分离分析
? 分配柱层析,支持剂是一些具有亲水性的不
溶性物质，如纤维素、淀粉、硅胶等。
? 滤纸层析,
? 薄层层析,
? 离子交换层析,阴离子交换树脂 -N(CH3)3OH，
阳离子交换树脂 -SO3H
? 电泳,
五,氨基酸的化学合成
? 目前氨基酸的合成方法有 5种：
? （ 1） 直接发酵法；
? （ 2） 添加前体发酵法；
? （ 3） 酶法；
? （ 4） 化学合成法；
? （ 5） 蛋白质水解提取法 。
? 通常将直接发酵法和添加前体发酵法统称
为发酵法 。
合
成
方
法
五,氨基酸的合成
? 通过 对菌株的诱变处理，产生的新 微生物
某代谢物在体内积累，从而达到生产的目
的。
? 直接发酵法以葡萄糖，氨等为原料。
? 应用直接发酵法生产氨基酸产量最大的是
谷氨酸，其次是赖氨酸，其余可以生产的
品种有苏氨酸、异亮氨酸、结氨酸、精氨
酸。组氨酸、脯氨酸、鸟氨酸、瓜氨酸等。
1.
直
接
发
酵
法
五,氨基酸的化学合成
? 又称为微生物转化法。这种方法使用葡萄
糖作为发酵碳源、能源，再添加特异的前
体物质，以避免氨基酸合成途径的反馈抑
制作用，经微生物作用将其有效地转化为
目的氨基酸。
? 目前成功地用邻氨基苯甲酸作为前体，工
业生产色氨酸；用甘氨酸作为前体工业化
生产丝氨酸。
2
．
添
加
前
体
发
酵
法
五,氨基酸的化学合成
? 用微生物产生的酶作催化剂, 直接使底物转化为
目标氨基酸 。 具有工艺简单, 周期短, 耗能低,
专一性强, 收率高等特点 。
3
、
酶
法
五,氨基酸的化学合成
? 反丁烯二酸 ＋ NH3 －－ L-天冬氨酸
3
、
酶
法
H O O C
C = C
C O O H
H
H
H O O C C H 2 C H C O O H
N H 2
N H 3
?天冬氨酸酶
五,氨基酸的化学合成
? L-天冬氨酸 ＋ H2O－－ L-丙氨酸＋ CO2
3
、
酶
法
H O O C C H 2 C H C O O H
N H 2
C H 3 C H C O O H
N H 2
C O 2
天冬氨酸 -?-脱羧酶
五,氨基酸的化学合成
?-氯 -L-丙氨酸＋ H2S--L-半胱氨酸＋ HCl
3
、
酶
法
C l C H 2 C H C O O H
N H 2
H 2 S H S C H 2 C H C O O H
N H 2
H C l
半胱氨酸脱硫基酶
五,氨基酸的化学合成
? 甘氨酸 ＋甲醛 --－ L-丝氨酸
3
、
酶
法
H 2 N C H 2 C O O H H C O H H O C H 2 C H C O O H
N H 2
?丝氨酸转羟甲基酶
五,氨基酸的化学合成
甘氨酸 ＋乙醛 －－ L-苏氨酸
3
、
酶
法
H 2 N C H 2 C O O H C H 3 C O H C H 3 C H C H C O O H
N H 2O H
苏氨酸醛缩酶
五,氨基酸的化学合成
醛与氢氰酸和氨反应得到氰氨化物，经水解得到外消
旋的氨基酸。4.
化
学
合
成
法
（ 1） Strecker合成法
五,氨基酸的化学合成
?-酮酸与氨作用，生成亚胺，再还原成外消
旋的氨基酸。4.
化
学
合
成
法
（ 2）还原氨化法
R C C O O -
O
+ N H 3 ( 过量 ) R C C O O - N H 4 +
N H H
2 / P d
R C H C O O -
N H 2
五,氨基酸的化学合成
此法是先制得 ?-溴代羧酸，再在封管
内或高压釜内和氨气反应得到外消旋氨基
酸。
4.
化
学
合
成
法
（ 3） ?-溴代羧酸氨化法
R C H 2 C O OH R C H C OOH
Br 2 + P ( 催化量 )
N H 3
R C H C O O -
N H 3 +Br
Br 2 / P B r 3 ( 催化量 )
五,氨基酸的化学合成
? 丙二酸酯经亚硝化, 催化氢化得到乙酰氨基丙二酸酯 。 在
不同反应条件下, 可以进一步得到各种氨基酸4.
化
学
合
成
法
（ 4）丙二酸酯合成法 a.乙酰氨基丙二酸酯合成法
五,氨基酸的化学合成
? 丙二酸酯溴化后与邻苯二甲酰亚胺钾反应得到邻苯二甲酰
亚胺基丙二酸酯。它作为中间体，可以进一步与多种试剂
发生反应制得不同的氨基酸
4.
化
学
合
成
法
（ 4）丙二酸酯合成法 B.溴代丙二酸酯合成法
N K
O
O
O
O
N C H ( C O 2 E t ) 2C H 2 ( C O 2 E t ) 2
B r 2 / C C l 4
B r C H ( C O 2 E t ) 2
2, Me O C H
2 C l
1, N aO E t
2.
3, H 3 O +
T y r ( + )
P h C H 2 Cl
P h e ( + )
1, N aO E t
3, H 3 O +
1, N aO E t
2, C H 2 O 或
M eC H O
3, H 3 O +
S e r ( + ) 或 T h r ( + )
1, N aO E t
2, X C H 2 C O O E t
3, H 3 O +
A s p ( + ) 或 A s n ( + )
五,氨基酸的化学合成
? 通常可以使消旋体与一个具有光学活性的化合物反应得
到非对映体, 然后利用二者的物理或化学性质的不同进
行分离 。 常用的光学活性化合物有生物碱 （ 如马钱子碱 ）
或有机酸 （ 如酒石酸 ） 等 。
? L-氨基酸 + 纯手性碱 （ 或酸 ） ?? L-氨基酸盐 ?? 分
离
? D-氨基酸 D-氨基酸盐
5.
外
消
旋
氨
基
酸
的
拆
分
(1)化学法
五,氨基酸的化学合成
5.
外
消
旋
氨
基
酸
的
拆
分
（ 2）酶解法
H
2
N C
C O O H
R
H
H C
C O O H
R
N H
2
L- 氨基酸
D- 氨基酸
( C H
3
C )
2
O
O
H C
C O O H
R
N H C C H
3
O
H N C
C O O H
R
HCC H
3
O
酰化酶
L- 氨基酸
H
2
N C
C O O H
R
H
H C
C O O H
R
N H C C H
3
O
乙酰 - D - 氨基酸
消旋化氨基酸 乙酰化产物 易分离的混合物
五,氨基酸的化学合成
? 不对称加成途径
通过加成试剂
（一般是加氢）
的选择性加成
而实现的合成
途径,例如 Corey
法合成手性纯
氨基酸
6
．
氨
基
酸
的
不
对
称
合
成
（ 1） 应用不对称前体合成法
N Y *
X
H
2
N
O H
R C C O H
O O
H
2
O
N Y *
X
N
O
CC
R
O
氢化
亚联氨基内酯
C *
H
R
N Y *
X
H N
O
C
O
氢解
H
2
N C H
R
C O O H
*
+ N Y *
X
O H
H
五,氨基酸的化学合成
? 不对称取代途径
? 通过试剂 （ 一般是烷基化 ） 的选择性取代而实现
的合成途径
6
．
氨
基
酸
的
不
对
称
合
成
（ 1） 应用不对称前体合成法
S
H 2 N C H 2 C O 2 t B u
N C O 2 t B u
L D A / T H F
H M P A / R X
C O 2 t B uN
R
水解
R
C O 2 t B uH 2 N
L- 氨基酸 ( R = P h C H 2 时,e e % > 9 8 % )
五,氨基酸的化学合成
? 此法的关键是制备一种具有特殊空间结构的加氢催化剂,
这种催化剂能够识别底物分子的潜手性面, 使氢原子只
能从一个方向进行加成, 得到光学纯异构体 。
6
．
氨
基
酸
的
不
对
称
合
成
（ 2） 应用不对称催化剂合成法
R h
H H
P
C H 3
P
H 3 C
R h
H H
P P
简写式
R h ( S,S ) - c h i r p h o s ( H 2 )
五,氨基酸的化学合成
? 反应基本过程
6
．
氨
基
酸
的
不
对
称
合
成
（ 2） 应用不对称催化剂合成法
C
R
2
R
1
C
C O O R
3
N H R
4
R h
+
P
P
H
H
C
R
2
H N C O O H
C
R
1
H
R h
P P
H
HR
1
C O O HR
2
H N
H
C
C
R h
P P
HR
1
C O O HR
2
H N
C
C
H
H
+
氨基酸的应用
?1，医药工业
? 氨基酸输液
? 必需氨基酸：苏氨酸、缬氨酸、亮氨酸、
异亮氨酸、赖氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、蛋
氨酸
? 半必需氨基酸：精氨酸、组氨酸是幼儿
所必需的。
治疗药剂
? 1，精氨酸：对治疗高氨血症、肝机能障碍等疾病
颇有效果；
? 2，天冬氨酸：钾镁盐可用于恢复疲劳；治疗低钾
症心脏病、肝病、糖尿病等。
? 3，半胱氨酸：能促进毛发的生长，可用于治疗秃
发症；甲酯盐酸盐可用于治疗支气管炎等；
? 组氨酸：可扩张血管，降低血压，用于心绞痛，心
功能不全等疾病的治疗。
2,化学工业
? 维生素 B6:可采用丙氨酸或天冬氨酸为原料合成。
? 叶酸：需要用谷氨酸为原料合成。
? 氨基酸表面活性剂：酰基谷氨酸钠、十六烷基 -L-
赖氨酰 -L-赖氨酸甲酯二盐酸、月桂酰 -L-精氨酸乙
酯盐酸等具有较强的抗菌杀菌活性，且无刺激性。
? 聚合氨基酸：聚谷氨酸甲酯可用于作为合成皮革的
表面处理剂；聚天冬氨酸或聚谷氨酸的二烷基酯与
磷酸高级烷基酯结合得到化合物可作为可塑剂，稳
定剂等 。
3，食品工业
? 营养强化剂；
? 谷氨酸钠－味精；
? 天冬氨酸钠：可用于清凉饮料，能增加清凉
感并使香味浓厚爽口；
? 天冬氨酰苯丙氨酸甲酯：－甜味素 APM
4，农业
? 杀虫剂：刀豆氨酸,5-羟色氨酸可使南方毛虫拒食
而死；半胱氨酸可杀死黄瓜蝇；甘氨酸乙酯衍生的
二硫代磷酸盐具有较强的杀蚜虫和杀螨效果；
? 杀菌剂,N-月桂酰缬氨酸可作为治疗稻瘟病； ?-1，
4环己二烯丙氨酸能抑制黑穗病毒、稻瘟病等；
? 除草剂：如 N-3,4二氮丙氨酸，硫代氨基酸酯等；
5，化妆品工业
? 氨基酸能调节皮肤 pH的变动，对细菌的防护
作用，也可作为皮肤、毛发的营养成分，增
加皮肤、毛发的光泽。
? 防止皮肤干燥的自然保湿因子的主要成分是
甘氨酸、羟基丁氨酸、丙氨酸、天冬氨酸、
丝氨酸等游离氨基酸。
? 在化妆品中添加天冬氨酸或其衍生物以及一
些维生素，可防止皮肤老化。
三 多肽
? 一个氨基酸的氨基与另一个氨基酸的羧基之间失水形成的
酰胺键称为肽键，所形成的化合物称为肽。
H 2 N C H C O O H
R 1
+ H 2 N C H C O O H
R 2
N C H C O O H
R 2H
H 2 N C H C
R 1
O
肽键
二肽
一、多肽的结构
?由两个氨基酸组成的肽称为二肽, 由多个氨基酸组成的肽则
称为多肽 。 组成多肽的氨基酸单元称为氨基酸残基 。
C C N C C N C C N C C N C
C H 2 C H C H 2 C H 2 C H 2
C O O
-
O H C O 2 H C H 2
C O N H 2
O H
C H 3
H 3 N
+
O O O O
H H H H H
H H H H
S e r V al T y r A s p G l n
C H 3
N- 端 C- 端
肽键
? 在多肽链中,氨基酸残基按一定的顺序排列，这种排列顺
序称为氨基酸顺序
? 通常在多肽链的一端含有一个游离的 ?-氨基，称为氨基端
或 N-端； 在另一端含有一个游离的 ?-羧基，称为羧基端或
C-端。
? 氨基酸的顺序是从 N-端的氨基酸残基开始，以 C-端氨基酸
残基为终点 的排列顺序。如上述五肽可表示为：
? Ser-Val-Tyr-Asp-Gln
二,肽键
? 肽键的特点是氮原子上的孤对电子与羰基具有明显的共轭
作用 。
? 组成肽键的原子处于同一平面 。
? 肽键中的 C-N键具有部分双键性质, 不能自由旋转 。
? 在大多数情况下，以 反式结构 存在 。
C
O
N C N
+
O
-
C N
C
O
H
C
三 多肽的性质
? 1,多肽的两性离解
?2,多肽链的反应
? （ 1） 多肽链的水解
? （ 2） 氨基酸的邻基反应
? （ 3） 多肽主链的消旋化
（ 4）颜色反应
? 多肽可与多种化合物作用, 产生不同的颜色反应 。 这些显
色反应, 可用于多肽的定性或定量鉴定 。
? 如黄色反应, 是由硝酸与氨基酸的苯基 （ 酪氨酸和苯丙氨
酸 ） 反应生成二硝基苯衍生物而显黄色 。
? 多肽的双缩脲反应是多肽特有的颜色反应 ;双缩脲是两分子
的尿素经加热失去一分子 NH3而得到的产物 。
? 双缩脲能够与碱性硫酸铜作用，产生兰色的铜 -双缩脲络合
物，称为双缩脲反应。含有两个以上肽键的多肽，具有与
双缩脲相似的结构特点，也能发生双缩脲反应，生成紫红
色或蓝紫色络合物。 这是多肽定量测定的重要反应。
四,天然存在的重要多肽
? 在生物体中，多肽最重要的存在形式是作为
蛋白质的亚单位。
? 但是，也有许多分子量比较小的多肽以游离
状态存在。这类多肽通常都具有特殊的生理
功能，常称为活性肽。
? 如：脑啡肽；激素类多肽；抗生素类多肽；
谷胱甘肽；蛇毒多肽等。
