催化作用 高效专一地催化机体内几乎所有 的反应 酶
运输作用 专一运输各种小分子和离子 如血红蛋白
调节作用 调节机体代谢活动 如胰岛素、钙调蛋白、阻遏蛋白
运动作用 负责机体的运动 如肌动蛋白、肌 球蛋白
防御作用 防御异体侵入机体 如免疫球蛋白,病毒外壳蛋白
营养作用 作为氨基酸的贮库，用于生长发育所需 或某些物质与蛋白质结合而被贮存
如卵清蛋白、酪
蛋白、麦醇溶蛋
白、铁蛋白
结构蛋白 作为构建机体某部分的材料 如 a-角蛋白、胶原蛋白
一, 蛋白质在机体中的重要作用 引 言
二, 蛋白质的化学组成
C,H,O,N, 大多含有 S
有的还含有 P,Fe,I,Cu,Mo,Zn
1,元素组成
各元素的百分比对于大多数蛋白质都较相似,
其中 N约占 16%。
这可用于测定蛋白质的含量 ——凯氏定氮法 。
引 言
二, 蛋白质的化学组成
2,蛋白质的基本结构单元
? 蛋白质的基本结构单元是 氨基酸 amino acid
? 多个氨基酸首尾连结形成长而不分支的多聚物 —
— 多肽链
? 多肽链再折叠卷曲，形成 蛋白质
引 言
4.2 蛋白质的基本结构单位
氨基酸
组成蛋白质的氨基酸都为
a-氨基酸 （除 Pro外）
一,氨基酸的结构
C
酸
氨 HH2N
COO
H
R 不同的 aa 在于R基团 的不同
一,氨基酸的结构组成蛋白质的氨基酸都为
L型 （ 除 Gly外 ）
D型 与 L型
非极性氨基酸 (8)
极性氨基酸
不带电的极性氨基酸 (7)
带负电酸性氨基酸 (2)
带正电碱性氨基酸 (3)
一,氨基酸的结构
组成蛋白质的氨基酸 共有
20 种
I
非
极
性
氨
基
酸
丙氨酸 Ala COOHCH3 C
H
NH2
CH C
H
COOH
NH2
CH3
CH3缬氨酸 Val
什么叫非极性氨基酸？
I
非
极
性
氨
基
酸
COOHCH2 C
H
NH2
CH3
CH3 CH亮氨酸 Leu
异亮氨酸 Ile COOHC
H
NH2
CH
CH3
CH2CH3
脯氨酸 Pro COOHC
H
NHCH2
CH2CH
2
I
非
极
性
氨
基
酸
苯丙氨酸 Phe COOHC
H
NH2
CH2
COOHCH2 C
H
NH2
色氨酸 Trp
NH
甲硫氨酸 Met COOHC
H
NH2
CH2CH2SCH3
一,氨基酸的结构
组成蛋白质的氨基酸 共有
20 种
不同的 aa 在于
R基团 的不同
非极性氨基酸（ 8）
具有芳香环
吲哚环色氨 酸
亚氨基
II
非
解
离
的
极
性
氨
基
酸
甘氨酸 Gly COOHC
H
NH2
H
CH COOHC
H
NH2
苏氨酸 Thr
CH3
HO
丝氨酸 Ser COOHC
H
NH2
CH2HO
半胱氨酸 Cys COOHC
H
NH2
CH2HS
II
非
解
离
的
极
性
氨
基
酸
酪氨酸 Tyr COOHC
H
NH2
CH2HO
天冬酰胺 Asn COOHC
H
NH2
CH2C
O
H2
N
COOHC
H
NH2
谷氨酰胺 Gln CH2C
O
H2
N
CH2
III
酸
性
氨
基
酸
天冬氨酸 Asp COOHC
H
NH2
CH2C
O
HO
COOHC
H
NH2
谷氨酸 Glu CH2C
O
HO CH2
IV
碱
性
氨
基
酸
( CH2)4赖氨酸 Lys COOHC
H
NH2
H2N
精氨酸 Arg COOHC
H
NH2
( CH2)3NHC
NH
H2
N
COOHC
H
NH2
组氨酸 His CH2
NHN
二,氨基酸的分类
1,由 R基团的性质
脂肪族氨基酸
杂环氨基酸
芳香族氨基酸 Phe,Tyr,Trp
Pro,His
Ala,Val,Leu
二,氨基酸的分类
2,由 aa的营养需求
人类自身能合成非必需氨基酸
必需氨基酸 人类自身不能合成或不能足量合成，
必须依赖食物供给。
Lys Val Leu Ile Met Phe Thr Trp
Gly Ala Ser Tyr Cys Pro Asn Asp Glu
Gln
Arg His
1,稀有的蛋白质氨基酸
通常是常见氨基酸的衍生物 。
如 4-羟脯氨酸, 5-羟赖氨酸
三,稀有 氨基酸
以游离或结合态存在于细胞或组织中，大
部分是常见氨基酸的衍生物或异构型。
如存在于细菌细胞壁肽聚糖内的 D-谷氨酸
和 D-丙氨酸,花生中的 g-亚甲基谷氨酸,甘蔗中
的 b-氨基丁酸,刀豆中的 刀豆氨酸 等。
2,非蛋白质氨基酸
三,稀有 氨基酸
2,非蛋白质氨基酸
三,稀有 氨基酸
鸟氨酸 (Orn)
瓜氨酸
1,两性性质和等电点
四, 氨基酸的理化性质
氨基酸同时含有氨基和羧基：
氨基具有 碱性, 羧基具有 酸性
H
|
R— C— C
|
N H3
+
OOH
+
-H
+
+H
-
H
|
R— C— C
|
NH
3
+
OO
-
H
|
R— C— C
|
N H2
OO
+
-H
+
+H
强碱溶液强酸溶液 两性离子
1,两性性质和等电点
甘氨酸的解离曲线
滴
定
曲
线
四, 氨基酸的理化性质
H N C H C O O22
_
H N C H C O O
32
+_
H N C H C O O32
+_
H N C H C O O
22
_
H N C H C O O H32
+
H N C H C O O32
+_
H N C H C O O H32
+
p K = 2, 3 4
1
p I = 5, 9 7
p K = 9, 6 0
2
Hc l 的摩尔数 Na OH 的摩尔数
6-
12-
1-
3-
9-
0 00, 5 0, 5 1, 0
p H
1,两性性质和等电点
等电点 (isoelectric point)
使氨基酸净电荷为零时 溶液的 pH值,用 pI 表示
此时, aa 以两性离子形式存在, 也有少量
的数目基本相同的正, 负离子存在, 还有极少
量的中性分子
pI 是氨基酸的特征常数
四, 氨基酸的理化性质
1,两性性质和等电点 等电点 (isoelectric point)
20种氨基酸的 pI
氨基酸 pI 氨基酸 pI 氨基酸 pI 氨基酸 pI
Ala 6.02 Pro 6.30 Thr 6.53 Asp 2.77
Val 5.97 Phe 5.48 Cys 5.02 Glu 3.22
Leu 5.98 Trp 5.89 Tyr 5.66 Lys 9.74
Ile 6.02 Gly 5.97 Asn 5.41 Arg 10.76
Met 5.74 Ser 5.68 Gln 5.65 His 7.59
四, 氨基酸的理化性质
1,两性性质和等电点 等电点的计算
例 Gly 的 pI 计算
－ H+
＋ H +
NH2— CH2 — COO－
Gly －
＋ NH3— CH2 — COO －
Gly ±
＋ NH3— CH2 — COOH
Gly ＋
pI = 1/2 ( pK1' + pK2' )
－ H+
＋ H +
K1' K2'
K1', K2'分别代表 a?COOH和 a?NH3＋ 的表观解
离常数 。 可以从 滴定曲线中求得 。
四, 氨基酸的理化性质
1,两性性质和等电点 等电点的计算
例 Lys 的 pI 计算
pI = 1/2 ( pK2' + pK3' )
溶液 pH 值增大
COOH
CH－ NH3
(CH2) 4
NH3＋
＋
Lys ＋ ＋
COO－
CH－ NH2
(CH2) 4
NH2
Lys －
COO－
CH－ NH3
(CH2) 4
NH3＋
＋
Lys ＋
－ H+
＋ H +
Lys ±
COO－
CH－ NH2
(CH2) 4
NH3＋
－ H+
＋ H +
－ H+
＋ H +
K1' K2' K3'
四, 氨基酸的理化性质
1,两性性质和等电点 等电点的计算
例 Glu 的解离
四, 氨基酸的理化性质
pI = 1/2 ( pK1' + pK2' )
1,两性性质和等电点 等电点的计算
aa 等电点的计算公式
pI = 1/2 ( pKn + pKn+1 )
( 其中 n为可解离的正电荷基团数目 )
四, 氨基酸的理化性质
1,两性性质和等电点 等电点的计算
Conclusion
pH > pI 带负电，移向正极
四, 氨基酸的理化性质
pH < pI 带正电，移向负极
pH = pI 不带电，不移动
2,光学性质
除 Gly之外, 其余蛋白质氨基酸都有手性碳
原子, 都具有旋光性 。
旋光性质
四, 氨基酸的理化性质
2,光学性质
Trp,Tyr,Phe 含芳香环共轭双键系统, 最大吸
收峰分别在 279nm,278nm,259nm。
紫外吸收
四, 氨基酸的理化性质
3,重要的化学性质
茚三酮反应
四, 氨基酸的理化性质
还原性茚三酮
O
O
OH
H ＋ NH3＋ CO2＋ RCHO
水合茚三酮
＋ RCH－ COOH
NH2
O
O
O
＋ 2NH3 ＋
O
O
OH
H
O
O
O
O＋ NH4
N
O
＋ 3H2O
蓝紫色化合
物
O O
反应分 2步：
茚三酮反应常用于 aa的定性和定量分析
3,重要的化学性质 茚三酮反应
四, 氨基酸的理化性质
在 酸性 条件下，氨基酸与茚三酮共热，生成 紫色化合物
Pro的茚三
酮反应呈黄
色
3,重要的化学性质 Sanger反应
在 弱碱 溶液中，氨基酸的 α-氨基与 2,4-二硝基氟苯
(DNFB) 反应，生成 黄色的二硝基苯氨基酸（ DNP-AA）。
DNFB
＋O2N
NO2
F H2N CH COOH
R
DNP - 氨基酸
O2N
NO2
HN CH COOH
R
＋ HF
四, 氨基酸的理化性质
此反应最初被 Sanger 用于测定肽链 N-端氨基酸
3,重要的化学性质 Edman反应 四, 氨基酸的理化性质
N C S＋
40℃,弱碱
N
C
N
H R
CH
C O
S
40℃, H+, 硝基甲烷
COOHH2N CH
R
PITC 异硫氰酸苯酯
PTC- 氨基酸 苯氨基硫甲酰氨基酸
PTH- 氨基酸 苯硫乙内酰脲氨基酸
H
N
C
N
H R
CH
C O
OH
S
可用层析法鉴
定出 aa的种类
3,重要的化学性质
Edman反应
四, 氨基酸的理化性质
此反应即是目前“蛋白质顺序测定”的设计原理
3,重要的化学性质
Edman反应
四, 氨基酸的理化性质
此反应即是目前“蛋白质顺序测定”的设计原理
4.3 肽（ peptide）
一, 肽的定义
一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基 脱去
一分子水而形成酰胺键，这个键称为 肽键 （ peptide
bond）,产生的化合物叫做 肽 （ peptide）。
二个氨基酸形成的肽称作二肽,三个氨基酸形成
的肽称作三肽；
…… 余类推。
寡肽 （ oligopeptide）,aa < 10 个
多肽 （ polypeptide）, aa > 10 个
二,肽的结构
二,肽的结构
无分枝 的长链
由, N-C-C”单元的周期性连接，构成多肽链的 主链 ；
氨基酸残基的 R基团连接在主链的 Ca上，形成多肽链
的 侧链 。
具有方向性。两个末端分别为 N端 (氨基端 )和 C端 (羧
基端 )。
二,肽的结构
1,中文表示法：
从肽链的 N端开始, 对氨基酸残基逐一命名,
残基称氨酰
三, 肽的表示法
2,三字母表示法：
aa1 - aa2 - aa3 - aa4 - ……
aa1, aa2, aa3, aa4, ……
3,单字母表示法：
ABCD ……
四, 肽的酸碱性质
其等电点是在所有可解离的基团的净电荷为
0时的状态 。
肽链的一端含有一个游离的 a-氨基, 另一端
含有一个游离的 a-羧基, 加上部分氨基酸可解离
的 R基团, 因而与氨基酸一样具有 两性解质 的性质
。
五, 重要肽
还原性谷胱甘肽 （ reduced glutathione）
是存在于动植物细胞中的一种非常重要的三肽 。
它是由谷氨酸, 半胱氨酸和甘氨酸组成 。
C O N H C H C O N H C H C O O H——————
2
|
CH
2
|
SH
|
C H N H
2
|
C O O H
|
CH
2
|
CH
2
a?
b?
G lu C ys G ly——
|
S
|
S
|
G lu C ys G ly——
?g?
氧化型谷胱甘肽（） GS S G还原型谷胱甘肽（） GS H
?g?
?g?
g?谷氨酰半胱氨酰甘氨酸
五, 重要肽
GSH由谷氨酸, 半胱氨酸和甘氨酸通过两步依赖
ATP的反应而生成 。 第一步反应由谷氨酸和半胱氨酸在 g-
谷氨酰半胱氨酸合成酶 (g-EC合成酶； g-ECS,EC 6.3.2.2)
催化下形成 g-谷氨酰半胱氨酸 (g-EC),第二步是由 GSH合
成酶 (GS,EC 6.3.2.3) 将 γ-EC和谷氨酸连接形成 GSH