第四节 酶动力学及影响酶反应
速度的因素
一,底物浓度的影响
(一 ) 酶反应速度与底物浓度的关系曲线
一,底物浓度的影响
对于简单的酶反应，当酶浓度和其他条件恒定时：
v
[S]0
Vmax
零级反应
一级反应
混合级反应
该曲线可以用
米氏方程 来描述
一,底物浓度的影响
一,底物浓度的影响
dp/dt?k[E][S],一级反应
dp/dt?k[E],零级反应
V
[S]
Vmax
零级反应
一级反应
混合级反应
(二 ) 米氏方程
为 了 要 解 释 这 一 现 象, Michaelis &
Menten 提出了中间络合物学说 。
1,米氏方程的推导
该学说必须两个条件：
(1)符合质量作用定律
(2)形成的中间产物决定整个反应的速度
一,底物浓度的影响
(二 ) 米氏方程
Michaelis & Menten 提出了中间 络合物学说 。
1,米氏方程的推导
一,底物浓度的影响
(二 ) 米氏方程
对于单底物, 单产物反应, 其反应过程需经过中
间复合物 ES,即
1,米氏方程的推导
E＋ S K1K
3
ES K2K
4
E＋ P
Michaelis-Menten的三个假设：
(1)推导的 v为反应初速度
一,底物浓度的影响
(二 ) 米氏方程
1,米氏方程的推导
一,底物浓度的影响
产物的生成量很少 → k4 的反应忽略不计。即
E + S E S E + P
K 3
K 4
K 1
K 2
(二 ) 米氏方程
1,米氏方程的推导
一,底物浓度的影响
[E]?酶总量； [Et]?反应后 t时的酶量；
[ES]?中间产物浓度
[Et] ? [E]-[ES]
(二 ) 米氏方程
1,米氏方程的推导
一,底物浓度的影响
刚反应时，若形成的速度为 v,则
v1?k1 [Et][S] ? k1[（ E） -（ ES） ][S] (1)
ES消失速度：
v2 ?k2[ES]; v3 ?k3[ES]
v23 ? k2 [ES]? k3[ES] ?（ k2? k3） [ES] (2)
(二 ) 米氏方程
1,米氏方程的推导
Michaelis-Menten的三个假设：
(2)反应体系处于稳态
一,底物浓度的影响
(二 ) 米氏方程
1,米氏方程的推导
即 [ES]不变 → ES的生成量 = ES的分解量。即
v1 =v23
k1[（ E） -（ ES） ][S] = [ES] （ k2? k3）
[（ E） -（ ES） ][S]/ [ES] = （ k2? k3） / k1 (3)
设 Km=(k2+k3)/k1
将 (3)重排得
[ES] =[E][S]/ Km ? [S] (4)
一,底物浓度的影响
(二 ) 米氏方程
1,米氏方程的推导
Michaelis-Menten 的三个假设：
[E] =[ES],V = K1[E],即 K1 = V/ [E] (5)
同时,v = K1[ES],K1 = v/ [ES] (6)
(5) + (6)
[ES] =v [E] /V (7)
(7)代入 (4)得
v [E] /V = [E][S]/ Km ? [S]
(3)[S]>> [E]
一,底物浓度的影响
(二 ) 米氏方程
V=
Vmax·[ S ]
Km + [ S]
1,米氏方程的推导
一,底物浓度的影响
(二 ) 米氏方程
2,米氏方程中常数的意义
Km—— 米氏常数
由于 Km= (k2+k3)/k1, ∴ 为复合常数。
Km是酶的特征常数，经常表示酶与底物的亲和力。
Km值越大，亲和力越小。
一,底物浓度的影响
(二 ) 米氏方程
2,米氏方程中常数的意义
Km的值是当反应速度为最大反应速度的一半时
所对应的底物浓度。 所以 Km的单位为浓度单位
一,底物浓度的影响
[ S ]
[ S ]V
2
V
m
m a xm a x
?
??
K
Km = [S]
(二 ) 米氏方程
2,米氏方程中常数的意义
一,底物浓度的影响
(二 ) 米氏方程
V= Vmax·[ S]Km + [ S]3,米氏方程中常数的测定
所以采用双倒数作图法：即 1/v - 1/[S] 作图
v-[S]作图法：
Vmax难以测定，不能从 v?V/2处求得,从而导致 Km
也难确定。
一,底物浓度的影响
m a xm a x V
1
]S[
1
V
1
???
mK
v
(二 ) 米氏方程
V= Vmax·[ S]Km + [ S]
3,米氏方程中常数的测定
一,底物浓度的影响
m a xm a x V
1
]S[
1
V
1 ??? mK
v
二,酶浓度对酶反应速度的影响
在一般的酶促反应中，常常 [S]>>[E],酶反应
速度达到最大反应速度。
当 [S]>>[E],由于 Vmax=k[E]0,∴ 反应速度与酶
浓度成正比。
酶
浓
度
曲
线
三, pH对酶反应速度的影响
pH对酶反应速度的影响较大。其原因有：
极度 pH的条件引起酶蛋白的变性。
pH影响底物的解离，从而影响酶与底物的结合。
pH影响酶分子解离状态。
每种酶只能在一定的 pH范围内表现出它的活性，
且在某一 pH值范围内活性最高，其两侧活性都下降。
∴ 酶促反应具有一最适 pH。
反应速度和 pH的关系见下图：
酶的最适 pH一般在 7左右 。 也有很多例外, 如胃蛋白酶
的最适 pH只有 1.5,木瓜蛋白酶 (5.6), 胰蛋白酶 (7.8)。
酶的最适 pH并非酶的特征性常数, 它与底物的种类, 浓
度等因素有关 。
三, pH对酶反应速度的影响
温度对酶反应速度的影响具有双重性：
随着温度的升高，酶蛋白会失活，使反
应速度下降
随着温度的升高，反应速度会加快
四, 温度对酶反应速度的影响
因此，在这双重因素的综合作用下，酶促反
应具有一最适温度。
四, 温度对酶反应速度的影响
不同酶的最适温度也不一样 。 动物酶的最适温度一般
在 35~40℃, 植物酶为 40~50℃ 。
酶的最适温度并非酶的特征性常数, 它与底物, 作用
时间等因素有关 。
五, 激活剂对酶反应速度的影响
激活剂,能提高酶活性的物质。
? 无机离子：
主要是金属离子，它们有的本身就是酶的辅
助因子，有的是酶的辅助因子的必要成分。
如, 激酶需要 Mg2+激活
唾液淀粉酶需要 Cl-激活
主要的激活剂有：
五, 激活剂对酶反应速度的影响
? 有机小分子：
一些还原剂, 如抗坏血酸, 半胱氨酸, 使含 -SH
的酶处于还原态
金属螯合剂, 如 EDTA(乙二胺四乙酸 ),可络合
一些重金属杂质, 解除它们对酶的抑制, 从而使酶
活升高 。
抑制作用,有些物质与酶结合后，引起酶的活性中心
或必需基团的化学性质发生改变，从而使
酶活力降低或丧失。
六, 抑制剂对酶反应速度的影响
引起抑制作用的物质称为 抑制剂
抑制作用可分为两大类：
可逆抑制作用 和 不可逆抑制作用
六, 抑制剂对酶反应速度的影响
可逆抑制作用可分为三种类型：
1,竞争性抑制作用
2,非竞争性抑制作用
3,反竞争性抑制作用
酶与抑制剂非共价地可逆结合，当用透析或超
滤等方法除去抑制剂后酶的活性可以恢复，这种抑
制作用叫可逆抑制作用。
(一）可逆抑制作用 六, 抑制剂对酶反应速度的影响
某些抑制剂的化学结构与底物相似，与底物竞争
酶的活性中心并与之结合，从而减少了酶与底物的
结合，因而降低酶反应速度。这种作用称为 竞争性
抑制作用。
(一）可逆抑制作用
1,竞争性抑制作用
六, 抑制剂对酶反应速度的影响
(一）可逆抑制作用
1,竞争性抑制作用
六, 抑制剂对酶反应速度的影响
例如，丙二酸是琥珀酸脱氢酶的竞争性抑制剂。
这种抑制作用可通过增加底物浓度而使整个反应
平衡向生成产物的方向移动，因而能削弱或解除这种
抑制作用。
(一）可逆抑制作用
1,竞争性抑制作用
六, 抑制剂对酶反应速度的影响
琥珀酸 延胡索酸 丙二酸
六, 抑制剂对酶反应速度的影响
E＋ S ES E＋ P
＋
Ｉ
EI
六, 抑制剂对酶反应速度的影响
竞争性抑制中，
Vmax不变，
Km增大
可通过增加底物浓度
而使整个反应平衡向
生成产物的方向移动，
因而能削弱或解除这
种抑制作用。
六, 抑制剂对酶反应速度的影响
六, 抑制剂对酶反应速度的影响
]S[)/]I[(1
]S[Vv
im
m a x
??
?
KK [ E I ]
[I]][E?
iK
m a xim a x V
1
]S[
1)]I[1(
V
1 ???
K
K
v
m
Linewevery-Burk图
米氏方程
Lineweaver-Burk plot of competitive inhibition
六, 抑制剂对酶反应速度的影响
某些抑制剂结合在酶活性中心以外的部位，因而与
底物和酶的结合无竞争，即底物与酶结合后还能与抑制
剂结合，同样抑制剂与酶结合后还能与底物结合。但酶
分子上有了抑制剂后其催化功能基团的性质发生改变，
从而降低了酶活性。这种作用称为非竞争性抑制作用。
2,非竞争性抑制作用
这种抑制作用不能用增加底物浓度的方法来消除。
(一）可逆抑制作用
2,非竞争性抑制作用
非竞争性抑制剂,例如：
金属络合剂,如 EDTA,F -,CN -,N3- 等，可以
络合 金属酶 中的金属离子，从而抑制酶的活性。
(一）可逆抑制作用
2,非竞争性抑制作用
这种抑制作用不能用增加底物浓度的方法来消除。
(一）可逆抑制作用
E + S E S E + P
+
E I
I
+ S IE S
+
I
2,非竞争性抑制作用 (一）可逆抑制作用
])S[)(/]I[(1
]S[V
mi
m a x
??
?
KK
v
)]I[1(
V
1
][
1)]I[1(
V
1
im a xim a x KSK
K
v
m ?????
Linewevery-Burk图
米氏方程
2,非竞争性抑制作用
非竞争性抑制剂对酶促反应速度的影响
(一）可逆抑制作用
V
m a x
V
m a x
1
2
0
a 无 I
c 有 非 竞 争 性 I
v
[ S ]
'
'
K
m ( 不 变 )
V
m a x
1
2
V
m a x
( 变 小 )
2,非竞争性抑制作用
Lineweaver-Burk plot of noncompetitive inhibition
(一）可逆抑制作用
2,非竞争性抑制作用
非竞争性抑制中，
Vmax变小，
Km不变
这种抑制作用不
能用增加底物浓
度的方法来消除。
(一）可逆抑制作用
3,反竞争性抑制作用
某些抑制剂不能与游离的酶结合，而只
能在酶与底物结合成复合物后再与酶结合。
当酶分子上有了抑制剂后其催化功能被削弱。
这种作用称为 反竞争性抑制作用
(uncompetitive inhibition)。
(一）可逆抑制作用
3,反竞争性抑制作用 (一）可逆抑制作用
E + S E S E + P
+
I
E S I
k
1 k 2
K i K i-
k
1-
3,反竞争性抑制作用 (一）可逆抑制作用
V
m a x
1
0
a 无 I
1
v
d 加 竞 争 性 I
1
[ S ]
V m a x
1
( 1 +
[ I ]
K i
)
( 1 +
[ I ]
K i
)
1
K
m
1
K
m
V
m a x
0
a 无 I
d 加 竞 争 性 I
v
[ S ]
'
K
m
( 变 小 )
V
m a x
( 变 小 )
' K
m
]S)[/]I[1(
]S[V
i
m a x
KK
v
m ??
? )]I[1(
V
1
][
1
V
1
im a xm a x KS
K
v
m ????
(一）可逆抑制作用
Summery
v
1
[ S ]
1
v
m a x
1
K
m
_
b 有 竞 争 性 I
a 无 I
01
( 正 常 )
c 非 竞 争 性 Id 反 竞 争 性 I
Summery
(二）不可逆抑制作用
不可逆抑制剂不
能用透析或超滤
等方法去除。
抑制剂以共价键不可逆地与酶相结合而抑
制酶的活性。这种抑制作用叫不可逆抑制作用 。
六,抑制剂对酶反应速度的影响
常见的不可逆抑制剂：
? 碘乙酸 （ ICH2COOH）
是一种烷化剂，可 使巯基烷化,
E-SH + I-CH2COOH → E -S-CH2COOH + HI
所以它是 巯基酶 的抑制剂。
如抑制 3-磷酸甘油醛脱氢酶、脲酶,a-淀粉酶等
(二）不可逆抑制作用 六,抑制剂对酶反应速度的影响
? 有机磷化合物
可 使 -OH磷酯化,所以它是 活性中心有 Ser残基的
酶 的抑制剂。
常见的有机磷农药，如敌敌畏、敌百虫，它们杀
灭昆虫的机理就在于可抑制乙酰胆碱酯酶的活性，该
酶的作用是将神经递质乙酰胆碱水解，若它被抑制，
会导致乙酰胆碱的积累，使神经过度兴奋，引起昆虫
的神经系统功能失调而中毒致死。
(二）不可逆抑制作用 六,抑制剂对酶反应速度的影响
速度的因素
一,底物浓度的影响
(一 ) 酶反应速度与底物浓度的关系曲线
一,底物浓度的影响
对于简单的酶反应，当酶浓度和其他条件恒定时：
v
[S]0
Vmax
零级反应
一级反应
混合级反应
该曲线可以用
米氏方程 来描述
一,底物浓度的影响
一,底物浓度的影响
dp/dt?k[E][S],一级反应
dp/dt?k[E],零级反应
V
[S]
Vmax
零级反应
一级反应
混合级反应
(二 ) 米氏方程
为 了 要 解 释 这 一 现 象, Michaelis &
Menten 提出了中间络合物学说 。
1,米氏方程的推导
该学说必须两个条件：
(1)符合质量作用定律
(2)形成的中间产物决定整个反应的速度
一,底物浓度的影响
(二 ) 米氏方程
Michaelis & Menten 提出了中间 络合物学说 。
1,米氏方程的推导
一,底物浓度的影响
(二 ) 米氏方程
对于单底物, 单产物反应, 其反应过程需经过中
间复合物 ES,即
1,米氏方程的推导
E＋ S K1K
3
ES K2K
4
E＋ P
Michaelis-Menten的三个假设：
(1)推导的 v为反应初速度
一,底物浓度的影响
(二 ) 米氏方程
1,米氏方程的推导
一,底物浓度的影响
产物的生成量很少 → k4 的反应忽略不计。即
E + S E S E + P
K 3
K 4
K 1
K 2
(二 ) 米氏方程
1,米氏方程的推导
一,底物浓度的影响
[E]?酶总量； [Et]?反应后 t时的酶量；
[ES]?中间产物浓度
[Et] ? [E]-[ES]
(二 ) 米氏方程
1,米氏方程的推导
一,底物浓度的影响
刚反应时，若形成的速度为 v,则
v1?k1 [Et][S] ? k1[（ E） -（ ES） ][S] (1)
ES消失速度：
v2 ?k2[ES]; v3 ?k3[ES]
v23 ? k2 [ES]? k3[ES] ?（ k2? k3） [ES] (2)
(二 ) 米氏方程
1,米氏方程的推导
Michaelis-Menten的三个假设：
(2)反应体系处于稳态
一,底物浓度的影响
(二 ) 米氏方程
1,米氏方程的推导
即 [ES]不变 → ES的生成量 = ES的分解量。即
v1 =v23
k1[（ E） -（ ES） ][S] = [ES] （ k2? k3）
[（ E） -（ ES） ][S]/ [ES] = （ k2? k3） / k1 (3)
设 Km=(k2+k3)/k1
将 (3)重排得
[ES] =[E][S]/ Km ? [S] (4)
一,底物浓度的影响
(二 ) 米氏方程
1,米氏方程的推导
Michaelis-Menten 的三个假设：
[E] =[ES],V = K1[E],即 K1 = V/ [E] (5)
同时,v = K1[ES],K1 = v/ [ES] (6)
(5) + (6)
[ES] =v [E] /V (7)
(7)代入 (4)得
v [E] /V = [E][S]/ Km ? [S]
(3)[S]>> [E]
一,底物浓度的影响
(二 ) 米氏方程
V=
Vmax·[ S ]
Km + [ S]
1,米氏方程的推导
一,底物浓度的影响
(二 ) 米氏方程
2,米氏方程中常数的意义
Km—— 米氏常数
由于 Km= (k2+k3)/k1, ∴ 为复合常数。
Km是酶的特征常数，经常表示酶与底物的亲和力。
Km值越大，亲和力越小。
一,底物浓度的影响
(二 ) 米氏方程
2,米氏方程中常数的意义
Km的值是当反应速度为最大反应速度的一半时
所对应的底物浓度。 所以 Km的单位为浓度单位
一,底物浓度的影响
[ S ]
[ S ]V
2
V
m
m a xm a x
?
??
K
Km = [S]
(二 ) 米氏方程
2,米氏方程中常数的意义
一,底物浓度的影响
(二 ) 米氏方程
V= Vmax·[ S]Km + [ S]3,米氏方程中常数的测定
所以采用双倒数作图法：即 1/v - 1/[S] 作图
v-[S]作图法：
Vmax难以测定，不能从 v?V/2处求得,从而导致 Km
也难确定。
一,底物浓度的影响
m a xm a x V
1
]S[
1
V
1
???
mK
v
(二 ) 米氏方程
V= Vmax·[ S]Km + [ S]
3,米氏方程中常数的测定
一,底物浓度的影响
m a xm a x V
1
]S[
1
V
1 ??? mK
v
二,酶浓度对酶反应速度的影响
在一般的酶促反应中，常常 [S]>>[E],酶反应
速度达到最大反应速度。
当 [S]>>[E],由于 Vmax=k[E]0,∴ 反应速度与酶
浓度成正比。
酶
浓
度
曲
线
三, pH对酶反应速度的影响
pH对酶反应速度的影响较大。其原因有：
极度 pH的条件引起酶蛋白的变性。
pH影响底物的解离，从而影响酶与底物的结合。
pH影响酶分子解离状态。
每种酶只能在一定的 pH范围内表现出它的活性，
且在某一 pH值范围内活性最高，其两侧活性都下降。
∴ 酶促反应具有一最适 pH。
反应速度和 pH的关系见下图：
酶的最适 pH一般在 7左右 。 也有很多例外, 如胃蛋白酶
的最适 pH只有 1.5,木瓜蛋白酶 (5.6), 胰蛋白酶 (7.8)。
酶的最适 pH并非酶的特征性常数, 它与底物的种类, 浓
度等因素有关 。
三, pH对酶反应速度的影响
温度对酶反应速度的影响具有双重性：
随着温度的升高，酶蛋白会失活，使反
应速度下降
随着温度的升高，反应速度会加快
四, 温度对酶反应速度的影响
因此，在这双重因素的综合作用下，酶促反
应具有一最适温度。
四, 温度对酶反应速度的影响
不同酶的最适温度也不一样 。 动物酶的最适温度一般
在 35~40℃, 植物酶为 40~50℃ 。
酶的最适温度并非酶的特征性常数, 它与底物, 作用
时间等因素有关 。
五, 激活剂对酶反应速度的影响
激活剂,能提高酶活性的物质。
? 无机离子：
主要是金属离子，它们有的本身就是酶的辅
助因子，有的是酶的辅助因子的必要成分。
如, 激酶需要 Mg2+激活
唾液淀粉酶需要 Cl-激活
主要的激活剂有：
五, 激活剂对酶反应速度的影响
? 有机小分子：
一些还原剂, 如抗坏血酸, 半胱氨酸, 使含 -SH
的酶处于还原态
金属螯合剂, 如 EDTA(乙二胺四乙酸 ),可络合
一些重金属杂质, 解除它们对酶的抑制, 从而使酶
活升高 。
抑制作用,有些物质与酶结合后，引起酶的活性中心
或必需基团的化学性质发生改变，从而使
酶活力降低或丧失。
六, 抑制剂对酶反应速度的影响
引起抑制作用的物质称为 抑制剂
抑制作用可分为两大类：
可逆抑制作用 和 不可逆抑制作用
六, 抑制剂对酶反应速度的影响
可逆抑制作用可分为三种类型：
1,竞争性抑制作用
2,非竞争性抑制作用
3,反竞争性抑制作用
酶与抑制剂非共价地可逆结合，当用透析或超
滤等方法除去抑制剂后酶的活性可以恢复，这种抑
制作用叫可逆抑制作用。
(一）可逆抑制作用 六, 抑制剂对酶反应速度的影响
某些抑制剂的化学结构与底物相似，与底物竞争
酶的活性中心并与之结合，从而减少了酶与底物的
结合，因而降低酶反应速度。这种作用称为 竞争性
抑制作用。
(一）可逆抑制作用
1,竞争性抑制作用
六, 抑制剂对酶反应速度的影响
(一）可逆抑制作用
1,竞争性抑制作用
六, 抑制剂对酶反应速度的影响
例如，丙二酸是琥珀酸脱氢酶的竞争性抑制剂。
这种抑制作用可通过增加底物浓度而使整个反应
平衡向生成产物的方向移动，因而能削弱或解除这种
抑制作用。
(一）可逆抑制作用
1,竞争性抑制作用
六, 抑制剂对酶反应速度的影响
琥珀酸 延胡索酸 丙二酸
六, 抑制剂对酶反应速度的影响
E＋ S ES E＋ P
＋
Ｉ
EI
六, 抑制剂对酶反应速度的影响
竞争性抑制中，
Vmax不变，
Km增大
可通过增加底物浓度
而使整个反应平衡向
生成产物的方向移动，
因而能削弱或解除这
种抑制作用。
六, 抑制剂对酶反应速度的影响
六, 抑制剂对酶反应速度的影响
]S[)/]I[(1
]S[Vv
im
m a x
??
?
KK [ E I ]
[I]][E?
iK
m a xim a x V
1
]S[
1)]I[1(
V
1 ???
K
K
v
m
Linewevery-Burk图
米氏方程
Lineweaver-Burk plot of competitive inhibition
六, 抑制剂对酶反应速度的影响
某些抑制剂结合在酶活性中心以外的部位，因而与
底物和酶的结合无竞争，即底物与酶结合后还能与抑制
剂结合，同样抑制剂与酶结合后还能与底物结合。但酶
分子上有了抑制剂后其催化功能基团的性质发生改变，
从而降低了酶活性。这种作用称为非竞争性抑制作用。
2,非竞争性抑制作用
这种抑制作用不能用增加底物浓度的方法来消除。
(一）可逆抑制作用
2,非竞争性抑制作用
非竞争性抑制剂,例如：
金属络合剂,如 EDTA,F -,CN -,N3- 等，可以
络合 金属酶 中的金属离子，从而抑制酶的活性。
(一）可逆抑制作用
2,非竞争性抑制作用
这种抑制作用不能用增加底物浓度的方法来消除。
(一）可逆抑制作用
E + S E S E + P
+
E I
I
+ S IE S
+
I
2,非竞争性抑制作用 (一）可逆抑制作用
])S[)(/]I[(1
]S[V
mi
m a x
??
?
KK
v
)]I[1(
V
1
][
1)]I[1(
V
1
im a xim a x KSK
K
v
m ?????
Linewevery-Burk图
米氏方程
2,非竞争性抑制作用
非竞争性抑制剂对酶促反应速度的影响
(一）可逆抑制作用
V
m a x
V
m a x
1
2
0
a 无 I
c 有 非 竞 争 性 I
v
[ S ]
'
'
K
m ( 不 变 )
V
m a x
1
2
V
m a x
( 变 小 )
2,非竞争性抑制作用
Lineweaver-Burk plot of noncompetitive inhibition
(一）可逆抑制作用
2,非竞争性抑制作用
非竞争性抑制中，
Vmax变小，
Km不变
这种抑制作用不
能用增加底物浓
度的方法来消除。
(一）可逆抑制作用
3,反竞争性抑制作用
某些抑制剂不能与游离的酶结合，而只
能在酶与底物结合成复合物后再与酶结合。
当酶分子上有了抑制剂后其催化功能被削弱。
这种作用称为 反竞争性抑制作用
(uncompetitive inhibition)。
(一）可逆抑制作用
3,反竞争性抑制作用 (一）可逆抑制作用
E + S E S E + P
+
I
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1 k 2
K i K i-
k
1-
3,反竞争性抑制作用 (一）可逆抑制作用
V
m a x
1
0
a 无 I
1
v
d 加 竞 争 性 I
1
[ S ]
V m a x
1
( 1 +
[ I ]
K i
)
( 1 +
[ I ]
K i
)
1
K
m
1
K
m
V
m a x
0
a 无 I
d 加 竞 争 性 I
v
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K
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( 变 小 )
V
m a x
( 变 小 )
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K
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(一）可逆抑制作用
Summery
v
1
[ S ]
1
v
m a x
1
K
m
_
b 有 竞 争 性 I
a 无 I
01
( 正 常 )
c 非 竞 争 性 Id 反 竞 争 性 I
Summery
(二）不可逆抑制作用
不可逆抑制剂不
能用透析或超滤
等方法去除。
抑制剂以共价键不可逆地与酶相结合而抑
制酶的活性。这种抑制作用叫不可逆抑制作用 。
六,抑制剂对酶反应速度的影响
常见的不可逆抑制剂：
? 碘乙酸 （ ICH2COOH）
是一种烷化剂，可 使巯基烷化,
E-SH + I-CH2COOH → E -S-CH2COOH + HI
所以它是 巯基酶 的抑制剂。
如抑制 3-磷酸甘油醛脱氢酶、脲酶,a-淀粉酶等
(二）不可逆抑制作用 六,抑制剂对酶反应速度的影响
? 有机磷化合物
可 使 -OH磷酯化,所以它是 活性中心有 Ser残基的
酶 的抑制剂。
常见的有机磷农药，如敌敌畏、敌百虫，它们杀
灭昆虫的机理就在于可抑制乙酰胆碱酯酶的活性，该
酶的作用是将神经递质乙酰胆碱水解，若它被抑制，
会导致乙酰胆碱的积累，使神经过度兴奋，引起昆虫
的神经系统功能失调而中毒致死。
(二）不可逆抑制作用 六,抑制剂对酶反应速度的影响
