第 2节 酶的结构与功能
1,酶的组成成分
结合酶 —— 除蛋白质外，还有非蛋白质成分。
全酶 = 酶蛋白 + 辅因子
根据组成成分，酶可分为两类：
单纯酶 —— 仅由蛋白质组成的酶。
辅基 —— 与酶蛋白结合较紧密，常常以 共价键 结
合，包括 小分子有机物及金属离子。
辅因子有两种,
辅酶 —— 与酶蛋白结合较松弛的 小分子有机物。
一, 酶的结构
2,酶的聚合状态
单体酶 —— 酶蛋白仅有一条多肽链组成 。
寡聚酶 —— 酶蛋白是寡聚蛋白质, 由几个至十多
个亚基组成, 以非共价键连接 。
多酶复合体 —— 由几个酶聚合而成的复合体 。 一
般由在系列反应中功能相关的酶组成,
有利于一系列反应的连续进行 。
根据酶的聚合状态，酶可分为三类：
一, 酶的结构
3,同工酶
指具有不同分子结构但催化相同反应的一组酶。
不同点,体外：理化性质
体内：催化特性、分布的部位、生物学功能
每组同工酶中各种酶的异同：
相同点,催化相同的化学反应,大多数是寡聚酶。
一, 酶的结构
同工酶的定义：
3,同工酶 以乳酸脱氢酶为例 一,酶的结构
乳酸脱氢酶 (lactate dehydrogenase,LDH)
3,同工酶 一, 酶的结构
LDH是 1959年发现的第一个同工酶。
由 4个亚基 组成的寡聚酶，亚基分为 M型和 H型。
因此可以装配成 五种 四聚体：
H4(LDH1),H3M(LDH2),H2M2(LDH3),HM3(LDH4
,M4(LDH5)
不同的 LDH分布在不同组织中。例如，脊椎动物心
脏中主要是 LDH1，而骨骼肌的则是 LDH5。
3,同工酶
对于适应不同的组织、器官的不同生理需要非常
重要；是代谢调节的一种重要方式。
同工酶的作用：
同工酶物理性质差异：
1,Aa组成和顺序不同
2,催化特性不同
3,电泳行为不同
4,组织、器官中分布不同
5,生理功能不同
一, 酶的结构
3,同工酶 一, 酶的结构
原 点
心 肌 肾 肝 骨 骼 肌 血 清
L D H
1
( H
4
)
L D H
2
( H
3
M )
L D H
3
( H
2
M
2
)
L D H
4
( H M
3
)
L D H
5
( M
4
)
不同组织中的 LDH同工酶的电泳图谱
一, 酶的结构
Plant Cell Physiology,2005,
3,同工酶 一, 酶的结构
研究同工酶的意义：
是研究代谢调节、个体发育、细胞分化、分子遗传
等方面的有力工具。
研究蛋白质结构和功能的好材料。
在临床医学、农业遗传育种、病理分析上都有应用
价值 。
指酶分子中直接和底物结合，并和酶催化作用直
接有关的部位。
（ 1）酶活性中心的组成：
由一些氨基酸残基的侧链基团组成。
对于结合酶，辅因子常常是活性中心的组成部分。
这些基团在一级结构上可能相距很远，甚至可
能不在一条肽链上，但在蛋白质空间结构上彼
此靠近，形成具有一定空间结构的区域。
二, 酶的结构与功能1,酶的活性中心
1,酶的活性中心 二, 酶的结构与功能
The structure of a glycogen phosphorylase monomer
1,酶的活性中心 二, 酶的结构与功能
（ 2）酶活性中心的特点
Substrates typically lose waters (of hydration
水合作用 ) in the formation of the ES complex
1,酶的活性中心 二, 酶的结构与功能
（ 2）酶活性中心的特点
2,都是酶分子表面的一个凹穴，有一定的大小和形
状，但不是刚性的，而具有一定的柔性。
3,活性中心为非极性的微环境，有利于与底物结合。
1,活性中心在酶分子总体积中只占相当小的部分
（约 1%?2%），相当于 2?3个氨基酸残基。
1,酶的活性中心 二, 酶的结构与功能
（ 2）酶活性中心的特点
4,底物与酶通过形成较弱键力的次级键相互作用
并结合到酶的活性中心。
5,酶的活性部位并不是和底物的几何图形正好吻
合，而是在酶与底物结合的过程中，底物分子或
酶分子或它们两者的构象同时发生一定变化后才
相互契合，这时催化基团的位置也正好处于所催
化底物的敏感化学键部位。
1,酶的活性中心 二, 酶的结构与功能
结合部位,底物在此与酶分子结合。一个酶的结
合部位又可以分为各种亚位点，分别与底物的不
同部位结合。
催化部位,底物的敏感键在此被打断或形成新的
键, 从而发生一定的化学反应 。 一个酶的催化部
位可以不止一个 。
（ 2）有关酶活性中心的几个术语
1,酶的活性中心 二, 酶的结构与功能
有些酶的分子表面除了活性中心外, 还具有
重要的功能部位 —— 调节中心
调节中心 可以与小分子的代谢物相结合, 使
酶分子的构象发生改变, 从而影响酶的活性 。 这
种作用叫 变构效应 (又叫别构效应 )；
具有 变构效应 的酶叫 变构酶, 引起变构的小
分子物质叫 变构剂 (调节物 )。
1,酶的活性中心 二, 酶的结构与功能
使酶活性升高的变构叫正变构, 此时的
变构剂叫 正变构剂 (正调节物 )；
使酶活性降低的变构叫负变构, 此时的
变构剂叫 负变构剂 (负调节物 )。
二, 酶的结构与功能
二, 酶的结构与功能
2,变构酶
变构酶 （ 别构酶 ） 是指一些含有 2个或 2个以
上亚基的寡聚酶, 在变构酶分子上, 别构效应剂
的调节部位一般远离活性中心, 但活性部位与调
节部位之间或者活性部位之间, 存在着相互作用
（ 变构效应, 协同效应 ） 。 调节物与酶分子的调
节部位结合之后, 引起酶分子构象发生变化, 从
而提高或降低活性部位的酶活性
二, 酶的结构与功能
变构酶的特点：
变构酶分子上除了 活性中心 外，还有 调节中
心 。这两个中心处在酶蛋白的不同部位，有
的在不同的亚基上，有的在同一亚基上。
变构酶的 v-[S] 的关系不符合米氏方程，所
以其曲线不是双曲线型。
已知的变构酶都是寡聚酶。
2,变构酶 二, 酶的结构与功能
2,变构酶
1
A
2 4 5 6 7 83 [S]
50%
Vmax
100%
B
[S]90%V
[S]10%V
=81
[S]90%V
[S]10%V
=3
别构酶动力学曲线
A.为非调节酶的曲线 B.为别构酶的 S形曲线
二, 酶的结构与功能
2,变构酶
完整的酶分子 催化亚基 调节亚基
(活性形式 ) (三聚体 ) (二聚体 )
E.coli ATCase(天冬氨酸转氨甲酰酶 )中亚基排列及全酶与亚基的关系
二, 酶的结构与功能
2,变构酶 二, 酶的结构与功能
3,诱导酶
诱导酶（ inducenzyme）是细胞内在正常状态下
一类很少存在或没有的酶，当细胞中因加入了诱导
物后而被诱导产生的酶，它的含量在诱导物存在下
显著增高，这种诱导物往往是该酶底物的类似物或
底物本身。
诱导酶是 20世纪四十年代，微生物学工作者在
研究大肠杆菌以葡萄糖和山梨糖醇为培养基时出现
二度生长时发现的,
二, 酶的结构与功能
3,诱导酶
即第一次生长的量与葡萄糖成比例，第二次生
长的量与山梨糖醇浓度成比例。二度生长现象是由
于一般大肠杆菌细胞内只有利用葡萄糖的酶，而不
含利用山梨糖醇的酶。因此对葡萄糖的利用不需要
适应，即可利用，而对山梨糖醇的利用必需在山梨
糖醇的诱导下，生成能分解山梨糖醇的酶才能进行
，但这种诱导作用受到葡萄糖的阻遏，故必须在葡
萄糖消耗完后才逐渐利用山梨糖醇。
二, 酶的结构与功能
3,诱导酶
光
度
密
小时（h）
14
39
29.5
26.5
43.5
13.5
(a)
(b)
(c)
0
10
20
30
40
50
60
70
E.coli二度生长现象
a：葡萄糖 50 μg/mL，山梨糖醇 150 μg/mL； b：葡萄
糖 100 μg/mL，山梨糖醇 100μg/mL； C：葡萄糖
150μg/mL；山梨糖醇 50 μg/mL）
二, 酶的结构与功能
1,酶的组成成分
结合酶 —— 除蛋白质外，还有非蛋白质成分。
全酶 = 酶蛋白 + 辅因子
根据组成成分，酶可分为两类：
单纯酶 —— 仅由蛋白质组成的酶。
辅基 —— 与酶蛋白结合较紧密，常常以 共价键 结
合，包括 小分子有机物及金属离子。
辅因子有两种,
辅酶 —— 与酶蛋白结合较松弛的 小分子有机物。
一, 酶的结构
2,酶的聚合状态
单体酶 —— 酶蛋白仅有一条多肽链组成 。
寡聚酶 —— 酶蛋白是寡聚蛋白质, 由几个至十多
个亚基组成, 以非共价键连接 。
多酶复合体 —— 由几个酶聚合而成的复合体 。 一
般由在系列反应中功能相关的酶组成,
有利于一系列反应的连续进行 。
根据酶的聚合状态，酶可分为三类：
一, 酶的结构
3,同工酶
指具有不同分子结构但催化相同反应的一组酶。
不同点,体外：理化性质
体内：催化特性、分布的部位、生物学功能
每组同工酶中各种酶的异同：
相同点,催化相同的化学反应,大多数是寡聚酶。
一, 酶的结构
同工酶的定义：
3,同工酶 以乳酸脱氢酶为例 一,酶的结构
乳酸脱氢酶 (lactate dehydrogenase,LDH)
3,同工酶 一, 酶的结构
LDH是 1959年发现的第一个同工酶。
由 4个亚基 组成的寡聚酶，亚基分为 M型和 H型。
因此可以装配成 五种 四聚体：
H4(LDH1),H3M(LDH2),H2M2(LDH3),HM3(LDH4
,M4(LDH5)
不同的 LDH分布在不同组织中。例如，脊椎动物心
脏中主要是 LDH1，而骨骼肌的则是 LDH5。
3,同工酶
对于适应不同的组织、器官的不同生理需要非常
重要；是代谢调节的一种重要方式。
同工酶的作用：
同工酶物理性质差异：
1,Aa组成和顺序不同
2,催化特性不同
3,电泳行为不同
4,组织、器官中分布不同
5,生理功能不同
一, 酶的结构
3,同工酶 一, 酶的结构
原 点
心 肌 肾 肝 骨 骼 肌 血 清
L D H
1
( H
4
)
L D H
2
( H
3
M )
L D H
3
( H
2
M
2
)
L D H
4
( H M
3
)
L D H
5
( M
4
)
不同组织中的 LDH同工酶的电泳图谱
一, 酶的结构
Plant Cell Physiology,2005,
3,同工酶 一, 酶的结构
研究同工酶的意义：
是研究代谢调节、个体发育、细胞分化、分子遗传
等方面的有力工具。
研究蛋白质结构和功能的好材料。
在临床医学、农业遗传育种、病理分析上都有应用
价值 。
指酶分子中直接和底物结合，并和酶催化作用直
接有关的部位。
（ 1）酶活性中心的组成：
由一些氨基酸残基的侧链基团组成。
对于结合酶，辅因子常常是活性中心的组成部分。
这些基团在一级结构上可能相距很远，甚至可
能不在一条肽链上，但在蛋白质空间结构上彼
此靠近，形成具有一定空间结构的区域。
二, 酶的结构与功能1,酶的活性中心
1,酶的活性中心 二, 酶的结构与功能
The structure of a glycogen phosphorylase monomer
1,酶的活性中心 二, 酶的结构与功能
（ 2）酶活性中心的特点
Substrates typically lose waters (of hydration
水合作用 ) in the formation of the ES complex
1,酶的活性中心 二, 酶的结构与功能
（ 2）酶活性中心的特点
2,都是酶分子表面的一个凹穴，有一定的大小和形
状，但不是刚性的，而具有一定的柔性。
3,活性中心为非极性的微环境，有利于与底物结合。
1,活性中心在酶分子总体积中只占相当小的部分
（约 1%?2%），相当于 2?3个氨基酸残基。
1,酶的活性中心 二, 酶的结构与功能
（ 2）酶活性中心的特点
4,底物与酶通过形成较弱键力的次级键相互作用
并结合到酶的活性中心。
5,酶的活性部位并不是和底物的几何图形正好吻
合，而是在酶与底物结合的过程中，底物分子或
酶分子或它们两者的构象同时发生一定变化后才
相互契合，这时催化基团的位置也正好处于所催
化底物的敏感化学键部位。
1,酶的活性中心 二, 酶的结构与功能
结合部位,底物在此与酶分子结合。一个酶的结
合部位又可以分为各种亚位点，分别与底物的不
同部位结合。
催化部位,底物的敏感键在此被打断或形成新的
键, 从而发生一定的化学反应 。 一个酶的催化部
位可以不止一个 。
（ 2）有关酶活性中心的几个术语
1,酶的活性中心 二, 酶的结构与功能
有些酶的分子表面除了活性中心外, 还具有
重要的功能部位 —— 调节中心
调节中心 可以与小分子的代谢物相结合, 使
酶分子的构象发生改变, 从而影响酶的活性 。 这
种作用叫 变构效应 (又叫别构效应 )；
具有 变构效应 的酶叫 变构酶, 引起变构的小
分子物质叫 变构剂 (调节物 )。
1,酶的活性中心 二, 酶的结构与功能
使酶活性升高的变构叫正变构, 此时的
变构剂叫 正变构剂 (正调节物 )；
使酶活性降低的变构叫负变构, 此时的
变构剂叫 负变构剂 (负调节物 )。
二, 酶的结构与功能
二, 酶的结构与功能
2,变构酶
变构酶 （ 别构酶 ） 是指一些含有 2个或 2个以
上亚基的寡聚酶, 在变构酶分子上, 别构效应剂
的调节部位一般远离活性中心, 但活性部位与调
节部位之间或者活性部位之间, 存在着相互作用
（ 变构效应, 协同效应 ） 。 调节物与酶分子的调
节部位结合之后, 引起酶分子构象发生变化, 从
而提高或降低活性部位的酶活性
二, 酶的结构与功能
变构酶的特点：
变构酶分子上除了 活性中心 外，还有 调节中
心 。这两个中心处在酶蛋白的不同部位，有
的在不同的亚基上，有的在同一亚基上。
变构酶的 v-[S] 的关系不符合米氏方程，所
以其曲线不是双曲线型。
已知的变构酶都是寡聚酶。
2,变构酶 二, 酶的结构与功能
2,变构酶
1
A
2 4 5 6 7 83 [S]
50%
Vmax
100%
B
[S]90%V
[S]10%V
=81
[S]90%V
[S]10%V
=3
别构酶动力学曲线
A.为非调节酶的曲线 B.为别构酶的 S形曲线
二, 酶的结构与功能
2,变构酶
完整的酶分子 催化亚基 调节亚基
(活性形式 ) (三聚体 ) (二聚体 )
E.coli ATCase(天冬氨酸转氨甲酰酶 )中亚基排列及全酶与亚基的关系
二, 酶的结构与功能
2,变构酶 二, 酶的结构与功能
3,诱导酶
诱导酶（ inducenzyme）是细胞内在正常状态下
一类很少存在或没有的酶，当细胞中因加入了诱导
物后而被诱导产生的酶，它的含量在诱导物存在下
显著增高，这种诱导物往往是该酶底物的类似物或
底物本身。
诱导酶是 20世纪四十年代，微生物学工作者在
研究大肠杆菌以葡萄糖和山梨糖醇为培养基时出现
二度生长时发现的,
二, 酶的结构与功能
3,诱导酶
即第一次生长的量与葡萄糖成比例，第二次生
长的量与山梨糖醇浓度成比例。二度生长现象是由
于一般大肠杆菌细胞内只有利用葡萄糖的酶，而不
含利用山梨糖醇的酶。因此对葡萄糖的利用不需要
适应，即可利用，而对山梨糖醇的利用必需在山梨
糖醇的诱导下，生成能分解山梨糖醇的酶才能进行
，但这种诱导作用受到葡萄糖的阻遏，故必须在葡
萄糖消耗完后才逐渐利用山梨糖醇。
二, 酶的结构与功能
3,诱导酶
光
度
密
小时（h）
14
39
29.5
26.5
43.5
13.5
(a)
(b)
(c)
0
10
20
30
40
50
60
70
E.coli二度生长现象
a：葡萄糖 50 μg/mL，山梨糖醇 150 μg/mL； b：葡萄
糖 100 μg/mL，山梨糖醇 100μg/mL； C：葡萄糖
150μg/mL；山梨糖醇 50 μg/mL）
二, 酶的结构与功能
