酶一 名解：
1．酶
2．酶的专一性
3．抗体酶
4．核糖酶
5．单体酶
6．寡聚酶
7．多酶复合体
8．全酶
9．辅酶
10．辅基
11．维生素
12．酶的活性中心
13．催化基团
14．必需基团
15．酶原激活
16．邻近效应
17．定向效应
18．底物形变
19．亲核催化
20．亲电子催化
21．共价催化
22．酸催化
23．酶活力
24．酶活力单位
25．比活力
26．米氏常数（Km）
27．抑制作用
28．竞争性抑制作用
29．非竞争性抑制
30．不可逆抑制作用
31．同促变构酶
32．变构酶
33．共价修饰调节
34．同工酶
35．酶工程
36．固定化酶
二 填空：
1．酶对（ ）的（ ）性称为酶的专一性，一般可分为（ ）（ ）（ ）
2．酶催化作用的特征（ ）（ ）（ ）（ ）（ ）
3．根据酶分子的特点可将酶分为（ ）（ ）（ ）。
4．全酶由（ ）和（ ）组成。
5．L-精氨酸酶只作用于L-精氨酸，而对D-精氨酸无作用，因为此酶具有（ ）专一性。
6．缺少维生素B1时人产生（ ）动物产生（ ）。
7．据溶解性质的差异将其分为（ ）和（ ）两大类。
8．脂溶性维生素包括（ ）（ ）（ ）（ ）。
9．降低活化能提高酶促反应的机制可能有（ ）（ ）（ ）和（ ）。
10．测定酶活力的方法很多，常用的有（ ）（ ）（ ）（ ）（ ）等。
11．影响酶促反应速度的因素有（ ）（ ）（ ）（ ）（ ）（ ）等。
12．米氏方程为（ ）。
13．调节酶包括（ ）（ ）和（ ）等。
14．制备固定化酶的方法很多有（ ）（ ）（ ）和（ ）等。
15．测酶活力的主要原则是在特定（ ）（ ）条件下测定酶促反应的（ ）速度。
16．动物体内各种酶的最适温度一般在（ ），大多数的酶最适pH一般为（ ）。
17．全酶由（ ）和（ ）组成，在催化反应时，二者所起的作用不同，其中（ ）决定酶的专一性和高效率，（ ）起传递电子、原子或化学基团的作用。
18．辅助因子包括（ ），（ ）和（ ）等。其中（ ）与酶蛋白结合紧密，需要（ ）除去，（ ）与酶蛋白结合疏松，可用（ ）除去。
19．酶是由（ ）产生的，具有催化能力的（ ）。
20．酶活力的调节包括酶（ ）的调节和酶（ ）的调节。
21．T．R．Cech和S.Altman因各自发现了（ ）而共同获得1989年的诺贝尔奖（化学
奖）。
22．1986年，R．A,Lerner和p．G,Schultz等人发现了具有催化活性的（ ），称（ ）。
23．根据国际系统分类法，所有的酶按所催化的化学反应的性质可以分为六大类（ ），（ ），（ ），（ ），（ ）和（ ）。
24．按国际酶学委员会的规定，每一种酶都有一个惟一的编号。醇脱氢酶的编号是EC1.l．1.l，EC代表（ ），4个数字分别代表（ ），（ ），（ ）和（ ）。
25．根据酶的专一性程度不同，酶的专一性可以分为（ ）专一性、（ ）专一性和（ ）专一性。
26．关于酶作用专一性提出的假说有（ ），（ ）和（ ）等几种。
27．酶的活性中心包括（ ）和（ ）两个功能部位，其中（ ）直接与底物结合，决定酶的专一性，（ ）是发生化学变化的部位，决定催化反应的性质。
28．酶活力是指（ ），一般用（ ）表示。
29．通常讨论酶促反应的反应速度时，指的是反应的（ ）速度，即（ ）时测得的反应速度。
30．常用的化学修饰剂DFP可以修饰（ ）残基，TPCK常用于修饰（ ）残基。
31．酶反应的温度系数Q10一般为（ ）。
32．调节酶包括（ ）和（ ）等。
33．解释别构酶作用机理的假说有（ ）模型和（ ）模型两种。
34．固定化酶的优点包括（ ），（ ），（ ）等。
35．固定化酶的理化性质会发生改变，如 Km（ ），Vmax（ ）等。
36．同工酶是指（ ），如（ ）。
37．PH值影响酶活力的原因可能有以下几方面：影响（ ），影响（ ），影响（ ）。
38．温度对酶活力影响有以下两方面：一方面（ ），另一方面（ ）。
39．脲酶只作用于尿素，而不作用于其他任何底物，因此它具有（ ）专一性；甘油激酶可以催化甘油磷酸化，仅生成甘油一1一磷酸一种底物涸此它具有（ ）专叫。
40．酶促动力学的双倒数作图（Lineweaver－Burk作图法），得到的直线在横轴手邓的j（ ），纵轴上的截距为（ ）。
41．磺胺类药物可以抑制（ ）酶，从而抑制细菌生长繁殖。
42．谷氨酸胺合成酶的活性可以被（ ）共价修饰调节；糖原合成酶、糖原磷酸化＠可以被（ ）共价修饰调节。
43．判断一个纯化酶的方法优劣的主要依据是酶的（ ）和（ ）。
三 选择题：
1．酶促反应的初速度不受哪一种因素影响（ ）
a．[S]
b．[E]
c．[pH]
d．时间
e．温度
2．别构酶与不同浓度的底物发挥作用，常呈S形曲线，这说明（ ）
a．别构酶是寡聚酶。
b．别构酶催化几个独立发生反应并最后得到终产物。
c．与单条肽链的酶相比，别构酶催化反应的速度较慢。
d．别构酶结合一个底物后，将促进它与下一个底物的结合并增强酶的活力。
e．产物的量在不断增加。
3．关于米氏常数Km的说法，哪一个是正确的（ ）
a．饱和度底物浓度时的速度。
b．在一定酶浓度下，最大速度的一半。
c．饱和度底物的一半。
d．速度为最大速度半数时的底物浓度。
e．降低一半速度时的抑制剂浓度。
4．下面关于酶的描述哪一项不正确（ ）
a．所有的蛋白质都是酶。
b．酶是生物催化剂。
c．酶是在细胞内合成的，但也可以在细胞外发挥催化功能。
d．酶具有专一性。
e．酶在强碱强酸条件下会失活。
5．下列哪一项不是辅酶的功能（ ）
a．转移基团。
b．传递氢
c．传递电子
d．某些物质分解代谢时的载体
e．决定酶的专一性。
6．下列关于酶活性部位的描述，哪一项是错误的（ ）
a．活性部位是酶分子中直接与底物结合并发挥催化功能的部位。
b．活性部位的基团按功能可分为两类，一类是结合基团，一类是催化基团。
c．酶活性部位的基团可以是一条肽链但在一级结构上相距很远的基团。
d．不同肽链上的有关基团不能构成该酶的活性部位
e．酶的活性部位决定酶的专一性。
7．下列哪一项不是酶具有高催化效率的因素（ ）
a．加热
b．酸碱催化
c．张力和形变
d．共价催化
e．邻近定位效应
8．含B族维生素的辅酶在酶促反应中的作用是（ ）
a．传递电子、原子和化学基团。
b．稳定酶蛋白的构象。
c．作为酶活性中心的一部分。
d．决定酶的专一性。
e．提高酶的催化活性。
9．下列哪一个化合物的名称与所给出的名称不符（ ）
a．α-生育酚—维生素E
b．硫胺素—维生素B1
c．抗坏血酸—维生素C
d．氰钴胺素—维生素B12
e．吡哆醛—维生素B2
10．有抗氧化作用的脂溶性维生素是（ ）
a．维生素C
b．维生素E
c．维生素A
d．维生素B1
e．维生素D
11．下列关于别构酶的叙述，哪一项是错误的（ ）
a．所有别构酶都是寡聚体，而且亚基数目往往是偶数。
b．别构酶除了活性部位外，还含有调节部位。
c．亚基底物结合的亲和力因亚基构象不同而变化
d．亚基构象改变时，要发生肽键断裂的反应。
e．酶构象改变后，酶活力可能升高也可能降低
12．下列哪一项不是Km值的意义（ ）
a．Km值是酶的特征性物理常数，可用于鉴定不同的酶。
b．Km值可以表示酶与底物之间的亲和力，Km值越小亲和力越大
c．Km值可以预见系列反应中哪一步是限速反应。
d．用Km值可以选择酶的最适底物。
e．比较Km值可以估计不同酶促反应速度。
13．酶原激活的生理意义是（ ）
a．速代谢
b．恢复酶活性
c．促进生长
d．避免自身损伤
e．保护酶的活性
14．活性中心的正确叙述是（ ）
a．至少有一个活性中心
b．所有酶的活性中心都是不带电荷的。
c．酶的必需基团存在于活性中心内。
d．提供酶活性中心上的必需基团的氨基酸肽链相距很近
15．酶原激活的实质是（ ）
a．激活剂与酶结合使酶激活
b．酶蛋白的变构效应
c．酶分子一级结构发生改变从而形成或暴露出酶的活性中心
d．酶原分子的空间构象发生了变化而一级结构不变。
e．以上都不对。
16．同工酶的特点是（ ）
a．催化作用相同，但分子组成荷理化性质不同的一类酶。
b．催化相同反应，分子组成相同，但辅酶不同的一类酶。
c．催化同一底物起不同反应的酶的总称。
d．多酶体系中酶组分的统称。
e．催化作用、分子组成及理化性质相同，但组织分布不同的酶。
17．变构酶的底物浓度曲线呈S型，它说明（ ）
a．此变构酶为具负协同效应的酶。
b．此变构酶中，底物分子与其中一亚基结合后能促进其亚基与底物的结合。
c．变构酶是米氏酶的一种特例。
d．变构酶所催化的反应包括一系列步骤。
e．此变构酶的多个底物分子同时与酶快速结合。
18．酶的高效率在于（ ）
a．增加活化能
b．降低反应物的能量水平
c．增加反应物的能量水平
d．降低活化能
e．以上都不对
19．竞争性抑制作用特点是指抑制剂：
a．与酶的底物竞争酶的活性中心。
b．与酶的产物竞争酶的活性中心。
c．与酶的底物竞争非必需基团。
d．与酶的底物竞争辅酶。
e．与其它抑制剂竞争酶的活性中心。
20．下列哪一项不能加速酶促反应速度（ ）
a．底物浓集在酶的表面。
b．利用肽键的能量降低反应活化能。
c．使底物的化学键有适当方向。
d．提供酸性或碱性侧链基团作为质子供体或受体。
e．以上都不是。
21．下列关于酶辅基的正确叙述是（ ）
a．是一种小肽与酶蛋白结合紧密。
b．只决定酶的专一性与化学基团传递无关。
c．一般不能由透析的方法与酶蛋白分开。
d．是酶蛋白的某肽链C端的几个氨基酸。
e．是酶的活性中心内的氨基酸残基。
22．下列关于酶活性中心的正确叙述是（ ）
a．所有的酶至少有一个活性中心。
b．所有酶的活性中心都是不带电的。
c．所有抑制剂都是直接作用于活性中心
d．酶的必需基团均为存在于活性中心内。
e．提供酶的活性中心上的必需基团的氨基酸在肽键上相距很近。
23．在下列pH值对酶的反应速度的影响作用的叙述中正确的是（ ）
a．所有酶的反应速度对pH值的曲线都表现为钟罩形。
b．最适pH值都是酶的特征常数。
c．pH值不仅影响酶蛋白的构象，还会影响底物的解离从而影响ES复合物的形成与解离。
d．针对pH值对酶反应的影响测定酶活力时只需要严格调整pH为最适pH，而不需缓冲体系。
e．以上都对。
24．关于酶的激活剂的叙述错误的是（ ）
a．激活剂可能是无机离子中等大小有机分子和具蛋白性质大分子物质。
b．激活剂对酶不具选择性。
c．Mg2+是多种激酶及合成酶的激活剂。
d．作为辅助因子的金属离子不是酶的激活剂。
e．激活剂可使酶的活性升高。
25．关于酶的抑制剂叙述正确的是（ ）
a．酶的抑制剂中一部分是酶的变性剂。
b．酶的抑制剂只与酶的活性中心上的基团结合，。
c．酶的抑制剂均能使酶促反应速度下降。
d．酶的抑制剂一般是大分子物质。
e．酶的抑制剂都能竞争性的使酶的活性降低。
26．关于酶的抑制作用叙述正确的是（ ）
a．可逆抑制作用是指加入大量底物后可解除抑制剂对酶活性的抑制。
b．不可逆抑制作用是指用化学手段无法消除的抑制作用。
c．非专一性不可逆抑制剂对酶活性的抑制作用，可用于了解酶的必需基团的种类。
d．非竞争性抑制属于不可逆抑制作用。
e．可逆抑制作用与不可逆抑制作用的主要区别是提高底物浓度是否能够逆转抑制剂对酶活性的抑制。
27．下列有关酶的概念哪一项是正确的（ ）
a．所有蛋白质都有酶活性。
b．其底物都是有机化合物。
c．其催化活性都需特异的辅助因子，。
d．一些酶的活性是可以调节控制的。
e．以上都不对。
28．酶的比活力是指（ ）
a．以某种酶的活力作为表示其他酶的相对活力。
b．每毫克蛋白的酶活力单位数。
c．任何纯酶的活力与其粗酶的活力比。
d．每毫升反应混合液的活力单位。
e．一种酶与另一种酶的活力比。
29．与酶的高效率无关的因素是（ ）
a．底物与酶的靠近和定向。
b．酶使底物分子中的敏感链产生电子张力。
c．共价催化形成反应活性高的底物—酶的共价中间物。
d．酸碱催化。
e．酶具有多肽链。
30．利用恒态法推导米氏方程时，引入了除哪个外的三个假设？（ ）
a．在反应的初速度阶段，E＋P－ES可以忽略
b．假设［S］>>[E]，则[S]一[ES]=[S]
c．假设 E＋S－ES反应处于平衡状态
d．反应处于动态平衡时，即ES的生成速度与分解速度相等
31．用动力学的方法可以区分可逆、不可逆抑制作用，在一反应系统中，加入过量S和定量的I，然后改变[E]，测V，得V—[E]曲线，则哪一条曲线代表加入了一定量的可逆抑制剂？（ ）
a．1
b．2
c．3
d．不可确定
32．在一反应体系中，[S]过量，加入一定量的I，测V-[E]曲线，改变[I]，得一系列平行曲线，则加入的[I]是（ ）
a．竞争性可逆抑制剂
b．非竞争性可逆抑制剂
c．反竞争性可逆抑制剂
d．不可逆抑制剂
e．无法确定
33．竞争性可逆抑制剂抑制程度与下列哪种因素无关？（ ）
a．作用时间
b．抑制剂浓度
c．底物浓度
d．酶与抑制剂的亲和力的大小
e．酶与底物的亲和力的大小
34．下图中1代表了（ ）
竞争性可逆抑制剂
b．非竞争性可逆抑制剂
c．反竞争性可逆抑制剂
d．不可逆抑制剂
e．无法确定
35．哪一种情况可用增加[S]的方法减轻抑制程度？（ ）
a．不可逆抑制作用
b．竞争性可逆抑制作用
c．非竞争性可逆抑制作用
d．反竞争性可逆抑制作用
e．无法确定
36．酶的竞争性可逆抑制剂可以使（ ）
a．Vmax减小,Km减小
b．Vmax增加,Km增加
c．Vmax不变,Km增加
d．Vmax不变,km减小
e．Vmax减小,Km增加
37．下列常见抑制剂中，除哪个外都是不可逆抑制剂？（ ）
a．有机磷化合物
b．有机汞化合物
c．有机砷化合物
d．氰化物
e．磺胺类药物
38．溶菌酶在催化反应时，下列因素中除哪个外，均与酶的高效率有关？（ ）
a．底物形变
b．广义酸碱共同催化
c．近效应与轨道定向
d．共价催化
e．无法确定
39．下图中哪条曲线是负协同效应别构酶的V—[S]曲线？（ ）
a．①
b．②
c．③
d．无法确定
40．假定R（酶与底物结合达90％饱和度时的底物浓度）(酶与底物结合达10％饱和度时的底物浓度），则正协同效应的别构酶（ ）
a．R＞81
b．R＝81
c．R＜81
d．R＞81
e．R＜81
41．以Hill系数判断，则具负协同效应的别构酶（ ）
a．n＞1
b．n＝1
c．n＜1
d．n>=l（
e．n＜1
42．丙二酸对琥珀酸脱氢酶的影响属于（ ）
a．反馈抑制
b．底物抑制
c．竞争性可逆抑制
d．非竞争性可逆抑制
e．反竞争性可逆抑制
43．酶的活化和去活化循环中，酶的磷酸化和去磷酸化位点通常在酶的哪一种氨基酸残基上？（ ）
a．天冬氨酸
b．脯氨酸
c．赖氨酸
d．丝氨酸
e．甘氨酸
44．测定酶活性时，通常以底物浓度变化小于多少时测得的速度为反应的初速度？（ ）
a．0．1％
b．0．5％
c．1％
d．2％
e．5％
45．在生理条件下。下列哪种基团既可以作为H+的受体，也可以作为H+的供体？（ ）
a．HIS的咪唑基
b．Ly的ε氨基
c．Arg的胍基
d．Cys的巯基
e．Trp的吲哚基
46．对于下列哪种抑制作用，抑制程度为 50％时，[I]=Ki？（ ）
a．不可逆抑制作用
b．竞争性可逆抑制作用
c．非竞争性可逆抑制作用
d．反竞争性可逆抑制作用
e．无法确定
47．在一酶反应体系中，若有抑制剂互存在时，最大反应速度为Vmax，没有抑制剂存在时，最大反应速度为Vmax，若Vmax＝Vmax（E0一I0）/E0，则[I]为（ ）
a．竞争性可逆抑制剂
b．非竞争性可逆抑制剂
c．反竞争性可逆抑制剂
d．不可逆抑制剂
e．无法确定四、判断是非
1．一般酶和底物大小差不多。（ ）
2．酶影响它所催化反应的平衡。（ ）
3．酶影响它所催化反应的平衡的到达时间。（ ）
4．在酶已被饱和的情况下底物浓度的增加能使酶促反应初步速度增加。（ ）
5．酶促反应的米氏常数与所用的底物无关。（ ）
6．在酶的活性部位，反应只有侧链带电荷的氨基酸残基直接参与酶的催化反应。（ ）
7．辅酶是酶的一个类型，而辅基是辅助酶起作用的基团。（ ）
8．变构酶与酶的催化部位结合后使酶的构象改变。从而改变酶的活性，称为酶的变构反应。（ ）
9．酶原激活过程实际就是酶活性中心形成暴露的过程。（ ）
10．作为辅因子的重金属离子，一般并不参与酶活性中心的形成。（ ）
11．同工酶指功能相同，结构不同的类酶。（ ）
12．酶原激活过程是不可逆的。（ ）
13．Km值是酶的一种特征常数，有的酶虽然可以有几种底物，但其Km值都是固定不变的。（ ）
14．酶分子除活性中心部位和必需基团外，其它部位对酶的催化作用是不必需的。（ ）
15．改变酶促反应体系种的PH，往往影响到酶活性部位的解离状态，故Vmax有影响，但不影响Km。（ ）
16．同工酶指催化一类化学反应的一类酶。（ ）
17．固定化酶的一个缺点是很难作用于水不溶性底物。（ ）
18．同工酶的最适PH值相同。（ ）
19．非竞争性抑制由于增加[s]不能逆转其抑制作用，因此被称为不可逆抑制作用。（ ）
20．大多数维生素可以作为辅酶或辅基的组成成分，参与体内的代谢过程。（ ）
21．决定其对底物的专一性，辅酶决定底物反应的类型与酶的反应专一性有关。（ ）
22．酶促反应的初速度与底物无关。（ ）
23．对共价调节酶进行共价修饰是非酶蛋白进行的。（ ）
24．酶可以促成化学反应向正反应方向转移。（ ）
25．对于可逆反应而言，酶既可以改变正反应速度，也可以改变逆反应速度。（ ）
26．酶的化学本质是蛋白质。（ ）
27．酶活性中心一般由在一级结构中相邻的若干氨基酸残基组成。（ ）
28．酶只能改变化学反应的活化能而不能改变化学反应的平衡常数。（ ）
29．酶活力的测定实际上就是酶的定量测定。（ ）
30．酶反应速度一般用单位时间内底物的减少量来表示。（ ）
31．从鼠脑分离的己糖激酶可以作用于葡萄糖（Km＝6 X 10-6mo／L）或果糖以2 X 10-3mol／L）。则己糖激酶对果糖的亲和力更高。（ ）
32．Km是酶的特征常数，只与酶的性质有关，与酶浓度无关。（ ）
33．Km是酶的特征常数，在任何条件下Km是常数。（ ）
34．Km是酶的特征常数，只与酶的性质有关，与酶的底物无关。（ ）
35．一种酶有几种底物就有几种Km值。（ ）
36．当[S]>>Km时，V趋向于Vmax，此时只有通过增加[E]来增加V。（ ）
37．酶的最适PH值是一个常数，每一种酶只有一个确定的最适PH值。（ ）
38．酶的PH值一酶活性曲线均为钟罩形。（ ）
39．酶的最适温度与酶的作用时间有关，作用时间长，则最适温度高，作用时间短，则6温度低。（ ）
40．酶反应的温度系数高于一般反应的温度系数。（ ）
41．金属离子作为酶的激活剂，有的可以相互取代，有的可以相互桔抗。（ ）
42．增加不可逆抑制剂的浓度，可以实现酶活性的完全抑制。（ ）
43．正协同效应使酶促反应速度增加。（ ）
44．正协同效应使酶与底物亲和力增加。（ ）
45．正协同效应使酶促反应速度对底物浓度变化越来越敏感。（ ）
46．竞争性可逆抑制剂一定与酶的底物结合在酶的同一部位。（ ）
47．由ig粗酶制剂经纯化后得到10ms电泳纯的酶制剂，那么酶的比活较原来提高100倍。（ ）
48．酶反应的最适 pH值只取决于酶蛋白本身的结构。（ ）
49．负协同性不能用MC（齐变模型）理论来解释。（ ）
五 回答下列问题
1．试述酶做催化剂的优缺点。
2．酶催化作用的特点。
3．在全酶中金属离子有何作用。
4．简答米氏常数的意义及应用。
5．简单说明竞争抑制与非竞争抑制的不同特征。
6．简答影响酶促反应的因素。
7．简述酶作为生物催化剂与一般化学催化剂的共性及其个性。
8．简述Cech及Altman是如何发现具有催化活性的RNA的。
9．写出催化下列反应的酶的分类名称（类型）
10．试指出下列每种酶具有哪种类型的专一性。
（1）脲酶（只催化尿素NH2CONH2的水解，但不能作用于NH2CONHCH2）
（2）β－D一葡萄糖苷酶（只作用B一D一葡萄糖形成的各种糖苷，但不能作用于其他的糖苷，例如果糖苷）
（3）酯酶（作用于RCOOR2的水解反应）
（4）L一氨基酸氧化酶（只作用于L一氨基酸，而不能作用于D一氨基酸）
（5）反丁烯二酸水合酶[只作用于反丁烯二酸（延胡索酸），而不能作用于顺丁烯二酸（马来酸）
（6）甘油激酶（催化甘油磷酸化，生成甘油一1一磷酸）
11．甘油醛一3一磷酸脱氢酶，相对分子质量4万，由4个相同亚基组成，每个亚基上有一个活性位点，在最适条件下，5ug纯酶制品每分钟可以催化2.8umol甘油醛一3一磷酸转化为甘油酸一3一磷酸。请计算酶的比活力和单个活性位点的转换数。
12．称取25mg蛋白酶配成25ml溶液，取2ml溶液测得含蛋白氮0．2g，另取0．lml溶液测酶活力，结果每小时可以水解酪蛋白产生1500ug酪氨酸，假定1个酶活力单位定义为每分钟产生lug酪氨酸的酶量，请计算：
（1）酶溶液的蛋白浓度及比活。
（2）每克纯酶制剂的总蛋白含量及总活力。
13．decamethonium［（CH3）3N+--CH2一（CH）8--CH2—N+（CH3）3］是一种用于肌肉松弛的药物，是乙酸胆碱酯酶的抑制剂，这种抑制作用可以通过增加乙酸胆碱的浓度来逆转 或解除。请问这种药物是否与酶共价结合？属于哪种类型的抑制剂？并解释为什么可以通过增加乙酸胆碱的浓度来解除抑制。
14．乙酸胆碱酯酶也可以被DFP失活，因为DFP可以与酶的Ser残基共价结合，但是decamethoniUInN以对酶起保护作用。在一定量的酶和 DFP存在时，decamthonium可以使酶失活的速度降低，请解释。
15．试比较Km与Ks的定义及其相互关系。
16．Vmax和米氏常数可以通过作图法求得，试比较v～[s]到图，双倒数图，v-v/[s]作图，[s]/v-[s]作图及直接线性作图法求Vmax和Km的优缺点。
17．指出下列反应式分别代表了哪种机制的双底物双产物反应。
18．（1）为什么某些肠道寄生虫如蛔虫在体内不会被消化道内的胃蛋白酶，胰蛋白酶消化？（2）为什么蚕豆必需煮熟后食用，否则容易引起不适？
19．a-糜蛋白酶（M 24000）可以水解苯甲酰-L-酪氨酸乙酯。比活为45.0 mol/min／mg酶。已知 a- 糜蛋白酶只有一个活性位点。求转换数。
20．a-胶凝乳蛋白酶可以催化N-乙酸-L-Phe-p-硝基苯酯的水解，在不同的底物浓度下测反应初速度得到一组实验数据，见下表。求Km和Vmax。
[S]umol／L Vomol/l/min
10 11．7
15 15．0
20 17．5
25 19．4
30 21．0
35 22．3
40 23．3
45 24．2
50 25．0
21．使用下表数据，作图判断抑制剂类型（竞争性还是非竞争性可逆抑制剂）
[S]mmol／ 2.0 3.0 4.0 10.0 15.0
每小时形成产物的量（umol/l）(无抑制剂) 13.9 17.9 21.3 31.3 37.0
每小时形成产物的量（umol/l）（有抑制剂）8.8 12.1 14.9 25.7 31.3
22．甘油醛-3-磷酸脱氢酶（Mr150 000）的活性位点有一个Cys残基，假定为使 5ml1.2g／ml的酶溶液完全失活，需要 3.0 ×10-2mg碘乙酸胺（M 185），计算酶的催化亚基的数目。
23．对活细胞的实验测定表明，酶的底物浓度通常就在这种底物的Km值附近。请解释其生理意义。为什么底物浓度不是大大高于Km或大大低于Km呢？
24．有时别构酶的活性可以被低浓度的竞争性抑制剂激活，请解释。
25．（1）对于一个遵循米氏动力学的酶而言，当［S」=Km时，若 v=35umol／min，Vmax是多少umol／min?
（2）当［S］＝2 X 10-5mol/l，v= 40umol/min，这个酶的 Km是多少？
（3）若I表示竞争性抑制剂，KI＝4 X 10-5mol／L，当［S］二3 X10-2mol／L和「I」=3 X10-5，v是多少？‘
（4）若是非竞争性抑制剂，在 KI,[S.]和[I]条件与(3)中相同时，V是多少。
答 案一、名词解释：
1．酶：是由生物细胞产生的具有催化能力的生物催化剂。
2．酶的专一性：酶对于底物和反应类型有严格的选择性，有三种反应类型，分别为，绝对专一性，相对专一性，立体化专一性。
3．抗体酶：具有催化作用的抗体，它也是球蛋白。
4．核糖酶：具有催化作用的RNA酶
5．单体酶：只有一条多肽链，分子量在13000-35000之间，例如，胰蛋白酶，胃蛋白酶等。
6．寡聚酶：由几个甚至几十个亚基组成，分子量在35000-几百万，例如，乳酸脱氢酶。
7．多酶复合体：又称多酶体系，是由几种酶彼此嵌合而成的复合体，分子量在几百万，例如，丙酮酸脱氢酶复合体是由丙酮酸脱氢酶。
8．全酶：是酶的一种，由酶蛋白和辅助因子构成的复合物；称为全酶。
9．辅酶：大多数情况下，可通过透析或其他物理方法从全酶中除去与酶蛋白结合松弛的辅助因子，叫辅酶。
10．辅基：以共价键和酶蛋白牢固结合，不容易用透析等方法除去的辅助因子叫辅基。
11．维生素：是维持细胞正常代谢所需要量极少，人和动物不能合成，或者合成太少而必需由食物供给的一组小分子有机化合物。
12．酶的活性部位：酶分子中能直接与底物分子结合，并催化底物化学反应的部位，称为酶的活性部位。
13．催化基团：酶活性部位上的基团，直接参与催化底物反应的基团。
14．必需基团：直接参与对底物分子的结合和催化的基团及参与维持酶分子的构象的基团。
15．酶原激活：酶原必需经过适当的切割肽腱，才能转化成有催化活性的酶，使无活性的酶原转变成有活性的酶的过程。
16．邻近效应：结合在酶活性部位上的双辅因子，二者的反应基团相互靠近，同时底物的反应基团与活性部位的催化基团互相靠近，这样比溶液中的自由分子酶与底物的形成中间产物，就大大增加了活性部位的内底物有效浓度，从而使底物的反应速度大大提高。
17．定向反应：在酶活性部位中催化基团与底物分子反应基团之间，形成了正确的定向排列，使分子间的反应按正确方向相互作用形成中间产物，即从而降低了底物分子的活化能，增加了底物分子的反应速度。
18．底物形变：酶与底物的结合，不仅使酶分子构象发生变化，同时，亦使底物分子发生扭曲变形，称为应变或形变效应。
19．亲核催化：酶活性中心的亲核催化基团，提供一对电子与底物分子中缺少电子具有部分正电核的碳原子形成共价键，从而产生不稳定的共价中间产物。
20．亲电子催化：酶活性中心的亲电子催化基团如NH3+基，Fe等，从底物分子的亲核原子上夺取一对电子，形成共价键，从而产生不稳定的共价中间产物。
21．共价催化：某些酶分子的催化基团可以通过共价键与底物分子结合形成不稳定的共价中间产物，这个中间产物极容易变成过滤态，因而，大大降低活化能，使反应速度大大提高，这种催化称共价催化。
22．酸催化：在酶活性中心上有些催化基团是质子提供体，可以向底物分子提供质子，称为酸催化。
23．酶活力：酶催化底物化学反应的能力，酶促反应速度越快，酶活力就越大，反之，速度越慢，酶活力越小。
24．酶活力单位：衡量酶活力大小的计量单位，在指定反应条件下，1min内，将1微摩尔的底物转化为产物所需的酶量，定为一个国际单位。（1U=1umol/1min）
25．比活力：每毫克蛋白质中所具有的酶活力。
26．米氏常数：km米氏酶的特征常数之一，反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度。
27．抑制作用：能够与酶分子上的某些必需基团相互结合改变其性质，从而使酶活性降低，甚至完全丧失，这种作用称为抑制作用。
28．竞争性抑制作用：有些抑制剂，其分子结构与底物分子结构十分相似，抑制剂和底物对酶的结合，是相互竞争相互排斥的，这种抑制作用称为竞争性抑制作用。
29．非竞争性抑制作用：有些抑制剂和底物可以同时结合在酶分子的不同部位上，形成ES2三元复合物，在此三元复合物中，酶分子不能催化底物反应，即酶活性丧失，这种抑制作用称为发非竞争性抑制作用。
30．不可逆抑制作用与可逆抑制作用：前者是某些抑制剂通常以共价键与酶蛋白中的基团结合，而使酶失活，不能用透析超滤等物理方法除去抑制作用。后者则指抑制剂以非共价键与酶蛋白的合可以用透析等物理方法除去，而使酶重新恢复活性。
31．同促变构酶：酶分子中含有2个或2个以上的活性部位每个亚基含有一个活性部位，但是，不含有专门的调节部位，活性部位就是调节部位。
32．变构酶：含有2个或2个以上亚基的寡聚酶，分为同促变构酶，异促变构酶以及同促异促变构酶三种类型。
33．共价修饰调节：有些酶，在其它酶的催化下，其分子结构中的某些特殊的基团，能与特殊的化学基团，共价结合或解离，从而使酶分子从无活性形式变成活性形式，这种修饰作用称为共价修饰调节。
34．同工酶：能催化相同的化学反应，但，在蛋白质分子的结构，理化性质和生物学性质方法，都存在明显差异的一组酶，即能催化相同化学反应的数种不同分子形式的酶。
35．酶工程：是由酶学与化学工程技术，基因工程技术，微生物技术相结合的一门新的技术科学。
36．固定化酶：采用物理或化学的方法上将酶固定在固相的载体上，或者，将酶埋在微胶囊或凝胶中，从而使酶成为一种可以反复使用的形式。简单的说，固定化酶指能够重复的酶。
二、填空题
1．底物，选择，立体异构专一性，绝对专一性，相对专一性
2．高度专一性，具有很高的催化效率，反应条件温和，易变性失活，体内酶活性受调控
3．单体酶，寡聚酶，多酶复合体
4．酶蛋白，辅助因子
5．立体异构
6．脚气病，多发性神经炎
7．脂溶性，水溶性
8．维生素A，维生素D，E，K等。
9．邻近和定向效应。底物形变，共价催化，酸碱催化
10．化学分析法，光吸收测定法，荧光测定法，电化学测定法，滴定法等
11．酶浓度，底物浓度，温度，PH，抑制剂，激活剂等
12．
v=
13．变构酶，共价调节酶以及同工酶
14．包埋法，吸附法，共价偶联法，交联法等
15．温度，pH，初
16．37℃-40℃，6.5-8.0
17．酶蛋白；辅助因子；酶蛋白；辅助因子
18．辅酶；辅基；金属离子；辅基；化学方法处理；辅酶；透析法
19．活细胞；生物催化剂
20．量；活性
21．核酶（具有催化能力的RNA）
22．抗体；抗体酶
23．氧化还原酶类；转移酶类；水解酶类；裂合酶类；异构酶类；合成酶类
24．酶学委员会；氧化还原酶类；作用于一CHOH基团的亚类；受体为NAD+或NADP+的亚亚类；序号为1
25．绝对专一性；相对专一性；立体
26．锁钥学说；酶与底物结合的三点附着学说；诱导契合假说
27．结合部位；催化部位；结合部位；催化部位
28．酶催化化学反应的能力；一定条件下，酶催化某一化学反应的反应速度
29．初；底物消耗量＜5％
30．丝氨酸；组氨酸
31．1-2
32．别构酶；共价调节酶
33．齐变；序变
34．稳定性好；可反复使用；易于与反应液分离
35．增大；减小
36．能催化同一种化学反应，但酶蛋白本身的分子结构、组成、理化性质等不同的一组酶乳酸脱氢酶同工酶
37．底物分子的解离状态；酶分子的解离状态；中间复合物的解离状态
38．温度升高，可使反应速度加快；温度太高，会使酶蛋白变性而失活
39．绝对；立体
40．-1／Km；1／Vmax
41．二氢叶酸合成酶
42．腺苷酸化；磷酸化
43．比活力；总活力三、选择题
1．d 2．d 3．d 4．a 5．e
6．d 7．a 8．a 9．e 10．b
11．d 12．e 13．d 14．a 15．c
16．a 17．b 18．d 19．a 20．b
21．c 22．a 23．e 24．b 25．c
26．c 27．d 28．b 29．e 30．c
31．c 32．d 33．a 34．a 35．b
36．c 37．e 38．d 39．c 40．c
41．c 42．c 43．d 44．d 45．a
46．c 47．d
四、是非题
1．× 2．√ 3．× 4．√ 5．√
6．× 7．√ 8．√ 9．× 10．√
11．√ 12．× 13．× 14．× 15．√
16．√ 17．× 18．√ 19．× 20．×
21．√ 22．× 23．√ 24．× 25．×
26．√ 27．√ 28．× 29．× 30．√
31．× 32．× 33．√ 34．√ 35．×
36．× 37．× 38．× 39．√ 40．√
41．× 42．√ 43．√ 44．× 45．×
46．× 47．√
五、简答题
1．优点，（1）专一性高，副反应很少，后处理容易。
（2）催化效率高，酶用量少，
（3）反应条件温和，可以在近中性的水溶液中进行反应，不需要高温高压。
（4）酶的催化活性可以进行人工控制。
缺点：（1）酶容易失活，酶反应的温度，PH，离子强度等，要很好控制。
（2）酶不易得到，价格昂贵。
（3）酶不易保存。
2．答：（1）酶具有高度的专一性，指酶对于底物和反应类型有严格的选择性，分为绝对专一性，相对专一性，和立体专一性。
（2）酶具有高度的催化效率，一般化学反应的催化速度高10-10倍；
（3）反应条件温和，一般具有在常温，常压中性酸碱度等；温和条件。
（4）酶容易变性失活，凡是使蛋白质变性失活的因素均能使其失活。
（5）酶在体内是受调控的，这是酶区别于其他化学催化剂的一个重要特征，其调空的方式很多。
3．答：在全酶分子中金属离子可能有下列作用，
（1）作为酶活性部位的组成成分，参与催化底物反应。
（2）对酶活性所必需的分子构象起稳定作用。
（3）在酶与底物分子之间起桥梁作用。
4．答：Km值是当酶促反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度，首先，当km 值近似等于k/k时，它代表了酶促底物的亲和力大小，利用酶对不同底物的不同km值，我们可以找到酶的最适底物，其次，km值是酶的一种特征性常数，利用它，我们可以判断区分酶的种类,最后利用km值可以换算[s]与v的关系。
5．答：竞争性抑制的一个重要特征是可以通过加入大量的底物来消除竞争性抑制剂对酶活性的 抑制作用从动力学方面看，竞争性抑制剂对酶的抑制还有在竞争性抑制作用下Vmax不降低，km增大的特征。非竞争性抑制剂对酶活性的抑制在非竞争性抑制作用下，酶促反应速度和最大反应速度vmax明显降低，但km值不变。
6．答：底物浓度：底物浓度较低时随其浓度增加而速度升高，当底物浓度达到一极限时反应速度最大值。抑制剂作用，酶活性降低，甚至完全丧失，反应速度减慢。激活剂作用，酶活性升高，反应速度增加。温度，随温度升高反应速度加速，但超过一定值时酶变性失活。PH，PH，过大或过小都可使酶变性失活。酶浓度，底物浓度大大超过酶浓度时酶反应速度与酶浓度成正比。
7．答：共性：用量少而催化效率高；仅能改变化学反应的速度，不改变化学反应的平衡点，酶本身在化学反应前后也不改变；可降低化学反应的活化能。
个性：酶作为生物催化剂的特点是催化效率更高，具有高度的专一性，容易失，活力受条件的调节控制，活力与辅助因子有关。
8．答：1982年，美国的T．Cech发现原生动物四膜虫的 265 rRNA前体能够在完全没有蛋白质的情况下，自我加工、拼接得到成熟的rRNA。1983年，S．Atman和 Pace实验室研究 RNase P时发现，将 RNase P的蛋白质与 RNA分离，分别测定，发现蛋白质部分没有催化活性，而RNA部分具有与全酶相同的催化活性。1986年，T．Cech发现在一定条件下，L19 RNA可以催化Poly C的切割与连接。
9．答：（1）合成酶类
（2）氧化还原酶类
（3）异构酶类
（4）水解酶类
（5）转移酶类
（6）裂合酶类
10．答：
（1）绝对专一性
（2）相对专一性（族专一性）
（3）相对专一性（键专一性）
（4）立体专一性（旋光异构专一性）
（5）立体专一性（顺反异构专一性）
（6）立体专一性（识别从化学角度看完全对称的两个基团）
11．答：比活力=2．8U／5 X10-3mg=56U／mg
转换数／活性位点=2．8umol／min+（5ug／40 000ug／umol X 4）＝5600／min＝93．3／s
12．答：蛋白浓度=0、2 X 6、25mg/2ml＝0．625mg／ml
比活力=（1500／60X1ml／0．1ml）÷0．625 mg／ml＝400 U／mg
总蛋白= 0．625 mg/ml×1000ml＝625mg
总活力= 625mgx 40U／mg=2．5 x 105U
13．答：非共价结合；竞争性可逆抑制剂；竞争性可逆抑制可以通过增加底物浓度来减轻或解除抑制，乙酸胆碱是乙酸胆碱酯酶的底物。
14．答：DFP对乙酸胆碱酯酶的不可逆失活作用，要求DFP接近酶的活性位点的ser，当可逆抑制剂decarmethonium结合在活性位点上时，限制了DFP接近酶活性位点的Ser，但是decarnethonium与酶的结合是可逆的，动态平衡的，也就是说，它与酶结合、被释放，再结合、被释放，很多次，DFP就有机会结合到酶的活性位点上，因为DFP是不可逆抑制剂，一旦结合就使酶失活。因此，一段时间后，DFP可以使所有的酶分子失活，只是失活的速度可以被decarnethonium减慢。
15．答：Km＝（K1＋K3）／Kl Ks＝K2／K1
当K2＞＞K3时，Km=Ks
16．答：V--[S]图是双曲线的一支，可以通过其渐近线求Vmax，V=1/2Vmax时对应的[s]为Km；优点是比较直观，缺点是实际上测定时不容易达到Vmax，所以测不准。1/V～V/[s]图是一条直线，它与纵轴的截距为1／Vmax，与横轴的截距为-1/Km，优点是使用方便，Vmax和Km都较容易求，缺点是实验得到的点一般集中在直线的左端，作图时直线斜率稍有偏差，Km就求不准。
V～V／[S]图也是一条直线，它与纵轴的截距为Vmax，与横轴的截距为Vmax ／Km，斜率即为-Km，优点是求Km很方便，缺点是作图前计算较繁。[S]／v～[S]图也是一条直线，它与纵轴的截距为Km／Vmax，与横轴的截距为-Km，优缺点与V～V／[S]图相似。
直接线性作图法是一组交于一点的直线，交点的横坐标为Km，纵坐标为Vmax,是求Vmax和Km的最好的一种方法，不需计算，作图方便，结果准确。
17．答：（1）序列有序反应
（2）序列随机反应
（3）乒乓反应
18．答：（1）一些肠道寄生虫如蛔虫等可以产生胃蛋白酶和胰蛋白酶的抑制剂，使它在动物体内不致被消化。
（2）蚕豆等某些植物种子含有胰蛋白酶抑制剂，煮熟后胰蛋白酶抑制剂被破坏，否则食用后抑制胰蛋白酶活性，影响消化，引起不适。
19．答：转换数=45.0×10-6×1000×24000＝1080／min
20．答：作1/v—1/[s]图，则横轴截距-1／Km=-5.2 ×104l／mol，Km=1.9×10-5mol／L；
纵轴截距=1／Vmax=2.9×104min／mol／L，Vmax= 3.45×10-5mol/L/min。
21．答：作1／V～1／[s]图，可知是竞争性可逆抑制剂。
22．答：酶的量（nmol）=1.2×5／150 000=4.0×10-5nmol
碘乙酸胺的量（mmol）= 3.0×10-2／185＝1.6×10-4nmol
所以酶的催化亚基数为4。
13．答：据V～[s]的米氏曲线，当底物浓度大大低于Km值时，酶不能被底物饱和，从酶的利用角度而言，很不经济；当底物浓度大大高于Km值时，酶趋于被饱和，随底物浓度改变，反应速度变化不大，不利于反应速度的调节；当底物浓度在Km值附近时，反应速度对底物浓度的变化较为敏感，有利于反应速度的调节。
24．答：底物与别构酶的结合，可以促进随后的底物分子与酶的结合，同样竞争性抑制剂与酶的底物结合位点结合，也可以促进底物分子与酶的其他亚基的进一步结合，因此低浓度的抑制剂可以激活某些别构酶。
25．答：
（1）当[S]=km时，V＝1/2Vmax
则 Vmax= 2×35=70 umol／min
（2）因为，V=Vmax/(1+Km/[s])，所以，Km=（Vmax/v-1）[s]=1.5×10-5mol/l
（3）因为，［S]>>Km，[I]，所以，v＝Vmax=70umol／min
（4）v＝Vmax／（1＋[I]／Ki）＝40umol／min
1．酶
2．酶的专一性
3．抗体酶
4．核糖酶
5．单体酶
6．寡聚酶
7．多酶复合体
8．全酶
9．辅酶
10．辅基
11．维生素
12．酶的活性中心
13．催化基团
14．必需基团
15．酶原激活
16．邻近效应
17．定向效应
18．底物形变
19．亲核催化
20．亲电子催化
21．共价催化
22．酸催化
23．酶活力
24．酶活力单位
25．比活力
26．米氏常数（Km）
27．抑制作用
28．竞争性抑制作用
29．非竞争性抑制
30．不可逆抑制作用
31．同促变构酶
32．变构酶
33．共价修饰调节
34．同工酶
35．酶工程
36．固定化酶
二 填空：
1．酶对（ ）的（ ）性称为酶的专一性，一般可分为（ ）（ ）（ ）
2．酶催化作用的特征（ ）（ ）（ ）（ ）（ ）
3．根据酶分子的特点可将酶分为（ ）（ ）（ ）。
4．全酶由（ ）和（ ）组成。
5．L-精氨酸酶只作用于L-精氨酸，而对D-精氨酸无作用，因为此酶具有（ ）专一性。
6．缺少维生素B1时人产生（ ）动物产生（ ）。
7．据溶解性质的差异将其分为（ ）和（ ）两大类。
8．脂溶性维生素包括（ ）（ ）（ ）（ ）。
9．降低活化能提高酶促反应的机制可能有（ ）（ ）（ ）和（ ）。
10．测定酶活力的方法很多，常用的有（ ）（ ）（ ）（ ）（ ）等。
11．影响酶促反应速度的因素有（ ）（ ）（ ）（ ）（ ）（ ）等。
12．米氏方程为（ ）。
13．调节酶包括（ ）（ ）和（ ）等。
14．制备固定化酶的方法很多有（ ）（ ）（ ）和（ ）等。
15．测酶活力的主要原则是在特定（ ）（ ）条件下测定酶促反应的（ ）速度。
16．动物体内各种酶的最适温度一般在（ ），大多数的酶最适pH一般为（ ）。
17．全酶由（ ）和（ ）组成，在催化反应时，二者所起的作用不同，其中（ ）决定酶的专一性和高效率，（ ）起传递电子、原子或化学基团的作用。
18．辅助因子包括（ ），（ ）和（ ）等。其中（ ）与酶蛋白结合紧密，需要（ ）除去，（ ）与酶蛋白结合疏松，可用（ ）除去。
19．酶是由（ ）产生的，具有催化能力的（ ）。
20．酶活力的调节包括酶（ ）的调节和酶（ ）的调节。
21．T．R．Cech和S.Altman因各自发现了（ ）而共同获得1989年的诺贝尔奖（化学
奖）。
22．1986年，R．A,Lerner和p．G,Schultz等人发现了具有催化活性的（ ），称（ ）。
23．根据国际系统分类法，所有的酶按所催化的化学反应的性质可以分为六大类（ ），（ ），（ ），（ ），（ ）和（ ）。
24．按国际酶学委员会的规定，每一种酶都有一个惟一的编号。醇脱氢酶的编号是EC1.l．1.l，EC代表（ ），4个数字分别代表（ ），（ ），（ ）和（ ）。
25．根据酶的专一性程度不同，酶的专一性可以分为（ ）专一性、（ ）专一性和（ ）专一性。
26．关于酶作用专一性提出的假说有（ ），（ ）和（ ）等几种。
27．酶的活性中心包括（ ）和（ ）两个功能部位，其中（ ）直接与底物结合，决定酶的专一性，（ ）是发生化学变化的部位，决定催化反应的性质。
28．酶活力是指（ ），一般用（ ）表示。
29．通常讨论酶促反应的反应速度时，指的是反应的（ ）速度，即（ ）时测得的反应速度。
30．常用的化学修饰剂DFP可以修饰（ ）残基，TPCK常用于修饰（ ）残基。
31．酶反应的温度系数Q10一般为（ ）。
32．调节酶包括（ ）和（ ）等。
33．解释别构酶作用机理的假说有（ ）模型和（ ）模型两种。
34．固定化酶的优点包括（ ），（ ），（ ）等。
35．固定化酶的理化性质会发生改变，如 Km（ ），Vmax（ ）等。
36．同工酶是指（ ），如（ ）。
37．PH值影响酶活力的原因可能有以下几方面：影响（ ），影响（ ），影响（ ）。
38．温度对酶活力影响有以下两方面：一方面（ ），另一方面（ ）。
39．脲酶只作用于尿素，而不作用于其他任何底物，因此它具有（ ）专一性；甘油激酶可以催化甘油磷酸化，仅生成甘油一1一磷酸一种底物涸此它具有（ ）专叫。
40．酶促动力学的双倒数作图（Lineweaver－Burk作图法），得到的直线在横轴手邓的j（ ），纵轴上的截距为（ ）。
41．磺胺类药物可以抑制（ ）酶，从而抑制细菌生长繁殖。
42．谷氨酸胺合成酶的活性可以被（ ）共价修饰调节；糖原合成酶、糖原磷酸化＠可以被（ ）共价修饰调节。
43．判断一个纯化酶的方法优劣的主要依据是酶的（ ）和（ ）。
三 选择题：
1．酶促反应的初速度不受哪一种因素影响（ ）
a．[S]
b．[E]
c．[pH]
d．时间
e．温度
2．别构酶与不同浓度的底物发挥作用，常呈S形曲线，这说明（ ）
a．别构酶是寡聚酶。
b．别构酶催化几个独立发生反应并最后得到终产物。
c．与单条肽链的酶相比，别构酶催化反应的速度较慢。
d．别构酶结合一个底物后，将促进它与下一个底物的结合并增强酶的活力。
e．产物的量在不断增加。
3．关于米氏常数Km的说法，哪一个是正确的（ ）
a．饱和度底物浓度时的速度。
b．在一定酶浓度下，最大速度的一半。
c．饱和度底物的一半。
d．速度为最大速度半数时的底物浓度。
e．降低一半速度时的抑制剂浓度。
4．下面关于酶的描述哪一项不正确（ ）
a．所有的蛋白质都是酶。
b．酶是生物催化剂。
c．酶是在细胞内合成的，但也可以在细胞外发挥催化功能。
d．酶具有专一性。
e．酶在强碱强酸条件下会失活。
5．下列哪一项不是辅酶的功能（ ）
a．转移基团。
b．传递氢
c．传递电子
d．某些物质分解代谢时的载体
e．决定酶的专一性。
6．下列关于酶活性部位的描述，哪一项是错误的（ ）
a．活性部位是酶分子中直接与底物结合并发挥催化功能的部位。
b．活性部位的基团按功能可分为两类，一类是结合基团，一类是催化基团。
c．酶活性部位的基团可以是一条肽链但在一级结构上相距很远的基团。
d．不同肽链上的有关基团不能构成该酶的活性部位
e．酶的活性部位决定酶的专一性。
7．下列哪一项不是酶具有高催化效率的因素（ ）
a．加热
b．酸碱催化
c．张力和形变
d．共价催化
e．邻近定位效应
8．含B族维生素的辅酶在酶促反应中的作用是（ ）
a．传递电子、原子和化学基团。
b．稳定酶蛋白的构象。
c．作为酶活性中心的一部分。
d．决定酶的专一性。
e．提高酶的催化活性。
9．下列哪一个化合物的名称与所给出的名称不符（ ）
a．α-生育酚—维生素E
b．硫胺素—维生素B1
c．抗坏血酸—维生素C
d．氰钴胺素—维生素B12
e．吡哆醛—维生素B2
10．有抗氧化作用的脂溶性维生素是（ ）
a．维生素C
b．维生素E
c．维生素A
d．维生素B1
e．维生素D
11．下列关于别构酶的叙述，哪一项是错误的（ ）
a．所有别构酶都是寡聚体，而且亚基数目往往是偶数。
b．别构酶除了活性部位外，还含有调节部位。
c．亚基底物结合的亲和力因亚基构象不同而变化
d．亚基构象改变时，要发生肽键断裂的反应。
e．酶构象改变后，酶活力可能升高也可能降低
12．下列哪一项不是Km值的意义（ ）
a．Km值是酶的特征性物理常数，可用于鉴定不同的酶。
b．Km值可以表示酶与底物之间的亲和力，Km值越小亲和力越大
c．Km值可以预见系列反应中哪一步是限速反应。
d．用Km值可以选择酶的最适底物。
e．比较Km值可以估计不同酶促反应速度。
13．酶原激活的生理意义是（ ）
a．速代谢
b．恢复酶活性
c．促进生长
d．避免自身损伤
e．保护酶的活性
14．活性中心的正确叙述是（ ）
a．至少有一个活性中心
b．所有酶的活性中心都是不带电荷的。
c．酶的必需基团存在于活性中心内。
d．提供酶活性中心上的必需基团的氨基酸肽链相距很近
15．酶原激活的实质是（ ）
a．激活剂与酶结合使酶激活
b．酶蛋白的变构效应
c．酶分子一级结构发生改变从而形成或暴露出酶的活性中心
d．酶原分子的空间构象发生了变化而一级结构不变。
e．以上都不对。
16．同工酶的特点是（ ）
a．催化作用相同，但分子组成荷理化性质不同的一类酶。
b．催化相同反应，分子组成相同，但辅酶不同的一类酶。
c．催化同一底物起不同反应的酶的总称。
d．多酶体系中酶组分的统称。
e．催化作用、分子组成及理化性质相同，但组织分布不同的酶。
17．变构酶的底物浓度曲线呈S型，它说明（ ）
a．此变构酶为具负协同效应的酶。
b．此变构酶中，底物分子与其中一亚基结合后能促进其亚基与底物的结合。
c．变构酶是米氏酶的一种特例。
d．变构酶所催化的反应包括一系列步骤。
e．此变构酶的多个底物分子同时与酶快速结合。
18．酶的高效率在于（ ）
a．增加活化能
b．降低反应物的能量水平
c．增加反应物的能量水平
d．降低活化能
e．以上都不对
19．竞争性抑制作用特点是指抑制剂：
a．与酶的底物竞争酶的活性中心。
b．与酶的产物竞争酶的活性中心。
c．与酶的底物竞争非必需基团。
d．与酶的底物竞争辅酶。
e．与其它抑制剂竞争酶的活性中心。
20．下列哪一项不能加速酶促反应速度（ ）
a．底物浓集在酶的表面。
b．利用肽键的能量降低反应活化能。
c．使底物的化学键有适当方向。
d．提供酸性或碱性侧链基团作为质子供体或受体。
e．以上都不是。
21．下列关于酶辅基的正确叙述是（ ）
a．是一种小肽与酶蛋白结合紧密。
b．只决定酶的专一性与化学基团传递无关。
c．一般不能由透析的方法与酶蛋白分开。
d．是酶蛋白的某肽链C端的几个氨基酸。
e．是酶的活性中心内的氨基酸残基。
22．下列关于酶活性中心的正确叙述是（ ）
a．所有的酶至少有一个活性中心。
b．所有酶的活性中心都是不带电的。
c．所有抑制剂都是直接作用于活性中心
d．酶的必需基团均为存在于活性中心内。
e．提供酶的活性中心上的必需基团的氨基酸在肽键上相距很近。
23．在下列pH值对酶的反应速度的影响作用的叙述中正确的是（ ）
a．所有酶的反应速度对pH值的曲线都表现为钟罩形。
b．最适pH值都是酶的特征常数。
c．pH值不仅影响酶蛋白的构象，还会影响底物的解离从而影响ES复合物的形成与解离。
d．针对pH值对酶反应的影响测定酶活力时只需要严格调整pH为最适pH，而不需缓冲体系。
e．以上都对。
24．关于酶的激活剂的叙述错误的是（ ）
a．激活剂可能是无机离子中等大小有机分子和具蛋白性质大分子物质。
b．激活剂对酶不具选择性。
c．Mg2+是多种激酶及合成酶的激活剂。
d．作为辅助因子的金属离子不是酶的激活剂。
e．激活剂可使酶的活性升高。
25．关于酶的抑制剂叙述正确的是（ ）
a．酶的抑制剂中一部分是酶的变性剂。
b．酶的抑制剂只与酶的活性中心上的基团结合，。
c．酶的抑制剂均能使酶促反应速度下降。
d．酶的抑制剂一般是大分子物质。
e．酶的抑制剂都能竞争性的使酶的活性降低。
26．关于酶的抑制作用叙述正确的是（ ）
a．可逆抑制作用是指加入大量底物后可解除抑制剂对酶活性的抑制。
b．不可逆抑制作用是指用化学手段无法消除的抑制作用。
c．非专一性不可逆抑制剂对酶活性的抑制作用，可用于了解酶的必需基团的种类。
d．非竞争性抑制属于不可逆抑制作用。
e．可逆抑制作用与不可逆抑制作用的主要区别是提高底物浓度是否能够逆转抑制剂对酶活性的抑制。
27．下列有关酶的概念哪一项是正确的（ ）
a．所有蛋白质都有酶活性。
b．其底物都是有机化合物。
c．其催化活性都需特异的辅助因子，。
d．一些酶的活性是可以调节控制的。
e．以上都不对。
28．酶的比活力是指（ ）
a．以某种酶的活力作为表示其他酶的相对活力。
b．每毫克蛋白的酶活力单位数。
c．任何纯酶的活力与其粗酶的活力比。
d．每毫升反应混合液的活力单位。
e．一种酶与另一种酶的活力比。
29．与酶的高效率无关的因素是（ ）
a．底物与酶的靠近和定向。
b．酶使底物分子中的敏感链产生电子张力。
c．共价催化形成反应活性高的底物—酶的共价中间物。
d．酸碱催化。
e．酶具有多肽链。
30．利用恒态法推导米氏方程时，引入了除哪个外的三个假设？（ ）
a．在反应的初速度阶段，E＋P－ES可以忽略
b．假设［S］>>[E]，则[S]一[ES]=[S]
c．假设 E＋S－ES反应处于平衡状态
d．反应处于动态平衡时，即ES的生成速度与分解速度相等
31．用动力学的方法可以区分可逆、不可逆抑制作用，在一反应系统中，加入过量S和定量的I，然后改变[E]，测V，得V—[E]曲线，则哪一条曲线代表加入了一定量的可逆抑制剂？（ ）
a．1
b．2
c．3
d．不可确定
32．在一反应体系中，[S]过量，加入一定量的I，测V-[E]曲线，改变[I]，得一系列平行曲线，则加入的[I]是（ ）
a．竞争性可逆抑制剂
b．非竞争性可逆抑制剂
c．反竞争性可逆抑制剂
d．不可逆抑制剂
e．无法确定
33．竞争性可逆抑制剂抑制程度与下列哪种因素无关？（ ）
a．作用时间
b．抑制剂浓度
c．底物浓度
d．酶与抑制剂的亲和力的大小
e．酶与底物的亲和力的大小
34．下图中1代表了（ ）
竞争性可逆抑制剂
b．非竞争性可逆抑制剂
c．反竞争性可逆抑制剂
d．不可逆抑制剂
e．无法确定
35．哪一种情况可用增加[S]的方法减轻抑制程度？（ ）
a．不可逆抑制作用
b．竞争性可逆抑制作用
c．非竞争性可逆抑制作用
d．反竞争性可逆抑制作用
e．无法确定
36．酶的竞争性可逆抑制剂可以使（ ）
a．Vmax减小,Km减小
b．Vmax增加,Km增加
c．Vmax不变,Km增加
d．Vmax不变,km减小
e．Vmax减小,Km增加
37．下列常见抑制剂中，除哪个外都是不可逆抑制剂？（ ）
a．有机磷化合物
b．有机汞化合物
c．有机砷化合物
d．氰化物
e．磺胺类药物
38．溶菌酶在催化反应时，下列因素中除哪个外，均与酶的高效率有关？（ ）
a．底物形变
b．广义酸碱共同催化
c．近效应与轨道定向
d．共价催化
e．无法确定
39．下图中哪条曲线是负协同效应别构酶的V—[S]曲线？（ ）
a．①
b．②
c．③
d．无法确定
40．假定R（酶与底物结合达90％饱和度时的底物浓度）(酶与底物结合达10％饱和度时的底物浓度），则正协同效应的别构酶（ ）
a．R＞81
b．R＝81
c．R＜81
d．R＞81
e．R＜81
41．以Hill系数判断，则具负协同效应的别构酶（ ）
a．n＞1
b．n＝1
c．n＜1
d．n>=l（
e．n＜1
42．丙二酸对琥珀酸脱氢酶的影响属于（ ）
a．反馈抑制
b．底物抑制
c．竞争性可逆抑制
d．非竞争性可逆抑制
e．反竞争性可逆抑制
43．酶的活化和去活化循环中，酶的磷酸化和去磷酸化位点通常在酶的哪一种氨基酸残基上？（ ）
a．天冬氨酸
b．脯氨酸
c．赖氨酸
d．丝氨酸
e．甘氨酸
44．测定酶活性时，通常以底物浓度变化小于多少时测得的速度为反应的初速度？（ ）
a．0．1％
b．0．5％
c．1％
d．2％
e．5％
45．在生理条件下。下列哪种基团既可以作为H+的受体，也可以作为H+的供体？（ ）
a．HIS的咪唑基
b．Ly的ε氨基
c．Arg的胍基
d．Cys的巯基
e．Trp的吲哚基
46．对于下列哪种抑制作用，抑制程度为 50％时，[I]=Ki？（ ）
a．不可逆抑制作用
b．竞争性可逆抑制作用
c．非竞争性可逆抑制作用
d．反竞争性可逆抑制作用
e．无法确定
47．在一酶反应体系中，若有抑制剂互存在时，最大反应速度为Vmax，没有抑制剂存在时，最大反应速度为Vmax，若Vmax＝Vmax（E0一I0）/E0，则[I]为（ ）
a．竞争性可逆抑制剂
b．非竞争性可逆抑制剂
c．反竞争性可逆抑制剂
d．不可逆抑制剂
e．无法确定四、判断是非
1．一般酶和底物大小差不多。（ ）
2．酶影响它所催化反应的平衡。（ ）
3．酶影响它所催化反应的平衡的到达时间。（ ）
4．在酶已被饱和的情况下底物浓度的增加能使酶促反应初步速度增加。（ ）
5．酶促反应的米氏常数与所用的底物无关。（ ）
6．在酶的活性部位，反应只有侧链带电荷的氨基酸残基直接参与酶的催化反应。（ ）
7．辅酶是酶的一个类型，而辅基是辅助酶起作用的基团。（ ）
8．变构酶与酶的催化部位结合后使酶的构象改变。从而改变酶的活性，称为酶的变构反应。（ ）
9．酶原激活过程实际就是酶活性中心形成暴露的过程。（ ）
10．作为辅因子的重金属离子，一般并不参与酶活性中心的形成。（ ）
11．同工酶指功能相同，结构不同的类酶。（ ）
12．酶原激活过程是不可逆的。（ ）
13．Km值是酶的一种特征常数，有的酶虽然可以有几种底物，但其Km值都是固定不变的。（ ）
14．酶分子除活性中心部位和必需基团外，其它部位对酶的催化作用是不必需的。（ ）
15．改变酶促反应体系种的PH，往往影响到酶活性部位的解离状态，故Vmax有影响，但不影响Km。（ ）
16．同工酶指催化一类化学反应的一类酶。（ ）
17．固定化酶的一个缺点是很难作用于水不溶性底物。（ ）
18．同工酶的最适PH值相同。（ ）
19．非竞争性抑制由于增加[s]不能逆转其抑制作用，因此被称为不可逆抑制作用。（ ）
20．大多数维生素可以作为辅酶或辅基的组成成分，参与体内的代谢过程。（ ）
21．决定其对底物的专一性，辅酶决定底物反应的类型与酶的反应专一性有关。（ ）
22．酶促反应的初速度与底物无关。（ ）
23．对共价调节酶进行共价修饰是非酶蛋白进行的。（ ）
24．酶可以促成化学反应向正反应方向转移。（ ）
25．对于可逆反应而言，酶既可以改变正反应速度，也可以改变逆反应速度。（ ）
26．酶的化学本质是蛋白质。（ ）
27．酶活性中心一般由在一级结构中相邻的若干氨基酸残基组成。（ ）
28．酶只能改变化学反应的活化能而不能改变化学反应的平衡常数。（ ）
29．酶活力的测定实际上就是酶的定量测定。（ ）
30．酶反应速度一般用单位时间内底物的减少量来表示。（ ）
31．从鼠脑分离的己糖激酶可以作用于葡萄糖（Km＝6 X 10-6mo／L）或果糖以2 X 10-3mol／L）。则己糖激酶对果糖的亲和力更高。（ ）
32．Km是酶的特征常数，只与酶的性质有关，与酶浓度无关。（ ）
33．Km是酶的特征常数，在任何条件下Km是常数。（ ）
34．Km是酶的特征常数，只与酶的性质有关，与酶的底物无关。（ ）
35．一种酶有几种底物就有几种Km值。（ ）
36．当[S]>>Km时，V趋向于Vmax，此时只有通过增加[E]来增加V。（ ）
37．酶的最适PH值是一个常数，每一种酶只有一个确定的最适PH值。（ ）
38．酶的PH值一酶活性曲线均为钟罩形。（ ）
39．酶的最适温度与酶的作用时间有关，作用时间长，则最适温度高，作用时间短，则6温度低。（ ）
40．酶反应的温度系数高于一般反应的温度系数。（ ）
41．金属离子作为酶的激活剂，有的可以相互取代，有的可以相互桔抗。（ ）
42．增加不可逆抑制剂的浓度，可以实现酶活性的完全抑制。（ ）
43．正协同效应使酶促反应速度增加。（ ）
44．正协同效应使酶与底物亲和力增加。（ ）
45．正协同效应使酶促反应速度对底物浓度变化越来越敏感。（ ）
46．竞争性可逆抑制剂一定与酶的底物结合在酶的同一部位。（ ）
47．由ig粗酶制剂经纯化后得到10ms电泳纯的酶制剂，那么酶的比活较原来提高100倍。（ ）
48．酶反应的最适 pH值只取决于酶蛋白本身的结构。（ ）
49．负协同性不能用MC（齐变模型）理论来解释。（ ）
五 回答下列问题
1．试述酶做催化剂的优缺点。
2．酶催化作用的特点。
3．在全酶中金属离子有何作用。
4．简答米氏常数的意义及应用。
5．简单说明竞争抑制与非竞争抑制的不同特征。
6．简答影响酶促反应的因素。
7．简述酶作为生物催化剂与一般化学催化剂的共性及其个性。
8．简述Cech及Altman是如何发现具有催化活性的RNA的。
9．写出催化下列反应的酶的分类名称（类型）
10．试指出下列每种酶具有哪种类型的专一性。
（1）脲酶（只催化尿素NH2CONH2的水解，但不能作用于NH2CONHCH2）
（2）β－D一葡萄糖苷酶（只作用B一D一葡萄糖形成的各种糖苷，但不能作用于其他的糖苷，例如果糖苷）
（3）酯酶（作用于RCOOR2的水解反应）
（4）L一氨基酸氧化酶（只作用于L一氨基酸，而不能作用于D一氨基酸）
（5）反丁烯二酸水合酶[只作用于反丁烯二酸（延胡索酸），而不能作用于顺丁烯二酸（马来酸）
（6）甘油激酶（催化甘油磷酸化，生成甘油一1一磷酸）
11．甘油醛一3一磷酸脱氢酶，相对分子质量4万，由4个相同亚基组成，每个亚基上有一个活性位点，在最适条件下，5ug纯酶制品每分钟可以催化2.8umol甘油醛一3一磷酸转化为甘油酸一3一磷酸。请计算酶的比活力和单个活性位点的转换数。
12．称取25mg蛋白酶配成25ml溶液，取2ml溶液测得含蛋白氮0．2g，另取0．lml溶液测酶活力，结果每小时可以水解酪蛋白产生1500ug酪氨酸，假定1个酶活力单位定义为每分钟产生lug酪氨酸的酶量，请计算：
（1）酶溶液的蛋白浓度及比活。
（2）每克纯酶制剂的总蛋白含量及总活力。
13．decamethonium［（CH3）3N+--CH2一（CH）8--CH2—N+（CH3）3］是一种用于肌肉松弛的药物，是乙酸胆碱酯酶的抑制剂，这种抑制作用可以通过增加乙酸胆碱的浓度来逆转 或解除。请问这种药物是否与酶共价结合？属于哪种类型的抑制剂？并解释为什么可以通过增加乙酸胆碱的浓度来解除抑制。
14．乙酸胆碱酯酶也可以被DFP失活，因为DFP可以与酶的Ser残基共价结合，但是decamethoniUInN以对酶起保护作用。在一定量的酶和 DFP存在时，decamthonium可以使酶失活的速度降低，请解释。
15．试比较Km与Ks的定义及其相互关系。
16．Vmax和米氏常数可以通过作图法求得，试比较v～[s]到图，双倒数图，v-v/[s]作图，[s]/v-[s]作图及直接线性作图法求Vmax和Km的优缺点。
17．指出下列反应式分别代表了哪种机制的双底物双产物反应。
18．（1）为什么某些肠道寄生虫如蛔虫在体内不会被消化道内的胃蛋白酶，胰蛋白酶消化？（2）为什么蚕豆必需煮熟后食用，否则容易引起不适？
19．a-糜蛋白酶（M 24000）可以水解苯甲酰-L-酪氨酸乙酯。比活为45.0 mol/min／mg酶。已知 a- 糜蛋白酶只有一个活性位点。求转换数。
20．a-胶凝乳蛋白酶可以催化N-乙酸-L-Phe-p-硝基苯酯的水解，在不同的底物浓度下测反应初速度得到一组实验数据，见下表。求Km和Vmax。
[S]umol／L Vomol/l/min
10 11．7
15 15．0
20 17．5
25 19．4
30 21．0
35 22．3
40 23．3
45 24．2
50 25．0
21．使用下表数据，作图判断抑制剂类型（竞争性还是非竞争性可逆抑制剂）
[S]mmol／ 2.0 3.0 4.0 10.0 15.0
每小时形成产物的量（umol/l）(无抑制剂) 13.9 17.9 21.3 31.3 37.0
每小时形成产物的量（umol/l）（有抑制剂）8.8 12.1 14.9 25.7 31.3
22．甘油醛-3-磷酸脱氢酶（Mr150 000）的活性位点有一个Cys残基，假定为使 5ml1.2g／ml的酶溶液完全失活，需要 3.0 ×10-2mg碘乙酸胺（M 185），计算酶的催化亚基的数目。
23．对活细胞的实验测定表明，酶的底物浓度通常就在这种底物的Km值附近。请解释其生理意义。为什么底物浓度不是大大高于Km或大大低于Km呢？
24．有时别构酶的活性可以被低浓度的竞争性抑制剂激活，请解释。
25．（1）对于一个遵循米氏动力学的酶而言，当［S」=Km时，若 v=35umol／min，Vmax是多少umol／min?
（2）当［S］＝2 X 10-5mol/l，v= 40umol/min，这个酶的 Km是多少？
（3）若I表示竞争性抑制剂，KI＝4 X 10-5mol／L，当［S］二3 X10-2mol／L和「I」=3 X10-5，v是多少？‘
（4）若是非竞争性抑制剂，在 KI,[S.]和[I]条件与(3)中相同时，V是多少。
答 案一、名词解释：
1．酶：是由生物细胞产生的具有催化能力的生物催化剂。
2．酶的专一性：酶对于底物和反应类型有严格的选择性，有三种反应类型，分别为，绝对专一性，相对专一性，立体化专一性。
3．抗体酶：具有催化作用的抗体，它也是球蛋白。
4．核糖酶：具有催化作用的RNA酶
5．单体酶：只有一条多肽链，分子量在13000-35000之间，例如，胰蛋白酶，胃蛋白酶等。
6．寡聚酶：由几个甚至几十个亚基组成，分子量在35000-几百万，例如，乳酸脱氢酶。
7．多酶复合体：又称多酶体系，是由几种酶彼此嵌合而成的复合体，分子量在几百万，例如，丙酮酸脱氢酶复合体是由丙酮酸脱氢酶。
8．全酶：是酶的一种，由酶蛋白和辅助因子构成的复合物；称为全酶。
9．辅酶：大多数情况下，可通过透析或其他物理方法从全酶中除去与酶蛋白结合松弛的辅助因子，叫辅酶。
10．辅基：以共价键和酶蛋白牢固结合，不容易用透析等方法除去的辅助因子叫辅基。
11．维生素：是维持细胞正常代谢所需要量极少，人和动物不能合成，或者合成太少而必需由食物供给的一组小分子有机化合物。
12．酶的活性部位：酶分子中能直接与底物分子结合，并催化底物化学反应的部位，称为酶的活性部位。
13．催化基团：酶活性部位上的基团，直接参与催化底物反应的基团。
14．必需基团：直接参与对底物分子的结合和催化的基团及参与维持酶分子的构象的基团。
15．酶原激活：酶原必需经过适当的切割肽腱，才能转化成有催化活性的酶，使无活性的酶原转变成有活性的酶的过程。
16．邻近效应：结合在酶活性部位上的双辅因子，二者的反应基团相互靠近，同时底物的反应基团与活性部位的催化基团互相靠近，这样比溶液中的自由分子酶与底物的形成中间产物，就大大增加了活性部位的内底物有效浓度，从而使底物的反应速度大大提高。
17．定向反应：在酶活性部位中催化基团与底物分子反应基团之间，形成了正确的定向排列，使分子间的反应按正确方向相互作用形成中间产物，即从而降低了底物分子的活化能，增加了底物分子的反应速度。
18．底物形变：酶与底物的结合，不仅使酶分子构象发生变化，同时，亦使底物分子发生扭曲变形，称为应变或形变效应。
19．亲核催化：酶活性中心的亲核催化基团，提供一对电子与底物分子中缺少电子具有部分正电核的碳原子形成共价键，从而产生不稳定的共价中间产物。
20．亲电子催化：酶活性中心的亲电子催化基团如NH3+基，Fe等，从底物分子的亲核原子上夺取一对电子，形成共价键，从而产生不稳定的共价中间产物。
21．共价催化：某些酶分子的催化基团可以通过共价键与底物分子结合形成不稳定的共价中间产物，这个中间产物极容易变成过滤态，因而，大大降低活化能，使反应速度大大提高，这种催化称共价催化。
22．酸催化：在酶活性中心上有些催化基团是质子提供体，可以向底物分子提供质子，称为酸催化。
23．酶活力：酶催化底物化学反应的能力，酶促反应速度越快，酶活力就越大，反之，速度越慢，酶活力越小。
24．酶活力单位：衡量酶活力大小的计量单位，在指定反应条件下，1min内，将1微摩尔的底物转化为产物所需的酶量，定为一个国际单位。（1U=1umol/1min）
25．比活力：每毫克蛋白质中所具有的酶活力。
26．米氏常数：km米氏酶的特征常数之一，反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度。
27．抑制作用：能够与酶分子上的某些必需基团相互结合改变其性质，从而使酶活性降低，甚至完全丧失，这种作用称为抑制作用。
28．竞争性抑制作用：有些抑制剂，其分子结构与底物分子结构十分相似，抑制剂和底物对酶的结合，是相互竞争相互排斥的，这种抑制作用称为竞争性抑制作用。
29．非竞争性抑制作用：有些抑制剂和底物可以同时结合在酶分子的不同部位上，形成ES2三元复合物，在此三元复合物中，酶分子不能催化底物反应，即酶活性丧失，这种抑制作用称为发非竞争性抑制作用。
30．不可逆抑制作用与可逆抑制作用：前者是某些抑制剂通常以共价键与酶蛋白中的基团结合，而使酶失活，不能用透析超滤等物理方法除去抑制作用。后者则指抑制剂以非共价键与酶蛋白的合可以用透析等物理方法除去，而使酶重新恢复活性。
31．同促变构酶：酶分子中含有2个或2个以上的活性部位每个亚基含有一个活性部位，但是，不含有专门的调节部位，活性部位就是调节部位。
32．变构酶：含有2个或2个以上亚基的寡聚酶，分为同促变构酶，异促变构酶以及同促异促变构酶三种类型。
33．共价修饰调节：有些酶，在其它酶的催化下，其分子结构中的某些特殊的基团，能与特殊的化学基团，共价结合或解离，从而使酶分子从无活性形式变成活性形式，这种修饰作用称为共价修饰调节。
34．同工酶：能催化相同的化学反应，但，在蛋白质分子的结构，理化性质和生物学性质方法，都存在明显差异的一组酶，即能催化相同化学反应的数种不同分子形式的酶。
35．酶工程：是由酶学与化学工程技术，基因工程技术，微生物技术相结合的一门新的技术科学。
36．固定化酶：采用物理或化学的方法上将酶固定在固相的载体上，或者，将酶埋在微胶囊或凝胶中，从而使酶成为一种可以反复使用的形式。简单的说，固定化酶指能够重复的酶。
二、填空题
1．底物，选择，立体异构专一性，绝对专一性，相对专一性
2．高度专一性，具有很高的催化效率，反应条件温和，易变性失活，体内酶活性受调控
3．单体酶，寡聚酶，多酶复合体
4．酶蛋白，辅助因子
5．立体异构
6．脚气病，多发性神经炎
7．脂溶性，水溶性
8．维生素A，维生素D，E，K等。
9．邻近和定向效应。底物形变，共价催化，酸碱催化
10．化学分析法，光吸收测定法，荧光测定法，电化学测定法，滴定法等
11．酶浓度，底物浓度，温度，PH，抑制剂，激活剂等
12．
v=
13．变构酶，共价调节酶以及同工酶
14．包埋法，吸附法，共价偶联法，交联法等
15．温度，pH，初
16．37℃-40℃，6.5-8.0
17．酶蛋白；辅助因子；酶蛋白；辅助因子
18．辅酶；辅基；金属离子；辅基；化学方法处理；辅酶；透析法
19．活细胞；生物催化剂
20．量；活性
21．核酶（具有催化能力的RNA）
22．抗体；抗体酶
23．氧化还原酶类；转移酶类；水解酶类；裂合酶类；异构酶类；合成酶类
24．酶学委员会；氧化还原酶类；作用于一CHOH基团的亚类；受体为NAD+或NADP+的亚亚类；序号为1
25．绝对专一性；相对专一性；立体
26．锁钥学说；酶与底物结合的三点附着学说；诱导契合假说
27．结合部位；催化部位；结合部位；催化部位
28．酶催化化学反应的能力；一定条件下，酶催化某一化学反应的反应速度
29．初；底物消耗量＜5％
30．丝氨酸；组氨酸
31．1-2
32．别构酶；共价调节酶
33．齐变；序变
34．稳定性好；可反复使用；易于与反应液分离
35．增大；减小
36．能催化同一种化学反应，但酶蛋白本身的分子结构、组成、理化性质等不同的一组酶乳酸脱氢酶同工酶
37．底物分子的解离状态；酶分子的解离状态；中间复合物的解离状态
38．温度升高，可使反应速度加快；温度太高，会使酶蛋白变性而失活
39．绝对；立体
40．-1／Km；1／Vmax
41．二氢叶酸合成酶
42．腺苷酸化；磷酸化
43．比活力；总活力三、选择题
1．d 2．d 3．d 4．a 5．e
6．d 7．a 8．a 9．e 10．b
11．d 12．e 13．d 14．a 15．c
16．a 17．b 18．d 19．a 20．b
21．c 22．a 23．e 24．b 25．c
26．c 27．d 28．b 29．e 30．c
31．c 32．d 33．a 34．a 35．b
36．c 37．e 38．d 39．c 40．c
41．c 42．c 43．d 44．d 45．a
46．c 47．d
四、是非题
1．× 2．√ 3．× 4．√ 5．√
6．× 7．√ 8．√ 9．× 10．√
11．√ 12．× 13．× 14．× 15．√
16．√ 17．× 18．√ 19．× 20．×
21．√ 22．× 23．√ 24．× 25．×
26．√ 27．√ 28．× 29．× 30．√
31．× 32．× 33．√ 34．√ 35．×
36．× 37．× 38．× 39．√ 40．√
41．× 42．√ 43．√ 44．× 45．×
46．× 47．√
五、简答题
1．优点，（1）专一性高，副反应很少，后处理容易。
（2）催化效率高，酶用量少，
（3）反应条件温和，可以在近中性的水溶液中进行反应，不需要高温高压。
（4）酶的催化活性可以进行人工控制。
缺点：（1）酶容易失活，酶反应的温度，PH，离子强度等，要很好控制。
（2）酶不易得到，价格昂贵。
（3）酶不易保存。
2．答：（1）酶具有高度的专一性，指酶对于底物和反应类型有严格的选择性，分为绝对专一性，相对专一性，和立体专一性。
（2）酶具有高度的催化效率，一般化学反应的催化速度高10-10倍；
（3）反应条件温和，一般具有在常温，常压中性酸碱度等；温和条件。
（4）酶容易变性失活，凡是使蛋白质变性失活的因素均能使其失活。
（5）酶在体内是受调控的，这是酶区别于其他化学催化剂的一个重要特征，其调空的方式很多。
3．答：在全酶分子中金属离子可能有下列作用，
（1）作为酶活性部位的组成成分，参与催化底物反应。
（2）对酶活性所必需的分子构象起稳定作用。
（3）在酶与底物分子之间起桥梁作用。
4．答：Km值是当酶促反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度，首先，当km 值近似等于k/k时，它代表了酶促底物的亲和力大小，利用酶对不同底物的不同km值，我们可以找到酶的最适底物，其次，km值是酶的一种特征性常数，利用它，我们可以判断区分酶的种类,最后利用km值可以换算[s]与v的关系。
5．答：竞争性抑制的一个重要特征是可以通过加入大量的底物来消除竞争性抑制剂对酶活性的 抑制作用从动力学方面看，竞争性抑制剂对酶的抑制还有在竞争性抑制作用下Vmax不降低，km增大的特征。非竞争性抑制剂对酶活性的抑制在非竞争性抑制作用下，酶促反应速度和最大反应速度vmax明显降低，但km值不变。
6．答：底物浓度：底物浓度较低时随其浓度增加而速度升高，当底物浓度达到一极限时反应速度最大值。抑制剂作用，酶活性降低，甚至完全丧失，反应速度减慢。激活剂作用，酶活性升高，反应速度增加。温度，随温度升高反应速度加速，但超过一定值时酶变性失活。PH，PH，过大或过小都可使酶变性失活。酶浓度，底物浓度大大超过酶浓度时酶反应速度与酶浓度成正比。
7．答：共性：用量少而催化效率高；仅能改变化学反应的速度，不改变化学反应的平衡点，酶本身在化学反应前后也不改变；可降低化学反应的活化能。
个性：酶作为生物催化剂的特点是催化效率更高，具有高度的专一性，容易失，活力受条件的调节控制，活力与辅助因子有关。
8．答：1982年，美国的T．Cech发现原生动物四膜虫的 265 rRNA前体能够在完全没有蛋白质的情况下，自我加工、拼接得到成熟的rRNA。1983年，S．Atman和 Pace实验室研究 RNase P时发现，将 RNase P的蛋白质与 RNA分离，分别测定，发现蛋白质部分没有催化活性，而RNA部分具有与全酶相同的催化活性。1986年，T．Cech发现在一定条件下，L19 RNA可以催化Poly C的切割与连接。
9．答：（1）合成酶类
（2）氧化还原酶类
（3）异构酶类
（4）水解酶类
（5）转移酶类
（6）裂合酶类
10．答：
（1）绝对专一性
（2）相对专一性（族专一性）
（3）相对专一性（键专一性）
（4）立体专一性（旋光异构专一性）
（5）立体专一性（顺反异构专一性）
（6）立体专一性（识别从化学角度看完全对称的两个基团）
11．答：比活力=2．8U／5 X10-3mg=56U／mg
转换数／活性位点=2．8umol／min+（5ug／40 000ug／umol X 4）＝5600／min＝93．3／s
12．答：蛋白浓度=0、2 X 6、25mg/2ml＝0．625mg／ml
比活力=（1500／60X1ml／0．1ml）÷0．625 mg／ml＝400 U／mg
总蛋白= 0．625 mg/ml×1000ml＝625mg
总活力= 625mgx 40U／mg=2．5 x 105U
13．答：非共价结合；竞争性可逆抑制剂；竞争性可逆抑制可以通过增加底物浓度来减轻或解除抑制，乙酸胆碱是乙酸胆碱酯酶的底物。
14．答：DFP对乙酸胆碱酯酶的不可逆失活作用，要求DFP接近酶的活性位点的ser，当可逆抑制剂decarmethonium结合在活性位点上时，限制了DFP接近酶活性位点的Ser，但是decarnethonium与酶的结合是可逆的，动态平衡的，也就是说，它与酶结合、被释放，再结合、被释放，很多次，DFP就有机会结合到酶的活性位点上，因为DFP是不可逆抑制剂，一旦结合就使酶失活。因此，一段时间后，DFP可以使所有的酶分子失活，只是失活的速度可以被decarnethonium减慢。
15．答：Km＝（K1＋K3）／Kl Ks＝K2／K1
当K2＞＞K3时，Km=Ks
16．答：V--[S]图是双曲线的一支，可以通过其渐近线求Vmax，V=1/2Vmax时对应的[s]为Km；优点是比较直观，缺点是实际上测定时不容易达到Vmax，所以测不准。1/V～V/[s]图是一条直线，它与纵轴的截距为1／Vmax，与横轴的截距为-1/Km，优点是使用方便，Vmax和Km都较容易求，缺点是实验得到的点一般集中在直线的左端，作图时直线斜率稍有偏差，Km就求不准。
V～V／[S]图也是一条直线，它与纵轴的截距为Vmax，与横轴的截距为Vmax ／Km，斜率即为-Km，优点是求Km很方便，缺点是作图前计算较繁。[S]／v～[S]图也是一条直线，它与纵轴的截距为Km／Vmax，与横轴的截距为-Km，优缺点与V～V／[S]图相似。
直接线性作图法是一组交于一点的直线，交点的横坐标为Km，纵坐标为Vmax,是求Vmax和Km的最好的一种方法，不需计算，作图方便，结果准确。
17．答：（1）序列有序反应
（2）序列随机反应
（3）乒乓反应
18．答：（1）一些肠道寄生虫如蛔虫等可以产生胃蛋白酶和胰蛋白酶的抑制剂，使它在动物体内不致被消化。
（2）蚕豆等某些植物种子含有胰蛋白酶抑制剂，煮熟后胰蛋白酶抑制剂被破坏，否则食用后抑制胰蛋白酶活性，影响消化，引起不适。
19．答：转换数=45.0×10-6×1000×24000＝1080／min
20．答：作1/v—1/[s]图，则横轴截距-1／Km=-5.2 ×104l／mol，Km=1.9×10-5mol／L；
纵轴截距=1／Vmax=2.9×104min／mol／L，Vmax= 3.45×10-5mol/L/min。
21．答：作1／V～1／[s]图，可知是竞争性可逆抑制剂。
22．答：酶的量（nmol）=1.2×5／150 000=4.0×10-5nmol
碘乙酸胺的量（mmol）= 3.0×10-2／185＝1.6×10-4nmol
所以酶的催化亚基数为4。
13．答：据V～[s]的米氏曲线，当底物浓度大大低于Km值时，酶不能被底物饱和，从酶的利用角度而言，很不经济；当底物浓度大大高于Km值时，酶趋于被饱和，随底物浓度改变，反应速度变化不大，不利于反应速度的调节；当底物浓度在Km值附近时，反应速度对底物浓度的变化较为敏感，有利于反应速度的调节。
24．答：底物与别构酶的结合，可以促进随后的底物分子与酶的结合，同样竞争性抑制剂与酶的底物结合位点结合，也可以促进底物分子与酶的其他亚基的进一步结合，因此低浓度的抑制剂可以激活某些别构酶。
25．答：
（1）当[S]=km时，V＝1/2Vmax
则 Vmax= 2×35=70 umol／min
（2）因为，V=Vmax/(1+Km/[s])，所以，Km=（Vmax/v-1）[s]=1.5×10-5mol/l
（3）因为，［S]>>Km，[I]，所以，v＝Vmax=70umol／min
（4）v＝Vmax／（1＋[I]／Ki）＝40umol／min
