第四章 蛋白质 (protein)
第一节 蛋白质通论一,蛋白质的元素组成二,蛋白质的分类三,蛋白质的生理功能第二节 氨基酸一,氨基酸的结构通式二,氨基酸的分类,按极性分三,必需氨基酸四,蛋白质中的稀有氨基酸五、非蛋白质氨基酸六、氨基酸的性质第三节 蛋白质的结构一、蛋白质的一级结构二、蛋白质的二级结构三、蛋白质的三级结构四、蛋白质的四级结构第四节 蛋白质的性质一、蛋白质的两性解离及等电点（ pI）
二、蛋白质的胶体性质三、蛋白质的沉淀作用四、蛋白质的变性作用（ denaturation）
第四章 蛋白质 (protein)
第一节 蛋白质通论一,蛋白质的元素组成
C,H,O,N,S,P,Fe、
Zn,Ca等,N含量在 15%~18%,平均为 16%,即每 100 g蛋白质含 16g
氮,也即每克氮相当于 6.25g蛋白质,此为蛋白质换算系数,用于凯氏定氮中 。
第一节 蛋白质通论二,蛋白质的分类,
１,简单蛋白质,（ 只含氨基酸 ）
清蛋白,球蛋白,谷蛋白,
醇溶谷蛋白 （ 仅存于植物 ）,组蛋白 （ 仅存动物 ）,精蛋白,硬蛋白第一节 蛋白质通论第一节 蛋白质通论
２,结合蛋白：氨基酸＋其它核蛋白 （ 含核酸 ）,磷蛋白 （ 含磷酸 ）,脂蛋白 （ 含脂类构成膜 ）,糖蛋白 （ 含糖 ）,色蛋白 （ 含色素 ）
第一节 蛋白质通论第一节 蛋白质通论三,蛋白质的生理功能
１,提供氮源
２,生物催化剂 —— 酶
３,免疫机能
４,运输机能 （ O２,脂 ）
５,运动机能第二节 氨基酸一,氨基酸 (aminoacid)的结构通式
20种天然氨基酸均为 α－氨基酸,且均为 L-型
H
R— C— COOH
NH2
第二节 氨基酸二,氨基酸的分类,按极性分：
１,非极性 R基氨基酸 （ ８种 ）
丙氨酸,亮氨酸,异亮氨酸,缬氨酸,脯氨酸,苯丙氨酸,色氨酸,蛋氨酸 （ 甲硫氨酸 ）
２,不带电荷的极性氨基酸 （ ７种 ）
丝氨酸,苏氨酸,酪氨酸,天冬酰氨,
谷氨酰氨,半胱氨酸,甘氨酸第二节 氨基酸第二节 氨基酸第二节 氨基酸
３,带正电荷的极性氨基酸 （ ３种 ）
赖氨酸,精氨酸,组氨酸
４,带负电荷的极性氨基酸 （ ２种 ）
（ 不含必需氨基酸 ）
谷氨酸,天门冬氨酸第二节 氨基酸
P11动物下表第二节 氨基酸三、必需氨基酸
定义：维持哺乳动物生长所必需的，必须从每日膳食中供给一定量以维持肌体的氮平衡。
组成：异亮、甲硫、缬、亮、色、苯、
苏,赖第二节 氨基酸四、蛋白质中的稀有氨基酸是常见氨基酸经过化学修饰的衍生物，在蛋白质合成后形成的。如,5-羟基赖氨酸,N-甲基赖氨酸,3,5-二碘酪氨酸。
五、非蛋白质氨基酸不参与蛋白质的组成，以游离状态存在于生物体中，多为 α-氨基酸的衍生物，
也有 β-,γ-,δ-氨基酸。如 β-丙氨酸,γ-
氨基丁酸。
第二节 氨基酸六、氨基酸的性质
１,物理性质
（ １ ） 构型与旋光性,L-型,除甘氨酸均有旋光性 。
（ ２ ） 溶解度,为晶体均溶于水,
但溶解度差异很大第二节 氨基酸
（ ３ ） 紫外吸收,构成天然蛋白质的
２０种氨基酸在可见光均无吸收,
在紫外光 λ＝２８０ nm时 色氨酸,
酪氨酸及脯氨酸有吸收,且是测定蛋白质浓度的基础 。
（ ４ ） 呈味性,L-型,酸,甜,苦,
鲜,咸 。 有些氨基酸为其盐的味,
必需氨基酸多显苦味 。 谷氨酸,天门冬氨酸的钠盐为鲜味 。
第二节 氨基酸第二节 氨基酸
２,氨基酸的两性解离与等电点 (isoelectric
point,pI)：
等电点 （ pI） 的定义,对某种氨基酸在某一特定的 pH时,氨基酸以两性离子的形式存在,正负电荷相等,净电荷为零,在电场中不向任何一方移动 。 此时,溶液的 pH
称为该氨基酸的等电点 。
第二节 氨基酸
C H
N H 3
C O O HR C H
N H 3
C O OR C H
N H 2
C O OR
+
_
+
_O H
H
_
+
O H
_
H +
( p H p I ) ( p H p I )( p H = p I )
第二节 氨基酸
等电点的特点：绝大多数在５－
６之间,酸性在２－３,碱性在
９－１１ 。 组氨酸 pI=７,５９ 。
等电点溶解度最低 。
pI=1/2(pK1+pK2)
第二节 氨基酸
３,化学性质
（ １ ） 与茚三酮的反应：为 α－ NH2的反应,可用于氨基酸,蛋白质的检测 。
（ ２ ） 与甲醛反应：甲醛滴定的基础
（ ３ ） 与２,４－二硝基氟苯的反应,Sanger反应,— NH2端反应 ）
（ ４ ） 与异硫氰酸苯脂反应 —— Edman降解反应 （ ３ ）,（ ４ ） 最初用于测蛋白质中氨基酸的顺序 。
第三节 蛋白质的结构
化学结构,一级结构 (primary structure)
空间结构 （高级结构）,
二级结构 (secondary structure)
三级结构 (tertiary structure)
四级结构 (quaternary structure)
第三节蛋白质的结构一、蛋白质的一级结构
１,基本概念：
（ １ ） 肽键 (peptide bond),1分子氨基酸的
α-羧基与另一分子的 α-氨基之间缩水形成的键,又称酰胺键 。
（ ２ ） 二肽,多肽链,主链,侧链
（ ３ ） 氨基酸残基,N-端,C-端
（ ４ ） 二硫键 (disulfide bonds)：
－ SH + － SH → － S―S―
第三节蛋白质的结构
２、一级结构研究的内容多肽链上各种氨基酸残基的排列顺序。最小单位为氨基酸。
H2N— CH— CO— NH— CH— CO — NH— CH— CO… … — NH— CH— COOH
R1 R2 R
n
R3
| | | |
第三节蛋白质的结构具体内容：成键方式氨基酸种类氨基酸数目二硫键数,位置
３,几种常见的多肽化学结构
（ １ ） 谷胱甘肽 （ glutathione,GSH）
（ ２ ） 肌肽,鹅肌肽
C H
C O O H
C H 2H 2 N C
O
N C
O
NC H 2
H
C H
S H
C H 2
H
C H 2 C O O H
谷 胱 甘 肽第三节蛋白质的结构
（ 3）胰岛素含有 51个氨基酸，由两条肽链组成。 A链为 21个氨基酸,B链为 30个氨基酸。通过 7-7，
20-19两个位置的二硫键相连。另外,A链本身
6位与 11位通过二硫键相连牛胰岛素的化学结构第三节蛋白质的结构二,蛋白质的二级结构
最小单位酰胺平面（肽平面）
维持结构作用力为氢键肽单位平面图
C
O
N
H
C α
C α
肽 平 面第三节蛋白质的结构
— C— N— 单键具有部分双键性质,
呈反式排列
肽平面由一定的键长,
键角
二面角 Φ,Ψ
相邻肽平面单位的二面角第三节蛋白质的结构
１,二级结构研究内容多肽链本身的折叠方式,肽键间的氢键
２,常见的二级结构：
（ １ ） α－螺旋结构 (α－ helix)（ 3.613-螺旋 ）
螺旋上升一圈为 3.6个氨基酸,沿轴上升
0.54nm
相邻螺旋间形成氢键,取向平行于中心轴
右手螺旋影响因素：一级结构,侧链大小,电荷第三节蛋白质的结构
α－螺旋的三维结构第三节蛋白质的结构第三节蛋白质的结构
（ ２ ） β－折叠结构 (β －
pleated sheet)
要点：
a.长轴平行
b.肽链间肽键形成氢键
c.有平行,反平行之分
β－折叠结构示意图第三节蛋白质的结构
（ ３） β－转角 (β－ turn)及无规则卷曲多肽链中的一段主链骨架以 180° 回转称 β－转角。
（ ４ ） 胶原螺旋结构胶原蛋白常见,由三股螺旋组成的超螺旋结构
β－转角的三种类型第三节蛋白质的结构
（ 5）超二级结构 (supersecondary
structure)
在球状蛋白质中，以相邻的二级结构单元组合在一起，彼此相互作用，形成有规则的、空间上能辨认的二级结构组合体，充当三级结构的构件，称为超二级结构。主要的组合形式有 αα,βαβ、
βββ。
（ 6）结构域 (structural domain)
在超二级结构基础上，组装成几个相对独立的三维实体称为结构域。
第三节蛋白质的结构三,蛋白质的三级结构
１,研究内容：在二级基础上,侧链间的作用
２,作用力：次级键 （ 弱键 ）,主要有盐键,疏水键,氢键,范德华力
３,三级结构共同特点：
（ １ ） 外圆,中空
（ ２ ） 疏水基在内
（ ３ ） 亲水基在外第三节蛋白质的结构维持蛋白质分子构象的化学键
a.离子键 b.氢键 c.疏水键 d.范德华引力 e.二硫键第三节蛋白质的结构肌红蛋白分子的三级结构
A.多肽链主链走向 B,0.2nm分辨率的分子构象第三节蛋白质的结构四,蛋白质的四级结构
１,四级结构：指两条或多条肽链以特殊方式结合成为有生物活性的蛋白质 。
２,亚基 (subunit)：其中每条多肽链称为亚基 。
３,维持四级结构作用力：次级键第三节蛋白质的结构蛋白质三、四级结构示意图第四节 蛋白质的性质一,蛋白质的两性解离及等电点 （ pI）
1,蛋白质是两性电解质在蛋白质分子中,由许多可解离的基团,如末端的氨基,羧基及侧链的咪唑基,胍基,巯基及羟基,也能向酸碱一样解离,因此,蛋白质是多价的两性电解质 。
2,等电点的定义当溶液在某一特定的 pH时,蛋白质以两性离子的形式存在,正负电荷相等,净电荷为零,在电场中不向任何一方移动 。 此时,溶液的 pH称为该蛋白质的等电点 。
第四节 蛋白质的性质
3,等电点的性质
pI与分子中的酸碱性氨基酸的比例有关 。 在等电点时,蛋白质的溶解度最小,其它性质如粘度,渗透压及膨胀性等也都是最小 。
二,蛋白质的胶体性质
蛋白质的直径大小在 1~100nm之间,它的水溶液具有胶体性质 。
影响胶体稳定性的因素：电荷及水化层 。
胶体的形成是有条件的,不稳定的 。
第四节 蛋白质的性质三,蛋白质的沉淀作用蛋白质在溶液中靠水化膜和电荷保持其稳定性,水化膜和电荷一旦被除去,蛋白质就开始粘在一起而形成较大的蛋白质团,最后从溶液中沉淀出来 。
１,盐析法 (salting out)：定义,原理,应用
２,有机溶剂法：定义,原理,注意
３,重金属盐法,pH>pI Pr－ ＋ M＋ →PrM↓
４,生物碱试剂：三氯乙酸,单宁酸,苦味酸,
钨酸等 。
第四节 蛋白质的性质四,蛋白质的变性作用 （ denaturation）
1,定义：天然蛋白质分子在外界因素的作用下,使其理化性质和生物学性质都发生改变这个过程称为变性作用 。
2,实质：是维持蛋白质空间构象的次级键被破坏,是空间结构发生了改变 。 即蛋白质分子多肽链从有规律的排列变成较混乱的松散的排列,但一级结构没有变 。
第四节 蛋白质的性质
3,表现：生物学功能的丧失,物理性质的改变,溶解度降低,失去结晶能力,化学性质的改变,侧链基暴露,易水解 。
4,程度：可逆变性,不可逆变性 （ 热变性 ）
5,变性因素
物理因素：热,紫外线,X-射线,超声波,高压,表面张力,激烈振荡 。
化学因素：酸,碱,有机溶剂,重金属盐,
生物试剂 。
第四节 蛋白质的颜色反应五,蛋白质的颜色反应
第一节 蛋白质通论一,蛋白质的元素组成二,蛋白质的分类三,蛋白质的生理功能第二节 氨基酸一,氨基酸的结构通式二,氨基酸的分类,按极性分三,必需氨基酸四,蛋白质中的稀有氨基酸五、非蛋白质氨基酸六、氨基酸的性质第三节 蛋白质的结构一、蛋白质的一级结构二、蛋白质的二级结构三、蛋白质的三级结构四、蛋白质的四级结构第四节 蛋白质的性质一、蛋白质的两性解离及等电点（ pI）
二、蛋白质的胶体性质三、蛋白质的沉淀作用四、蛋白质的变性作用（ denaturation）
第四章 蛋白质 (protein)
第一节 蛋白质通论一,蛋白质的元素组成
C,H,O,N,S,P,Fe、
Zn,Ca等,N含量在 15%~18%,平均为 16%,即每 100 g蛋白质含 16g
氮,也即每克氮相当于 6.25g蛋白质,此为蛋白质换算系数,用于凯氏定氮中 。
第一节 蛋白质通论二,蛋白质的分类,
１,简单蛋白质,（ 只含氨基酸 ）
清蛋白,球蛋白,谷蛋白,
醇溶谷蛋白 （ 仅存于植物 ）,组蛋白 （ 仅存动物 ）,精蛋白,硬蛋白第一节 蛋白质通论第一节 蛋白质通论
２,结合蛋白：氨基酸＋其它核蛋白 （ 含核酸 ）,磷蛋白 （ 含磷酸 ）,脂蛋白 （ 含脂类构成膜 ）,糖蛋白 （ 含糖 ）,色蛋白 （ 含色素 ）
第一节 蛋白质通论第一节 蛋白质通论三,蛋白质的生理功能
１,提供氮源
２,生物催化剂 —— 酶
３,免疫机能
４,运输机能 （ O２,脂 ）
５,运动机能第二节 氨基酸一,氨基酸 (aminoacid)的结构通式
20种天然氨基酸均为 α－氨基酸,且均为 L-型
H
R— C— COOH
NH2
第二节 氨基酸二,氨基酸的分类,按极性分：
１,非极性 R基氨基酸 （ ８种 ）
丙氨酸,亮氨酸,异亮氨酸,缬氨酸,脯氨酸,苯丙氨酸,色氨酸,蛋氨酸 （ 甲硫氨酸 ）
２,不带电荷的极性氨基酸 （ ７种 ）
丝氨酸,苏氨酸,酪氨酸,天冬酰氨,
谷氨酰氨,半胱氨酸,甘氨酸第二节 氨基酸第二节 氨基酸第二节 氨基酸
３,带正电荷的极性氨基酸 （ ３种 ）
赖氨酸,精氨酸,组氨酸
４,带负电荷的极性氨基酸 （ ２种 ）
（ 不含必需氨基酸 ）
谷氨酸,天门冬氨酸第二节 氨基酸
P11动物下表第二节 氨基酸三、必需氨基酸
定义：维持哺乳动物生长所必需的，必须从每日膳食中供给一定量以维持肌体的氮平衡。
组成：异亮、甲硫、缬、亮、色、苯、
苏,赖第二节 氨基酸四、蛋白质中的稀有氨基酸是常见氨基酸经过化学修饰的衍生物，在蛋白质合成后形成的。如,5-羟基赖氨酸,N-甲基赖氨酸,3,5-二碘酪氨酸。
五、非蛋白质氨基酸不参与蛋白质的组成，以游离状态存在于生物体中，多为 α-氨基酸的衍生物，
也有 β-,γ-,δ-氨基酸。如 β-丙氨酸,γ-
氨基丁酸。
第二节 氨基酸六、氨基酸的性质
１,物理性质
（ １ ） 构型与旋光性,L-型,除甘氨酸均有旋光性 。
（ ２ ） 溶解度,为晶体均溶于水,
但溶解度差异很大第二节 氨基酸
（ ３ ） 紫外吸收,构成天然蛋白质的
２０种氨基酸在可见光均无吸收,
在紫外光 λ＝２８０ nm时 色氨酸,
酪氨酸及脯氨酸有吸收,且是测定蛋白质浓度的基础 。
（ ４ ） 呈味性,L-型,酸,甜,苦,
鲜,咸 。 有些氨基酸为其盐的味,
必需氨基酸多显苦味 。 谷氨酸,天门冬氨酸的钠盐为鲜味 。
第二节 氨基酸第二节 氨基酸
２,氨基酸的两性解离与等电点 (isoelectric
point,pI)：
等电点 （ pI） 的定义,对某种氨基酸在某一特定的 pH时,氨基酸以两性离子的形式存在,正负电荷相等,净电荷为零,在电场中不向任何一方移动 。 此时,溶液的 pH
称为该氨基酸的等电点 。
第二节 氨基酸
C H
N H 3
C O O HR C H
N H 3
C O OR C H
N H 2
C O OR
+
_
+
_O H
H
_
+
O H
_
H +
( p H p I ) ( p H p I )( p H = p I )
第二节 氨基酸
等电点的特点：绝大多数在５－
６之间,酸性在２－３,碱性在
９－１１ 。 组氨酸 pI=７,５９ 。
等电点溶解度最低 。
pI=1/2(pK1+pK2)
第二节 氨基酸
３,化学性质
（ １ ） 与茚三酮的反应：为 α－ NH2的反应,可用于氨基酸,蛋白质的检测 。
（ ２ ） 与甲醛反应：甲醛滴定的基础
（ ３ ） 与２,４－二硝基氟苯的反应,Sanger反应,— NH2端反应 ）
（ ４ ） 与异硫氰酸苯脂反应 —— Edman降解反应 （ ３ ）,（ ４ ） 最初用于测蛋白质中氨基酸的顺序 。
第三节 蛋白质的结构
化学结构,一级结构 (primary structure)
空间结构 （高级结构）,
二级结构 (secondary structure)
三级结构 (tertiary structure)
四级结构 (quaternary structure)
第三节蛋白质的结构一、蛋白质的一级结构
１,基本概念：
（ １ ） 肽键 (peptide bond),1分子氨基酸的
α-羧基与另一分子的 α-氨基之间缩水形成的键,又称酰胺键 。
（ ２ ） 二肽,多肽链,主链,侧链
（ ３ ） 氨基酸残基,N-端,C-端
（ ４ ） 二硫键 (disulfide bonds)：
－ SH + － SH → － S―S―
第三节蛋白质的结构
２、一级结构研究的内容多肽链上各种氨基酸残基的排列顺序。最小单位为氨基酸。
H2N— CH— CO— NH— CH— CO — NH— CH— CO… … — NH— CH— COOH
R1 R2 R
n
R3
| | | |
第三节蛋白质的结构具体内容：成键方式氨基酸种类氨基酸数目二硫键数,位置
３,几种常见的多肽化学结构
（ １ ） 谷胱甘肽 （ glutathione,GSH）
（ ２ ） 肌肽,鹅肌肽
C H
C O O H
C H 2H 2 N C
O
N C
O
NC H 2
H
C H
S H
C H 2
H
C H 2 C O O H
谷 胱 甘 肽第三节蛋白质的结构
（ 3）胰岛素含有 51个氨基酸，由两条肽链组成。 A链为 21个氨基酸,B链为 30个氨基酸。通过 7-7，
20-19两个位置的二硫键相连。另外,A链本身
6位与 11位通过二硫键相连牛胰岛素的化学结构第三节蛋白质的结构二,蛋白质的二级结构
最小单位酰胺平面（肽平面）
维持结构作用力为氢键肽单位平面图
C
O
N
H
C α
C α
肽 平 面第三节蛋白质的结构
— C— N— 单键具有部分双键性质,
呈反式排列
肽平面由一定的键长,
键角
二面角 Φ,Ψ
相邻肽平面单位的二面角第三节蛋白质的结构
１,二级结构研究内容多肽链本身的折叠方式,肽键间的氢键
２,常见的二级结构：
（ １ ） α－螺旋结构 (α－ helix)（ 3.613-螺旋 ）
螺旋上升一圈为 3.6个氨基酸,沿轴上升
0.54nm
相邻螺旋间形成氢键,取向平行于中心轴
右手螺旋影响因素：一级结构,侧链大小,电荷第三节蛋白质的结构
α－螺旋的三维结构第三节蛋白质的结构第三节蛋白质的结构
（ ２ ） β－折叠结构 (β －
pleated sheet)
要点：
a.长轴平行
b.肽链间肽键形成氢键
c.有平行,反平行之分
β－折叠结构示意图第三节蛋白质的结构
（ ３） β－转角 (β－ turn)及无规则卷曲多肽链中的一段主链骨架以 180° 回转称 β－转角。
（ ４ ） 胶原螺旋结构胶原蛋白常见,由三股螺旋组成的超螺旋结构
β－转角的三种类型第三节蛋白质的结构
（ 5）超二级结构 (supersecondary
structure)
在球状蛋白质中，以相邻的二级结构单元组合在一起，彼此相互作用，形成有规则的、空间上能辨认的二级结构组合体，充当三级结构的构件，称为超二级结构。主要的组合形式有 αα,βαβ、
βββ。
（ 6）结构域 (structural domain)
在超二级结构基础上，组装成几个相对独立的三维实体称为结构域。
第三节蛋白质的结构三,蛋白质的三级结构
１,研究内容：在二级基础上,侧链间的作用
２,作用力：次级键 （ 弱键 ）,主要有盐键,疏水键,氢键,范德华力
３,三级结构共同特点：
（ １ ） 外圆,中空
（ ２ ） 疏水基在内
（ ３ ） 亲水基在外第三节蛋白质的结构维持蛋白质分子构象的化学键
a.离子键 b.氢键 c.疏水键 d.范德华引力 e.二硫键第三节蛋白质的结构肌红蛋白分子的三级结构
A.多肽链主链走向 B,0.2nm分辨率的分子构象第三节蛋白质的结构四,蛋白质的四级结构
１,四级结构：指两条或多条肽链以特殊方式结合成为有生物活性的蛋白质 。
２,亚基 (subunit)：其中每条多肽链称为亚基 。
３,维持四级结构作用力：次级键第三节蛋白质的结构蛋白质三、四级结构示意图第四节 蛋白质的性质一,蛋白质的两性解离及等电点 （ pI）
1,蛋白质是两性电解质在蛋白质分子中,由许多可解离的基团,如末端的氨基,羧基及侧链的咪唑基,胍基,巯基及羟基,也能向酸碱一样解离,因此,蛋白质是多价的两性电解质 。
2,等电点的定义当溶液在某一特定的 pH时,蛋白质以两性离子的形式存在,正负电荷相等,净电荷为零,在电场中不向任何一方移动 。 此时,溶液的 pH称为该蛋白质的等电点 。
第四节 蛋白质的性质
3,等电点的性质
pI与分子中的酸碱性氨基酸的比例有关 。 在等电点时,蛋白质的溶解度最小,其它性质如粘度,渗透压及膨胀性等也都是最小 。
二,蛋白质的胶体性质
蛋白质的直径大小在 1~100nm之间,它的水溶液具有胶体性质 。
影响胶体稳定性的因素：电荷及水化层 。
胶体的形成是有条件的,不稳定的 。
第四节 蛋白质的性质三,蛋白质的沉淀作用蛋白质在溶液中靠水化膜和电荷保持其稳定性,水化膜和电荷一旦被除去,蛋白质就开始粘在一起而形成较大的蛋白质团,最后从溶液中沉淀出来 。
１,盐析法 (salting out)：定义,原理,应用
２,有机溶剂法：定义,原理,注意
３,重金属盐法,pH>pI Pr－ ＋ M＋ →PrM↓
４,生物碱试剂：三氯乙酸,单宁酸,苦味酸,
钨酸等 。
第四节 蛋白质的性质四,蛋白质的变性作用 （ denaturation）
1,定义：天然蛋白质分子在外界因素的作用下,使其理化性质和生物学性质都发生改变这个过程称为变性作用 。
2,实质：是维持蛋白质空间构象的次级键被破坏,是空间结构发生了改变 。 即蛋白质分子多肽链从有规律的排列变成较混乱的松散的排列,但一级结构没有变 。
第四节 蛋白质的性质
3,表现：生物学功能的丧失,物理性质的改变,溶解度降低,失去结晶能力,化学性质的改变,侧链基暴露,易水解 。
4,程度：可逆变性,不可逆变性 （ 热变性 ）
5,变性因素
物理因素：热,紫外线,X-射线,超声波,高压,表面张力,激烈振荡 。
化学因素：酸,碱,有机溶剂,重金属盐,
生物试剂 。
第四节 蛋白质的颜色反应五,蛋白质的颜色反应
