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Enzyme Engineering
酶工程
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第二章 酶学与酶工程
? 第一节 酶的分类、组成、结构特点和作用机制
? 第二节 酶作为催化剂的显著特点
? 第三节 酶抑制作用的概念和分类
? 第四节 可逆抑制作用
? 第五节 不可逆抑制作用
? 第六节 酶抑制剂的应用
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第一节 酶的分类、组成、结构特点和作
用机制
? 一．酶的分类,
? 二．酶的组成和结构特点
? 三．酶的作用机制
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一．酶的分类,
? 1．氧化还原酶
? 2．转移酶
? 3．水解酶
? 4．裂合酶
? 5．异构酶
? 6．连接酶（合成酶）
? 7．核酸酶（催化核酸）
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1．氧化还原酶 (Oxidoreductase)
? 包括脱氢酶 (Dehydrogenase),氧化酶
(Oxidase),过氧化物酶、氧合酶、细胞色素
氧化酶等
C H 3 C H C O O H
O H
N A D + H +C H 3 C C O O H
O
N A D H
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2．转移酶 (Transferase)
? 包括酮醛基转移酶、酰基转移酶、糖苷基转移酶、
含氮基转移酶等
C H 3 C H C O O H
N H 2
H O O C C H 2 C H 2 C C O O H
O
H O O C C H 2 C H 2 C H C O O H
N H 2
C H 3 C C O O H
O
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3．水解酶 (Hydrolase)
? 脂肪酶、糖苷酶、肽酶等，水解酶一般不需辅
酶
H 2 OC O O C H
2 C H 3R R C O O H C H 3 C H 2 O H
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4．裂合酶 (Lyase)
? 这类酶可脱去底物上某一基团留下双键，或可相
反地在双键处加入某一基团。
H O O C C H = C H C O O H H 2 O H O O C C H 2 C H C O O H
O H
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5．异构酶 (Isomerase)
? 此类酶为生物代谢需要对某些物质进行分子
异构化，分别进行外消旋、差向异构、顺反
异构等
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6．连接酶（合成酶） (Ligase or Synthetase)
? 这类酶关系很多生命物质的合成，其特点是需要三磷酸
腺苷等高能磷酸酯作为结合能源，有的还需金属离子辅
助因子。分别形成 C-O键（与蛋白质合成有关）,C-S键
（与脂肪酸合成有关）,C-C键和磷酸酯键。
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7.核酸酶（催化核酸） Ribozyme
? 核酸酶是唯一的非蛋白酶。它是一类特殊的 RNA，能够
催化 RNA分子中的磷酸酯键的水解及其逆反应。
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酶用于生物催化的概况
类别 占总酶比例 % 利用率 %
水解酶 hydrolases 26 65
氧化还原酶
oxidoreductases
27 25
转移酶 transferases 24 5
裂合酶 lyases 12 ~5
异构酶 isomerases 5 ~1
连接酶 ligases 6 ~1
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二．酶的组成和结构特点
? 1,单体酶
? 2,寡聚酶
? 3,多酶复合体
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3,多酶复合体的组成部分
? 辅因子：酶蛋白中非蛋白质部分，它可以是
无机离子也可以是有机化合物。
? 辅酶：有机辅因子与酶蛋白结合松散即为辅
酶。
? 辅基：有机辅因子与酶蛋白结合紧密即为辅
基。
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三．酶的作用机制
? 1,酶的作用过程
? 2,酶与底物的结合模型
? 3,酶的催化作用
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1,酶的作用过程
? 酶的活性部位,
? 是它结合底物和将底物转化为产物的区域，通常是整个
酶分子相当小的部分，它是由在线性多肽中可能相隔很
远的氨基酸残基形成的三维实体。
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2,酶与底物的结合模型
? a,锁和钥匙模型
? b,诱导锲合模型
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a,锁和钥匙模型
退出
b,诱导锲合模型
退出
3,酶的催化作用
? （ 1） 研究方法
? （ 2）影响酶的催化作用
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（ 1） 研究方法
? a.从非酶系统模式获得催化作用规律
? b.从酶的结构与功能研究中得到催化作用机理
的证据。
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（ 2）影响酶的催化作用
? a,广义的酸碱催化
? b,共价催化
? c,邻近效应及定向效应
? d,变形或张力
? e,酶的活性中心为疏水区域
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a,广义的酸碱催化
? 能供给质子的物质即为酸，能接受质子的物
质即为碱
? 例 HA=A-+H+ HA为酸,A-为碱
? 例 HA（酸） +A=AXH（酸催化）
? AXH+B-（碱） =Y+BH+A-（碱催化）
退出
b,共价催化
? 底物与酶以共价方式形成中间物。这种中间
物可以很快转变为活化能大为降低的转变态，
从而提高催化反应速度
退出
b,共价催化
? 亲电试剂：一种试剂具有强烈亲和电子
的原子中心。
? 亲核试剂：就是一种试剂具有强烈供给
电子的原子中心。
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c,邻近效应及定向效应
? 所谓邻近效应就是底物的反应基团与酶的催
化基团越靠近，其反应速度越快。
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d,变形或张力
退出
e,酶的活性中心为疏水区域
酶的活性中心为酶分子的凹穴
此处常为非极性或疏水性的氨基酸残基
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第一节结束
? 酶的分类,
? 酶的组成和结构特点
? 酶的作用机制
氧化还原酶
转移酶
水解酶
裂合酶
异构酶
连接酶
单体酶
寡聚酶
多酶复合体
酶的作用过程
酶与底物的结合模型
酶的催化作用
广义的酸碱催化
共价催化
邻近效应及定向效应
变形或张力
酶的活性中心为疏水区域
锁和钥匙模型
诱导锲合模型
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第一节结束
? 点击返回
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第二节 酶作为催化剂的显著特点
? 一,催化能力
? 二,专一性
? 三, 调节性
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一．催化能力
催化转换数：每个酶分子每分钟催化底物转化的分子数。
一般为 103min-1，碳酸酐酶最高为 3.6* 107min-1
有酶加入比无酶参加反应速度一般要高 107-1013
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二．专一性
? 1．绝对专一,只催化一种底物进行快速反应，
甚至是立体专一性
? 2 相对专一性：基团专一和键专一
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三, 调节性
? 1,酶浓度的调节
? 2 激素调节
? 3,共价修饰调节
? 4,限制性蛋白水解作用与酶活力调控
? 5,抑制剂的调节
? 6,反馈调节
? 7,金属离子和其他小分子化合物的调节
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第二节结束
催化能力
专一性
调节性
酶
作
为
催
化
剂
的
显
著
特
点
绝对专一
相对专一
1,酶浓度的调节
2 激素调节
3,共价修饰调节
4,限制性蛋白水解作用与酶活力调控
5,抑制剂的调节
6,反馈调节
7,金属离子和其他小分子化合物的调节
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第二节结束
? 点击返回
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第三节 酶抑制作用的概念和分类
? 一 概念
? 二 抑制程度的表示
? 三 抑制作用的分类
? 四 抑制作用的定义
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一 概念：能降低酶催化反应速度的因素
? 1,失活作用
? 2,抑制作用
? 3,去激活作用
? 4,阻遏作用
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1,失活作用
? 失活作用是指由于一些物理因素和化学试剂
部分或全部破坏了酶的三维结构，即引起酶
蛋白变性，导致部分或全部丧失活性。
退出
2,抑制作用
? 抑制作用是指在酶不变性的情况下，由于必
需基团或活性中心化学性质的改变而引起的
酶活性的降低或丧失。
退出
3,去激活作用
? 去激活作用，某些酶只有在金属离子存在下
才有活性，去除金属离子也会引起这些酶活
性的降低或丧失。
退出
4,阻遏作用
? 阻遏作用指某些因素（如激素或药物等）使
细胞内酶蛋白的合成减少，反应速度的降低
是由于酶分子数量的减少，每分子酶的催化
效力并无变化,
退出
二．抑制程度的表示
一般用反应速度的变化来表示。若以不加抑制
剂时的反应速度为 Vo，加入抑制剂后的反应
速度为 Vi，则酶的抑制程度有下列几种表示
方法,
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二．抑制程度的表示
? 1,相对活力分数（残余活力分数）
a=Vi/Vo
? 2,相对活力百分数（残余活力百分数）
a%==Vi/Vo*100%
? 3,抑制分数
指被抑制而失去活力的分数 i=1-a=1-Vi/Vo
? 4,抑制百分数
i%=(1-a)*100%==(1-Vi/Vo)*100%
通常所谓抑制率是指抑制分数或 抑制百分数。
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三, 抑制作用的分类
? 不可逆抑制作用（非专一性不可逆抑制作用；专一性不
可逆抑制作用）
? 可逆抑制作用（竞争性抑制作用，非竞争性抑制作用，
反竞争性抑制作用，混合型抑制）
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四, 抑制作用的定义
? 1,不可逆抑制作用
? 2,可逆抑制作用
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1,不可逆抑制作用
? 抑制剂与酶的必需基团以共价键结合而引起酶活性丧失，
不能用透析，超滤或凝胶过滤等物理方法去除抑制剂而
使酶复活者，称为不可逆抑制作用。
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2,可逆抑制作用
? 抑制剂与酶以非共价键结合而引起酶活性的
降低或丧失，能用物理的方 法除去抑制剂而
使酶复活者称为可逆抑制作用。
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五．可逆抑制和不可逆抑制作用的鉴别
? 除了根据上述透析，过滤等物理方法视其能否去除抑制
剂来区别不可逆抑制和可逆抑制作用外，还可以利用下
列两种动力学方法来加鉴别。
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水
酶
水
底物和抑制剂
图 1
一
水
先混合的抑制剂和酶
等量底物
图 2
一
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方法 1
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方法 2
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第三节结束
? 一 概念
? 二 抑制程度的表示
? 三 抑制作用的分类
? 四 抑制作用的动力学方法鉴别
1,失活作用
2,抑制作用
3,去激活作用
4,阻遏作用
1,不可逆抑制作用
2,可逆抑制作用
1,相对活力分数
2,相对活力百分数
3,抑制分数
4,抑制百分数
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第三节结束
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第二章 酶学与酶工程
? 第一节 酶的分类、组成、结构特点和作用机制
? 第二节 酶作为催化剂的显著特点
? 第三节 酶抑制作用的概念和分类
? 第四节 可逆抑制作用
? 第五节 不可逆抑制作用
? 第六节 酶抑制剂的应用
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第一节 酶的分类、组成、结构特点和作
用机制
? 一．酶的分类,
? 二．酶的组成和结构特点
? 三．酶的作用机制
退出
一．酶的分类,
? 1．氧化还原酶
? 2．转移酶
? 3．水解酶
? 4．裂合酶
? 5．异构酶
? 6．连接酶（合成酶）
? 7．核酸酶（催化核酸）
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1．氧化还原酶 (Oxidoreductase)
? 包括脱氢酶 (Dehydrogenase),氧化酶
(Oxidase),过氧化物酶、氧合酶、细胞色素
氧化酶等
C H 3 C H C O O H
O H
N A D + H +C H 3 C C O O H
O
N A D H
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2．转移酶 (Transferase)
? 包括酮醛基转移酶、酰基转移酶、糖苷基转移酶、
含氮基转移酶等
C H 3 C H C O O H
N H 2
H O O C C H 2 C H 2 C C O O H
O
H O O C C H 2 C H 2 C H C O O H
N H 2
C H 3 C C O O H
O
退出
3．水解酶 (Hydrolase)
? 脂肪酶、糖苷酶、肽酶等，水解酶一般不需辅
酶
H 2 OC O O C H
2 C H 3R R C O O H C H 3 C H 2 O H
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4．裂合酶 (Lyase)
? 这类酶可脱去底物上某一基团留下双键，或可相
反地在双键处加入某一基团。
H O O C C H = C H C O O H H 2 O H O O C C H 2 C H C O O H
O H
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5．异构酶 (Isomerase)
? 此类酶为生物代谢需要对某些物质进行分子
异构化，分别进行外消旋、差向异构、顺反
异构等
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6．连接酶（合成酶） (Ligase or Synthetase)
? 这类酶关系很多生命物质的合成，其特点是需要三磷酸
腺苷等高能磷酸酯作为结合能源，有的还需金属离子辅
助因子。分别形成 C-O键（与蛋白质合成有关）,C-S键
（与脂肪酸合成有关）,C-C键和磷酸酯键。
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7.核酸酶（催化核酸） Ribozyme
? 核酸酶是唯一的非蛋白酶。它是一类特殊的 RNA，能够
催化 RNA分子中的磷酸酯键的水解及其逆反应。
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酶用于生物催化的概况
类别 占总酶比例 % 利用率 %
水解酶 hydrolases 26 65
氧化还原酶
oxidoreductases
27 25
转移酶 transferases 24 5
裂合酶 lyases 12 ~5
异构酶 isomerases 5 ~1
连接酶 ligases 6 ~1
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二．酶的组成和结构特点
? 1,单体酶
? 2,寡聚酶
? 3,多酶复合体
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3,多酶复合体的组成部分
? 辅因子：酶蛋白中非蛋白质部分，它可以是
无机离子也可以是有机化合物。
? 辅酶：有机辅因子与酶蛋白结合松散即为辅
酶。
? 辅基：有机辅因子与酶蛋白结合紧密即为辅
基。
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三．酶的作用机制
? 1,酶的作用过程
? 2,酶与底物的结合模型
? 3,酶的催化作用
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1,酶的作用过程
? 酶的活性部位,
? 是它结合底物和将底物转化为产物的区域，通常是整个
酶分子相当小的部分，它是由在线性多肽中可能相隔很
远的氨基酸残基形成的三维实体。
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2,酶与底物的结合模型
? a,锁和钥匙模型
? b,诱导锲合模型
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a,锁和钥匙模型
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b,诱导锲合模型
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3,酶的催化作用
? （ 1） 研究方法
? （ 2）影响酶的催化作用
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（ 1） 研究方法
? a.从非酶系统模式获得催化作用规律
? b.从酶的结构与功能研究中得到催化作用机理
的证据。
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（ 2）影响酶的催化作用
? a,广义的酸碱催化
? b,共价催化
? c,邻近效应及定向效应
? d,变形或张力
? e,酶的活性中心为疏水区域
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a,广义的酸碱催化
? 能供给质子的物质即为酸，能接受质子的物
质即为碱
? 例 HA=A-+H+ HA为酸,A-为碱
? 例 HA（酸） +A=AXH（酸催化）
? AXH+B-（碱） =Y+BH+A-（碱催化）
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b,共价催化
? 底物与酶以共价方式形成中间物。这种中间
物可以很快转变为活化能大为降低的转变态，
从而提高催化反应速度
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b,共价催化
? 亲电试剂：一种试剂具有强烈亲和电子
的原子中心。
? 亲核试剂：就是一种试剂具有强烈供给
电子的原子中心。
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c,邻近效应及定向效应
? 所谓邻近效应就是底物的反应基团与酶的催
化基团越靠近，其反应速度越快。
退出
d,变形或张力
退出
e,酶的活性中心为疏水区域
酶的活性中心为酶分子的凹穴
此处常为非极性或疏水性的氨基酸残基
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第一节结束
? 酶的分类,
? 酶的组成和结构特点
? 酶的作用机制
氧化还原酶
转移酶
水解酶
裂合酶
异构酶
连接酶
单体酶
寡聚酶
多酶复合体
酶的作用过程
酶与底物的结合模型
酶的催化作用
广义的酸碱催化
共价催化
邻近效应及定向效应
变形或张力
酶的活性中心为疏水区域
锁和钥匙模型
诱导锲合模型
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第二节 酶作为催化剂的显著特点
? 一,催化能力
? 二,专一性
? 三, 调节性
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一．催化能力
催化转换数：每个酶分子每分钟催化底物转化的分子数。
一般为 103min-1，碳酸酐酶最高为 3.6* 107min-1
有酶加入比无酶参加反应速度一般要高 107-1013
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二．专一性
? 1．绝对专一,只催化一种底物进行快速反应，
甚至是立体专一性
? 2 相对专一性：基团专一和键专一
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三, 调节性
? 1,酶浓度的调节
? 2 激素调节
? 3,共价修饰调节
? 4,限制性蛋白水解作用与酶活力调控
? 5,抑制剂的调节
? 6,反馈调节
? 7,金属离子和其他小分子化合物的调节
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第二节结束
催化能力
专一性
调节性
酶
作
为
催
化
剂
的
显
著
特
点
绝对专一
相对专一
1,酶浓度的调节
2 激素调节
3,共价修饰调节
4,限制性蛋白水解作用与酶活力调控
5,抑制剂的调节
6,反馈调节
7,金属离子和其他小分子化合物的调节
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第三节 酶抑制作用的概念和分类
? 一 概念
? 二 抑制程度的表示
? 三 抑制作用的分类
? 四 抑制作用的定义
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一 概念：能降低酶催化反应速度的因素
? 1,失活作用
? 2,抑制作用
? 3,去激活作用
? 4,阻遏作用
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1,失活作用
? 失活作用是指由于一些物理因素和化学试剂
部分或全部破坏了酶的三维结构，即引起酶
蛋白变性，导致部分或全部丧失活性。
退出
2,抑制作用
? 抑制作用是指在酶不变性的情况下，由于必
需基团或活性中心化学性质的改变而引起的
酶活性的降低或丧失。
退出
3,去激活作用
? 去激活作用，某些酶只有在金属离子存在下
才有活性，去除金属离子也会引起这些酶活
性的降低或丧失。
退出
4,阻遏作用
? 阻遏作用指某些因素（如激素或药物等）使
细胞内酶蛋白的合成减少，反应速度的降低
是由于酶分子数量的减少，每分子酶的催化
效力并无变化,
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二．抑制程度的表示
一般用反应速度的变化来表示。若以不加抑制
剂时的反应速度为 Vo，加入抑制剂后的反应
速度为 Vi，则酶的抑制程度有下列几种表示
方法,
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二．抑制程度的表示
? 1,相对活力分数（残余活力分数）
a=Vi/Vo
? 2,相对活力百分数（残余活力百分数）
a%==Vi/Vo*100%
? 3,抑制分数
指被抑制而失去活力的分数 i=1-a=1-Vi/Vo
? 4,抑制百分数
i%=(1-a)*100%==(1-Vi/Vo)*100%
通常所谓抑制率是指抑制分数或 抑制百分数。
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三, 抑制作用的分类
? 不可逆抑制作用（非专一性不可逆抑制作用；专一性不
可逆抑制作用）
? 可逆抑制作用（竞争性抑制作用，非竞争性抑制作用，
反竞争性抑制作用，混合型抑制）
退出
四, 抑制作用的定义
? 1,不可逆抑制作用
? 2,可逆抑制作用
退出
1,不可逆抑制作用
? 抑制剂与酶的必需基团以共价键结合而引起酶活性丧失，
不能用透析，超滤或凝胶过滤等物理方法去除抑制剂而
使酶复活者，称为不可逆抑制作用。
退出
2,可逆抑制作用
? 抑制剂与酶以非共价键结合而引起酶活性的
降低或丧失，能用物理的方 法除去抑制剂而
使酶复活者称为可逆抑制作用。
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五．可逆抑制和不可逆抑制作用的鉴别
? 除了根据上述透析，过滤等物理方法视其能否去除抑制
剂来区别不可逆抑制和可逆抑制作用外，还可以利用下
列两种动力学方法来加鉴别。
退出
水
酶
水
底物和抑制剂
图 1
一
水
先混合的抑制剂和酶
等量底物
图 2
一
退出
方法 1
退出
方法 2
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第三节结束
? 一 概念
? 二 抑制程度的表示
? 三 抑制作用的分类
? 四 抑制作用的动力学方法鉴别
1,失活作用
2,抑制作用
3,去激活作用
4,阻遏作用
1,不可逆抑制作用
2,可逆抑制作用
1,相对活力分数
2,相对活力百分数
3,抑制分数
4,抑制百分数
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