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Enzyme Engineering
酶工程
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第三章 固定化酶
? 第一节 概述
? 第二节 固定化酶的性质及其影响因素
? 第三节 固定化酶的制备
? 第四节 固定化细胞
? 第五节 固定化辅酶和原生质体
? 第六节 酶反应器和固定化酶（细胞）
的应用
退出
生物催化剂
细胞 酶
非生长 生长 可溶 固定化
悬浮 固定化 连续
间歇
吸附 包埋 交联 化学连续
材料 膜固定
酶液
凝胶
吸附
化学连接物
固定化
再循环系统
凝胶
吸附
连续
半连续
分批
间歇
连续
活塞模式
搅拌连续反应器
间歇
连续
活塞模式
搅拌连续反应器
第一节 概述
图 6-1 生物催化剂作用方式示意
固定化酶的发展史
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什么是固定化酶？
水溶性酶 水不溶性载体
水不溶性酶
（固定化酶）
固定化技术
退出
第一节 概述
二,固定化酶的优缺点
? 多次使用
? 可以装塔连续反应
? 优点,纯化简单
? 提高产物质量
? 应用范围广
? 缺点,首次投入成本高
? 大分子底物较困难
退出
第一节结束
? 点击返回
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第二节 固定化酶的性质及其影响因素
? 一,影响固定化酶性质的因素
? 二,固定化后酶性质的变化
? 三,评价固定化酶的指标
退出
一,影响固定化酶性质的因素
1,酶本身的变化，主要是由于活性中
心的氨基酸残基、高级结构和电荷状
态等发生了变化。
退出
一,影响固定化酶性质的因素
2,载体的影响
? （ 1） 分配效应
? （ 2） 空间障碍效应
? （ 3） 扩散限制效应
3,固定化方法的影响
退出
二,固定化后酶性质的变化
? 1,固定化对酶活性的影响：酶活性下降，反
应速度下降
? 原因,酶结构的变化
? 空间位阻
退出
二,固定化酶的性质
2,固定化对酶稳定性的影响
? （ 1） 操作稳定性提高
? （ 2） 贮存稳定性比游离酶大多数提高。
? (3 ) 对热稳定性，大多数升高，有些反而降低。
? (4 ) 对分解酶的稳定性提高。
? （ 5） 对变性剂的耐受力升高
退出
2,固定化后酶稳定性提高的原因,
? a,固定化后酶分子与载体多点连接。
? b,酶活力的释放是缓慢的。
? c,抑制自降解，提高了酶稳定性。
退出
3,pH的变化
? PH对酶活性的影响,
? （ 1） 改变酶的空间构象
? （ 2）影响酶的催化基团的解离
? （ 3）影响酶的结合基团的解离
? （ 4）改变底物的解离状态，酶与底物不能结合
或结合后不能生成产物。
退出
pH对固定化酶的影响
? 1） 载体带负电荷,pH向碱性方向移动。
? 微环境 是指在固定化酶附近的局部环境，而把主体溶液称为
宏观环境。
退出
3,pH的变化
? 载体带正电荷,pH向酸性方向移动。
? （ 2）产物性质对体系 pH的影响
? 催化反应的产物为酸性时，固定化酶的 pH值比游离酶的
pH值高；反之则低
退出
4,最适温度变化
? 一般与游离酶差不多，但有些会有较明显的变化。
? 5,底物特异性变化
? 作用于低分子底物的酶 特异性没有明显变化
? 既可作用于低分子底物又可作用于大分子低物的酶
特异性往往会变化。
退出
6,米氏常数 Km的变化,Km值随载体
性质变化
? （ 1） 载体与底物带相同电荷,Km’>Km 固定化酶降低了
酶的亲和力。
? （ 2） 载体与底物电荷相反，静电作用,Km'<Km
退出
三,评价固定化酶的指标,
? 1,酶活定义（ IU)：在特定条件下，每一分钟催化一个
微摩尔底物转化为产物的酶量定义为 1个酶活单位。
? 1Kat=1mol/s=60mol/min=60*106umol/min
? =6*106IU
? 2,酶比活定义（游离）：每毫克酶蛋白或酶 RNA（ DNA)
所具有的酶活力单位
退出
三,评价固定化酶的指标,
? 1,固定化酶的比活,每（克）干固定化酶所具有的酶
活力单位。
? 或：单位面积（ cm2）的酶活力单位表示
（酶膜、酶管、酶板）。
? 2,操作半衰期, 衡量稳定性的指标。
连续测活条件下固定化酶活力下降为最初活力一半所需
要的时间（ t1/2）
退出
三,评价固定化酶的指标,
? 3,
? 4,
? 或称偶联效率，活力保留百分数。
? 5.相对酶活力,具有相同酶蛋白（或 RNA）量的固定化酶活力与
游离酶活力的比值称为相对酶活力
?
退出
四 固定化酶的活力测定方法介绍
? 1,振荡测定法,
? 2,酶柱测定法,
退出
四 固定化酶的活力测定方法介绍
? 3,连续测定法
? 利用连续分光光度法等测定方法可以对固定化酶
反应液进行连续测定，从而测定固定化酶的酶活
力。
?
退出
第二节
固定化酶的性质及其影响因素提要
? 影响固定化酶性质的因
素
? 固定化酶的性质
? 评价固定化酶的指标
酶本身的变化
载体的影响
固定化对酶活性的影响
固定化对酶稳定性的影响
最适 pH的变化
最适温度变化
底物特异性与游离酶不同
米氏常数 Km的变化
评价指标
活力测定方法
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第二节结束
? 点击返回
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第三节 固定化酶的制备
? 一,一般方法及特点
? 二,酶的固定化方法
退出
一,一般方法及特点
关键在于选择适当的固定化方法和必要的载体
以及稳定性研究、改进。
1,四大类方法,
? 吸附法（包括电吸附法）
? 结合法（无机多孔材料）
? 交联法（双功能试剂）
? 包埋法（微胶囊法）
退出
各类固定化方法的特点比较,
比较项目 吸附法 结合法 交联法 包埋法
物理吸附,共价键结合 离子键结合
制备难易 易 难 易 较难 较难
固定化程度 弱 强 中等 强 强
活力回收率 较高 低 高 中等 高
载体再生 可能 不可能 可能 不可能 不可能
费用 低 高 低 中等 低
底物专一性 不变 可变 不变 可变 不变
适用性 酶源多 较广 广泛 较广 小分子底物,药用酶
退出
2,选择方法依据,
? （ 1） 酶的性质
? （ 2） 载体的性质
? （ 3） 制备方法的选择
退出
3,固定化后酶的考察项目,
? （ 1） 测定固定化酶的活力，以确定固定化过
? 程的活力回收率。
? （ 2） 考察固定化酶稳定性
? （ 2） 考察固定化酶最适反应条件
退出
二,酶的固定化方法
? （一） 吸附法
? （二）结合法
? （三）交联法
? （四） 包埋法（ entrapping method）
退出
（一） 吸附法
? 1,物理吸附,利用各种固体吸附剂将酶或含酶菌体
吸附在其表面上。
?
选择载体的原则
（ 1）要有巨大的比表面积
（ 2） 要有活泼的表面
（ 3） 便于装柱进行连续反应。
退出
（二）结合法
? 1 离子键结合法
? 2 共价键结合法 ☆
退出
1 离子键结合法
? 概念
? 常用载体,DEAE-纤维素,DEAE-葡聚糖凝胶
? 使用注意, pH、离子强度、温度
退出
2 共价键结合法
? （ 1）概念
? （ 2）可以形成共价键的基团,游离氨基,游离羧基,
巯基,咪唑基,酚基,羟基,甲硫基,吲哚基，二硫
键
? （ 3）常用载体：天然高分子、人工合成的高聚物、无机
载体
退出
共价键结合法制备固定化酶的, 通式,
? 首先载体上引进活泼基团
? 关键
? 然后活化该活泼基团
? 最后此活泼基团再与酶分子上某一基团形成共价键
退出
（ 4）载体活化的方法
? A．重氮法
? B．叠氮法
? C．烷基化反应法
? D．硅烷化法
? E．溴化氰法
退出
A．重氮法
? 反应示意式如下
退出
A．重氮法
? 目前在我们国内用的较多的载体是对氨基苯
磺酰乙基（ ABSE）纤维素、琼脂糖，葡聚糖
凝胶和琼脂等
? 该方法需要载体具有芳香族氨基
退出
A．重氮法
? 反应式及原理
退出
B 叠氮法
? 例
? 用羧甲基纤维素叠氮衍生物制备固定化胰蛋白
酶，步骤如下,
? ⑴ 酯化
? ⑵ 肼解
? ⑶ 叠氮化
? (4) 偶联
退出
B 叠氮法
? 对含有羧机基的载体，与肼基作用生成含有酰肼基团的载体，再与
亚硝酸活化，生成叠氮化合物。最后于酶偶联
退出
C．烷基化反应法
? 含羟基的载体可用三氯三嗪等多卤代物进行活化，
形成含有卤素基团的活化载体。
退出
D．硅烷化法
? 多孔玻璃特点,
? ①机械强度好，表面积大。
? ②耐有机溶剂和微生物破坏。载体可以再生，
寿命长等。
退出
D．硅烷化法
? 一般常用的载体：多孔玻璃，多孔陶瓷。
退出
D．硅烷化法
退出
D．硅烷化法
退出
D．硅烷化法
退出
E,溴化氰法
? 本方法主要用溴化氰（ CNBr）活化多糖类物质。如纤维
素、葡聚糖、琼脂糖等，其中以琼脂糖为载体的占多数
（大孔网状结构）。用溴化氰法活化琼脂糖制备得到的
固定化酶目前使用很广，特别用作亲和层析，有着良好
的性能。
退出
E,溴化氰法
退出
（三）交联法
? 借助双功能试剂使酶分子之间发生交联作用，
制成网状结构的固定化酶的方法称为交联法。
也可用于含酶菌体或菌体碎片的固定化。
退出
（三）交联法常用试剂
? 常用试剂：戊二醛、异氰酸酯,N,N’乙烯马来亚胺、双
重氮联苯胺等。应用最广泛的是戊二醛，它两个醛基都
可以与酶或蛋白质的游离氨基形成席夫碱 (shiff)
退出
（三）交联法的形式
? 交联法有 2种形式,酶直接交联法
? 酶辅助蛋白交联
? 双重固定法
（ 1） 吸附交联法
? （ 2） 交联包埋法
退出
酶直接交联法
? 在酶液中加入适量多功能试剂，使其形成不溶性衍生物。
固定化依赖酶与试剂的浓度、溶液 pH和离子强度、温度
和反应时间之间的平衡。
退出
酶辅助蛋白交联
? 为避免分子内交联和在交联过程中因化学修饰而引起酶
失活，可使用第二个 "载体 "蛋白质（即辅助蛋白质，如白
蛋白、明胶、血红蛋白等）来增加蛋白质浓度，使酶与
惰性蛋白质共交联。
退出
（ 1） 吸附交联法
? 先将酶吸附在硅胶、皂土、氧化铝、球状酚醛树脂或其
他大孔型离子交换树脂上，再用戊二醛等双功能试剂交
联。用此法所得固定化酶也可称为壳状固定化酶。
退出
（ 2）交联包埋法
? 把酶液和双功能试剂（戊二醛）凝结成颗粒很细的集合
体，然后用高分子或多糖一类物质进行包埋成颗粒。这
样避免颗粒太细的缺点，同时制得的固定化酶稳定性好。
退出
（四） 包埋法（ entrapping method）
? 定义：将酶或含酶菌体包埋在各种多孔载体
中，使酶固定化的方法称为包埋法。
退出
（四） 包埋法
? 包埋法分为网格型和微囊型
? 1．网格型
? 2．微囊型
退出
1．网格型
? (1) 概念 将酶或含酶菌体包埋在凝胶细微网格
中，制成一定形状的固定化酶，称为网格型
包埋法。也称为凝胶包埋法
退出
2．微囊型包埋法
? 是将酶包埋在各种高分子聚合物制成的小球内，制
成固定化酶。由于固定化形成的酶小球直径一般只
有几微米至几百微米，所以也称为微囊化法。
退出
微囊化法制备固定化酶有两种方法
? ① 界面沉淀法
? ②界面聚合法
退出
① 界面沉淀法
? 这是一种简单的物理法，它是利用某些高聚物在水相和
有机相的界面上溶解度较低而形成的皮膜将酶包埋。
退出
② 界面聚合法
? 是用化学手段制备微囊的方法。利用油水界
面上发生聚合反应形成聚合体而将酶包裹起
来。
退出
② 界面聚合法
退出
固定化酶方法研究热点
? 1 热处理法,
? 2 结晶法,
? 3 分散法,
退出
第三节提要
? 一般方法及特点
? 酶的固定化方法
吸附法
结合法
交联法
包埋法
退出
第三节结束
? 点击返回
Enzyme Engineering
酶工程
退出
第三章 固定化酶
? 第一节 概述
? 第二节 固定化酶的性质及其影响因素
? 第三节 固定化酶的制备
? 第四节 固定化细胞
? 第五节 固定化辅酶和原生质体
? 第六节 酶反应器和固定化酶（细胞）
的应用
退出
生物催化剂
细胞 酶
非生长 生长 可溶 固定化
悬浮 固定化 连续
间歇
吸附 包埋 交联 化学连续
材料 膜固定
酶液
凝胶
吸附
化学连接物
固定化
再循环系统
凝胶
吸附
连续
半连续
分批
间歇
连续
活塞模式
搅拌连续反应器
间歇
连续
活塞模式
搅拌连续反应器
第一节 概述
图 6-1 生物催化剂作用方式示意
固定化酶的发展史
退出
什么是固定化酶？
水溶性酶 水不溶性载体
水不溶性酶
（固定化酶）
固定化技术
退出
第一节 概述
二,固定化酶的优缺点
? 多次使用
? 可以装塔连续反应
? 优点,纯化简单
? 提高产物质量
? 应用范围广
? 缺点,首次投入成本高
? 大分子底物较困难
退出
第一节结束
? 点击返回
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第二节 固定化酶的性质及其影响因素
? 一,影响固定化酶性质的因素
? 二,固定化后酶性质的变化
? 三,评价固定化酶的指标
退出
一,影响固定化酶性质的因素
1,酶本身的变化，主要是由于活性中
心的氨基酸残基、高级结构和电荷状
态等发生了变化。
退出
一,影响固定化酶性质的因素
2,载体的影响
? （ 1） 分配效应
? （ 2） 空间障碍效应
? （ 3） 扩散限制效应
3,固定化方法的影响
退出
二,固定化后酶性质的变化
? 1,固定化对酶活性的影响：酶活性下降，反
应速度下降
? 原因,酶结构的变化
? 空间位阻
退出
二,固定化酶的性质
2,固定化对酶稳定性的影响
? （ 1） 操作稳定性提高
? （ 2） 贮存稳定性比游离酶大多数提高。
? (3 ) 对热稳定性，大多数升高，有些反而降低。
? (4 ) 对分解酶的稳定性提高。
? （ 5） 对变性剂的耐受力升高
退出
2,固定化后酶稳定性提高的原因,
? a,固定化后酶分子与载体多点连接。
? b,酶活力的释放是缓慢的。
? c,抑制自降解，提高了酶稳定性。
退出
3,pH的变化
? PH对酶活性的影响,
? （ 1） 改变酶的空间构象
? （ 2）影响酶的催化基团的解离
? （ 3）影响酶的结合基团的解离
? （ 4）改变底物的解离状态，酶与底物不能结合
或结合后不能生成产物。
退出
pH对固定化酶的影响
? 1） 载体带负电荷,pH向碱性方向移动。
? 微环境 是指在固定化酶附近的局部环境，而把主体溶液称为
宏观环境。
退出
3,pH的变化
? 载体带正电荷,pH向酸性方向移动。
? （ 2）产物性质对体系 pH的影响
? 催化反应的产物为酸性时，固定化酶的 pH值比游离酶的
pH值高；反之则低
退出
4,最适温度变化
? 一般与游离酶差不多，但有些会有较明显的变化。
? 5,底物特异性变化
? 作用于低分子底物的酶 特异性没有明显变化
? 既可作用于低分子底物又可作用于大分子低物的酶
特异性往往会变化。
退出
6,米氏常数 Km的变化,Km值随载体
性质变化
? （ 1） 载体与底物带相同电荷,Km’>Km 固定化酶降低了
酶的亲和力。
? （ 2） 载体与底物电荷相反，静电作用,Km'<Km
退出
三,评价固定化酶的指标,
? 1,酶活定义（ IU)：在特定条件下，每一分钟催化一个
微摩尔底物转化为产物的酶量定义为 1个酶活单位。
? 1Kat=1mol/s=60mol/min=60*106umol/min
? =6*106IU
? 2,酶比活定义（游离）：每毫克酶蛋白或酶 RNA（ DNA)
所具有的酶活力单位
退出
三,评价固定化酶的指标,
? 1,固定化酶的比活,每（克）干固定化酶所具有的酶
活力单位。
? 或：单位面积（ cm2）的酶活力单位表示
（酶膜、酶管、酶板）。
? 2,操作半衰期, 衡量稳定性的指标。
连续测活条件下固定化酶活力下降为最初活力一半所需
要的时间（ t1/2）
退出
三,评价固定化酶的指标,
? 3,
? 4,
? 或称偶联效率，活力保留百分数。
? 5.相对酶活力,具有相同酶蛋白（或 RNA）量的固定化酶活力与
游离酶活力的比值称为相对酶活力
?
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四 固定化酶的活力测定方法介绍
? 1,振荡测定法,
? 2,酶柱测定法,
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四 固定化酶的活力测定方法介绍
? 3,连续测定法
? 利用连续分光光度法等测定方法可以对固定化酶
反应液进行连续测定，从而测定固定化酶的酶活
力。
?
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第二节
固定化酶的性质及其影响因素提要
? 影响固定化酶性质的因
素
? 固定化酶的性质
? 评价固定化酶的指标
酶本身的变化
载体的影响
固定化对酶活性的影响
固定化对酶稳定性的影响
最适 pH的变化
最适温度变化
底物特异性与游离酶不同
米氏常数 Km的变化
评价指标
活力测定方法
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第二节结束
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第三节 固定化酶的制备
? 一,一般方法及特点
? 二,酶的固定化方法
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一,一般方法及特点
关键在于选择适当的固定化方法和必要的载体
以及稳定性研究、改进。
1,四大类方法,
? 吸附法（包括电吸附法）
? 结合法（无机多孔材料）
? 交联法（双功能试剂）
? 包埋法（微胶囊法）
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各类固定化方法的特点比较,
比较项目 吸附法 结合法 交联法 包埋法
物理吸附,共价键结合 离子键结合
制备难易 易 难 易 较难 较难
固定化程度 弱 强 中等 强 强
活力回收率 较高 低 高 中等 高
载体再生 可能 不可能 可能 不可能 不可能
费用 低 高 低 中等 低
底物专一性 不变 可变 不变 可变 不变
适用性 酶源多 较广 广泛 较广 小分子底物,药用酶
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2,选择方法依据,
? （ 1） 酶的性质
? （ 2） 载体的性质
? （ 3） 制备方法的选择
退出
3,固定化后酶的考察项目,
? （ 1） 测定固定化酶的活力，以确定固定化过
? 程的活力回收率。
? （ 2） 考察固定化酶稳定性
? （ 2） 考察固定化酶最适反应条件
退出
二,酶的固定化方法
? （一） 吸附法
? （二）结合法
? （三）交联法
? （四） 包埋法（ entrapping method）
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（一） 吸附法
? 1,物理吸附,利用各种固体吸附剂将酶或含酶菌体
吸附在其表面上。
?
选择载体的原则
（ 1）要有巨大的比表面积
（ 2） 要有活泼的表面
（ 3） 便于装柱进行连续反应。
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（二）结合法
? 1 离子键结合法
? 2 共价键结合法 ☆
退出
1 离子键结合法
? 概念
? 常用载体,DEAE-纤维素,DEAE-葡聚糖凝胶
? 使用注意, pH、离子强度、温度
退出
2 共价键结合法
? （ 1）概念
? （ 2）可以形成共价键的基团,游离氨基,游离羧基,
巯基,咪唑基,酚基,羟基,甲硫基,吲哚基，二硫
键
? （ 3）常用载体：天然高分子、人工合成的高聚物、无机
载体
退出
共价键结合法制备固定化酶的, 通式,
? 首先载体上引进活泼基团
? 关键
? 然后活化该活泼基团
? 最后此活泼基团再与酶分子上某一基团形成共价键
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（ 4）载体活化的方法
? A．重氮法
? B．叠氮法
? C．烷基化反应法
? D．硅烷化法
? E．溴化氰法
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A．重氮法
? 反应示意式如下
退出
A．重氮法
? 目前在我们国内用的较多的载体是对氨基苯
磺酰乙基（ ABSE）纤维素、琼脂糖，葡聚糖
凝胶和琼脂等
? 该方法需要载体具有芳香族氨基
退出
A．重氮法
? 反应式及原理
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B 叠氮法
? 例
? 用羧甲基纤维素叠氮衍生物制备固定化胰蛋白
酶，步骤如下,
? ⑴ 酯化
? ⑵ 肼解
? ⑶ 叠氮化
? (4) 偶联
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B 叠氮法
? 对含有羧机基的载体，与肼基作用生成含有酰肼基团的载体，再与
亚硝酸活化，生成叠氮化合物。最后于酶偶联
退出
C．烷基化反应法
? 含羟基的载体可用三氯三嗪等多卤代物进行活化，
形成含有卤素基团的活化载体。
退出
D．硅烷化法
? 多孔玻璃特点,
? ①机械强度好，表面积大。
? ②耐有机溶剂和微生物破坏。载体可以再生，
寿命长等。
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D．硅烷化法
? 一般常用的载体：多孔玻璃，多孔陶瓷。
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D．硅烷化法
退出
D．硅烷化法
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D．硅烷化法
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E,溴化氰法
? 本方法主要用溴化氰（ CNBr）活化多糖类物质。如纤维
素、葡聚糖、琼脂糖等，其中以琼脂糖为载体的占多数
（大孔网状结构）。用溴化氰法活化琼脂糖制备得到的
固定化酶目前使用很广，特别用作亲和层析，有着良好
的性能。
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E,溴化氰法
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（三）交联法
? 借助双功能试剂使酶分子之间发生交联作用，
制成网状结构的固定化酶的方法称为交联法。
也可用于含酶菌体或菌体碎片的固定化。
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（三）交联法常用试剂
? 常用试剂：戊二醛、异氰酸酯,N,N’乙烯马来亚胺、双
重氮联苯胺等。应用最广泛的是戊二醛，它两个醛基都
可以与酶或蛋白质的游离氨基形成席夫碱 (shiff)
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（三）交联法的形式
? 交联法有 2种形式,酶直接交联法
? 酶辅助蛋白交联
? 双重固定法
（ 1） 吸附交联法
? （ 2） 交联包埋法
退出
酶直接交联法
? 在酶液中加入适量多功能试剂，使其形成不溶性衍生物。
固定化依赖酶与试剂的浓度、溶液 pH和离子强度、温度
和反应时间之间的平衡。
退出
酶辅助蛋白交联
? 为避免分子内交联和在交联过程中因化学修饰而引起酶
失活，可使用第二个 "载体 "蛋白质（即辅助蛋白质，如白
蛋白、明胶、血红蛋白等）来增加蛋白质浓度，使酶与
惰性蛋白质共交联。
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（ 1） 吸附交联法
? 先将酶吸附在硅胶、皂土、氧化铝、球状酚醛树脂或其
他大孔型离子交换树脂上，再用戊二醛等双功能试剂交
联。用此法所得固定化酶也可称为壳状固定化酶。
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（ 2）交联包埋法
? 把酶液和双功能试剂（戊二醛）凝结成颗粒很细的集合
体，然后用高分子或多糖一类物质进行包埋成颗粒。这
样避免颗粒太细的缺点，同时制得的固定化酶稳定性好。
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（四） 包埋法（ entrapping method）
? 定义：将酶或含酶菌体包埋在各种多孔载体
中，使酶固定化的方法称为包埋法。
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（四） 包埋法
? 包埋法分为网格型和微囊型
? 1．网格型
? 2．微囊型
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1．网格型
? (1) 概念 将酶或含酶菌体包埋在凝胶细微网格
中，制成一定形状的固定化酶，称为网格型
包埋法。也称为凝胶包埋法
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2．微囊型包埋法
? 是将酶包埋在各种高分子聚合物制成的小球内，制
成固定化酶。由于固定化形成的酶小球直径一般只
有几微米至几百微米，所以也称为微囊化法。
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微囊化法制备固定化酶有两种方法
? ① 界面沉淀法
? ②界面聚合法
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① 界面沉淀法
? 这是一种简单的物理法，它是利用某些高聚物在水相和
有机相的界面上溶解度较低而形成的皮膜将酶包埋。
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② 界面聚合法
? 是用化学手段制备微囊的方法。利用油水界
面上发生聚合反应形成聚合体而将酶包裹起
来。
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② 界面聚合法
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固定化酶方法研究热点
? 1 热处理法,
? 2 结晶法,
? 3 分散法,
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第三节提要
? 一般方法及特点
? 酶的固定化方法
吸附法
结合法
交联法
包埋法
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第三节结束
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