目 录
Enzyme
第三章 酶授课教师 齐元麟目 录
生物体内的新陈代谢是一切生命活动的基础。新陈代谢是由无数的复杂的化学反应组成的，这些化学反应几乎都是在特异的 生物催化剂 --酶 的驱动下进行的。没有酶就没有生命。
定义：酶是由 活细胞 产生的，具有 催化 功能的生物大分子物质，其化学本质绝大部分为 蛋白质,少数为 核酸 （核酶、脱氧核酶）。
目 录酶学研究简史
公元前两千多年,我国已有酿酒记载 。
一百余年前,Pasteur认为发酵是酵母细胞生命活动的结果 。
1877年,Kuhne首次提出 Enzyme一词 。
1897年,Buchner兄弟用不含细胞的酵母提取液,实现了发酵 。
1926年,Sumner首次从刀豆中提纯出脲酶结晶 。 证实酶的 蛋白质本质,获 1946年诺贝尔奖 。
1982年,Cech首次发现 RNA也具有酶的催化活性,提出 核酶
(ribozyme)的概念 。 Cech等获得 1989年诺贝尔化学奖 。
1995年,Jack W.Szostak研究室首先报道了具有 DNA连接酶活性 DNA片段,称为 脱氧核酶 (deoxyribozyme)。
目 录酶的催化特点
(一 ) 酶与一般催化剂的共性
1,本身反应前后无变化酶与一般催化剂一样，在化学反应前后都没有质和量的改变。
2,不改变化学反应平衡常数酶只催化热力学允许的化学反应，只能加速可逆反应的进程，而不改变反应的平衡点，作用是缩短反应达到平衡所需的时间。
3,降低反应的活化能活化能指的是在一定条件下，能使 l摩尔底物全部进入活化态所需要的自由能 (卡／摩尔 )。
目 录反应总能量改变非催化反应活化能酶促反应活化能一般催化剂催化反应的活化能能量反 应 过 程底物产物酶促反应活化能的改变活化能,底物分子从初态转变到活化态所需的能量 。
目 录
（二）酶的催化特性
1,高度的催化效率酶催化效率比非催化反应高 108 — 1020倍；比一般催化剂高 107 — 1013倍。
如：碳酸酐酶，每摩尔每分钟能转化 3,5× 107摩尔底物或每秒钟 6× 105摩尔底物。
目 录
2.高度专一性作为一种生物催化剂，酶对其作用的底物有一定的要求，即一种酶只作用于一种或一类特定的底物。
酶的专一性分为两大类：
绝对特异性 (absolute specificity),只能作用于特定结构的底物，进行一种专一的反应，生成一种特定结构的产物。
相对特异性 (relative specificity),作用于一类化合物或一种化学键。
立体结构特异性 (stereo specificity),作用于立体异构体中的一种。
目 录
乳酸脱氢酶的 底物和酶的三点附着 （ tree-point
attachment）理论。 D(-)乳酸由于 -OH,-COOH的位置正好相反，因此造成与酶的的三个基团不能完成结合，故而不能受酶的催化。
目 录
3．高度的不稳定性，酶易失活多数酶是蛋白质。决定酶的作用条件一般应在 温和 的条件下，如中性 pH、常温和常压下进行。
强酸、强碱、高温条件下易使酶失去活性。
目 录
4．酶的催化活性的可调节性酶促反应受多种因素的调控，以适应机体对不断变化的内外环境和生命活动的需要。其中包括三方面的调节。
对酶生成与降解量的调节
酶催化效力的调节
通过改变底物浓度对酶进行调节等目 录第一节酶的分子结构与功能
The Molecular Structure and Function
of Enzyme
目 录酶的不同形式
单体酶 (monomeric enzyme),仅具有三级结构的酶。
寡聚酶 (oligomeric enzyme),由多个相同或不同亚基以非共价键连接组成的酶。
多酶体系 (multienzyme system),由几种不同功能的酶彼此聚合形成的多酶复合物。
多功能酶 (multifunctional enzyme)或串联酶 (tandem
enzyme),一些多酶体系在进化过程中由于基因的融合，多种不同催化功能存在于一条多肽链中，这类酶称为多功能酶。
目 录一,酶的分子组成蛋白质部分：酶蛋白 (apoenzyme)
辅助因子
(cofactor) 金属离子小分子有机化合物结合酶（全酶 )
(holoenzyme)
结合酶 (conjugated enzyme)
单纯酶 (simple enzyme)
决定反应的特异性及其催化机制决定反应的性质和反应类型目 录辅助因子分类
（按其 与酶蛋白结合的紧密程度 ）
辅酶 (coenzyme):
与酶蛋白结合 疏松，可用 透析或超滤的方法除去。
辅基 (prosthetic group):
与酶蛋白结合 紧密，不能用 透析或超滤的方法除去 。
目 录
金属酶 (metalloenzyme)
金属离子与酶结合紧密，提取过程中不易丢失。
金属激活酶 (metal-activated enzyme)
金属离子为酶的活性所必需，但与酶的结合不甚紧密。
目 录
金属离子的作用稳定酶的构象；
参与催化反应，传递电子；
在酶与底物间起桥梁作用；
中和阴离子，降低反应中的静电斥力等。
小分子有机化合物的作用在反应中起运载体的作用，传递电子、
质子或其它基团。主要为水溶性的 B族维生素参与组成。
目 录小分子有机化合物在催化中的作用尼克酰胺（维生素 PP 之一）
尼克酰胺（维生素 PP 之一）
维生素 B
2
（核黄素）
维生素 B
2
（核黄素）
维生素 B
1
（硫胺素）
泛酸硫辛酸维生素 B
12
生物素吡哆醛（维生素 B
6
之一）
叶酸
NAD
+
（尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸，辅酶 I ）
NADP
+
（尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸，辅酶 II ）
FMN （黄素单核苷酸）
FAD （黄素腺嘌呤二核苷酸）
TPP （焦磷酸硫胺素）
辅酶 A （ C oA ）
硫辛酸钴胺素辅酶类生物素磷酸吡哆醛四氢叶酸氢原子（质子）
醛基酰基烷基二氧化碳氨基甲基、甲烯基、
甲炔基、甲酰基等一碳单位所含的维生素名 称小分子有机化合物 ( 辅 酶 或 辅 基 )
转移的基团尼克酰胺（维生素 之一）
尼克酰胺（维生素 之一）
维生素 （核黄素）
维生素 （核黄素）
维生素 （硫胺素）
泛酸硫辛酸维生素生物素吡哆醛（维生素 之一）
叶酸
（尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸，辅酶 ）
（尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸，辅酶 ）
（黄素单核苷酸）
（黄素腺嘌呤二核苷酸）
（焦磷酸硫胺素）
辅酶 （ ）
硫辛酸钴胺素辅酶类生物素磷酸吡哆醛四氢叶酸氢原子（质子）
醛基酰基烷基二氧化碳氨基甲基、甲烯基、
甲炔基、甲酰基等一碳单位所含的维生素名 称小分子有机化合物 辅 酶 或 辅 基转移的基团目 录目 录
体内结合酶的种类很多，而辅助因子的种类却很少。通常一种酶蛋白只能和一种辅助因子结合，
成为一种特异性的酶；但一种辅助因子往往能与不同的酶蛋白结合构成许多种特异性的酶。
决定酶的特异性是酶蛋白部分,辅助因子（辅助因子起催化功能）决定反应的种类与性质 。
二、酶的活性中心必需基团 (essential group)
酶分子中氨基酸残基侧链的化学基团中,
一些与酶活性密切相关的化学基团 。
目 录目 录酶的活性中心
概念：酶的活性中心是指酶分子结构中，能与底物结合，并使底物转化为产物的具有特定空间结构的区域。
酶活性中心是酶分子中具有三维结构的区域，
或为裂缝，或为凹陷，深入到酶分子内部，常为氨基酸残基的疏水基团组成的。
目 录
酶分子中存在的各种化学基团并不一定都与酶的活性有关。其中那些与酶的活性密切相关的基团做 酶的必需基团 (essential group)。
这些必需基团在一级结构上可能相距很远，
但在空间结构上彼此靠近,组成具有特定空间结构的区域,能与底物特异地结合并将底物转化为产物。 对于结合酶来说，辅酶或辅基参与酶活性中心的组成。
目 录
活性中心内的必需基团结合基团
(binding group)
与底物相结合催化基团
(catalytic group)
催化底物转变成产物位于活性中心以外，维持酶活性中心应有的空间构象所必需。
活性中心外的必需基团
常见,His — 咪唑基； Ser — 羟基；
Cys — 巯基； Glu — γ 羧基底 物活性中心以外的必需基团结合基团催化基团活性中心目 录目 录第二节酶促反应机理
The Mechanism of Enzyme-Catalyzed
Reaction
目 录二、酶促反应的机理
（一）酶 -底物复合物的形成与诱导契合假说
* 诱导契合假说 (induced-fit hypothesis)
酶底物复合物
E + S E + P ES
酶与底物相互接近时，其结构相互诱导、
相互变形和相互适应，进而相互结合。这一过程称为酶 -底物结合的诱导契合假说 。
目 录目 录
（二）酶促反应的机理
1,邻近效应 (proximity effect)
与定向排列 (orientation arrange )
2,多元催化 (multielement catalysis)
3,表面效应 (surface effect)
目 录第三节酶促反应动力学
Kinetics of Enzyme-Catalyzed Reaction
目 录
概念研究各种因素对 酶促反应速度 的影响，并加以定量的阐述。
影响因素包括有酶浓度、底物浓度,pH、温度、
抑制剂、激活剂等。
※ 研究一种因素的影响时，其余各因素均恒定。
目 录一、底物浓度对反应速度的影响
I,单底物,单产物反应
II,酶促反应速度一般在规定的反应条件下,用单位时间内底物的消耗量和产物的生成量来表示
III,反应速度取其初速度,即底物的消耗量很小
（ 一般在 5﹪ 以内 ） 时的反应速度
IV,底物浓度远远大于酶浓度研究前提
在其他因素不变的情况下，底物浓度对反应速度的影响呈 矩形双曲线关系 。
当底物浓度较低时反应速度与底物浓度成正比；反应为一级反应。
[S]
V
Vmax
目 录随着底物浓度的增高反应速度不再成正比例加速；反应为混合级反应。
[S]
V Vmax
目 录当底物浓度高达一定程度反应速度不再增加，达最大速度；
反应为零级反应
[S]
V Vmax
目 录目 录
（一）米－曼氏方程式中间产物酶促反应模式 —— 中间产物学说
E + S k1
k2
k3ES E + P
目 录
※ 1913年 Michaelis和 Menten提出反应速度与底物浓度关系的数学方程式,即米－曼氏方程式,简称米氏方程式 (Michaelis equation)。
[S],底物浓度
V,不同 [S]时的反应速度
Vmax,最大反应速度 (maximum velocity)
Ｋ m,米氏常数 (Michaelis constant)
Ｖ Vmax[S] K
m + [S]
＝ ──
目 录米－曼氏方程式推导基于两个假设：
E与 S形成 ES复合物的反应是快速平衡反应，
而 ES分解为 E及 P的反应为慢反应，反应速度取决于慢反应即 V＝ k3[ES]。 (1)
S的总浓度远远大于 E的总浓度，因此在反应的初始阶段,S的浓度可认为不变即 [S]＝ [St]。
目 录推导过程
稳态,是指 ES的生成速度与分解速度相等，即
[ES]恒定 。
K1 ([Et]－ [ES]) [S]＝ K2 [ES] + K3 [ES]
K2+K3 ＝ K
m （米氏常数）K
1
令：
则 (2)变为,([Et]－ [ES]) [S] ＝ Km [ES]
(2)＝([Et]－ [ES])[S] K2+K3
[ES] K1
整理得：
目 录当底物浓度很高，将酶的活性中心全部饱和时，
即 [Et]＝ [ES],反应达最大速度
Vmax＝ K3[ES]＝ K3[Et] (5)
[ES]＝ ─── [Et][S]K
m + [S]
(3) 整理得,
将 (5)代入 (4)得米氏方程式：
Vmax[S]
Km + [S] V＝ ────
将 (3)代入 (1) 得 K3[Et][S] K
m + [S]
(4) V＝ ────
目 录当反应速度为最大反应速度一半时
Km值的推导
Km＝ [S]
∴ Km值等于酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度，单位是 mol/L。
2 ＝ Km + [S]
Vmax Vmax[S]Vmax
V
[S]Km
Vmax/2
目 录
（二） Km与 Vmax的意义
Km值
① Km等于酶促反应速度为 最大反应速度一半 时的底物浓度。
② 意义：
a) Km是酶的特征性常数之一；
b) Km可近似表示酶对底物的亲和力；
（ Km愈小，酶对底物的亲和力愈大）
c) 同一酶对于不同底物有不同的 Km值。
（其中 Km最小者，为酶的天然底物）
目 录
Vmax
定义,Vm是酶完全被底物饱和时的反应速度，
与酶浓度成正比。
意义,Vmax= K3 [E]
如果酶的总浓度已知，可从 Vmax计算 酶的转换数 (turnover number)，即动力学常数 K3。
目 录定义 — 当酶被底物充分饱和时，单位时间内 每个酶分子 催化底物转变为产物的分子数。
意义 — 可用来比较每单位酶的催化能力。
酶的转换数目 录
（三）Ｋ m值与Ｖ max值的测定
1,双倒数作图法 (double reciprocal plot)，
又称为 林 -贝氏 (Lineweaver- Burk)作图法
Vmax[S]
Km+[S]V =
（林－贝氏方程）
+ 1/V= KmV
max
1/Vmax 1/[S]
两边同取倒数
-1/Km
1/Vmax
1/[S]
1/V
目 录二、酶浓度对反应速度的影响
当 [S]＞＞ [E],酶可被底物饱和的情况下,反应速度与酶浓度成正比 。
关系式为,V = K3 [E]
0
V
[E]
当 [S]>>[E]时,Vmax = k3 [E]
酶浓度对反应速度的影响目 录
双重影响温度升高,酶促反应速度升高；由于酶的本质是蛋白质,温度升高,可引起酶的变性,从而反应速度降低 。
三、温度对反应速度的影响
最适温度 (optimum
temperature)：
酶促反应速度最快时的环境温度。
* 低温的应用酶活性
0.5
1.0
2.0
1.5
0 10 20 30 40 50 60
温度 oC
温度对淀粉酶活性的影响目 录四,pH对反应速度的影响
最适 pH
(optimum pH)：
酶催化活性最大时的环境 pH。 0
酶活性
pH
pH对某些酶活性的影响胃蛋白酶 淀粉酶胆碱酯酶
2 4 6 8 10
目 录五、抑制剂对反应速度的影响
酶的抑制剂 (inhibitor)
凡能使酶的催化活性下降而 不引起酶蛋白变性的物质 称为酶的抑制剂。
区别于酶的变性
抑制剂对酶有一定选择性
引起变性的因素对酶没有选择性目 录
抑制作用的类型不可逆性抑制 (irreversible inhibition)
可逆性抑制 (reversible inhibition)：
竞争性抑制 (competitive inhibition)
非竞争性抑制 (non-competitive inhibition)
反竞争性抑制 (uncompetitive inhibition)
目 录
(一 ) 不可逆性抑制作用
* 概念抑制剂通常以 共价键 与 酶活性中心 的必需基团相结合,使酶失活 。
* 举例有机磷化合物 羟基酶解毒 -- -- -- 解磷定 (PAM)
重金属离子及砷化合物 巯基酶解毒 -- -- -- 二巯基丙醇 (BAL)
目 录
E
S
S
A s C H C H C l +
C H 2 S H
C H S H
C H 2 O H
E
S H
S H
+
C H 2 S
C H S
C H 2 O H
A s C H C H C l
R O
R ' O
P
O
X
+ H O E
R O
R ' O
P
O
O E
+ H X
C l
A s
C l
C H C H C l + E
S H
S H
E
S
A s
S
C H C H C l + 2 H C l
有机磷化合物路易士气失活的酶羟基酶 失活的酶 酸巯基酶 失活的酶 酸
BAL 巯基酶 BAL与砷剂结合物目 录
（二） 可逆性抑制作用
* 概念抑制剂通常以 非共价键 与酶或酶 -底物复合物可逆性结合,使酶的活性降低或丧失；抑制剂可用透析,超滤等方法除去 。
竞争性抑制非竞争性抑制反竞争性抑制
* 类型目 录
１,竞争性抑制作用
+
I
EI
E + S E + PES反应模式定义抑制剂与底物的 结构相似,能与底物竞争酶的活性中心,从而阻碍酶底物复合物的形成,使酶的活性降低 。 这种抑制作用称为竞争性抑制作用 。
目 录
+
+
+
E
E
S
I
ES
EI
E P
目 录
* 特点
b) 抑制程度取决于抑制剂与酶的相对亲和力及 底物浓度 ；
a) I与 S结构类似,
竞争酶的活性中心；
c) 动力学特点：
Vmax不变,表观 Km’增大 。
抑制剂 ↑
无抑制剂
1/V
1/[S]
V [ S]m a x
V [ I ]
K (1 ) [ S]m
K i
i
K [ I ] 1 11 m ( 1 )
VV K [ S ] Vm a x m a x
目 录
* 举例
丙二酸 与琥珀酸竞争琥珀酸脱氢酶
C O O H
CH
2
CH
2
C O O H
C O O H
C O O H
CH 2
丙二酸琥珀酸琥珀酸脱氢酶
FAD FADH2
延胡索酸目 录
磺胺类药物的抑菌机制与 对氨基苯甲酸 竞争 二氢叶酸合成酶二氢蝶呤啶 ＋ 对氨基苯甲酸 ＋ 谷氨酸二氢叶酸合成酶二氢叶酸
C O O H H 2 N
SO 2 N H R H 2 N
磺 胺 类 药 物目 录
2,非竞争性抑制
* 反应模式 E+S ES E+P
+ S
－ S
+ S
－ S
+
ESIEI
E ES E P
+
I
EI+S EIS
+
I
目 录
* 特点
a) 抑制剂与酶活性中心外的必需基团结合,底物与抑制剂之间 无竞争关系 ；
b) 抑制程度取决于抑制剂的浓度；
c) 动力学特点：
Vmax 降低,表观 Km’不变 。
抑制剂 ↑ 1 / V
1/[S]
无抑制剂
ii
K [ I ] 1 1 [ I ]1 m ( 1 ) ( 1 )
VV K [ S ] V Km a x m a x
目 录
３,反竞争性抑制
* 反应模式 E+S E+P ES
+
I ESI
+ +
E S ES
ESI
E P
目 录
* 特点：
a) 抑制剂只与酶－底物复合物结合；
b) 抑制程度取决与抑制剂的浓度及 底物的浓度 ；
c) 动力学特点：
Vmax降低,表观 Km’降低 。
抑制剂 ↑ 1/V
1/[S]
无抑制剂
目 录各种可逆性抑制作用的比较动力学参数表观 Km K
m
增大 不变 减小最大速度 V
max
不变 降低 降低林 - 贝氏作图斜率 K
m
/ V
m ax
增大 增大 不变纵轴截距 1/V
m ax
不变 增大 增大横轴截距 - 1/K
m
增大 不变 减小与 I 结合的组分 E E,ES ES
作用特征 无抑制剂 竞争性抑制 非竞争性抑制 反竞争性抑制目 录六、激活剂对反应速度的影响
激活剂 (activator)
使酶由无活性变为有活性或使酶活性增加的物质。
必需激活剂 (essential activator)
非必需激活剂 (non-essential activator)
目 录七、酶活性测定和酶活性单位酶的活性 是指酶催化化学反应的能力，其衡量的标准是酶促反应速度。
酶促反应速度 可在适宜的反应条件下，用单位时间内 底物的消耗或产物的生成量 来表示。
酶的活性单位 是衡量酶活力大小的尺度，它反映在规定条件下，酶促反应在单位时间（ s、
min或 h）内生成一定量（ mg,μg,μmol等）的产物或消耗一定数量的底物所需的酶量。
目 录国际单位 (IU)
在特定的条件下，每分钟催化 1μmol底物转化为产物所需的酶量为一个国际单位。
催量单位 (katal)
１催量 (kat)是指在特定条件下，每秒钟使
１ mol底物转化为产物所需的酶量。
kat与 IU的换算,1 IU=16.67× 10-9 kat
目 录第 四 节酶 的 调 节
The Regulation of Enzyme
目 录酶活性的调节（快速调节）
酶含量的调节（缓慢调节）
调节方式
调节对象 关键酶目 录一,酶活性的调节
（一）酶原与酶原的激活
酶原 (zymogen)
有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，此前体物质称为酶原。
酶原的激活在一定条件下，酶原向有活性酶转化的过程。
目 录
酶原激活的机理酶 原分子构象发生改变形成或 暴露出酶的活性中心一个或几个特定的 肽键断裂,水解掉一个或几个短肽在特定条件下目 录赖缬 天天天天甘异赖缬 天天天天 缬组丝
SS
S
S46
18
3
甘异缬组丝
SS
S
S
肠激酶 胰蛋白酶活性中心胰蛋白酶原的激活过程目 录
酶原激活的生理意义避免细胞产生的酶对细胞进行自身消化,
并使酶在特定的部位和环境中发挥作用，保证体内代谢正常进行。
有的酶原可以视为 酶的储存形式 。在需要时，酶原适时地转变成有活性的酶，发挥其催化作用。
目 录
（二）变构酶
变构效应剂 (allosteric effector) 变构激活剂变构抑制剂
变构调节 (allosteric regulation)
变构酶 (allosteric enzyme)
变构部位 (allosteric site)
一些代谢物可与某些酶分子 活性中心外 的某部分可逆地结合,使 酶构象改变,从而改变酶的催化活性,此种调节方式称变构调节 。
目 录变构酶常为多个亚基构成的寡聚体，
具有协同效应变构激活变构抑制变构酶的Ｓ形曲线
[S]
V
无变构效应剂目 录
（三） 酶的共价修饰调节
共价修饰 (covalent modification)
在其他酶的催化作用下,某些 酶蛋白肽链上的一些基团 可与某种化学基团发生 可逆的共价 结合,从而改变酶的活性,此过程称为共价修饰 。
常见类型磷酸化与脱磷酸化（最常见）
乙酰化和脱乙酰化甲基化和脱甲基化腺苷化和脱腺苷化
－ SH与－ S－ S互变目 录酶的磷酸化与脱磷酸化
-OH
Thr
Ser
Tyr
酶蛋白
H2OPi
磷蛋白磷酸酶
ATP ADP
蛋白激酶
Thr
Ser
Tyr
-O-PO32-
酶蛋白目 录二,酶含量的调节
（一）酶蛋白合成的诱导和阻遏诱导作用 (induction)
阻遏作用 (repression)
（二）酶降解的调控目 录三,同工酶
* 定义同工酶 (isoenzyme)是指 催化相同 的化学反应，而酶蛋白的 分子结构理化性质 乃至 免疫学 性质 不同 的一组酶。
目 录
H H
H H
H H
H M
H H
MM
H
MM
M
MM
MM
LDH1
(H4)
LDH2
(H3M)
LDH3
(H2M2)
LDH4
(HM3)
LDH5
(M4)
乳酸脱氢酶的同工酶
* 举例,乳酸脱氢酶 (LDH1～ LDH5)
目 录
*生理及临床意义在代谢调节上起着重要的作用；
用于解释发育过程中阶段特有的代谢特征；
同工酶谱 的改变有助于对疾病的诊断；
同工酶可以作为遗传标志，用于遗传分析研究。 心肌梗死和肝病病人血清 LDH同工酶谱的变化
1
酶活性心肌梗死酶谱正常酶谱肝病酶谱
2 3 4 5
目 录第五节酶的命名与分类
The Naming and Classification of
Enzyme
目 录一、酶的命名
1,习惯命名法 —— 推荐名称
2,系统命名法 —— 系统名称目 录一些酶的命名举例编号 推荐名称 系 统 名 称 催 化 的 反 应
EC 1.4.1.3 谷氨酸 L - 谷氨酸,NAD
+
L - 谷氨酸 + H
2
O + N AD
+
脱氢酶 氧化还原酶 α - 酮戊二酸 + NH
3
+ N AD H
EC 2.6.1.1 天冬氨酸氨 L - 天冬氨酸,α - 酮 L - 天冬氨酸 + α - 酮戊二酸
基转移酶 戊二酸氨基转移酶 草酰乙酸 +L - 谷氨酸
EC 3.5.3.1 精氨酸酶 L - 精氨酸脒基水解酶 L - 精氨酸 + H
2
O
L - 鸟氨酸 + 尿素
EC 4.1.2.13 果糖二磷酸 D - 果糖 1,6 - 二磷酸,D - 果糖 1,6 - 二磷酸
醛缩酶 D - 甘油醛 3 - 磷酸裂合酶 磷酸二羟丙酮 + D - 甘油醛 3 - 磷酸
EC 5.3.1.9 磷酸葡萄糖 D - 葡萄糖 6 - 磷酸酮醇 D - 葡萄糖 6 - 磷酸
异构酶 异构酶 D - 果糖 6 - 磷酸
EC 6.3.1.2 谷氨酰胺 L - 谷氨酸：氨连接酶 AT P + L - 谷氨酸 + N H
3
合成酶 ADP+ 磷酸 + L - 谷氨酰胺系 统 名 称 催 化 的 反 应酮
，,
目 录二、酶的分类
1.氧化还原酶类 (oxidoreductases)
2.转移酶类 (transferases )
3.水解酶类 (hydrolases)
4.裂解酶类 (lyases)
5.异构酶类 ( isomerases)
6.合成酶类 (ligases,synthetases)
目 录第六节酶与医学的关系
The Relation of Enzyme and Medicine
目 录
（一） 酶与疾病的发生
（二） 酶与疾病的诊断
（三） 酶与疾病的治疗一、酶与疾病的关系目 录二、酶在医学上的其他应用
（一）酶作为试剂用于临床检验和科学研究
1．酶法分析 即酶偶联测定法 (enzyme coupled
assays)，是利用酶作为分析试剂，对一些酶的活性、底物浓度、激活剂、抑制剂等进行定量分析的一种方法。
目 录
2,酶标记测定法 酶可以代替同位素与某些物质相结合,从而使该物质被酶所标记 。
通过测定酶的活性来判断被标记物质或与其定量结合的物质的存在和含量 。
3,工具酶 除上述酶偶联测定法外，人们利用酶具有高度特异性的特点，将酶做为工具，在分子水平上对某些生物大分子进行定向的分割与连接。
目 录
2．抗体酶
3,模拟酶具有催化功能的抗体分子称为抗体酶 (abzyme) 。
模拟酶是根据酶的作用原理，利用有机化学合成方法，人工合成的具有底物结合部位和催化部位的非蛋白质有机化合物。
Enzyme
第三章 酶授课教师 齐元麟目 录
生物体内的新陈代谢是一切生命活动的基础。新陈代谢是由无数的复杂的化学反应组成的，这些化学反应几乎都是在特异的 生物催化剂 --酶 的驱动下进行的。没有酶就没有生命。
定义：酶是由 活细胞 产生的，具有 催化 功能的生物大分子物质，其化学本质绝大部分为 蛋白质,少数为 核酸 （核酶、脱氧核酶）。
目 录酶学研究简史
公元前两千多年,我国已有酿酒记载 。
一百余年前,Pasteur认为发酵是酵母细胞生命活动的结果 。
1877年,Kuhne首次提出 Enzyme一词 。
1897年,Buchner兄弟用不含细胞的酵母提取液,实现了发酵 。
1926年,Sumner首次从刀豆中提纯出脲酶结晶 。 证实酶的 蛋白质本质,获 1946年诺贝尔奖 。
1982年,Cech首次发现 RNA也具有酶的催化活性,提出 核酶
(ribozyme)的概念 。 Cech等获得 1989年诺贝尔化学奖 。
1995年,Jack W.Szostak研究室首先报道了具有 DNA连接酶活性 DNA片段,称为 脱氧核酶 (deoxyribozyme)。
目 录酶的催化特点
(一 ) 酶与一般催化剂的共性
1,本身反应前后无变化酶与一般催化剂一样，在化学反应前后都没有质和量的改变。
2,不改变化学反应平衡常数酶只催化热力学允许的化学反应，只能加速可逆反应的进程，而不改变反应的平衡点，作用是缩短反应达到平衡所需的时间。
3,降低反应的活化能活化能指的是在一定条件下，能使 l摩尔底物全部进入活化态所需要的自由能 (卡／摩尔 )。
目 录反应总能量改变非催化反应活化能酶促反应活化能一般催化剂催化反应的活化能能量反 应 过 程底物产物酶促反应活化能的改变活化能,底物分子从初态转变到活化态所需的能量 。
目 录
（二）酶的催化特性
1,高度的催化效率酶催化效率比非催化反应高 108 — 1020倍；比一般催化剂高 107 — 1013倍。
如：碳酸酐酶，每摩尔每分钟能转化 3,5× 107摩尔底物或每秒钟 6× 105摩尔底物。
目 录
2.高度专一性作为一种生物催化剂，酶对其作用的底物有一定的要求，即一种酶只作用于一种或一类特定的底物。
酶的专一性分为两大类：
绝对特异性 (absolute specificity),只能作用于特定结构的底物，进行一种专一的反应，生成一种特定结构的产物。
相对特异性 (relative specificity),作用于一类化合物或一种化学键。
立体结构特异性 (stereo specificity),作用于立体异构体中的一种。
目 录
乳酸脱氢酶的 底物和酶的三点附着 （ tree-point
attachment）理论。 D(-)乳酸由于 -OH,-COOH的位置正好相反，因此造成与酶的的三个基团不能完成结合，故而不能受酶的催化。
目 录
3．高度的不稳定性，酶易失活多数酶是蛋白质。决定酶的作用条件一般应在 温和 的条件下，如中性 pH、常温和常压下进行。
强酸、强碱、高温条件下易使酶失去活性。
目 录
4．酶的催化活性的可调节性酶促反应受多种因素的调控，以适应机体对不断变化的内外环境和生命活动的需要。其中包括三方面的调节。
对酶生成与降解量的调节
酶催化效力的调节
通过改变底物浓度对酶进行调节等目 录第一节酶的分子结构与功能
The Molecular Structure and Function
of Enzyme
目 录酶的不同形式
单体酶 (monomeric enzyme),仅具有三级结构的酶。
寡聚酶 (oligomeric enzyme),由多个相同或不同亚基以非共价键连接组成的酶。
多酶体系 (multienzyme system),由几种不同功能的酶彼此聚合形成的多酶复合物。
多功能酶 (multifunctional enzyme)或串联酶 (tandem
enzyme),一些多酶体系在进化过程中由于基因的融合，多种不同催化功能存在于一条多肽链中，这类酶称为多功能酶。
目 录一,酶的分子组成蛋白质部分：酶蛋白 (apoenzyme)
辅助因子
(cofactor) 金属离子小分子有机化合物结合酶（全酶 )
(holoenzyme)
结合酶 (conjugated enzyme)
单纯酶 (simple enzyme)
决定反应的特异性及其催化机制决定反应的性质和反应类型目 录辅助因子分类
（按其 与酶蛋白结合的紧密程度 ）
辅酶 (coenzyme):
与酶蛋白结合 疏松，可用 透析或超滤的方法除去。
辅基 (prosthetic group):
与酶蛋白结合 紧密，不能用 透析或超滤的方法除去 。
目 录
金属酶 (metalloenzyme)
金属离子与酶结合紧密，提取过程中不易丢失。
金属激活酶 (metal-activated enzyme)
金属离子为酶的活性所必需，但与酶的结合不甚紧密。
目 录
金属离子的作用稳定酶的构象；
参与催化反应，传递电子；
在酶与底物间起桥梁作用；
中和阴离子，降低反应中的静电斥力等。
小分子有机化合物的作用在反应中起运载体的作用，传递电子、
质子或其它基团。主要为水溶性的 B族维生素参与组成。
目 录小分子有机化合物在催化中的作用尼克酰胺（维生素 PP 之一）
尼克酰胺（维生素 PP 之一）
维生素 B
2
（核黄素）
维生素 B
2
（核黄素）
维生素 B
1
（硫胺素）
泛酸硫辛酸维生素 B
12
生物素吡哆醛（维生素 B
6
之一）
叶酸
NAD
+
（尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸，辅酶 I ）
NADP
+
（尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸，辅酶 II ）
FMN （黄素单核苷酸）
FAD （黄素腺嘌呤二核苷酸）
TPP （焦磷酸硫胺素）
辅酶 A （ C oA ）
硫辛酸钴胺素辅酶类生物素磷酸吡哆醛四氢叶酸氢原子（质子）
醛基酰基烷基二氧化碳氨基甲基、甲烯基、
甲炔基、甲酰基等一碳单位所含的维生素名 称小分子有机化合物 ( 辅 酶 或 辅 基 )
转移的基团尼克酰胺（维生素 之一）
尼克酰胺（维生素 之一）
维生素 （核黄素）
维生素 （核黄素）
维生素 （硫胺素）
泛酸硫辛酸维生素生物素吡哆醛（维生素 之一）
叶酸
（尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸，辅酶 ）
（尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸，辅酶 ）
（黄素单核苷酸）
（黄素腺嘌呤二核苷酸）
（焦磷酸硫胺素）
辅酶 （ ）
硫辛酸钴胺素辅酶类生物素磷酸吡哆醛四氢叶酸氢原子（质子）
醛基酰基烷基二氧化碳氨基甲基、甲烯基、
甲炔基、甲酰基等一碳单位所含的维生素名 称小分子有机化合物 辅 酶 或 辅 基转移的基团目 录目 录
体内结合酶的种类很多，而辅助因子的种类却很少。通常一种酶蛋白只能和一种辅助因子结合，
成为一种特异性的酶；但一种辅助因子往往能与不同的酶蛋白结合构成许多种特异性的酶。
决定酶的特异性是酶蛋白部分,辅助因子（辅助因子起催化功能）决定反应的种类与性质 。
二、酶的活性中心必需基团 (essential group)
酶分子中氨基酸残基侧链的化学基团中,
一些与酶活性密切相关的化学基团 。
目 录目 录酶的活性中心
概念：酶的活性中心是指酶分子结构中，能与底物结合，并使底物转化为产物的具有特定空间结构的区域。
酶活性中心是酶分子中具有三维结构的区域，
或为裂缝，或为凹陷，深入到酶分子内部，常为氨基酸残基的疏水基团组成的。
目 录
酶分子中存在的各种化学基团并不一定都与酶的活性有关。其中那些与酶的活性密切相关的基团做 酶的必需基团 (essential group)。
这些必需基团在一级结构上可能相距很远，
但在空间结构上彼此靠近,组成具有特定空间结构的区域,能与底物特异地结合并将底物转化为产物。 对于结合酶来说，辅酶或辅基参与酶活性中心的组成。
目 录
活性中心内的必需基团结合基团
(binding group)
与底物相结合催化基团
(catalytic group)
催化底物转变成产物位于活性中心以外，维持酶活性中心应有的空间构象所必需。
活性中心外的必需基团
常见,His — 咪唑基； Ser — 羟基；
Cys — 巯基； Glu — γ 羧基底 物活性中心以外的必需基团结合基团催化基团活性中心目 录目 录第二节酶促反应机理
The Mechanism of Enzyme-Catalyzed
Reaction
目 录二、酶促反应的机理
（一）酶 -底物复合物的形成与诱导契合假说
* 诱导契合假说 (induced-fit hypothesis)
酶底物复合物
E + S E + P ES
酶与底物相互接近时，其结构相互诱导、
相互变形和相互适应，进而相互结合。这一过程称为酶 -底物结合的诱导契合假说 。
目 录目 录
（二）酶促反应的机理
1,邻近效应 (proximity effect)
与定向排列 (orientation arrange )
2,多元催化 (multielement catalysis)
3,表面效应 (surface effect)
目 录第三节酶促反应动力学
Kinetics of Enzyme-Catalyzed Reaction
目 录
概念研究各种因素对 酶促反应速度 的影响，并加以定量的阐述。
影响因素包括有酶浓度、底物浓度,pH、温度、
抑制剂、激活剂等。
※ 研究一种因素的影响时，其余各因素均恒定。
目 录一、底物浓度对反应速度的影响
I,单底物,单产物反应
II,酶促反应速度一般在规定的反应条件下,用单位时间内底物的消耗量和产物的生成量来表示
III,反应速度取其初速度,即底物的消耗量很小
（ 一般在 5﹪ 以内 ） 时的反应速度
IV,底物浓度远远大于酶浓度研究前提
在其他因素不变的情况下，底物浓度对反应速度的影响呈 矩形双曲线关系 。
当底物浓度较低时反应速度与底物浓度成正比；反应为一级反应。
[S]
V
Vmax
目 录随着底物浓度的增高反应速度不再成正比例加速；反应为混合级反应。
[S]
V Vmax
目 录当底物浓度高达一定程度反应速度不再增加，达最大速度；
反应为零级反应
[S]
V Vmax
目 录目 录
（一）米－曼氏方程式中间产物酶促反应模式 —— 中间产物学说
E + S k1
k2
k3ES E + P
目 录
※ 1913年 Michaelis和 Menten提出反应速度与底物浓度关系的数学方程式,即米－曼氏方程式,简称米氏方程式 (Michaelis equation)。
[S],底物浓度
V,不同 [S]时的反应速度
Vmax,最大反应速度 (maximum velocity)
Ｋ m,米氏常数 (Michaelis constant)
Ｖ Vmax[S] K
m + [S]
＝ ──
目 录米－曼氏方程式推导基于两个假设：
E与 S形成 ES复合物的反应是快速平衡反应，
而 ES分解为 E及 P的反应为慢反应，反应速度取决于慢反应即 V＝ k3[ES]。 (1)
S的总浓度远远大于 E的总浓度，因此在反应的初始阶段,S的浓度可认为不变即 [S]＝ [St]。
目 录推导过程
稳态,是指 ES的生成速度与分解速度相等，即
[ES]恒定 。
K1 ([Et]－ [ES]) [S]＝ K2 [ES] + K3 [ES]
K2+K3 ＝ K
m （米氏常数）K
1
令：
则 (2)变为,([Et]－ [ES]) [S] ＝ Km [ES]
(2)＝([Et]－ [ES])[S] K2+K3
[ES] K1
整理得：
目 录当底物浓度很高，将酶的活性中心全部饱和时，
即 [Et]＝ [ES],反应达最大速度
Vmax＝ K3[ES]＝ K3[Et] (5)
[ES]＝ ─── [Et][S]K
m + [S]
(3) 整理得,
将 (5)代入 (4)得米氏方程式：
Vmax[S]
Km + [S] V＝ ────
将 (3)代入 (1) 得 K3[Et][S] K
m + [S]
(4) V＝ ────
目 录当反应速度为最大反应速度一半时
Km值的推导
Km＝ [S]
∴ Km值等于酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度，单位是 mol/L。
2 ＝ Km + [S]
Vmax Vmax[S]Vmax
V
[S]Km
Vmax/2
目 录
（二） Km与 Vmax的意义
Km值
① Km等于酶促反应速度为 最大反应速度一半 时的底物浓度。
② 意义：
a) Km是酶的特征性常数之一；
b) Km可近似表示酶对底物的亲和力；
（ Km愈小，酶对底物的亲和力愈大）
c) 同一酶对于不同底物有不同的 Km值。
（其中 Km最小者，为酶的天然底物）
目 录
Vmax
定义,Vm是酶完全被底物饱和时的反应速度，
与酶浓度成正比。
意义,Vmax= K3 [E]
如果酶的总浓度已知，可从 Vmax计算 酶的转换数 (turnover number)，即动力学常数 K3。
目 录定义 — 当酶被底物充分饱和时，单位时间内 每个酶分子 催化底物转变为产物的分子数。
意义 — 可用来比较每单位酶的催化能力。
酶的转换数目 录
（三）Ｋ m值与Ｖ max值的测定
1,双倒数作图法 (double reciprocal plot)，
又称为 林 -贝氏 (Lineweaver- Burk)作图法
Vmax[S]
Km+[S]V =
（林－贝氏方程）
+ 1/V= KmV
max
1/Vmax 1/[S]
两边同取倒数
-1/Km
1/Vmax
1/[S]
1/V
目 录二、酶浓度对反应速度的影响
当 [S]＞＞ [E],酶可被底物饱和的情况下,反应速度与酶浓度成正比 。
关系式为,V = K3 [E]
0
V
[E]
当 [S]>>[E]时,Vmax = k3 [E]
酶浓度对反应速度的影响目 录
双重影响温度升高,酶促反应速度升高；由于酶的本质是蛋白质,温度升高,可引起酶的变性,从而反应速度降低 。
三、温度对反应速度的影响
最适温度 (optimum
temperature)：
酶促反应速度最快时的环境温度。
* 低温的应用酶活性
0.5
1.0
2.0
1.5
0 10 20 30 40 50 60
温度 oC
温度对淀粉酶活性的影响目 录四,pH对反应速度的影响
最适 pH
(optimum pH)：
酶催化活性最大时的环境 pH。 0
酶活性
pH
pH对某些酶活性的影响胃蛋白酶 淀粉酶胆碱酯酶
2 4 6 8 10
目 录五、抑制剂对反应速度的影响
酶的抑制剂 (inhibitor)
凡能使酶的催化活性下降而 不引起酶蛋白变性的物质 称为酶的抑制剂。
区别于酶的变性
抑制剂对酶有一定选择性
引起变性的因素对酶没有选择性目 录
抑制作用的类型不可逆性抑制 (irreversible inhibition)
可逆性抑制 (reversible inhibition)：
竞争性抑制 (competitive inhibition)
非竞争性抑制 (non-competitive inhibition)
反竞争性抑制 (uncompetitive inhibition)
目 录
(一 ) 不可逆性抑制作用
* 概念抑制剂通常以 共价键 与 酶活性中心 的必需基团相结合,使酶失活 。
* 举例有机磷化合物 羟基酶解毒 -- -- -- 解磷定 (PAM)
重金属离子及砷化合物 巯基酶解毒 -- -- -- 二巯基丙醇 (BAL)
目 录
E
S
S
A s C H C H C l +
C H 2 S H
C H S H
C H 2 O H
E
S H
S H
+
C H 2 S
C H S
C H 2 O H
A s C H C H C l
R O
R ' O
P
O
X
+ H O E
R O
R ' O
P
O
O E
+ H X
C l
A s
C l
C H C H C l + E
S H
S H
E
S
A s
S
C H C H C l + 2 H C l
有机磷化合物路易士气失活的酶羟基酶 失活的酶 酸巯基酶 失活的酶 酸
BAL 巯基酶 BAL与砷剂结合物目 录
（二） 可逆性抑制作用
* 概念抑制剂通常以 非共价键 与酶或酶 -底物复合物可逆性结合,使酶的活性降低或丧失；抑制剂可用透析,超滤等方法除去 。
竞争性抑制非竞争性抑制反竞争性抑制
* 类型目 录
１,竞争性抑制作用
+
I
EI
E + S E + PES反应模式定义抑制剂与底物的 结构相似,能与底物竞争酶的活性中心,从而阻碍酶底物复合物的形成,使酶的活性降低 。 这种抑制作用称为竞争性抑制作用 。
目 录
+
+
+
E
E
S
I
ES
EI
E P
目 录
* 特点
b) 抑制程度取决于抑制剂与酶的相对亲和力及 底物浓度 ；
a) I与 S结构类似,
竞争酶的活性中心；
c) 动力学特点：
Vmax不变,表观 Km’增大 。
抑制剂 ↑
无抑制剂
1/V
1/[S]
V [ S]m a x
V [ I ]
K (1 ) [ S]m
K i
i
K [ I ] 1 11 m ( 1 )
VV K [ S ] Vm a x m a x
目 录
* 举例
丙二酸 与琥珀酸竞争琥珀酸脱氢酶
C O O H
CH
2
CH
2
C O O H
C O O H
C O O H
CH 2
丙二酸琥珀酸琥珀酸脱氢酶
FAD FADH2
延胡索酸目 录
磺胺类药物的抑菌机制与 对氨基苯甲酸 竞争 二氢叶酸合成酶二氢蝶呤啶 ＋ 对氨基苯甲酸 ＋ 谷氨酸二氢叶酸合成酶二氢叶酸
C O O H H 2 N
SO 2 N H R H 2 N
磺 胺 类 药 物目 录
2,非竞争性抑制
* 反应模式 E+S ES E+P
+ S
－ S
+ S
－ S
+
ESIEI
E ES E P
+
I
EI+S EIS
+
I
目 录
* 特点
a) 抑制剂与酶活性中心外的必需基团结合,底物与抑制剂之间 无竞争关系 ；
b) 抑制程度取决于抑制剂的浓度；
c) 动力学特点：
Vmax 降低,表观 Km’不变 。
抑制剂 ↑ 1 / V
1/[S]
无抑制剂
ii
K [ I ] 1 1 [ I ]1 m ( 1 ) ( 1 )
VV K [ S ] V Km a x m a x
目 录
３,反竞争性抑制
* 反应模式 E+S E+P ES
+
I ESI
+ +
E S ES
ESI
E P
目 录
* 特点：
a) 抑制剂只与酶－底物复合物结合；
b) 抑制程度取决与抑制剂的浓度及 底物的浓度 ；
c) 动力学特点：
Vmax降低,表观 Km’降低 。
抑制剂 ↑ 1/V
1/[S]
无抑制剂
目 录各种可逆性抑制作用的比较动力学参数表观 Km K
m
增大 不变 减小最大速度 V
max
不变 降低 降低林 - 贝氏作图斜率 K
m
/ V
m ax
增大 增大 不变纵轴截距 1/V
m ax
不变 增大 增大横轴截距 - 1/K
m
增大 不变 减小与 I 结合的组分 E E,ES ES
作用特征 无抑制剂 竞争性抑制 非竞争性抑制 反竞争性抑制目 录六、激活剂对反应速度的影响
激活剂 (activator)
使酶由无活性变为有活性或使酶活性增加的物质。
必需激活剂 (essential activator)
非必需激活剂 (non-essential activator)
目 录七、酶活性测定和酶活性单位酶的活性 是指酶催化化学反应的能力，其衡量的标准是酶促反应速度。
酶促反应速度 可在适宜的反应条件下，用单位时间内 底物的消耗或产物的生成量 来表示。
酶的活性单位 是衡量酶活力大小的尺度，它反映在规定条件下，酶促反应在单位时间（ s、
min或 h）内生成一定量（ mg,μg,μmol等）的产物或消耗一定数量的底物所需的酶量。
目 录国际单位 (IU)
在特定的条件下，每分钟催化 1μmol底物转化为产物所需的酶量为一个国际单位。
催量单位 (katal)
１催量 (kat)是指在特定条件下，每秒钟使
１ mol底物转化为产物所需的酶量。
kat与 IU的换算,1 IU=16.67× 10-9 kat
目 录第 四 节酶 的 调 节
The Regulation of Enzyme
目 录酶活性的调节（快速调节）
酶含量的调节（缓慢调节）
调节方式
调节对象 关键酶目 录一,酶活性的调节
（一）酶原与酶原的激活
酶原 (zymogen)
有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，此前体物质称为酶原。
酶原的激活在一定条件下，酶原向有活性酶转化的过程。
目 录
酶原激活的机理酶 原分子构象发生改变形成或 暴露出酶的活性中心一个或几个特定的 肽键断裂,水解掉一个或几个短肽在特定条件下目 录赖缬 天天天天甘异赖缬 天天天天 缬组丝
SS
S
S46
18
3
甘异缬组丝
SS
S
S
肠激酶 胰蛋白酶活性中心胰蛋白酶原的激活过程目 录
酶原激活的生理意义避免细胞产生的酶对细胞进行自身消化,
并使酶在特定的部位和环境中发挥作用，保证体内代谢正常进行。
有的酶原可以视为 酶的储存形式 。在需要时，酶原适时地转变成有活性的酶，发挥其催化作用。
目 录
（二）变构酶
变构效应剂 (allosteric effector) 变构激活剂变构抑制剂
变构调节 (allosteric regulation)
变构酶 (allosteric enzyme)
变构部位 (allosteric site)
一些代谢物可与某些酶分子 活性中心外 的某部分可逆地结合,使 酶构象改变,从而改变酶的催化活性,此种调节方式称变构调节 。
目 录变构酶常为多个亚基构成的寡聚体，
具有协同效应变构激活变构抑制变构酶的Ｓ形曲线
[S]
V
无变构效应剂目 录
（三） 酶的共价修饰调节
共价修饰 (covalent modification)
在其他酶的催化作用下,某些 酶蛋白肽链上的一些基团 可与某种化学基团发生 可逆的共价 结合,从而改变酶的活性,此过程称为共价修饰 。
常见类型磷酸化与脱磷酸化（最常见）
乙酰化和脱乙酰化甲基化和脱甲基化腺苷化和脱腺苷化
－ SH与－ S－ S互变目 录酶的磷酸化与脱磷酸化
-OH
Thr
Ser
Tyr
酶蛋白
H2OPi
磷蛋白磷酸酶
ATP ADP
蛋白激酶
Thr
Ser
Tyr
-O-PO32-
酶蛋白目 录二,酶含量的调节
（一）酶蛋白合成的诱导和阻遏诱导作用 (induction)
阻遏作用 (repression)
（二）酶降解的调控目 录三,同工酶
* 定义同工酶 (isoenzyme)是指 催化相同 的化学反应，而酶蛋白的 分子结构理化性质 乃至 免疫学 性质 不同 的一组酶。
目 录
H H
H H
H H
H M
H H
MM
H
MM
M
MM
MM
LDH1
(H4)
LDH2
(H3M)
LDH3
(H2M2)
LDH4
(HM3)
LDH5
(M4)
乳酸脱氢酶的同工酶
* 举例,乳酸脱氢酶 (LDH1～ LDH5)
目 录
*生理及临床意义在代谢调节上起着重要的作用；
用于解释发育过程中阶段特有的代谢特征；
同工酶谱 的改变有助于对疾病的诊断；
同工酶可以作为遗传标志，用于遗传分析研究。 心肌梗死和肝病病人血清 LDH同工酶谱的变化
1
酶活性心肌梗死酶谱正常酶谱肝病酶谱
2 3 4 5
目 录第五节酶的命名与分类
The Naming and Classification of
Enzyme
目 录一、酶的命名
1,习惯命名法 —— 推荐名称
2,系统命名法 —— 系统名称目 录一些酶的命名举例编号 推荐名称 系 统 名 称 催 化 的 反 应
EC 1.4.1.3 谷氨酸 L - 谷氨酸,NAD
+
L - 谷氨酸 + H
2
O + N AD
+
脱氢酶 氧化还原酶 α - 酮戊二酸 + NH
3
+ N AD H
EC 2.6.1.1 天冬氨酸氨 L - 天冬氨酸,α - 酮 L - 天冬氨酸 + α - 酮戊二酸
基转移酶 戊二酸氨基转移酶 草酰乙酸 +L - 谷氨酸
EC 3.5.3.1 精氨酸酶 L - 精氨酸脒基水解酶 L - 精氨酸 + H
2
O
L - 鸟氨酸 + 尿素
EC 4.1.2.13 果糖二磷酸 D - 果糖 1,6 - 二磷酸,D - 果糖 1,6 - 二磷酸
醛缩酶 D - 甘油醛 3 - 磷酸裂合酶 磷酸二羟丙酮 + D - 甘油醛 3 - 磷酸
EC 5.3.1.9 磷酸葡萄糖 D - 葡萄糖 6 - 磷酸酮醇 D - 葡萄糖 6 - 磷酸
异构酶 异构酶 D - 果糖 6 - 磷酸
EC 6.3.1.2 谷氨酰胺 L - 谷氨酸：氨连接酶 AT P + L - 谷氨酸 + N H
3
合成酶 ADP+ 磷酸 + L - 谷氨酰胺系 统 名 称 催 化 的 反 应酮
，,
目 录二、酶的分类
1.氧化还原酶类 (oxidoreductases)
2.转移酶类 (transferases )
3.水解酶类 (hydrolases)
4.裂解酶类 (lyases)
5.异构酶类 ( isomerases)
6.合成酶类 (ligases,synthetases)
目 录第六节酶与医学的关系
The Relation of Enzyme and Medicine
目 录
（一） 酶与疾病的发生
（二） 酶与疾病的诊断
（三） 酶与疾病的治疗一、酶与疾病的关系目 录二、酶在医学上的其他应用
（一）酶作为试剂用于临床检验和科学研究
1．酶法分析 即酶偶联测定法 (enzyme coupled
assays)，是利用酶作为分析试剂，对一些酶的活性、底物浓度、激活剂、抑制剂等进行定量分析的一种方法。
目 录
2,酶标记测定法 酶可以代替同位素与某些物质相结合,从而使该物质被酶所标记 。
通过测定酶的活性来判断被标记物质或与其定量结合的物质的存在和含量 。
3,工具酶 除上述酶偶联测定法外，人们利用酶具有高度特异性的特点，将酶做为工具，在分子水平上对某些生物大分子进行定向的分割与连接。
目 录
2．抗体酶
3,模拟酶具有催化功能的抗体分子称为抗体酶 (abzyme) 。
模拟酶是根据酶的作用原理，利用有机化学合成方法，人工合成的具有底物结合部位和催化部位的非蛋白质有机化合物。
