第三章 蛋白质
第一节：蛋白质概述
第二节：氨基酸
第三节：肽与肽键
第四节：蛋白质的分子结构
第五节：蛋白质的重要性质
第六节：蛋白质的分类
第七节：蛋白质的分子结构与功能关系第一节：蛋白质的概述
蛋白质（ protein）是最基本的生命物质之一。
1、元素组成：平均含 N量约＝ 16%（特征代表）
2、基本结构单位：氨基酸
3、大小：蛋白质是大分子化合物
4、空间结构：一级结构、二级结构、三级结构、
四级结构 ……
5、重要性：数量多、种类多、功能多
6、蛋白质的合成,AA顺序的遗传编码蛋白质存在于所有的生物细胞中，
是构成生物体最基本的结构物质和功能物质。
蛋白质是生命活动的物质基础，
它参与了几乎所有的生命活动过程 。
蛋白质是一类含氮有机化合物,除了含有碳,氢氧,氮以外,还含有少量的硫 。 氮占生物组织中所有含氮物质的绝大部分 。 因此,可以将生物组织的含氮量近似地看作蛋白质的含氮量 。
由于大多数蛋白质的含氮量接近于 16%,所以,
可以根据生物样品中的含氮量来计算蛋白质的大概含量：
蛋白质含量 （ 克 %） =每克生物样品中含氮的克数
6.25
第二节：氨基酸
一、结构通式
-氨基酸各种氨基酸的区别在于侧链 R基的不同。 20种基本氨基酸按 R的极性可分为非极性氨基酸、极性性氨基酸、酸性氨基酸和碱性氨基酸
C O O H
C HH 2 N
R
不变部分可变部分
1、天然蛋白质仅有 20种 AA、均为?- AA
2、旋光性：＋、－（除甘氨酸没有旋光性）
3、构型,D－,L－（除甘氨酸，天然蛋白质的 AA均为 L－ AA）。
4、构象二、分类
法一,按 R基化学结构特点分为四大类,
1、脂肪 AA（ 15种）
2、芳得族 AA（ 2种）：苯丙氨酸、酪氨酸
3、杂环族 AA（ 2种）：组氨酸、色氨酸
4、杂环亚 AA（ 1种）：脯氨酸
法二,按 R基极性分两类,
极性 AA,11种
非极性 AA,9种
法三：
1、中性 AA（有极性与非极性 15种）
2、酸性 AA（ 2种）：天冬氨酸、谷氨酸
3、碱性 AA（ 3种）：组、赖、精
人类 8种 必需 AA：（人体体内不能自身合成，必须从食物中获得）
赖、色、甲硫、苯丙、苏、缬、亮、异亮三、理化性质
1、物理性质：无色晶体、有味（甜、鲜、苦）或无味，不同强度溶于水、稀酸、稀碱，但不溶于任何有机溶剂，酒精可使 AA发生沉淀。
2、光学性质：具旋光性，有紫外吸收现象，波长为 280nm，但仅有酪氨酸、色氨酸、苯丙氨酸有此性质。
除甘氨酸外，氨基酸均含有一个手性?-碳原子，
因此都具有旋光性 。比旋光度是氨基酸的重要物理常数之一，是鉴别各种氨基酸的重要依据。
三、理化性质
3、两性解离：等电点 PI－ AA分子所带的净电荷为零（即分子内正电＝负电）时溶液的 PH
值。
PH 1 7 10
净电荷 +1 0 -1
正离子 两性离子 负离子等电点 PI
C O O H
C HH 3 N +
R
-
pK1'
+
H+
H+
C O O -
C HH 3N +
R H
+
H+
+
pK2'
- C O O -
C HH 2N
R
PI的用途：分离、纯化和鉴定蛋白质制剂、
AA制剂，在药物使用上可改变 PI方法延长疗效。
当 PH＝ PI时：
（ 1）带净电＝ 0，电场上不移动，导电性最小。
（ 2）溶解度最小，最易沉淀，粘度最小。
4、化学性质,P47
第三节：肽与肽键
掌握概念,肽（多肽）、肽键（及 2个性质）、
AA残基,N端或 C端、主链骨架、成肽反应
多肽习惯书写：左（ N端） 右（ C端）
多肽命名：自 N端 C端，按 AA顺序,以 AA
名字命之。
一、肽与肽键一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基之间失水形成的酰胺键称为 肽键,
所形成的化合物称为 肽 。
由两个氨基酸组成的肽称为 二肽,由多个氨基酸组成的肽则称为 多肽 。组成多肽的氨基酸单元称为 氨基酸残基 。
肽键 （ peptide bond）,
肽键的特点是氮原子上的孤对电子与羰基具有明显的共轭作用 。
组成肽键的原子处于同一平面 。
0.127nm
键长 =0.132nm
0.148nm
肽键肽键中的 C-N键具有部分双键性质,不能自由旋转 。
在大多数情况下，以反式结构存在。
二、肽链中 AA的排列顺序和命名
C C N C C N C C N C C N C
C H 2 C H C H 2 C H 2 C H 2
C O O
-
O H C O 2 H C H 2
C O N H 2
O H
C H 3
H 3 N
+
O O O O
H H H H H
H H H H
S e r V a l T y r A s p G ln
C H 3
N- 端 C- 端肽键
在多肽链中，氨基酸残基按一定的顺序排列，这种排列顺序称为 氨基酸顺序。
通常在多肽链的一端含有一个游离的?-氨基，称为氨基端或
N-端；在另一端含有一个游离的?-羧基，称为羧基端或 C-端。
氨基酸的顺序是从 N端的氨基酸残基开始，以 C端氨基酸残基为终点的排列顺序。如上述五肽可表示为：
Ser-Val-Tyr-Asp-Gln
三、肽的重要理化性质
1.每种肽也有其晶体，晶体的熔点都很高。
2.在 pH0-14范围内，肽的酸碱性质主要来自游离末端?-NH 2和游离末端?-COOH以及侧链上可解离的基团 。
3.每一种肽都有其相应的等电点，计算方法与
AA一致且复杂。
B2+ B+ B B- B2-
K’1 K’2 K’3 K’4
pI=pK’2+ pK’3/2
三、肽的重要理化性质
4,原则,当溶液 pH大于解离侧链的值，占优势的离子形式是该侧链的共轭碱，当溶液
pH小于解离侧链的值，占优势的离子形式是该侧链的共轭酸。
5.肽的化学反应：也能发生茚三酮反应、
Sanger反应,DNS反应和 Edman反应；
还可发生双缩脲反应。
肽的颜色反应
多肽可与多种化合物作用,产生不同的颜色反应 。 这些显色反应,可用于多肽的定性或定量鉴定 。
如黄色反应,是由硝酸与氨基酸的苯基 （ 酪氨酸和苯丙氨酸 ）
反应生成二硝基苯衍生物而显黄色 。
多肽的双缩脲反应是多肽特有的颜色反应 ;双缩脲是两分子的尿素经加热失去一分子 NH3而得到的产物 。
双缩脲 能够与碱性硫酸铜作用，产生兰色的铜 -双缩脲络合物，称为双缩脲反应。含有两个以上肽键的多肽，具有与双缩脲相似的结构特点，也能发生双缩脲反应，生成紫红色或蓝紫色络合物。 这是多肽定量测定的重要反应。
第四节：蛋白质的分子结构
蛋白质是由一条或多条多肽 (polypeptide)链以特殊方式结合而成的生物大分子。
蛋白质与多肽并无严格的界线，通常是将分子量在 6000道尔顿以上的多肽称为蛋白质。
蛋白质分子量变化范围很大,从大约 6000到
1000000道尔顿甚至更大。
一、蛋白质一级结构
蛋白质的一级结构 (Primary structure)包括组成蛋白质的多肽链数目,
多肽链的氨基酸数目、种类和顺序。
以及多肽链内或链间二硫键的数目和位臵。
其中最重要的是多肽链的氨基酸顺序，它是蛋白质生物功能的基础。
二、蛋白质二级结构
蛋白质的二级 (Secondary)结构是指多肽链的主链在空间的排列,或规则的几何走向、旋转及折叠。它只涉及肽链主链的构象及链内或链间形成的氢键。
主要有?-螺旋,?-折叠,?-转角。
1,?-螺旋
（ 1）螺旋走向，稳定以氢键连接，氢键与轴平行。
（ 2）侧基 R伸向螺旋外侧。
（ 3）棒状结构，高度压缩，紧密排列。
（ 4）规律排列
（ 5）由 1条充分伸展的肽链的肽键平面折叠成的右手螺旋。
（ 6）每隔 3.6个氨基酸残基螺旋上升一圈，螺距 0.54nm。
（ 7） 1个螺圈内有 13个原子。
2,?-折叠
-折叠是由两条或多条几乎完全伸展的肽链平行排列，通过链间的氢键交联而形成的。肽链的主链呈锯齿桩折叠构象。
在?-折叠中,?-碳原子总是处于折叠的角上，氨基酸的 R基团处于折叠的棱角上并与棱角垂直，两个氨基酸之间的轴心距为 0.35nm。
-折叠有两种类型。一种为平行式，即所有肽链的 N-端都在同一边。另一种为反平行式，即相邻两条肽链的方向相反。
3,?-转角
-转角也称?-回折或发夹结构，存在于球状蛋白中。
在?-转角部分，由四个氨基酸残基组成 ;
弯曲处的第一个氨基酸残基的 -C=O 和第四个残基的 – N-H 之间形成氢键，形成一个不很稳定的环状结构。
三、蛋白质的三级结构
蛋白质的三级结构 (Tertiary Structure)是指在二级结构基础上，肽链的不同区段的侧链基团相互作用在空间进一步盘绕、折叠形成的包括主链和侧链构象在内的特征三维结构。
维系这种特定结构的力主要有氢键、疏水键、
离子键和范德华力等。尤其是疏水键，在蛋白质三级结构中起着重要作用。
四、蛋白质的四级结构
蛋白质的四级结构 (Quaternary Structure)是指由多条各自具有一、二、三级结构的肽链通过非共价键连接起来的结构形式；各个亚基在这些蛋白质中的空间排列方式及亚基之间的相互作用关系。
这种蛋白质分子中，最小的单位通常称为亚基或亚单位 Subunit，它一般由一条肽链构成，无生理活性；
维持亚基之间的化学键主要是疏水力。
由多个亚基聚集而成的蛋白质常常称为寡聚蛋白；
第五节：蛋白质的性质一、蛋白质的两性解离和等电点
蛋白质与多肽一样，能够发生两性离解，也有等电点。在等电点时，蛋白质的溶解度最小，在电场中不移动。
在电场中，如果蛋白质分子所带正电荷多于负电荷，
净电荷为正，则向负电极移动，反之，净电荷为负，
向正极移动，这种泳动现象称电泳。
蛋白质在等电点 PH条件下，不发生电泳现象，利用蛋白质的电泳现象，可以将蛋白质的电泳现，可以将蛋白质进行分离纯化 。
二、蛋白质的胶体性质
这是蛋白质特有的性质。
由于蛋白质的分子量很大，它在水中能够形成胶体溶液。蛋白质溶液具有胶体溶液的典型性质，如丁达尔现象、布郎运动等。
由于胶体溶液中的蛋白质不能通过半透膜，因此可以应用透析法将非蛋白的小分子杂质除去三、蛋白质的沉淀作用
蛋白质胶体溶液的稳定性与它的分子量大小、
所带的电荷和水化作用有关。
改变溶液的条件，将影响蛋白质的溶解性质
在适当的条件下，蛋白质能够从溶液中沉淀出来。
蛋白质的沉淀分为 可逆沉淀 和 不可逆沉淀 。
1、可逆沉淀?
在温和条件下，通过改变溶液的 pH或电荷状况，
使蛋白质从胶体溶液中沉淀分离。
在沉淀过程中，结构和性质都没有发生变化，在适当的条件下，可以重新溶解形成溶液，所以这种沉淀又称为非变性沉淀。
可逆沉淀是分离和纯化蛋白质的基本方法，如等电点沉淀法、盐析法和有机溶剂沉淀法等。
2、不可逆沉淀?
在强烈沉淀条件下，不仅破坏了蛋白质胶体溶液的稳定性，而且也破坏了蛋白质的结构和性质，产生的蛋白质沉淀不可能再重新溶解于水。
由于沉淀过程发生了蛋白质的结构和性质的变化，所以又称为变性沉淀。
如加热沉淀、强酸碱沉淀、重金属盐沉淀和生物碱沉淀等都属于不可逆沉淀。
四、蛋白质的变性
天然蛋白质因受物理或化学因素的影响，分子构象发生变化，致使蛋白质的理化性质和生物学功能随之发生变化，但一级结构未遭破坏，这种现象称为 变性作用 。
变性后的蛋白质称为变性蛋白。
导致蛋白质变性的因素：热、紫外光、激烈的搅拌以及强酸和强碱等。
类型：不可逆变性、可逆变性（可复性）
第六节：蛋白质的分类
（ 1）依据蛋白质的形状分类可分为 球状蛋白质 和 纤维状蛋白质 。
a、球状蛋白质,globular protein外形接近球形或椭圆形，溶解性较好，能形成结晶，大多数蛋白质属于这一类。
b、纤维状蛋白质,fibrous protein分子类似纤维或细棒。它又可分为 可溶性纤维状蛋白质和不溶性纤维状蛋白质 。
（ 2）按照蛋白质的化学组成，可以分为简单蛋白 (simple protein)
结合蛋白 (conjugated protein)
第七节：蛋白质分子结构与功能的关系
一、蛋白质一级结构与功能关系?
二、蛋白质构象与功能的关系
三、蛋白质高级结构与功能关系
P63-66
蛋白质小结
本章要求：
1,理解 prot.是生命活动物质基础的含义，掌握 prot.
的重要生理功能。
2,熟悉蛋白质的化学组成与基本结构单位 ---氨基酸；
掌握蛋白质的分子结构。
3、掌握蛋白质结构与功能关系，蛋白质的理化性质。
重点,蛋白质的结构、功能。
难点,氨基酸的两性解离，电离平衡化学，空间结构
新进展,超二级结构、结构域
第一节：蛋白质概述
第二节：氨基酸
第三节：肽与肽键
第四节：蛋白质的分子结构
第五节：蛋白质的重要性质
第六节：蛋白质的分类
第七节：蛋白质的分子结构与功能关系第一节：蛋白质的概述
蛋白质（ protein）是最基本的生命物质之一。
1、元素组成：平均含 N量约＝ 16%（特征代表）
2、基本结构单位：氨基酸
3、大小：蛋白质是大分子化合物
4、空间结构：一级结构、二级结构、三级结构、
四级结构 ……
5、重要性：数量多、种类多、功能多
6、蛋白质的合成,AA顺序的遗传编码蛋白质存在于所有的生物细胞中，
是构成生物体最基本的结构物质和功能物质。
蛋白质是生命活动的物质基础，
它参与了几乎所有的生命活动过程 。
蛋白质是一类含氮有机化合物,除了含有碳,氢氧,氮以外,还含有少量的硫 。 氮占生物组织中所有含氮物质的绝大部分 。 因此,可以将生物组织的含氮量近似地看作蛋白质的含氮量 。
由于大多数蛋白质的含氮量接近于 16%,所以,
可以根据生物样品中的含氮量来计算蛋白质的大概含量：
蛋白质含量 （ 克 %） =每克生物样品中含氮的克数
6.25
第二节：氨基酸
一、结构通式
-氨基酸各种氨基酸的区别在于侧链 R基的不同。 20种基本氨基酸按 R的极性可分为非极性氨基酸、极性性氨基酸、酸性氨基酸和碱性氨基酸
C O O H
C HH 2 N
R
不变部分可变部分
1、天然蛋白质仅有 20种 AA、均为?- AA
2、旋光性：＋、－（除甘氨酸没有旋光性）
3、构型,D－,L－（除甘氨酸，天然蛋白质的 AA均为 L－ AA）。
4、构象二、分类
法一,按 R基化学结构特点分为四大类,
1、脂肪 AA（ 15种）
2、芳得族 AA（ 2种）：苯丙氨酸、酪氨酸
3、杂环族 AA（ 2种）：组氨酸、色氨酸
4、杂环亚 AA（ 1种）：脯氨酸
法二,按 R基极性分两类,
极性 AA,11种
非极性 AA,9种
法三：
1、中性 AA（有极性与非极性 15种）
2、酸性 AA（ 2种）：天冬氨酸、谷氨酸
3、碱性 AA（ 3种）：组、赖、精
人类 8种 必需 AA：（人体体内不能自身合成，必须从食物中获得）
赖、色、甲硫、苯丙、苏、缬、亮、异亮三、理化性质
1、物理性质：无色晶体、有味（甜、鲜、苦）或无味，不同强度溶于水、稀酸、稀碱，但不溶于任何有机溶剂，酒精可使 AA发生沉淀。
2、光学性质：具旋光性，有紫外吸收现象，波长为 280nm，但仅有酪氨酸、色氨酸、苯丙氨酸有此性质。
除甘氨酸外，氨基酸均含有一个手性?-碳原子，
因此都具有旋光性 。比旋光度是氨基酸的重要物理常数之一，是鉴别各种氨基酸的重要依据。
三、理化性质
3、两性解离：等电点 PI－ AA分子所带的净电荷为零（即分子内正电＝负电）时溶液的 PH
值。
PH 1 7 10
净电荷 +1 0 -1
正离子 两性离子 负离子等电点 PI
C O O H
C HH 3 N +
R
-
pK1'
+
H+
H+
C O O -
C HH 3N +
R H
+
H+
+
pK2'
- C O O -
C HH 2N
R
PI的用途：分离、纯化和鉴定蛋白质制剂、
AA制剂，在药物使用上可改变 PI方法延长疗效。
当 PH＝ PI时：
（ 1）带净电＝ 0，电场上不移动，导电性最小。
（ 2）溶解度最小，最易沉淀，粘度最小。
4、化学性质,P47
第三节：肽与肽键
掌握概念,肽（多肽）、肽键（及 2个性质）、
AA残基,N端或 C端、主链骨架、成肽反应
多肽习惯书写：左（ N端） 右（ C端）
多肽命名：自 N端 C端，按 AA顺序,以 AA
名字命之。
一、肽与肽键一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基之间失水形成的酰胺键称为 肽键,
所形成的化合物称为 肽 。
由两个氨基酸组成的肽称为 二肽,由多个氨基酸组成的肽则称为 多肽 。组成多肽的氨基酸单元称为 氨基酸残基 。
肽键 （ peptide bond）,
肽键的特点是氮原子上的孤对电子与羰基具有明显的共轭作用 。
组成肽键的原子处于同一平面 。
0.127nm
键长 =0.132nm
0.148nm
肽键肽键中的 C-N键具有部分双键性质,不能自由旋转 。
在大多数情况下，以反式结构存在。
二、肽链中 AA的排列顺序和命名
C C N C C N C C N C C N C
C H 2 C H C H 2 C H 2 C H 2
C O O
-
O H C O 2 H C H 2
C O N H 2
O H
C H 3
H 3 N
+
O O O O
H H H H H
H H H H
S e r V a l T y r A s p G ln
C H 3
N- 端 C- 端肽键
在多肽链中，氨基酸残基按一定的顺序排列，这种排列顺序称为 氨基酸顺序。
通常在多肽链的一端含有一个游离的?-氨基，称为氨基端或
N-端；在另一端含有一个游离的?-羧基，称为羧基端或 C-端。
氨基酸的顺序是从 N端的氨基酸残基开始，以 C端氨基酸残基为终点的排列顺序。如上述五肽可表示为：
Ser-Val-Tyr-Asp-Gln
三、肽的重要理化性质
1.每种肽也有其晶体，晶体的熔点都很高。
2.在 pH0-14范围内，肽的酸碱性质主要来自游离末端?-NH 2和游离末端?-COOH以及侧链上可解离的基团 。
3.每一种肽都有其相应的等电点，计算方法与
AA一致且复杂。
B2+ B+ B B- B2-
K’1 K’2 K’3 K’4
pI=pK’2+ pK’3/2
三、肽的重要理化性质
4,原则,当溶液 pH大于解离侧链的值，占优势的离子形式是该侧链的共轭碱，当溶液
pH小于解离侧链的值，占优势的离子形式是该侧链的共轭酸。
5.肽的化学反应：也能发生茚三酮反应、
Sanger反应,DNS反应和 Edman反应；
还可发生双缩脲反应。
肽的颜色反应
多肽可与多种化合物作用,产生不同的颜色反应 。 这些显色反应,可用于多肽的定性或定量鉴定 。
如黄色反应,是由硝酸与氨基酸的苯基 （ 酪氨酸和苯丙氨酸 ）
反应生成二硝基苯衍生物而显黄色 。
多肽的双缩脲反应是多肽特有的颜色反应 ;双缩脲是两分子的尿素经加热失去一分子 NH3而得到的产物 。
双缩脲 能够与碱性硫酸铜作用，产生兰色的铜 -双缩脲络合物，称为双缩脲反应。含有两个以上肽键的多肽，具有与双缩脲相似的结构特点，也能发生双缩脲反应，生成紫红色或蓝紫色络合物。 这是多肽定量测定的重要反应。
第四节：蛋白质的分子结构
蛋白质是由一条或多条多肽 (polypeptide)链以特殊方式结合而成的生物大分子。
蛋白质与多肽并无严格的界线，通常是将分子量在 6000道尔顿以上的多肽称为蛋白质。
蛋白质分子量变化范围很大,从大约 6000到
1000000道尔顿甚至更大。
一、蛋白质一级结构
蛋白质的一级结构 (Primary structure)包括组成蛋白质的多肽链数目,
多肽链的氨基酸数目、种类和顺序。
以及多肽链内或链间二硫键的数目和位臵。
其中最重要的是多肽链的氨基酸顺序，它是蛋白质生物功能的基础。
二、蛋白质二级结构
蛋白质的二级 (Secondary)结构是指多肽链的主链在空间的排列,或规则的几何走向、旋转及折叠。它只涉及肽链主链的构象及链内或链间形成的氢键。
主要有?-螺旋,?-折叠,?-转角。
1,?-螺旋
（ 1）螺旋走向，稳定以氢键连接，氢键与轴平行。
（ 2）侧基 R伸向螺旋外侧。
（ 3）棒状结构，高度压缩，紧密排列。
（ 4）规律排列
（ 5）由 1条充分伸展的肽链的肽键平面折叠成的右手螺旋。
（ 6）每隔 3.6个氨基酸残基螺旋上升一圈，螺距 0.54nm。
（ 7） 1个螺圈内有 13个原子。
2,?-折叠
-折叠是由两条或多条几乎完全伸展的肽链平行排列，通过链间的氢键交联而形成的。肽链的主链呈锯齿桩折叠构象。
在?-折叠中,?-碳原子总是处于折叠的角上，氨基酸的 R基团处于折叠的棱角上并与棱角垂直，两个氨基酸之间的轴心距为 0.35nm。
-折叠有两种类型。一种为平行式，即所有肽链的 N-端都在同一边。另一种为反平行式，即相邻两条肽链的方向相反。
3,?-转角
-转角也称?-回折或发夹结构，存在于球状蛋白中。
在?-转角部分，由四个氨基酸残基组成 ;
弯曲处的第一个氨基酸残基的 -C=O 和第四个残基的 – N-H 之间形成氢键，形成一个不很稳定的环状结构。
三、蛋白质的三级结构
蛋白质的三级结构 (Tertiary Structure)是指在二级结构基础上，肽链的不同区段的侧链基团相互作用在空间进一步盘绕、折叠形成的包括主链和侧链构象在内的特征三维结构。
维系这种特定结构的力主要有氢键、疏水键、
离子键和范德华力等。尤其是疏水键，在蛋白质三级结构中起着重要作用。
四、蛋白质的四级结构
蛋白质的四级结构 (Quaternary Structure)是指由多条各自具有一、二、三级结构的肽链通过非共价键连接起来的结构形式；各个亚基在这些蛋白质中的空间排列方式及亚基之间的相互作用关系。
这种蛋白质分子中，最小的单位通常称为亚基或亚单位 Subunit，它一般由一条肽链构成，无生理活性；
维持亚基之间的化学键主要是疏水力。
由多个亚基聚集而成的蛋白质常常称为寡聚蛋白；
第五节：蛋白质的性质一、蛋白质的两性解离和等电点
蛋白质与多肽一样，能够发生两性离解，也有等电点。在等电点时，蛋白质的溶解度最小，在电场中不移动。
在电场中，如果蛋白质分子所带正电荷多于负电荷，
净电荷为正，则向负电极移动，反之，净电荷为负，
向正极移动，这种泳动现象称电泳。
蛋白质在等电点 PH条件下，不发生电泳现象，利用蛋白质的电泳现象，可以将蛋白质的电泳现，可以将蛋白质进行分离纯化 。
二、蛋白质的胶体性质
这是蛋白质特有的性质。
由于蛋白质的分子量很大，它在水中能够形成胶体溶液。蛋白质溶液具有胶体溶液的典型性质，如丁达尔现象、布郎运动等。
由于胶体溶液中的蛋白质不能通过半透膜，因此可以应用透析法将非蛋白的小分子杂质除去三、蛋白质的沉淀作用
蛋白质胶体溶液的稳定性与它的分子量大小、
所带的电荷和水化作用有关。
改变溶液的条件，将影响蛋白质的溶解性质
在适当的条件下，蛋白质能够从溶液中沉淀出来。
蛋白质的沉淀分为 可逆沉淀 和 不可逆沉淀 。
1、可逆沉淀?
在温和条件下，通过改变溶液的 pH或电荷状况，
使蛋白质从胶体溶液中沉淀分离。
在沉淀过程中，结构和性质都没有发生变化，在适当的条件下，可以重新溶解形成溶液，所以这种沉淀又称为非变性沉淀。
可逆沉淀是分离和纯化蛋白质的基本方法，如等电点沉淀法、盐析法和有机溶剂沉淀法等。
2、不可逆沉淀?
在强烈沉淀条件下，不仅破坏了蛋白质胶体溶液的稳定性，而且也破坏了蛋白质的结构和性质，产生的蛋白质沉淀不可能再重新溶解于水。
由于沉淀过程发生了蛋白质的结构和性质的变化，所以又称为变性沉淀。
如加热沉淀、强酸碱沉淀、重金属盐沉淀和生物碱沉淀等都属于不可逆沉淀。
四、蛋白质的变性
天然蛋白质因受物理或化学因素的影响，分子构象发生变化，致使蛋白质的理化性质和生物学功能随之发生变化，但一级结构未遭破坏，这种现象称为 变性作用 。
变性后的蛋白质称为变性蛋白。
导致蛋白质变性的因素：热、紫外光、激烈的搅拌以及强酸和强碱等。
类型：不可逆变性、可逆变性（可复性）
第六节：蛋白质的分类
（ 1）依据蛋白质的形状分类可分为 球状蛋白质 和 纤维状蛋白质 。
a、球状蛋白质,globular protein外形接近球形或椭圆形，溶解性较好，能形成结晶，大多数蛋白质属于这一类。
b、纤维状蛋白质,fibrous protein分子类似纤维或细棒。它又可分为 可溶性纤维状蛋白质和不溶性纤维状蛋白质 。
（ 2）按照蛋白质的化学组成，可以分为简单蛋白 (simple protein)
结合蛋白 (conjugated protein)
第七节：蛋白质分子结构与功能的关系
一、蛋白质一级结构与功能关系?
二、蛋白质构象与功能的关系
三、蛋白质高级结构与功能关系
P63-66
蛋白质小结
本章要求：
1,理解 prot.是生命活动物质基础的含义，掌握 prot.
的重要生理功能。
2,熟悉蛋白质的化学组成与基本结构单位 ---氨基酸；
掌握蛋白质的分子结构。
3、掌握蛋白质结构与功能关系，蛋白质的理化性质。
重点,蛋白质的结构、功能。
难点,氨基酸的两性解离，电离平衡化学，空间结构
新进展,超二级结构、结构域
