第四章 酶
一、酶的概念及作用特点
二、酶的命名及分类
三、酶催化的专一性
四、酶促反应的动力学
五、酶的作用机理
六、变构酶与同工酶
七、维生素与辅酶第一节：酶的概念及作用特点一、概念酶是由活细胞产生的具有催化作用的蛋白质，又叫生物催化剂 Biocatalysts。
绝大多数的酶都是蛋白质 (Enzyme和 Ribozyme)。
酶催化的生物化学反应，称为酶促反应 Enzymatic
reaction。
在酶的催化下发生化学变化的物质，称为底物
substrate。
二、酶的作用特点
（一）酶和一般催化剂的共性
用量少而催化率高。
它能够改变化学反应的速度，但是不能改变化学反应平衡。酶本身在反应前后也不发生变化。
酶能够稳定底物形成的过渡状态，降低反应的活化能，从而加速反应的进行。
（二）酶作为生物催化剂的特性
1、高效性
酶的催化作用可使反应速度提高 10７ – 101３ 倍。
例如：过氧化氢分解
2H2O2? 2H2O + O2
用 Fe3+催化，效率为 6X10-4 mol/mol.S,而用过氧化氢酶催化，效率为 6X106 mol/mol.S。
转换数（ turnover number） 的概念：每秒钟每个酶分子能催化底物发生变化的微摩尔数，用 kcat表示
（?mol/S ）。
-淀粉酶催化淀粉水解,1克结晶酶在 65?C条件下可催化 2吨淀粉水解。
2,专一性酶的专一性,又称为特异性，是指酶在催化生化反应时对底物的选择性，即一种酶只能作用于某一类或某一种特定的物质。亦即酶只能催化某一类或某一种化学反应。
例如：蛋白酶催化蛋白质的水解；淀粉酶催化淀粉的水解；核酸酶催化核酸的水解。
3、反应条件温和?
酶促反应一般在 pH 5-8 水溶液中进行，反应温度范围为 20-40?C。
高温或其它苛刻的物理或化学条件，将引起酶的失活。
4、酶易失活
凡能使蛋白质变性的因素如强酸、强碱高温等条件都能使酶破坏而完全失去活性。所以酶作用一般都要求比较温和的条件如常温、常压和接近中性的酸硷度
5、酶活力可调节控制如抑制剂调节、共价修饰调节、反馈调节、
酶原激活及激素控制等。
６、某些酶催化活力与辅酶、辅基及金属离子有关。
第二节：酶的命名及分类一、酶的命名
（ 1）习惯命名法?
根据其催化底物来命名（蛋白酶；淀粉酶）?
根据所催化反应的性质来命名（水解酶；转氨酶；
裂解酶等）?
结合上述两个原则来命名（琥珀酸脱氢酶）?
有时在这些命名基础上加上酶的来源或其它特点
（胃蛋白酶、胰蛋白酶、硷性磷酸脂酶和酸性磷酸脂酶）。
（ 2）国际系统命名法
系统名称包括底物名称、构型、反应性质，最后加 一个酶字。
例如：?
习惯名称,谷丙转氨酶?
系统名称,丙氨酸,?-酮戊二酸氨基转移酶酶催化的反应,
-酮戊二酸 + 丙氨酸 谷氨酸 + 丙酮酸二、酶的分类
（一）从化学性质分（国际系统分类法）
1、氧化还原酶类
2、转移酶类
3、水解酶类
4、裂解酶类
5、异构酶类
6、合成酶类
1、氧化 -还原酶类
Oxido-reductases
氧化 -还原酶催化氧化 -还原反应。
主要包括脱氢酶 (dehydrogenase)和氧化酶
(Oxidase)。
如，乳酸 (Lactate)脱氢酶催化乳酸的脱氢反应。
C H 3 C H C O O H
O H
N A D + H +C H 3 C C O O H
O
N A D H
2、转移 (移换 )酶类
Transferases
转移酶催化基团转移反应，即将一个底物分子的基团或原子转移到另一个底物的分子上。
例如，谷丙转氨酶催化的氨基转移反应。
C H 3 C H C O O H
N H 2
H O O C C H 2 C H 2 C C O O H
O
H O O C C H 2 C H 2 C H C O O H
N H 2
C H 3 C C O O H
O
3、水解酶类 hydrolases
水解酶催化底物的加水分解反应。
主要包括淀粉酶、蛋白酶、核酸酶及脂酶等。
例如，脂肪酶 (Lipase)催化的脂的水解反应：
H 2 OC O O C H 2 C H 3R R C O O H C H 3 C H 2 O H
4,裂合（裂解）酶类 Lyase
主要包括醛缩酶、水化酶（脱水酶）及脱氨酶等。
裂合酶催化从底物分子中移去一个基团或原子而形成双键的反应及其逆反应。
例如,苹果酸裂合酶即延胡索酸水合酶催化的反应。
H O O C C H = C H C O O H H 2 O H O O C C H 2 C H C O O H
O H
5、异构酶类 Isomerases
异构酶催化各种同分异构体的相互转化，即底物分子内基团或原子的重排过程。
例如,6-磷酸葡萄糖异构酶催化的反应。
6、合成酶类 Ligases or
Synthetases
合成酶，又称为连接酶，能够催化 C-C,C-O、
C-N 以及 C-S 键的形成反应。这类反应必须与
ATP分解反应相互偶联。
A + B + ATP + H-O-H ===A-B + ADP +Pi
例如,丙酮酸羧化酶 催化的反应。
丙酮酸 + CO2? 草酰乙酸
（二）按酶的化学组成分类
简单蛋白酶,指酶的活性仅仅决定于它的蛋白质结构。如脲酶、蛋白酶、淀粉酶、脂肪酶。
结合蛋白酶,这些酶只有在结合了非蛋白组分
（辅助因子）后，才表现出酶的活性。
（三）根据酶的分子结构特点分类
单体酶 （ monomeric enzyme）：一般由一条肽链组成,如溶菌酶、胰蛋白酶、木瓜蛋白酶等。
寡聚酶 （ oligomeric enzyme）：由 2个或 2
个以上亚基组成，亚基间可以相同也可不同。
亚基间以次级键缔合。如 3-磷酸甘油醛脱氢酶、
乳酸脱氢酶、丙酮酸激酶等。
多酶体系 （ multienzyme system）：由几种酶靠非共价键彼此嵌合而成。主要指结构化的多酶复合体如丙酮酸脱氢酶系、脂肪酸合成酶复合体等。
第三节：酶催化的专一性
酶催化的专一性（ specificity）是酶作用最显著的特性之一。
指酶对它所作用的底物有严格的选择性。一种酶只能作用于某一种或某一类结构性质相似的物质。
酶的底物专一性类型：
结构专一性和立体异构专一性。
一、结构专一性
（ 1）绝对专一性（ Absolute
specificity)
有些酶对底物的要求非常严格，只作用于一个特定的底物。这种专一性称为绝对专一性。
例如：脲酶、麦芽糖酶、淀粉酶、碳酸酐酶及延胡索酸水化酶（只作用于反丁烯二酸）等。
（ 2）相对专一性 (Relative Specificity)
有些酶的作用对象不是一种底物，而是一类化合物或一类化学键。这种专一性称为相对专一性
(Relative Specificity)。 包括：
基团专一性（对键两端的基团要求的程度不同，
只对其中一个基团要求严格） 。 如?-葡萄糖苷酶，
催化由?-葡萄糖所构成的糖苷水解，但对于糖苷的另一端没有严格要求。胰蛋白酶，水解硷性氨基酸的羧基形成的肽键。
键 (Bond)专一性 。如酯酶催化酯的水解，对于酯两端的基团没有严格的要求。
二、立体异构专一性
1、旋光异构专一性
有些酶对旋光异物体的底物构型有严格的选择性。
例如,淀粉酶 只能选择性地水解 D－葡萄糖形成的 1,4－糖苷键； L-氨基酸氧化酶 只能催化
L-氨基酸氧化； 乳酸脱氢酶 只对 L-乳酸是专一的。
2、几何异构专一性
有些酶只能选择性催化某种几何异构体底物的反应，而对另一种构型则无催化作用。
如 延胡索酸水合酶 只能催化延胡索酸即反－丁烯二酸水合生成苹果酸，对马来酸（顺－丁烯二酸）则不起作用； 丁二酸（琥珀酸）脱氢酶。
3、潜手性专一性?
酵母醇脱氢酶。
第四节：酶促反应的动力学一、酶活力与酶反应速度
1,酶活力 （ enzyme activity）：也称 酶活性,指酶催化一定化学反应的能力。其大小可用在一定条件下，它所催化的某一化学反应的反应速度（ reaction rate）来表示。
2,酶反应速度,用单位时间内、单位体积中底物的减少量或增加量来表示。单位：浓度 /单位时间产物浓度时间酶反应速度曲线斜率 =浓度 /时间 =?
引起酶反应速度降低的原因：
底物浓度的降低；酶的部分失活；产物对酶的抑制；产物增加引起的逆反应速度的增加等研究酶反应速度以酶促反应的初速度
（ initial speed）
为准。
3、酶的活力单位
(1)酶的活力单位,1961年，提出用,国际单位,（ IU）
表示酶活力,即,1个酶活力单位，是指在标准条件 (25?C,最适底物浓度和最适 pH）下,1分钟内催化底物中 1微摩尔有关基团的酶量。 1IU=?mol/min
1972年，提出新的酶活力国际单位：最适条件下，每秒钟能催化 1mol底物转化为产物所需的酶量，定为
1Kat=1mol/s 所以,1Kat=60X106 IU
习惯用法,每小时催化 1克底物所需的酶量。
(2)酶的比活力,每毫克酶蛋白所具有的酶活力单位数，
用 U/mg蛋白,IU/mg蛋白,Kat/mg蛋白 表示。实质表示单位蛋白质的催化能力。
二、影响酶反应速度的因素
（一）底物浓度对酶促反应速度的影响
在低底物浓度时,反应速度与底物浓度成正比，
表现为一级反应特征。
当底物浓度达到一定值，
反应速度达到最大值
（ Vmax），此时再增加底物浓度，反应速度不再增加，表现为零级反应 。
0 2 4 6 8 10 12 14 16 18 20
0
20
40
60
80
100
C o n c e n t r a t i o n o f S u b s t r a t e ( u m o l / L )
R
a
t
e
o
f
R
e
a
c
t
i
o
n
(
v
)
1、酶反应与底物浓度的关系
E＋ S ES P＋ E
Michaelis和 Menten根据化学反应动力学的基本原理，推导出了底物浓度与酶反应速度关系的数学表达式，即米氏方程式：
V=
V m a x [ S ]
K m + [ S ]
Km 即为米氏常数?
Vmax为最大反应速度
V=
V m a x [ S ]
K m + [ S ]
左式表示：米氏常数是反应速度为最大值的一半时的底物浓度。
当反应速度等于最大速度一半时,即 V = 1/2 Vmax,
Km = [S]
因此,米氏常数的单位为
mol/L。
2、米氏方程的推导
P90
3、米氏常数 Km
（ 1）米氏常数 Km的意义
不同的酶具有不同 Km值，它是酶的一个重要的特征物理常数。
Km值只是在固定的底物，一定的温度和 pH条件下，一定的缓冲体系中测定的，不同条件下具有不同的 Km值。
Km值表示酶与底物之间的亲和程度,Km值大表示亲和程度小，酶的催化活性低 ; Km值小表示亲和程度大,酶的催化活性高
（ 2）米氏常数的求法
V=
V m a x [ S ]
K m + [ S ]
1 Km 1 1
= +
V Vmax [S] Vmax
双倒数作图法
-4 -2 0 2 4 6 8 10
0.0
0.2
0.4
0.6
0.8
1.0
1/[ S]( 1/m m ol,L
-1
)
1/v
斜率 =Km/Vmax
-1/Km
1/Vmax
（二）温度对酶反应速度的影响
一方面是温度升高,
酶促反应速度加快。
另一方面,温度升高,
酶的高级结构将发生变化或变性，导致酶活性降低甚至丧失。
因此大多数酶都有一个最适温度。 在最适温度条件下,反应速度最大。
10 20 30 40 50 60 70 80 90
0
20
40
60
80
100
T e m p e r a t u r e
O
C
R
e
l
a
t
i
v
e
A
c
t
i
v
i
t
y
(
%
)
（三） PH值对酶反应速度的影响
在一定的 pH
下,酶具有最大的催化活性,通常称此 pH 为最适 pH
（四）酶浓度对酶反应速度的影响
Vmax=K3[E]
[E]
酶浓度对反应速度的影响
V=
V m a x [ S ]
K m + [ S ]
（五）激活剂对酶反应速度的影响凡 能 提高酶活性的物质，都称为 激活剂（ activator）
（ 1）无机离子,金属离子 (K+ Na+ Mg2+ Zn2+ Fe2+ Ca2+、
阴离子 (Cl- Br-)、氢离子
（ 2）中等大小的有机分子,某些还原剂、乙二胺四乙酸（ EDTA）
(3)某些酶类,酶原激活过程中的酶类原理,a.酶活性中心的必需基团
b.酶 -底络合物形成的桥梁
c.作为某些酶的辅助因子
d.保护 -SH酶不被氧化
（六）抑制剂对酶反应速度的影响
1、抑制作用与抑制剂凡使酶的活性降低或丧失，但并不引起酶蛋白变性的作用称为 抑制作用（ inhibition） 。
能够引起抑制作用的化合物则称为 抑制剂
(inhibitor)。（抑制剂不同于变性剂）
2、抑制作用的类型
（ 1） 不可逆抑制作用 （ irreversible inhibition)
（ 2） 可逆抑制作用 (reversible inhibition)
（ 1）不可逆抑制作用
（ irreversibleinhibition)
抑制剂与酶蛋白中的必需基团以共价形式结合，
引起酶的永久性失活,不能用透析或超滤等物理方法除去抑制剂而恢复酶活性。
专一性不可逆抑制作用,这类抑制剂只作用于与酶活性部位有关的氨基酸残基或一类酶。
非专一性不可逆抑制作用,这类抑制剂作用于酶分子上不同的基团或作用于几类不同的酶。
如：酰化剂酸酐和磺酰氯等可使酶蛋白的 -OH、
SH,NH2等发生酰化。
（ 2）可逆抑制作用
(reversibleinhibition)
抑制剂与酶蛋白以非共价方式结合，引起酶活性暂时性丧失。抑制剂可以通过 透析等方法 被除去，并且能部分或全部恢复酶的活性。根椐抑制剂与酶结合的情况，又可以分为三类：
a.竞争性抑制作用
b.非竞争性抑制作用
C.反竞争性抑制作用
A,竞争性抑制作用
某些抑制剂的化学结构与底物相似，因而能与底物竟争与酶活性中心结合。当抑制剂与活性中心结合后，底物被排斥在反应中心之外，其结果是酶促反应被抑制了。
竟争性抑制通常可以通过增大底物浓度，即提高底物的竞争能力来消除。
竟争性抑制竞争性抑制作用的例子
B,非竞争性抑制作用
抑制剂与酶活性中心以外的部位结合，因此既可同游离酶结合，又可同酶－底物复合物结合，
这种作用称非竞争性抑制作用。
非竞争性抑制剂与酶活性中心以外的基团结合。这类抑制作用不会因提高底物浓度而减弱非竟争性抑制
C,反竞争性抑制作用
酶只有与底物结合后才与抑制剂结合，从而导致酶活性下降。这类抑制作用最不重要。
第五节：酶的作用机理一、酶的活性中心
（一）基本概念
酶的活性中心（ active center）：是指酶分子中与底物直接结合并使之转变出产物的小区，
也称活性部位 (active site)。
酶的活性中心有两个功能部位,结合部位 和 催化部位 。
1．结合部位（ Binding site）
酶分子中与底物结合的部位或区域一般称为结合部位。此部位决定酶的专一性。
2．催化部位（ catalytic site ）
酶分子中促使底物发生化学变化的部位称为催化部位 。 此部位决定酶所催化反应的性质。
酶的活性中心具有以下特点：
（ 1）活性中心是酶分子表面的一个凹穴，有一定的大小和特殊的构象，但它们不是刚性的，
在与底物接触时表现一定的柔性。
（ 2）构成活性中心的大多数氨基酸残基为疏水性，使此小区形成一个非极性的微环境，有利于与底物结合。
（ 3）有活性中心，底物以弱键与酶结合。
二、酶的催化机理
（一）酶反应的过渡态学说
1931年 Michaelis和 Menten假设酶（ E）与底物（ S）先形成中间复合物（ ES），再转变成反应产物（ P），释放出游离酶：
E＋ S ES P＋ E
过渡态学说：
E + S === ES === ES*?EP E + P
式中,ES为米氏复合物； ES* 为过渡态中间物；
EP为酶－产物中间物。
酶反应与非酶反应活化能的比较酶促反应非酶促反应反应进程自由能底物 ES
ES*
EP
产物
（二）邻近和定向效应
邻近效应,在酶促反应中，由于酶和底物分子之间的亲和性，底物分子向酶的活性中心靠近，最终结合到酶的活性中心，使底物在酶活性中心的有效浓度大大增加的效应。
定向效应,当专一性底物向酶活性中心靠近时，会诱导酶分子构象发生改变,使酶活性中心的相关基团和底物的反应基团正确定向排列，
同时使反应基团之间的分子轨道以正确方向严格定位，使酶促反应易于进行。
以上两种效应使酶具有高效率和专一性特点。
（三）诱导楔合学说
该学说认为酶表面并没有一种与底物互补的固定形状，而只是由于底物的诱导才形成了互补形状，从而有利于底物折结合。
诱导楔合学说的四个要点
A,酶有其原来的形状，不一定一开始就是底物的模板
B,底物能诱导酶蛋白的形状发生一定变化（专一性结合）
C,当酶的形状发生变化后，就使得其中的催化基团形成正确的排列。
D,在酶反应过程中，酶活性中心构象的变化是可逆的。即酶与底物结合时，产生一种诱导构象，反应结束时，产物从酶表面脱落，酶又恢复其原来的构象。
（四）酸碱酸化
在酶促反应中，酶分子的某些功能基团可作为酸或碱通过瞬间向底物提供质子或从底物分子抽取质子，相互作用而形成 过渡复合物，使活化能降低，加速反应进行，称作酸碱催化
（ acid-base ratalysis）。
酸 -碱催化可分为狭义的酸 -碱催化和广义的酸 -
碱催化。酶参与的酸 -碱催化反应一般都是广义的酸－碱催化方式。
广义酸－碱催化是指通过质子酸提供部分质子,
或是通过质子碱接受部分质子的作用，达到降低反应活化能的过程 。
（五）共价催化
催化剂通过与底物形成反应活性很高的共价过渡产物，使反应活化能降低，从而提高反应速度的过程，称为 共价催化 。
酶中参与共价催化的基团主要包括以下 亲核基团,His 的咪唑基,Cys 的硫基,Asp 的羧基,Ser 的羟基等； 亲电子基团,H+,Mg2+、
Mn2+,Fe3+
某些辅酶，如焦磷酸硫胺素和磷酸吡哆醛等也可以参与共价催化作用。
第六节：变构酶与同工酶一、变构酶
（一）概念,某些酶的分子表面除活性中心外，尚有调节部位，当调节物（或称别构物）结合到此调节部位时，引起酶分子构象变化，导致酶活性改变，
这类酶称为 变构酶 。
其结构特性,（ 1）有多个亚基
（ 2）有四级结构
（ 3）酶分子中除了有结合底物并催化反应的活性中心外，还有可以结合调节物的别构中心。活性中心和别构中心可能位于不同的亚基或相同的亚基的不同部位。
几个相关概念
别构效应 （ allosteric effect）：调节物或效应物与酶分子上的别构中心结合后，诱导出或稳定住酶分子的某种构象，使酶活性中心对底物的结合和催化作用受到影响，从而调节酶反应速度及代谢过程，此效应即为酶的 别构效应 。
同促效应（同种协同效应）（ homotropic effect）
异促效应（ heterotropic effect）
多数别构酶兼有同促效应和异促效应。
（二）变构酶的动力学及变构酶对酶反应速度的调节
1.大多数变构酶具有 正协同效应 （酶分子结合一分子底物或效应物后，酶的构象发生变化，这种新的构象有利于后续分子与酶的结合，大大促进后续分子与酶的亲合性）,其初速度与底物浓度的关系呈 S形的 v-[S]
曲线 。
当底物浓度发生很小的变化时，变构酶就极大地控制着反应速度。在正协同效应中使得酶反应速度对底物浓度的变化极为敏感。
2.另一类别构酶具有 负协同效应,其动力学曲线在表现上与双曲线相似，但意义不同：
具有负协同效应的酶在底物浓度较低的范围内酶活力上升快，但再继续下去，底物浓度虽有较大的提高，但反应速度升高却较小。使得酶反应速度对底物浓度的变化不敏感
（三）变构酶活性调节的机理
序变模型 （ KNF模型 ） — 描述异促效应更适合
齐变模型 (MWC模型 )— 不适用于负协同
MWC模型 KNF模型二、同工酶
1、概念
同工酶 是指能催化相同化学反应，但其酶蛋白本身的一级结构、三维结构、理化性质及生物学功能不完全相同的一组酶。
其特点,（ 1）它们存在于生物的同一种属或同一个体的不同组织、甚至同一组织、同一细胞中。
（ 2）同工酶大多数是由两个或两个以上的亚基组成的寡聚体。
大肠杆菌中的天冬氨酸激酶同工酶天冬氨酸天冬氨酰磷酸天冬氨酰半醛同型丝氨酸赖氨酸 甲硫氨酸 苏氨酸酶
2、研究同工酶的 意义
（ 1）进行遗传分析、杂种优势的筛选、抗逆指标筛选
（ 2）进行疾病诊断
（ 3）研究代谢规律第七节：酶的应用（酶工程）
一、酶工程,1971年第一届国际酶工程会议上得到命名。
主要研究,酶的生产、纯化、固定化技术、酶分子结构的修饰和改造及其在工、农、医药等领域的应用。
天然酶在开发和应用方面受到限制：
1.酶的不稳定性
2.酶的分离、纯化较难，成本高，价格贵目前在酶的应用方面所采取的一般方法：
1,化学方法：通过对酶的化学修饰或固定化处理，改善酶的性质以提高酶的效率和降低成本，或通过化学合成法制造人工酶。
2,利用基因重组技术生产酶以及对酶基因进行修饰或设计新基因，生产出性能稳定、具有新的生物活性以及催化效率更高的酶。
（一）化学酶工程化学酶工程亦称初级酶工程，指天然酶、化学修饰酶、
固定化酶及人工模拟酶的研究和应用。
1.天然酶,主要指工业用酶，从微生物发酵得到的酶。
如：洗涤剂、皮革生产中用的蛋白酶；纸张制造用的淀粉酶；乳制品用的凝乳酶等。
2.化学修饰酶,用于医药及研究工作。通过（ 1）
化学修饰酶的功能基 ；（ 2）通过交联反应；（ 3）大分子修饰作用（用葡萄糖修饰 SOD增加其半寿期，提高耐热性、耐酸碱性等。用葡萄糖和聚乙二醇修饰尿激酶等）。
3.固定化酶 (immobilized enzyme)：将水溶性酶用物理或化学方法，使之成为不溶于水的，但仍具有酶活性的状态。
4.人工模拟酶 — 化学法合成酶（已知酶的活性中心和作用机理）。
1971年在第一届国际酶工程会议上正式采用 固定化酶 名称酶的固定化方法：
物理法：吸附法和包埋法化学法：共价偶联法和交联法
（二）生物酶工程生物酶工程亦称高级酶工程，是酶学和以 DNA重组技术为主的现代分子生物学技术相结合的产物。
生物酶工程的主要内容：
克隆酶 — 用基因工程技术大量生产酶 （? -淀粉酶,
青霉素酰胺酶、亮氨酸合成酶）
突变酶 — 对酶基因进行修饰，产生遗传修饰酶
（改变酶的催化活性、底物专一性、最适
pH、改变酶的别构调节能力、改变酶对辅酶的要求、
提高酶的稳定性）
制造新酶 — 设计新酶基因，合成自然界不曾有过的酶第八节：维生素与辅酶
维生素的定义：
维生素（ F.G.Hopkins） 是机体（ 动物、植物和微生物 ）
维持正常生命活动所必不可少的一类小分子有机化合物。
维生素的发现 （源于医药实践和科学实验）
维生素一般习惯分为 脂溶性和水溶性 两大类。
其中脂溶性维生素在体内可直接参与代谢的调节作用，而水溶性维生素是通过转变成辅酶对代谢起调节作用。
辅酶 coenzyme和金属离子
根据酶的组成情况,可以将酶分为两大类：
单纯蛋白酶,它们的组成为单一蛋白质,
结合蛋白酶,某些酶,例如氧化 -还原酶等,
其分子中除了蛋白质外,还含有非蛋白组分 。
结合蛋白酶的蛋白质部分称为酶蛋白,非蛋白质部分包括辅酶,辅基或金属离子 (或辅因子
cofactor)。
酶蛋白与辅助成分组成的完整分子称为 全酶 。
单纯的酶蛋白无催化功能,
某些小分子有机化合物与酶蛋白结合在一起并协同实施催化作用,这类小分子能用透析或超滤等方法除去,被称为辅酶 。
辅酶是一类具有特殊化学结构和功能的化合物 。 参与的酶促反应主要为氧化 -还原反应或基团转移反应 。
大多数 辅酶的前体 主要是 水溶性 B 族维生素 。
酶小结
教学目的,通过教学，使学生了解酶是具有催化活性的蛋白质，掌握酶的特性、结构与功能的关系，影响酶反应速度的因素，酶的作用机制。
教学内容,酶的催化性质；酶的分类；酶的专一性；
影响酶反应速度的因素；酶的抑制作用；酶的作用机制；变构酶与同工酶；维生素与辅酶的作用。
教学提示,重点是酶的催化性质，酶反应的动力学和酶的作用机制。难点是酶的结构与功能的关系，酶的作用机制，米氏方程的推导，抑制作用的动力学以及变构酶的概念。
一、酶的概念及作用特点
二、酶的命名及分类
三、酶催化的专一性
四、酶促反应的动力学
五、酶的作用机理
六、变构酶与同工酶
七、维生素与辅酶第一节：酶的概念及作用特点一、概念酶是由活细胞产生的具有催化作用的蛋白质，又叫生物催化剂 Biocatalysts。
绝大多数的酶都是蛋白质 (Enzyme和 Ribozyme)。
酶催化的生物化学反应，称为酶促反应 Enzymatic
reaction。
在酶的催化下发生化学变化的物质，称为底物
substrate。
二、酶的作用特点
（一）酶和一般催化剂的共性
用量少而催化率高。
它能够改变化学反应的速度，但是不能改变化学反应平衡。酶本身在反应前后也不发生变化。
酶能够稳定底物形成的过渡状态，降低反应的活化能，从而加速反应的进行。
（二）酶作为生物催化剂的特性
1、高效性
酶的催化作用可使反应速度提高 10７ – 101３ 倍。
例如：过氧化氢分解
2H2O2? 2H2O + O2
用 Fe3+催化，效率为 6X10-4 mol/mol.S,而用过氧化氢酶催化，效率为 6X106 mol/mol.S。
转换数（ turnover number） 的概念：每秒钟每个酶分子能催化底物发生变化的微摩尔数，用 kcat表示
（?mol/S ）。
-淀粉酶催化淀粉水解,1克结晶酶在 65?C条件下可催化 2吨淀粉水解。
2,专一性酶的专一性,又称为特异性，是指酶在催化生化反应时对底物的选择性，即一种酶只能作用于某一类或某一种特定的物质。亦即酶只能催化某一类或某一种化学反应。
例如：蛋白酶催化蛋白质的水解；淀粉酶催化淀粉的水解；核酸酶催化核酸的水解。
3、反应条件温和?
酶促反应一般在 pH 5-8 水溶液中进行，反应温度范围为 20-40?C。
高温或其它苛刻的物理或化学条件，将引起酶的失活。
4、酶易失活
凡能使蛋白质变性的因素如强酸、强碱高温等条件都能使酶破坏而完全失去活性。所以酶作用一般都要求比较温和的条件如常温、常压和接近中性的酸硷度
5、酶活力可调节控制如抑制剂调节、共价修饰调节、反馈调节、
酶原激活及激素控制等。
６、某些酶催化活力与辅酶、辅基及金属离子有关。
第二节：酶的命名及分类一、酶的命名
（ 1）习惯命名法?
根据其催化底物来命名（蛋白酶；淀粉酶）?
根据所催化反应的性质来命名（水解酶；转氨酶；
裂解酶等）?
结合上述两个原则来命名（琥珀酸脱氢酶）?
有时在这些命名基础上加上酶的来源或其它特点
（胃蛋白酶、胰蛋白酶、硷性磷酸脂酶和酸性磷酸脂酶）。
（ 2）国际系统命名法
系统名称包括底物名称、构型、反应性质，最后加 一个酶字。
例如：?
习惯名称,谷丙转氨酶?
系统名称,丙氨酸,?-酮戊二酸氨基转移酶酶催化的反应,
-酮戊二酸 + 丙氨酸 谷氨酸 + 丙酮酸二、酶的分类
（一）从化学性质分（国际系统分类法）
1、氧化还原酶类
2、转移酶类
3、水解酶类
4、裂解酶类
5、异构酶类
6、合成酶类
1、氧化 -还原酶类
Oxido-reductases
氧化 -还原酶催化氧化 -还原反应。
主要包括脱氢酶 (dehydrogenase)和氧化酶
(Oxidase)。
如，乳酸 (Lactate)脱氢酶催化乳酸的脱氢反应。
C H 3 C H C O O H
O H
N A D + H +C H 3 C C O O H
O
N A D H
2、转移 (移换 )酶类
Transferases
转移酶催化基团转移反应，即将一个底物分子的基团或原子转移到另一个底物的分子上。
例如，谷丙转氨酶催化的氨基转移反应。
C H 3 C H C O O H
N H 2
H O O C C H 2 C H 2 C C O O H
O
H O O C C H 2 C H 2 C H C O O H
N H 2
C H 3 C C O O H
O
3、水解酶类 hydrolases
水解酶催化底物的加水分解反应。
主要包括淀粉酶、蛋白酶、核酸酶及脂酶等。
例如，脂肪酶 (Lipase)催化的脂的水解反应：
H 2 OC O O C H 2 C H 3R R C O O H C H 3 C H 2 O H
4,裂合（裂解）酶类 Lyase
主要包括醛缩酶、水化酶（脱水酶）及脱氨酶等。
裂合酶催化从底物分子中移去一个基团或原子而形成双键的反应及其逆反应。
例如,苹果酸裂合酶即延胡索酸水合酶催化的反应。
H O O C C H = C H C O O H H 2 O H O O C C H 2 C H C O O H
O H
5、异构酶类 Isomerases
异构酶催化各种同分异构体的相互转化，即底物分子内基团或原子的重排过程。
例如,6-磷酸葡萄糖异构酶催化的反应。
6、合成酶类 Ligases or
Synthetases
合成酶，又称为连接酶，能够催化 C-C,C-O、
C-N 以及 C-S 键的形成反应。这类反应必须与
ATP分解反应相互偶联。
A + B + ATP + H-O-H ===A-B + ADP +Pi
例如,丙酮酸羧化酶 催化的反应。
丙酮酸 + CO2? 草酰乙酸
（二）按酶的化学组成分类
简单蛋白酶,指酶的活性仅仅决定于它的蛋白质结构。如脲酶、蛋白酶、淀粉酶、脂肪酶。
结合蛋白酶,这些酶只有在结合了非蛋白组分
（辅助因子）后，才表现出酶的活性。
（三）根据酶的分子结构特点分类
单体酶 （ monomeric enzyme）：一般由一条肽链组成,如溶菌酶、胰蛋白酶、木瓜蛋白酶等。
寡聚酶 （ oligomeric enzyme）：由 2个或 2
个以上亚基组成，亚基间可以相同也可不同。
亚基间以次级键缔合。如 3-磷酸甘油醛脱氢酶、
乳酸脱氢酶、丙酮酸激酶等。
多酶体系 （ multienzyme system）：由几种酶靠非共价键彼此嵌合而成。主要指结构化的多酶复合体如丙酮酸脱氢酶系、脂肪酸合成酶复合体等。
第三节：酶催化的专一性
酶催化的专一性（ specificity）是酶作用最显著的特性之一。
指酶对它所作用的底物有严格的选择性。一种酶只能作用于某一种或某一类结构性质相似的物质。
酶的底物专一性类型：
结构专一性和立体异构专一性。
一、结构专一性
（ 1）绝对专一性（ Absolute
specificity)
有些酶对底物的要求非常严格，只作用于一个特定的底物。这种专一性称为绝对专一性。
例如：脲酶、麦芽糖酶、淀粉酶、碳酸酐酶及延胡索酸水化酶（只作用于反丁烯二酸）等。
（ 2）相对专一性 (Relative Specificity)
有些酶的作用对象不是一种底物，而是一类化合物或一类化学键。这种专一性称为相对专一性
(Relative Specificity)。 包括：
基团专一性（对键两端的基团要求的程度不同，
只对其中一个基团要求严格） 。 如?-葡萄糖苷酶，
催化由?-葡萄糖所构成的糖苷水解，但对于糖苷的另一端没有严格要求。胰蛋白酶，水解硷性氨基酸的羧基形成的肽键。
键 (Bond)专一性 。如酯酶催化酯的水解，对于酯两端的基团没有严格的要求。
二、立体异构专一性
1、旋光异构专一性
有些酶对旋光异物体的底物构型有严格的选择性。
例如,淀粉酶 只能选择性地水解 D－葡萄糖形成的 1,4－糖苷键； L-氨基酸氧化酶 只能催化
L-氨基酸氧化； 乳酸脱氢酶 只对 L-乳酸是专一的。
2、几何异构专一性
有些酶只能选择性催化某种几何异构体底物的反应，而对另一种构型则无催化作用。
如 延胡索酸水合酶 只能催化延胡索酸即反－丁烯二酸水合生成苹果酸，对马来酸（顺－丁烯二酸）则不起作用； 丁二酸（琥珀酸）脱氢酶。
3、潜手性专一性?
酵母醇脱氢酶。
第四节：酶促反应的动力学一、酶活力与酶反应速度
1,酶活力 （ enzyme activity）：也称 酶活性,指酶催化一定化学反应的能力。其大小可用在一定条件下，它所催化的某一化学反应的反应速度（ reaction rate）来表示。
2,酶反应速度,用单位时间内、单位体积中底物的减少量或增加量来表示。单位：浓度 /单位时间产物浓度时间酶反应速度曲线斜率 =浓度 /时间 =?
引起酶反应速度降低的原因：
底物浓度的降低；酶的部分失活；产物对酶的抑制；产物增加引起的逆反应速度的增加等研究酶反应速度以酶促反应的初速度
（ initial speed）
为准。
3、酶的活力单位
(1)酶的活力单位,1961年，提出用,国际单位,（ IU）
表示酶活力,即,1个酶活力单位，是指在标准条件 (25?C,最适底物浓度和最适 pH）下,1分钟内催化底物中 1微摩尔有关基团的酶量。 1IU=?mol/min
1972年，提出新的酶活力国际单位：最适条件下，每秒钟能催化 1mol底物转化为产物所需的酶量，定为
1Kat=1mol/s 所以,1Kat=60X106 IU
习惯用法,每小时催化 1克底物所需的酶量。
(2)酶的比活力,每毫克酶蛋白所具有的酶活力单位数，
用 U/mg蛋白,IU/mg蛋白,Kat/mg蛋白 表示。实质表示单位蛋白质的催化能力。
二、影响酶反应速度的因素
（一）底物浓度对酶促反应速度的影响
在低底物浓度时,反应速度与底物浓度成正比，
表现为一级反应特征。
当底物浓度达到一定值，
反应速度达到最大值
（ Vmax），此时再增加底物浓度，反应速度不再增加，表现为零级反应 。
0 2 4 6 8 10 12 14 16 18 20
0
20
40
60
80
100
C o n c e n t r a t i o n o f S u b s t r a t e ( u m o l / L )
R
a
t
e
o
f
R
e
a
c
t
i
o
n
(
v
)
1、酶反应与底物浓度的关系
E＋ S ES P＋ E
Michaelis和 Menten根据化学反应动力学的基本原理，推导出了底物浓度与酶反应速度关系的数学表达式，即米氏方程式：
V=
V m a x [ S ]
K m + [ S ]
Km 即为米氏常数?
Vmax为最大反应速度
V=
V m a x [ S ]
K m + [ S ]
左式表示：米氏常数是反应速度为最大值的一半时的底物浓度。
当反应速度等于最大速度一半时,即 V = 1/2 Vmax,
Km = [S]
因此,米氏常数的单位为
mol/L。
2、米氏方程的推导
P90
3、米氏常数 Km
（ 1）米氏常数 Km的意义
不同的酶具有不同 Km值，它是酶的一个重要的特征物理常数。
Km值只是在固定的底物，一定的温度和 pH条件下，一定的缓冲体系中测定的，不同条件下具有不同的 Km值。
Km值表示酶与底物之间的亲和程度,Km值大表示亲和程度小，酶的催化活性低 ; Km值小表示亲和程度大,酶的催化活性高
（ 2）米氏常数的求法
V=
V m a x [ S ]
K m + [ S ]
1 Km 1 1
= +
V Vmax [S] Vmax
双倒数作图法
-4 -2 0 2 4 6 8 10
0.0
0.2
0.4
0.6
0.8
1.0
1/[ S]( 1/m m ol,L
-1
)
1/v
斜率 =Km/Vmax
-1/Km
1/Vmax
（二）温度对酶反应速度的影响
一方面是温度升高,
酶促反应速度加快。
另一方面,温度升高,
酶的高级结构将发生变化或变性，导致酶活性降低甚至丧失。
因此大多数酶都有一个最适温度。 在最适温度条件下,反应速度最大。
10 20 30 40 50 60 70 80 90
0
20
40
60
80
100
T e m p e r a t u r e
O
C
R
e
l
a
t
i
v
e
A
c
t
i
v
i
t
y
(
%
)
（三） PH值对酶反应速度的影响
在一定的 pH
下,酶具有最大的催化活性,通常称此 pH 为最适 pH
（四）酶浓度对酶反应速度的影响
Vmax=K3[E]
[E]
酶浓度对反应速度的影响
V=
V m a x [ S ]
K m + [ S ]
（五）激活剂对酶反应速度的影响凡 能 提高酶活性的物质，都称为 激活剂（ activator）
（ 1）无机离子,金属离子 (K+ Na+ Mg2+ Zn2+ Fe2+ Ca2+、
阴离子 (Cl- Br-)、氢离子
（ 2）中等大小的有机分子,某些还原剂、乙二胺四乙酸（ EDTA）
(3)某些酶类,酶原激活过程中的酶类原理,a.酶活性中心的必需基团
b.酶 -底络合物形成的桥梁
c.作为某些酶的辅助因子
d.保护 -SH酶不被氧化
（六）抑制剂对酶反应速度的影响
1、抑制作用与抑制剂凡使酶的活性降低或丧失，但并不引起酶蛋白变性的作用称为 抑制作用（ inhibition） 。
能够引起抑制作用的化合物则称为 抑制剂
(inhibitor)。（抑制剂不同于变性剂）
2、抑制作用的类型
（ 1） 不可逆抑制作用 （ irreversible inhibition)
（ 2） 可逆抑制作用 (reversible inhibition)
（ 1）不可逆抑制作用
（ irreversibleinhibition)
抑制剂与酶蛋白中的必需基团以共价形式结合，
引起酶的永久性失活,不能用透析或超滤等物理方法除去抑制剂而恢复酶活性。
专一性不可逆抑制作用,这类抑制剂只作用于与酶活性部位有关的氨基酸残基或一类酶。
非专一性不可逆抑制作用,这类抑制剂作用于酶分子上不同的基团或作用于几类不同的酶。
如：酰化剂酸酐和磺酰氯等可使酶蛋白的 -OH、
SH,NH2等发生酰化。
（ 2）可逆抑制作用
(reversibleinhibition)
抑制剂与酶蛋白以非共价方式结合，引起酶活性暂时性丧失。抑制剂可以通过 透析等方法 被除去，并且能部分或全部恢复酶的活性。根椐抑制剂与酶结合的情况，又可以分为三类：
a.竞争性抑制作用
b.非竞争性抑制作用
C.反竞争性抑制作用
A,竞争性抑制作用
某些抑制剂的化学结构与底物相似，因而能与底物竟争与酶活性中心结合。当抑制剂与活性中心结合后，底物被排斥在反应中心之外，其结果是酶促反应被抑制了。
竟争性抑制通常可以通过增大底物浓度，即提高底物的竞争能力来消除。
竟争性抑制竞争性抑制作用的例子
B,非竞争性抑制作用
抑制剂与酶活性中心以外的部位结合，因此既可同游离酶结合，又可同酶－底物复合物结合，
这种作用称非竞争性抑制作用。
非竞争性抑制剂与酶活性中心以外的基团结合。这类抑制作用不会因提高底物浓度而减弱非竟争性抑制
C,反竞争性抑制作用
酶只有与底物结合后才与抑制剂结合，从而导致酶活性下降。这类抑制作用最不重要。
第五节：酶的作用机理一、酶的活性中心
（一）基本概念
酶的活性中心（ active center）：是指酶分子中与底物直接结合并使之转变出产物的小区，
也称活性部位 (active site)。
酶的活性中心有两个功能部位,结合部位 和 催化部位 。
1．结合部位（ Binding site）
酶分子中与底物结合的部位或区域一般称为结合部位。此部位决定酶的专一性。
2．催化部位（ catalytic site ）
酶分子中促使底物发生化学变化的部位称为催化部位 。 此部位决定酶所催化反应的性质。
酶的活性中心具有以下特点：
（ 1）活性中心是酶分子表面的一个凹穴，有一定的大小和特殊的构象，但它们不是刚性的，
在与底物接触时表现一定的柔性。
（ 2）构成活性中心的大多数氨基酸残基为疏水性，使此小区形成一个非极性的微环境，有利于与底物结合。
（ 3）有活性中心，底物以弱键与酶结合。
二、酶的催化机理
（一）酶反应的过渡态学说
1931年 Michaelis和 Menten假设酶（ E）与底物（ S）先形成中间复合物（ ES），再转变成反应产物（ P），释放出游离酶：
E＋ S ES P＋ E
过渡态学说：
E + S === ES === ES*?EP E + P
式中,ES为米氏复合物； ES* 为过渡态中间物；
EP为酶－产物中间物。
酶反应与非酶反应活化能的比较酶促反应非酶促反应反应进程自由能底物 ES
ES*
EP
产物
（二）邻近和定向效应
邻近效应,在酶促反应中，由于酶和底物分子之间的亲和性，底物分子向酶的活性中心靠近，最终结合到酶的活性中心，使底物在酶活性中心的有效浓度大大增加的效应。
定向效应,当专一性底物向酶活性中心靠近时，会诱导酶分子构象发生改变,使酶活性中心的相关基团和底物的反应基团正确定向排列，
同时使反应基团之间的分子轨道以正确方向严格定位，使酶促反应易于进行。
以上两种效应使酶具有高效率和专一性特点。
（三）诱导楔合学说
该学说认为酶表面并没有一种与底物互补的固定形状，而只是由于底物的诱导才形成了互补形状，从而有利于底物折结合。
诱导楔合学说的四个要点
A,酶有其原来的形状，不一定一开始就是底物的模板
B,底物能诱导酶蛋白的形状发生一定变化（专一性结合）
C,当酶的形状发生变化后，就使得其中的催化基团形成正确的排列。
D,在酶反应过程中，酶活性中心构象的变化是可逆的。即酶与底物结合时，产生一种诱导构象，反应结束时，产物从酶表面脱落，酶又恢复其原来的构象。
（四）酸碱酸化
在酶促反应中，酶分子的某些功能基团可作为酸或碱通过瞬间向底物提供质子或从底物分子抽取质子，相互作用而形成 过渡复合物，使活化能降低，加速反应进行，称作酸碱催化
（ acid-base ratalysis）。
酸 -碱催化可分为狭义的酸 -碱催化和广义的酸 -
碱催化。酶参与的酸 -碱催化反应一般都是广义的酸－碱催化方式。
广义酸－碱催化是指通过质子酸提供部分质子,
或是通过质子碱接受部分质子的作用，达到降低反应活化能的过程 。
（五）共价催化
催化剂通过与底物形成反应活性很高的共价过渡产物，使反应活化能降低，从而提高反应速度的过程，称为 共价催化 。
酶中参与共价催化的基团主要包括以下 亲核基团,His 的咪唑基,Cys 的硫基,Asp 的羧基,Ser 的羟基等； 亲电子基团,H+,Mg2+、
Mn2+,Fe3+
某些辅酶，如焦磷酸硫胺素和磷酸吡哆醛等也可以参与共价催化作用。
第六节：变构酶与同工酶一、变构酶
（一）概念,某些酶的分子表面除活性中心外，尚有调节部位，当调节物（或称别构物）结合到此调节部位时，引起酶分子构象变化，导致酶活性改变，
这类酶称为 变构酶 。
其结构特性,（ 1）有多个亚基
（ 2）有四级结构
（ 3）酶分子中除了有结合底物并催化反应的活性中心外，还有可以结合调节物的别构中心。活性中心和别构中心可能位于不同的亚基或相同的亚基的不同部位。
几个相关概念
别构效应 （ allosteric effect）：调节物或效应物与酶分子上的别构中心结合后，诱导出或稳定住酶分子的某种构象，使酶活性中心对底物的结合和催化作用受到影响，从而调节酶反应速度及代谢过程，此效应即为酶的 别构效应 。
同促效应（同种协同效应）（ homotropic effect）
异促效应（ heterotropic effect）
多数别构酶兼有同促效应和异促效应。
（二）变构酶的动力学及变构酶对酶反应速度的调节
1.大多数变构酶具有 正协同效应 （酶分子结合一分子底物或效应物后，酶的构象发生变化，这种新的构象有利于后续分子与酶的结合，大大促进后续分子与酶的亲合性）,其初速度与底物浓度的关系呈 S形的 v-[S]
曲线 。
当底物浓度发生很小的变化时，变构酶就极大地控制着反应速度。在正协同效应中使得酶反应速度对底物浓度的变化极为敏感。
2.另一类别构酶具有 负协同效应,其动力学曲线在表现上与双曲线相似，但意义不同：
具有负协同效应的酶在底物浓度较低的范围内酶活力上升快，但再继续下去，底物浓度虽有较大的提高，但反应速度升高却较小。使得酶反应速度对底物浓度的变化不敏感
（三）变构酶活性调节的机理
序变模型 （ KNF模型 ） — 描述异促效应更适合
齐变模型 (MWC模型 )— 不适用于负协同
MWC模型 KNF模型二、同工酶
1、概念
同工酶 是指能催化相同化学反应，但其酶蛋白本身的一级结构、三维结构、理化性质及生物学功能不完全相同的一组酶。
其特点,（ 1）它们存在于生物的同一种属或同一个体的不同组织、甚至同一组织、同一细胞中。
（ 2）同工酶大多数是由两个或两个以上的亚基组成的寡聚体。
大肠杆菌中的天冬氨酸激酶同工酶天冬氨酸天冬氨酰磷酸天冬氨酰半醛同型丝氨酸赖氨酸 甲硫氨酸 苏氨酸酶
2、研究同工酶的 意义
（ 1）进行遗传分析、杂种优势的筛选、抗逆指标筛选
（ 2）进行疾病诊断
（ 3）研究代谢规律第七节：酶的应用（酶工程）
一、酶工程,1971年第一届国际酶工程会议上得到命名。
主要研究,酶的生产、纯化、固定化技术、酶分子结构的修饰和改造及其在工、农、医药等领域的应用。
天然酶在开发和应用方面受到限制：
1.酶的不稳定性
2.酶的分离、纯化较难，成本高，价格贵目前在酶的应用方面所采取的一般方法：
1,化学方法：通过对酶的化学修饰或固定化处理，改善酶的性质以提高酶的效率和降低成本，或通过化学合成法制造人工酶。
2,利用基因重组技术生产酶以及对酶基因进行修饰或设计新基因，生产出性能稳定、具有新的生物活性以及催化效率更高的酶。
（一）化学酶工程化学酶工程亦称初级酶工程，指天然酶、化学修饰酶、
固定化酶及人工模拟酶的研究和应用。
1.天然酶,主要指工业用酶，从微生物发酵得到的酶。
如：洗涤剂、皮革生产中用的蛋白酶；纸张制造用的淀粉酶；乳制品用的凝乳酶等。
2.化学修饰酶,用于医药及研究工作。通过（ 1）
化学修饰酶的功能基 ；（ 2）通过交联反应；（ 3）大分子修饰作用（用葡萄糖修饰 SOD增加其半寿期，提高耐热性、耐酸碱性等。用葡萄糖和聚乙二醇修饰尿激酶等）。
3.固定化酶 (immobilized enzyme)：将水溶性酶用物理或化学方法，使之成为不溶于水的，但仍具有酶活性的状态。
4.人工模拟酶 — 化学法合成酶（已知酶的活性中心和作用机理）。
1971年在第一届国际酶工程会议上正式采用 固定化酶 名称酶的固定化方法：
物理法：吸附法和包埋法化学法：共价偶联法和交联法
（二）生物酶工程生物酶工程亦称高级酶工程，是酶学和以 DNA重组技术为主的现代分子生物学技术相结合的产物。
生物酶工程的主要内容：
克隆酶 — 用基因工程技术大量生产酶 （? -淀粉酶,
青霉素酰胺酶、亮氨酸合成酶）
突变酶 — 对酶基因进行修饰，产生遗传修饰酶
（改变酶的催化活性、底物专一性、最适
pH、改变酶的别构调节能力、改变酶对辅酶的要求、
提高酶的稳定性）
制造新酶 — 设计新酶基因，合成自然界不曾有过的酶第八节：维生素与辅酶
维生素的定义：
维生素（ F.G.Hopkins） 是机体（ 动物、植物和微生物 ）
维持正常生命活动所必不可少的一类小分子有机化合物。
维生素的发现 （源于医药实践和科学实验）
维生素一般习惯分为 脂溶性和水溶性 两大类。
其中脂溶性维生素在体内可直接参与代谢的调节作用，而水溶性维生素是通过转变成辅酶对代谢起调节作用。
辅酶 coenzyme和金属离子
根据酶的组成情况,可以将酶分为两大类：
单纯蛋白酶,它们的组成为单一蛋白质,
结合蛋白酶,某些酶,例如氧化 -还原酶等,
其分子中除了蛋白质外,还含有非蛋白组分 。
结合蛋白酶的蛋白质部分称为酶蛋白,非蛋白质部分包括辅酶,辅基或金属离子 (或辅因子
cofactor)。
酶蛋白与辅助成分组成的完整分子称为 全酶 。
单纯的酶蛋白无催化功能,
某些小分子有机化合物与酶蛋白结合在一起并协同实施催化作用,这类小分子能用透析或超滤等方法除去,被称为辅酶 。
辅酶是一类具有特殊化学结构和功能的化合物 。 参与的酶促反应主要为氧化 -还原反应或基团转移反应 。
大多数 辅酶的前体 主要是 水溶性 B 族维生素 。
酶小结
教学目的,通过教学，使学生了解酶是具有催化活性的蛋白质，掌握酶的特性、结构与功能的关系，影响酶反应速度的因素，酶的作用机制。
教学内容,酶的催化性质；酶的分类；酶的专一性；
影响酶反应速度的因素；酶的抑制作用；酶的作用机制；变构酶与同工酶；维生素与辅酶的作用。
教学提示,重点是酶的催化性质，酶反应的动力学和酶的作用机制。难点是酶的结构与功能的关系，酶的作用机制，米氏方程的推导，抑制作用的动力学以及变构酶的概念。
