Chapter8 酶通论
一, 酶的特性
? （一）什么是酶？
? 酶是活细胞产生的一类具有催化功能的生物
分子，所以又称为生物催化剂 Biocatalysts 。
? 绝大多数的酶都是蛋白质。
? 酶催化的生物化学反应，称为酶促反应 Enzymatic
reaction。
? 在酶的催化下发生化学变化的物质，称为底物
substrate。
（二）酶和一般催化剂的共性
? 1，用量少而催化效率高；
? 2，它能够改变化学反应的速度，但是不
能改变化学反应平衡。
? 3，酶能够稳定底物形成的过渡状态，降
低反应的活化能，从而加速反应的进行。
一, 酶的特性
（三）酶催化作用特性,高效率、专一性、可调控
? 酶的催化作用可使反应速度提高 106 -1012倍。
? 例如：过氧化氢分解
? 2H2O2 2H2O + O2
? 用 Fe+ 催化，效率为 6*10-4 mol/mol.S,而用
过氧化氢酶催化，效率为 6*106 mol/mol.S。
? 用 ?-淀粉酶催化淀粉水解,1克结晶酶在 65?C
条件下可催化 2吨淀粉水解。
1．高效性
一, 酶的特性
? 酶的专一性 Specificity
? 又称为特异性，是指酶在催化生化反应
时对底物的选择性
2、专一性或选择性
一, 酶的特性
（三）酶催化作用特性
? 酶促反应一般在 pH 5-8 水溶液中进行，
反应温度范围为 20-40?C。
? 高温或其它苛刻的物理或化学条件，将引
起酶的失活（不稳定性）。
3．反应条件温和，容易失活
（三）酶催化作用特性
一, 酶的特性
4.酶活力可调节控制
? 如抑制剂调节、共价修饰调节、反
馈调节、酶原激活及激素控制等。
5.某些酶催化活力与辅酶、辅基
及金属离子有关。
（三）酶催化作用特性
一, 酶的特性
二, 酶的化学本质及其组成
（一） Enzyme的化学本质
Enzyme的化学本质是蛋白质，具有蛋白质相同的理化性质。
（二） Enzyme的组成和分类
1、简单蛋白质：如脲酶、蛋白酶、淀粉酶、脂肪酶及核糖核酸酶等。
2、缀合蛋白质：蛋白质部分，又叫酶蛋白
非蛋白质部分，又叫辅助因子
全酶 = 酶蛋白 +辅助因子 如铁黄素蛋白
酶蛋白的功能：决定酶反应的专一性
辅助因子的功能：直接对电子、原子或某些化学基团起传递作用。
（三）根据酶蛋白分子的特点分
1、单体酶：一条多肽链组成的酶，如溶菌酶、胰蛋白酶；
2、寡聚酶：由两个或两个以上的亚基组成的酶，如磷酸化酶 a ；
3、多酶复合体：是几种酶靠非共价键彼此嵌合而成，如脂肪酸合
成酶复合体；
二, 酶的化学本质及其组成
（四） Enzyme的辅助因子（ 324页）
1、辅酶：与酶蛋白松弛结合的辅助因子，可用透析方法除去；
2、辅基：以共价键和酶蛋白较牢固地结合在一起，不容易用透析
方法除去，如细胞色素氧化酶与铁卟啉辅基。
三、酶的命名及分类
? (1)习惯命名法 （ 1961年以前）,
? 1,根据其催化底物来命名；
? 2,根据所催化反应的性质来命名；
? 3,结合上述两个原则来命名,
? 4,有时在这些命名基础上加上酶的来源或其它
特点。
如 淀粉酶、蛋白酶、水解酶、胃蛋白酶等。
（一）酶的命名
(2)国际系统命名法
国际酶学会议 1961年提出的一个新的系统命名及系统分类的
原则，规定每一种酶有一个系统名称和习惯名称。
? 系统名称包括底物名称、构型、反应性质，最后加一
个酶字。
? 例如,
? 习惯名称,谷丙转氨酶
? 系统名称,丙氨酸,?-酮戊二酸氨基转移酶
? 酶催化的反应,
? 谷氨酸 + 丙酮酸 ?? ?-酮戊二酸 + 丙氨酸
三、酶的命名及分类
（一）酶的命名
三、酶的命名及分类
（二）酶的分类
“国际系统分类法及编号” （ 240页）
将所有的酶促反应按反应性质分为六大类，每一大类又分为若干个亚
类和亚亚类，分别用 1,2,3,4,5,? ? ? ? 编号。
所以每一个酶的分类编号由四个数字组成，数字间用,?” 隔开，编
号之前冠以 EC（ Enzyme Commision)。
1、氧化还原酶类 如：乳酸脱氢酶,EC1.1.1.27
2、转移酶类 如：谷丙转氨酶,EC2.6.1.2
3、水解酶类 如：亮氨酸氨肽酶,EC3.4.1.1
4、裂合酶类 如：醛缩酶,EC4.1.2.7
5、异构酶类
6、合成酶类 或连接酶类
? 水解酶催化底物的加水分解反应。
? 主要包括淀粉酶、蛋白酶、核酸酶及脂酶等。
? 例如，脂肪酶 (Lipase)催化的脂的水解反应,
(1) 水解酶 hydrolase
H 2 OC O O C H 2 C H 3R R C O O H C H 3 C H 2 O H
（二）酶的分类
三、酶的命名及分类
? 氧化 -还原酶催化氧化 -还原反应。
? 主要包括脱氢酶 (dehydrogenase)和氧化酶
(Oxidase)。
? 如，乳酸 (Lactate)脱氢酶催化乳酸的脱氢反应。
(2) 氧化 -还原酶 Oxidoreductase
C H 3 C H C O O H
O H
N A D + H +C H 3 C C O O H
O
N A D H
（二）酶的分类
三、酶的命名及分类
? 转移酶催化基团转移反应，即将一个底物分子
的基团或原子转移到另一个底物的分子上。
例如,谷丙转氨酶催化的氨基转移反应。
(3) 转移酶 Transferase
（二）酶的分类
三、酶的命名及分类
? 裂合酶催化从底物分子中移去一个基团或
原子形成双键的反应及其逆反应。
? 主要包括醛缩酶、水化酶及脱氨酶等。
? 例如,脱羧酶
(4) 裂合酶 Lyase
（二）酶的分类
三、酶的命名及分类
? 异构酶催化各种同分异构体的相互转化，
即底物分子内基团或原子的重排过程。
例如,6-磷酸葡萄糖异构酶催化的反应。
(5) 异构酶 Isomerase
O
C H 2 O H
O H
O H
O H
O H O
C H 2 O H C H 2 O H
O H
O H
O H
（二）酶的分类
三、酶的命名及分类
? 合成酶，又称为连接酶，能够催化 C-C,C-O、
C-N 以及 C-S 键的形成反应。这类反应必须与
ATP分解反应相互偶联。
? A + B + ATP + H-O-H ===A ? B + ADP +Pi
? 例如，丙酮酸羧化酶催化的反应。
丙酮酸 + CO2 ? 草酰乙酸
(6) 合成酶 Ligase or Synthetase
（二）酶的分类
三、酶的命名及分类
? 核酸酶是唯一的非蛋白酶。它是一类特殊的 RNA，
能够催化 RNA分子中的磷酸酯键的水解及其逆反
应。
(7) 核酸酶（催化核酸） ribozyme
3'3'
3'3'3'
3'3'3'3'
3'
5'5'5'5'
5'
5'5'5'5'5'
BBBBB
PP P
+
P O HPP
BBBB
PPPP
P
B
P
（二）酶的分类
三、酶的命名及分类
四,酶的结构及 催化作用机制
1．结合部位 Binding site
酶分子中与底物结合的部位或区域一般称为结合部位。
（一）酶分子的结构特点
2．催化部位 catalytic site
? 酶分子中促使底物发生化学变化的部位称为催化部位 。
? 通常将酶的结合部位和催化部位总称为酶的活性部位或活
性中心。
? 结合部位决定酶的专一性,
? 催化部位决定酶所催化反应的性质。
? 酶分子中存在着一些可以与其他分子发生某种程度的
结合的部位，从而引起酶分子空间构象的变化，对酶
起激活或抑制作用。
3．调控部位 Regulatory site
（一）酶分子的结构特点
四,酶的结构及 催化作用机制
(1) 反应专一性
? 酶一般只能选择性地催化一种或一类相同类型的化学
反应。
（二） 酶催化反应的专一性
四,酶的结构及 催化作用机制
(2) 底物专一性
? 一种酶只能作用于某一种或某一类结构性质相似的物
质。
? 结构专一性
A、绝对专一性
? 有些酶对底物的要求非常严格，
只作用于一个特定的底物。这
种专一性称为绝对专一性
（ Absolute specificity)。 B、相对专一性
? 立体化学专一性
? 有些酶的作用对象不是一种底物，而是
一类化合物或一类化学键。这种专一性
称为相对专一性 (Relative Specificity)。
? 包括族 (group)专一性。 如 ?-葡萄糖苷酶，
催化由 ?-葡萄糖所构成的糖苷水解，但
对于糖苷的另一端没有严格要求。
? 和键 (Bond)专一性。如酯酶催化酯的水
解，对于酯两端的基团没有严格的要求。
B、相对专一性
? 立体化学专一性
? 酶的一个重要特性是能专一性地与手性
底物结合并催化这类底物发生反应。
? 例如，淀粉酶只能选择性地水解 D－葡萄
糖形成的 1,4－糖苷键
I,光学专一性 Optical Specificity
Stereochemical Specificity
?,几何专一性
? 有些酶只能选择性催化某种几何异构体
底物的反应，而对另一种构型则无催化
作用。
? 如延胡索酸水合酶只能催化延胡索酸水
合生成苹果酸，对马来酸则不起作用。
geometrical specificity
? 立体化学专一性
Stereochemical Specificity
(三 ) 酶作用专一性的机制
? 酶分子活性中心部位，一般都含有多个具有催化活
性的手性中心，这些手性中心对底物分子构型取向
起着诱导和定向的作用，使反应可以按单一方向进
行。
? 酶能够区分对称分子中等价的潜手性基团。
(a)“三点结合, 的催化理论 。认为酶与底物的结合
处至少有三个点，而且只有一种情况是完全结合的
形式。只有这种情况下，不对称催化作用才能实现。
四,酶的结构及 催化作用机制
（ b）锁钥学说,认为整个酶分
子的天然构象是具有刚性结构的，
酶表面具有特定的形状。酶与底
物的结合如同一把钥匙对一把锁
一样
? （ c）诱导契合学说,该学说认为酶表面并没
有一种与底物互补的固定形状，而只是由于底
物的诱导才形成了互补形状。
（四）酶作用高效率的机制
? 1，中间产物学说
? 在酶催化的反应中，第一步是酶与底物形成酶
－底物中间复合物。当底物分子在酶作用下发
生化学变化后，中间复合物再分解成产物和酶。
? E + S ==== E-S ??? P + E
? 许多实验事实证明了 E－ S复合物的存在。 E－ S
复合物形成的速率与酶和底物的性质有关。
四,酶的结构及 催化作用机制
? 酶促反应,E + S === ES === ES?
? ?? EP ?? E + P
? 反应方向,即化学平衡方向,主要取决于反应
自由能变化 ?H?。
? 而反应速度快慢,则主要取决于反应的活化能
Ea。
? 催化剂的作用是降低反应活化能 Ea,从而起到
提高反应速度的作用
2,活化能降低
四,酶的结构及 催化作用机制
（四）酶作用高效率的机制
反应过程中能的变化
0 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10
0
1
2
3
4
5
6
7
P r o g r e ss o f r e a c ti o n
F
r
e
e
e
n
g
e
r
g
y
? 酶催化作用的本质是酶的活性中心与底
物分子通过短程非共价力 (如氢键,离子
键和疏水键等 )的作用，形成 E-S反应中
间物,
? 其结果使底物的价键状态发生形变或极
化，起到激活底物分子和降低过渡态活
化能作用。
五,酶活力的测定和分离纯化
1、酶活力与酶反应速度,活力越高，酶催化的反应速度越
快
2,Enzyme的活力单位（ U,active unit）
1961年国际酶学会议规定,1个酶活力单位，是指在特定
条件下（温度为 25° C,pH及底物浓度等均为最适条件），
在 1分钟内能转化 1微摩尔 (μ mol) 底物的酶量，或是转化底物
中 1微摩尔的有关基团的酶量 。
3,Enzyme的比活力 (specific activity)
比活力的大小，也就是酶含量的大小,即每毫克蛋白所
具有的酶活力,一般用“单位 /毫克蛋白 (U/mg)”来表示。
（一） Enzyme活力的测定
Enzyme的分离提纯
1,选材；
2、破碎；
3、抽提；
4、分离及提纯；
5、结晶；
6、保存。
整个过程注意酶蛋白的变性与失活。
五,酶活力的测定和分离纯化
（二） Enzyme分离和纯化
六,核酶（ 339页）
核酶 (Ribozyme)
Cech 和 Altman发现核酸分子也有酶活性，从根本上改变了以往认为只
有蛋白质才具有催化功能的概念。由此,Cech 和 Altman获得了 1989
年的诺贝尔化学奖。
意义,1、作为 RNA的限制性内切酶
2、作为抗病因子
3、生命起源的探索
八,酶工程简介
以上内容以自学为主，尤以核酶为重要。
七,抗体酶
抗体酶 (Abzyme)
1986年美国, Science,周刊发表了来自 Lerner和 Schultz的有关具有
酶催化性质的抗体研究报告。
意义：利用抗体酶专一性地破坏病毒蛋白质以及清除体内“垃圾”如
血管凝快等。还可用于可卡因吸毒患者的治疗和减轻癌症治疗的副作用。
在制药工业，立体专一性的抗体酶有助于解决令人头痛的对映体拆分的
难题
一, 酶的特性
? （一）什么是酶？
? 酶是活细胞产生的一类具有催化功能的生物
分子，所以又称为生物催化剂 Biocatalysts 。
? 绝大多数的酶都是蛋白质。
? 酶催化的生物化学反应，称为酶促反应 Enzymatic
reaction。
? 在酶的催化下发生化学变化的物质，称为底物
substrate。
（二）酶和一般催化剂的共性
? 1，用量少而催化效率高；
? 2，它能够改变化学反应的速度，但是不
能改变化学反应平衡。
? 3，酶能够稳定底物形成的过渡状态，降
低反应的活化能，从而加速反应的进行。
一, 酶的特性
（三）酶催化作用特性,高效率、专一性、可调控
? 酶的催化作用可使反应速度提高 106 -1012倍。
? 例如：过氧化氢分解
? 2H2O2 2H2O + O2
? 用 Fe+ 催化，效率为 6*10-4 mol/mol.S,而用
过氧化氢酶催化，效率为 6*106 mol/mol.S。
? 用 ?-淀粉酶催化淀粉水解,1克结晶酶在 65?C
条件下可催化 2吨淀粉水解。
1．高效性
一, 酶的特性
? 酶的专一性 Specificity
? 又称为特异性，是指酶在催化生化反应
时对底物的选择性
2、专一性或选择性
一, 酶的特性
（三）酶催化作用特性
? 酶促反应一般在 pH 5-8 水溶液中进行，
反应温度范围为 20-40?C。
? 高温或其它苛刻的物理或化学条件，将引
起酶的失活（不稳定性）。
3．反应条件温和，容易失活
（三）酶催化作用特性
一, 酶的特性
4.酶活力可调节控制
? 如抑制剂调节、共价修饰调节、反
馈调节、酶原激活及激素控制等。
5.某些酶催化活力与辅酶、辅基
及金属离子有关。
（三）酶催化作用特性
一, 酶的特性
二, 酶的化学本质及其组成
（一） Enzyme的化学本质
Enzyme的化学本质是蛋白质，具有蛋白质相同的理化性质。
（二） Enzyme的组成和分类
1、简单蛋白质：如脲酶、蛋白酶、淀粉酶、脂肪酶及核糖核酸酶等。
2、缀合蛋白质：蛋白质部分，又叫酶蛋白
非蛋白质部分，又叫辅助因子
全酶 = 酶蛋白 +辅助因子 如铁黄素蛋白
酶蛋白的功能：决定酶反应的专一性
辅助因子的功能：直接对电子、原子或某些化学基团起传递作用。
（三）根据酶蛋白分子的特点分
1、单体酶：一条多肽链组成的酶，如溶菌酶、胰蛋白酶；
2、寡聚酶：由两个或两个以上的亚基组成的酶，如磷酸化酶 a ；
3、多酶复合体：是几种酶靠非共价键彼此嵌合而成，如脂肪酸合
成酶复合体；
二, 酶的化学本质及其组成
（四） Enzyme的辅助因子（ 324页）
1、辅酶：与酶蛋白松弛结合的辅助因子，可用透析方法除去；
2、辅基：以共价键和酶蛋白较牢固地结合在一起，不容易用透析
方法除去，如细胞色素氧化酶与铁卟啉辅基。
三、酶的命名及分类
? (1)习惯命名法 （ 1961年以前）,
? 1,根据其催化底物来命名；
? 2,根据所催化反应的性质来命名；
? 3,结合上述两个原则来命名,
? 4,有时在这些命名基础上加上酶的来源或其它
特点。
如 淀粉酶、蛋白酶、水解酶、胃蛋白酶等。
（一）酶的命名
(2)国际系统命名法
国际酶学会议 1961年提出的一个新的系统命名及系统分类的
原则，规定每一种酶有一个系统名称和习惯名称。
? 系统名称包括底物名称、构型、反应性质，最后加一
个酶字。
? 例如,
? 习惯名称,谷丙转氨酶
? 系统名称,丙氨酸,?-酮戊二酸氨基转移酶
? 酶催化的反应,
? 谷氨酸 + 丙酮酸 ?? ?-酮戊二酸 + 丙氨酸
三、酶的命名及分类
（一）酶的命名
三、酶的命名及分类
（二）酶的分类
“国际系统分类法及编号” （ 240页）
将所有的酶促反应按反应性质分为六大类，每一大类又分为若干个亚
类和亚亚类，分别用 1,2,3,4,5,? ? ? ? 编号。
所以每一个酶的分类编号由四个数字组成，数字间用,?” 隔开，编
号之前冠以 EC（ Enzyme Commision)。
1、氧化还原酶类 如：乳酸脱氢酶,EC1.1.1.27
2、转移酶类 如：谷丙转氨酶,EC2.6.1.2
3、水解酶类 如：亮氨酸氨肽酶,EC3.4.1.1
4、裂合酶类 如：醛缩酶,EC4.1.2.7
5、异构酶类
6、合成酶类 或连接酶类
? 水解酶催化底物的加水分解反应。
? 主要包括淀粉酶、蛋白酶、核酸酶及脂酶等。
? 例如，脂肪酶 (Lipase)催化的脂的水解反应,
(1) 水解酶 hydrolase
H 2 OC O O C H 2 C H 3R R C O O H C H 3 C H 2 O H
（二）酶的分类
三、酶的命名及分类
? 氧化 -还原酶催化氧化 -还原反应。
? 主要包括脱氢酶 (dehydrogenase)和氧化酶
(Oxidase)。
? 如，乳酸 (Lactate)脱氢酶催化乳酸的脱氢反应。
(2) 氧化 -还原酶 Oxidoreductase
C H 3 C H C O O H
O H
N A D + H +C H 3 C C O O H
O
N A D H
（二）酶的分类
三、酶的命名及分类
? 转移酶催化基团转移反应，即将一个底物分子
的基团或原子转移到另一个底物的分子上。
例如,谷丙转氨酶催化的氨基转移反应。
(3) 转移酶 Transferase
（二）酶的分类
三、酶的命名及分类
? 裂合酶催化从底物分子中移去一个基团或
原子形成双键的反应及其逆反应。
? 主要包括醛缩酶、水化酶及脱氨酶等。
? 例如,脱羧酶
(4) 裂合酶 Lyase
（二）酶的分类
三、酶的命名及分类
? 异构酶催化各种同分异构体的相互转化，
即底物分子内基团或原子的重排过程。
例如,6-磷酸葡萄糖异构酶催化的反应。
(5) 异构酶 Isomerase
O
C H 2 O H
O H
O H
O H
O H O
C H 2 O H C H 2 O H
O H
O H
O H
（二）酶的分类
三、酶的命名及分类
? 合成酶，又称为连接酶，能够催化 C-C,C-O、
C-N 以及 C-S 键的形成反应。这类反应必须与
ATP分解反应相互偶联。
? A + B + ATP + H-O-H ===A ? B + ADP +Pi
? 例如，丙酮酸羧化酶催化的反应。
丙酮酸 + CO2 ? 草酰乙酸
(6) 合成酶 Ligase or Synthetase
（二）酶的分类
三、酶的命名及分类
? 核酸酶是唯一的非蛋白酶。它是一类特殊的 RNA，
能够催化 RNA分子中的磷酸酯键的水解及其逆反
应。
(7) 核酸酶（催化核酸） ribozyme
3'3'
3'3'3'
3'3'3'3'
3'
5'5'5'5'
5'
5'5'5'5'5'
BBBBB
PP P
+
P O HPP
BBBB
PPPP
P
B
P
（二）酶的分类
三、酶的命名及分类
四,酶的结构及 催化作用机制
1．结合部位 Binding site
酶分子中与底物结合的部位或区域一般称为结合部位。
（一）酶分子的结构特点
2．催化部位 catalytic site
? 酶分子中促使底物发生化学变化的部位称为催化部位 。
? 通常将酶的结合部位和催化部位总称为酶的活性部位或活
性中心。
? 结合部位决定酶的专一性,
? 催化部位决定酶所催化反应的性质。
? 酶分子中存在着一些可以与其他分子发生某种程度的
结合的部位，从而引起酶分子空间构象的变化，对酶
起激活或抑制作用。
3．调控部位 Regulatory site
（一）酶分子的结构特点
四,酶的结构及 催化作用机制
(1) 反应专一性
? 酶一般只能选择性地催化一种或一类相同类型的化学
反应。
（二） 酶催化反应的专一性
四,酶的结构及 催化作用机制
(2) 底物专一性
? 一种酶只能作用于某一种或某一类结构性质相似的物
质。
? 结构专一性
A、绝对专一性
? 有些酶对底物的要求非常严格，
只作用于一个特定的底物。这
种专一性称为绝对专一性
（ Absolute specificity)。 B、相对专一性
? 立体化学专一性
? 有些酶的作用对象不是一种底物，而是
一类化合物或一类化学键。这种专一性
称为相对专一性 (Relative Specificity)。
? 包括族 (group)专一性。 如 ?-葡萄糖苷酶，
催化由 ?-葡萄糖所构成的糖苷水解，但
对于糖苷的另一端没有严格要求。
? 和键 (Bond)专一性。如酯酶催化酯的水
解，对于酯两端的基团没有严格的要求。
B、相对专一性
? 立体化学专一性
? 酶的一个重要特性是能专一性地与手性
底物结合并催化这类底物发生反应。
? 例如，淀粉酶只能选择性地水解 D－葡萄
糖形成的 1,4－糖苷键
I,光学专一性 Optical Specificity
Stereochemical Specificity
?,几何专一性
? 有些酶只能选择性催化某种几何异构体
底物的反应，而对另一种构型则无催化
作用。
? 如延胡索酸水合酶只能催化延胡索酸水
合生成苹果酸，对马来酸则不起作用。
geometrical specificity
? 立体化学专一性
Stereochemical Specificity
(三 ) 酶作用专一性的机制
? 酶分子活性中心部位，一般都含有多个具有催化活
性的手性中心，这些手性中心对底物分子构型取向
起着诱导和定向的作用，使反应可以按单一方向进
行。
? 酶能够区分对称分子中等价的潜手性基团。
(a)“三点结合, 的催化理论 。认为酶与底物的结合
处至少有三个点，而且只有一种情况是完全结合的
形式。只有这种情况下，不对称催化作用才能实现。
四,酶的结构及 催化作用机制
（ b）锁钥学说,认为整个酶分
子的天然构象是具有刚性结构的，
酶表面具有特定的形状。酶与底
物的结合如同一把钥匙对一把锁
一样
? （ c）诱导契合学说,该学说认为酶表面并没
有一种与底物互补的固定形状，而只是由于底
物的诱导才形成了互补形状。
（四）酶作用高效率的机制
? 1，中间产物学说
? 在酶催化的反应中，第一步是酶与底物形成酶
－底物中间复合物。当底物分子在酶作用下发
生化学变化后，中间复合物再分解成产物和酶。
? E + S ==== E-S ??? P + E
? 许多实验事实证明了 E－ S复合物的存在。 E－ S
复合物形成的速率与酶和底物的性质有关。
四,酶的结构及 催化作用机制
? 酶促反应,E + S === ES === ES?
? ?? EP ?? E + P
? 反应方向,即化学平衡方向,主要取决于反应
自由能变化 ?H?。
? 而反应速度快慢,则主要取决于反应的活化能
Ea。
? 催化剂的作用是降低反应活化能 Ea,从而起到
提高反应速度的作用
2,活化能降低
四,酶的结构及 催化作用机制
（四）酶作用高效率的机制
反应过程中能的变化
0 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10
0
1
2
3
4
5
6
7
P r o g r e ss o f r e a c ti o n
F
r
e
e
e
n
g
e
r
g
y
? 酶催化作用的本质是酶的活性中心与底
物分子通过短程非共价力 (如氢键,离子
键和疏水键等 )的作用，形成 E-S反应中
间物,
? 其结果使底物的价键状态发生形变或极
化，起到激活底物分子和降低过渡态活
化能作用。
五,酶活力的测定和分离纯化
1、酶活力与酶反应速度,活力越高，酶催化的反应速度越
快
2,Enzyme的活力单位（ U,active unit）
1961年国际酶学会议规定,1个酶活力单位，是指在特定
条件下（温度为 25° C,pH及底物浓度等均为最适条件），
在 1分钟内能转化 1微摩尔 (μ mol) 底物的酶量，或是转化底物
中 1微摩尔的有关基团的酶量 。
3,Enzyme的比活力 (specific activity)
比活力的大小，也就是酶含量的大小,即每毫克蛋白所
具有的酶活力,一般用“单位 /毫克蛋白 (U/mg)”来表示。
（一） Enzyme活力的测定
Enzyme的分离提纯
1,选材；
2、破碎；
3、抽提；
4、分离及提纯；
5、结晶；
6、保存。
整个过程注意酶蛋白的变性与失活。
五,酶活力的测定和分离纯化
（二） Enzyme分离和纯化
六,核酶（ 339页）
核酶 (Ribozyme)
Cech 和 Altman发现核酸分子也有酶活性，从根本上改变了以往认为只
有蛋白质才具有催化功能的概念。由此,Cech 和 Altman获得了 1989
年的诺贝尔化学奖。
意义,1、作为 RNA的限制性内切酶
2、作为抗病因子
3、生命起源的探索
八,酶工程简介
以上内容以自学为主，尤以核酶为重要。
七,抗体酶
抗体酶 (Abzyme)
1986年美国, Science,周刊发表了来自 Lerner和 Schultz的有关具有
酶催化性质的抗体研究报告。
意义：利用抗体酶专一性地破坏病毒蛋白质以及清除体内“垃圾”如
血管凝快等。还可用于可卡因吸毒患者的治疗和减轻癌症治疗的副作用。
在制药工业，立体专一性的抗体酶有助于解决令人头痛的对映体拆分的
难题
