食品化学 第六章 食品中的氨基酸、多肽及蛋白质类物质
2010年 5月 14日 8时 31分
第六章食品中的氨基酸、多肽及蛋白类物质
6.1概述
6.2蛋白质的理化性质
6.3蛋白质的食品加工学特性
6.4食品中常见的蛋白质
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2010年 5月 14日 8时 31分
6.1概述
6.1.1氨基酸基本的理化性质
一、基本物理学性质
包括基本组成和结构、溶解性、酸碱性质、立体化学、熔点、沸点、光
学行为、旋光性、疏水性等。
(一）溶解性质
氨基酸在水中的溶解度（ 25℃,g/L）
氨基酸 溶解度 氨基酸 溶解度 氨基酸 溶解度
丙氨酸 (Ala) 167.2
精氨酸 (Arg) 855.6
天冬酰胺 (Asn) 28.5
天冬氨酸 (Asp) 5.0
半胱氨酸 (Cys) －
谷氨酰胺 (Gln) 7.2(37℃ )
谷氨酸 (Glu) 8.5
甘氨酸 (Gly) 249.9
组氨酸 (His) －
异亮氨酸 (Ile) 34.5
亮氨酸 (Leu) 21.7
赖氨酸 (Lys) 739.0
蛋氨酸 (Met) 56.2
苯丙氨酸 (Phe) 27.6
脯氨酸 (Pro) 1620.0
丝氨酸 (Ser) 422.0
苏氨酸 (Thr) 13.2
色氨酸 (Trp) 13.6
酪氨酸 (Tyr) 0.4
缬氨酸 (Val) 58.1
据 Owen R,Fennema,Food Chemistry,Marcel Dekker,Inc,1996,270
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根据氨基酸侧链与水相互作用的程度可将氨基酸分作几类。含有脂肪族
和芳香族侧链的氨基酸，如 Ala,Ile,Leu,Met,Pro,Val及 Phe,Tyr，由
于侧链的疏水性，这些氨基酸在水中的溶解度均较小；侧链带有电荷或极
性集团的氨基酸，如 Arg,Asp,Glu,His,Lys和 Ser,Thr,Asn在水中均
有比较大的溶解度；但根据电荷及极性分析也有一些例外，如脯氨酸属于
带疏水基团的氨基酸，但在水中却有异常高的溶解度。
（二）氨基酸的疏水性
氨基酸的疏水性，是影响氨基酸溶解行为的重要因素，也是影响蛋白质
和肽的物理化学性质（如结构、溶解度、结合脂肪的能力等）的重要因素。
按照物理化学的原理，疏水性可被定义为：在相同的条件下，一种溶于
水中的溶质的自由能与溶于有机溶剂的相同溶质的自由能相比所超过的数
值。估计氨基酸侧链的相对疏水性的最直接、最简单的方法就是实验测定
氨基酸溶于水和溶于一种有机溶剂的自由能变化。
一般用水和乙醇之间自由能变化表示氨基酸侧链的疏水性，将此变化值
标作 △ G′ 。
不同氨基酸的△ G′ 值如下表所示。
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氨基酸侧链的疏水性（乙醇 → 水,kJ/mol）
氨基酸 △ G′ 氨基酸 △ G′ 氨基酸 △ G′
丙氨酸 (Ala) 2.09
精氨酸 (Arg) －
天冬酰胺 (Asn) 0
天冬氨酸 (Asp) 2.09
半胱氨酸 (Cys) 4.18
谷氨酰胺 (Gln) -0.42
谷氨酸 (Glu) 2.09
甘氨酸 (Gly) 0
组氨酸 (His) 2.09
异亮氨酸 (Ile) 12.54
亮氨酸 (Leu) 9.61
赖氨酸 (Lys) －
蛋氨酸 (Met) 5.43
苯丙氨酸 (Phe) 10.45
脯氨酸 (Pro) 10.87
丝氨酸 (Ser) -1.25
苏氨酸 (Thr) 1.67
色氨酸 (Trp) 14.21
酪氨酸 (Tyr) 9.61
缬氨酸 (Val) 6.27
当氨基酸的 △ G′ 值为正时，其侧链具有疏水性，倾向于处在蛋白分子
的内部； △ G′ 为负时，其侧链是亲水的，倾向于处在蛋白分子的表面。
需要注意的是，赖氨酸通常是蛋白质分子中亲水性的氨基酸残基，但它的
△ G′ 是正值，这是由于它的侧链含有优先选择有机环境的 4个 -CH2-基。
（三）氨基酸的光学性质
氨基酸中的苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸分子中由于有共轭体系，因此可
以吸收近紫外光。它们的最大吸收波长（ λ max)分别为 260nm,275nm、
278nm；在吸收最大波长光线的时候还会发出荧光。
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二、基本化学性质
关于氨基酸基本的化学性质，在生物化学中已经进行了介绍。下面再根
据 Owen R,Fennema,Food Chemistry,作简要系统介绍；其主要的线索还是
氨基酸分子中所带的官能团。
氨基酸和蛋白质中官能团的化学反应性
官能团及反应 试剂和条件 产物 评论
A.非 α 氨基
1.还原甲基化 甲醛,NaBH4 蛋白放射性标记
2.胍基化 邻甲基异脲 *,pH10.6,4℃,4d Lys转换成 Arg
3.乙酰化 乙酸酐 去除正电荷
4.琥珀酰化 琥珀酸酐 在 Lys上引入正电荷
5.巯基化 硫代仲康酸 ** 在 Lys残基引入巯基
R N H C H 3+ 2
+
R N H C N H 2
N H 2
R N H C
O
C H 3
R N H C
O
C H 3
R N H C
O
C H 2 C H
C O O H
C H 2 S H
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官能团及反应 试剂及条件 产物 评价
6.芳基化 FDNB*** 氨基酸序列测定
TNBS**** 产物同上 测定 Lys残基 (367nm)
7.脱氨基 含 1.5mol/LNaNO2的乙酸,0℃ ROH+N2+H2O
B.羧基
1.酯化 酸性甲醇 RCOOCH3+H2O 在 pH大于 6时，酯水解
2.还原 含氢硼化物的四氢呋喃，三氟乙酸 RCH2OH
3.脱羧基化 酸、碱、热处理 胺 仅发生在氨基酸
C.巯基
1.氧化 过氧甲酸 RCH2SO3H
2.封闭 氮丙环 RCH2SCH2CH2NH3+ 避免巯基氧化
碘乙酸 RCH2SCH2COOH 同上
苹果酸酐 *****
对汞代苯甲酸 测定巯基含量 (250nm)
R N H
N O 2
N O 2
N O 2
R C H 2 S C H C O O H
C H 2 C O O H
R C H 2 S C O O HH g
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官能团及反应 试剂和条件 产物 评价
N-乙基马来亚胺 封闭
DTNB****** 测定巯基含量
D.羟基
酯化 乙酰氯
E.-SCH3(Met)
1.烷烃化 CH3I
2.β -丙醇酸
R C H 2 S C H C O
C H 2 C ON H
R C H 2 S S C O O HN O 2
R C H 2 O COC H 3
R C H 2 S C H 3 2+
CH2 CH2 COO R C H 2 S C H 3+C H
2 C H 2 C O O H
三、重要的分析鉴定反应
（一）与茚三酮的反应（略）
（二）与邻苯二甲醛的反应：在 2-巯基乙醇的存在下，氨基酸与邻苯二
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甲醛反应生成高荧光的衍生物，在 380nm激发时，在 450nm具有最高荧光发
射，用来定量分析氨基酸、肽和蛋白质。
C H O
C H O
+ R C H 2 C H
N H 2
C O O H
H S C H 2 C H 2 O H
N C H
R
C O O H
S C H 2 C H 2 O H
异 吲 哚 衍 生 物
（三）与荧光胺的反应
含有伯胺基的氨基酸、肽或蛋白质与荧光胺反应生成高荧光的衍生物，
在 390nm时，在 475nm具有最高的荧光发射。此法可被用于氨基酸、肽或蛋
白的定量分析。
O
O
O
荧 光 胺
+ R C H 2 C H
N H 2
C O O H
O
N
O
+
C HR
C O O H
H 2 O
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6.1.2肽类物质
6.1.2.1活性肽的种类及功能
生物活性肽也称作功能肽，是近年来非常活跃的研究领域，其应用涉
及到生物学、医药学、化学等多种学科，在食品科学研究及功能食品开发
中也显示出美好的前景。
功能肽按照获得途径的差异可以分作两种类型，一类是由生物体特别
是动物体内获得的天然功能肽；另一类是利用动植物蛋白，通过水解或酶
解，再经过活性筛选而获得的外源性功能肽。
一, 天然活性肽
目前，由自然界已经获得了种类多样、功能各异的生物活性肽，下页
列举了一些这方面的例证。
昆虫抗菌肽, 迄今为止，已有 150多种昆虫抗菌肽被分离鉴定，许多
抗菌肽的 cDNA已被克隆测序并进行了初步的基因定位和表达调控机制研
究。昆虫抗菌肽已成为当前研究的热点，某些抗菌肽正在通过基因工程技
术开始工业化生产并用于农业、工业和食品卫生等多个领域。
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活性类型
氨基酸数
生理活性
抗菌肽
枯草菌素
乳酸链球菌素
Lactocin S
橡胶素
神经肽
脑啡肽
α -内啡肽
强啡肽
韩蛙皮素
激素肽及激素调节肽
催产素
促肾上腺皮质激素
加压素
Amylin
免疫活性肽
α -干扰素
白细胞介素 -2
抗癌多肽
肿瘤坏死因子
环己肽
未知
34
33
43
5
16
17
14
9
39
9
37
166-172
133
157-171
6
抑制革兰氏阳性菌
抑制革兰氏阳性菌和乳酸菌
抑制肉毒梭菌, 李氏杆菌, 金黄色葡萄球菌
抑制含几丁质的真菌
鸦片样生物活性
神经调节
神经条件
神经调节
平滑肌的收缩作用
甾类合成的刺激作用
血管肌的收缩作用
胰岛素拮抗
抗病毒, 调节机体免疫反应
T-细胞激活
抗癌
抗癌
天然活性肽举例
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昆虫抗菌肽是一类碱性多肽，具有分子量小、水溶性好、热稳定性强、无
免疫原性，不易被水解等特性；同时还具有强而广谱的抗菌、抗癌、抗病毒的
能力，对高等动物机体的正常细胞无损伤。根据氨基酸组成和结构特征，可把
昆虫抗菌肽分为 4类：形成两性分子 α -螺旋的抗菌肽类；有分子内二硫桥的抗菌
肽类；富含甘氨酸的抗菌肽类和富含脯氨酸的抗菌肽类。
关于抗菌肽的作用机理，现在人们比较一致的看法是，不同的抗菌肽在其
杀菌方式上可能存在一些差异。有的通过在细菌膜上形成孔道，造成细胞内物
质泄漏进而导致化学势丧失而达到杀菌的效果；有的能够干扰一定类型的外膜
蛋白基因的转录，使相应蛋白的合成量减少，从而导致细胞膜的通透性增加，
使细菌生长受到抑制。有些还可能抑制细菌细胞壁的形成，使细菌不能维持正
常的细胞形态而生长受阻，等等。
感染性疾病曾一度是人类生存所面临的最大威胁。随着抗生素的发明和广
泛使用，感染性疾病得到了一定程度的控制，但仍然是人类死亡的一个重要原
因。据 WHO报告,2000年全球死亡人数 5570万，其中 1440万由感染性疾病引起，
占总死亡人数的 15.9%。过去的几十年里，耐药性微生物的不断产生和生物耐药
性问题的日益恶化，开发新的抗感染药物已成为治疗感染疾病的必由之路。昆
虫抗菌肽因其独特的抗菌、杀菌效果和良好的应用前景近来成为抗感染新药开
发的热点。目前国外在抗菌肽临床应用方面进展较快，在流行性脑脊髓炎、人
幽门螺旋杆菌感染及抗真菌感染等方面的应用已经进入临床试验阶段 。
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二、外源性活性肽
以天然蛋白作为原料通过水解或酶解的方法, 获得大量的肽类, 从中筛选活性
肽, 目前已成为扩大功能肽研究范围, 发现新型多肽的有效途径 。 当然化学合成也
为功能肽的获得提供了有效的途径, 但化学合成往往需要一定的活性结构做模型 。
目前已有实际应用的外源性功能肽的制备方法有化学水解法, 酶水解法, 合成
法等 。
化学水解法是以天然蛋白质为原料, 在酸或碱的催化下进行水解而获得多肽 。
一般用 6～ 10mol/L盐酸或 4mol/L硫酸在 100～ 120℃ 条件下水解 12～ 24h；也可用
6mol/LNaOH或 2mol/L的 Ba(OH)2水解 6h左右；然后经活性炭脱色, 再通过 701型树
脂除去酸和盐便可获得混合多肽 。 此法工艺虽然简单但难以控制水解程度, 容易将
肽链继续水解为氨基酸, 并且水解过程中氨基酸的结构容易受到影响而发生构型甚
至构造上的变化, 影响肽的结构和功能 。 此种影响在碱性条件下表现的尤为突出 。
利用酶解的方法由天然蛋白制备功能肽是目前常采用的方法 。 此方法的一般工
艺流程为：原料蛋白 → 预处理 → 酶解 → 灭酶 → 脱苦味脱色 → 分离 → 干燥 → 成品 。 酶
种类和水解条件的选择是制备功能肽的关键 。 目前可以使用的酶种类较多, 如胰蛋
白酶, 胃蛋白酶, 碱性蛋白酶等动物蛋白酶及菠萝蛋白酶, 木瓜蛋白酶等植物蛋白
酶, 而比较便宜易得的还有不同种类的微生物蛋白酶 。 到底选择何种, 可根据酶的
水解特性, 原料蛋白的来源及欲得到的功能多肽类型来综合考虑决定 。
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三、活性肽在食品中的应用
营养学研究证明，功能肽类在人体内的消化吸收明显优于蛋白质和单个氨基
酸，对人体内蛋白质的合成无任何不良影响，而且具有促进钙吸收、降血压、提高
免疫力等生理功能。此外，功能肽具有良好的水合性，使其溶解度增加，黏度降低、
胶凝程度减小，发泡性丧失，具有优良的加工性能。目前在食品中已经应用或出现
了应用苗头的功能肽主要有以下种类。
6.1.2.2肽的理化性质
一、肽的物理性质
A、肽的两性：与氨基酸相似，肽类物质也具有两性和等电点。例如
Gly-Asp pI3.63； Gly-Gly-Gly pI5.58；利用多肽的等电点，可以进行肽类
物质的分离。
B、黏度与溶解度
天然蛋白的水溶液当其浓度超过 13%时就会形成凝胶，不利于蛋白溶液
的制备；而多肽即使在 50%的高浓度下和在较宽的 pH范围内仍能保持溶
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解状态，同时还具有较强的吸湿性和保湿性，这使无法实现的高蛋白饮料
和高蛋白果冻的生产成为可能。
C、渗透压和对产品质构的调节作用
当一种液体的渗透压比体液高时，易使人体周边组织细胞中的水分向胃
肠移动而出现腹泻。多肽溶液的渗透压比氨基酸溶液要低，因此可以克服
因氨基酸溶液渗透压高而导致的问题。
多肽具有抑制蛋白质形成凝胶的性能，可利用此性质来调整食品的质构。
如水产、肉、禽蛋白在加热时因形成凝胶而变硬，适量加入大豆多肽，就
会起到软化的作用。
二、化学性质
肽类物质基本的化学性质和氨基酸基本的化学性质相同，都是由其特征
性官能团决定的。但肽和蛋白可以发生双缩脲反应而氨基酸则不能。 C
N H 2
O
N H C u S O 4 K O H42
C uH O
- -
O H
+
C
N H 2
O
+ +
C
N H 2
O
N H
C
N H 2
O C
N H 2
O
N H
C
N H 2
O
+
+ K 2 S O 4
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6.2蛋白质与食品相关的理化性质
6.2.1与食品相关的物理性质
6.2.1.1蛋白质的变性作用
一、蛋白质变性的概念及监测方法
A、定义：把蛋白质二级及其以上的高级结构在一定条件（加热、酸、
碱、有机溶剂、重金属离子等）下遭到破坏而一级结构并未发生变化的过
程叫蛋白质的变性。
B、蛋白质变性所产生的影响,①溶解度降低，原因是二级结构发生变
化，疏水基团暴露于分子表面；②与水的结合能力降低；③生物活性（功
能）丧失；④容易被水解；⑤黏度变大；⑥难以结晶。
C、根据一系列物理性质、光学性质、生物功能等的改变来监测蛋白质
的变性。如超离心沉降特性、黏度、溶解度、电泳特性、旋光色散、圆二
色性,X射线衍射、紫外差示光谱、红外光谱、热力学性质、免疫性质等。
二、蛋白质变性的热力学和动力学
下图示意了单体球蛋白变性过程 中变性程度与变性因素变化之间的关
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系：
y
状
态
或
性
质
x
变 性 剂 浓 度, 温 度 或 p H
Y
N
Y
D
Y
N
′
Y
D
′
图中 Y代表随蛋白质构象变化而变化的任何可测定的物理或化学性质,YN
和 YD分别代表在天然或变性状态下的 Y。
由图可以看出，大多数蛋白质当变性条件逐渐剧烈时（浓度增加、温度
提高等）,Y在开始阶段保持不变，但超过一个临界点后，从 YN急剧变化
至 YD；这表明蛋白质变性是一个协同过程，球状蛋白分子主要以天然态
和变性态存在，而以中间态很少存在；此即所谓的“两状态转变模型”。
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两状态之间的相互转化可用下式表示：
蛋 白 质 天 然 态 （ P N ） 蛋 白 质 变 性 态 （ P D ）
动态平衡关系中的表观平衡常数为,KD=[PD]/[PN]
由此平衡常数即可求出一系列热力学参数：
△ G 0
H
0
C
0
= - R T l n K D
△ = - R
δ ( l n K D )
δ ( 1 / T ) p
△ = δ H
0△
δ T
p
S 0△ =
H
0△
△ G 0
T
公式中的 △ G0、△ H0、△ C0、△ S0分别为标准自由能变化、恒压条件下
的焓变、恒压下热容变化及熵的变化； R为气体常数,T为绝对温度。这
些热力学常数都可以通过热力学计算得到。分别反映了变化过程的一些
特征。一般情况下，蛋白质变性时△ G0增加，表示天然态的稳定性高于
变性态；△ S0也增加，表示蛋白分子的有序性降低；等。
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从动力学角度分析，蛋白质变性的速率为：
蛋 白 质 天 然 态 （ P N ） 蛋 白 质 变 性 态 （ P D ）K
- 1
K 1
- d [ P N ]d t [ P N ] [ P D ]= K 1 _ K -1
反应过程的活化能 Ea为,δ (lnK )
δ T
E a
R T 2=
与其它化学反应的活化能相比，蛋白质变性的 Ea是比较大的，例如胰
蛋白酶、卵清蛋白酶和过氧化物酶热变性的活化能分别为 167,552,773
kJ/mol。由于变性涉及的键能小，而且相差不大，只要在低的温度或小
的变性剂浓度就可以发生变性。
上边以两状态转变模型对蛋白变性的热力学、动力学特点进行了讨论。
但实际情况远非这么简单，详细考虑，蛋白质从天然状态向变性状态的
转变是一个非常复杂的过程，中间存在着非常多的中间状态：
P D X 1 X 2 P N
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三、影响蛋白变性的因素
（一）物理因素
A.加热
加热变性的基本过程：当蛋白质溶液被逐渐的加热并超过 临界温度 时，
溶液中的蛋白质将发生从天然状态向变性状态的剧烈转变。此转变温度
被称作 熔化温度（ Tm） 或 变性温度（ Td）,此时蛋白质的天然状态和变
性状态的浓度之比为 1。
蛋白热变性的一般规律：大多数蛋白质在 45～ 50℃ 时开始变性，但也
有些蛋白的 Td可以达到相当高的温度，如大豆球蛋白 93℃,燕麦球蛋白
108℃ 等。当加热温度在临界温度以上时，每提高 10℃,变性速度提高
600倍。
加热使蛋白变性的本质：提高温度对天然蛋白质最重要的影响是促使
它们的高级结构发生变化，这些变化在什么温度出现和变化到怎样的程
度是由蛋白质的热稳定性决定的。一个特定蛋白质的热稳定性又由许多
因素所决定，这些因素包括氨基酸的组成、蛋白质－蛋白质接触、金属
离子及其它辅基的结合、分子内的相互作用、蛋白浓度、水分活度,pH、
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离子强度和离子种类等等。变性作用使疏水基团暴露并使伸展的蛋白质分
子发生聚集，伴随出现蛋白质溶解度降低和吸水能力增强。
B.冷冻
蛋白质可以发生冻结变性。其原因一方面是由于蛋白质周围的水与其结
合状态发生变化，这种变化破坏了一些维持蛋白原构象的力，同时由于水
保护层的破坏，蛋白质的一些基团就可以发生直接的接触和相互作用，导
致蛋白质发生聚集或原来的亚基发生重排。另一方面，由于大量水形成冰
后，剩余的水中无机盐浓度大大提高，这种局部的高浓度盐也会使蛋白质
发生变性。
C.流体静压
压力也可使蛋白变性，但一般在 25℃ 下 要求 100～ 1200MPa的比较高的压
力。
压力诱导蛋白质变性的原因主要是蛋白质的柔性和可压缩性。虽然氨基
酸残基被紧紧地包裹在球状在球状蛋白分子结构的内部，但一些空穴仍然
存在，这就导致蛋白分子结构的可压缩性。大多数纤维状蛋白质分子不存
在空穴，因此它们对压力作用的稳定性高于球状蛋白质。压力导致的蛋白
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变性通常伴随着 30～ 100mL/mol的体积减少，同时是高度可逆的。由于高流
体压力可以使微生物细胞膜及细胞内的蛋白发生变性，从而导致微生物死
亡，因此现在高流体静压加工正在成为食品加工中的一项新技术。
D.剪切力
一些食品在加工过程，如挤压、打擦、捏合、高速均质等，会产生高的
剪切力。这样的剪切力加上高温能使蛋白质发生不可逆的变性。
E.电磁辐射
电磁辐射是一种能量，可以通过改变分子内链段间及亚基间的结合状态
而使蛋白分子变性；如果仅仅影响蛋白分子的构象，只发生变性而不会导
致营养价值的改变；如果能量高至可以通过氧化、共价键断裂、离子化、
形成自由基等形式使氨基酸残基发生变化，便会导致营养价值的降低。
F.界面性质
改变蛋白质水溶液的界面性质，也可以加速或直接使蛋白质分子发生变
性。其主要原因是界面性质变化，水分子进入蛋白分子内部，改变内部的
结构属性，从而使蛋白的构象发生变化。
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（二）化学因素
A.pH值
pH是导致蛋白变性的重要因素，这是因为在极端 pH值时，蛋白质分子
内的离子基团产生强静电排斥作用，促使蛋白质分子的构象发生变化。
B.无机离子
无机离子特别是高价态的无机离子通过改变蛋白分子的表面性质、改变
蛋白分子自身的结构状态而使蛋白变性。阳离子和阴离子均有这种性质，
但不同的离子要求不同的浓度。
C.有机溶剂
许多有机溶剂可以导致蛋白质分子发生变性。亲水有机溶剂通过改变蛋
白分子表面性质使蛋白分子变性，疏水有机溶剂由于进入蛋白分子内部而
改变蛋白分子构象，从而导致变性。
D.有机化合物的水溶液
一些有机化合物在水溶液中可以导致蛋白质分子发生变性。不同种类的
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有机物使蛋白变性的原因不尽相同。如尿素和胍盐能断裂蛋白分子间或分
子内的氢键，打断水分子之间的氢键结构而改变水的极性，从而使蛋白发
生变性；表面活性剂，如十二烷基磺酸钠（ SDS）是蛋白分子变性的重要
因素，这类物质使蛋白变性的原因是在蛋白质的疏水区和亲水环境之间起
着媒介作用，除了可以破坏蛋白分子内的疏水相互作用外，还促使天然蛋
白质伸展；另外表面活性剂能与蛋白质分子强烈的结合，在接近中性 pH值
时使蛋白质带有大量的净负电荷，从而增加蛋白质内部的斥力，使伸展趋
势增大，这也是 SDS类表面活性剂能在较低浓度下使蛋白质完全变性的原
因。同时 SDS类表面活性剂诱导的蛋白变性是不可逆的。一些具有还原能
力的有机化合物，如半胱氨酸、抗坏血酸、巯基乙醇、二硫苏糖醇等，由
于可以通过还原作用导致蛋白分子中的二硫键破坏而能够使蛋白变性。
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6.2.2蛋白质的功能性质
蛋白质的功能性质指在食品加工、贮藏和销售过程中蛋白质对食品需宜
特征做出贡献的那些物理和化学性质。主要包括水化性质、表面性质、结
构性质和感官性质。
6.2.2.1水合性质
蛋白质的水合性质就是蛋白质与水结合的能力。蛋白质分子可以通过氢
键、静电引力、疏水作用等形式与水分子相互结合：
O
H H
O
H
H
O
H
H
O H
H
C N
O
H
O
H
H
O
H
H
O
H
O
H
H
C
O
O
O
H
H
O
H
H
O
H
H
N
H
H
H
+
O
H
H
O
H
H
O
H
H
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在宏观水平上，蛋白质与水的结合是一个逐步进行的过程，即首先形
成化合水和邻近水，再形成多分子层水，如若条件允许，蛋白质将进一
步水合，这时表现为,①蛋白质吸收水分充分膨胀而不溶解，这种水合
性质通常叫 膨润性 ；② 蛋白质在继续水化中被水分散而逐渐变为胶体溶
液，具有这种特点的蛋白质叫 可溶性蛋白质 。
蛋白质结合水的能力：干蛋白质与相对湿度为 90～ 95%的空气达到平衡
时，每克蛋白质所结合水的克数。
蛋白质的水合能力可以通过相对湿度法、溶胀法、过量水法、水饱和
法等方法进行测定。
影响蛋白质水合性质的因素有多种，主要为：
蛋白质的总吸水量随蛋白质浓度的增加而增加；
蛋白质在其等电点时水合性质最差，吸水量最少；偏离等电点吸水量
增加；
随温度的升高，蛋白质水合能力变差；
低盐浓度，有助于蛋白分子的水合，在水中的溶解度增加；而高盐浓
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度将降低蛋白分子的水化能力。
蛋白质的持水能力,蛋白质吸收水并将水保留在蛋白组织中的能力。
6.2.2.2蛋白质的溶解度
蛋白质的溶解度是衡量蛋白质食品加工属性的重要指标。
蛋白质的溶解度是蛋白质－蛋白质、蛋白质－溶剂之间相互作用达到平
衡时的热力学表现形式。
蛋白质的溶解性能可以用水溶性蛋白质（ WSP）、水可分散蛋白质
（ WDP）、蛋白质分散性指标（ PDI）、氮溶解性指标（ NSI）来评价；其
中 PDI和 NSI已是美国油脂化学家协会采纳的法定评价方法。
蛋白质在水中的溶解度不仅与自身组成和结构有关，也与溶液 pH、离子
强度、温度和蛋白质浓度有关。
6.2.2.3蛋白质溶液的黏度
蛋白质溶液属于胶体溶液，通常具有一定的黏度；
一种流体的黏度 (viscotity)反映了它对流动的阻力，其本质可用黏度系数
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(μ )来表示，其关系式为：
τ ＝ μ γ
其中 τ 为剪切力,γ 为剪切速度（或流动速度）。
蛋白溶液不属于牛顿流体，即不属于恒定黏度系数的溶液，其黏度系数
随流动速度的增加而降低。这种性质成为假塑或剪切稀释。
影响蛋白流体黏度的主要因素是溶液中蛋白分子或蛋白颗粒的表观直径，
表观直径越大，黏度越大；表观直径又取决于,① 蛋白分子固有的特性，
如摩尔质量、大小、体积、结构、电荷和易变形程度； ② 蛋白质－溶剂间
的相互作用，这种作用会影响蛋白质的溶胀、溶解度和水合作用； ③ 蛋白
质－蛋白质的相互作用，它将决定聚集体的大小。对于高浓度的蛋白质体
系，这种作用起主要的作用。
造成剪切稀释的原因可以解释为,① 分子在流动的方向上逐步定向，
因而使摩擦阻力下降； ② 蛋白质水化球在流动的方向上变形； ③ 氢键和其
它弱键的断裂导致蛋白质聚集体或网络结构解体。这些因素都使蛋白质分
子或颗粒在流动方向上的表观直径减小，因而其黏度系数减小。当停止剪
切处理时，原来的聚集体或网络结构能重新形成，则黏度系数的降低是可
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逆的，这种体系称为触变体系，如大豆蛋白离析物和乳清蛋白浓缩物的分
散体系就是触变的。
6.2.2.4蛋白质的胶凝作用
关于蛋白在溶液中聚集形态变化的几个概念：
蛋白质的缔合 (association)：指蛋白质在亚单位或分子水平上发生的变化；
聚合 (polymerization)或聚合反应 (aggregation)一般是指大的复合物的形成；
沉淀作用 (precipitation)：指由于蛋白质的溶解性完全或部分丧失而引起
的聚集反应；
絮凝 (flocculation)指蛋白质未发生变性时的无规则聚集反应，这常常是
因为链间的静电排斥力降低而发生的一种现象；
凝结作用 (coagultion)：将发生变性的无规则聚集反应和蛋白质－蛋白质
的相互作用大于蛋白质－溶剂相互作用引起的聚集反应；
胶凝作用（ gelation)：变性的蛋白质分子聚集并形成有序的蛋白质网络
结构的过程。
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蛋白质的胶凝作用是蛋白质的一种非常重要的功能性质，在许多食品，如
皮冻、豆腐、碎肉制品和鱼制食品等的制备中起着主要的作用。还可发挥增
稠、提高吸水性、颗粒黏结和提高乳浊液或泡沫的稳定性。
按照引起蛋白凝胶形成条件的差异，将食品蛋白凝胶可以分作以下类型：
①加热后再冷却而形成的凝胶。这种凝胶多为热可逆凝胶，如明胶凝胶；
②在加热下所形成的凝胶，这种凝胶很多不透明而且是不可逆凝胶，如蛋
清蛋白在加热中形成的凝胶；
③由钙盐等二价离子盐形成的凝胶，如豆腐；
④ 不加热而经部分水解或 pH调整到等电点而形成的凝胶，如用凝乳酶制作
干酪、乳酸发酵制作酸奶和皮蛋生产中碱对蛋清蛋白的部分水解等。
迄今为止，对于蛋白质凝胶的形成机制还不十分清楚，但一般认为蛋白质
网络的形成是由于蛋白质－蛋白质和蛋白质－溶剂（水）的相互作用以及邻
近肽链之间的吸引力和排斥力达到平衡的结果。
影响蛋白凝胶形成的因素很多，掌握这些因素及影响的规律，可以有效的
控制食品加工中蛋白凝胶形成的程度和质量。
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6.2.2.5蛋白质的织构化
蛋白质的织构化 (texturization)指经过一定的处理过程，使原本不具有畜肉
那样组织结构的蛋白质（特别是植物蛋白），变得具有畜肉的组织结构和
咀嚼性。也就是人造肉的过程。
蛋白质织构化的方法由热凝结、纤维形成、热塑性挤压等方法。
6.2.2.6面团的形成
面团形成性,一些植物（小麦、黑麦、燕麦、大麦等）的面粉在室温下
与水混合并揉搓后可形成粘稠、有弹性的面团，将这种性质叫做面团的形
成性。
面团形成的主要因素 是这些面粉中含有面筋蛋白，包括麦醇溶蛋白和麦
谷蛋白，它们是小麦中蛋白质的主体成分（ 80%)，在水中不溶解。麦醇溶
蛋白指那些可溶解于 70%醇中的面粉蛋白，相对分子量在 35000～ 75000之间，
含有链内二硫键；麦谷蛋白分子质量可达数百万，既含有链内二硫键，也
含有链间二硫键。由于面筋蛋白中富含谷氨酰胺（超过 33%）、脯氨酸
(15%～ 20%)、丝氨酸及苏氨酸等，它们倾向于形成氢键，这在很大程度上
解释了面筋蛋白的水吸收能力（其吸水量为干蛋白质重量的 180%～ 200%)
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黏着性质；面筋蛋白中还含有较多的非极性氨基酸，这对水化面筋蛋白质
的聚集作用、粘弹性和与脂肪的有效结合有关；面筋蛋白质中还含有众多
的二硫键，这是面团物质产生坚韧性的原因。具体到其中的两类主要蛋白，
麦谷蛋白决定着面团的弹性、黏合性和扩张强度；麦溶蛋白具有促进面团
流动性、伸展性和膨胀性的作用。
面团形成的过程 为当面粉和水混合并被揉搓时，面筋蛋白开始水化、定
向排列和部分展开，促进了分子内和分子间二硫键的交换反应及增强了疏
水的相互作用，当最初面筋蛋白质颗粒变成薄膜时，二硫键也使水化面筋
形成了黏弹性的三维蛋白质网络，于是便起到了截留淀粉粒和其它面粉成
分的作用。面筋蛋白在水化揉搓过程中网络的形成可通过加入半胱氨酸、
偏亚硫酸氢盐等还原剂破坏二硫键、加入溴酸盐等氧化剂促使二硫键形成，
从而降低面团的黏弹性或促进黏弹性而得到证明。
6.2.2.7蛋白质的乳化性质
一、蛋白质的乳化性质及其本质
蛋白质可以促进乳浊液形成及稳定的性质，称为蛋白质的乳化性质；蛋
白质具有乳化性质的原因是其具有两亲性，即既亲水也亲油的性质；其促
进乳浊液形成并稳定的本质是在油水体系中，蛋白质能自发地迁移到油－
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水界面和气水界面，到达界面后，疏水基定向到油相和气相而亲水基定向
到水相并广泛展开和扩散，在界面形成一种蛋白质吸附层，从而起到稳定
乳浊液的作用。
二、影响蛋白质乳化作用的因素
影响蛋白质乳化作用的因素很多，主要有以下几个方面：
a.蛋白质的疏水性和界面存在形式：蛋白质的疏水性越强，在界面吸附的
蛋白质浓度越高，界面张力越低，乳浊液越稳定；蛋白质在界面上以列车
状、圈状、尾状等形式存在，列车状有利于表面张力的降低和乳浊液的稳
定。蛋白质的溶解度与其乳化容量或乳状液的稳定性呈正相关关系，不溶
解的蛋白质对乳化作用的贡献很小，但不溶性的蛋白质颗粒常常能够在已
经形成的乳状液中起到加强稳定作用。
b.pH对蛋白质乳化作用有明显的影响。如果蛋白质在其等电点时仍有较
大的溶解度，这种蛋白具有优良的乳化性能，如在等电点时溶解度较小，
则乳化性能较差。
c.加热使蛋白的乳化性能减弱；
d.加入小分子的表面活性剂也使蛋白的乳化性能降低。
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6.2.2.8蛋白质的起泡性质
一、食品泡沫的形成与破坏
泡沫型食品是食品中的重要类型，如蛋糕、面包、冰激凌等，在这些食
品的生产中往往要形成稳定而细腻的泡沫；而在有些食品的生产中必须避
免泡沫的形成或破坏已经形成的泡沫。
泡沫通常指气泡分散在含有表面活性剂的连续液相或半固相的分散体系。
泡沫的基本单位是液膜包围的气泡，气泡的直径从 1μ m到数 cm不等。液膜
和气泡间的界面上吸附着表面活性剂，起着降低表面张力和稳定气泡的作
用。
蛋白质的食品生产中可以作为起泡剂使用。这是应为蛋白质具有表面活
性剂的性质和成膜性。例如鸡蛋清中的水溶性蛋白在鸡蛋液搅打时可被吸
附到气泡表面来降低表面张力，又因为搅打过程中的变性，逐渐凝固在气
液界面间形成有一定刚性和弹性的薄膜，从而使泡沫稳定。
良好的食品泡沫应该具有以下特点,① 含有大量的气泡； ② 在气相和连
续液相之间要有较大的表面积； ③ 要有能胀大，且有刚性或半刚性并有弹
性的膜或壁； ④ 溶质的浓度在表面较高； ⑤ 有可反射的光，看起来不透明。
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在食品生产中可以通过不同方法形成蛋白泡沫：一种是将气体通过一个
多孔分散器鼓入低浓度的蛋白溶液中；第二种是在大量气体存在的条件下，
通过打擦或振荡蛋白质溶液而产生泡沫；第三中方法是将一个预先给加压
的气体溶于要生产泡沫的蛋白质溶液中，突然减压，系统中的气体则会膨
胀而形成泡沫。
由于泡沫是介稳的气体分散体系，因此借助于一些条件改变或施加作用，
可以使泡沫破坏。①在重力、气泡内外压力差和蒸发的作用下，通过液膜
排水使泡沫破坏；②气泡从小泡向大泡扩散会导致泡沫破坏；③受机械剪
切力、气泡碰撞力和超声振荡的作用，气泡液膜也会破裂。
二、蛋白质起泡性质的评价
评价蛋白质起泡性质，可以用泡沫密度、泡沫强度、气泡平均直径和直
径分布、起泡能力、泡沫稳定性等指标表示。常用的是起泡力和泡沫稳定
性。
测定蛋白质起泡力的方法：将一定浓度和体积的蛋白质溶液加入带有刻
度的容器内，用一定的方法使其起泡，测定泡沫的最大体积，分别计算泡
沫的膨胀率 (overrun)和起泡力 (foamability)。
泡沫膨胀率＝ [(总分散体系体积－原来液体体积 )/原来液体体积 ]× 100
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起泡力＝ [泡沫中气体的体积 /泡沫中液体的体积 ] × 100
测定泡沫稳定性的方法,①在起泡完成后，迅速测定泡沫体积，然后在
一定条件下放置一段时间（通常为 30min）后再测定泡沫体积，计算泡沫稳
定性：泡沫稳定性＝ [放置 30min后的体积 /泡沫的初体积 ]× 100；②测定液
膜排水或 1/2排水所需的时间。如果鼓泡形成泡沫，可在刻度玻璃仪器中直
接起泡，然后观察排水过程和测量 1/2排水所需时间；如果搅打起泡，测定
应在特制的不锈钢仪器中进行，该仪器有专门的下水装置收集排水，可连
续测量排水过程和排水时间。
三、影响蛋白质起泡的因素
a.蛋白质性质：气－水界面的自由能显著地高于油－水界面的自由能，
作为起泡剂的蛋白质必须具有快速地分散至气－水界面的能力，并随即将
界面张力降到低水平。界面张力的降低取决于蛋白质分子在界面上快速展
开、重排和暴露疏水基团的能力，因此蛋白质的疏水性、在界面上的柔性、
水溶性、缺乏二级和三级结构等对蛋白质的起泡力有重要的作用。泡沫稳
定要求蛋白质能在第一个起泡周围形成具有一定厚度、刚性、黏性和弹性
的连续和气体不能渗透的吸附膜，因此需要分子质量较大、分子间较易发
生相互结合或黏合的蛋白质；为了适应界面变形，为了自身和吸引的水分
子稳定地保持在气 /水界面上，起泡蛋白还必须具有较理性分布的亲水和
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疏水区，即是说泡沫的稳定性取决于蛋白质膜的流变性质，因此，往往具
有良好起泡能力的蛋白质不具有稳定泡沫的能力，而能产生稳定泡沫的蛋
白质往往不具有良好的起泡力。
b.蛋白溶液浓度：蛋白质要发挥起泡性，其在溶液中必须有一定的浓度，
一般这种浓度为 2%～ 8%，由此浓度开始增加则起泡能力增加，但浓度过大
（一般超过 10%）则会由于蛋白质溶解度下降而导致气泡变小，泡沫变硬。
c.温度：气泡前适当加热可提高多数蛋白的起泡能力，但当加热过度则会
损害蛋白的起泡能力，起到破坏泡沫的作用。
d.pH值：溶液的 pH硬性着蛋白质的荷电状态，因而改变其溶解度、相互
作用力及持水力，也就改变了蛋白质的起泡性质和泡沫的稳定性。
e.盐类物质种类和浓度：盐类不仅影响蛋白质的溶解度、黏度、伸展和聚
集，也改变其起泡性质，这取决于盐的种类、浓度和蛋白质的性质。如食
盐通常能增大泡沫膨胀力和降低泡沫稳定性；钙离子能与蛋白质的羧基形
成桥键而使泡沫稳定性提高等。
f.糖类物质的存在：小分子糖可以提高泡沫的稳定性但却降低蛋白质的起
泡能力。提高泡沫稳定性的原因主要是由于提高了体相的黏度，从而降低
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了泡沫结果中薄层液体的排出速度；降低起泡力的原因主要是在糖溶液中，
蛋白质分子的结构比较稳定，当其吸附到界面上时较难展开，这样就降低了
蛋白质在搅打时产生大的界面面积和泡沫体积的能力。
g.脂类物质的存在：脂类物质，由其是磷脂类物质具有比蛋白质更大的表
面活性，可以竞争的方式取代界面上的蛋白质，于是减少了膜的厚度和黏合
性并最终因膜的削弱而导致泡沫稳定性下降。
h.搅打：搅打或搅拌的时间和强度明显影响蛋白质的起泡能力；但既要足
够也要适当，过度搅打将破坏泡沫。
6.2.2.9蛋白质与风味物质的结合
蛋白质与风味物质的结合指蛋白质通过某种形式与一些气味性物质结合而
将这些物质固定的性质。这种性质在食品加工中有重要的用途。
蛋白质与风味物质的结合通过弱键进行，主要有物理吸附和化学吸附，前
者为范德华结合和毛细管吸附，后者包括静电吸附、氢键结合和共价结合。
蛋白质通过分子中的基团或链段与风味物质结合。极性风味物质可以与极
性氨基酸残基形成氢键；弱极性的风味物质可以与弱极性氨基酸的脂溶性残
基或蛋白质的疏水区结合；蛋白质中的一些部位还可以与一些风味物质发生
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较强的结合，如一些醛、酮类挥发物可以与赖氨酸的末端氨基形成 Schiff碱，
而一些胺类挥发物可与天门冬氨酸、谷氨酸的末端羧基形成酰胺键。
可以将蛋白质与风味物质的结合表示为：
Pr+nL=PrLn
此式表示蛋白质分子中具有多个结合风味物质的位点并结合了多个风味物
质分子。
按照这种作用模式，可以借用斯卡特卡尔（ Scatchard）关系式表示蛋白质
和风味物质之间的相互作用：
V/[L]=nK-Vk
式中,V是每 mol蛋白质结合风味物质的 mol数； [L]是平和时游离的风味物
的浓度 (mol/L)； n是每 mol蛋白质具有的总结合部位数； K是平衡结合常数。
影响蛋白质与风味物质结合的因素包括其它可以影响蛋白构象的物质、水、
pH、加热、蛋白的化学改性等。
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6.2.2.10蛋白质的改性
蛋白质的改性即指通过采用物理、化学、酶学或基因的方法是蛋白质的
组成、大小、所带基团及分子的结构（包括高级结构）发生变化，从而改
变蛋白质的理化性质和生物活性的过程。
蛋白质改性的目的是扩大蛋白资源范围，为食品加工提供可利用的蛋白
原料。
蛋白质改性较常用的方法包括化学改性和酶法改性。
一、化学改性
a.酸或碱的有限水解：利用酸或碱的催化作用将蛋白质部分水解，可以
增加蛋白质的溶解度，从而提高其持水性、乳化性和起泡性等，也可提高
人体的吸收利用程度。
b.磷酸化：蛋白质的磷酸化可以通过 POCl3或三聚磷酸钠与蛋白质的反
应而实现。蛋白质分子链上所带的羟基、氨基、羧基可以与反应物发生酯
化反应而带上磷酸基或发生交联。经过磷酸化处理后的蛋白质可能发生两
个方面的性质变化，当分子中增加了自由的磷酸基时，蛋白质的溶解性能
会发生变化，亲水性增加，乳化性能、起泡性能得到改善；当交联程度增
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加时，改变了蛋白质的荷电特性，会增加蛋白质的凝胶特性，增加黏弹性
等。
c.酰基化：利用乙酸酐、琥珀酸酐等物质与蛋白质反应，可以将酰基结
合于蛋白分子中的羟基、氨基、巯基等基团上而导致酰基化。当在蛋白质
分子中引入乙酰基或琥珀酰基后，会导致蛋白分子伸展、亚基间解离的趋
势增加，从而导致蛋白的溶解度、乳化力和脂肪吸收容量等性能得到改善。
蛋白质的酰基化还可除去一些抗营养因子，如豆类食物中的植酸，主要
由蛋白质带入体内。而将豆类中的蛋白分子酰基化后，可以大大降低与植
酸的结合能力，使植酸游离而形成植酸钙而去除。
二、酶法改性
a.酶法水解：利用大量可供利用的蛋白水解酶，可以对不同来源的蛋白
质进行水解。蛋白经过水解后，可以提高溶解性能，增加体内的吸收；也
可以降低蛋白的乳化性和起泡性；还可以得到多种具有特殊作用的功能肽
类物质。
b.胃合蛋白反应
胃合蛋白 (plastein)指蛋白质部分水解后，再经木瓜蛋白酶或胰凝乳蛋白
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酶作用而形成的高相对分子量的多肽。胃合蛋白反应指一组反应，包括蛋
白质的最初水解，肽键的重新合成等；由于胃合蛋白的结构和氨基酸顺序
不同于原始的蛋白质，因此它们的功能性质也发生了变化。当 L-蛋氨酸或
赖氨酸加入反应混合物后，能共价地并入新形成的多肽，因此利用胃和蛋
白反应能提高蛋氨酸或赖氨酸缺乏的蛋白质的营养价值。
c.蛋白交联：转谷氨酰胺酶 (transglutaminase)能在蛋白质分子间引入共价
交联。该酶催化酰基转移反应，导致赖氨酰残基经异肽键与谷氨酰胺残基
形成共价交联，产生新形式的蛋白质以满足食品加工的需要：
+P r C H 2 C
O
N H 2 H 2 N2 N H N H 3
G l n
+ C H 2 2 P r
L y s
转 谷 氨 酰 胺 酶 P r C H
2 C
O
2 C H 2 2 P r
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6.3蛋白质的食品加工学特性
6.3.1蛋白质在热处理中的变化
蛋白质经过热处理会发生一系列的物理和化学变化，有些对于食品品质
和加工过程是有利的，有些会降低蛋白质的营养价值和加工性能。
热处理的有利影响：经过适当的热处理，绝大多数蛋白质的营养价值会
得到提高。这是因为在适宜的加热条件下，蛋白质发生变性以后，原有的
卷曲甚至成球状的肽链受热、弱键断裂，使原来折叠部分的肽链松散，容
易受消化酶的作用，提高了消化率和必需氨基酸的生物利用率和生物有效
性。适度的热处理也能使食品中的大多数酶由于变性而失活，保证食品在
贮藏期间不发生酸败、变色或质构变化。还有，豆类和油料种子中常含有
一些消化酶（如胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶等）的抑制剂，这些抑制剂通过
对消化酶的作用而降低食物蛋白的吸收率；也含有一些外源凝集素，能导
致血红细胞凝集；加热处理可以使这些物质失活，使它们不会发生不利于
营养物质消化吸收或其它不利的作用。
热处理的不利影响：热处理的不利影响主要表现在氨基酸结构（残基）
发生变化，导致营养价值降低。
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氨基酸结构的变化随着加热温度的不同而不同，如下边的例子：
在 115℃ 下加热 27h，将有 50%～ 60%的半胱氨酸被破坏并产生 H2S气体：
P r C H 2 S H SP r C H 2 C H 2 P r + H 2 S
半 胱 氨 酸 残 基
P r C H 2 S H + H 2 O P r C H 2 O H + H 2 S
半 胱 氨 酸 残 基
这种反应对于蛋白的营养价值没有多大伤害，但释放出的氨会导致蛋
白质荷电性和功能性质的改变。
在强烈加热（ 150℃ 以上）过程中，赖氨酸的末端氨基容易与天冬氨酸
或谷氨酸之间发生反应，形成新的酰胺键，该反应既可以在同一肽链中
发生，也可以在邻近的肽链中发生，新的酰胺键产生则不但影响赖氨酸
和谷氨酸等的吸收利用，还会干扰邻近肽链上的氨基酸的消化性和利用
性，新的肽链本身还有毒性之嫌。
天门冬酰胺和谷氨酰胺还会发生脱氨反应：
P r C H 2 C
O
N H 22 P r C H 2 C
O
2 O H + N H 3
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P r C H 2 2 C O O H + H 2 N C H 2 P r4 P r C H 2 2 C
O
N H C H 2 P r4
在剧烈加热下，蛋白质多肽链还可发生环化反应而形成杂环衍生物，这
些物质中的一些已经证明具有强的致突变作用。如果在 200℃ 以上加热，
会导致氨基酸的异构化，从 L-氨基酸变为 D-氨基酸。由于大多数 D-氨基酸
不具有营养价值，因此该变化使营养价值降低约 50%。另外，某些 D-氨基
酸还具有毒性。
另外，在加热的条件下，蛋白质还可以与食品中的其它成分如糖类、脂
类、食品添加剂等物质发生反应，产生各种有利和不利的反应。
6.3.2低温处理下的变化
一般食品中的蛋白类物质在冷藏或冷冻（ -18℃ )条件下不会发生大的变
化，但如经历冷冻、解冻的过程，则蛋白的质地及口感会发生一些变化。
当肉类食品经冷冻、解冻后，细胞及细胞膜被破坏，酶被释放出来，随
着温度的升高，酶活性的增强，可导致蛋白质降解。而且蛋白质－蛋白质
之间的不可逆结合，代替了水和蛋白质间的结合，使蛋白质的质地发生变
化，保水性降低，但对蛋白质的营养价值影响很小。鱼蛋白质很不稳定，
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经冷冻和冷藏后，肌球蛋白变性，然后与肌动蛋白反应，使肌肉变硬，持
水性降低，因此解冻后鱼肉变得干而强韧，而且鱼中的脂肪在冻藏期间仍
会进行自动氧化反应，生产过氧化物和自由基，再与肌肉蛋白作用使蛋白
聚合，氨基酸破坏。蛋黄能冷冻并贮于 -6℃,解冻后呈胶状结构，黏度也增
大，若在冷冻前加 10%的糖或盐则可防止此现象。
6.3.3碱处理下的变化
对蛋白质来说，碱性是一种比较苛刻、敏感的条件。在碱的存在下，蛋
白质可以发生多种变化，导致氨基酸种类、构型发生变化。
导致氨基酸种类发生变化的碱处理反应首先由于半胱氨酸或磷酸丝氨酸
经消化反应形成丙烯酸（ DHA)残基而引发：
N H C H
C H 2
C
O
X
= S H 或 O P O 3 H 2X
H O -
N H
C H 2
C
O
X
C
-
N H C
O
C
C H 2
D H A
丙烯酸残基是一种非常活跃的中间产物，能够与末端带氨基或巯基的氨
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2010年 5月 14日 8时 31分
基酸发生反应，如：
N H C H
C H
2
C
O
4
N H
2
N H C H
C H
2
C
O
S H
N HC
O
C
C H
2
+
+
N H C H
C H
2
C
O
4
N H
C H
2
N HC
O
C
N H C H
C H
2
C
O
C H
2
N HC
O
C
S
这种反应的本质是亲核加成反应。反应的结果不仅是赖氨酸、半胱氨酸
的结构发生了变化，而且也使原先彼此没有关系的蛋白多肽链发生交联而
食品化学 第六章 食品中的氨基酸、多肽及蛋白质类物质
2010年 5月 14日 8时 31分
结合到了一起。除了赖氨酸、半胱氨酸残基外，其它氨基酸残基也可与
DHA发生反应，如精氨酸、组氨酸、苏氨酸、丝氨酸、酪氨酸、色氨酸等
残基可通过缩合反应生成不常见的衍生物。
在碱性处理下，蛋白质中的氨基酸也容易发生构型的转化，营养价值降
低。
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2010年 5月 14日 8时 31分
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2010年 5月 14日 8时 31分
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2010年 5月 14日 8时 31分
2010年 5月 14日 8时 31分
第六章食品中的氨基酸、多肽及蛋白类物质
6.1概述
6.2蛋白质的理化性质
6.3蛋白质的食品加工学特性
6.4食品中常见的蛋白质
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2010年 5月 14日 8时 31分
6.1概述
6.1.1氨基酸基本的理化性质
一、基本物理学性质
包括基本组成和结构、溶解性、酸碱性质、立体化学、熔点、沸点、光
学行为、旋光性、疏水性等。
(一）溶解性质
氨基酸在水中的溶解度（ 25℃,g/L）
氨基酸 溶解度 氨基酸 溶解度 氨基酸 溶解度
丙氨酸 (Ala) 167.2
精氨酸 (Arg) 855.6
天冬酰胺 (Asn) 28.5
天冬氨酸 (Asp) 5.0
半胱氨酸 (Cys) －
谷氨酰胺 (Gln) 7.2(37℃ )
谷氨酸 (Glu) 8.5
甘氨酸 (Gly) 249.9
组氨酸 (His) －
异亮氨酸 (Ile) 34.5
亮氨酸 (Leu) 21.7
赖氨酸 (Lys) 739.0
蛋氨酸 (Met) 56.2
苯丙氨酸 (Phe) 27.6
脯氨酸 (Pro) 1620.0
丝氨酸 (Ser) 422.0
苏氨酸 (Thr) 13.2
色氨酸 (Trp) 13.6
酪氨酸 (Tyr) 0.4
缬氨酸 (Val) 58.1
据 Owen R,Fennema,Food Chemistry,Marcel Dekker,Inc,1996,270
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根据氨基酸侧链与水相互作用的程度可将氨基酸分作几类。含有脂肪族
和芳香族侧链的氨基酸，如 Ala,Ile,Leu,Met,Pro,Val及 Phe,Tyr，由
于侧链的疏水性，这些氨基酸在水中的溶解度均较小；侧链带有电荷或极
性集团的氨基酸，如 Arg,Asp,Glu,His,Lys和 Ser,Thr,Asn在水中均
有比较大的溶解度；但根据电荷及极性分析也有一些例外，如脯氨酸属于
带疏水基团的氨基酸，但在水中却有异常高的溶解度。
（二）氨基酸的疏水性
氨基酸的疏水性，是影响氨基酸溶解行为的重要因素，也是影响蛋白质
和肽的物理化学性质（如结构、溶解度、结合脂肪的能力等）的重要因素。
按照物理化学的原理，疏水性可被定义为：在相同的条件下，一种溶于
水中的溶质的自由能与溶于有机溶剂的相同溶质的自由能相比所超过的数
值。估计氨基酸侧链的相对疏水性的最直接、最简单的方法就是实验测定
氨基酸溶于水和溶于一种有机溶剂的自由能变化。
一般用水和乙醇之间自由能变化表示氨基酸侧链的疏水性，将此变化值
标作 △ G′ 。
不同氨基酸的△ G′ 值如下表所示。
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氨基酸侧链的疏水性（乙醇 → 水,kJ/mol）
氨基酸 △ G′ 氨基酸 △ G′ 氨基酸 △ G′
丙氨酸 (Ala) 2.09
精氨酸 (Arg) －
天冬酰胺 (Asn) 0
天冬氨酸 (Asp) 2.09
半胱氨酸 (Cys) 4.18
谷氨酰胺 (Gln) -0.42
谷氨酸 (Glu) 2.09
甘氨酸 (Gly) 0
组氨酸 (His) 2.09
异亮氨酸 (Ile) 12.54
亮氨酸 (Leu) 9.61
赖氨酸 (Lys) －
蛋氨酸 (Met) 5.43
苯丙氨酸 (Phe) 10.45
脯氨酸 (Pro) 10.87
丝氨酸 (Ser) -1.25
苏氨酸 (Thr) 1.67
色氨酸 (Trp) 14.21
酪氨酸 (Tyr) 9.61
缬氨酸 (Val) 6.27
当氨基酸的 △ G′ 值为正时，其侧链具有疏水性，倾向于处在蛋白分子
的内部； △ G′ 为负时，其侧链是亲水的，倾向于处在蛋白分子的表面。
需要注意的是，赖氨酸通常是蛋白质分子中亲水性的氨基酸残基，但它的
△ G′ 是正值，这是由于它的侧链含有优先选择有机环境的 4个 -CH2-基。
（三）氨基酸的光学性质
氨基酸中的苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸分子中由于有共轭体系，因此可
以吸收近紫外光。它们的最大吸收波长（ λ max)分别为 260nm,275nm、
278nm；在吸收最大波长光线的时候还会发出荧光。
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二、基本化学性质
关于氨基酸基本的化学性质，在生物化学中已经进行了介绍。下面再根
据 Owen R,Fennema,Food Chemistry,作简要系统介绍；其主要的线索还是
氨基酸分子中所带的官能团。
氨基酸和蛋白质中官能团的化学反应性
官能团及反应 试剂和条件 产物 评论
A.非 α 氨基
1.还原甲基化 甲醛,NaBH4 蛋白放射性标记
2.胍基化 邻甲基异脲 *,pH10.6,4℃,4d Lys转换成 Arg
3.乙酰化 乙酸酐 去除正电荷
4.琥珀酰化 琥珀酸酐 在 Lys上引入正电荷
5.巯基化 硫代仲康酸 ** 在 Lys残基引入巯基
R N H C H 3+ 2
+
R N H C N H 2
N H 2
R N H C
O
C H 3
R N H C
O
C H 3
R N H C
O
C H 2 C H
C O O H
C H 2 S H
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官能团及反应 试剂及条件 产物 评价
6.芳基化 FDNB*** 氨基酸序列测定
TNBS**** 产物同上 测定 Lys残基 (367nm)
7.脱氨基 含 1.5mol/LNaNO2的乙酸,0℃ ROH+N2+H2O
B.羧基
1.酯化 酸性甲醇 RCOOCH3+H2O 在 pH大于 6时，酯水解
2.还原 含氢硼化物的四氢呋喃，三氟乙酸 RCH2OH
3.脱羧基化 酸、碱、热处理 胺 仅发生在氨基酸
C.巯基
1.氧化 过氧甲酸 RCH2SO3H
2.封闭 氮丙环 RCH2SCH2CH2NH3+ 避免巯基氧化
碘乙酸 RCH2SCH2COOH 同上
苹果酸酐 *****
对汞代苯甲酸 测定巯基含量 (250nm)
R N H
N O 2
N O 2
N O 2
R C H 2 S C H C O O H
C H 2 C O O H
R C H 2 S C O O HH g
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官能团及反应 试剂和条件 产物 评价
N-乙基马来亚胺 封闭
DTNB****** 测定巯基含量
D.羟基
酯化 乙酰氯
E.-SCH3(Met)
1.烷烃化 CH3I
2.β -丙醇酸
R C H 2 S C H C O
C H 2 C ON H
R C H 2 S S C O O HN O 2
R C H 2 O COC H 3
R C H 2 S C H 3 2+
CH2 CH2 COO R C H 2 S C H 3+C H
2 C H 2 C O O H
三、重要的分析鉴定反应
（一）与茚三酮的反应（略）
（二）与邻苯二甲醛的反应：在 2-巯基乙醇的存在下，氨基酸与邻苯二
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甲醛反应生成高荧光的衍生物，在 380nm激发时，在 450nm具有最高荧光发
射，用来定量分析氨基酸、肽和蛋白质。
C H O
C H O
+ R C H 2 C H
N H 2
C O O H
H S C H 2 C H 2 O H
N C H
R
C O O H
S C H 2 C H 2 O H
异 吲 哚 衍 生 物
（三）与荧光胺的反应
含有伯胺基的氨基酸、肽或蛋白质与荧光胺反应生成高荧光的衍生物，
在 390nm时，在 475nm具有最高的荧光发射。此法可被用于氨基酸、肽或蛋
白的定量分析。
O
O
O
荧 光 胺
+ R C H 2 C H
N H 2
C O O H
O
N
O
+
C HR
C O O H
H 2 O
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6.1.2肽类物质
6.1.2.1活性肽的种类及功能
生物活性肽也称作功能肽，是近年来非常活跃的研究领域，其应用涉
及到生物学、医药学、化学等多种学科，在食品科学研究及功能食品开发
中也显示出美好的前景。
功能肽按照获得途径的差异可以分作两种类型，一类是由生物体特别
是动物体内获得的天然功能肽；另一类是利用动植物蛋白，通过水解或酶
解，再经过活性筛选而获得的外源性功能肽。
一, 天然活性肽
目前，由自然界已经获得了种类多样、功能各异的生物活性肽，下页
列举了一些这方面的例证。
昆虫抗菌肽, 迄今为止，已有 150多种昆虫抗菌肽被分离鉴定，许多
抗菌肽的 cDNA已被克隆测序并进行了初步的基因定位和表达调控机制研
究。昆虫抗菌肽已成为当前研究的热点，某些抗菌肽正在通过基因工程技
术开始工业化生产并用于农业、工业和食品卫生等多个领域。
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活性类型
氨基酸数
生理活性
抗菌肽
枯草菌素
乳酸链球菌素
Lactocin S
橡胶素
神经肽
脑啡肽
α -内啡肽
强啡肽
韩蛙皮素
激素肽及激素调节肽
催产素
促肾上腺皮质激素
加压素
Amylin
免疫活性肽
α -干扰素
白细胞介素 -2
抗癌多肽
肿瘤坏死因子
环己肽
未知
34
33
43
5
16
17
14
9
39
9
37
166-172
133
157-171
6
抑制革兰氏阳性菌
抑制革兰氏阳性菌和乳酸菌
抑制肉毒梭菌, 李氏杆菌, 金黄色葡萄球菌
抑制含几丁质的真菌
鸦片样生物活性
神经调节
神经条件
神经调节
平滑肌的收缩作用
甾类合成的刺激作用
血管肌的收缩作用
胰岛素拮抗
抗病毒, 调节机体免疫反应
T-细胞激活
抗癌
抗癌
天然活性肽举例
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昆虫抗菌肽是一类碱性多肽，具有分子量小、水溶性好、热稳定性强、无
免疫原性，不易被水解等特性；同时还具有强而广谱的抗菌、抗癌、抗病毒的
能力，对高等动物机体的正常细胞无损伤。根据氨基酸组成和结构特征，可把
昆虫抗菌肽分为 4类：形成两性分子 α -螺旋的抗菌肽类；有分子内二硫桥的抗菌
肽类；富含甘氨酸的抗菌肽类和富含脯氨酸的抗菌肽类。
关于抗菌肽的作用机理，现在人们比较一致的看法是，不同的抗菌肽在其
杀菌方式上可能存在一些差异。有的通过在细菌膜上形成孔道，造成细胞内物
质泄漏进而导致化学势丧失而达到杀菌的效果；有的能够干扰一定类型的外膜
蛋白基因的转录，使相应蛋白的合成量减少，从而导致细胞膜的通透性增加，
使细菌生长受到抑制。有些还可能抑制细菌细胞壁的形成，使细菌不能维持正
常的细胞形态而生长受阻，等等。
感染性疾病曾一度是人类生存所面临的最大威胁。随着抗生素的发明和广
泛使用，感染性疾病得到了一定程度的控制，但仍然是人类死亡的一个重要原
因。据 WHO报告,2000年全球死亡人数 5570万，其中 1440万由感染性疾病引起，
占总死亡人数的 15.9%。过去的几十年里，耐药性微生物的不断产生和生物耐药
性问题的日益恶化，开发新的抗感染药物已成为治疗感染疾病的必由之路。昆
虫抗菌肽因其独特的抗菌、杀菌效果和良好的应用前景近来成为抗感染新药开
发的热点。目前国外在抗菌肽临床应用方面进展较快，在流行性脑脊髓炎、人
幽门螺旋杆菌感染及抗真菌感染等方面的应用已经进入临床试验阶段 。
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二、外源性活性肽
以天然蛋白作为原料通过水解或酶解的方法, 获得大量的肽类, 从中筛选活性
肽, 目前已成为扩大功能肽研究范围, 发现新型多肽的有效途径 。 当然化学合成也
为功能肽的获得提供了有效的途径, 但化学合成往往需要一定的活性结构做模型 。
目前已有实际应用的外源性功能肽的制备方法有化学水解法, 酶水解法, 合成
法等 。
化学水解法是以天然蛋白质为原料, 在酸或碱的催化下进行水解而获得多肽 。
一般用 6～ 10mol/L盐酸或 4mol/L硫酸在 100～ 120℃ 条件下水解 12～ 24h；也可用
6mol/LNaOH或 2mol/L的 Ba(OH)2水解 6h左右；然后经活性炭脱色, 再通过 701型树
脂除去酸和盐便可获得混合多肽 。 此法工艺虽然简单但难以控制水解程度, 容易将
肽链继续水解为氨基酸, 并且水解过程中氨基酸的结构容易受到影响而发生构型甚
至构造上的变化, 影响肽的结构和功能 。 此种影响在碱性条件下表现的尤为突出 。
利用酶解的方法由天然蛋白制备功能肽是目前常采用的方法 。 此方法的一般工
艺流程为：原料蛋白 → 预处理 → 酶解 → 灭酶 → 脱苦味脱色 → 分离 → 干燥 → 成品 。 酶
种类和水解条件的选择是制备功能肽的关键 。 目前可以使用的酶种类较多, 如胰蛋
白酶, 胃蛋白酶, 碱性蛋白酶等动物蛋白酶及菠萝蛋白酶, 木瓜蛋白酶等植物蛋白
酶, 而比较便宜易得的还有不同种类的微生物蛋白酶 。 到底选择何种, 可根据酶的
水解特性, 原料蛋白的来源及欲得到的功能多肽类型来综合考虑决定 。
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三、活性肽在食品中的应用
营养学研究证明，功能肽类在人体内的消化吸收明显优于蛋白质和单个氨基
酸，对人体内蛋白质的合成无任何不良影响，而且具有促进钙吸收、降血压、提高
免疫力等生理功能。此外，功能肽具有良好的水合性，使其溶解度增加，黏度降低、
胶凝程度减小，发泡性丧失，具有优良的加工性能。目前在食品中已经应用或出现
了应用苗头的功能肽主要有以下种类。
6.1.2.2肽的理化性质
一、肽的物理性质
A、肽的两性：与氨基酸相似，肽类物质也具有两性和等电点。例如
Gly-Asp pI3.63； Gly-Gly-Gly pI5.58；利用多肽的等电点，可以进行肽类
物质的分离。
B、黏度与溶解度
天然蛋白的水溶液当其浓度超过 13%时就会形成凝胶，不利于蛋白溶液
的制备；而多肽即使在 50%的高浓度下和在较宽的 pH范围内仍能保持溶
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解状态，同时还具有较强的吸湿性和保湿性，这使无法实现的高蛋白饮料
和高蛋白果冻的生产成为可能。
C、渗透压和对产品质构的调节作用
当一种液体的渗透压比体液高时，易使人体周边组织细胞中的水分向胃
肠移动而出现腹泻。多肽溶液的渗透压比氨基酸溶液要低，因此可以克服
因氨基酸溶液渗透压高而导致的问题。
多肽具有抑制蛋白质形成凝胶的性能，可利用此性质来调整食品的质构。
如水产、肉、禽蛋白在加热时因形成凝胶而变硬，适量加入大豆多肽，就
会起到软化的作用。
二、化学性质
肽类物质基本的化学性质和氨基酸基本的化学性质相同，都是由其特征
性官能团决定的。但肽和蛋白可以发生双缩脲反应而氨基酸则不能。 C
N H 2
O
N H C u S O 4 K O H42
C uH O
- -
O H
+
C
N H 2
O
+ +
C
N H 2
O
N H
C
N H 2
O C
N H 2
O
N H
C
N H 2
O
+
+ K 2 S O 4
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6.2蛋白质与食品相关的理化性质
6.2.1与食品相关的物理性质
6.2.1.1蛋白质的变性作用
一、蛋白质变性的概念及监测方法
A、定义：把蛋白质二级及其以上的高级结构在一定条件（加热、酸、
碱、有机溶剂、重金属离子等）下遭到破坏而一级结构并未发生变化的过
程叫蛋白质的变性。
B、蛋白质变性所产生的影响,①溶解度降低，原因是二级结构发生变
化，疏水基团暴露于分子表面；②与水的结合能力降低；③生物活性（功
能）丧失；④容易被水解；⑤黏度变大；⑥难以结晶。
C、根据一系列物理性质、光学性质、生物功能等的改变来监测蛋白质
的变性。如超离心沉降特性、黏度、溶解度、电泳特性、旋光色散、圆二
色性,X射线衍射、紫外差示光谱、红外光谱、热力学性质、免疫性质等。
二、蛋白质变性的热力学和动力学
下图示意了单体球蛋白变性过程 中变性程度与变性因素变化之间的关
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系：
y
状
态
或
性
质
x
变 性 剂 浓 度, 温 度 或 p H
Y
N
Y
D
Y
N
′
Y
D
′
图中 Y代表随蛋白质构象变化而变化的任何可测定的物理或化学性质,YN
和 YD分别代表在天然或变性状态下的 Y。
由图可以看出，大多数蛋白质当变性条件逐渐剧烈时（浓度增加、温度
提高等）,Y在开始阶段保持不变，但超过一个临界点后，从 YN急剧变化
至 YD；这表明蛋白质变性是一个协同过程，球状蛋白分子主要以天然态
和变性态存在，而以中间态很少存在；此即所谓的“两状态转变模型”。
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两状态之间的相互转化可用下式表示：
蛋 白 质 天 然 态 （ P N ） 蛋 白 质 变 性 态 （ P D ）
动态平衡关系中的表观平衡常数为,KD=[PD]/[PN]
由此平衡常数即可求出一系列热力学参数：
△ G 0
H
0
C
0
= - R T l n K D
△ = - R
δ ( l n K D )
δ ( 1 / T ) p
△ = δ H
0△
δ T
p
S 0△ =
H
0△
△ G 0
T
公式中的 △ G0、△ H0、△ C0、△ S0分别为标准自由能变化、恒压条件下
的焓变、恒压下热容变化及熵的变化； R为气体常数,T为绝对温度。这
些热力学常数都可以通过热力学计算得到。分别反映了变化过程的一些
特征。一般情况下，蛋白质变性时△ G0增加，表示天然态的稳定性高于
变性态；△ S0也增加，表示蛋白分子的有序性降低；等。
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从动力学角度分析，蛋白质变性的速率为：
蛋 白 质 天 然 态 （ P N ） 蛋 白 质 变 性 态 （ P D ）K
- 1
K 1
- d [ P N ]d t [ P N ] [ P D ]= K 1 _ K -1
反应过程的活化能 Ea为,δ (lnK )
δ T
E a
R T 2=
与其它化学反应的活化能相比，蛋白质变性的 Ea是比较大的，例如胰
蛋白酶、卵清蛋白酶和过氧化物酶热变性的活化能分别为 167,552,773
kJ/mol。由于变性涉及的键能小，而且相差不大，只要在低的温度或小
的变性剂浓度就可以发生变性。
上边以两状态转变模型对蛋白变性的热力学、动力学特点进行了讨论。
但实际情况远非这么简单，详细考虑，蛋白质从天然状态向变性状态的
转变是一个非常复杂的过程，中间存在着非常多的中间状态：
P D X 1 X 2 P N
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三、影响蛋白变性的因素
（一）物理因素
A.加热
加热变性的基本过程：当蛋白质溶液被逐渐的加热并超过 临界温度 时，
溶液中的蛋白质将发生从天然状态向变性状态的剧烈转变。此转变温度
被称作 熔化温度（ Tm） 或 变性温度（ Td）,此时蛋白质的天然状态和变
性状态的浓度之比为 1。
蛋白热变性的一般规律：大多数蛋白质在 45～ 50℃ 时开始变性，但也
有些蛋白的 Td可以达到相当高的温度，如大豆球蛋白 93℃,燕麦球蛋白
108℃ 等。当加热温度在临界温度以上时，每提高 10℃,变性速度提高
600倍。
加热使蛋白变性的本质：提高温度对天然蛋白质最重要的影响是促使
它们的高级结构发生变化，这些变化在什么温度出现和变化到怎样的程
度是由蛋白质的热稳定性决定的。一个特定蛋白质的热稳定性又由许多
因素所决定，这些因素包括氨基酸的组成、蛋白质－蛋白质接触、金属
离子及其它辅基的结合、分子内的相互作用、蛋白浓度、水分活度,pH、
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离子强度和离子种类等等。变性作用使疏水基团暴露并使伸展的蛋白质分
子发生聚集，伴随出现蛋白质溶解度降低和吸水能力增强。
B.冷冻
蛋白质可以发生冻结变性。其原因一方面是由于蛋白质周围的水与其结
合状态发生变化，这种变化破坏了一些维持蛋白原构象的力，同时由于水
保护层的破坏，蛋白质的一些基团就可以发生直接的接触和相互作用，导
致蛋白质发生聚集或原来的亚基发生重排。另一方面，由于大量水形成冰
后，剩余的水中无机盐浓度大大提高，这种局部的高浓度盐也会使蛋白质
发生变性。
C.流体静压
压力也可使蛋白变性，但一般在 25℃ 下 要求 100～ 1200MPa的比较高的压
力。
压力诱导蛋白质变性的原因主要是蛋白质的柔性和可压缩性。虽然氨基
酸残基被紧紧地包裹在球状在球状蛋白分子结构的内部，但一些空穴仍然
存在，这就导致蛋白分子结构的可压缩性。大多数纤维状蛋白质分子不存
在空穴，因此它们对压力作用的稳定性高于球状蛋白质。压力导致的蛋白
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变性通常伴随着 30～ 100mL/mol的体积减少，同时是高度可逆的。由于高流
体压力可以使微生物细胞膜及细胞内的蛋白发生变性，从而导致微生物死
亡，因此现在高流体静压加工正在成为食品加工中的一项新技术。
D.剪切力
一些食品在加工过程，如挤压、打擦、捏合、高速均质等，会产生高的
剪切力。这样的剪切力加上高温能使蛋白质发生不可逆的变性。
E.电磁辐射
电磁辐射是一种能量，可以通过改变分子内链段间及亚基间的结合状态
而使蛋白分子变性；如果仅仅影响蛋白分子的构象，只发生变性而不会导
致营养价值的改变；如果能量高至可以通过氧化、共价键断裂、离子化、
形成自由基等形式使氨基酸残基发生变化，便会导致营养价值的降低。
F.界面性质
改变蛋白质水溶液的界面性质，也可以加速或直接使蛋白质分子发生变
性。其主要原因是界面性质变化，水分子进入蛋白分子内部，改变内部的
结构属性，从而使蛋白的构象发生变化。
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（二）化学因素
A.pH值
pH是导致蛋白变性的重要因素，这是因为在极端 pH值时，蛋白质分子
内的离子基团产生强静电排斥作用，促使蛋白质分子的构象发生变化。
B.无机离子
无机离子特别是高价态的无机离子通过改变蛋白分子的表面性质、改变
蛋白分子自身的结构状态而使蛋白变性。阳离子和阴离子均有这种性质，
但不同的离子要求不同的浓度。
C.有机溶剂
许多有机溶剂可以导致蛋白质分子发生变性。亲水有机溶剂通过改变蛋
白分子表面性质使蛋白分子变性，疏水有机溶剂由于进入蛋白分子内部而
改变蛋白分子构象，从而导致变性。
D.有机化合物的水溶液
一些有机化合物在水溶液中可以导致蛋白质分子发生变性。不同种类的
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有机物使蛋白变性的原因不尽相同。如尿素和胍盐能断裂蛋白分子间或分
子内的氢键，打断水分子之间的氢键结构而改变水的极性，从而使蛋白发
生变性；表面活性剂，如十二烷基磺酸钠（ SDS）是蛋白分子变性的重要
因素，这类物质使蛋白变性的原因是在蛋白质的疏水区和亲水环境之间起
着媒介作用，除了可以破坏蛋白分子内的疏水相互作用外，还促使天然蛋
白质伸展；另外表面活性剂能与蛋白质分子强烈的结合，在接近中性 pH值
时使蛋白质带有大量的净负电荷，从而增加蛋白质内部的斥力，使伸展趋
势增大，这也是 SDS类表面活性剂能在较低浓度下使蛋白质完全变性的原
因。同时 SDS类表面活性剂诱导的蛋白变性是不可逆的。一些具有还原能
力的有机化合物，如半胱氨酸、抗坏血酸、巯基乙醇、二硫苏糖醇等，由
于可以通过还原作用导致蛋白分子中的二硫键破坏而能够使蛋白变性。
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6.2.2蛋白质的功能性质
蛋白质的功能性质指在食品加工、贮藏和销售过程中蛋白质对食品需宜
特征做出贡献的那些物理和化学性质。主要包括水化性质、表面性质、结
构性质和感官性质。
6.2.2.1水合性质
蛋白质的水合性质就是蛋白质与水结合的能力。蛋白质分子可以通过氢
键、静电引力、疏水作用等形式与水分子相互结合：
O
H H
O
H
H
O
H
H
O H
H
C N
O
H
O
H
H
O
H
H
O
H
O
H
H
C
O
O
O
H
H
O
H
H
O
H
H
N
H
H
H
+
O
H
H
O
H
H
O
H
H
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在宏观水平上，蛋白质与水的结合是一个逐步进行的过程，即首先形
成化合水和邻近水，再形成多分子层水，如若条件允许，蛋白质将进一
步水合，这时表现为,①蛋白质吸收水分充分膨胀而不溶解，这种水合
性质通常叫 膨润性 ；② 蛋白质在继续水化中被水分散而逐渐变为胶体溶
液，具有这种特点的蛋白质叫 可溶性蛋白质 。
蛋白质结合水的能力：干蛋白质与相对湿度为 90～ 95%的空气达到平衡
时，每克蛋白质所结合水的克数。
蛋白质的水合能力可以通过相对湿度法、溶胀法、过量水法、水饱和
法等方法进行测定。
影响蛋白质水合性质的因素有多种，主要为：
蛋白质的总吸水量随蛋白质浓度的增加而增加；
蛋白质在其等电点时水合性质最差，吸水量最少；偏离等电点吸水量
增加；
随温度的升高，蛋白质水合能力变差；
低盐浓度，有助于蛋白分子的水合，在水中的溶解度增加；而高盐浓
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度将降低蛋白分子的水化能力。
蛋白质的持水能力,蛋白质吸收水并将水保留在蛋白组织中的能力。
6.2.2.2蛋白质的溶解度
蛋白质的溶解度是衡量蛋白质食品加工属性的重要指标。
蛋白质的溶解度是蛋白质－蛋白质、蛋白质－溶剂之间相互作用达到平
衡时的热力学表现形式。
蛋白质的溶解性能可以用水溶性蛋白质（ WSP）、水可分散蛋白质
（ WDP）、蛋白质分散性指标（ PDI）、氮溶解性指标（ NSI）来评价；其
中 PDI和 NSI已是美国油脂化学家协会采纳的法定评价方法。
蛋白质在水中的溶解度不仅与自身组成和结构有关，也与溶液 pH、离子
强度、温度和蛋白质浓度有关。
6.2.2.3蛋白质溶液的黏度
蛋白质溶液属于胶体溶液，通常具有一定的黏度；
一种流体的黏度 (viscotity)反映了它对流动的阻力，其本质可用黏度系数
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(μ )来表示，其关系式为：
τ ＝ μ γ
其中 τ 为剪切力,γ 为剪切速度（或流动速度）。
蛋白溶液不属于牛顿流体，即不属于恒定黏度系数的溶液，其黏度系数
随流动速度的增加而降低。这种性质成为假塑或剪切稀释。
影响蛋白流体黏度的主要因素是溶液中蛋白分子或蛋白颗粒的表观直径，
表观直径越大，黏度越大；表观直径又取决于,① 蛋白分子固有的特性，
如摩尔质量、大小、体积、结构、电荷和易变形程度； ② 蛋白质－溶剂间
的相互作用，这种作用会影响蛋白质的溶胀、溶解度和水合作用； ③ 蛋白
质－蛋白质的相互作用，它将决定聚集体的大小。对于高浓度的蛋白质体
系，这种作用起主要的作用。
造成剪切稀释的原因可以解释为,① 分子在流动的方向上逐步定向，
因而使摩擦阻力下降； ② 蛋白质水化球在流动的方向上变形； ③ 氢键和其
它弱键的断裂导致蛋白质聚集体或网络结构解体。这些因素都使蛋白质分
子或颗粒在流动方向上的表观直径减小，因而其黏度系数减小。当停止剪
切处理时，原来的聚集体或网络结构能重新形成，则黏度系数的降低是可
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逆的，这种体系称为触变体系，如大豆蛋白离析物和乳清蛋白浓缩物的分
散体系就是触变的。
6.2.2.4蛋白质的胶凝作用
关于蛋白在溶液中聚集形态变化的几个概念：
蛋白质的缔合 (association)：指蛋白质在亚单位或分子水平上发生的变化；
聚合 (polymerization)或聚合反应 (aggregation)一般是指大的复合物的形成；
沉淀作用 (precipitation)：指由于蛋白质的溶解性完全或部分丧失而引起
的聚集反应；
絮凝 (flocculation)指蛋白质未发生变性时的无规则聚集反应，这常常是
因为链间的静电排斥力降低而发生的一种现象；
凝结作用 (coagultion)：将发生变性的无规则聚集反应和蛋白质－蛋白质
的相互作用大于蛋白质－溶剂相互作用引起的聚集反应；
胶凝作用（ gelation)：变性的蛋白质分子聚集并形成有序的蛋白质网络
结构的过程。
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蛋白质的胶凝作用是蛋白质的一种非常重要的功能性质，在许多食品，如
皮冻、豆腐、碎肉制品和鱼制食品等的制备中起着主要的作用。还可发挥增
稠、提高吸水性、颗粒黏结和提高乳浊液或泡沫的稳定性。
按照引起蛋白凝胶形成条件的差异，将食品蛋白凝胶可以分作以下类型：
①加热后再冷却而形成的凝胶。这种凝胶多为热可逆凝胶，如明胶凝胶；
②在加热下所形成的凝胶，这种凝胶很多不透明而且是不可逆凝胶，如蛋
清蛋白在加热中形成的凝胶；
③由钙盐等二价离子盐形成的凝胶，如豆腐；
④ 不加热而经部分水解或 pH调整到等电点而形成的凝胶，如用凝乳酶制作
干酪、乳酸发酵制作酸奶和皮蛋生产中碱对蛋清蛋白的部分水解等。
迄今为止，对于蛋白质凝胶的形成机制还不十分清楚，但一般认为蛋白质
网络的形成是由于蛋白质－蛋白质和蛋白质－溶剂（水）的相互作用以及邻
近肽链之间的吸引力和排斥力达到平衡的结果。
影响蛋白凝胶形成的因素很多，掌握这些因素及影响的规律，可以有效的
控制食品加工中蛋白凝胶形成的程度和质量。
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6.2.2.5蛋白质的织构化
蛋白质的织构化 (texturization)指经过一定的处理过程，使原本不具有畜肉
那样组织结构的蛋白质（特别是植物蛋白），变得具有畜肉的组织结构和
咀嚼性。也就是人造肉的过程。
蛋白质织构化的方法由热凝结、纤维形成、热塑性挤压等方法。
6.2.2.6面团的形成
面团形成性,一些植物（小麦、黑麦、燕麦、大麦等）的面粉在室温下
与水混合并揉搓后可形成粘稠、有弹性的面团，将这种性质叫做面团的形
成性。
面团形成的主要因素 是这些面粉中含有面筋蛋白，包括麦醇溶蛋白和麦
谷蛋白，它们是小麦中蛋白质的主体成分（ 80%)，在水中不溶解。麦醇溶
蛋白指那些可溶解于 70%醇中的面粉蛋白，相对分子量在 35000～ 75000之间，
含有链内二硫键；麦谷蛋白分子质量可达数百万，既含有链内二硫键，也
含有链间二硫键。由于面筋蛋白中富含谷氨酰胺（超过 33%）、脯氨酸
(15%～ 20%)、丝氨酸及苏氨酸等，它们倾向于形成氢键，这在很大程度上
解释了面筋蛋白的水吸收能力（其吸水量为干蛋白质重量的 180%～ 200%)
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黏着性质；面筋蛋白中还含有较多的非极性氨基酸，这对水化面筋蛋白质
的聚集作用、粘弹性和与脂肪的有效结合有关；面筋蛋白质中还含有众多
的二硫键，这是面团物质产生坚韧性的原因。具体到其中的两类主要蛋白，
麦谷蛋白决定着面团的弹性、黏合性和扩张强度；麦溶蛋白具有促进面团
流动性、伸展性和膨胀性的作用。
面团形成的过程 为当面粉和水混合并被揉搓时，面筋蛋白开始水化、定
向排列和部分展开，促进了分子内和分子间二硫键的交换反应及增强了疏
水的相互作用，当最初面筋蛋白质颗粒变成薄膜时，二硫键也使水化面筋
形成了黏弹性的三维蛋白质网络，于是便起到了截留淀粉粒和其它面粉成
分的作用。面筋蛋白在水化揉搓过程中网络的形成可通过加入半胱氨酸、
偏亚硫酸氢盐等还原剂破坏二硫键、加入溴酸盐等氧化剂促使二硫键形成，
从而降低面团的黏弹性或促进黏弹性而得到证明。
6.2.2.7蛋白质的乳化性质
一、蛋白质的乳化性质及其本质
蛋白质可以促进乳浊液形成及稳定的性质，称为蛋白质的乳化性质；蛋
白质具有乳化性质的原因是其具有两亲性，即既亲水也亲油的性质；其促
进乳浊液形成并稳定的本质是在油水体系中，蛋白质能自发地迁移到油－
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水界面和气水界面，到达界面后，疏水基定向到油相和气相而亲水基定向
到水相并广泛展开和扩散，在界面形成一种蛋白质吸附层，从而起到稳定
乳浊液的作用。
二、影响蛋白质乳化作用的因素
影响蛋白质乳化作用的因素很多，主要有以下几个方面：
a.蛋白质的疏水性和界面存在形式：蛋白质的疏水性越强，在界面吸附的
蛋白质浓度越高，界面张力越低，乳浊液越稳定；蛋白质在界面上以列车
状、圈状、尾状等形式存在，列车状有利于表面张力的降低和乳浊液的稳
定。蛋白质的溶解度与其乳化容量或乳状液的稳定性呈正相关关系，不溶
解的蛋白质对乳化作用的贡献很小，但不溶性的蛋白质颗粒常常能够在已
经形成的乳状液中起到加强稳定作用。
b.pH对蛋白质乳化作用有明显的影响。如果蛋白质在其等电点时仍有较
大的溶解度，这种蛋白具有优良的乳化性能，如在等电点时溶解度较小，
则乳化性能较差。
c.加热使蛋白的乳化性能减弱；
d.加入小分子的表面活性剂也使蛋白的乳化性能降低。
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6.2.2.8蛋白质的起泡性质
一、食品泡沫的形成与破坏
泡沫型食品是食品中的重要类型，如蛋糕、面包、冰激凌等，在这些食
品的生产中往往要形成稳定而细腻的泡沫；而在有些食品的生产中必须避
免泡沫的形成或破坏已经形成的泡沫。
泡沫通常指气泡分散在含有表面活性剂的连续液相或半固相的分散体系。
泡沫的基本单位是液膜包围的气泡，气泡的直径从 1μ m到数 cm不等。液膜
和气泡间的界面上吸附着表面活性剂，起着降低表面张力和稳定气泡的作
用。
蛋白质的食品生产中可以作为起泡剂使用。这是应为蛋白质具有表面活
性剂的性质和成膜性。例如鸡蛋清中的水溶性蛋白在鸡蛋液搅打时可被吸
附到气泡表面来降低表面张力，又因为搅打过程中的变性，逐渐凝固在气
液界面间形成有一定刚性和弹性的薄膜，从而使泡沫稳定。
良好的食品泡沫应该具有以下特点,① 含有大量的气泡； ② 在气相和连
续液相之间要有较大的表面积； ③ 要有能胀大，且有刚性或半刚性并有弹
性的膜或壁； ④ 溶质的浓度在表面较高； ⑤ 有可反射的光，看起来不透明。
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在食品生产中可以通过不同方法形成蛋白泡沫：一种是将气体通过一个
多孔分散器鼓入低浓度的蛋白溶液中；第二种是在大量气体存在的条件下，
通过打擦或振荡蛋白质溶液而产生泡沫；第三中方法是将一个预先给加压
的气体溶于要生产泡沫的蛋白质溶液中，突然减压，系统中的气体则会膨
胀而形成泡沫。
由于泡沫是介稳的气体分散体系，因此借助于一些条件改变或施加作用，
可以使泡沫破坏。①在重力、气泡内外压力差和蒸发的作用下，通过液膜
排水使泡沫破坏；②气泡从小泡向大泡扩散会导致泡沫破坏；③受机械剪
切力、气泡碰撞力和超声振荡的作用，气泡液膜也会破裂。
二、蛋白质起泡性质的评价
评价蛋白质起泡性质，可以用泡沫密度、泡沫强度、气泡平均直径和直
径分布、起泡能力、泡沫稳定性等指标表示。常用的是起泡力和泡沫稳定
性。
测定蛋白质起泡力的方法：将一定浓度和体积的蛋白质溶液加入带有刻
度的容器内，用一定的方法使其起泡，测定泡沫的最大体积，分别计算泡
沫的膨胀率 (overrun)和起泡力 (foamability)。
泡沫膨胀率＝ [(总分散体系体积－原来液体体积 )/原来液体体积 ]× 100
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起泡力＝ [泡沫中气体的体积 /泡沫中液体的体积 ] × 100
测定泡沫稳定性的方法,①在起泡完成后，迅速测定泡沫体积，然后在
一定条件下放置一段时间（通常为 30min）后再测定泡沫体积，计算泡沫稳
定性：泡沫稳定性＝ [放置 30min后的体积 /泡沫的初体积 ]× 100；②测定液
膜排水或 1/2排水所需的时间。如果鼓泡形成泡沫，可在刻度玻璃仪器中直
接起泡，然后观察排水过程和测量 1/2排水所需时间；如果搅打起泡，测定
应在特制的不锈钢仪器中进行，该仪器有专门的下水装置收集排水，可连
续测量排水过程和排水时间。
三、影响蛋白质起泡的因素
a.蛋白质性质：气－水界面的自由能显著地高于油－水界面的自由能，
作为起泡剂的蛋白质必须具有快速地分散至气－水界面的能力，并随即将
界面张力降到低水平。界面张力的降低取决于蛋白质分子在界面上快速展
开、重排和暴露疏水基团的能力，因此蛋白质的疏水性、在界面上的柔性、
水溶性、缺乏二级和三级结构等对蛋白质的起泡力有重要的作用。泡沫稳
定要求蛋白质能在第一个起泡周围形成具有一定厚度、刚性、黏性和弹性
的连续和气体不能渗透的吸附膜，因此需要分子质量较大、分子间较易发
生相互结合或黏合的蛋白质；为了适应界面变形，为了自身和吸引的水分
子稳定地保持在气 /水界面上，起泡蛋白还必须具有较理性分布的亲水和
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疏水区，即是说泡沫的稳定性取决于蛋白质膜的流变性质，因此，往往具
有良好起泡能力的蛋白质不具有稳定泡沫的能力，而能产生稳定泡沫的蛋
白质往往不具有良好的起泡力。
b.蛋白溶液浓度：蛋白质要发挥起泡性，其在溶液中必须有一定的浓度，
一般这种浓度为 2%～ 8%，由此浓度开始增加则起泡能力增加，但浓度过大
（一般超过 10%）则会由于蛋白质溶解度下降而导致气泡变小，泡沫变硬。
c.温度：气泡前适当加热可提高多数蛋白的起泡能力，但当加热过度则会
损害蛋白的起泡能力，起到破坏泡沫的作用。
d.pH值：溶液的 pH硬性着蛋白质的荷电状态，因而改变其溶解度、相互
作用力及持水力，也就改变了蛋白质的起泡性质和泡沫的稳定性。
e.盐类物质种类和浓度：盐类不仅影响蛋白质的溶解度、黏度、伸展和聚
集，也改变其起泡性质，这取决于盐的种类、浓度和蛋白质的性质。如食
盐通常能增大泡沫膨胀力和降低泡沫稳定性；钙离子能与蛋白质的羧基形
成桥键而使泡沫稳定性提高等。
f.糖类物质的存在：小分子糖可以提高泡沫的稳定性但却降低蛋白质的起
泡能力。提高泡沫稳定性的原因主要是由于提高了体相的黏度，从而降低
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了泡沫结果中薄层液体的排出速度；降低起泡力的原因主要是在糖溶液中，
蛋白质分子的结构比较稳定，当其吸附到界面上时较难展开，这样就降低了
蛋白质在搅打时产生大的界面面积和泡沫体积的能力。
g.脂类物质的存在：脂类物质，由其是磷脂类物质具有比蛋白质更大的表
面活性，可以竞争的方式取代界面上的蛋白质，于是减少了膜的厚度和黏合
性并最终因膜的削弱而导致泡沫稳定性下降。
h.搅打：搅打或搅拌的时间和强度明显影响蛋白质的起泡能力；但既要足
够也要适当，过度搅打将破坏泡沫。
6.2.2.9蛋白质与风味物质的结合
蛋白质与风味物质的结合指蛋白质通过某种形式与一些气味性物质结合而
将这些物质固定的性质。这种性质在食品加工中有重要的用途。
蛋白质与风味物质的结合通过弱键进行，主要有物理吸附和化学吸附，前
者为范德华结合和毛细管吸附，后者包括静电吸附、氢键结合和共价结合。
蛋白质通过分子中的基团或链段与风味物质结合。极性风味物质可以与极
性氨基酸残基形成氢键；弱极性的风味物质可以与弱极性氨基酸的脂溶性残
基或蛋白质的疏水区结合；蛋白质中的一些部位还可以与一些风味物质发生
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较强的结合，如一些醛、酮类挥发物可以与赖氨酸的末端氨基形成 Schiff碱，
而一些胺类挥发物可与天门冬氨酸、谷氨酸的末端羧基形成酰胺键。
可以将蛋白质与风味物质的结合表示为：
Pr+nL=PrLn
此式表示蛋白质分子中具有多个结合风味物质的位点并结合了多个风味物
质分子。
按照这种作用模式，可以借用斯卡特卡尔（ Scatchard）关系式表示蛋白质
和风味物质之间的相互作用：
V/[L]=nK-Vk
式中,V是每 mol蛋白质结合风味物质的 mol数； [L]是平和时游离的风味物
的浓度 (mol/L)； n是每 mol蛋白质具有的总结合部位数； K是平衡结合常数。
影响蛋白质与风味物质结合的因素包括其它可以影响蛋白构象的物质、水、
pH、加热、蛋白的化学改性等。
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6.2.2.10蛋白质的改性
蛋白质的改性即指通过采用物理、化学、酶学或基因的方法是蛋白质的
组成、大小、所带基团及分子的结构（包括高级结构）发生变化，从而改
变蛋白质的理化性质和生物活性的过程。
蛋白质改性的目的是扩大蛋白资源范围，为食品加工提供可利用的蛋白
原料。
蛋白质改性较常用的方法包括化学改性和酶法改性。
一、化学改性
a.酸或碱的有限水解：利用酸或碱的催化作用将蛋白质部分水解，可以
增加蛋白质的溶解度，从而提高其持水性、乳化性和起泡性等，也可提高
人体的吸收利用程度。
b.磷酸化：蛋白质的磷酸化可以通过 POCl3或三聚磷酸钠与蛋白质的反
应而实现。蛋白质分子链上所带的羟基、氨基、羧基可以与反应物发生酯
化反应而带上磷酸基或发生交联。经过磷酸化处理后的蛋白质可能发生两
个方面的性质变化，当分子中增加了自由的磷酸基时，蛋白质的溶解性能
会发生变化，亲水性增加，乳化性能、起泡性能得到改善；当交联程度增
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加时，改变了蛋白质的荷电特性，会增加蛋白质的凝胶特性，增加黏弹性
等。
c.酰基化：利用乙酸酐、琥珀酸酐等物质与蛋白质反应，可以将酰基结
合于蛋白分子中的羟基、氨基、巯基等基团上而导致酰基化。当在蛋白质
分子中引入乙酰基或琥珀酰基后，会导致蛋白分子伸展、亚基间解离的趋
势增加，从而导致蛋白的溶解度、乳化力和脂肪吸收容量等性能得到改善。
蛋白质的酰基化还可除去一些抗营养因子，如豆类食物中的植酸，主要
由蛋白质带入体内。而将豆类中的蛋白分子酰基化后，可以大大降低与植
酸的结合能力，使植酸游离而形成植酸钙而去除。
二、酶法改性
a.酶法水解：利用大量可供利用的蛋白水解酶，可以对不同来源的蛋白
质进行水解。蛋白经过水解后，可以提高溶解性能，增加体内的吸收；也
可以降低蛋白的乳化性和起泡性；还可以得到多种具有特殊作用的功能肽
类物质。
b.胃合蛋白反应
胃合蛋白 (plastein)指蛋白质部分水解后，再经木瓜蛋白酶或胰凝乳蛋白
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酶作用而形成的高相对分子量的多肽。胃合蛋白反应指一组反应，包括蛋
白质的最初水解，肽键的重新合成等；由于胃合蛋白的结构和氨基酸顺序
不同于原始的蛋白质，因此它们的功能性质也发生了变化。当 L-蛋氨酸或
赖氨酸加入反应混合物后，能共价地并入新形成的多肽，因此利用胃和蛋
白反应能提高蛋氨酸或赖氨酸缺乏的蛋白质的营养价值。
c.蛋白交联：转谷氨酰胺酶 (transglutaminase)能在蛋白质分子间引入共价
交联。该酶催化酰基转移反应，导致赖氨酰残基经异肽键与谷氨酰胺残基
形成共价交联，产生新形式的蛋白质以满足食品加工的需要：
+P r C H 2 C
O
N H 2 H 2 N2 N H N H 3
G l n
+ C H 2 2 P r
L y s
转 谷 氨 酰 胺 酶 P r C H
2 C
O
2 C H 2 2 P r
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6.3蛋白质的食品加工学特性
6.3.1蛋白质在热处理中的变化
蛋白质经过热处理会发生一系列的物理和化学变化，有些对于食品品质
和加工过程是有利的，有些会降低蛋白质的营养价值和加工性能。
热处理的有利影响：经过适当的热处理，绝大多数蛋白质的营养价值会
得到提高。这是因为在适宜的加热条件下，蛋白质发生变性以后，原有的
卷曲甚至成球状的肽链受热、弱键断裂，使原来折叠部分的肽链松散，容
易受消化酶的作用，提高了消化率和必需氨基酸的生物利用率和生物有效
性。适度的热处理也能使食品中的大多数酶由于变性而失活，保证食品在
贮藏期间不发生酸败、变色或质构变化。还有，豆类和油料种子中常含有
一些消化酶（如胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶等）的抑制剂，这些抑制剂通过
对消化酶的作用而降低食物蛋白的吸收率；也含有一些外源凝集素，能导
致血红细胞凝集；加热处理可以使这些物质失活，使它们不会发生不利于
营养物质消化吸收或其它不利的作用。
热处理的不利影响：热处理的不利影响主要表现在氨基酸结构（残基）
发生变化，导致营养价值降低。
食品化学 第六章 食品中的氨基酸、多肽及蛋白质类物质
2010年 5月 14日 8时 31分
氨基酸结构的变化随着加热温度的不同而不同，如下边的例子：
在 115℃ 下加热 27h，将有 50%～ 60%的半胱氨酸被破坏并产生 H2S气体：
P r C H 2 S H SP r C H 2 C H 2 P r + H 2 S
半 胱 氨 酸 残 基
P r C H 2 S H + H 2 O P r C H 2 O H + H 2 S
半 胱 氨 酸 残 基
这种反应对于蛋白的营养价值没有多大伤害，但释放出的氨会导致蛋
白质荷电性和功能性质的改变。
在强烈加热（ 150℃ 以上）过程中，赖氨酸的末端氨基容易与天冬氨酸
或谷氨酸之间发生反应，形成新的酰胺键，该反应既可以在同一肽链中
发生，也可以在邻近的肽链中发生，新的酰胺键产生则不但影响赖氨酸
和谷氨酸等的吸收利用，还会干扰邻近肽链上的氨基酸的消化性和利用
性，新的肽链本身还有毒性之嫌。
天门冬酰胺和谷氨酰胺还会发生脱氨反应：
P r C H 2 C
O
N H 22 P r C H 2 C
O
2 O H + N H 3
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P r C H 2 2 C O O H + H 2 N C H 2 P r4 P r C H 2 2 C
O
N H C H 2 P r4
在剧烈加热下，蛋白质多肽链还可发生环化反应而形成杂环衍生物，这
些物质中的一些已经证明具有强的致突变作用。如果在 200℃ 以上加热，
会导致氨基酸的异构化，从 L-氨基酸变为 D-氨基酸。由于大多数 D-氨基酸
不具有营养价值，因此该变化使营养价值降低约 50%。另外，某些 D-氨基
酸还具有毒性。
另外，在加热的条件下，蛋白质还可以与食品中的其它成分如糖类、脂
类、食品添加剂等物质发生反应，产生各种有利和不利的反应。
6.3.2低温处理下的变化
一般食品中的蛋白类物质在冷藏或冷冻（ -18℃ )条件下不会发生大的变
化，但如经历冷冻、解冻的过程，则蛋白的质地及口感会发生一些变化。
当肉类食品经冷冻、解冻后，细胞及细胞膜被破坏，酶被释放出来，随
着温度的升高，酶活性的增强，可导致蛋白质降解。而且蛋白质－蛋白质
之间的不可逆结合，代替了水和蛋白质间的结合，使蛋白质的质地发生变
化，保水性降低，但对蛋白质的营养价值影响很小。鱼蛋白质很不稳定，
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经冷冻和冷藏后，肌球蛋白变性，然后与肌动蛋白反应，使肌肉变硬，持
水性降低，因此解冻后鱼肉变得干而强韧，而且鱼中的脂肪在冻藏期间仍
会进行自动氧化反应，生产过氧化物和自由基，再与肌肉蛋白作用使蛋白
聚合，氨基酸破坏。蛋黄能冷冻并贮于 -6℃,解冻后呈胶状结构，黏度也增
大，若在冷冻前加 10%的糖或盐则可防止此现象。
6.3.3碱处理下的变化
对蛋白质来说，碱性是一种比较苛刻、敏感的条件。在碱的存在下，蛋
白质可以发生多种变化，导致氨基酸种类、构型发生变化。
导致氨基酸种类发生变化的碱处理反应首先由于半胱氨酸或磷酸丝氨酸
经消化反应形成丙烯酸（ DHA)残基而引发：
N H C H
C H 2
C
O
X
= S H 或 O P O 3 H 2X
H O -
N H
C H 2
C
O
X
C
-
N H C
O
C
C H 2
D H A
丙烯酸残基是一种非常活跃的中间产物，能够与末端带氨基或巯基的氨
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基酸发生反应，如：
N H C H
C H
2
C
O
4
N H
2
N H C H
C H
2
C
O
S H
N HC
O
C
C H
2
+
+
N H C H
C H
2
C
O
4
N H
C H
2
N HC
O
C
N H C H
C H
2
C
O
C H
2
N HC
O
C
S
这种反应的本质是亲核加成反应。反应的结果不仅是赖氨酸、半胱氨酸
的结构发生了变化，而且也使原先彼此没有关系的蛋白多肽链发生交联而
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结合到了一起。除了赖氨酸、半胱氨酸残基外，其它氨基酸残基也可与
DHA发生反应，如精氨酸、组氨酸、苏氨酸、丝氨酸、酪氨酸、色氨酸等
残基可通过缩合反应生成不常见的衍生物。
在碱性处理下，蛋白质中的氨基酸也容易发生构型的转化，营养价值降
低。
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