基础生物化学教案
草业科学专业
甄莉
教学课题
第一章 绪论第二章 第一节 蛋白质在生命活动中的重要功能
课型
必修
对象
草业
教学目的
掌握生物化学的定义和内容、了解生物化学与农业科学的联系及蛋白质在生命活动中的重要功能
教学重点
生物化学的定义、生物化学的内容、蛋白质在生命活动中的重要功能
教学难点
生物化学的内容、蛋白质在生命活动中的重要功能
教学方法
讲授法、讨论法、举例法
时间安排
5分钟
35分钟
20分钟
35分钟
第一章 绪论一、生物化学的定义生物化学的内容
1、化学组成—生物大分子
2、物质代谢、能量代谢及代谢调节
3、基因的复制、表达及调控
4、机能生化三、生物化学与农业科学的联系第二章 蛋白质的结构和功能第一节 蛋白质在生命活动中的重要功能催化功能调节功能保护和支持功能运输功能储存和营养功能收缩和运动功能防御功能识别功能信息传递功能基因表达调控功能凝血功能蛋白质的其他众多生理功能
小结（5分钟）
生物化学的定义、生物化学的内容、蛋白质在生命活动中的重要功能
思考题
蛋白质在生命活动中的重要功能
教学课题
第二节 蛋白质的分子组成第三节 蛋白质的分子结构
课型
必修
对象
草业
教学目的
掌握蛋白质的元素组成、分子量、氨基酸组成、肽键和肽
教学重点
蛋白质的元素组成、分子量、氨基酸组成、肽键和肽
教学难点
蛋白质的氨基酸组成、肽键和肽
教学方法
时间安排
10分钟
20分钟
30分钟
35分钟
第二节 蛋白质的分子组成蛋白质的元素组成和分子量蛋白质的氨基酸组成
（一）氨基酸的分类
（二）氨基酸的重要理化性质两性电离与等电点（pI）
紫外吸收特征
3,脱水成肽反应
第三节 蛋白质的分子结构肽键和肽
小结（5分钟）
蛋白质的元素组成、分子量、氨基酸组成、肽键和肽
思考题
肽键，肽和蛋白质的关系
教学课题
第三节 蛋白质的分子结构
课型
必修
对象
草业
教学目的
掌握蛋白质的一、二、三、四级结构，维系蛋白质空间结构的非共价键
教学重点
蛋白质的一、二、三、四级结构，维系蛋白质空间结构的非共价键
教学难点
蛋白质的一、二、三、四级结构，维系蛋白质空间结构的非共价键
教学方法
时间安排
20分钟
25分钟
15分钟
15分钟
20分钟
蛋白质分子结构及其规律性
（一）蛋白质的一级结构
（二）蛋白质的二级结构
1、α-螺旋
2、β-片层结构
3、β－转角
4、π-螺旋
5、随意卷曲
6、超二级结构
（三）蛋白质的三级结构
（四）蛋白质的四级结构
（五）维系蛋白质空间结构的非共价键
小结（5分钟）
蛋白质的一、二、三、四级结构，维系蛋白质空间结构的非共价键
思考题
蛋白质的结构
教学课题
第四节 蛋白质分子结构和功能的关系第五节 蛋白质的分类第六节 蛋白质的重要理化性质
课型
必修
对象
草业
教学目的
掌握蛋白质分子结构和功能的关系、蛋白质的重要理化性质
教学重点
蛋白质分子结构和功能的关系、蛋白质的重要理化性质
教学难点
蛋白质分子结构和功能的关系、大分子亲水胶体性质、蛋白质的变性
教学方法
时间安排
20分钟
20分钟
10分钟
15分钟
5分钟
10分钟
15分钟
第四节 蛋白质分子结构和功能的关系一、蛋白质分子一级结构和功能的关系二、蛋白质分子空间结构和功能的关系第五节 蛋白质的分类蛋白质可根据其化学组成不同分为单纯蛋白质和结合蛋白质两大类。单纯蛋白质可按其溶解度不同而再分为白蛋白、球蛋白、组蛋白、硬蛋白、精蛋白、谷蛋白等七类。结合蛋白质按其辅基不同再可分为核蛋白、糖蛋白、脂蛋白、磷蛋白等六类。
第六节 蛋白质的重要理化性质大分子亲水胶体性质两性解离与等电点紫外吸收特征与蛋白质定量分析四、蛋白质的变性
小结（5分钟）
蛋白质分子结构和功能的关系、蛋白质的重要理化性质
思考题
蛋白质分子结构和功能的关系
教学课题
第三章 酶 第一节 酶的概念第二节 酶作用的分子基础
课型
必修
对象
草业
教学目的
掌握酶的概念、酶的活性中心、酶分子结构与催化活性的关系、酶原与酶原激活
教学重点
酶的概念、酶的活性中心、酶分子结构与催化活性的关系、酶原与酶原激活
教学难点
酶的概念、酶的活性中心、酶分子结构与催化活性的关系、酶原与酶原激活
教学方法
时间安排
15分钟
15分钟
10分钟
20分钟
20分钟
15分钟
第三章 酶第一节 酶的概念一、概念二、特点第二节 酶作用的分子基础一、酶的化学组成二、酶的活性中心三、酶的分子结构与催化活性的关系四、酶原与酶原激活
小结（5分钟）
酶的概念、酶的活性中心、酶分子结构与催化活性的关系、酶原与酶原激活
思考题
酶分子结构与催化活性的关系，酶原激活的意义
教学课题
酶作用的分子基础第三节 酶的分类与命名原则
课型
必修
对象
草业
教学目的
掌握同工酶、别构酶、多酶复合体、酶的分类与命名原则
教学重点
同工酶、别构酶、多酶复合体、酶的分类与命名原则
教学难点
同工酶、别构酶、根据酶的反应性质进行酶的分类与命名
教学方法
时间安排
20分钟
20分钟
5分钟
10分钟
5分钟
20分钟
10分钟
5分钟
五、同工酶六,别构酶七、修饰酶八、多酶复合体与多酶体系九、多功能酶第三节 酶的分类与命名原则一、根据酶的反应性质、将酶分成六大类氧化还原酶类
转移酶类
水解酶类
裂解酶类
异构酶类
（六）合成酶类习惯命名法三、系统命名法
小结（5分钟）
同工酶、别构酶、多酶复合体、酶的分类与命名原则
思考题
同工酶、别构酶
教学课题
第四节 酶促反应的特点及作用机制第五节 酶促反应的动力学
课型
必修
对象
草业
教学目的
掌握酶促反应特点和作用机制、酶和底物浓度对酶促反应速度的影响
教学重点
酶促反应特点、酶促反应作用机制、酶和底物浓度对酶促反应速度的影响
教学难点
酶促反应特点、酶促反应作用机制、米-曼氏(Michaelis-Menten)方程式
教学方法
时间安排
30分钟
40分钟
10分钟
15分钟
酶促反应的特点及作用机制一、酶促反应的特点
(一)酶促反应具有高度的催化速率
(二) 酶催化具有高度特异性
(三) 酶活性的可调节性二、酶促反应的作用机制酶(E)与底物(S)形成酶-底物复合物(ES)
(二)酶与底物的过渡状态互补
(三)酶促反应作用机制
1．邻近效应与定向排列
2．多元催化
3．表面效应第五节 酶促反应的动力学一、酶浓度对酶促反应速度的影响二、底物浓度对酶促反应速度的影响
(一)底物浓度曲线
(二)米-曼氏(Michaelis-Menten)方程式
小结（5分钟）
酶促反应特点、酶促反应作用机制、酶和底物浓度对酶促反应速度的影响
思考题
酶促反应作用机制
教学课题
第五节 酶促反应的动力学
课型
必修
对象
草业
教学目的
掌握米氏方程、多种因素对酶促反应速度的影响
教学重点
米氏方程、多种因素对酶促反应速度的影响
教学难点
米氏方程、抑制剂对酶促反应速度的影响
教学方法
时间安排
10分钟
15分钟
10分钟
10分钟
15分钟
15分钟
20分钟
(三)米氏方程中的Km与Vmax的意义
（四） Km和Vmax值的测定三、温度对酶促反应速度的影响和酶作用的最适温度四、pH对酶促反应速度的影响和酶作用的最适pH
五、激活剂的影响六、抑制剂对酶促反应速度的影响
(—) 不可逆性抑制
1．非专一性不可逆性抑制作用
2、专一性不可逆性抑制作用
(二) 可逆性抑制作用
1.竞争性抑制作用
2.非竞争性抑制作用
3.反竞争性抑制作用
小结（5分钟）
米氏方程、多种因素对酶促反应速度的影响
思考题
影响酶促反应速度的因素
教学课题
第四章 核酸的结构和功能 第一节 核苷酸第二节 核酸的分子结构
课型
必修
对象
草业
教学目的
掌握碱基、核苷酸、核酸的一级结构、DNA的空间结构，了解基因与基因组
教学重点
碱基、核苷酸、核酸的一级结构、DNA的空间结构、基因与基因组
教学难点
核酸的一级结构、DNA的空间结构
教学方法
时间安排
10分钟
5分钟
5分钟
5分钟
10分钟
45分钟
15分钟
第四章 核酸的结构和功能核苷酸一、碱基二、戊糖三、核苷四、核苷酸核酸的分子结构核酸的一级结构
DNA的空间结构
(一)DNA的二级结构
（二） DNA三级结构——超螺旋结构
（三） DNA的四级结构——DNA与蛋白质形成复合物三、基因与基因组
（一） 基因
（二）基因组
小结（5分钟）
碱基、核苷酸、核酸的一级结构、DNA的空间结构、基因与基因组
思考题
核酸的结构
教学课题
第二节 核酸的分子结构核酸的理化性质
课型
必修
对象
草业
教学目的
掌握各类RNA的结构、核酸的大小和测定
教学重点
各类RNA的结构、核酸的大小和测定
教学难点
各类RNA的结构、核酸的大小和测定
教学方法
时间安排
30分钟
15分钟
10分钟
5分钟
5分钟
30分钟
四、各类RNA的结构
tRNA的结构
1、tRNA一级结构
2、tRNA二级结构
3、tRNA的三级结构
（二）mRNA
1,原核生物mRNA结构特点
2,真核生物mRNA结构特点
（三）rRNA的结构
（四）其他RNA分子五、RNA组第三节 核酸的理化性质核酸的大小和测定常用测定DNA分子大小的方法有电泳法、离心法。凝胶电泳是当前研究核酸的最常用方法，凝胶电泳有琼脂糖（agarose）凝胶电泳和聚丙烯酰胺（polyacrylamide）凝胶电泳。
小结（5分钟）
各类RNA的结构、核酸的大小和测定
思考题
各类RNA的结构
教学课题
第三节 核酸的理化性质
课型
必修
对象
草业
教学目的
掌握核酸的大小和测定，核酸的水解，核酸的变性、复性和杂交
教学重点
核酸的大小和测定，核酸的水解，核酸的变性、复性和杂交
教学难点
核酸的大小和测定，核酸的水解，核酸的变性、复性和杂交
教学方法
时间安排
30分钟
25分钟
40分钟
一、核酸的大小和测定常用测定DNA分子大小的方法有电泳法、离心法。凝胶电泳是当前研究核酸的最常用方法，凝胶电泳有琼脂糖（agarose）凝胶电泳和聚丙烯酰胺（polyacrylamide）凝胶电泳。
二、核酸的水解三、核酸的变性、复性和杂交
（一）变性复性杂交
小结（5分钟）
核酸的大小和测定，核酸的水解，核酸的变性、复性和杂交
思考题
核酸电泳的原理，核酸的变性、复性和杂交的利用
教学课题
第五章 第一节 生物膜的化学组成第二节 细胞膜受体的类型
课型
必修
对象
草业
教学目的
掌握生物膜的化学组成、细胞膜受体的类型
教学重点
生物膜的化学组成、细胞膜受体的类型
教学难点
膜脂、G蛋白偶联受体
教学方法
时间安排
15分钟
15分钟
15分钟
15分钟
5分钟
20分钟
10分钟
第五章 生物膜的结构与功能第一节 生物膜的化学组成膜脂
（一）膜脂的种类
1、甘油磷脂
2、鞘磷脂
3、糖脂
4、胆固醇
（二）膜脂的双亲性二、膜蛋白
（一）外在蛋白
（二）内在蛋白三、膜糖第二节 细胞膜受体的类型一、离子通道偶联受体二、G蛋白偶联受体三、酶偶联受体
小结（5分钟）
生物膜的化学组成、细胞膜受体的类型
思考题
生物膜的特点和意义，细胞膜受体的类型
教学课题
第六章 生物氧化第一节 生成ATP的氧化体系
课型
必修
对象
草业
教学目的
掌握呼吸链、氧化磷酸化、影响氧化磷酸化的因素、ATP
教学重点
呼吸链、氧化磷酸化、影响氧化磷酸化的因素、ATP
教学难点
呼吸链、氧化磷酸化、影响氧化磷酸化的因素、ATP
教学方法
时间安排
15分钟
15分钟
15分钟
15分钟
15分钟
5分钟
15分钟
第六章 生物氧化第一节 生成ATP的氧化体系一、呼吸链
（一）呼吸链的组成
1．复合体Ⅰ — NADH-泛醌还原酶
2．复合体Ⅱ — 琥珀酸-泛醌还原酶
3．复合体Ⅲ — 泛醌-细胞色素C还原酶
4．复合体Ⅳ — 细胞色素C氧化酶
（二）呼吸链组分的排列顺序
1．NADH氧化呼吸链
2．琥珀酸氧化呼吸链（FADH2氧化呼吸链）
二、氧化磷酸化
（一）氧化磷酸化偶联部位
1、P/O 比值
2．自由能变化
(二)氧化磷酸化偶联机理
1．化学渗透假说
2．ATP合酶三、影响氧化磷酸化的因素
（一）抑制剂
1．呼吸链抑制剂
2．解偶联剂
3．氧化磷酸化抑制剂
（二）ADP的调节作用四、ATP
小结（5分钟）
呼吸链、氧化磷酸化、影响氧化磷酸化的因素、ATP
思考题
呼吸链和氧化磷酸化的意义
教学课题
第二节 其他氧化体系 第七章 第一节 概述第二节 糖的无氧酵解 第三节 糖的有氧氧化
课型
必修
对象
草业
教学目的
掌握糖酵解和三羧酸循环的过程、能量变化、生理意义、调节
教学重点
糖酵解和三羧酸循环的过程、能量变化、生理意义、调节
教学难点
糖酵解和三羧酸循环的过程、能量变化、生理意义、调节
教学方法
时间安排
5分钟
5分钟
5分钟
5分钟
20分钟
5分钟
10分钟
5分钟
20分钟
5分钟
5分钟
5分钟
第二节 其他氧化体系一、需氧脱氢酶和氧化酶二、过氧化物酶体中的氧化酶类
（一）过氧化氢酶
（二）过氧化物酶三、超氧物歧化酶四、微粒体中的氧化酶类
（一）加单氧酶
（二）加双氧酶第七章 糖 代 谢第一节 概述一、糖的消化和吸收二、血糖第二节 糖的无氧酵解一、糖酵解过程参与糖酵解反应的一系列酶存在在细胞质中，因此糖酵解的全部反应过程均在细胞质中进行。根据反应特点，可将整个过程分为四个阶段,
（一） 己糖磷酸化：
1、葡萄糖或糖原磷酸化为6-磷酸葡萄糖
2、G-6-P生成6-磷酸果糖
3、6-磷酸果糖生成1，6-二磷酸果糖
(二)1分子磷酸己糖裂解为2分子磷酸丙糖
(三)2分子磷酸丙糖氧化为2分子丙酮酸
1．3-磷酸甘油醛脱氢氧化成为1，3-二磷酸甘油酸
2．1，3-二磷酸甘油酸转变3-磷酸甘油酸
3．3-磷酸甘油酸转变成2-磷酸甘油酸
4.2-磷酸甘油酸脱水生成磷酸烯醇式丙酮酸
5．磷酸烯醇式丙酮酸转变丙酮酸
(四)2分子丙酮酸还原为2分子乳酸二、糖酵解过程的能量变化三、糖酵解的生理意义主要的生理功能是在缺氧时迅速提供能量
(二)正常情况下为一些细胞提供部分能量
(三) 糖酵解是糖有氧氧化的前段过程，其一些中间代谢物是脂类、氨基酸等合成的前体。
四、糖酵解的调节
(一)己糖激酶活性的别构调节
(二)6-磷酸果糖激酶1的别构调节
(三)丙酮酸激酶第三节 糖的有氧氧化一、反应过程
（一）葡萄糖氧化生成丙酮酸
（二）丙酮酸氧化脱羧生成乙酰辅酶A
（三）三羧酸循环
1.三羧酸循环反应过程：
（1）乙酰辅酶A与草酰乙酸缩合生成柠檬酸
（2）柠檬酸经顺乌头酸生成异柠檬酸
（3）异柠檬酸β-氧化、脱羧生成α-酮戊二酸
（4）α-酮戊二酸氧化、脱羧生成琥珀酰辅酶A
（5）琥珀酰辅酶A转变为琥珀酸
（6）琥珀酸脱氢转变为延胡索酸
（7）延胡索酸转变为苹果酸
（8）苹果酸脱氢生成草酰乙酸
2.三羧酸循环的特点：
（1）三羧酸循环是乙酰辅酶A的彻底氧化过程。草酰乙酸在反应前后并无量的变化。三羧酸循环中的草酰乙酸主要来自丙酮酸的直接羧化。
（2）三羧酸循环是能量的产生过程，1分子乙酰CoA通过TCA经历了4次脱氢（3次脱氢生成NADH+H+，1次脱氢生成FADH2）、2次脱羧生成CO2，1次底物水平磷酸化，共产生12分子ATP。
（3）三羧酸循环中柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶、α-酮戊二酸脱氢酶复合体是反应的关键酶，是反应的调节点。
3.三羧酸循环的生理意义
（1）三羧酸循环是糖、脂和蛋白质三大物质代谢的最终代谢通路。糖、脂和蛋白质在体内代谢都最终生成乙酰辅酶A，然后进入三羧酸循环彻底氧化分解成水、CO2和产生能量。
（2）三羧酸循环是糖、脂和蛋白质三大物质代谢的枢纽。
三、糖有氧氧化的调节丙酮酸脱氢酶复合体的调节三羧酸循环的调节四、糖有氧氧化与糖酵解的相互调节
小结（5分钟）
糖酵解和三羧酸循环的过程、能量变化、生理意义、调节
思考题
糖酵解和三羧酸循环
教学课题
第四节 磷酸戊糖途径第五节 糖原合成和糖原分解第六节 糖异生作用
课型
必修
对象
草业
教学目的
掌握磷酸戊糖途径、糖原合成和糖原分解、糖异生作用
教学重点
磷酸戊糖途径、糖原合成和糖原分解、糖异生作用
教学难点
磷酸戊糖途径反应过程、生理意义，糖原合成和糖原分解，糖异生途径反应过程、生理意义
教学方法
时间安排
15分钟
15分钟
10分钟
10分钟
10分钟
15分钟
10分钟
10分钟
第四节 磷酸戊糖途径磷酸戊糖途径反应过程二、生理意义
(一)提供NADPH+H+
(二)5-磷酸核糖为核苷酸、核酸的合成提供原料。
(三)三碳糖、四碳糖、五碳糖、七碳糖及六碳糖通过磷酸戊糖途径互相转换第五节 糖原合成和糖原分解糖原合成二、糖原分解三、糖原合成与糖原分解的调节
(一) 糖原磷酸化酶活性调节
(二)糖原合成酶活性的调节第六节 糖异生作用一、糖异生反应过程
(一)丙酮酸转变为磷酸烯醇式丙酮酸
1,丙酮酸羧化生成草酰乙酸
2．草酰乙酸脱羧生成磷酸烯醇式丙酮酸
(二)1，6-二磷酸果糖转变为6-磷酸果糖
(三)6-磷酸葡萄糖转变为葡萄糖二、生理意义
1.糖异生最重要的生理意义是在空腹或饥饿情况下维持血糖浓度的相对恒定
2.乳酸再利用
3.糖异生促进肾脏排H+、缓解酸中毒三、糖异生的调节诱导、抑制关键酶的合成关键酶的共价修饰调节
关键酶的别构调节
（1）乙酰CoA作为别构剂的作用
（2）AMP、ATP作为别构剂的作用
（3）2，6-二磷酸果糖作为别构剂的作用
小结（5分钟）
磷酸戊糖途径、糖原合成和糖原分解、糖异生作用
思考题
各种糖代谢途径之间的相互联系
教学课题
第八章 第一节 概述第二节 甘油三酯代谢
课型
必修
对象
草业
教学目的
掌握甘油三酯的合成代谢、分解代谢，脂酸的合成代谢
教学重点
甘油三酯的合成代谢、分解代谢，脂酸的合成代谢
教学难点
甘油三酯的合成代谢、分解代谢，脂酸的合成代谢
教学方法
时间安排
5分钟
5分钟
10分钟
40分钟
35分钟
第八章 脂类代谢第一节 概述一、不饱和脂酸的命名及分类二、脂类的消化和吸收第二节 甘油三酯代谢一、甘油三酯的合成代谢
（一）合成部位
（二）合成原料
（三）合成基本过程
1．甘油一酯途径
2．甘油二酯途径二、甘油三酯的分解代谢
（一）脂肪的动员
（二）脂酸的β-氧化
1．脂酸的活化——脂酰CoA的生成
2．脂酰CoA进入线粒体
3．脂酸的β-氧化
（1）脱氢
（2）加水
（3）再脱氢
（4）硫解
4．脂酸氧化的能量生成
（三）酮体的生成及利用
1．酮体的生成
2．酮体的利用
3．酮体生成的生理意义
4．酮体生成的调节
（1）饱食及饥饿的影响
（2）肝细胞糖原含量及代谢的影响
（3）丙二酰CoA抑制脂酰CoA进入线粒体三、脂酸的合成代谢
（一）软脂酸的合成
1．合成部位
2．合成原料
3．脂酸合成酶系及反应过程
（1）丙二酰CoA的合成
（2）脂酸合成
（三）不饱和脂酸的合成
（四）脂酸合成的调节
1．代谢物的调节作用
2．激素的调节作用
小结（5分钟）
甘油三酯的合成代谢、分解代谢，脂酸的合成代谢
思考题
脂肪的代谢
教学课题
第三节 其他脂类的代谢 第四节 血浆脂蛋白代谢第九章 第一节 蛋白质的生理功能和营养问题第二节 氨基酸的一般代谢
课型
必修
对象
草业
教学目的
掌握载脂蛋白、必需氨基酸、氨基酸的脱氨基作用、氨的代谢
教学重点
载脂蛋白、必需氨基酸、氨基酸的脱氨基作用、氨的代谢
教学难点
载脂蛋白、必需氨基酸、氨基酸的脱氨基作用、氨的代谢
教学方法
时间安排
5分钟
5分钟
5分钟
5分钟
10分钟
5分钟
5分钟
5分钟
5分钟
5分钟
20分钟
20分钟
第三节 其他脂类的代谢一、甘油磷脂的代谢
（一）甘油磷脂的组成、分类及结构
（二）甘油磷脂的合成
（三）甘油磷脂的降解二、胆固醇代谢
（一）合成部位
（二）合成原料
（三）合成基本过程
（四）胆固醇合成的调节
（五）胆固醇的转化第四节 血浆脂蛋白代谢一、血脂二、血浆脂蛋白的分类、组成及结构
（一）血浆脂蛋白的分类
1．电泳法
2．超速离心法
（二）血浆脂蛋白的组成
（三）脂蛋白的结构三、载脂蛋白四、血浆脂蛋白代谢
（一）乳糜微粒
（二）极低密度脂蛋白
（三）低密度脂蛋白
（四）高密度脂蛋白第九章 蛋白质分解和氨基酸代谢第一节 蛋白质的生理功能和营养问题一、蛋白质和氨基酸的主要生理功能二、氮平衡（nitrogen balance）和蛋白质的需要量三、必需氨基酸(essential amino acids)与蛋白质的生理价值四、蛋白质的互补作用第二节 氨基酸的一般代谢氨基酸的脱氨基作用(deamination)
（一）L-谷氨酸氧化脱氨基作用
(二) 转氨基作用（transamination）
(三) 联合脱氨基作用（combined deamination）
(四) 嘌吟核苷酸循环（purine nucleotide cycle）
（五）非氧化脱氨基作用（non-oxidative deamination）
二、氨的代谢
(一)体内氨的来源
(二) 氨在体内的运输
(三)尿素的合成(formation of urea)——体内氨的主要去路
(四) 尿素合成的调控
小结（5分钟）
载脂蛋白、必需氨基酸、氨基酸的脱氨基作用、氨的代谢
思考题
氨基酸的代谢
教学课题
第二节 氨基酸的一般代谢 第三节 个别氨基酸的代谢第十章 第一节 嘌呤核苷酸的合成代谢第二节 嘧啶核苷酸的合成代谢第三节 脱氧核苷酸的合成代谢第四节 核苷酸的分解代谢
课型
必修
对象
草业
教学目的
掌握α-酮酸的代谢、嘌呤和嘧啶核苷酸的从头合成、核苷酸的分解代谢
教学重点
α-酮酸的代谢、嘌呤和嘧啶核苷酸的从头合成、核苷酸的分解代谢
教学难点
α-酮酸的代谢、嘌呤和嘧啶核苷酸的从头合成、核苷酸的分解代谢
教学方法
时间安排
15分钟
5分钟
15分钟
15分钟
15分钟
15分钟
15分钟
三、α-酮酸的代谢
(一) 合成非必需氨基酸 (二) 转变成糖或脂肪 (三) 氧化供能四、氨基酸的脱羧基作用第三节 个别氨基酸的代谢一碳单位的代谢二、含硫氨基酸的代谢三、支链氨基酸的代谢四、芳香族氨基酸的代谢第十章 核苷酸代谢 第一节 嘌呤核苷酸的合成代谢一、嘌呤核苷酸的从头合成
（一）原料
（二）过程二、嘌呤核苷酸的补救合成三、嘌呤核苷酸合成的调节
1.PRPP合成酶
2,谷氨酰胺磷酸核糖酰胺转移酶
3.过量AMP
第二节 嘧啶核苷酸的合成代谢一、嘧啶核苷酸的从头合成
（一）原料
（二）过程二、嘧啶核苷酸的补救合成三、嘧啶核苷酸合成的调节第三节 脱氧核苷酸的合成代谢二磷酸脱氧核糖核苷的生成脱氧胸腺嘧啶核苷酸的合成脱氧核苷酸的抗代谢物第四节 核苷酸的分解代谢嘌呤核苷酸的分解代谢嘧啶核苷酸的分解代谢
小结（5分钟）
α-酮酸的代谢、嘌呤和嘧啶核苷酸的从头合成、核苷酸的分解代谢
思考题
蛋白质、糖类和核酸在代谢过程中的联系
教学课题
第十一章 第一节 DNA的复制
课型
必修
对象
草业
教学目的
掌握复制的几个基本原则、参与DNA复制的酶和蛋白质、DNA复制过程
教学重点
复制的几个基本原则、参与DNA复制的一些酶类和蛋白质、DNA复制过程
教学难点
教学方法
时间安排
30分钟
30分钟
35分钟
第十一章 核酸的生物学功能第一节 DNA的复制一、复制的几个基本原则
（一）半保留复制
（二）半不连续复制
（三）RNA引物
（四）复制的真实性二、参与DNA复制的一些酶类和蛋白质
（一）大肠杆菌的DNA聚合酶
1、DNA聚合酶Ⅰ
2、DNA聚合酶Ⅱ
3、DNA聚合酶Ⅲ
（二）真核细胞的DNA聚合酶
（三）解旋、解链酶类
1、DNA解链酶
2,单链DNA结合蛋白
3,DNA拓扑异构酶
（四）引发体
（五）DNA连接酶三、DNA复制过程
（一）复制的起始
（二）复制的延长
（三）复制的终止
小结（5分钟）
复制的几个基本原则、参与DNA复制的一些酶类和蛋白质、DNA复制过程
思考题
DNA复制过程
教学课题
第二节 转录
课型
必修
对象
草业
教学目的
掌握参与转录的酶、转录过程、RNA转录后的加工
教学重点
参与转录的酶、转录过程、RNA转录后的加工
教学难点
参与转录的酶、转录过程、RNA转录后的加工
教学方法
时间安排
20分钟
40分钟
35分钟
第二节 转录一、参与转录的酶
（一） 原核生物的RNA聚合酶
1、大肠杆菌RNA聚合酶的组成
2、σ因子
（二）真核生物的RNA聚合酶二,转录过程
（一）转录的起始
1、原核生物转录的起始
2,真核生物转录的起始
（1） RNA聚合酶I催化的转录起始
（2）RNA聚合酶II催化的转录起始
（3）RNA聚合酶Ⅲ催化的转录起始
（二） 转录的延长
（三） 转录的终止
1,原核生物转录的终止
2、真核生物转录的终止三、RNA转录后的加工
（一）原核生物RNA转录后的加工
（二） 真核生物RNA转录后的加工
1,rRNA转录后的加工
2,tRNA转录后的加工
3,mRNA转录后的加工
（1）5’帽的形成
（2）前mRNA 3’端切除及加poly A尾
（3）mRNA的剪接
小结（5分钟）
参与转录的酶、转录过程、RNA转录后的加工
思考题
转录过程，原核生物和真核生物RNA转录后的加工的比较
教学课题
第三节 蛋白质的生物合成((翻译
课型
必修
对象
草业
教学目的
参与蛋白质生物合成的物质、蛋白质的合成过程、翻译后加工
教学重点
参与蛋白质生物合成的物质、蛋白质的合成过程、翻译后加工
教学难点
参与蛋白质生物合成的物质、蛋白质的合成过程、翻译后加工
教学方法
时间安排
35分钟
40分钟
25分钟
第三节 蛋白质的生物合成((翻译参与蛋白质生物合成的物质
（一）mRNA与遗传密码
1、三联体密码与密码的简并
2、起始信号与终止信号
3、方向性与无间隔性
4、通用性
（二）氨基酸的“搬运工具”—tRNA
1、密码子与反密码子的摆动配对
2、起始tRNA与普通tRNA
（三）肽链合成的“装配机”—核糖体
1、转肽酶以及给位与受位
2、多核糖体二,蛋白质的合成过程
（一）氨基酸的活化与转运
1、氨基酸的活化与转运是酶促需能反应
2、氨基酰tRNA合成酶对氨基酸的高度专一性保证了翻译的准确性
（二）肽链合成的起始
1、30S起始复合体的形成
2、70S起始复合体的形成
（三）肽链延长
1、进位
2．转肽
3．移位
4．脱落
（四）肽链合成的终止
（五）真核生物翻译的特点三,翻译后加工
（一）肽链的合成后加工与修饰
1、二硫键的形成
2、个别氨基酸残基的化学修饰
3、蛋白质前体中不必要肽段的切除
4、多蛋白的加工
（二）亚单位的聚合和复合蛋白质形成
1、亚单位的聚合
2、结合蛋白质的合成
小结（5分钟）
参与蛋白质生物合成的物质、蛋白质的合成过程、翻译后加工
思考题
蛋白质的合成过程（包括翻译后加工）
