Chapter 1 Introduction
绪论
制作：郑穗平
Contents of chapter 1
1、酶的定义
2、酶的发现及研究历史
3、酶的分类命名
4、酶的化学性质与催化特性
Go
Go
Go
Go
酶是生物细胞产生的、具有催化能力的生物催化剂。
定义,酶是生物体内进行新陈代谢不可缺少的受多种
因素调节控制的具有催化能力的生物催化剂。
酶具有一般催化剂的特征, 1.只能进行热力学上允许进行
的反应； 2.可以缩短化学反应到达平衡的时间，而不改变
反应的平衡点； 3.通过降低活化能加快化学反应速度。
酶的催化高效性
通常要高出非生物催化剂催化活性的 106~1013倍。
2H2O2 2H2O + O2 1mol过氧化氢酶 5× 106 molH2O2
1mol离子铁 6× 10-4molH2O2
1.1 酶的定义
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1.2 酶的发现及研究历史
? 人们对酶的认识起源于生产与生活实践。
? 夏禹时代，人们掌握了酿酒技术。
? 公元前 12世纪周朝，人们酿酒，制作饴糖和酱。
? 春秋战国时期已知用麴 (曲 )治疗消化不良的疾病。
? 酶者，酒母也
酶
酒
? 西方国家 19世纪对酿酒发酵过程进行了大量研
究。直到 1897年,德国巴克纳 Buchner兄弟用
石英砂磨碎酵母细胞，制备了不含酵母细胞的
抽提液，并证明此不含细胞的酵母提取液也能
使糖发酵，说明发酵与细胞的活动无关。从而
说明了发酵是酶作用的化学本质，为此
Buchner获得了 1911年 诺贝尔化学奖 。
? 1896年,日本的高峰让吉首先从米曲霉中制得
高峰淀粉酶,用作消化剂,开创了有目的的进行
酶生产和应用的先例。
? 1878年,给酶一个统一的名词，叫 Enzyme，这个
字来自希腊文，其意思, 在酵母中, 。
? 后来对酶的作用机理及酶的本质做了深入研究,
? 1930年,证实酶是一种蛋白质 ；
? 80年代初发现了具有催化功能的 RNA—— 核酶
(ribozyme)，这一发现打破了酶是蛋白质的传统
观念，开辟了酶学研究的新领域,
? 现已鉴定出 4000多种酶，数百种酶已得到结晶，
而且每年都有新酶被发现。
? 1908年,德国的罗姆制得胰酶,用于皮革的软化。
? 1908年,法国的波伊登 (Boidin)制备了细菌淀粉
酶,应用于纺织品的退浆。
? 1911年,美国的华勒斯坦 (Wallestein)制得木瓜
蛋白酶,用于除去啤酒中的蛋白质浑浊。
? 此后,酶的生产和应用逐步发展。然而在 50年代
以前停留在从微生物，动物或植物中提取酶,加
以利用阶段,由于当时生产力落后,生产工艺较繁
杂,难以进行大规模工业化生产。
酶的应用历史
? 1949年,用液体深层培养法进行细菌淀粉酶的发酵
生产,揭开了近代酶工业的序幕。
? 50年代以后,随着生化工程的发展,大多数酶制剂的
生产已转向微生物流体深层发酵的方法。酶的应用
越来越广泛。
? 50年代：开始了酶固定化研究。 1953年德国科学家
首先将聚氨基苯乙烯树脂与淀粉酶,胃蛋白酶,羧肽
酶和核糖核酸酶等结合,制成了固定化酶。
? 60年代，是 固定化酶技术 迅速发展的时期。 1969年,
日本的千烟一郎首次在工业上应用固定化氨基酰化
酶从 DL-氨基酸生产 L-氨基酸。出现了,酶工程,
这个名词来代表有效利用酶的科学技术领域。
? 1971年第一届国际酶工程学术会议在美国召
开,当时的主题即是固定化酶，进一步开展了
对微生物细胞固定化的研究。
? 1973年,千烟一郎首次利用固定化的大肠杆菌
细胞生产 L-天冬氨酸。
? 1978年,日本的铃木等固定化细胞生产 α -
淀粉酶研究成功,所以说,70年代是固定化细
胞技术取得进展的时期,
? 80年代，固定化细胞已能用于生产胞外酶,因
此,80年代又发展了固定化原生质体技术,排
除了细胞壁这一障碍。
? 在酶的固定化技术发展的同时,酶分子修饰技
术也取得了进展。
? 60年代，用小分子化合物修饰酶分子侧链基
团,使酶性质发生改变 ;
? 70年代,修饰剂的选用、修饰方法上又有了新
的发展。
? 此外,对抗体酶,人工酶,模拟酶等方面,以及
酶的应用技术研究,在近 20年均取得了较大
进展,使酶工程不断向广度和深度发展,显示
出广阔而诱人的前景。
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1961年国际酶学委员会（ Enzyme Committee,EC）根据
酶所催化的反应类型和机理，把酶分成 6大类,
1.3 酶的分类与命名
Each enzyme is now classified and named according to the
type of chemical reaction it catalyzes,So an enzyme is
assigned a four-number classification and a two-part
name called a systematic name,In addition recommended
name is suggested by IUB for everyday use,
E.C,X.X.X.X
乳酸脱氢酶 EC 1,1,1,27
第 1大类，氧化还原酶
第 1亚类，氧化基团 CHOH
第 1亚亚类,H受体为 NAD+
该酶在亚亚类中的流水编号
酶的命名有两种方法,系统名, 惯用名 。
系统名,包括所有底物的名称和反应类型。
乳酸 + NAD+ 丙酮酸 + NADH + H+
乳酸,NAD+氧化还原酶
惯用名,只取一个较重要的底物名称和反应类型。
乳酸,NAD+氧化还原酶 乳酸脱氢酶
对于催化水解反应的酶一般在酶的名称上省去反应类型。
? 氧化 -还原酶催化氧化 -还原反应。
? 主要包括脱氢酶 (dehydrogenase)和氧化酶
(Oxidase)。
? 如乳酸 (Lactate)脱氢酶催化乳酸的脱氢反应。
(1) 氧化还原酶 Oxidoreductase
C H 3 C H C O O H
O H
N A D + H +C H 3 C C O O H
O
N A D H
? 转移酶催化基团转移反应，即将一个底物分子的基
团或原子转移到另一个底物的分子上。
例如,谷丙转氨酶催化的氨基转移反应。
(2) 转移酶 Transferase
C H 3 C H C O O H
N H 2
H O O C C H 2 C H 2 C C O O H
O
H O O C C H 2 C H 2 C H C O O H
N H 2
C H 3 C C O O H
O
? 水解酶催化底物的加水分解反应。
? 主要包括淀粉酶、蛋白酶、核酸酶及脂酶等。
? 例如，脂肪酶 (Lipase)催化的脂的水解反应,
(3) 水解酶 hydrolase
H 2 OC O O C H 2 C H 3R R C O O H C H 3 C H 2 O H
? 裂合酶催化从底物分子中移去一个基团或原
子形成双键的反应及其逆反应。
? 主要包括醛缩酶、水化酶及脱氨酶等。
? 例如,延胡索酸水合酶催化的反应。
(4) 裂合酶 Lyase
H O O C C H = C H C O O H H 2 O H O O C C H 2 C H C O O H
O H
? 异构酶催化各种同分异构体的相互转化，即底物分
子内基团或原子的重排过程。
例如,6-磷酸葡萄糖异构酶催化的反应。
(5) 异构酶 Isomerase
O
C H 2 O H
O H
O H
O H
O H O
C H 2 O H C H 2 O H
O H
O H
O H
? 合成酶，又称为连接酶，能够催化 C-C,C-O,C-N
以及 C-S 键的形成反应。这类反应必须与 ATP分解
反应相互偶联。
? A + B + ATP + H-O-H ===A ? B + ADP +Pi
? 例如，丙酮酸羧化酶催化的反应。
丙酮酸 + CO2 ? 草酰乙酸
(6) 合成酶 Ligase or Synthetase
核酸类酶（ R酶）的分类
? 自 1982年以来，被发现的核酸类酶越来越多，对它的
研究越来越广泛和深入。但是 对于分类和命名还没有
统一的原则和规定。
? 根据酶催化反应的类型，可以将 R酶分为 剪切酶，剪
接酶,和 多功能酶 等三类。
? 根据 R酶的结构特点不同，可分为 锤头型 R酶，发夹型
R酶，含 I型 IVS 的 R酶，含 II型 IVS 的 R酶 等。
? 根据酶催化的底物是其本身 RNA分子还是其它分子，
可以将 R酶分为 分子内催化 （ in cis，也称为自我催
化）和 分子间催化 （ in trans）两类。
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（一）酶的化学本质
1926年 J.B.Sumner首次从刀豆制备出脲酶结晶，证明其为
蛋白质，并提出酶的本质就是蛋白质的观点。
1982年 T.Cech发现了第 1个有催化活性的天然 RNA——
ribozyme（核酶），以后 Altman和 Pace等又陆续发现了真
正的 RNA催化剂。
核酶的发现不仅表明酶不一定都是蛋白质，还促进了有
关生命起源、生物进化等问题的进一步探讨。
1.4 酶的化学性质与催化特性
（二）酶的组成
酶
单纯酶
结合酶 （全酶） = 酶蛋白 + 辅因子
辅因子
辅酶 与酶蛋白结合得比较松的小分子有机物。
辅基 与膜蛋白结合得紧密的小分子有机物。
金属激活剂 金属离子作为辅助因子。
酶的催化专一性主要决定于膜蛋白部分。
辅因子通常是作为电子、原子或某些化学基团的载体。
（三）单体酶、寡聚酶和多酶复合物
1.单体酶（ monomeric enzyme)：仅有一条具有活性部位的
多肽链，全部参与水解反应。
2.寡聚酶 (oligomeric enzyme)：由几个或多个亚基组成，亚
基牢固地联在一起，单个亚基没有催化活性。亚基之间以非
共价键结合。
3.多酶复合物 (multienzyme system)：几个酶镶嵌而成的复合
物。这些酶催化将底物转化为产物的一系列顺序反应。
丙酮酸脱氢酶系（ E.coli）：丙酮酸脱氢酶（ EⅠ ）、
硫辛酰转乙酰酶（ EⅡ ）和二氢硫辛酰脱氢酶（ EⅢ ）。
EⅠ EⅡ EⅢ 碱性 EⅠ EⅡ EⅢ +
EⅡ EⅢ + 脲
(四 ) 活性部位和必需基团
必需基团,这些基团若经化学修饰使其改变，则酶的活
性丧失。
活性部位,酶分子中直接与底物结合，并和酶催化作用
直接有关的部位。
必需基团
活性部位
维持酶的空间结构
结合基团
催化基团
专一性
催化性质
酶作用的
专一性
结构专一性
立体异构专一性
族（基团）专一性
绝对专一性
(五 ) 酶作用的专一性
族专一性：可作用于一类或一些结构很相似的底物。
绝对专一性：只能作用于某一底物。
酶的催化作用受到 底物浓度, 酶浓度, 温度, pH
值, 激活剂浓度, 抑制剂浓度 等诸多因素的影响。在
酶的应用过程中，必须控制好各种环境条件，以充分
发挥酶的催化功能。
(六 ) 影响酶催化的各种因素
1、酶活力与酶反应速度，比活力
2、酶活力测定方法
反应体系选择 / 反应条件确定
反应物检测 / 酶活力计算
偶联酶反应活力测定
3、酶活力单位
1961年国际生物化学与分子生物学联合会规定：在特定条件下（温
度可采用 25℃ 或其它选用的温度,pH等条件均采用最适条件），每 1
min 催化 1 μ mol 的底物转化为产物的酶量定义为 1 个酶活力单位。这
个单位称为国际单位。
(七 ) 酶活力测定
d S d P
u = - ---- = -----
d t d t
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绪论
制作：郑穗平
Contents of chapter 1
1、酶的定义
2、酶的发现及研究历史
3、酶的分类命名
4、酶的化学性质与催化特性
Go
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酶是生物细胞产生的、具有催化能力的生物催化剂。
定义,酶是生物体内进行新陈代谢不可缺少的受多种
因素调节控制的具有催化能力的生物催化剂。
酶具有一般催化剂的特征, 1.只能进行热力学上允许进行
的反应； 2.可以缩短化学反应到达平衡的时间，而不改变
反应的平衡点； 3.通过降低活化能加快化学反应速度。
酶的催化高效性
通常要高出非生物催化剂催化活性的 106~1013倍。
2H2O2 2H2O + O2 1mol过氧化氢酶 5× 106 molH2O2
1mol离子铁 6× 10-4molH2O2
1.1 酶的定义
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1.2 酶的发现及研究历史
? 人们对酶的认识起源于生产与生活实践。
? 夏禹时代，人们掌握了酿酒技术。
? 公元前 12世纪周朝，人们酿酒，制作饴糖和酱。
? 春秋战国时期已知用麴 (曲 )治疗消化不良的疾病。
? 酶者，酒母也
酶
酒
? 西方国家 19世纪对酿酒发酵过程进行了大量研
究。直到 1897年,德国巴克纳 Buchner兄弟用
石英砂磨碎酵母细胞，制备了不含酵母细胞的
抽提液，并证明此不含细胞的酵母提取液也能
使糖发酵，说明发酵与细胞的活动无关。从而
说明了发酵是酶作用的化学本质，为此
Buchner获得了 1911年 诺贝尔化学奖 。
? 1896年,日本的高峰让吉首先从米曲霉中制得
高峰淀粉酶,用作消化剂,开创了有目的的进行
酶生产和应用的先例。
? 1878年,给酶一个统一的名词，叫 Enzyme，这个
字来自希腊文，其意思, 在酵母中, 。
? 后来对酶的作用机理及酶的本质做了深入研究,
? 1930年,证实酶是一种蛋白质 ；
? 80年代初发现了具有催化功能的 RNA—— 核酶
(ribozyme)，这一发现打破了酶是蛋白质的传统
观念，开辟了酶学研究的新领域,
? 现已鉴定出 4000多种酶，数百种酶已得到结晶，
而且每年都有新酶被发现。
? 1908年,德国的罗姆制得胰酶,用于皮革的软化。
? 1908年,法国的波伊登 (Boidin)制备了细菌淀粉
酶,应用于纺织品的退浆。
? 1911年,美国的华勒斯坦 (Wallestein)制得木瓜
蛋白酶,用于除去啤酒中的蛋白质浑浊。
? 此后,酶的生产和应用逐步发展。然而在 50年代
以前停留在从微生物，动物或植物中提取酶,加
以利用阶段,由于当时生产力落后,生产工艺较繁
杂,难以进行大规模工业化生产。
酶的应用历史
? 1949年,用液体深层培养法进行细菌淀粉酶的发酵
生产,揭开了近代酶工业的序幕。
? 50年代以后,随着生化工程的发展,大多数酶制剂的
生产已转向微生物流体深层发酵的方法。酶的应用
越来越广泛。
? 50年代：开始了酶固定化研究。 1953年德国科学家
首先将聚氨基苯乙烯树脂与淀粉酶,胃蛋白酶,羧肽
酶和核糖核酸酶等结合,制成了固定化酶。
? 60年代，是 固定化酶技术 迅速发展的时期。 1969年,
日本的千烟一郎首次在工业上应用固定化氨基酰化
酶从 DL-氨基酸生产 L-氨基酸。出现了,酶工程,
这个名词来代表有效利用酶的科学技术领域。
? 1971年第一届国际酶工程学术会议在美国召
开,当时的主题即是固定化酶，进一步开展了
对微生物细胞固定化的研究。
? 1973年,千烟一郎首次利用固定化的大肠杆菌
细胞生产 L-天冬氨酸。
? 1978年,日本的铃木等固定化细胞生产 α -
淀粉酶研究成功,所以说,70年代是固定化细
胞技术取得进展的时期,
? 80年代，固定化细胞已能用于生产胞外酶,因
此,80年代又发展了固定化原生质体技术,排
除了细胞壁这一障碍。
? 在酶的固定化技术发展的同时,酶分子修饰技
术也取得了进展。
? 60年代，用小分子化合物修饰酶分子侧链基
团,使酶性质发生改变 ;
? 70年代,修饰剂的选用、修饰方法上又有了新
的发展。
? 此外,对抗体酶,人工酶,模拟酶等方面,以及
酶的应用技术研究,在近 20年均取得了较大
进展,使酶工程不断向广度和深度发展,显示
出广阔而诱人的前景。
回本章目录
1961年国际酶学委员会（ Enzyme Committee,EC）根据
酶所催化的反应类型和机理，把酶分成 6大类,
1.3 酶的分类与命名
Each enzyme is now classified and named according to the
type of chemical reaction it catalyzes,So an enzyme is
assigned a four-number classification and a two-part
name called a systematic name,In addition recommended
name is suggested by IUB for everyday use,
E.C,X.X.X.X
乳酸脱氢酶 EC 1,1,1,27
第 1大类，氧化还原酶
第 1亚类，氧化基团 CHOH
第 1亚亚类,H受体为 NAD+
该酶在亚亚类中的流水编号
酶的命名有两种方法,系统名, 惯用名 。
系统名,包括所有底物的名称和反应类型。
乳酸 + NAD+ 丙酮酸 + NADH + H+
乳酸,NAD+氧化还原酶
惯用名,只取一个较重要的底物名称和反应类型。
乳酸,NAD+氧化还原酶 乳酸脱氢酶
对于催化水解反应的酶一般在酶的名称上省去反应类型。
? 氧化 -还原酶催化氧化 -还原反应。
? 主要包括脱氢酶 (dehydrogenase)和氧化酶
(Oxidase)。
? 如乳酸 (Lactate)脱氢酶催化乳酸的脱氢反应。
(1) 氧化还原酶 Oxidoreductase
C H 3 C H C O O H
O H
N A D + H +C H 3 C C O O H
O
N A D H
? 转移酶催化基团转移反应，即将一个底物分子的基
团或原子转移到另一个底物的分子上。
例如,谷丙转氨酶催化的氨基转移反应。
(2) 转移酶 Transferase
C H 3 C H C O O H
N H 2
H O O C C H 2 C H 2 C C O O H
O
H O O C C H 2 C H 2 C H C O O H
N H 2
C H 3 C C O O H
O
? 水解酶催化底物的加水分解反应。
? 主要包括淀粉酶、蛋白酶、核酸酶及脂酶等。
? 例如，脂肪酶 (Lipase)催化的脂的水解反应,
(3) 水解酶 hydrolase
H 2 OC O O C H 2 C H 3R R C O O H C H 3 C H 2 O H
? 裂合酶催化从底物分子中移去一个基团或原
子形成双键的反应及其逆反应。
? 主要包括醛缩酶、水化酶及脱氨酶等。
? 例如,延胡索酸水合酶催化的反应。
(4) 裂合酶 Lyase
H O O C C H = C H C O O H H 2 O H O O C C H 2 C H C O O H
O H
? 异构酶催化各种同分异构体的相互转化，即底物分
子内基团或原子的重排过程。
例如,6-磷酸葡萄糖异构酶催化的反应。
(5) 异构酶 Isomerase
O
C H 2 O H
O H
O H
O H
O H O
C H 2 O H C H 2 O H
O H
O H
O H
? 合成酶，又称为连接酶，能够催化 C-C,C-O,C-N
以及 C-S 键的形成反应。这类反应必须与 ATP分解
反应相互偶联。
? A + B + ATP + H-O-H ===A ? B + ADP +Pi
? 例如，丙酮酸羧化酶催化的反应。
丙酮酸 + CO2 ? 草酰乙酸
(6) 合成酶 Ligase or Synthetase
核酸类酶（ R酶）的分类
? 自 1982年以来，被发现的核酸类酶越来越多，对它的
研究越来越广泛和深入。但是 对于分类和命名还没有
统一的原则和规定。
? 根据酶催化反应的类型，可以将 R酶分为 剪切酶，剪
接酶,和 多功能酶 等三类。
? 根据 R酶的结构特点不同，可分为 锤头型 R酶，发夹型
R酶，含 I型 IVS 的 R酶，含 II型 IVS 的 R酶 等。
? 根据酶催化的底物是其本身 RNA分子还是其它分子，
可以将 R酶分为 分子内催化 （ in cis，也称为自我催
化）和 分子间催化 （ in trans）两类。
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（一）酶的化学本质
1926年 J.B.Sumner首次从刀豆制备出脲酶结晶，证明其为
蛋白质，并提出酶的本质就是蛋白质的观点。
1982年 T.Cech发现了第 1个有催化活性的天然 RNA——
ribozyme（核酶），以后 Altman和 Pace等又陆续发现了真
正的 RNA催化剂。
核酶的发现不仅表明酶不一定都是蛋白质，还促进了有
关生命起源、生物进化等问题的进一步探讨。
1.4 酶的化学性质与催化特性
（二）酶的组成
酶
单纯酶
结合酶 （全酶） = 酶蛋白 + 辅因子
辅因子
辅酶 与酶蛋白结合得比较松的小分子有机物。
辅基 与膜蛋白结合得紧密的小分子有机物。
金属激活剂 金属离子作为辅助因子。
酶的催化专一性主要决定于膜蛋白部分。
辅因子通常是作为电子、原子或某些化学基团的载体。
（三）单体酶、寡聚酶和多酶复合物
1.单体酶（ monomeric enzyme)：仅有一条具有活性部位的
多肽链，全部参与水解反应。
2.寡聚酶 (oligomeric enzyme)：由几个或多个亚基组成，亚
基牢固地联在一起，单个亚基没有催化活性。亚基之间以非
共价键结合。
3.多酶复合物 (multienzyme system)：几个酶镶嵌而成的复合
物。这些酶催化将底物转化为产物的一系列顺序反应。
丙酮酸脱氢酶系（ E.coli）：丙酮酸脱氢酶（ EⅠ ）、
硫辛酰转乙酰酶（ EⅡ ）和二氢硫辛酰脱氢酶（ EⅢ ）。
EⅠ EⅡ EⅢ 碱性 EⅠ EⅡ EⅢ +
EⅡ EⅢ + 脲
(四 ) 活性部位和必需基团
必需基团,这些基团若经化学修饰使其改变，则酶的活
性丧失。
活性部位,酶分子中直接与底物结合，并和酶催化作用
直接有关的部位。
必需基团
活性部位
维持酶的空间结构
结合基团
催化基团
专一性
催化性质
酶作用的
专一性
结构专一性
立体异构专一性
族（基团）专一性
绝对专一性
(五 ) 酶作用的专一性
族专一性：可作用于一类或一些结构很相似的底物。
绝对专一性：只能作用于某一底物。
酶的催化作用受到 底物浓度, 酶浓度, 温度, pH
值, 激活剂浓度, 抑制剂浓度 等诸多因素的影响。在
酶的应用过程中，必须控制好各种环境条件，以充分
发挥酶的催化功能。
(六 ) 影响酶催化的各种因素
1、酶活力与酶反应速度，比活力
2、酶活力测定方法
反应体系选择 / 反应条件确定
反应物检测 / 酶活力计算
偶联酶反应活力测定
3、酶活力单位
1961年国际生物化学与分子生物学联合会规定：在特定条件下（温
度可采用 25℃ 或其它选用的温度,pH等条件均采用最适条件），每 1
min 催化 1 μ mol 的底物转化为产物的酶量定义为 1 个酶活力单位。这
个单位称为国际单位。
(七 ) 酶活力测定
d S d P
u = - ---- = -----
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