第十二章 蛋白质代谢
主要内容
? 氨基酸的生物合成
— 还原性氨基化作用,氨基转移作用,氨基酸的相互转化作用
? 蛋白质的生物合成
— 蛋白质合成体系的组成,蛋白质的合成过程,蛋白质合成后
的定向输送与修饰
? 蛋白质的生物降解
— 蛋白酶类,蛋白质的消化吸收,食品蛋白质的营养价值
? 氨基酸的分解
— 氨基酸的脱氨基作用,氨基酸的转氨基作用,联合脱氨基作
用,氨基酸的脱羧基作用,氨基酸碳骨架的氧化途径,含氮排
泄物的形成
? 蛋白质代谢的调节
— 遗传的控制,酶的控制,激素的调节
第一节 氨基酸的生物合成
?还原性氨基化作用
?氨基转移作用
?氨基酸的相互转化作用
(一 )还原性氨基化作用
? 在多数机体中,NH3同化主要是经谷氨酸和谷氨酰胺合成
途径完成的。
1、谷氨酸合成的主要途径是由 L-谷氨酸脱氢酶催化的 α-
酮戊二酸氨基化途径
2、谷氨酰胺合成酶和谷氨酸合成酶联合作用，将游离氨
转变为谷氨酸的 α-氨基。
N H 3 + - 酮 戊 二 酸 +N A D ( P ) H +H + L - 谷 氨 酸+ N A D ( P ) + + H 2 Oα
谷 氨 酸 ++ ++A T P N H 3 谷 氨 酰 氨 A D P P i谷 氨 酰 胺 合 成 酶
A T P N H 3 A M P P P iM g 2 + ++ + +天 冬 氨 酸 合 成 酶天 冬 氨 酸 天 冬 酰 氨
(二 )氨基转移作用
? 氨基转移作用是由一种氨基酸把它的分子上的氨基转移至
其它 α-酮酸上。以形成另一种氨基酸。这个反应的通式是,
R 1 C H C O O H R 2 C
ON H 2
++ C O O H 转 氨 酶 C
O
C O O HR 1 C H C O O H
N H 2
R 2
(三 )氨基酸的相互转化作用
? 在有些情况下，氨基酸间也可以相互转化。如由苏氨酸或
丝氨酸可生成甘氨酸，由色氨酸或胱氨酸可生成丙氨酸。
? 必需氨基酸：人体及动物生长发育必需，而在机体中又不
能合成，必须从食物中摄取的氨基酸，称必需氨基酸。动
物不能合成的氨基酸有赖氨酸、色氨酸、组氨酸、苯丙氨
酸、亮氨酸、异亮氨酸、苏氨酸、蛋氨酸、缬氨酸和精氨
酸 (人体能合成部分组氨酸和精氨酸 )。
第二节 蛋白质的生物合成
?蛋白质合成体系的组成
?蛋白质的合成过程
?蛋白质合成后的定向输送与修饰
一、蛋白质合成体系的组成
1,mRNA 蛋白质合成体系中一个重要组分是信使 RNA
（ mRNA），它携带着 DNA的遗传信息。正值信息保存
于相邻三个碱基构成的密码子中。
2,tRNA 在蛋白质合成中,tRNA起着运输氨基酸的作用，
称转运 RNA，即将氨基酸按 mRNA链上的密码所决定的
氨基酸顺序转移入蛋白质合成的场所 —— 核糖体。
3,rRNA及核糖体：核糖体是合成蛋白质的场所,含
有核糖体 RNA(简称 rRNA)。它由大小两个亚基组
成。
4、辅助因子：在蛋白质合成体系中，除了上述的
蛋白质因子外，蛋白质的生物合成还需要 ATP、
GTP,Mg2+等参与。
二、蛋白质的合成过程
?蛋白质的合成过程可以分为四个步骤,
1,氨基酸的活化：氨基酸必须先行活化才能形成肽链，即
将氨基酸的羧基以酯键连接于 tRNA的 3′端羟基上，形成
氨酰 -tRNA。
A T P M g 2 + P P i++ +氨 基 酸 酶 氨 酰 - A M P - 酶 复 合 物
酶t R N A 氨 酰 - t R N A A M P+ ++氨 酰 - A M P - 酶 复 合 物
氨基酸活化及结合 rRNA
2、起始：蛋白质合成首先必
须辩认出 mRNA上的起始点。
mRNA链上的起始密码子是
AUG。由起始氨酰 -tRNAf,
mRNA,核糖体及起始因子
等经多个步骤组装成一个
“起始复合物”，然后即可
进行蛋白质的合成。
原核细胞中蛋
白质合成起始
3、肽链延长
4、终止：当核糖体移动至终
止密码子 UAA,UGA时，
肽链延长便终止。
? 肽链合成的终止包括下列步
骤,
(1)终止因子进入 A位，识别终止
密码子。
(2)终止因子使肽基转移酶的催
化作用转变为水解作用，使
肽链从 tRNA上分离出来，生
成一条新合成的蛋白质分子。
?多核糖体,在一条
mRNA链上，可以
有多个核糖体同时
进行翻译。
三、蛋白质合成后的定向输送与修饰
1、信号肽及其识别体
? 信号肽,在新生肽的 N-端 (有时位于肽链中部，如卵清蛋
白 )，常有一小段与蛋白质定向输送有关并在输送途中被
切除的肽段，称为信号肽。在 C-端有一个可被信号肽酶
识别的位点。
? 信号肽识别体,识别信号肽的是一种核蛋白质体，称为信
号识别体 (signal recognition particle,SRP)。 SRP有两个
功能域 (domain)，一个识别信号肽，一个干扰进入的氨酰
-tRNA和肽酰移位酶的反应，以终止多肽链的延伸作用。
?新生肽在信号肽的导引下定向送往细胞的各个部
分，以行使各自的生物功能，在这种定向输送过
程中，信号肽被信号肽酶水解。
2、蛋白质合成后的修饰
蛋白质糖基化
第三节 蛋白质的生物降解
?蛋白酶
?蛋白质的消化吸收
?食品蛋白质的营养价值
一、蛋白酶类
1、肽酶：又称肽链端解酶，它们只作用于多肽链
的末端。
编 号 名 称 作 用 特 征 反 应
3.4.11 α-氨酰肽水解
酶类
作用于多肽链的氨基末端 (N-末
端 )，生成氨基酸
氨酰肽＋ H2O→ 氨基酸
＋肽
3.4.13 二肽水解酶类 水解二肽 二肽＋ H2O→2 氨基酸
3.4.14 二肽基肽水解
酶类
作用于多肽链的氨基端，生成二
肽
二肽基多肽＋ H2O→ 二
肽 +多肽
3.4.15 肽基二肽水解
酶类
作用于多肽链的羧基末端 (C-末
端 )，生成二肽
多肽基二肽＋ H2O→ 多
肽＋二肽
3.4.16 丝氨酸羧肽酶
类
作用于多肽链的羧基末端生成氨
基酸，在催化部位含有对有机氟、
有机磷敏感的丝氨酸残基
肽基 -L-氨基酸＋
H2O→ 肽＋ L-氨基酸
3.4.17 金属羧肽酶类 作用于多肽链的羧基末端生成氨
基酸，其活性要求二价阳离子
肽基 -L-氨基酸＋
H2O→ 肽＋ L-氨基酸
2、蛋白酶：又称肽链内切酶，作用于肽链内部。
编 号 名 称 作 用 特 征 例 子
3.4.21 丝氨酸蛋白酶类 在活性中心含丝氨酸 胰凝乳蛋白酶、胰蛋
白酶、凝血酶
3.4.22 硫醇蛋白酶类 在活性中心含半胱氨
酸
木瓜蛋白酶、无花果
蛋白酶、菠萝蛋白酶
3.4.23 羧基 (酸性 )蛋白
酶类
最适 pH值在 5以下 胃蛋白酶、凝乳酶
3.4.24 金属蛋白酶类 含有催化活性所必需
的金属
枯草杆菌中性蛋白酶、
动物胶原酶
二、蛋白质的消化吸收
(一 )消化
? 蛋白质的消化开始于胃 (胃蛋白酶 )，主要在小肠中进行消
化 (糜蛋白酶原和胰蛋白酶原，羧肽酶原 A和 B等，由胰腺
分泌 ) 。
? 酶作用具有专一性，消化道蛋白酶作用同样具有专一性,
特定的蛋白酶分解特定的肽键。
(二 )吸收
? 消化道内的物质透过粘膜进入血液或淋巴的过程称为吸收。
食物蛋白质消化后形成的游离氨基酸和小肽通过肠粘膜的
刷状缘细胞吸收后，其小肽多在肠细胞中被水解，氨基酸
则通过门静脉被输送到肝。肝脏是氨基酸进行各种代谢变
化的重要器官。
三、食品蛋白质的营养价值
?食品蛋白质的营养价值是指摄取的蛋白质维持人体氮
素代谢平衡和满足氨基酸需求以及保证良好地生长和
生活的能力。
(一 )影响蛋白质营养价值的因素
1、蛋白质含量
2、蛋白质的质量
3、氨基酸的有效性
? 影响膳食蛋白质中氨基酸的有效性的因素有,
(1)蛋白质构象 蛋白酶较难作用于不溶性的纤维状蛋白，
因而其有效性低于可溶性球蛋白。
(2)结合蛋白质含量 结合蛋白的消化吸收率低于简单蛋白。
(3)蛋白酶抑制剂 膳食中存在蛋白酶抑制剂时，降低蛋白
消化吸收率。
(4)蛋白颗粒大小与表面积 体积大、表面积小的蛋白质消
化吸收率低。
(5)加工条件 在高温、碱性或存在还原糖类的条件下加工
常降低膳食蛋白的有效性。
(6)人体生理差别 膳食蛋白的消化吸收率与人体生理状况
关系密切。
(二 )蛋白质的营养价值的测定
1、蛋白质效率比值 (PER)
2、生理价值 (BV)
P E R 体 重 增 重蛋 白 质 摄 入 量=
B V ( % )
被 利 用 的 N
被 吸 收 的 N
食 物 N ( 粪 N 代 谢 N ) ( 尿 N 内 生 N )
=
=
× 1 0 0 %
食 物 N ( 粪 N 代 谢 N )
× 1 0 0 %
－ － － －
－ －
3、蛋白质净效系数 (NPU)
4、氨基酸分数 (AAS)
N P U ( % ) = 食 物 N ( 粪 N 代 谢 N ) ( 尿 N 内 生 N )食 物 N × 1 0 0 %－ － － －
A A S = l g 待 测 蛋 白 质 中 某 种 必 需 氨 基 酸 的 m g 数
l g 标 准 蛋 白 质 中 某 种 必 需 氨 基 酸 的 m g 数 × 1 0 0 %
第四节 氨基酸的分解
?氨基酸的脱氨基作用
?氨基酸的转氨基作用
?联合脱氨基作用
?氨基酸的脱羧基作用
?氨基酸碳骨架的氧化途径
?含氮排泄物的形成
一、氨基酸的脱氨基作用
?氨基酸失去氨基的作用称为脱氨基作用，脱氨基作用
有氧化脱氨基和非氧化脱氨基作用两类。
(一 ) 氧化脱氨基作用
1、氧化脱氨基作用
R C H
N H 2
C O O H
F P N H
H 2 O
O
N H 3氨 基 酸 氧 化 酶
R C C O O H R C C O O H
F P 2 H
2、氧化脱氨酶类
(1) L-氨基酸氧化酶,L-氨基酸氧化酶有两种类型，一类以
黄素腺嘌呤二核苷酸 (FAD)为辅基；另一类以黄素单核苷
酸 (FMN)为辅基。
(2) D-氨基酸氧化酶,D-氨基酸氧化酶是以 FAD为辅基的黄
素蛋白酶。
(3) 氧化专一氨基酸的酶：专一的氨基酸氧化酶是专一性能
强的只催化一种氨基酸氧化的酶。已发现的有甘氨酸氧化
酶,D-天冬氨酸氧化酶及 L-谷氨酸脱氢酶等。
(二 )氨基酸的非氧化脱氨基作用
1、还原脱氨基作用
2、水解脱氨基作用
2 H R C H C O O H
N H 2
N H 3氢 化 酶
脂 肪 酸
+ +R C H 2 C O O H
H 2 O 水 解 酶
羟 酸
++ R C H C O O H
N H 2
R C H O H C O O H N H 3
3、脱水脱氨基作用
4、脱硫氢基脱氨基作用
5、氧化 -还原脱氨基作用
H O C H 2 C H C O O H
N H 2 H 2 O
C H 2 C
N H 3
N H
C H 3
L - 丝 氨 酸 脱 水 酶 分 子 重 排
丝 氨 酸 亚 氨 基 丙 酸- 氨 基 丙 烯 酸
自 发 水 解
丙 酮 酸
C O O H
N H 2
C C O O H
H 2 O
C H 3 C O C O O H
α
N H 3
自 发 水 解
丙 酮 酸H 2 O
C H 3 C O C O O H
H S C H 2 C O O H
H 2 S
C H
N H 2
脱 硫 氢 基 酶
C H 2 C
N H
C H 3
分 子 重 排
亚 氨 基 丙 酸- 氨 基 丙 烯 酸
C O O H
N H 2
C C O O H
L - 半 胱 氨 酸 α
R C H C O O H
N H 2
+ R ' C H C O O H
N H 2
酶 R C O C O O H R ' C H
2 C O O H+ + 2 N H 3
酮 酸 有 机 酸
(三 )氨基酸的脱酰胺基作用
?谷氨酰胺和天冬酰胺可在谷氨酰胺酶和天冬酰胺
酶的作用下分别发生脱酰胺基作用而形成相应的
氨基酸。 O C ( C H 2 ) 2 C H
N H 2
C O O H
H 2 O
H O O C
N H 3
谷 氨 酰 胺
谷 氨 酰 胺 酶
谷 氨 酸
( C H 2 ) 2 C H
N H 2
C O O H
N H 2
O C C H 2 C H
N H 2
C O O H
H 2 O
天 冬 酰 胺
N H 2
天 冬 酰 胺 酶
H O O C
N H 3
天 冬 氨 酸
C H
N H 2
C O O HC H 2
二、氨基酸的转氨基作用
1、一般反应
? 转氨基作用是 α-氨基酸的氨基通过酶促反应，转移到 α-酮
酸的酮基位置上，生成与原来的 α-酮酸相应的 α-氨基酸，
原来的 α-氨基酸转变成相应的 α-酮酸。例如 L-谷氨酸的氨
基转移给丙酮酸,
丙 酮 酸 - 酮 戊 二 酸丙 氨 酸 α
C O O H
C O O H
O
C O O H
C O O H
H 2 N
C O O H
O
+ 转 氨 酶
C O O H
H 2 N
+
谷 氨 酸
2、转氨酶
? 催化转氨基反应的酶称为转氨酶，种类很多，在动物、植
物组织及微生物中分布很广。
? 动物和高等植物的转氨酶一般都只催化 L-氨基酸和 α-酮酸
的转氨作用。而某些细菌，例如枯草杆菌的转氨酶，能催
化 D-和 L-两种氨基酸的转氨基作用。
三、联合脱氨基作用
? 机体借助联合脱氨基作用可迅速地使各种不同的氨基作用
转移到 α-酮戊二酸的分子上，生成相应的 α-酮酸和谷氨酸，
然后谷氨酸在 L-谷氨酸脱氢酶的作用下，脱去氨基又生成
α-酮戊二酸。
转 氨 酶
谷 氨 酸
N A D H + H
+
或 N A D P H + H
+
+ N H 3
谷 氨 酸 脱 氢 酶
N A D
+
或 N A D P
+
+ H 2 O
图 1 2 - 1 联 合 脱 氨 基 作 用 示 意 图
氨 基 酸 - 酮 戊 二 酸α
- 酮 酸α
? 嘌呤核苷酸循环为联合
脱氨基的另一种形式。
? 骨骼肌、心肌、肝脏中
氨基酸的脱氨基作用主
要是由嘌呤核苷酸循环
来实现的。
C H
2
N H C H C O O H
腺 苷 酸 琥 珀 酸
R 5
'
P
N
N
N
N
C O O H
N H
2
腺 嘌 呤 核 苷 酸 R 5
'
P
N
N
N
N
( A M P )
O H
R 5
'
P次 黄 嘌 呤 核 苷 酸
N
N
N
N
( I M P )
H
2
O
天 冬 氨 酸
C O O HH
2
C
C H C O O HH
2
N
延 胡 索 酸
C O O H
H O O C
裂 合 酶
H
2
O
N H
3
四、氨基酸的脱羧基作用
? 氨基酸可脱羧形成一级胺类，此反应可表示如下,
? 氨基酸脱羧后生成的胺类，有许多具有药物作用，如组胺
又称组织胺，可以降低血压。
R C H C O O H
N H 2
C H 2 N H 2 ( 一 级 胺 ) C O 2+脱 羧 酶 ( 含 磷 酸 吡 哆 醛 ) R
五、氨基酸碳骨架的氧化途径
? 氨基酸碳骨架的去路：一是形成乙酰辅酶 A或经丙酮酸形
成乙酰辅酶 A，二是形成三羧酸循环内的中间产物。
丙 氨 酸
苏 氨 酸
甘 氨 酸
丝 氨 酸
半 胱 氨 酸
丙 酮 酸
谷 氨 酸
精 氨 酸
组 氨 酸
谷 氨 酰 胺
脯 氨 酸
也 产 生 乙 酰 - C o A
异 亮 氨 酸
蛋 氨 酸
缬 氨 酸
乙 酰 - C o A
乙 酰 乙 酰 - C o A
苯 丙 氨 酸
酪 氨 酸
亮 氨 酸
赖 氨 酸
色 氨 酸
异 柠 檬 酸
柠 檬 酸
琥 珀 酰 - C o A
琥 珀 酸
延 胡 索 酸
苹 果 酸
天 冬 氨 酸
天 冬 酰 胺
苯 丙 氨 酸
酪 氨 酸
图 1 2 - 3 氨 基 酸 碳 骨 架 进 入 三 羧 酸 循 环 的 途 径
草 酰 乙 酸
- 酮 戊 二 酸α
六、含氮排泄物的形成
? 高等动植物都有保留并再利用体内氨的能力，催化重新利
用氨的酶是谷氨酸脱氢酶。反应如下,
? 动植物体内产生的氨不可能都重新利用，有一部分氨不能
被利用而以尿素或尿酸的形式排出体外。
谷 氨 酸N H 3 N A D H ( N A D P H )+ H + N A D + ( N A D P + )+ H 2 O+ + +- 酮 戊 二 酸α
1、尿素的形成 —— 尿素循环
尿 素,
胞 液
鸟 氨 酸
特 殊 的 鸟 氨 酸 内 膜 传 递 系 统
来 源 于 联 合 脱 氨 基 作 用
精 氨 酸
延 胡 索 酸
精 氨 琥 珀 酸
氨 甲 酰 磷 酸
瓜 氨 酸
线 粒 体 基 质
图 1 2 - 4 尿 素 循 环 ( 表 明 在 细 胞 液 的 线 粒 体 中 所 进 行 的 步 骤 )
H
2
N C O N H
2
H
2
O
2 A T P + C O
2
+ N H
3
+ H
2
O
2 A D P + 2 P i
P i
A M P + P P i A T P
天 冬 氨 酸 谷 氨 酸
2、氨的排泄
? 在排氨动物中，机体内氨基酸代谢最终形成的氨是以谷氨
酰胺的酰胺基形式转运的。大多数脊椎动物在肾小管中形
成尿素，所需游离氨即来源于谷氨酰胺。
谷 氨 酰 胺 + 谷 氨 酰 胺 酶 谷 氨 酸 N H 3H 2 O +
第五节 蛋白质代谢的调节
?遗传的控制
?酶的控制
?激素的调节
一、遗传的控制
? 操纵子学说
操 纵 子
调 节 基 因 启 动 因 子 操 纵 基 因
结 构 基 因
( 起 动 子 )
抑 制 m R N A
抑 制 物 蛋 白 质 ( 酶 )
m R N A
D N A
图 1 2 - 5 操 纵 子 模 型 示 意 图
二、酶的控制
? 酶是一切代谢反应的关键物质，酶的特异性、抑制、激活、
诱导变构作用等，以及一切影响酶的生物合成及酶活力的
因素都可影响代谢。
三、激素的调节
? 生长素、性激素、胰岛素都有促进蛋白质合成的作用，而
肾上腺皮质激素则有促进蛋白质分解的作用。
主要内容
? 氨基酸的生物合成
— 还原性氨基化作用,氨基转移作用,氨基酸的相互转化作用
? 蛋白质的生物合成
— 蛋白质合成体系的组成,蛋白质的合成过程,蛋白质合成后
的定向输送与修饰
? 蛋白质的生物降解
— 蛋白酶类,蛋白质的消化吸收,食品蛋白质的营养价值
? 氨基酸的分解
— 氨基酸的脱氨基作用,氨基酸的转氨基作用,联合脱氨基作
用,氨基酸的脱羧基作用,氨基酸碳骨架的氧化途径,含氮排
泄物的形成
? 蛋白质代谢的调节
— 遗传的控制,酶的控制,激素的调节
第一节 氨基酸的生物合成
?还原性氨基化作用
?氨基转移作用
?氨基酸的相互转化作用
(一 )还原性氨基化作用
? 在多数机体中,NH3同化主要是经谷氨酸和谷氨酰胺合成
途径完成的。
1、谷氨酸合成的主要途径是由 L-谷氨酸脱氢酶催化的 α-
酮戊二酸氨基化途径
2、谷氨酰胺合成酶和谷氨酸合成酶联合作用，将游离氨
转变为谷氨酸的 α-氨基。
N H 3 + - 酮 戊 二 酸 +N A D ( P ) H +H + L - 谷 氨 酸+ N A D ( P ) + + H 2 Oα
谷 氨 酸 ++ ++A T P N H 3 谷 氨 酰 氨 A D P P i谷 氨 酰 胺 合 成 酶
A T P N H 3 A M P P P iM g 2 + ++ + +天 冬 氨 酸 合 成 酶天 冬 氨 酸 天 冬 酰 氨
(二 )氨基转移作用
? 氨基转移作用是由一种氨基酸把它的分子上的氨基转移至
其它 α-酮酸上。以形成另一种氨基酸。这个反应的通式是,
R 1 C H C O O H R 2 C
ON H 2
++ C O O H 转 氨 酶 C
O
C O O HR 1 C H C O O H
N H 2
R 2
(三 )氨基酸的相互转化作用
? 在有些情况下，氨基酸间也可以相互转化。如由苏氨酸或
丝氨酸可生成甘氨酸，由色氨酸或胱氨酸可生成丙氨酸。
? 必需氨基酸：人体及动物生长发育必需，而在机体中又不
能合成，必须从食物中摄取的氨基酸，称必需氨基酸。动
物不能合成的氨基酸有赖氨酸、色氨酸、组氨酸、苯丙氨
酸、亮氨酸、异亮氨酸、苏氨酸、蛋氨酸、缬氨酸和精氨
酸 (人体能合成部分组氨酸和精氨酸 )。
第二节 蛋白质的生物合成
?蛋白质合成体系的组成
?蛋白质的合成过程
?蛋白质合成后的定向输送与修饰
一、蛋白质合成体系的组成
1,mRNA 蛋白质合成体系中一个重要组分是信使 RNA
（ mRNA），它携带着 DNA的遗传信息。正值信息保存
于相邻三个碱基构成的密码子中。
2,tRNA 在蛋白质合成中,tRNA起着运输氨基酸的作用，
称转运 RNA，即将氨基酸按 mRNA链上的密码所决定的
氨基酸顺序转移入蛋白质合成的场所 —— 核糖体。
3,rRNA及核糖体：核糖体是合成蛋白质的场所,含
有核糖体 RNA(简称 rRNA)。它由大小两个亚基组
成。
4、辅助因子：在蛋白质合成体系中，除了上述的
蛋白质因子外，蛋白质的生物合成还需要 ATP、
GTP,Mg2+等参与。
二、蛋白质的合成过程
?蛋白质的合成过程可以分为四个步骤,
1,氨基酸的活化：氨基酸必须先行活化才能形成肽链，即
将氨基酸的羧基以酯键连接于 tRNA的 3′端羟基上，形成
氨酰 -tRNA。
A T P M g 2 + P P i++ +氨 基 酸 酶 氨 酰 - A M P - 酶 复 合 物
酶t R N A 氨 酰 - t R N A A M P+ ++氨 酰 - A M P - 酶 复 合 物
氨基酸活化及结合 rRNA
2、起始：蛋白质合成首先必
须辩认出 mRNA上的起始点。
mRNA链上的起始密码子是
AUG。由起始氨酰 -tRNAf,
mRNA,核糖体及起始因子
等经多个步骤组装成一个
“起始复合物”，然后即可
进行蛋白质的合成。
原核细胞中蛋
白质合成起始
3、肽链延长
4、终止：当核糖体移动至终
止密码子 UAA,UGA时，
肽链延长便终止。
? 肽链合成的终止包括下列步
骤,
(1)终止因子进入 A位，识别终止
密码子。
(2)终止因子使肽基转移酶的催
化作用转变为水解作用，使
肽链从 tRNA上分离出来，生
成一条新合成的蛋白质分子。
?多核糖体,在一条
mRNA链上，可以
有多个核糖体同时
进行翻译。
三、蛋白质合成后的定向输送与修饰
1、信号肽及其识别体
? 信号肽,在新生肽的 N-端 (有时位于肽链中部，如卵清蛋
白 )，常有一小段与蛋白质定向输送有关并在输送途中被
切除的肽段，称为信号肽。在 C-端有一个可被信号肽酶
识别的位点。
? 信号肽识别体,识别信号肽的是一种核蛋白质体，称为信
号识别体 (signal recognition particle,SRP)。 SRP有两个
功能域 (domain)，一个识别信号肽，一个干扰进入的氨酰
-tRNA和肽酰移位酶的反应，以终止多肽链的延伸作用。
?新生肽在信号肽的导引下定向送往细胞的各个部
分，以行使各自的生物功能，在这种定向输送过
程中，信号肽被信号肽酶水解。
2、蛋白质合成后的修饰
蛋白质糖基化
第三节 蛋白质的生物降解
?蛋白酶
?蛋白质的消化吸收
?食品蛋白质的营养价值
一、蛋白酶类
1、肽酶：又称肽链端解酶，它们只作用于多肽链
的末端。
编 号 名 称 作 用 特 征 反 应
3.4.11 α-氨酰肽水解
酶类
作用于多肽链的氨基末端 (N-末
端 )，生成氨基酸
氨酰肽＋ H2O→ 氨基酸
＋肽
3.4.13 二肽水解酶类 水解二肽 二肽＋ H2O→2 氨基酸
3.4.14 二肽基肽水解
酶类
作用于多肽链的氨基端，生成二
肽
二肽基多肽＋ H2O→ 二
肽 +多肽
3.4.15 肽基二肽水解
酶类
作用于多肽链的羧基末端 (C-末
端 )，生成二肽
多肽基二肽＋ H2O→ 多
肽＋二肽
3.4.16 丝氨酸羧肽酶
类
作用于多肽链的羧基末端生成氨
基酸，在催化部位含有对有机氟、
有机磷敏感的丝氨酸残基
肽基 -L-氨基酸＋
H2O→ 肽＋ L-氨基酸
3.4.17 金属羧肽酶类 作用于多肽链的羧基末端生成氨
基酸，其活性要求二价阳离子
肽基 -L-氨基酸＋
H2O→ 肽＋ L-氨基酸
2、蛋白酶：又称肽链内切酶，作用于肽链内部。
编 号 名 称 作 用 特 征 例 子
3.4.21 丝氨酸蛋白酶类 在活性中心含丝氨酸 胰凝乳蛋白酶、胰蛋
白酶、凝血酶
3.4.22 硫醇蛋白酶类 在活性中心含半胱氨
酸
木瓜蛋白酶、无花果
蛋白酶、菠萝蛋白酶
3.4.23 羧基 (酸性 )蛋白
酶类
最适 pH值在 5以下 胃蛋白酶、凝乳酶
3.4.24 金属蛋白酶类 含有催化活性所必需
的金属
枯草杆菌中性蛋白酶、
动物胶原酶
二、蛋白质的消化吸收
(一 )消化
? 蛋白质的消化开始于胃 (胃蛋白酶 )，主要在小肠中进行消
化 (糜蛋白酶原和胰蛋白酶原，羧肽酶原 A和 B等，由胰腺
分泌 ) 。
? 酶作用具有专一性，消化道蛋白酶作用同样具有专一性,
特定的蛋白酶分解特定的肽键。
(二 )吸收
? 消化道内的物质透过粘膜进入血液或淋巴的过程称为吸收。
食物蛋白质消化后形成的游离氨基酸和小肽通过肠粘膜的
刷状缘细胞吸收后，其小肽多在肠细胞中被水解，氨基酸
则通过门静脉被输送到肝。肝脏是氨基酸进行各种代谢变
化的重要器官。
三、食品蛋白质的营养价值
?食品蛋白质的营养价值是指摄取的蛋白质维持人体氮
素代谢平衡和满足氨基酸需求以及保证良好地生长和
生活的能力。
(一 )影响蛋白质营养价值的因素
1、蛋白质含量
2、蛋白质的质量
3、氨基酸的有效性
? 影响膳食蛋白质中氨基酸的有效性的因素有,
(1)蛋白质构象 蛋白酶较难作用于不溶性的纤维状蛋白，
因而其有效性低于可溶性球蛋白。
(2)结合蛋白质含量 结合蛋白的消化吸收率低于简单蛋白。
(3)蛋白酶抑制剂 膳食中存在蛋白酶抑制剂时，降低蛋白
消化吸收率。
(4)蛋白颗粒大小与表面积 体积大、表面积小的蛋白质消
化吸收率低。
(5)加工条件 在高温、碱性或存在还原糖类的条件下加工
常降低膳食蛋白的有效性。
(6)人体生理差别 膳食蛋白的消化吸收率与人体生理状况
关系密切。
(二 )蛋白质的营养价值的测定
1、蛋白质效率比值 (PER)
2、生理价值 (BV)
P E R 体 重 增 重蛋 白 质 摄 入 量=
B V ( % )
被 利 用 的 N
被 吸 收 的 N
食 物 N ( 粪 N 代 谢 N ) ( 尿 N 内 生 N )
=
=
× 1 0 0 %
食 物 N ( 粪 N 代 谢 N )
× 1 0 0 %
－ － － －
－ －
3、蛋白质净效系数 (NPU)
4、氨基酸分数 (AAS)
N P U ( % ) = 食 物 N ( 粪 N 代 谢 N ) ( 尿 N 内 生 N )食 物 N × 1 0 0 %－ － － －
A A S = l g 待 测 蛋 白 质 中 某 种 必 需 氨 基 酸 的 m g 数
l g 标 准 蛋 白 质 中 某 种 必 需 氨 基 酸 的 m g 数 × 1 0 0 %
第四节 氨基酸的分解
?氨基酸的脱氨基作用
?氨基酸的转氨基作用
?联合脱氨基作用
?氨基酸的脱羧基作用
?氨基酸碳骨架的氧化途径
?含氮排泄物的形成
一、氨基酸的脱氨基作用
?氨基酸失去氨基的作用称为脱氨基作用，脱氨基作用
有氧化脱氨基和非氧化脱氨基作用两类。
(一 ) 氧化脱氨基作用
1、氧化脱氨基作用
R C H
N H 2
C O O H
F P N H
H 2 O
O
N H 3氨 基 酸 氧 化 酶
R C C O O H R C C O O H
F P 2 H
2、氧化脱氨酶类
(1) L-氨基酸氧化酶,L-氨基酸氧化酶有两种类型，一类以
黄素腺嘌呤二核苷酸 (FAD)为辅基；另一类以黄素单核苷
酸 (FMN)为辅基。
(2) D-氨基酸氧化酶,D-氨基酸氧化酶是以 FAD为辅基的黄
素蛋白酶。
(3) 氧化专一氨基酸的酶：专一的氨基酸氧化酶是专一性能
强的只催化一种氨基酸氧化的酶。已发现的有甘氨酸氧化
酶,D-天冬氨酸氧化酶及 L-谷氨酸脱氢酶等。
(二 )氨基酸的非氧化脱氨基作用
1、还原脱氨基作用
2、水解脱氨基作用
2 H R C H C O O H
N H 2
N H 3氢 化 酶
脂 肪 酸
+ +R C H 2 C O O H
H 2 O 水 解 酶
羟 酸
++ R C H C O O H
N H 2
R C H O H C O O H N H 3
3、脱水脱氨基作用
4、脱硫氢基脱氨基作用
5、氧化 -还原脱氨基作用
H O C H 2 C H C O O H
N H 2 H 2 O
C H 2 C
N H 3
N H
C H 3
L - 丝 氨 酸 脱 水 酶 分 子 重 排
丝 氨 酸 亚 氨 基 丙 酸- 氨 基 丙 烯 酸
自 发 水 解
丙 酮 酸
C O O H
N H 2
C C O O H
H 2 O
C H 3 C O C O O H
α
N H 3
自 发 水 解
丙 酮 酸H 2 O
C H 3 C O C O O H
H S C H 2 C O O H
H 2 S
C H
N H 2
脱 硫 氢 基 酶
C H 2 C
N H
C H 3
分 子 重 排
亚 氨 基 丙 酸- 氨 基 丙 烯 酸
C O O H
N H 2
C C O O H
L - 半 胱 氨 酸 α
R C H C O O H
N H 2
+ R ' C H C O O H
N H 2
酶 R C O C O O H R ' C H
2 C O O H+ + 2 N H 3
酮 酸 有 机 酸
(三 )氨基酸的脱酰胺基作用
?谷氨酰胺和天冬酰胺可在谷氨酰胺酶和天冬酰胺
酶的作用下分别发生脱酰胺基作用而形成相应的
氨基酸。 O C ( C H 2 ) 2 C H
N H 2
C O O H
H 2 O
H O O C
N H 3
谷 氨 酰 胺
谷 氨 酰 胺 酶
谷 氨 酸
( C H 2 ) 2 C H
N H 2
C O O H
N H 2
O C C H 2 C H
N H 2
C O O H
H 2 O
天 冬 酰 胺
N H 2
天 冬 酰 胺 酶
H O O C
N H 3
天 冬 氨 酸
C H
N H 2
C O O HC H 2
二、氨基酸的转氨基作用
1、一般反应
? 转氨基作用是 α-氨基酸的氨基通过酶促反应，转移到 α-酮
酸的酮基位置上，生成与原来的 α-酮酸相应的 α-氨基酸，
原来的 α-氨基酸转变成相应的 α-酮酸。例如 L-谷氨酸的氨
基转移给丙酮酸,
丙 酮 酸 - 酮 戊 二 酸丙 氨 酸 α
C O O H
C O O H
O
C O O H
C O O H
H 2 N
C O O H
O
+ 转 氨 酶
C O O H
H 2 N
+
谷 氨 酸
2、转氨酶
? 催化转氨基反应的酶称为转氨酶，种类很多，在动物、植
物组织及微生物中分布很广。
? 动物和高等植物的转氨酶一般都只催化 L-氨基酸和 α-酮酸
的转氨作用。而某些细菌，例如枯草杆菌的转氨酶，能催
化 D-和 L-两种氨基酸的转氨基作用。
三、联合脱氨基作用
? 机体借助联合脱氨基作用可迅速地使各种不同的氨基作用
转移到 α-酮戊二酸的分子上，生成相应的 α-酮酸和谷氨酸，
然后谷氨酸在 L-谷氨酸脱氢酶的作用下，脱去氨基又生成
α-酮戊二酸。
转 氨 酶
谷 氨 酸
N A D H + H
+
或 N A D P H + H
+
+ N H 3
谷 氨 酸 脱 氢 酶
N A D
+
或 N A D P
+
+ H 2 O
图 1 2 - 1 联 合 脱 氨 基 作 用 示 意 图
氨 基 酸 - 酮 戊 二 酸α
- 酮 酸α
? 嘌呤核苷酸循环为联合
脱氨基的另一种形式。
? 骨骼肌、心肌、肝脏中
氨基酸的脱氨基作用主
要是由嘌呤核苷酸循环
来实现的。
C H
2
N H C H C O O H
腺 苷 酸 琥 珀 酸
R 5
'
P
N
N
N
N
C O O H
N H
2
腺 嘌 呤 核 苷 酸 R 5
'
P
N
N
N
N
( A M P )
O H
R 5
'
P次 黄 嘌 呤 核 苷 酸
N
N
N
N
( I M P )
H
2
O
天 冬 氨 酸
C O O HH
2
C
C H C O O HH
2
N
延 胡 索 酸
C O O H
H O O C
裂 合 酶
H
2
O
N H
3
四、氨基酸的脱羧基作用
? 氨基酸可脱羧形成一级胺类，此反应可表示如下,
? 氨基酸脱羧后生成的胺类，有许多具有药物作用，如组胺
又称组织胺，可以降低血压。
R C H C O O H
N H 2
C H 2 N H 2 ( 一 级 胺 ) C O 2+脱 羧 酶 ( 含 磷 酸 吡 哆 醛 ) R
五、氨基酸碳骨架的氧化途径
? 氨基酸碳骨架的去路：一是形成乙酰辅酶 A或经丙酮酸形
成乙酰辅酶 A，二是形成三羧酸循环内的中间产物。
丙 氨 酸
苏 氨 酸
甘 氨 酸
丝 氨 酸
半 胱 氨 酸
丙 酮 酸
谷 氨 酸
精 氨 酸
组 氨 酸
谷 氨 酰 胺
脯 氨 酸
也 产 生 乙 酰 - C o A
异 亮 氨 酸
蛋 氨 酸
缬 氨 酸
乙 酰 - C o A
乙 酰 乙 酰 - C o A
苯 丙 氨 酸
酪 氨 酸
亮 氨 酸
赖 氨 酸
色 氨 酸
异 柠 檬 酸
柠 檬 酸
琥 珀 酰 - C o A
琥 珀 酸
延 胡 索 酸
苹 果 酸
天 冬 氨 酸
天 冬 酰 胺
苯 丙 氨 酸
酪 氨 酸
图 1 2 - 3 氨 基 酸 碳 骨 架 进 入 三 羧 酸 循 环 的 途 径
草 酰 乙 酸
- 酮 戊 二 酸α
六、含氮排泄物的形成
? 高等动植物都有保留并再利用体内氨的能力，催化重新利
用氨的酶是谷氨酸脱氢酶。反应如下,
? 动植物体内产生的氨不可能都重新利用，有一部分氨不能
被利用而以尿素或尿酸的形式排出体外。
谷 氨 酸N H 3 N A D H ( N A D P H )+ H + N A D + ( N A D P + )+ H 2 O+ + +- 酮 戊 二 酸α
1、尿素的形成 —— 尿素循环
尿 素,
胞 液
鸟 氨 酸
特 殊 的 鸟 氨 酸 内 膜 传 递 系 统
来 源 于 联 合 脱 氨 基 作 用
精 氨 酸
延 胡 索 酸
精 氨 琥 珀 酸
氨 甲 酰 磷 酸
瓜 氨 酸
线 粒 体 基 质
图 1 2 - 4 尿 素 循 环 ( 表 明 在 细 胞 液 的 线 粒 体 中 所 进 行 的 步 骤 )
H
2
N C O N H
2
H
2
O
2 A T P + C O
2
+ N H
3
+ H
2
O
2 A D P + 2 P i
P i
A M P + P P i A T P
天 冬 氨 酸 谷 氨 酸
2、氨的排泄
? 在排氨动物中，机体内氨基酸代谢最终形成的氨是以谷氨
酰胺的酰胺基形式转运的。大多数脊椎动物在肾小管中形
成尿素，所需游离氨即来源于谷氨酰胺。
谷 氨 酰 胺 + 谷 氨 酰 胺 酶 谷 氨 酸 N H 3H 2 O +
第五节 蛋白质代谢的调节
?遗传的控制
?酶的控制
?激素的调节
一、遗传的控制
? 操纵子学说
操 纵 子
调 节 基 因 启 动 因 子 操 纵 基 因
结 构 基 因
( 起 动 子 )
抑 制 m R N A
抑 制 物 蛋 白 质 ( 酶 )
m R N A
D N A
图 1 2 - 5 操 纵 子 模 型 示 意 图
二、酶的控制
? 酶是一切代谢反应的关键物质，酶的特异性、抑制、激活、
诱导变构作用等，以及一切影响酶的生物合成及酶活力的
因素都可影响代谢。
三、激素的调节
? 生长素、性激素、胰岛素都有促进蛋白质合成的作用，而
肾上腺皮质激素则有促进蛋白质分解的作用。
