第十九章 蛋白质加工化学
主要内容
? 第一节 蛋白质的功能性质
? 第二节 蛋白质的分离制备
? 第三节 食品加工对蛋白质的影响
第一节 蛋白质的功能性质
1、概念
在食品加工、保藏、制备和消费期
间影响蛋白质在食品体系中的性能
的那些蛋白质的物理和化学性质。
功能 食品 蛋白质类型
溶解性 饮料 乳清蛋白
粘度 汤、调味汁 明胶
持水性 香肠、蛋糕 肌肉蛋白，鸡蛋蛋白
胶凝作用 肉和奶酪 肌肉蛋白和乳蛋白
粘结 -粘合 肉、香肠、面条 肌肉蛋白，鸡蛋蛋白
弹性 肉和面包 肌肉蛋白，谷物蛋白
乳化 香肠、蛋糕 肌肉蛋白，鸡蛋蛋白
泡沫 冰淇淋、蛋糕 鸡蛋蛋白，乳清蛋白
脂肪和风
味的结合
油炸面圈 谷物蛋白
食品蛋白质在食品体系中的功能作用
2、蛋白质的功能性质分类
水的吸收与保留
流体动力学性质 粘着性和粘度
沉淀和胶凝
溶胀性
湿润性、分散性和溶解度
表面性质 表面张力和乳化作用
脂肪和风味物质的结合
蛋白质的起泡特性
一、水化性质
? 蛋白质分子中带电基团、主链肽基团、
Asn,Gln的酰胺基,Ser,Thr和非极性
残基团与水分子相互结合的性质。
干蛋白质 水分子通过与极性 多层水吸附
部位结合而被吸附
蛋白质的水化过程
（ 1） （ 2）
液态水凝聚 （ 3）
肿胀 （ 4）
溶剂分散 （ 5）
溶液
肿胀的不溶
性粒子或块
蛋白质结合水
温度 pH
盐的种类 离子强度
影响蛋白质结合水的环境因素
? 蛋白质总吸水量随蛋白质浓度的增加而增加；
? 在等电点时蛋白质间的相互作用最强，缔合和收缩后的蛋白
质呈现最低的水化和膨胀；
? 随着温度的升高，氢键减少，蛋白结合水也随之下降；
? 在低盐浓度，蛋白质水化增加；在高盐浓度，水盐相互作用
大于水和蛋白质间的作用，蛋白脱水产生, 盐析, 。
二、粘度
蛋白质的粘度系数随流动速度的增加而降低
这种性质称为假塑或剪切变稀，可表示为,
τ= mr.n
式中,τ为剪切力；
r.为流动速度；
m为稠度系数；
n为流动指数。
蛋白质剪切变稀的原因,
? 分子在流动的方向逐步定向，因而摩擦阻力下降；
? 蛋白质水化球在流动方向变形；
? 氢键和其他弱键的断裂导致蛋白质聚集体或网络结构的解
体。
影响蛋白质流体粘度性质的因素,
? 蛋白质被分散的分子或粒子的表观直径
? 蛋白质 ---溶剂的相互作用
? 蛋白质 ---蛋白质的相互作用
蛋白质 ----蛋白质 溶剂 ---溶剂 蛋白质 ----溶剂
实
质
疏水相
互作用
离子相
互作用
蛋白质的溶解度大小
+
三、溶解度
影响蛋白质溶解度性质的主要的相互作用具有疏水和
离子的本质。
疏水相互作用能促进蛋白质 ---蛋白质相互作用，使
蛋白质溶解度降低；
离子相互作用能促进蛋白质 ---水相互作用，使蛋白
质溶解度增加。
根据溶解度性质，蛋白质可分为,
清蛋白：溶于 pH 6.6 的水
血清清蛋白、卵清蛋白和 ?-乳白蛋白
球蛋白：溶于 pH 7.0 的稀盐溶液
大豆球蛋白、菜豆球蛋白和 β-乳球蛋白
谷蛋白：仅能溶于酸（ pH 2）和碱（ pH 12）
小麦谷蛋白
醇溶谷蛋白：溶于 70%乙醇
玉米醇溶蛋白和麦醇溶蛋白
谷蛋白和醇溶谷蛋白是高疏水性蛋白质。
pH和溶解度
当 pH高于或低于 pI时，促进溶解；
在 pI时，溶解度最低；
大多数是酸性蛋白质，在 pH4～ 5之间，溶解度最小，碱
性 pH时溶解度最高；
某些具有大量亲水性 AA的蛋白质（如 β -Lg和 BSA），在 pI
时仍然可溶。
离子强度和溶解度
离子强度的计算
低离子强度（＜ 0.5） —— 电荷屏蔽效应
高比例疏水区域～溶解度下降
高比例亲水区域～溶解度提高
高离子强度（＞ 1） —— 离子效应
SO42-,F-～盐析，溶解度降低
ClO4-,SCN-～盐溶，提高溶解度,导致沉淀
25.0
ii Zc???
温度和溶解度
在 0～ 40℃ 内，温度 ↑,溶解度 ↑ ；
T＞ 40℃,蛋白质变性，非极性基团暴露，促进
聚集和沉淀
例外,高疏水性蛋白质，如 β -酪蛋白和一些谷
类蛋白质，溶解度与温度负相关 。
T<40℃
温
度
升
高
溶解度增大
T>40℃
温
度
升
高
溶解度减少
有机溶剂和溶解度
与水互溶的有机溶剂（如乙醇和丙酮）
降低水介质的介电常数 ；
提高静电作用力 ；
静电斥力导致分子结构的展开 ；
促进氢键的形成和反电荷间的静电吸引 ；
导致蛋白质溶解度下降或沉淀 ；
三、蛋白质的界面性质
? 概念：指蛋白质能自发地迁移至汽 -水界面或油 -水界面
的性质。
? 性质上的差异主要与构象有关,
重要的构象因素包括多肽链的稳定性 /柔性、对环境改变
适应的难易程度和亲水与疏水基团在蛋白质表面的分布
模式。
? 蛋白质在界面区域的浓度总是高于体相
具有界面性质的蛋白质的必要条件,
? 能快速地吸附至界面；
? 能快速地展开并在界面上再定向；
? 一旦达到界面，能与邻近分子相互作用，形成具有强的
粘合和粘弹性质的膜，并能忍受热和机械运动 。
内在因素 外在因素
氨基酸组成 pH
非极性 AA与极性 AA之比 离子强度和种类
疏水性基团与亲水性基团
的分布
蛋白质浓度
二级、三级和四级结构 时间
二硫键 温度
分子大小和形状
分子柔性
影响蛋白质界面性质的因素
（一）乳化性质
? 许多传统或新型食品，都是含乳状液的多相体系。
? 乳状液的形成使食品具有期望的口感，有助于包合油溶
性和水溶性配料，并能掩蔽不期望有的风味。
? 一些蛋白质是理想的乳化剂。
测定乳状液平均液滴大小的方法
① 光学显微镜法
② 电子显微镜法
③ 光散射法
④ 质子相关谱
⑤ Counlter计数器
乳化能力（ EC）
定义,
相转变前（ O/W→ W/O）每克蛋白质所能乳化的油的
体积
测定方法,
加入油至蛋白质溶液中，根据粘度、颜色、电阻的突
变检测相变
相转变,φ=0.65～ 0.85
并非瞬时过程，先形成 W/O/W双重乳状液
乳状液稳定性
剧烈的处理方法（高温、离心力）
在数月内稳定
乳状液稳定性表示方法
乳状液稳定性指标（ ESI）,
浊度达到起始值的一半所需要的时间。
%100??
乳状液总体积
乳油层体积ES
影响蛋白质乳化作用的因素
内在因子,
pH、离子强度、温度、存在的低分子量表面活性
剂、糖、油相体积、蛋白质类型和使用的油的熔点 。
外在因素,
制备乳状液的设备类型、能量输入的速度和剪切速
度。
目前没有一致认可的系统地评价蛋白质乳化性质的标准
方法 。
（ 1）溶解度
蛋白质的乳化能力与溶解度成正比；
高度不溶性的蛋白质不是良好的乳化剂；
100%的溶解度不是绝对必要的，一定 程度的溶解度可能
是必需的 ；
良好的乳化性质所必需的最低溶解度取决于蛋白质的品
种。
（ 2） pH
在 pI具有最佳的乳化性质的蛋白质
例如血清清蛋白、明胶和蛋清蛋白缺乏净电荷和静电推斥相互
作用，有助于在界面达到最高蛋白质载量和促使高粘弹膜的形成
具有最高乳化活力和乳化能力 。
大多数食品蛋白质
酪蛋白、商品乳清蛋白、肉蛋白、大豆蛋白在 pI时是微溶和缺
乏静电推斥力的，不是良好的乳化剂。在远离 pI时可能是有效的
乳化剂。
（ 3）疏水性
与蛋白质表面疏水性 弱正相关联
（二）凝胶作用
概念,是指变性的蛋白质分子聚集并形成有规则的蛋白质
网络结构的过程。
机制,
加热、酶
二价金属离子 溶胶状态 预凝胶 凝胶
冷却
加热
凝胶化的相互作用
氢键、静电相互作用 —— 可逆凝胶
明胶
疏水相互作用 —— 不可逆凝胶
蛋清蛋白
二硫键 —— 不可逆凝胶
乳清蛋白
两类凝胶
凝结块（不透明）凝胶
大量非极性氨基酸残基疏水性聚集，不溶性聚集体不可逆凝胶聚
集和网状结构的形成速度高于变性速度。
透明凝胶
少量非极性氨基酸残基变性时形成可溶性复合物缔合速度低于变性
速度在加热后冷却时才能凝结成凝胶形成有序的透明的凝胶网状结构。
影响蛋白质凝胶作用的因素
氨基酸残基的类型
高于 31.5%非极性 AA—— 凝结块类型
低于 31.5%非极性 AA—— 透明类型
pH
pI—— 凝结块类凝胶
极端 pH—— 弱凝胶，半透明
形成凝胶的最适 pH约 7～ 8
Ca2+等两价离子
强化了凝胶结构
过量钙桥产生凝结块
蛋白质浓度
最低浓度终点
影响蛋白质凝胶作用的因素
（三）起泡性质
起泡能力是指在汽 -液界面形成坚韧的薄膜,使大量气泡并入和稳
定的能力。
膨胀率
< 稳定状态泡沫值 >
起泡力
< 泡沫膨胀 >
%1 0 0??? 起始液体的体积 起始液体的体积泡沫体积膨胀率
%1 0 0)( ?? 液体的体积并入的气体的体积起泡力 FP
蛋白质 起泡力
牛血清清蛋白 280
乳清分离蛋白 600
鸡蛋蛋清 240
卵清蛋白 40
牛血浆 260
β-乳球蛋白 480
血纤维蛋白原 360
大豆蛋白（酶水解） 500
明胶（酸法加工猪皮明胶） 760
不同蛋白质溶液的起泡力
蛋白质作为起泡剂的必要条件
作为一个有效的起泡剂，必须满足,
快速地吸附至气 -水界面易于在界面上展开和重排通
过分子间相互作用在界面上形成粘合性膜。
溶解度 快速扩散至界面
疏水性（或两亲性） 带电、极性和非极性残基的分布促进界面相互作用
分子 (或链段 )的柔性 推进在界面上的展开
具有相互作用活性的
链段
具有不同功能性链段的配置促进在气、水和界面相
的相互作用
带电基团的配置 在邻近气泡之间的电荷推斥
极性基团的配置 防止气泡和紧密靠近；水合作用、渗透和空间效应（受此性质和蛋白质膜的成分的影响）
蛋白质分子的性质与起泡性的关系
影响起泡性质的环境因素
（ 1） pH
在 pI时，若溶解性好
起泡能力强，泡沫稳定性较好, 如球蛋白，面筋蛋白，乳清蛋
白 。
在 pI时，若溶解度很低
起泡能力差，但稳定性很高,如 多数食品蛋白质 。
在 pI以外
起泡能力好，稳定性差 。
影响起泡性质的环境因素
（ 2）盐
盐能影响蛋白质的溶解度、粘度,展开和聚集。
取决于盐的种类和蛋白质的性质。
NaCl～大豆蛋白（盐析）
促进起泡能力，降低稳定性
NaCl～乳清蛋白（盐溶）
降低起泡能力，降低稳定性
二价阳离子（ Ca2+,Mg2+）
在蛋白质的羧基之间形成桥接
改进起泡性和稳定性
影响起泡性质的环境因素
（ 3）糖
蔗糖、乳糖和其他糖能增加粘度
在界面上较难展开 → 损害起泡能力
降低了泡沫中薄层液体的排出 → 增强稳定性
（ 4）脂
磷脂，具有比蛋白质更好的表面活性，其以竞争的方式在界面上
取代蛋白质减少了膜的厚度和粘接性，使泡沫稳定性下降。
一般不含脂类的蛋白质有较好的起泡性质 有表面活性的极性脂类
妨碍了吸附蛋白质的起泡性能。
影响起泡性质的环境因素
（ 5）蛋白质浓度
蛋白质浓度增加，气泡稳定性提高。
蛋白质浓度的增加提高了粘度，产生了较小的气泡和坚硬的膜。
蛋白质浓度为 2～ 8%（ w/v），起泡能力最大。
（ 6）温度
温度降低，疏水作用下降，膨胀率下降；
部分热变性可改进起泡性质过高。
制备泡沫的方法
① 鼓泡
气体通过一个多孔的喷洒器进入一个低蛋白质浓度的水溶液
（ 0.01～ 2％）。
② 搅打或振荡
③ 打擦
激烈的机械应力和剪切作用
充气食品
④ 预先被加压的溶液突然减压
蛋白质 风味
蛋白质 ----风味
+
良好风味载体 与不良风味结合
（四）风味结合性质
蛋白质的构象与风味物的结合
机制,
非极性配位体（风味物分子）与蛋白质 表面的疏水小区或空
穴的相互作用 与极性基团间的氢键和静电相互作用。
完全可逆
构象发生了变化
打断了链段间的相互作用
蛋白质结构失去稳定性
影响风味结合的因素
温度：影响很小。
热变性：较高的结合能力。
盐溶：降低风味结合（疏水作用下降）。
盐析：提高风味结合。
pH：碱性下变性，促进风味结合。
（五）组织化
? 在一定条件下，可溶性植物蛋 或乳蛋白质能够形成具
有咀嚼性和良好持水性的膜状或纤维状产品的特性。这
些产品在随后的水化和加热处理中仍能保持所形成的组
织化特性。
蛋白质组织化的机制及应用
? （ 1）热凝结和膜形成
? （ 2）纤维形成
? （ 3）热塑挤压
第二节 蛋白质的分离制备
蛋白质分离制备的工艺,
原料预处理 → 蛋白质提取 → 分离提纯 → 干燥、包装
（ 1）预处理包括除杂、破碎、提油、去毒等，使原料适合于所选定分
离提纯方法的要求。
（ 2）提取时应尽量采用温和的条件，防止蛋白质变性和失去所要求的
功能性质。一般用水提取清蛋白，稀盐溶液（ 0.1mol/L NaCl）提取
球蛋白。
蛋白质分离制备的工艺,
? （ 3）通过常规过滤法或离心过滤法将溶剂抽提出的蛋白
质溶液和渣分离，真空浓缩后直接喷雾干燥；或采用调
pH值到该分离蛋白质的等电点沉淀，也可直接采用超滤、
反渗透、离子交换、电渗析等分离技术来分离提纯。
第三节 食品加工对蛋白质的影响
一、热处理
? 有利方面,适宜的加热条件使蛋白质发生变 性，易
被消化酶水解，从而提高消化率；加热还可破坏植
物蛋白质胰蛋白酶和其他抗营养的抑制素。
? 不利方面,过度加热会导致氨基酸的氧化、键交换、
形成新酰胺键等，从而难以被消化酶水解，造成消
化迟滞，食品的风味也随之降低。
二、碱处理
? 有利方面,蛋白质经过碱处理后，能发生很多变化，生
成各种新的氨基酸。
? 不利方面,碱处理可使精氨酸、胱氨酸、色氨酸、丝氨
酸和赖氨酸等发生构型变化，由天然的 L-型转变为 D型，
降低了营养价值 。
三、冷冻加工
? 有利方面,能抑制微生物的繁殖、酶活性及化学变化，
从而延缓或防止蛋白质的腐败。
? 不利方面,解冻时间过长，会引起相当量的蛋白质降解，
而且水 -蛋白质结合状态被破坏，代之以蛋白质 -蛋白质
之间的相互作用，形成不可逆的蛋白质变性。这些变化
导致蛋白质持水力丧失。
四、脱水与干燥
? 有利方面,食品经过脱水干燥后，便于贮存与运输。
? 不利方面,干燥时，如果温度过高，时间过长，蛋白质
结构受到破坏，则引起蛋白 质的变性，因而食品的复
水性降低，硬度增加，风味变劣。
主要内容
? 第一节 蛋白质的功能性质
? 第二节 蛋白质的分离制备
? 第三节 食品加工对蛋白质的影响
第一节 蛋白质的功能性质
1、概念
在食品加工、保藏、制备和消费期
间影响蛋白质在食品体系中的性能
的那些蛋白质的物理和化学性质。
功能 食品 蛋白质类型
溶解性 饮料 乳清蛋白
粘度 汤、调味汁 明胶
持水性 香肠、蛋糕 肌肉蛋白，鸡蛋蛋白
胶凝作用 肉和奶酪 肌肉蛋白和乳蛋白
粘结 -粘合 肉、香肠、面条 肌肉蛋白，鸡蛋蛋白
弹性 肉和面包 肌肉蛋白，谷物蛋白
乳化 香肠、蛋糕 肌肉蛋白，鸡蛋蛋白
泡沫 冰淇淋、蛋糕 鸡蛋蛋白，乳清蛋白
脂肪和风
味的结合
油炸面圈 谷物蛋白
食品蛋白质在食品体系中的功能作用
2、蛋白质的功能性质分类
水的吸收与保留
流体动力学性质 粘着性和粘度
沉淀和胶凝
溶胀性
湿润性、分散性和溶解度
表面性质 表面张力和乳化作用
脂肪和风味物质的结合
蛋白质的起泡特性
一、水化性质
? 蛋白质分子中带电基团、主链肽基团、
Asn,Gln的酰胺基,Ser,Thr和非极性
残基团与水分子相互结合的性质。
干蛋白质 水分子通过与极性 多层水吸附
部位结合而被吸附
蛋白质的水化过程
（ 1） （ 2）
液态水凝聚 （ 3）
肿胀 （ 4）
溶剂分散 （ 5）
溶液
肿胀的不溶
性粒子或块
蛋白质结合水
温度 pH
盐的种类 离子强度
影响蛋白质结合水的环境因素
? 蛋白质总吸水量随蛋白质浓度的增加而增加；
? 在等电点时蛋白质间的相互作用最强，缔合和收缩后的蛋白
质呈现最低的水化和膨胀；
? 随着温度的升高，氢键减少，蛋白结合水也随之下降；
? 在低盐浓度，蛋白质水化增加；在高盐浓度，水盐相互作用
大于水和蛋白质间的作用，蛋白脱水产生, 盐析, 。
二、粘度
蛋白质的粘度系数随流动速度的增加而降低
这种性质称为假塑或剪切变稀，可表示为,
τ= mr.n
式中,τ为剪切力；
r.为流动速度；
m为稠度系数；
n为流动指数。
蛋白质剪切变稀的原因,
? 分子在流动的方向逐步定向，因而摩擦阻力下降；
? 蛋白质水化球在流动方向变形；
? 氢键和其他弱键的断裂导致蛋白质聚集体或网络结构的解
体。
影响蛋白质流体粘度性质的因素,
? 蛋白质被分散的分子或粒子的表观直径
? 蛋白质 ---溶剂的相互作用
? 蛋白质 ---蛋白质的相互作用
蛋白质 ----蛋白质 溶剂 ---溶剂 蛋白质 ----溶剂
实
质
疏水相
互作用
离子相
互作用
蛋白质的溶解度大小
+
三、溶解度
影响蛋白质溶解度性质的主要的相互作用具有疏水和
离子的本质。
疏水相互作用能促进蛋白质 ---蛋白质相互作用，使
蛋白质溶解度降低；
离子相互作用能促进蛋白质 ---水相互作用，使蛋白
质溶解度增加。
根据溶解度性质，蛋白质可分为,
清蛋白：溶于 pH 6.6 的水
血清清蛋白、卵清蛋白和 ?-乳白蛋白
球蛋白：溶于 pH 7.0 的稀盐溶液
大豆球蛋白、菜豆球蛋白和 β-乳球蛋白
谷蛋白：仅能溶于酸（ pH 2）和碱（ pH 12）
小麦谷蛋白
醇溶谷蛋白：溶于 70%乙醇
玉米醇溶蛋白和麦醇溶蛋白
谷蛋白和醇溶谷蛋白是高疏水性蛋白质。
pH和溶解度
当 pH高于或低于 pI时，促进溶解；
在 pI时，溶解度最低；
大多数是酸性蛋白质，在 pH4～ 5之间，溶解度最小，碱
性 pH时溶解度最高；
某些具有大量亲水性 AA的蛋白质（如 β -Lg和 BSA），在 pI
时仍然可溶。
离子强度和溶解度
离子强度的计算
低离子强度（＜ 0.5） —— 电荷屏蔽效应
高比例疏水区域～溶解度下降
高比例亲水区域～溶解度提高
高离子强度（＞ 1） —— 离子效应
SO42-,F-～盐析，溶解度降低
ClO4-,SCN-～盐溶，提高溶解度,导致沉淀
25.0
ii Zc???
温度和溶解度
在 0～ 40℃ 内，温度 ↑,溶解度 ↑ ；
T＞ 40℃,蛋白质变性，非极性基团暴露，促进
聚集和沉淀
例外,高疏水性蛋白质，如 β -酪蛋白和一些谷
类蛋白质，溶解度与温度负相关 。
T<40℃
温
度
升
高
溶解度增大
T>40℃
温
度
升
高
溶解度减少
有机溶剂和溶解度
与水互溶的有机溶剂（如乙醇和丙酮）
降低水介质的介电常数 ；
提高静电作用力 ；
静电斥力导致分子结构的展开 ；
促进氢键的形成和反电荷间的静电吸引 ；
导致蛋白质溶解度下降或沉淀 ；
三、蛋白质的界面性质
? 概念：指蛋白质能自发地迁移至汽 -水界面或油 -水界面
的性质。
? 性质上的差异主要与构象有关,
重要的构象因素包括多肽链的稳定性 /柔性、对环境改变
适应的难易程度和亲水与疏水基团在蛋白质表面的分布
模式。
? 蛋白质在界面区域的浓度总是高于体相
具有界面性质的蛋白质的必要条件,
? 能快速地吸附至界面；
? 能快速地展开并在界面上再定向；
? 一旦达到界面，能与邻近分子相互作用，形成具有强的
粘合和粘弹性质的膜，并能忍受热和机械运动 。
内在因素 外在因素
氨基酸组成 pH
非极性 AA与极性 AA之比 离子强度和种类
疏水性基团与亲水性基团
的分布
蛋白质浓度
二级、三级和四级结构 时间
二硫键 温度
分子大小和形状
分子柔性
影响蛋白质界面性质的因素
（一）乳化性质
? 许多传统或新型食品，都是含乳状液的多相体系。
? 乳状液的形成使食品具有期望的口感，有助于包合油溶
性和水溶性配料，并能掩蔽不期望有的风味。
? 一些蛋白质是理想的乳化剂。
测定乳状液平均液滴大小的方法
① 光学显微镜法
② 电子显微镜法
③ 光散射法
④ 质子相关谱
⑤ Counlter计数器
乳化能力（ EC）
定义,
相转变前（ O/W→ W/O）每克蛋白质所能乳化的油的
体积
测定方法,
加入油至蛋白质溶液中，根据粘度、颜色、电阻的突
变检测相变
相转变,φ=0.65～ 0.85
并非瞬时过程，先形成 W/O/W双重乳状液
乳状液稳定性
剧烈的处理方法（高温、离心力）
在数月内稳定
乳状液稳定性表示方法
乳状液稳定性指标（ ESI）,
浊度达到起始值的一半所需要的时间。
%100??
乳状液总体积
乳油层体积ES
影响蛋白质乳化作用的因素
内在因子,
pH、离子强度、温度、存在的低分子量表面活性
剂、糖、油相体积、蛋白质类型和使用的油的熔点 。
外在因素,
制备乳状液的设备类型、能量输入的速度和剪切速
度。
目前没有一致认可的系统地评价蛋白质乳化性质的标准
方法 。
（ 1）溶解度
蛋白质的乳化能力与溶解度成正比；
高度不溶性的蛋白质不是良好的乳化剂；
100%的溶解度不是绝对必要的，一定 程度的溶解度可能
是必需的 ；
良好的乳化性质所必需的最低溶解度取决于蛋白质的品
种。
（ 2） pH
在 pI具有最佳的乳化性质的蛋白质
例如血清清蛋白、明胶和蛋清蛋白缺乏净电荷和静电推斥相互
作用，有助于在界面达到最高蛋白质载量和促使高粘弹膜的形成
具有最高乳化活力和乳化能力 。
大多数食品蛋白质
酪蛋白、商品乳清蛋白、肉蛋白、大豆蛋白在 pI时是微溶和缺
乏静电推斥力的，不是良好的乳化剂。在远离 pI时可能是有效的
乳化剂。
（ 3）疏水性
与蛋白质表面疏水性 弱正相关联
（二）凝胶作用
概念,是指变性的蛋白质分子聚集并形成有规则的蛋白质
网络结构的过程。
机制,
加热、酶
二价金属离子 溶胶状态 预凝胶 凝胶
冷却
加热
凝胶化的相互作用
氢键、静电相互作用 —— 可逆凝胶
明胶
疏水相互作用 —— 不可逆凝胶
蛋清蛋白
二硫键 —— 不可逆凝胶
乳清蛋白
两类凝胶
凝结块（不透明）凝胶
大量非极性氨基酸残基疏水性聚集，不溶性聚集体不可逆凝胶聚
集和网状结构的形成速度高于变性速度。
透明凝胶
少量非极性氨基酸残基变性时形成可溶性复合物缔合速度低于变性
速度在加热后冷却时才能凝结成凝胶形成有序的透明的凝胶网状结构。
影响蛋白质凝胶作用的因素
氨基酸残基的类型
高于 31.5%非极性 AA—— 凝结块类型
低于 31.5%非极性 AA—— 透明类型
pH
pI—— 凝结块类凝胶
极端 pH—— 弱凝胶，半透明
形成凝胶的最适 pH约 7～ 8
Ca2+等两价离子
强化了凝胶结构
过量钙桥产生凝结块
蛋白质浓度
最低浓度终点
影响蛋白质凝胶作用的因素
（三）起泡性质
起泡能力是指在汽 -液界面形成坚韧的薄膜,使大量气泡并入和稳
定的能力。
膨胀率
< 稳定状态泡沫值 >
起泡力
< 泡沫膨胀 >
%1 0 0??? 起始液体的体积 起始液体的体积泡沫体积膨胀率
%1 0 0)( ?? 液体的体积并入的气体的体积起泡力 FP
蛋白质 起泡力
牛血清清蛋白 280
乳清分离蛋白 600
鸡蛋蛋清 240
卵清蛋白 40
牛血浆 260
β-乳球蛋白 480
血纤维蛋白原 360
大豆蛋白（酶水解） 500
明胶（酸法加工猪皮明胶） 760
不同蛋白质溶液的起泡力
蛋白质作为起泡剂的必要条件
作为一个有效的起泡剂，必须满足,
快速地吸附至气 -水界面易于在界面上展开和重排通
过分子间相互作用在界面上形成粘合性膜。
溶解度 快速扩散至界面
疏水性（或两亲性） 带电、极性和非极性残基的分布促进界面相互作用
分子 (或链段 )的柔性 推进在界面上的展开
具有相互作用活性的
链段
具有不同功能性链段的配置促进在气、水和界面相
的相互作用
带电基团的配置 在邻近气泡之间的电荷推斥
极性基团的配置 防止气泡和紧密靠近；水合作用、渗透和空间效应（受此性质和蛋白质膜的成分的影响）
蛋白质分子的性质与起泡性的关系
影响起泡性质的环境因素
（ 1） pH
在 pI时，若溶解性好
起泡能力强，泡沫稳定性较好, 如球蛋白，面筋蛋白，乳清蛋
白 。
在 pI时，若溶解度很低
起泡能力差，但稳定性很高,如 多数食品蛋白质 。
在 pI以外
起泡能力好，稳定性差 。
影响起泡性质的环境因素
（ 2）盐
盐能影响蛋白质的溶解度、粘度,展开和聚集。
取决于盐的种类和蛋白质的性质。
NaCl～大豆蛋白（盐析）
促进起泡能力，降低稳定性
NaCl～乳清蛋白（盐溶）
降低起泡能力，降低稳定性
二价阳离子（ Ca2+,Mg2+）
在蛋白质的羧基之间形成桥接
改进起泡性和稳定性
影响起泡性质的环境因素
（ 3）糖
蔗糖、乳糖和其他糖能增加粘度
在界面上较难展开 → 损害起泡能力
降低了泡沫中薄层液体的排出 → 增强稳定性
（ 4）脂
磷脂，具有比蛋白质更好的表面活性，其以竞争的方式在界面上
取代蛋白质减少了膜的厚度和粘接性，使泡沫稳定性下降。
一般不含脂类的蛋白质有较好的起泡性质 有表面活性的极性脂类
妨碍了吸附蛋白质的起泡性能。
影响起泡性质的环境因素
（ 5）蛋白质浓度
蛋白质浓度增加，气泡稳定性提高。
蛋白质浓度的增加提高了粘度，产生了较小的气泡和坚硬的膜。
蛋白质浓度为 2～ 8%（ w/v），起泡能力最大。
（ 6）温度
温度降低，疏水作用下降，膨胀率下降；
部分热变性可改进起泡性质过高。
制备泡沫的方法
① 鼓泡
气体通过一个多孔的喷洒器进入一个低蛋白质浓度的水溶液
（ 0.01～ 2％）。
② 搅打或振荡
③ 打擦
激烈的机械应力和剪切作用
充气食品
④ 预先被加压的溶液突然减压
蛋白质 风味
蛋白质 ----风味
+
良好风味载体 与不良风味结合
（四）风味结合性质
蛋白质的构象与风味物的结合
机制,
非极性配位体（风味物分子）与蛋白质 表面的疏水小区或空
穴的相互作用 与极性基团间的氢键和静电相互作用。
完全可逆
构象发生了变化
打断了链段间的相互作用
蛋白质结构失去稳定性
影响风味结合的因素
温度：影响很小。
热变性：较高的结合能力。
盐溶：降低风味结合（疏水作用下降）。
盐析：提高风味结合。
pH：碱性下变性，促进风味结合。
（五）组织化
? 在一定条件下，可溶性植物蛋 或乳蛋白质能够形成具
有咀嚼性和良好持水性的膜状或纤维状产品的特性。这
些产品在随后的水化和加热处理中仍能保持所形成的组
织化特性。
蛋白质组织化的机制及应用
? （ 1）热凝结和膜形成
? （ 2）纤维形成
? （ 3）热塑挤压
第二节 蛋白质的分离制备
蛋白质分离制备的工艺,
原料预处理 → 蛋白质提取 → 分离提纯 → 干燥、包装
（ 1）预处理包括除杂、破碎、提油、去毒等，使原料适合于所选定分
离提纯方法的要求。
（ 2）提取时应尽量采用温和的条件，防止蛋白质变性和失去所要求的
功能性质。一般用水提取清蛋白，稀盐溶液（ 0.1mol/L NaCl）提取
球蛋白。
蛋白质分离制备的工艺,
? （ 3）通过常规过滤法或离心过滤法将溶剂抽提出的蛋白
质溶液和渣分离，真空浓缩后直接喷雾干燥；或采用调
pH值到该分离蛋白质的等电点沉淀，也可直接采用超滤、
反渗透、离子交换、电渗析等分离技术来分离提纯。
第三节 食品加工对蛋白质的影响
一、热处理
? 有利方面,适宜的加热条件使蛋白质发生变 性，易
被消化酶水解，从而提高消化率；加热还可破坏植
物蛋白质胰蛋白酶和其他抗营养的抑制素。
? 不利方面,过度加热会导致氨基酸的氧化、键交换、
形成新酰胺键等，从而难以被消化酶水解，造成消
化迟滞，食品的风味也随之降低。
二、碱处理
? 有利方面,蛋白质经过碱处理后，能发生很多变化，生
成各种新的氨基酸。
? 不利方面,碱处理可使精氨酸、胱氨酸、色氨酸、丝氨
酸和赖氨酸等发生构型变化，由天然的 L-型转变为 D型，
降低了营养价值 。
三、冷冻加工
? 有利方面,能抑制微生物的繁殖、酶活性及化学变化，
从而延缓或防止蛋白质的腐败。
? 不利方面,解冻时间过长，会引起相当量的蛋白质降解，
而且水 -蛋白质结合状态被破坏，代之以蛋白质 -蛋白质
之间的相互作用，形成不可逆的蛋白质变性。这些变化
导致蛋白质持水力丧失。
四、脱水与干燥
? 有利方面,食品经过脱水干燥后，便于贮存与运输。
? 不利方面,干燥时，如果温度过高，时间过长，蛋白质
结构受到破坏，则引起蛋白 质的变性，因而食品的复
水性降低，硬度增加，风味变劣。
