第二节 蛋白质
? 蛋白质的一级结构与功能的关系
? 蛋白质的空间结构与功能的关系
蛋白质二级结构与功能
蛋白质的超二级结构与结构域
蛋白质三级结构与功能
蛋白质四级结构与功能
一级结构与功能
? 一级结构是蛋白质功能的结构基础，也决定蛋
白质的空间结构。
? 蛋白质一级结构中也有一些特定的序列能阻碍
蛋白质表现出生物功能，只有将其切除后才能
形成有活性的蛋白质。如牛胰岛素原和酶原。
? 分子病,基因突变导致蛋白质的一级结构改变，
表现出生理功能的异常，使机体出现病态现象。
如镰刀状红细胞贫血。
二级结构与功能
? α-螺旋（ α-helix）,β-折叠（ β-pleated
sheet）,β-转角、无规卷曲（ random
coil）,π-螺旋及 Ω环（ Ω-loop）。
? α-螺旋多的蛋白质分子紧密、稳定。如
毛发、细菌纤毛的蛋白质。
? 富含 β-折叠的蛋白如丝心蛋白柔软有强
度,但缺乏弹性,
蛋白质超二级结构和结构域
? 超二级结构 (super secondary structure):相
互邻近的二级结构单元相互聚集，形成
更高一级的有规律的结构。 1973年，
Rossman提出。
? 三种基本形式,(αα)、（ βαβ）、（ βββ）,
? 超二级结构 的形成主要是氨基酸残基侧
链基团间相互作用的结果。
? 结构域（ domain）,某些较大的球状蛋白质分
子多肽链往往形成几个紧密的构象，彼此分开，
各行其功能。 1970年 Edelman描述 IgG分子构象
提出。
? 功能域是蛋白质分子中能独立存在的功能单位，
可以由一个或几个结构域组成。
? 一些具有不同功能的蛋白质可能具有某个相似
的结构域。如枯草杆菌蛋白酶、己糖激酶和磷
酸化酶中都含有一个核苷酸结合的结构域。
第三节 生物大分子的相互
作用
? 生物大分子相互作用的力
非共价键的作用 。离子键、氢键,van
der waals力、疏水键。信息的传递及利用
极大地依赖弱的非共价键。它们不仅决
定着生物大分子的三维结构，还决定着
这些结构如何与其它结构相互作用。
蛋白质 -蛋白质的相互作用
（ protein-protein interaction）
? 蛋白质通过分子之间的相互作用实现其
特异的生物学功能。如蛋白质酶的催化
作用需要酶与特异作用物之间的相互识
别、结合成中间复合物；抗体参与的防
御功能需要抗体与抗原之间的特异识别
与结合。
? 1、蛋白质的 基元（ motif） 与结构域
由 α螺旋和 β片层参与的特定组合称为基元或模体。
常见模体有：
β发夹,由位于同一层面内的两条反向平行 β折叠链
与一股环形肽链连接而成。
β拱形,由位于不同层面内相对的两条 β折叠链共价
连接一个环拱结构组成。
β-α-β模体,由两个相邻的平行 β折叠通过一定长度
的 α螺旋连接在一起
α-α模体,
? 一个蛋白质分子可包含一个或多个结构
域，结构域的核心由模体组成。
? 一级结构决定空间结构，除一级结构，
特异折叠的空间结构形式的形成尚需 分
子伴侣（ chaperone） 存在及适当的溶液
环境。
DNA-蛋白质相互作用
（ DNA-protein interaction）
? 一,DNA-蛋白质相互作用的化学键
1、氢键,具有识别功能蛋白质的螺旋结构
常与 DNA的大沟相互作用。
2、疏水键：暴露于大沟侧缘的 T-CH3基团
是疏水性的，可与疏水氨基酸残基侧链
相互作用。
3、离子键：
二,DNA-蛋白质相互作用中的 序列特异性
? 1、序列特异识别的结合能：依赖两种类型的
相互作用。一是多肽链与 DNA大沟暴露的碱基
之间通过氢键和范德华力建立的联系；二是多
肽链中的碱性氨基酸与戊糖 -磷酸骨架之间 的
电荷联系。
? 2、序列特异结合的结构基元：螺旋 -转角 -螺旋
（ helix-turn-helix HTH），锌指结构（ zinc
finger motif）
HTH
? HTH基元：最初发现于 λ噬菌体的阻遏蛋
白中，现发现在很多原核及真核 DNA结
合蛋白中存在。由两个较短的 α螺旋与其
间含 Gly残基的绞链组成。如大肠杆菌的
CAP蛋白含一 HTH结构域,HTH通过
DNA双螺旋大沟识别、结合反向重复序
列 TGTG/CACA。
? 锌指结构首先发现于非洲爪蟾卵母细胞
纯化的 TFⅢ A，它是 5SrRNA基因转录激
活因子，结合 50bp 5SrRNA编码基因 的
内调控区。含有 9个相同的锌指结构。
? 蛋白质的一级结构与功能的关系
? 蛋白质的空间结构与功能的关系
蛋白质二级结构与功能
蛋白质的超二级结构与结构域
蛋白质三级结构与功能
蛋白质四级结构与功能
一级结构与功能
? 一级结构是蛋白质功能的结构基础，也决定蛋
白质的空间结构。
? 蛋白质一级结构中也有一些特定的序列能阻碍
蛋白质表现出生物功能，只有将其切除后才能
形成有活性的蛋白质。如牛胰岛素原和酶原。
? 分子病,基因突变导致蛋白质的一级结构改变，
表现出生理功能的异常，使机体出现病态现象。
如镰刀状红细胞贫血。
二级结构与功能
? α-螺旋（ α-helix）,β-折叠（ β-pleated
sheet）,β-转角、无规卷曲（ random
coil）,π-螺旋及 Ω环（ Ω-loop）。
? α-螺旋多的蛋白质分子紧密、稳定。如
毛发、细菌纤毛的蛋白质。
? 富含 β-折叠的蛋白如丝心蛋白柔软有强
度,但缺乏弹性,
蛋白质超二级结构和结构域
? 超二级结构 (super secondary structure):相
互邻近的二级结构单元相互聚集，形成
更高一级的有规律的结构。 1973年，
Rossman提出。
? 三种基本形式,(αα)、（ βαβ）、（ βββ）,
? 超二级结构 的形成主要是氨基酸残基侧
链基团间相互作用的结果。
? 结构域（ domain）,某些较大的球状蛋白质分
子多肽链往往形成几个紧密的构象，彼此分开，
各行其功能。 1970年 Edelman描述 IgG分子构象
提出。
? 功能域是蛋白质分子中能独立存在的功能单位，
可以由一个或几个结构域组成。
? 一些具有不同功能的蛋白质可能具有某个相似
的结构域。如枯草杆菌蛋白酶、己糖激酶和磷
酸化酶中都含有一个核苷酸结合的结构域。
第三节 生物大分子的相互
作用
? 生物大分子相互作用的力
非共价键的作用 。离子键、氢键,van
der waals力、疏水键。信息的传递及利用
极大地依赖弱的非共价键。它们不仅决
定着生物大分子的三维结构，还决定着
这些结构如何与其它结构相互作用。
蛋白质 -蛋白质的相互作用
（ protein-protein interaction）
? 蛋白质通过分子之间的相互作用实现其
特异的生物学功能。如蛋白质酶的催化
作用需要酶与特异作用物之间的相互识
别、结合成中间复合物；抗体参与的防
御功能需要抗体与抗原之间的特异识别
与结合。
? 1、蛋白质的 基元（ motif） 与结构域
由 α螺旋和 β片层参与的特定组合称为基元或模体。
常见模体有：
β发夹,由位于同一层面内的两条反向平行 β折叠链
与一股环形肽链连接而成。
β拱形,由位于不同层面内相对的两条 β折叠链共价
连接一个环拱结构组成。
β-α-β模体,由两个相邻的平行 β折叠通过一定长度
的 α螺旋连接在一起
α-α模体,
? 一个蛋白质分子可包含一个或多个结构
域，结构域的核心由模体组成。
? 一级结构决定空间结构，除一级结构，
特异折叠的空间结构形式的形成尚需 分
子伴侣（ chaperone） 存在及适当的溶液
环境。
DNA-蛋白质相互作用
（ DNA-protein interaction）
? 一,DNA-蛋白质相互作用的化学键
1、氢键,具有识别功能蛋白质的螺旋结构
常与 DNA的大沟相互作用。
2、疏水键：暴露于大沟侧缘的 T-CH3基团
是疏水性的，可与疏水氨基酸残基侧链
相互作用。
3、离子键：
二,DNA-蛋白质相互作用中的 序列特异性
? 1、序列特异识别的结合能：依赖两种类型的
相互作用。一是多肽链与 DNA大沟暴露的碱基
之间通过氢键和范德华力建立的联系；二是多
肽链中的碱性氨基酸与戊糖 -磷酸骨架之间 的
电荷联系。
? 2、序列特异结合的结构基元：螺旋 -转角 -螺旋
（ helix-turn-helix HTH），锌指结构（ zinc
finger motif）
HTH
? HTH基元：最初发现于 λ噬菌体的阻遏蛋
白中，现发现在很多原核及真核 DNA结
合蛋白中存在。由两个较短的 α螺旋与其
间含 Gly残基的绞链组成。如大肠杆菌的
CAP蛋白含一 HTH结构域,HTH通过
DNA双螺旋大沟识别、结合反向重复序
列 TGTG/CACA。
? 锌指结构首先发现于非洲爪蟾卵母细胞
纯化的 TFⅢ A，它是 5SrRNA基因转录激
活因子，结合 50bp 5SrRNA编码基因 的
内调控区。含有 9个相同的锌指结构。
