《生物化学》教学大纲 一、教学对象：高等师范院校生物教育四年制本科 二、规定学时：126学时（理论：90，实验36） 三、开课学期：二年级上学期 四、先修课程：植物学、动物学、化学（普化、有机、分析） 五、课程内容、教学目的 说明 1。 课程的性质，地位和任务 生物化学是研究生命的化学组成及其在生命活动中变化规律的一门学科，其任务主要是从分子水平阐明生物体的化学组成及其在生命活动中所进行的化学变化与其调控规律等生命现象的本质。由于生物化学与分子生物学的迅速发展，其已成为新世纪生命科学领域的前沿学科，对工农业的发展也发挥出越来越大的促进作用。 生物化学作为生物类各专业的一门专业基础课，它的任务是使学生了解生物体化学组成成分的分子结构及其性质，生命活动中发生的化学变化和调控规律，从而掌握生物化学的基础理论、基本知识和基本技能，为学习其他专业基础课和专业课程奠定必要的基础。 2. 课程教学基本要求 本课程主要向学生传授生物体的化学组成、结构及功能；物质代谢及其调控;遗传信息的贮存、传递与表达。从生物化学和分子生物学不断发展与其应用范围日益扩大的实际考虑，参考现行学时数，本课程主要介绍以下几方面内容: (1)生物大分子的分子结构、主要理化性质，并在分子水平上阐述其结构与功能的关系; (2)物质的代谢变化重点阐述主要代谢途径、生物氧化与能量转换、代谢途径间的联系以及代谢调节原理及规律; (3)阐明遗传学中心法则所揭示的信息流向包括DNA复制、RNA转录、翻译及基因表达调控; (4)概要地介绍重组DNA和基因工程技术及其在工农业及各相关学科中的应用。 3.课程教学改革 采用多媒体教学，全部课堂讲授。授课内容在加强基础知识的同时引入生物化学的新进展，特别是有关分子生物学和基因工程的一些新的基本知识及主要研究技术的内容。 总学时及教学进度安排表 章 别 时数 习题时数 实验时数 其它安排 共计时数  第一章 绪论 2 0 0 0 2  第二章 蛋白质化学 10 0 0 0 10  第三章 核酸化学 8 0 0 0 8  第四章 糖化学 3 0 0 0 3  第五章 脂类 3 0 0 0 3  第六章 酶化学 8 0 0 0 8  第七章 维生素与辅酶 4 0 0 0 4  第八章 激素 3 0 0 0 3  第九章 代谢总论与生物氧化 4 0 0 0 4  第十章 糖代谢 10 0 0 0 10  第十一章 脂类代谢 8 0 0 0 8  第十二章 核酸代谢 10 0 0 0 10  第十三章 蛋白质代谢 12 0 0 0 12  第十四章 代谢调节 5    5  总学时 90    90   六、课程教学基本目标 第一章 绪论 (2学时) 一、生物化学的含义、任务和主要内容 二、生物化学的发展及在各专业中的地位和作用 三、生物化学在我国的发展及与各专业的关系 四、生物化学的学习方法 本章重、难点: 1. 熟悉生物化学的含义、主要内容和发展； 2. 明确生物化学在各专业中的地位和作用。 第二章 蛋白质化学(10学时) 第一节 蛋白质的化学概念 第二节 蛋白质的分类 一、根据分子形状分 二、根据组成和溶解度分 三、按功能分 第三节 蛋白质的化学组成 一、蛋白质的元素组成 二、氨基酸 1.组成蛋白质的20种氨基酸的结构、命名、分类、缩写符号 2.氨基酸的理化性质:两性解离与等电点、吸收光谱、重要的茚三酮反应、 Sanger反应、Edman反应等性质。 第四节 蛋白质的结构与功能 一、蛋白质的一级结构 1.氨基酸基本连接方式 2.氨基酸排列顺序 3.蛋白质一级结构测定原理与方法 二、蛋白质二级结构及二级结构单元、超二级结构、结构域 三、蛋白质三级、四级结构 四、蛋白质分子中的重要化学键 五、纤维状蛋白与球状蛋白的结构与功能 第五节 蛋白质的重要性质 胶体性质、两性解离与等电点、变性与复性、沉淀作用、紫外吸收、呈色反应 第六节 蛋白质结构与功能 本章重、难点: 1.蛋白质的元素组成及其特点；运用含氮量计算生物样品中的蛋白质含量； 2.蛋白质基本组成单位—氨基酸的结构、特点、分类、理化性质； 3.肽的组成及结构特点 肽、肽键、氨基酸残基、氨基末端羧基末端等概念； 4.蛋白质分子的基本结构(一级结构)和空间结构(二级结构、三级结构、四 级结构)的概念、各种结构的组成方式、特点； 5.蛋白质结构与功能的关系； 6.蛋白质的两性电离、胶体、变性、沉淀、凝固、紫外吸收的性质、蛋白 质的茚三酮和双缩脲反应原理。 思考题: 1.如何计算氨基酸的pI？ 2.什么是蛋白质的一、二、三、四级结构？ 3.维持蛋白质空间结构的力有哪些？ 4.简述蛋白质结构与功能的关系。 第三章 核酸化学(8学时) 第一节 核酸的种类，分布和组成 第二节 核酸的结构 一、核酸的一级结构 二、核酸的二、三级结构及DNA的双螺旋结构 三、RNA的二、三级结构 第三节 核酸性质 分子大小、溶解性、紫外吸收光谱、变性、降解、分离提纯。 第四节 核酸的生物学功能 DNA和RNA与遗传信息的传递关系、核酸与蛋白质生物合成的关系、核酸结构改变与生物变异、核酸与病变核酸及其水解产物在人类生活中的作用 本章重、难点: 1.核酸的化学组成、分类、命名； 2.核酸的一级结构； 3.DNA的空间结构、DNA双螺旋结构模型的要点及DNA的功能； 4.掌握RNA的分类、结构及各类RNA的功能； 5.DNA的变性、复性的概念；变性，复性DNA的特点;分子杂交的原理、方法及应用。 思考题: 1.比较DNA和RNA在化学结构上和生物学功能上的特点。 2.DNA双螺旋结构模型有哪些基本要点？ 3.RNA有哪些主要类型？ 比较其结构与功能特点。 第四章 糖化学(3学时) 一、单糖、双糖及多糖的化学结构 二、糖的结构与功能之间的关系 第五章 脂类(3学时) 一、脂类的概念、组成生理功能 二、营养必需与非必需脂肪酸 第六章 酶化学(8学时) 第一节 酶的概念，命名和分类 第二节 酶的催化特点及酶的组成 第三节 辅酶的结构与功能、重要的辅酶(基)结构与功能的关系。 第四节 酶的作用机理、酶的活性中心，酸与底物分子的结合，降低分子活化能的因素，酶原及原激活。 第五节 酶的反应速度及影响反应速度的因素 一、酶浓度的影响 二、底物浓度的影响(米氏方程) 三、pH的影响 四、温度的影响 五、激活剂的影响 六、抑制剂的影响 七、反应产物对酶作用的影响 第六节 酶活力的测定 第七节 同工酶，变构酶，诱导酶，多酶休系 第八节 酶(包括固相酶)的制备及鉴定 本章重、难点: 1.酶的结构与功能:包括酶的分子组成(单体酶、寡聚酶、多酶复合体、多功能酶、单纯酶、结合酶) 、酶的活性中心、必需基团、辅酶及辅酶与维生素的对应关系； 2.酶促反应的特点及酶促反应的机制； 3.酶促反应速度的影响因素、影响机制和结果、最适温度、最适pH、抑制剂、激活剂的概念；不可逆抑制作用的作用方式与作用结果；可逆性抑制作用的类型、作用原理及作用结果； 4.酶的别构调节、酶的共价修饰、调节酶、酶原激活及其生理意义、同工酶。 思考题: 1.Km的意义是什么？ 2.影响酶促反应的因素有哪些？ 3.抑制剂的类型及作用特点有哪些？ 第七章 维生素与辅酶(4学时) 一、维生素概念 二、脂溶性维生素结构特点、体内活性形式、中毒症、缺乏症 三、水溶性维生素结构特点、体内作为酶的辅酶、辅基的形式、结构特点、所起作用；水溶性维生素的缺乏症。 思考题: 脂溶性维生素有哪些种类？它们在体内的活性形式是什么？生理作用是什么？ 可以作为酶的辅酶（辅基）是哪类水溶性维生素？列表说明其名称、相应的体内活性形式、生理作用。 水溶性维生素有哪些？认识其结构特点。 维生素C的结构特点、生理作用是什么？ 第八章 激素（3学时） 一、甲状腺激素的结构、生物合成、分泌、运输、降解 二、儿茶酚胺类激素生物合成 三、肾上腺皮质激素的化学结构、生物合成、灭活及排泄对代谢的作用、分泌调节 四、垂体激素和下丘脑激素的本质及两者作用关系 五、心钠素，内皮素，瘦蛋白 第九章 代谢总论与生物氧化(4学时) 第一节 新陈代谢的概念 代谢概念及研究方法; 第二节 生物氧化的基本原理 第三节 生物氧化与氧化磷酸化 一、生物氧化概念、自由能及氧还电位、高能磷酸化合物的生物学意义 二、 电子传递链(呼吸链)概念、电子传递链、传递链抑制剂 三、氧化磷酸化概念类型、偶联部位、解偶联剂、抑制剂、氧化磷酸化的作用机理、线粒体穿梭系统、能荷 本章重、难点: 1.生物氧化的概念； 2.ATP的结构、ATP的生成方式、ATP的生理作用、ATP的利用与储备； 3.氧化磷酸化的概念、呼吸链的主要组成成分、功能作用、掌握NADH呼吸链和FADH2呼吸链中的电子传递顺序、氧化与磷酸化的偶联； 4.α-磷酸甘油穿梭作用和苹果酸穿梭作用； 5.影响氧化磷酸化的因素； 6.能荷的概念。 思考题: 1.电子传递链和氧化磷酸化之间有何关系？ 2.什么是磷/氧比(P/O比)？测定P/O比有何意义？ 第十章 糖代谢(10学时) 第一节 糖的概述 第二节 双糖、多糖的酶促降解 一、蔗糖，麦芽糖，乳糖的酶促降解 二、淀粉(糖原)的酶促降解 三、细胞壁多糖的酶促降解 第三节 糖酵解概念化学历程、 化学计量、生物意义、丙酮酸的去路 第四节 三羧酸循环 一、丙酮酸氧化为乙酰CoA 二、三羧酸循环 三、三羧酸循环调控 四、生物学意义 第五节 磷酸戊糖途径反应历程、化学计算与生物学意义调控 第六节 单糖的生物合成、糖异生途径及其它途径 第七节 蔗糖和多糖的生物合成 一、糖核苷酸的作用 二、蔗糖的生物合成 三、淀粉(糖原)的合成 四、纤维素的生物合成 本章重、难点: 1.糖酵解的反应过程、限速酶(限速步骤) 、能量计算、生理意义； 2.三羧酸循环的反应过程、特点、限速酶(限速步骤) 、ATP的生成调节； 3.磷酸戊糖途径的反应特点、关键酶、调节、生理意义； 4.糖原合成过程； 5.糖异生途径的反应过程。 思考题: 1.试述糖酵解、三羧酸循环和磷酸戊糖途径的反应过程、限速酶、能量计算。 2.三羧酸循环在生物体代谢中的作用和地位如何？ 3.糖异生途径过程中的关键酶。 第十一章 脂类代谢(8学时) 第一节 脂肪的降解 一、脂肪的酶促水解 二、甘油的降解与转化 三、脂肪酸的氧化分解 第二节 脂肪的生物合成 一、脂肪酸的生物合成 二、脂肪的生物合成 第三节 类脂代谢 一、磷脂的代谢 二、糖脂的代谢 三、胆固醇的合成与转化 本章重、难点: 1.脂肪的合成部位、原料及基本过程； 2.脂酸的β—氧化反应过程、限速酶、能量的生成； 3.酮体的生成和利用及其生理意义； 4.软脂酸的合成部位、合成原料、合成酶系及反应过程。 思考题: 1.说明脂酰CoA穿过线粒体内膜进入线粒体基质的机制。 2.脂肪酸合成酶系的组成及作用机理是什么？ 3.试比较脂肪酸的β-氧化循环与TCA循环中哪些反应顺序相类似？ 4.试比较脂肪酸全程合成过程与脂肪酸β-氧化过程有哪些不同？ 5.酮体是如何生成的？ 第十二章 核酸代谢(10学时) 第一节 核酸的酶促降解 一、核酸外切酶 二、核酸内切酶 三、限制性内切酶 第二节 核苷酸的降解 一、核苷酸的降解 二、嘌呤的降解 三、嘧啶的降解 第三节 核糖核苷酸的合成代谢 一、核糖核苷酸的生物合成 二、脱氧核糖核苷酸的生物合成 三、核苷酸转变为核苷二磷酸和核苷三磷酸 本章重、难点: 1.核酸的酶促降解； 2.嘌呤核苷酸和嘧啶核苷酸的分解代谢； 3.嘌呤核苷酸和嘧啶核苷酸从头合成途径、特点、调节因素、补救合成途径及其生理意义、核苷酸的相互转变； 4.脱氧胸腺嘧啶核苷酸的生成。 思考题: 1.合成嘌呤核苷酸的起始物是什么？首先合成出具有嘌呤环结构的中间物是什么？ 2.合成嘧啶碱基的起始物是什么？首先合成出具有嘧啶环结构的中间物是什么？ 3.脱氧核苷酸是如何生成的？说明催化该过程酶的作用机理。 4.何为核苷酸合成的补救途径？有哪些补救酶？ 第四节 核酸的生物合成 一、DNA复制 二、逆转录 三、DNA突变 四、DNA损伤与修复 第五节 RNA的生物合成 一、转录 二、RNA转录后加工 三、RNA的复制 四、核酸合成抑制剂 第六节 基因工程简介、概念、操作步骤、应用前景 本章重、难点: 1.生物学中心法则； 2.半保留复制的特点、意义； 3.DNA聚合酶的种类和作用，解螺旋酶，DNA拓扑异构酶，单链DNA结合蛋白，DNA连接酶，引物酶，引发体的作用； 4.逆转录的概念、过程、逆转录酶的功能； 5.转录模板的特点、转录特性、转录过程、真核生物转录后的加工修饰、 重组DNA技术相关概念、基本原理和基本流程。 思考题: 1.何谓DNA的半保留复制 ？DNA的复制过程可分为哪几个阶段？ 其主要特点是什么？ 2.mRNA前体转录后的加工包括哪些内容？ 3.生物体内对DNA损伤的修复存在哪几种修复系统？ 第十三章 蛋白质代谢(12学时) 第一节 蛋白质的酶促降解，蛋白酶，肽酶 第二节 氨基酸的分解与转化 一、脱氨基作用 二、脱羧基作用 三、氨基酸分解产物的去向 第三节 氨及氨基酸的生物合成 一、氮素循环 二、生物固氮 三、硝酸的还原作用 四、氨的同化 五、氨基酸的生物合成 本章重、难点: 1.氨基酸的脱氨基作用方式及作用机制； 2. α-酮酸的代谢方式； 3.体内氨的来源和氨的转运； 4.一碳单位的概念、构成及其与四氢叶酸的关系。 思考题: 1.生物体细胞合成氨基酸主要通过什么途径？ 2.物体内氨基酸脱氨作用的主要方式是什么？有何意义？ 3.蛋白质分解代谢的最终产物是什么？ 4.什么是鸟氨酸循环？ 5.氨基酸脱氨基以后产生的α-酮酸有哪些代谢途径？ 第四节 蛋白质合成体系的组成 一、信使RNA与遗传密码 二、转运RNA 三、核糖体RNA 四、蛋白质合成辅助因子 第五节 蛋白质合成过程 一、氨基酸的活化 二、肽链合成的起始 三、肽链合成的延伸 四、肽链合成的终止与释放 五、真核细胞的蛋白质生物合成 六、蛋白质合成后的加工 七、蛋白质构象的形成 本章重、难点: 1.参与蛋白质生物合成的物质及其作用； 2.蛋白质生物合成过程。 思考题: 1.蛋白质生物合成体系由哪些物质组成？它们各有何作用？ 2.试述原核生物蛋白质合成后多肽链的加工修饰主要有哪些内容？ 3.密码子的简并性与变偶性各指什么？ 这些性质有何生物学意义？ 4.核糖体的基本结构与功能有哪些？ 第十四章 代谢调节(5学时) 第一节 物质代谢的相互联系 一、糖代谢与脂代谢的相互联系 二、糖代谢与蛋白质代谢相互联系 三、脂类代谢与蛋白质代谢的相互联系 四、核酸代谢与糖、脂、蛋白质代谢的相互联系 第二节 代谢调节 一、细胞的区域化调节 二、酶水平的调节 三、激素的调节 四、神经系统对代谢的调节 五、辅因子调节 六、全属离子浓度的调节 第三节 基因表达调控 一、原核和真核生物基因组 二、原核生物的基因表达调控 三、真核生物的基因表达调控 本章重、难点: 1.代谢调节的原理及酶水平的调节； 2.原核基因转录调节特点及乳糖操纵子调节机制。 思考题: 1.酶对代谢的调节是通过几种方式实现？ 2.根据酶对代谢调节作用大小不同，可以把酶分成几类？ 3.分支代谢途径的反馈调节模式有几种？分别用图示说明。 4.什么是级联放大系统？ 5.何谓操纵子？根据操纵子模型说明酶合成的诱导和阻遏过程。 七、本课程考核方式方法 平时作业、阶段测验、期末闭卷考试。 八、使用教材及参考书目 使用教材： 生物化学简明教程 主编 罗纪盛、聂剑初等，高等教育出版社，1999年(第三版) 参考书目： 1．生物化学 主编 沈同 王镜岩，高等教育出版社，1990年(第二版) 2．生物化学 主编 王镜岩，高等教育出版社，2002年(第三版) 3．生物化学导论 主编Trudy Mckee， James R。Mckee ，科学出版社，2000年 (第二版) 4.生物化学 主编 B。D。Hames，N。M。Hooper等，科学出版社，2001年 （中、英） 5.细胞生物化学 主编 钱凯先 李亚南 邵建忠，浙江大学出版社 6.基础生物化学 主编 吴显荣，中国农业出版社 7.蛋白质化学 主编 姜涌明 赵国骏，扬州大学农学院 8.基础生物化学 主编 白宝璋 任永信 史国安 于少华，延边大学出版社 9.分子酶学导论 主编 姜涌明等 10.基础生物化学 李金群 11.生物化学原理 怀特（莫） 12.生物化学 LUBERT STRYER（美） 13.普通生物学 郑 集（南大） 14.生物化学 张子健 《生物化学实验》教学大纲 一、课程的性质和任务 《生物化学实验》是生物学科本科生的一门专业基础课。在当今有了惊人发展的生物学科中，生物化学是最活跃的分支学科之一。促使生物化学迅速发展的重要因素之一是新技术的开发。随着生物化学的实验方法日趋专门化和复杂化，牵涉到生物化学实验工作的领域也越来越多。生物化学实验已经成为生物技术领域内最基本的实验操作技能。 通过本课程的学习使学生了解“生物大分子的分离和纯化方法，糖、蛋白质、核酸及主要次生代谢产物的定性、定量和有关生物化学性质的分析技术，酶活性测定、动力学分析等”知识和技能，为专业课的学习和专业技能的培训奠定良好的基础，并通过严格的实验要求和管理，诱导和培养学生将所学的知识和技能用于今后的社会实践及创新的思维方法和动手能力，培养严谨的、实事求是作风和与人合作精神，使他们成为团结合作，务实、创新的专门人才。 二、教学要求与教学方法 进入本课程的学生必需严格遵守实验室规则和纪律，认真对待每一次实验，做好实验课前的预习，完成预习报告，仔细推敲、认真操作、细心观察，真实记录实验结果并完成实验报告。鼓励学生对已有实验提出质疑，按照自己的思路设计实验或参与实验教改，以活跃气氛，启迪思维。 将利用黑板和多媒体教学手段讲解实验的基本原理、方法及有关仪器的使用方法。 三、实验项目与学时分配 序号 实验项目名称 学时 实验性质 实验类型 每组人数  1 血糖的斐林法测定 3 必开 设计 1  2 种子粗脂肪的提取 3 选开 设计 2  3 氨基酸分离——双向层析法 3 必开 验证 2  4 样品中总氮量的测定——微量凯氏定氮法 3 必开 设计 2  5 蛋白质的性质——蛋白质及氨基酸的呈色反应 3 选开 验证 2  6 蛋白质的性质——蛋白质的沉淀反应 3 选开 验证 2  7 血清蛋白质醋酸纤维薄膜电泳 3 必开 验证 2  8 酶的特性 3 必开 验证 2  9 植物组织中过氧化氢酶活力测定 3 选开 设计 2  10 底物浓度对酶促反应速度的影响——米氏常数的测定 3 必开 验证 2  11 酶的提取、分离、纯化及其活力测定 3 选开 综合 2  12 核酸浓度测定----紫外线（UV）吸收法 3 必开 设计 2  13 植物DNA的提取 3 选开 设计 2  14 从肝脏中提取DNA 3 选开 设计 2  15 氨基移换反应——血液中转氨酶活力的测定 3 必开 设计 2  16 维生素C含量的测定 3 必开 设计 2  17 实验操作考试 3 必开 综合 1  实验性质：必开/选开；实验类型：验证、设计、综合、研究。   四、实验教学大纲 序号 实验项目、实验目的、实验要求和实验内容  1 实验项目 血糖的斐林法测定   实验目的 掌握Folin-Wu法测定血糖含量的原理和方法。   实验要求 测定血糖含量   实验内容 无蛋白血滤液的制备；血糖的测定  2 实验项目 种子粗脂肪的提取   实验目的 了解鉴别种子品质的指标及方法   实验要求 掌握测定脂肪的含量的方法   实验内容 用索氏提取瓶提取种子中的脂肪；计算含量  3 实验项目 氨基酸分离——双向层析法   实验目的 掌握分配层析分离技术的原理。   实验要求 用双向层析法分析混合氨基酸样品的成分。   实验内容 以滤纸及其结合水作为固定相，以有机溶剂作为流动相，分离混合氨基酸样品，并鉴定其成分。  4 实验项目 样品中总氮量的测定   实验目的 掌握凯氏定氮仪的使用方法及凯氏定氮法测定样品总氮量的原理。   实验要求 以鱼粉为样品，用凯氏定氮法测定总氮量。   实验内容 用鱼粉作实验样品，浓H2SO4消化鱼粉，将有机氮转化成无机氮；用凯氏定氮仪测出该样品中的总氮量。  5 实验项目 蛋白质的性质——蛋白质及氨基酸的呈色反应   实验目的 了解蛋白质和某些氨基酸的呈色反应原理   实验要求 掌握几种鉴定蛋白质和氨基酸的方法。   实验内容 双缩脲反应；茚三酮反应；黄色反应；考马斯亮蓝反应  6 实验项目 蛋白质的性质——蛋白质的沉淀反应   实验目的 了解蛋白质变性与沉淀的关系   实验要求 掌握沉淀蛋白质的几种方法   实验内容 蛋白质的盐析；重金属离子沉淀蛋白质；某些有机酸沉淀蛋白质；有机溶剂沉淀蛋白质；乙醇引起的变性与沉淀  7 实验项目 血清蛋白质醋酸纤维薄膜电泳   实验目的 学习醋酸纤维薄膜电泳的操作技术，了解电泳技术的基本原理   实验要求 掌握测定人血清中各种蛋白质的相对含量的方法。   实验内容 仪器与薄膜的准备；电泳；定量  8 实验项目 酶的特性   实验目的 了解酶的特性   实验要求 了解影响酶活力的因素   实验内容 酶的专一性；温度对酶活力的影响；PH对酶活力的影响；酶的活化及抑制  9 实验项目 植物组织中过氧化氢酶活力测定   实验目的 了解过氧化氢酶在生物体中的作用原理   实验要求 掌握酶活力测定的方法   实验内容 过氧化氢酶活力测定  10 实验项目 底物浓度对酶促反应速度的影响——米氏常数的测定   实验目的 了解底物浓度对酶促反应的影响。   实验要求 掌握测定米氏常数Km的原理和方法。   实验内容 酪蛋白在不同情况下反应速度  11 实验项目 酶的提取、分离、纯化及其活力测定   实验目的 了解酶的制备过程以及如何保证酶活力   实验要求 掌握酶制备每一步所需基本实验技术，了解其原理。   实验内容 酶的提取；硫酸铵分级沉淀；蛋白质含量的测定；酶活性的测定  12 实验项目 核酸浓度测定----紫外线（UV）吸收法   实验目的 了解紫外线（UV）测定核酸浓度的原理；进一步熟悉紫外分光光度计的使用方法。   实验要求 以RNA或DNA干粉为材料，测定核酸浓度   实验内容 检测样品在260nm波长处的A值。  13 实验项目 植物DNA的提取   实验目的 学习从新鲜的叶片中提取植物总DNA的方法   实验要求 提出完整、高纯度的DNA   实验内容 提取DNA；收集DNA；鉴定DNA  14 实验项目 从肝脏中提取DNA   实验目的 学习提取动物总DNA的方法。   实验要求 提出完整、高纯度的DNA   实验内容 提取DNA；收集DNA；鉴定DNA  15 实验项目 氨基移换反应——血液中转氨酶活力的测定   实验目的 验证氨基转移反应——谷丙转氨酶作用原理   实验要求 掌握酶活力测定的方法。   实验内容 标准曲线的绘制；酶活力的测定；计算酶活力  16 实验项目 维生素C的定量测定   实验目的 掌握样品中VC的测定原理及方法。   实验要求 用分光光度法测定样品中VC的含量。   实验内容 以桔皮作实验样品或以柑桔作实验样品，直接榨汁，离心后的清液，过滤后作样品液。用分光光度法测定样品液中VC的含量。  17 实验项目 实验操作考试   实验目的 作为学生本实验课成绩评定的依据。   实验要求 数据准确度高，平行组数据之间相对平均偏差在1%以内。   实验内容 完成指定实验样品指定实验项目的测定。  五、考核方式 期末考试分实验操作考试和笔试两部分，各占50分。成绩评定：平时成绩占20%-30%，由预习、提问、实验报告等综合评定；期末考试成绩占70-80%。 六，使用教材及参考书目 1、教材： 王秀奇、秦淑媛等编 《基础生物化学实验》高等教育出版社，2003。6 2、主要参考书： （1）戴玉锦主编 《生物化学》（实验部分）高等教育出版社，1992。10 （2）赵永芳主编 《生物化学技术原理及应用》科学出版社，2002。7 2005年4月8日