第十四章 氨基酸和蛋白质氨基酸概述分子中含氨基的羧酸称为氨基酸。
中性氨基酸：-NH2与-COOH数目相等酸性氨基酸：-NH2比-COOH数目少碱性氨基酸：-NH2比-COOH数目多命名多用俗名。
构型：除甘氨酸，均有手性。
分子的构型可与L-乳酸联系。
L-乳酸 L-氨基酸物理性质：
无色结晶，易溶于水，难溶于非极性有机溶剂。加热到熔点（＞200℃）分解。
化学性质两性：
⑴ 结构与平衡：分子中有氨基和羧基，可形成分子内盐。
存在：主要以两性分子存在。
中性氨基酸中-COO-与-NH2+解离的能力不同，因此中性氨基酸的pH不等于7，一般略小于7，即负离子多一些。
⑵ 平衡改变：
加入酸，平衡左移，正离子增加。
加入碱，平衡右移，负离子增加。
⑶ 等电点：
当正离子数目等于负离子数目时的pH值。用pI表示。
酸性氨基酸：pI＜7，即pH＜7，
碱性氨基酸：pI＞7,即pH＞7
中性氨基酸：pI＜7，即pH＜7
⑷ 电场下的离子的迁移：
强酸性溶液中，主要以正离子存在，向阴极移动。
强碱性溶液中，主要以负离子存在，向阳极移动，
等电点时，负离子向阳极移动，正离子向阴极移动。
与亚硝酸反应
用于定量分析中测定分子中的氨基的含量。称为范斯莱克（Van Slyke）氨基测定法与甲醛作用
用于封闭氨基，滴定羧基。
络合作用
N、O可与金属离子配位受热分解：同羟基酸类似
α-氨基酸
β-氨基酸
γ、δ-氨基酸
δ以上氨基酸与茚三酮反应：α-氨基酸的性质，现象：加热后，可生成蓝紫色物质。
7．失羧作用：小心加热，可以失去CO2得到胺多肽一,肽：分子间氨基与羧基失水，以酰胺键相连，形成的化合物。
肽键：一分子氨基酸的氨基与另一分子氨基酸的羧基失水形成的酰胺键。
二肽：由两分子氨基酸缩合而成。
三肽：由三分子氨基酸缩合而成。
多肽：由多分子氨基酸缩合而成。
例如：
命名：
保留游离氨基部分，以“N”端表示。保留游离羧基部分，以“C”端表示。
以含“C”端的氨基酸为母体，将“酸”改为“酰”。
将“N”端氨基酸写在最前，依次写出。
简写：只写头一个字。
二、结构测定端基标记法：
A + C~~~~~~~~N A- C~~~~~~~~N
2．2，4-二硝基氟苯法：（DNFB----Dinitroflorobenzene）
硫氰酸酯法：
蛋白质分类高等动物体内有几百万种蛋白质，结构复杂。
根据形状分为,纤维蛋白：丝蛋白、角蛋白球蛋白,酪蛋白，蛋清蛋白等根据组成分为,简单蛋白：水解后仅生成α-氨基酸的蛋白质。
结合蛋白：由简单蛋白与非蛋白质所组成的。例如：糖蛋白，脂蛋白，核蛋白。
根据溶解性能分为：
清蛋白,可溶与水，例如麦清蛋白，豆蛋白球蛋白：不溶与水，可溶与稀的中性盐溶液中。例如：黄豆中的球蛋白醇溶蛋白：不溶与水及稀盐溶液，可溶于60%~80%乙醇溶液。例如：麦胶蛋白
谷蛋白：不溶与水、稀盐、乙醇溶液中，可溶于0.2%稀酸或稀碱中。例如：稻谷蛋白
精蛋白：加热不凝固，由80%的碱性氨基酸组成，可溶与水。
硬蛋白：不溶与水、稀酸、稀碱的纤维蛋白质，仅存在于动物界。例如：丝蛋白，角蛋白结构蛋白质：是由酰胺键形成的高分子，一般分子量在10000以上。
初级结构：（一级结构）蛋白质分子中氨基酸连接顺序。
高级结构：包括二、三、四级结构，决定蛋白质的专一的生理作用。
二级结构：
α-螺旋型结构,一条肽链通过氢键饶成螺旋型。
β-折叠片：肽链伸直（呈锯齿形状），与相邻碳链形成链间的氢键，
三级结构：由几条螺旋型肽链相互扭在一起。
四级结构：许多球型但蛋白质是由一条或多条肽链构成的，每条肽链都有各自的一、二、三级结构。这些肽链称为蛋白质的亚基或原体。各个亚基聚集成大分子的方式称为蛋白质的四级结构。
三、蛋白质的主副键主键：肽键副键：盐键、二硫键、酯键、疏水作用等，对蛋白质的构象，稳定起着极其重要的作用。
盐键：多肽键上的游离羧基与氨基可形成盐键，静电作用，属离子键，对于维系蛋白质构型不太重要。
酯键：易受酸碱破坏。
二硫键：起交联作用。
氢键：对于稳定蛋白质的构象，起极重要的作用。
疏水作用：主要对于三级、四级结构的构象稳定起重要作用。
四、性质：
水解：肽链水解成羧基和氨基。
蛋白质 蛋白胨 较小的肽 二肽 α-氨基酸
2．胶体：分子较大，1~100nm之间，具有胶体性质。
稳定性因素：⑴ 粒子外围形成水膜，碰撞时不易结合成大分子而沉淀。
⑵ 分子大，表面一般具有相同电荷，电性相斥，不易聚沉。
3．两性：
蛋白质的沉淀可逆沉淀：沉淀出的蛋白质分子内部结构改变很小，基本不改变，仍保持原来的活性。消除沉淀因素，沉淀会重新溶解，回到原来胶体溶液。
不可逆沉淀：沉淀的蛋白质分子，内部结构发生了较大的改变，失去生物活性，消除沉淀因素，也不会重新溶解原因：
胶体体系被破坏：可逆沉淀
由于发生化学反应而产生沉淀：不可逆沉淀生物碱试剂：
重金属盐：
酸性染料的阴离子活碱性染料的阳离子：
苯酚、甲醛：
由于构象改变而产生沉淀：不可逆沉淀加热、加压、强酸、强碱处理，紫外光，X-光处理，可以破坏负键使蛋白质沉淀。
白质的变性白质的颜色反应：
第四节 核酸酸的化学组成：
元素组成
C、H、O、N、P
水解产物水解可得核苷酸，
分两类：含核糖的为核糖核酸（RNA），含脱氧核糖的为脱氧核糖核酸（DNA）
组成成分
RNA
DNA
磷酸
磷酸
磷酸
戊糖
β-D-核糖（R）
β-D-脱氧核糖（D）
含氮碱基
腺嘌呤（A）、鸟嘌呤（G）
胞嘧啶（C）、脲嘧啶（U）
腺嘌呤（A）、鸟嘌呤（G）
胞嘧啶（C）、胸腺嘧啶（T）
单核苷酸的结构核苷：由D-核糖或D-2-脱氧核糖与含氮碱基结合而成的含糖苷。
⑴ 嘌呤和嘧啶
⑵ 核苷核糖核酸可形成四种核苷：腺苷（A）、鸟苷（G）、胞苷（C）、脲苷（U）
脱氧核糖核酸也可形成四种核苷：脱氧腺苷（dA）、脱氧鸟苷（dG）、脱氧胞苷（dC）、脱氧胸腺苷（dT）
核苷酸：
是核苷的磷酸酯。即一分子核苷酸由一分子磷酸、一分子五碳糖、一分子碱基组成。
由核糖核酸水解得到的核苷酸叫核糖核苷酸。
由脱氧核糖核酸水解得到的核苷酸叫脱氧核糖核苷酸。
核糖核苷酸
脱氧核苷酸
腺嘌呤核苷酸（AMP）
腺嘌呤拖脱氧苷酸（dAMP）
鸟嘌呤核苷酸（GMP）
鸟嘌呤脱氧核苷酸（dGMP）
胞嘧啶核苷酸（CMP）
胞嘧啶脱氧核苷酸（dCMP）
脲嘧啶核苷酸（UMP）
胸腺嘧啶脱氧核苷酸（dTMP）
生物体内游离的核苷酸
DNA的结构一级结构二级结构
中性氨基酸：-NH2与-COOH数目相等酸性氨基酸：-NH2比-COOH数目少碱性氨基酸：-NH2比-COOH数目多命名多用俗名。
构型：除甘氨酸，均有手性。
分子的构型可与L-乳酸联系。
L-乳酸 L-氨基酸物理性质：
无色结晶，易溶于水，难溶于非极性有机溶剂。加热到熔点（＞200℃）分解。
化学性质两性：
⑴ 结构与平衡：分子中有氨基和羧基，可形成分子内盐。
存在：主要以两性分子存在。
中性氨基酸中-COO-与-NH2+解离的能力不同，因此中性氨基酸的pH不等于7，一般略小于7，即负离子多一些。
⑵ 平衡改变：
加入酸，平衡左移，正离子增加。
加入碱，平衡右移，负离子增加。
⑶ 等电点：
当正离子数目等于负离子数目时的pH值。用pI表示。
酸性氨基酸：pI＜7，即pH＜7，
碱性氨基酸：pI＞7,即pH＞7
中性氨基酸：pI＜7，即pH＜7
⑷ 电场下的离子的迁移：
强酸性溶液中，主要以正离子存在，向阴极移动。
强碱性溶液中，主要以负离子存在，向阳极移动，
等电点时，负离子向阳极移动，正离子向阴极移动。
与亚硝酸反应
用于定量分析中测定分子中的氨基的含量。称为范斯莱克（Van Slyke）氨基测定法与甲醛作用
用于封闭氨基，滴定羧基。
络合作用
N、O可与金属离子配位受热分解：同羟基酸类似
α-氨基酸
β-氨基酸
γ、δ-氨基酸
δ以上氨基酸与茚三酮反应：α-氨基酸的性质，现象：加热后，可生成蓝紫色物质。
7．失羧作用：小心加热，可以失去CO2得到胺多肽一,肽：分子间氨基与羧基失水，以酰胺键相连，形成的化合物。
肽键：一分子氨基酸的氨基与另一分子氨基酸的羧基失水形成的酰胺键。
二肽：由两分子氨基酸缩合而成。
三肽：由三分子氨基酸缩合而成。
多肽：由多分子氨基酸缩合而成。
例如：
命名：
保留游离氨基部分，以“N”端表示。保留游离羧基部分，以“C”端表示。
以含“C”端的氨基酸为母体，将“酸”改为“酰”。
将“N”端氨基酸写在最前，依次写出。
简写：只写头一个字。
二、结构测定端基标记法：
A + C~~~~~~~~N A- C~~~~~~~~N
2．2，4-二硝基氟苯法：（DNFB----Dinitroflorobenzene）
硫氰酸酯法：
蛋白质分类高等动物体内有几百万种蛋白质，结构复杂。
根据形状分为,纤维蛋白：丝蛋白、角蛋白球蛋白,酪蛋白，蛋清蛋白等根据组成分为,简单蛋白：水解后仅生成α-氨基酸的蛋白质。
结合蛋白：由简单蛋白与非蛋白质所组成的。例如：糖蛋白，脂蛋白，核蛋白。
根据溶解性能分为：
清蛋白,可溶与水，例如麦清蛋白，豆蛋白球蛋白：不溶与水，可溶与稀的中性盐溶液中。例如：黄豆中的球蛋白醇溶蛋白：不溶与水及稀盐溶液，可溶于60%~80%乙醇溶液。例如：麦胶蛋白
谷蛋白：不溶与水、稀盐、乙醇溶液中，可溶于0.2%稀酸或稀碱中。例如：稻谷蛋白
精蛋白：加热不凝固，由80%的碱性氨基酸组成，可溶与水。
硬蛋白：不溶与水、稀酸、稀碱的纤维蛋白质，仅存在于动物界。例如：丝蛋白，角蛋白结构蛋白质：是由酰胺键形成的高分子，一般分子量在10000以上。
初级结构：（一级结构）蛋白质分子中氨基酸连接顺序。
高级结构：包括二、三、四级结构，决定蛋白质的专一的生理作用。
二级结构：
α-螺旋型结构,一条肽链通过氢键饶成螺旋型。
β-折叠片：肽链伸直（呈锯齿形状），与相邻碳链形成链间的氢键，
三级结构：由几条螺旋型肽链相互扭在一起。
四级结构：许多球型但蛋白质是由一条或多条肽链构成的，每条肽链都有各自的一、二、三级结构。这些肽链称为蛋白质的亚基或原体。各个亚基聚集成大分子的方式称为蛋白质的四级结构。
三、蛋白质的主副键主键：肽键副键：盐键、二硫键、酯键、疏水作用等，对蛋白质的构象，稳定起着极其重要的作用。
盐键：多肽键上的游离羧基与氨基可形成盐键，静电作用，属离子键，对于维系蛋白质构型不太重要。
酯键：易受酸碱破坏。
二硫键：起交联作用。
氢键：对于稳定蛋白质的构象，起极重要的作用。
疏水作用：主要对于三级、四级结构的构象稳定起重要作用。
四、性质：
水解：肽链水解成羧基和氨基。
蛋白质 蛋白胨 较小的肽 二肽 α-氨基酸
2．胶体：分子较大，1~100nm之间，具有胶体性质。
稳定性因素：⑴ 粒子外围形成水膜，碰撞时不易结合成大分子而沉淀。
⑵ 分子大，表面一般具有相同电荷，电性相斥，不易聚沉。
3．两性：
蛋白质的沉淀可逆沉淀：沉淀出的蛋白质分子内部结构改变很小，基本不改变，仍保持原来的活性。消除沉淀因素，沉淀会重新溶解，回到原来胶体溶液。
不可逆沉淀：沉淀的蛋白质分子，内部结构发生了较大的改变，失去生物活性，消除沉淀因素，也不会重新溶解原因：
胶体体系被破坏：可逆沉淀
由于发生化学反应而产生沉淀：不可逆沉淀生物碱试剂：
重金属盐：
酸性染料的阴离子活碱性染料的阳离子：
苯酚、甲醛：
由于构象改变而产生沉淀：不可逆沉淀加热、加压、强酸、强碱处理，紫外光，X-光处理，可以破坏负键使蛋白质沉淀。
白质的变性白质的颜色反应：
第四节 核酸酸的化学组成：
元素组成
C、H、O、N、P
水解产物水解可得核苷酸，
分两类：含核糖的为核糖核酸（RNA），含脱氧核糖的为脱氧核糖核酸（DNA）
组成成分
RNA
DNA
磷酸
磷酸
磷酸
戊糖
β-D-核糖（R）
β-D-脱氧核糖（D）
含氮碱基
腺嘌呤（A）、鸟嘌呤（G）
胞嘧啶（C）、脲嘧啶（U）
腺嘌呤（A）、鸟嘌呤（G）
胞嘧啶（C）、胸腺嘧啶（T）
单核苷酸的结构核苷：由D-核糖或D-2-脱氧核糖与含氮碱基结合而成的含糖苷。
⑴ 嘌呤和嘧啶
⑵ 核苷核糖核酸可形成四种核苷：腺苷（A）、鸟苷（G）、胞苷（C）、脲苷（U）
脱氧核糖核酸也可形成四种核苷：脱氧腺苷（dA）、脱氧鸟苷（dG）、脱氧胞苷（dC）、脱氧胸腺苷（dT）
核苷酸：
是核苷的磷酸酯。即一分子核苷酸由一分子磷酸、一分子五碳糖、一分子碱基组成。
由核糖核酸水解得到的核苷酸叫核糖核苷酸。
由脱氧核糖核酸水解得到的核苷酸叫脱氧核糖核苷酸。
核糖核苷酸
脱氧核苷酸
腺嘌呤核苷酸（AMP）
腺嘌呤拖脱氧苷酸（dAMP）
鸟嘌呤核苷酸（GMP）
鸟嘌呤脱氧核苷酸（dGMP）
胞嘧啶核苷酸（CMP）
胞嘧啶脱氧核苷酸（dCMP）
脲嘧啶核苷酸（UMP）
胸腺嘧啶脱氧核苷酸（dTMP）
生物体内游离的核苷酸
DNA的结构一级结构二级结构
