第二十章 蛋白质和核酸 学习要求： 掌握α-氨基酸的结构、两性、等电点、主要化学性质及制法。 了解肽的命名、结构和多肽结构的测定方法。 掌握蛋白质的性质，了解蛋白质复杂结构及在构成生命体上的作用。 了解酶的组成及酶催化反应的特异性。 了解核酸（RNA和DNA）的组成、结构及核酸的生物功能。 蛋白质和核酸都是天然高分子化合物，是生命物质的基础。我们知道，生命活动的基本特征就是蛋白质的不断自我更新。蛋白质是一切活细胞的组织物质，也是酶、抗体和许多激素中的主要物质。所有蛋白质都是α-由氨基酸构成的，因此，α-由氨基酸是建筑蛋白质的砖石。要讨论蛋白质的结构和性质，首先要研究α-由氨基酸的化学。 §20-1 氨基酸 一、分类、命名和构型 组成蛋白质的氨基酸（天然产氨基酸）都是α-氨基酸，即在α-碳原子上有一个氨基，可用下式表示： 天然产的各种不同的α-由氨基酸只R不同而已。 氨基酸目前已知的已超过100种以上，但在生物体内作为合成蛋白质的原料只有二十种. 1．分类： 按烃基类型可分为脂肪族氨基酸，芳香族氨基酸，含杂环氨基酸。 按分子中氨基和羧基的数目分为中性氨基酸，酸性氨基酸，碱性氨基酸。 按烃基类型可分为脂肪族氨基酸，芳香族氨基酸，含杂环氨基酸。 氨基酸可分为链状、芳香族、杂环氨基酸。如：  2．命名： 多按其来源或性质而命名。国际上有通用的符号（见P616表20-1）。 天然产氨基酸多用习惯名称，即按其来源或性质命名。例如门冬氨基酸最初是由天门冬的幼苗中发现的；甘氨酸是因为具有甜味而得名。天然产的氨基酸目前知道的已超过一百种。但在生物体内作为合成蛋白质原料的只有二十种，这二十种氨基酸象无机符号一样，都有国际通用的符号来表示， 如 甘氨酸：Gly（甘）  门冬氨酸：Asp（门）    3．构型： 用D/ L体系表示——在费歇尔投影式中氨基位于横键右边的为D型，位于左边的为L型。例如： D-氨基酸 L-氨基酸 天然氨基酸（出甘氨酸外）其他所有α-碳原子都是手性的，都有旋光性，而且发现主要是L型的（也有D型的，但很少）。 二、氨基酸的性质 1．氨基酸的酸-碱性——两性与等电点P612~615 氨基酸分子中的氨基是碱性的，而羧基是酸性的，因而氨基酸既能与酸反应，也能与碱反应，是一个两性化合物。 （1）两性 氨基酸在一般情况下不是以游离的羧基或氨基存在的，而是两性电离，在固态或水溶液中形成内盐。 （2）等电点 在氨基酸水溶液中加入酸或碱，至使羧基和氨基的离子化程度相等（即氨基酸分子所带电荷呈中性——处于等电状态）时溶液的pH值称为氨基酸的等电点。常以pI表示。 溶液pH>等电点 等电点(pI) 溶液pH<等电点 注：1°等电点为电中性而不是中性（即pH=7），在溶液中加入电极时其电荷迁移为零。 中性氨基酸 pI = 4.8-6.3 酸性氨基酸 pI = 2.7-3.2 碱性氨基酸 pI = 7.6-10.8 2°等电点时，偶极离子在水中的溶解度最小，易结晶析出。 2．氨基酸氨基的反应 氨基的酰基化 氨基酸分子中的氨基能酰基化成酰胺。 乙酰氯、醋酸酐、苯甲酰氯邻苯二甲酸酐等都可用作酰化剂。在蛋白质的合成过程中为了保护氨基则用苄氧甲酰氯作为酰化剂。 选用苄氧甲酰氯这一特殊试剂，是因为这样的酰基易引入，对以后应用的种种试剂较稳定，同时还能用多种方法把它脱下来。 （2）氨基的烃基化 氨基酸与RX作用则烃基化成N-烃基氨基酸： 氟代二硝基苯在多肽结构分析中用作测定N端的试剂。 （3）与亚硝酸反应 反应是定量完成的，衡量的放出N2，测定N2的体积便可计算出氨基酸只氨基的含量。 4）与茚三酮反应 α-氨基酸在碱性溶液中与茚三酮作用，生成显蓝色或紫红色的有色物质，是鉴别α-氨基酸的灵敏的方法。 3．氨基酸羧基的反应 氨基酸分子中羧基的反应主要利用它能成酯、成酐、成酰胺的性质。这里值得特别提出的是将氨基酸转化为叠氮化合物的方法（氨基酸酯与肼作用生成酰肼，酰肼与亚硝酸作用则生成叠氮化合物）。 叠氮化合物与另一氨基酸酯作用即能缩合成二肽（用此法能合成光学纯度的肽）P618。 三、氨基酸的制备 氨基酸的制取主要有三条途径：即蛋白质水解、有机合成和发酵法。 氨基酸的合成方法主要有三种： 1．由醛制备 醛在氨存在下加氢氰酸生成α-氨基腈，后者水解生成α-氨基酸。 例如： 2．α- 卤代酸的氨化 此法有副产物仲胺和叔胺生成，不易纯化。因此，常用盖伯瑞尔法代替上法。 盖伯瑞尔法生成的产物较纯，适用于实验室合成氨基酸。 3．由丙二酸酯法合成 此法应用的方式多种多样，其基本合成路线是： D，L-苯丙氨酸 合成法合成的氨基酸是外消旋体，拆分后才能得到D-合L-氨基酸。 氨基酸的化学合成1850年就已实现，但氨基酸的发酵法生产在一百年后的1957年才得以实现用糖类（淀粉）发酵生产谷氨酸。 §20-2 多 肽 一、多肽的组成和命名 1． 肽和肽键 一分子氨基酸中的羧基与另一分子氨基酸分子的氨基脱水而形成的酰胺叫做肽，其形成的酰胺键称为肽键。 由n个α-氨基酸缩合而成的肽称为n肽，由多个α-氨基酸缩合而成的肽称为多肽。 一般把含100个以上氨基酸的多肽（有时是含50个以上）称为蛋白质。 无论肽脸有多长，在链的两端一端有游离的氨基（-NH2），称为N端；链的另一端有游离的羧基（-COOH），称为C端。 2．肽的命名 根据组成肽的氨基酸的顺序称为某氨酰某氨酰…某氨酸（简写为某、某、某）。 例如： 很多多肽都采用俗名，如催产素、胰岛素等。 二、多肽结构的测定 由氨基酸组成的多肽数目惊人，情况十分复杂。假定100个氨基酸聚合成线形分子，可能具有20100中多肽。 例如：由甘氨酸、缬氨酸、亮氨酸三种氨基酸就可组成六种三肽。 甘-缬-亮； 甘-亮-缬； 缬-亮-甘； 缬-甘-亮； 亮-甘-缬； 亮-缬-甘。 多肽结构的测定主要是作如下工作： ① 了解某一多肽是由哪些氨基酸组成的。 ② 各种氨基酸的相对比例。 ③ 确定各氨基酸的排列顺序。 多肽结构测定工作步骤如下： 1．测定分子量 2．氨基酸的定量分析 现代方法是将水解后的氨基酸混和液用氨基酸分析仪进行分离和测定。 3．端基分析（测定N端和C端） （1）测定N端（有两种方法） a 2,4- = 硝基氟苯法——桑格尔(Sanger-英国人)法 2,4- = 硝基氟苯与氨基酸的N端氨基反应后，再水解，分离除N-二硝基苯基氨基酸，用色谱法分析，即可知道N端为何氨基酸。 此法的缺点是所有的肽键都被水解掉了。 b 异硫氰酸苯酯(Ph-N=C=S)法——艾德曼(Edman)降解法。 测定咪唑衍生物的R，即可知是哪种氨基酸。 异硫氰酸苯酯法的特点是，除多肽N端的氨基酸外，其余多肽链会保留下来。这样就可以继续不断的测定其N端。 （2）测定C端 a 多肽与肼反应 所有的肽键（酰胺）都与肼反应而断裂成酰肼，只有C端的氨基酸有游离的羧基，不会与肼反应成酰肼。这就是说与肼反应后仍具有游离羧基的氨基酸就是多肽C端的氨基酸。 b 羧肽酶水解法 在羧肽酶催化下，多肽链中只有C端的氨基酸能逐个断裂下来。 4．肽链的选择性断裂及鉴定 上述测定多肽结构顺序的方法，对于分子量大的多肽是不适用的。对于大分子量多肽顺序的测定，是将其多肽用不同的蛋白酶进行部分水解，使之生成二肽、三肽等碎片，再用端基分析法分析个碎片的结构，最后将各碎片在排列顺序上比较并合并，即可推出多肽中氨基酸的顺序。 部分水解法常用的蛋白酶有： 胰蛋白酶——只水解羰基属于赖氨酸、精氨酸的肽键。 糜蛋白酶——水解羰基属于苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸的肽键。 溴化氰———只能断裂羰基属于蛋氨酸的肽键。 例1：催产素的（一个八肽）结构分析。P623~625 。 例2：某八肽 完全水解后，经分析氨基酸的组成为：丙、亮、赖、苯丙、脯、丝、酪、缬。 端基分析：N-端 丙……………………亮 C-端。 胰蛋白酶催化水解：分离得到酪氨酸，一种三肽和一种四肽。 用Edman降解分别测定三肽、四肽的顺序，结果为：丙-脯-苯丙；赖-丝-缬-亮。 由上述信息得知，八肽的顺序为： F.Sanger及其他工作者化了约10年时间与1953年（35岁）首先测定出牛胰岛素的氨基酸顺序，由此Sanger获得了1958年（41岁）的诺贝尔化学奖。此后，有几百种多肽和蛋白质的氨基酸顺序被测定出来，其中包括含333个氨基酸单位的甘油醛-3-磷酸酯脱氢酶。 以后F.Sanger又测定了DNA核苷酸顺序，因而他第二次（1980年62岁）获得了诺贝尔奖（同美国人伯格、 吉尔伯特共享）。两次获得诺贝尔奖的化学家是很少见的，所以说，F.Sanger是一个伟大的化学家。 三、多肽的合成 要使各种氨基酸按一定的顺序连接起来形成多肽是一向十分复杂的化学工程，需要解决许多难题，最主要的是要解决四大问题。 1．保护-NH2或-COOH 氨基酸是多官能团化合物，在按要求形成肽键时，必须将两个官能团中的一个保护起 来，留下一个去进行指定的反应，才能达到合成的目的。 对保护基的要求是：易引入，之后又易除去。 我们把保护-NH2称为代帽子，保护羧基称为穿靴子。 2．活化反应基团（活化-NH2或-COOH） 通常是保护-NH2及-OH、-SH等，活化-COOH（具体方法-略） 3．生物活性 合成多肽必须保证氨基酸的排列顺序与天然多肽相同，并与天然多肽不论在物理、化学性质和生物活力各方面都一样，才具有意义。 我国1965年6月发表合成成功牛胰岛素的文章，生物活性1.2-70% 这是我国于1965年成功合成了世界上 第一个具有生物活性的蛋白质——牛胰岛素。 这是我国的骄傲。 西德…………7月………………羊………………，…………0.5-10% 美国1967年发表文章 （胰岛素合成方法的改进） 前苏联1972年发表文章 （胰岛素合成方法的改进） 胰岛素是一种激素，可用于治疗糖尿病，但只能用和人体结构相近的胰岛素，如猪胰岛素，其它的则不起疗效。 几种哺乳动物胰岛素的氨基酸顺序的差异 A链 B链 8 9 10 30 人 苏 丝 异亮 苏 猪 … … … 丙 牛 丙 … 缬 … 马 … 甘 … … 羊 … … … … §20-3 蛋 白 质 分子量在1000以上，构型复杂的多肽称为蛋白质 一、蛋白质的分类 根据蛋白质的形状分为： （1）纤维蛋白质 如丝蛋白、角蛋白等； （2）球状蛋白质 如蛋清蛋白、酪蛋白、血红蛋白、γ-球代表蛋白（感冒抗体）等。 2．根据组成分： 单纯蛋白质——其水解最终产物是α- 氨基酸。 （2） 结合蛋白质——α- 氨基酸 + 非蛋白质（辅基） 辅基为糖时称为糖蛋白；辅基为核酸时称为核蛋白；辅基为血红素时称为血红素蛋白等。 根据蛋白质的功能分； （1） 活性蛋白 按生理作用不同又可分为；酶、激素、抗体、收缩蛋白、运输蛋白等。 （2）非活性蛋白 担任生物的保护或支持作用的蛋白，但本身不具有生物活性的物质。例如：贮存蛋白（清蛋白、酪蛋白等），结构蛋白（角蛋白、弹性蛋白胶原等）等等。 二 蛋白质的结构 各种蛋白质的特定结构，决定了各种蛋白质的特定生理功能。蛋白质种类繁多，结构极其复杂。通过长期研究确定，蛋白质的结构可分为一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。 1．蛋白质的一级结构 由各氨基酸按一定的排列顺序结合而形成的多肽链（50个以上氨基酸）称为蛋白质的一级结构。 蛋白质的一级结构也是由肽键连接起来的肽链，它和多肽的区别仅仅在于蛋白质有较高的相对分子量（一般认为在一万以上）和较为复杂的一些结构而已。 对某一蛋白质，若结构顺序发生改变，则可引起疾病或死亡。例如，血红蛋白是由两条α-肽链（各为141肽）和两条β-肽链（各为146肽）四条肽链（共574肽）组成的。 在β链，N-6为谷氨酸，若换为缬氨酸，则造成红血球附聚，即由球状变成镰刀状，若得了这种病（镰刀形贫血症）不到十年就会死亡。 2．蛋白质的次级结构：蛋白质分子中的氨基酸是通过共价键结合的，因此是最稳定、最基本的结构，称为一级结构，在一级结构的长链中，存在不同的基团如—H，—C=O，—NH2，—COOH，—R等等。它们之间也可以互相作用，形成了分子的立体结构。这种分子中原子团间非键合的相互作用，要比共价键弱得多，称为次级键或副键。主要有以下几种： ① 氢键：蛋白质分子中形成氢键的有两种情况，一是主链的肽键之间形成的，另一是侧链与侧链间或侧链与主链间形成的。 ② 疏水作用：蛋白质分子的侧链，有一些极性很小的基团，这些基团和水的亲和力小，而疏水性较强，也有一种自然的趋势避开水相，当蛋白质长链卷曲成特定的构象时，它们要互相接触，与水疏远，而自相粘附形成分子内胶束，藏于分子内部，这种非极性侧链互相接近的趋势说明存在着一种力，这种力称为疏水力或疏水作用。这些非极性侧链不参与水分子形成的连续氢键结构，为极性基团与水的强烈氢键结构所稳定，可以看成是反氢键，对蛋白质分子的空间结构的稳定也起着重要的作用。 ③ 盐键：在中性溶液中，蛋白质的氨基与胍基带正电荷，羧基带负电荷。在天然蛋白质中，上述基团中有一部分是接近，因静电吸引而成键，这种键称为盐键。在蛋白质中虽然带电基团只有少数成盐键，但许多蛋白质都存在有盐键。 ④ 范德华引力：由于次级键的作用，使肽链和链中的某些部分联系在一起，而成特定的空间结构。 3．蛋白质的空间结构 (1)蛋白质的二级结构 多肽链中互相靠近的氨基酸通过氢键的作用而形成的多肽在空间排列（构象）称为蛋白质的二级结构。 蛋白质的二级结构主要有三中形式；° 1°α-螺旋——右螺旋 2°β-折叠和β-转角 肽链的构象（二级结构） 3°无规则卷曲——没有确定规律性。 ①蛋白质二级结构：α- 螺旋和β- 折叠片。 α- 螺旋：一条肽链可以通过一个酰胺键中羰基的氧与另一酰胺键中氨基的氢形成氢键而绕成螺旋形结构。 β- 折叠片：由链间的氢键将肽拉在一起形成“片”状的结构。 (2)．蛋白质的三级结构 由蛋白质的二级结构在空间盘绕、折叠、卷曲而形成的更为复杂的空间构象称为蛋白质的三级结构。 维持三级结构的作用力有：共价键（-S-S-） 静电键（盐键） 氢键 憎水基（烃基等） 形成三级结构后，亲水基团在结构外，憎水基团在结构内，故球状蛋白溶于水。三级结构主要依靠疏水键。具有三级结构的某些蛋白质多肽链即可表现生物学活性。 (3)．蛋白质的四级结构 由一条或几条多肽链构成蛋白质的最小单位称为蛋白质亚基.由几个亚基借助各种次级键的作用而构成的一定空间结构称为蛋白质的四级结构。 不少蛋白质是由两个以上具有三级结构的多肽链组成的。这些多肽链之间没有共价键连接，而是借次级键缔合在一起。蛋白质的这种结构形式称为蛋白质的四级结构。此类蛋白质只有完整四级结构才有生物学活性。 三、蛋白质的性质 1．两性及等电点 多肽链中有游离的氨基和羧基等酸碱基团，具有两性。 2．胶体性质与沉淀作用 蛋白质是大分子化合物，分子颗粒的直径在胶粒幅度之内（0.1~0.001μ）呈胶体性质。蛋白质颗粒表面都带电荷，在酸性溶液中带正电荷，在碱性溶液中带负电荷，达到帮助带有同性电荷就于周围电性相反的的离子构成稳定的双电层。由于同性电荷相斥，颗粒互相隔绝而不粘合，形成稳定的胶体体系。 蛋白质与水形成的亲水胶体，也和其它胶体一样不是十分稳定，在各种因素的影响之下，蛋白质容易析出沉淀。 （1）可逆沉淀（盐析） （2）不可逆沉淀 蛋白质与重金属盐作用，或在蛋白质溶液中加入有机溶剂（如丙酮、乙醇等）则发生不可逆沉淀。如70-75%的酒精可破坏细菌的水化膜，是细菌发生沉淀和变性，从而起到消毒的作用。 3．蛋白质的变性作用 蛋白质在一定条件下，共价键不变，但构象发生变化而丧失生物活性的过程成为蛋白质的变性作用。 变性条件： 物理因素： 干燥、加热、高压、振荡或搅拌、紫外线、X射线、超声等等。 化学因素： 强酸、强碱、尿素、重金属盐、生物碱试剂（三氯乙酸、乙醇等等）。 变性后的特点： ① 丧失生物活性 ② 溶解度降低 ③ 易被水解（对水解酶的抵抗力减弱）。 变性作用的利用：① 消毒、杀菌、点豆腐等； ② 排毒（重金属盐中毒的急救）； ③ 肿瘤的治疗（放疗杀死癌细胞）； 变性作用的防治：① 种子的贮存； ② 人体衰老（缓慢变性）； ③ 防止紫外光灼伤皮肤。 4．蛋白质的颜色反应 （1）缩二脲反应 蛋白质与新配置的碱性硫酸铜溶液反应，呈紫色，称为缩二脲反应。 （2）蛋白黄反应 蛋白质中含有苯环的氨基酸，遇浓硝酸发生硝化反应而生成黄色硝基化合物的反应称为蛋白黄反应。 （3）米勒反应 蛋白质中酪氨酸的酚基遇到硝酸汞的硝酸溶液 （4）茚三酮反应 蛋白质与稀的茚三酮溶液共热，即呈现蓝色。 §20-4 酶 酶是一种有生物活性的蛋白质，是生物体内的催化剂，是生命活动的基础，哪里有生命现象，哪里就有酶的活动。绿色植物和某些细菌能够利用太阳能，通过光合作用，二氧化碳和少量的硝酸盐、磷酸盐等极简单的原料合成复杂的有机物质，都是靠酶的催化所完成。所以说，酶在复杂的生物合成中的作用是无法用其它方法替代的。 一、酶的组成 辅酶的种类颇多，按其化学组成可分两类： 1．无机的金属元素，如铜、锌、锰。 2．相对分子质量低的有机物，如血红素、叶绿素、肌醇、烟酰胺、维生素B1、B2、B6、B12等等。 医疗上口服或注射维生素，就是给人体补充辅酶，以提高肌体内某些酶的活性，调节代谢，而达到治疗和增进健康的目的。 酶蛋白可以是一条肽链，或多条肽链组成的。但所有的酶都是球状结构的。 二、酶催化反应的特异性 1．催化效率高（比一般催化剂高108-1010倍）。 2．选择性强 （1）化学选择性——能从混合物中挑选特殊的作用物。例如，麦芽糖酶只能使α-葡萄糖苷键断裂，而不能使β-葡萄糖苷键断裂。 （2） 立化学选择性——辨别对映体，酵母中的酶只能使天然D型糖发酵，而不能使相应的L型糖发酵。 反应条件温和——一般是在常温常压和pH 7左右进行的。 人体内如果缺少某种酶，就会引起疾病或死亡。例如，胆碱酯酶的作用是水解乙酰胆碱，有机磷农药中毒就是破坏了动物体内的胆碱酯酶，使之不能水解体内有毒的乙酰胆碱，致使中毒而亡。又如，小孩缺乏半乳糖酶时，就不能吃奶（因不能分解半乳糖）一吃就吐。再如，苯丙氨酸与酪氨酸在羟化酶的作用下达成转化平衡，若此平衡被破坏，则酪氨酸缺乏，酪氨酸缺乏则不能产生黑色素——称为白化病。 胰凝蛋白酶是研究得比较清楚的一个酶。如图： 胰凝蛋白酶是化学选择性较差的一个酶，它能与 其多种底物作用。（见书P636图20-11） 它是由一个单独多肽链组成的蛋白质。 这个多肽链是由241个氨基酸组成的。 三、酶的分类和命名 1．按其催化类型可分为六大类： ① 氧化还原酶：能促进作用物氧化还原的酶类如细胞色素氧化酶等； ② 转移酶：催化一个底物分子的某一基团转到另一底物上去如转氨酶： ③ 水解酶：催化水解反应。如淀粉酶、脂肪酶、明蛋白酶等； ④ 裂解酶：促进一种化合物分裂为两种化合物，或由两种化合物合成一种化合物的反应。如碳酸酐酶； ⑤ 异构酶：促进异构化反应。如磷酸葡萄糖异构酶； ⑥ 连接酶：促进两分子连接起来，同时使ATP（或其他三磷酸核苷）中的高能键断裂，转变成ADP和无机磷酸盐，或AMP和焦磷酸。如谷氨酰胺合成酶。 2．酶的命名有习惯命名和系统命名两种 ① 习惯命名法：两个原则 原则1：根据所作用物命名。如水解淀粉的酶叫淀粉酶，水解蛋白质的酶叫蛋白酶。有时还要加上来源以区别不同来源的同一类酶，如胃蛋白酶、胰蛋白酶。 原则2：根据催化反应的性质及类型命名。如水解酶、氧化酶、脱氢酶、转移酶等。有时也根据上述两条原则综合起来命名。 ② 系统命名法：是以酶的催化反应为基础进行命名的。规定每种酶的名称要写出作用物的名及其催化性质，并以“：”号将两者分开。比较长，尚未广泛使用。 §20-5 核 酸 简 介 核酸是控制生物遗传和支配蛋白质合成的模型。没有核酸，就没有蛋白质。因此，核酸是最根本的生命的物质基础。对核酸的研究是现代科学研究领域最吸引人的课题。 一、核酸的组成 核酸和蛋白质一样，是由许多核苷酸结合而成的高分子化合物。核苷酸是由磷酸、核糖、及碱基组成的。 核糖和2-脱氧核糖 2．碱基 核苷酸中的碱基主要有五种，都是嘧啶或嘌呤的衍生物。它们是： 胞嘧啶，脲嘧啶，胸腺嘧啶，腺嘌呤，鸟嘌呤。其结构式见P639： C U T A G 3．核苷 核苷是核糖的β-苷羟基与碱基氮原子上的氢脱水而形成的苷，根据核糖的不同，核苷有两类： （1）核苷——（由RNA水解而得） 详细结构见P640图20-14。 （2） 2-脱氧核苷——（由DAN水解而得） 详细结构见P640图20-15。 4．核苷酸 核糖C5上的羟基与磷酸酯化便得到核苷酸。 二、核酸的结构 核酸是核苷酸单体中核糖的3ˊ位羟基和5ˊ位上的磷酸基酯化而成的高分子化合物。 核酸和蛋白质一样，也有单体排列顺序和空间关系问题，因此，核酸也有一级结构、二级结构和三级结构的问题。 1．核酸一级结构 核苷酸的顺序组成了核酸的一级结构。RNA中的多核苷酸链如下图： RNA或DNA中的多核苷酸链，都按上图方式表示，显然太繁复了，所以现在都用简化了的示意法来表示。如上图可简化如下： 其中R1、R2、R3、R4表示碱基，P表示磷酸基，一竖表示糖分子，2ˊ、3ˊ、5ˊ表示糖中C原子编号。 还可以进一步简化成PA-C-G-UP。 RNA与DNA的区别： 核糖——RNA中为核糖，DNA中为2-脱氧核糖。 碱基——RNA中为A、U、C、G； DNA中为A、T、C、G。 2．核酸的二级结构 DNA的双螺旋结构： 我国1981年成功合成了丙氨本的Trna。 两条螺旋链以相反的走向，通过一条链的碱基和另一条链的碱基配对（以氢键结合）交织起来形成相当稳定的构象（双螺旋结构）。象螺旋式的梯子。 碱基配对只能是A与T（RNA中是A与U）配对，G与C配对。 原因是：（1）只有当一个嘌呤环和一个嘧啶环成对排列时，碱基的连接才吻合。 （2）只有腺嘌呤与胸腺嘧啶成对，鸟嘌呤与胞嘧啶成对才能吻合。 RNA的二级结构的规律性不如DNA。有些RNA的多核苷酸链，可以形成螺旋结构，其二级结构是和DNA相似的双螺旋。但多数RNA的分子是由一条弯曲的多核苷酸链所构成，其中有间隔着的双股螺旋与单股非螺旋体结构部分。见P645图20-20 3．核酸的三级结构 核酸的三级结构是在二级结构的基础上进一步紧缩、扭曲成闭链状环或开链状环以及麻花状的一定空间关系的结构。 三、核酸的生物功能 核酸在生物的遗传变异、生长发育及蛋白质的合成中起着重要作用。 DNA的双螺旋结构学说，可以解释DNA分子本身的复制机制，细胞分裂时DNA的二条链可以拆开，分别到两个子细胞里，每条链通过碱基配套对，即A-T，G-C各自复制出一条与自相对应的链子，并一起组成一个新的DNA分子。因此在两个分子细胞里所形成的DNA分子，必然是和母细胞的DNA分子一样的，遗传信息也就由母代传到子代了。这种双链核酸的复制过程差错极小(几率约为10-7)。这就是生物繁衍过程中遗传性状能维持相对稳定的基础，也是种豆得豆，种瓜得瓜的生物学基础。 DNA——遗传基因，转录副本，将遗传信息传到子代。是蛋白质合成的模板。 RNA——决定蛋白质的生物合成（合成蛋白质的工厂） 根据在蛋白质合成中所起的作用，RNA分为三类： 1．信使核酸（mRNA）——传递DNA的遗传信息，合成模板。 2．核糖体核酸（rRNA）——合成蛋白质的场所。 3．转移核糖核酸（tRNA）——搬运工具 在蛋白质的合成中tRNA按照mRNA传递的指令，将某一氨基酸搬运到指定的位置进行合成。tRNA的专一性很高，一种tRNA只能搬运一种氨基酸。 在核苷酸分子中，每三个核苷酸组成一个联体，决定着生物体内合成蛋白质中的一种氨基酸，即遗传密码。现在三联密码已全部弄清，变成明码了，见P647表20-4。 在多肽链的合成中，氨基酸是基本原料，mRNA是模板， tRNA是运载工具，rRNA是合成肽链的现场（工作台）。合成中所需能量由GPT（鸟苷三磷酸）、APT（腺苷三磷酸）供应。