exit
止
于
至
善
厚
德
博
学
exit
第二十二章
氨基酸、多肽、蛋白质和核酸
Amino acid Peptide Proten nucleic acid
第一节 氨基酸的结构、名称及物理性质
第二节 氨基酸的化学性质
第三节 氨基酸的合成
第 四 节 多肽的定义、命名和结构
第 五 节 多肽的合成
第六节 多肽结构的测定
第七节 蛋白质的结构和特性
第八节 核酸
本 章 提 纲
蛋白质、碳水化合物、脂肪 (甘油醇的脂肪酸酯 )
是人所需营养中的三种要素。
第一节 氨基酸的结构、名称和物性
羧酸分子中烃基上的一个或几个氢原子被
氨基取代生成的化合物叫氨基酸。
R - C H - C O O H
N H 2
H O 2 C ( C H 2 ) 2 - C H - C O O -
N H 3
+
C H 2 - C H - C O O
-
N H 3
+
N
N
H
一 定义
?-氨基酸通式 谷氨基酸 组氨酸
按氨基与羧基的相对位置分,α-氨基酸,β-氨基酸
按氨基与羧基的数目来分,
中性氨基酸、酸性氨基酸，碱性氨基酸
三 氨基酸的 构型 ★ 和存在形式
构型（用 D,L表示）
?-氨基酸通式 L型 ?-氨基酸 D型 ?-氨基酸 L-甘油醛
R - C H - C O O H
N H 2
除甘氨酸，天然 ?-氨基酸都是有旋光的，而且都是 L型 的。
C O O H
N H 2H
R
C O O H
H 2 N H
R
C H O
H O H
C H 3
二 分类
存在形式：氨基酸都以偶极离子的形式存在，具有内盐结构。
组氨酸
C H 3 - C H - C O O
-
N H 3
+
H O 2 C ( C H 2 ) 2 - C H - C O O
-
N H 3
+
C H 2 - C H - C O O
-
N H 3
+
N
N
H
谷氨酸
丙氨酸 C H 2 C O O -
N H 3
+
甘氨酸
C H C O O -
N H 3
+
P h C H 2
苯丙氨酸
写出它们的构型式
四 名称和物理性质
名 称
氨基酸的 ?碳原子（除甘氨酸外）都是手性碳原子。
其构型的表示方法与糖一样，用 D或 L表示。
每个氨基酸都有 俗名,并都用一个 缩写符号 表示。 658页
物 理 性 质
大部分的氨基酸在水中有一定的溶解度；
氨基酸不溶于乙醚等非质子溶剂；
氨基酸多为白色晶体、熔点高，熔融易分解；
氨基酸有较大的偶极矩；
每一个光学纯的氨基酸都有旋光值。
五 八个必需氨基酸
( C H 3 ) 2 C H C H ( N H 2 ) C O O H
缬氨酸 Val
( C H 3 ) 2 C H C H 2 C H ( N H 2 ) C O O H
亮氨酸 Leu
C 2 H 5 C H C H ( N H 2 ) C O O H
C H 3
异亮氨酸 Ile
C 6 H 5 C H 2 C H ( N H 2 ) C O O H
苯丙氨酸 Phe
C H 3 C H C H ( N H 2 ) C O O H
O H
苏氨酸 Thr
C H 3 S ( C H 2 ) 2 C H ( N H 2 ) C O O H
蛋氨酸 Met
H 2 N ( C H 2 ) 4 C H ( N H 2 ) C O O H
赖氨酸 Lys
C H 2 C H ( N H 2 ) C O O H
N
H色氨酸 Trp
一 酸碱性
二 等电点
三 化学性质
第二节 氨基酸的性质
一 酸碱性
氨基酸中的氨基是碱性的，羧基是酸性的，由于二者相
互影响，它们的酸碱性与单纯的羧酸或胺相比要低得多。
氨基酸在固态或水溶液中形成内盐 -两性离子。
氨基酸遇酸生成铵盐，遇碱生成羧酸盐。
R - C H - C - O H
O
N H 2
O
N H 3
R - C H - C - O
+
-
在某一 pH值下，氨基酸中羧基与氨基的离子化程度相等时，
氨基酸溶液中的正、负离子的浓度完全相等，氨基酸分子的净
电荷为零（分子净迁移为零）。或者说，电场中不显示离子的
迁移。将 此时的 pH值 称为该氨基酸的 等电点。用 pI 表示
660页
二 等电点 isoelectric point R - C H - C O O
-
N H
3
R - C H - C O O H
N H
3
R - C H - C O O H
N H
2
R - C H - C O O
-
N H
2
+ +
H
+
H
+
H O
-
H O
-
不同的氨基酸有不同的等电点，所以可以通过测定氨基
酸的等电点来鉴别氨基酸。 用滴定法测氨基酸的等电点。
等电点时，以两性离子形式存在的氨基酸浓度最
大（在水溶液中），氨基酸的溶解度最小。可用调节
等电点的方法从氨基酸的混合物中分离某些氨基酸。
中性氨基酸的等电点,pI=6.2~6.8
酸性氨基酸的等电点,pI=2.8~3.2
碱性氨基酸的等电点,pI=7.6~10.8
三 ?-氨基酸的反应
2 氨基的反应 -酰化
1 羧基的反应 -酯化
N H 3
C 6 H 5 C H 2 C H C O O C H 3
+
C 6 H 5 C H 2 C H C O 2
-
+ C H 3 O H + H C l
+
N H 3 C l
-
O
N H 3
R - C H - C - O
+
- a A c 2 O o r R C O C l
b H C l
R - C H - C - O H
O
N H C O C H 3
3 特征反应 -水和茚三酮 反应
凡是有 游离氨基 的氨基酸都可以和茚三酮发生呈紫色的反应。
O
O
O
O
O
O H
O H
茚 茚三酮 水合茚三酮
R - C H - C O O H
N H 2
O
O
O H
O H
2
O
OO
O
H
N
O
OO H
O
N
+
紫色
-CO2,-RCHO
-3H2O
互变异构
一 α-卤代酸的氨化
二 丙二酸酯法
三 斯瑞克合成法 --醛的氨氰化法
四 盖布瑞尔法
第三节 氨基酸的合成
氨基酸的来源：（ 1）天然产物酸性水解
（ 2） 微生物发酵法
（ 3） 化学合成法
一 α-卤代酸的氨化
R C H C O O H
N H 2
R C H C O O H
B r
RCH2COOH NH3 Br2 P
在封管或高
压釜内进行 二 丙二酸酯法
C O O E t
C H 2 + O = N - O H
C O O E t
COOE t
C N-OH
COOE t
H -C - N H C O C H 3
C O O E t
C O O E t
H -C - N H C O C H 3
C O O E t
C O O E t
N C C H 2 C H 2 - C - N H C O C H 3
C O O E t
C O O E t
+ NC-CH=CH2
H 2 N C H 2 C H 2 C H 2 C H C O O H
N H 2
H3+O
H2/Pt
醋酸
麦克尔加成 碱
H2/催 加热
-CO2
溴代丙二酸酯法合成
CH2(COOEt)2 BrCH(COOEt)2
ClCH2CH2SCH3
NK
O
O
N - H ( C O O E t ) 2
O
O
N H - C - C H 2 C H 2 S C H 3
C O O -
O C O O -
C O O -
N - C - C H 2 C H 2 S C H 3
O
O
C O O E t
C O O E t
H 3 N + - C H - C H 2 C H 2 S C H 3
C O O -HCl
Br2 CCl4
Na
NaOH
蛋氨酸（ 50%）
烷基化
?
三 斯瑞克（ strecker）合成法 --醛的氨氰化法
改进方法,用 NH4CN or NH4Cl+KCN代替 HCN+NH3
应 用,合成比原料醛多一个碳的氨基酸
RCHO + HCN +NH3 R C H C N
+_N H 2
R C H C O O
-
N H 3
+
+_
H3+O
?
四 盖布瑞尔法
应用盖布瑞尔法可以制备很纯的氨基酸。
+ R C H C O O C H 3
B r
N K
O
O
C H C O O C H 3N
O
O
R
C O O H
C O O H
+ + N H 3 C H C O O - + C H 3 O H
R
H3O+
谷氨酸的合成
N - C H ( C O O E t ) 2
O
O
N - C - C H 2 C H 2 C O O E t
O
O
C O O E t
C O O E t
H O O C ( C H 2 ) 2 C H C O O -
N H 3
+
+ CH2=CHCOOEt
麦克尔加成
NaOEt
H3+O
?
谷氨酸 （ 70%）
一个氨基酸的 羧基 与另一分子氨基酸的 氨基 通过失水反应，
形成一个酰氨键，新生成的化合物称为 肽,肽分子中的 酰氨
键叫肽键 。二分子氨基酸失水形成的肽叫二肽，多个分子氨
基酸失水形成的肽叫多肽。
第四节 多肽的定义、命名和结构
一 定义
二 命名
H 2 N - C H 2 - C O H + H 2 N - C H - C O H + H 2 N - C H - C O H
C H 3 C H 2 C H ( C H 3 ) 2
O O O
甘氨酸 丙氨酸 亮氨酸
H 2 N - C H 2 - C - N H - C H - C - N H - C H - C O H
C H 3 C H 2 C H ( C H 3 ) 2
O O O
产物三肽的名称为：甘氨酰 -丙氨酰 -亮氨酸
N端在左,C端在右,（甘 -丙 -亮）（ Gly-Ala-Leu）
-2H2O
肽键
C-端 N端
1,肽键和肽的几何形状
三 结构
N
C
C
N
C
C
N
C
C
H
H
H
H
H RR
RHO
O
O
2,二硫键
S C H 2
C H N H 3
C O O -
+
C H 2 S
C H N H 3
C O O -
+
CH 2S H
CHNH 3
COO -
+
Na +液 NH3
空气氧化
Cys-Tyr-Ile-Glu-Arg-Cys-Pro-Leu-Gly ?NH2
S S 牛催产素
一 氨基的保护
二 羧基的保护
三 侧链的保护
四 接肽方法
1 混合酸酐法 2 活泼酯 法,
3 碳二亚胺法 4 固相接肽
第五节 多肽的合成 ★
保护基必须具备的条件
（ 1）易在预定的部位引入
（ 2）在某特定的条件下，保护基很易除去
（ 3）引入和除去保护基时，分子中的其它部位
不会受到影响，特别是已接好的肽键。
多肽合成必须解决下面四个问题
1.氨基保护 2,羧基保护 3,侧链保护
4,接肽方法
C6H5CH2OH+COCl2（光气 )
一 氨基的保护
1,用氯代甲酸苯甲酯（或称苯甲氧基甲酰氯）保护
C 6 H 5 C H 2 O C C l
O
Benzoxycarbonyl（简写 Z）
H2 Pd/C
+NH3CH2CO2- C 6 H 5 C H 2 O C C l
O
OH-
O
C 6 H 5 C H 2 O C - N H C H 2 C O O -H
+ SOCl2
O
C 6 H 5 C H 2 O C - N H C H 2 C C l
O+NH3CH2CO2-,OH- H+
O
C 6 H 5 C H 2 O C - N H C H 2 C - N H C H 2 C O O H
O
H+
CF3COOH
O
C 6 H 5 C H 3 + C O 2 + H 3 N + C H 2 C - N H C H 2 C O O -
O
[ C 6 H 5 C H 2 O C O O H ] + H 3 N + C H 2 C - N H C H 2 C O O -
[ C 6 H 5 C H 2 O C O O H ] + 2 H 3 N + C H 2 C O O -
（ 1mol）
上保护基
接肽
去保护基
反应过程,
2 用氯代甲酸叔丁酯保护 叔丁氧羰基
( C H 3 ) 3 C O C C l
O
( C H 3 ) 3 C O C N 3
O
t-Butoxycarbonyl
简写 BOC
O
(C H 3 ) 3 C O C -
在多肽中的应用,
(C H 3 ) 3 C O C C l
O
H 3 N + - C H -C O O -
R
H N - C H - C O O -
RO
( C H 3 ) 3 C O C -
C H 3 C HC O O H
N H 2 C H 3ORO
( C H 3 ) 3 C O C - N H - C H - C N H C H C O O H
CF3COOH HOAc
C H 3OR
( C H 3 ) 3 C + + C O 2 + + N H 3 C H C N H C H C O O -
-OH,25oC
上保护基
接肽（过程略） 去保护基
*1,催化氢化和稀碱都不能除去 BOC，通常用温
和的酸性水解法除去。
*2,若氨基酸中有多个氨基，在接肽前均需保护。
二 羧基的保护
使用的酸为,CF3COOH HBr / HOAc
A代表,
R C H C O O -
N H 3+
R C H C O O C H 2
N H 2
C H 3 S O 3 H
C H 2 O H
HCl
CH3OH 接肽
Na2CO3
接肽
Pd / H2
(CH3)2C=CH2 O
R C H C O B u - t
N H 2
接肽
H3+O
去保护基
去保护基
上保护基
上保护基
上保护基
H 2 N C H C O O C H 3
R R ' C H C H N C H C O O C H 3
R
N H 2
O
去保护基
R ' C H C H N C H C O O H
R
N H 2
O
R ' C H C H N C H C O O B u - t
R
N H 2
O
A
A
A
R ' C H C O O H
N H 2
例如,
三 侧链的保护
当氨基酸的侧链带有某些官能团时，在合成多肽时，有时也
需要加以保护，保护的方法，要视具体情况而定。
巯基经常用苯甲基保护，保护基可以在钠、液氨作用下除去。
C 6 H 5 C H 2 C l + Z N H C H C O O R
H S C H 2
Z N H C H C O O R
C 2 S C H 2 C 6 H 5
Z N H C H C O O R
C H 2 S H
Z N H C H C O O R
C H 2 S
Z N H C H C O O R
S C H 2
上保护基
去保护基 空气中氧化
Na,NH3(l)
四 接肽的方法
1 混合酸酐法（活化羧基）
H 3 N + C H C O O -
C H 3
-OH,25oC
Z N H C H C O O H
C H 3
N(C2H5)3
-5-0oC
[ Z N H C H C O O - ] N H ( C 2 H 5 ) 3
C H 3
+C lC O O C 2 H 5
-(C2H5)3N?HCl
O
Z N H C H C O C O C 2 H 5
O
C H 3
C 6 H 5 C H 2 C H C O O H
N H 2
O
Z N H C H C N H C H C O O H
C H 3
C H 2 C 6 H 5
H2/Pd-C
O
N H 3 C H C N H C H C O O -
C H 3
+
C H 2 C 6 H 5
接肽
C6H5CH2OCOCl
2 活泼酯法
( C H 3 ) 3 C O C C l + N H 3 C H C O O -
O
C H 3
+( C H
3 ) 3 C O C N H C H C O O H
O
C H 3
N O 2H O
( C H 3 ) 3 C O C N H C H C O O
O
C H 3
N O 2
H 3 N + C H C O O -
R
O
B O C N H C H C - N H C H C O O H
RC H 3
N(C2H5) 3 C lC O O C 2 H 5 OOB O C N H C H C - N H C H C O C O E t
RC H 3
O H 3 N + C H C O O -
R '
OO
B O C N H C H C - N H C H C N H C H C O O H
RC H 3 R '
H+
OO
N H 3 C H - N H C H C N H C H C O O -+
RC H 3 R '
3,碳二亚胺法接肽 ★
N = C = N
dicyclohexylcarbodimide (DCC)
Z N H C H C N H C H C O C H 2 C 6 H 5
R R '
O O
R R '
O O
N H 3 H C N H C H C O -
+
接肽
H2 / Pd-C
去保护基
Z N H C H C O O H + D C C + N H 2 C H C O O C H 2 C 6 H 5
R R '
失水机制
N = C = N + H O C R
O
N H - C = N
O - C R
O
H - N H R
N H C N HR C N H R ' +
O O
二环己基脲
4,固相接肽
麦尔德发明；获 1984年诺贝尔化学奖。
解决了蛋白质和多肽的一些合成问题。
在不溶的高分子树脂的表面上进行接肽反应称为固相接肽。
测定肽或蛋白质的一级结构需要进行下面几项工作,
一 测定分子中是否存在二硫键
多肽或蛋白质分子中有二硫键，需要切断。
其方法是用过酸氧化。
二 检测氨基酸的组成及其相对比例
该工作由氨基酸自动分析仪完成
三 测定肽或蛋白质中各氨基酸的排列顺序
第六节 多肽结构的测定
在 N-端引入具有特定基团的标记化合物，这种标记基
团有颜色、荧光、紫外吸收等性质，然后分离鉴定具有这
种基团的氨基酸衍生物。
三 测定肽或蛋白质中各氨基酸的排列顺序
1,N-端氨基酸单元的分析
O 2 N
N O 2
F + H 2 N C H 2 C N H C H C N H C H C O H
O O O
C H 3 C H 2 C 6 H 5
O 2 N
N O 2
N H C H 2 C N H C H C N H C H C O H
O O O
C H 3 C H 2 C 6 H 5
N H C H 2 C O H + H 2 N C H C O H + H 2 N C H C O HO 2 N
N O 2
O O O
C H 3 C H 2 C 6 H 5
DNFB + Gly-Ala-Phe
DNFB-Gly-Ala-Phe
DNFB-Gly Ala Phe
H+ 水解
105oC
pH=8-9 室温
二硝基氟苯法（桑格尔法）
Edman 降解法 用于氨基酸自动分析仪
肼解法,
当蛋白质（或多肽）与无水肼在 100℃ 反应 5-10h后，除
C端氨基酸外，所有氨基酸都转变成相应氨基酸的酰肼,C端
氨基酸则以游离氨基酸放出。
2,C-末端测定
H 2 N C H 2 C N H N H 2 + H 2 N C H C N H N H 2 + H 2 N C H C O H
O O O
C H 3 C H 2 C 6 H 5
H 2 N C H 2 C N H C H C N H C H C O H
O O O
C H 3 C H 2 C 6 H 5
NH2-NH2 100oC 5-10h
Gly-Ala-Phe
GlyNHNH2 AlaNHNH2 Phe
第七节 蛋白质的结构和特性
一定义, 相对分子质量超过 1万的多肽称为蛋白质。
蛋白质是一切生物细胞的重要组成部分,没有蛋白质
就没有生命,不同蛋白质在机体的新陈代谢中起不同
作用,根据它们的功能主要有以下几种,
1 酶 2 激素 3 抗体 4 输送蛋白 5 收缩蛋白
二 蛋白质有四级结构
肽链中各种氨基酸相互联接的顺序是蛋白质的初级结构，
也叫一级结构。
多肽链主链骨架中的若干肽段，通过氢键，形成有规则
的构象，这称为二级结构。
α-螺旋 β-折叠 无规线团
在二级结构的基础上，多肽链间通过 氨基酸残基 侧链的
相互作用而进行盘旋和折叠，因而产生的特定的三维空间结
构，这称为三级结构，也称为蛋白质的亚基。
各个亚基在低聚蛋白中的空间排布及相互作用，称为蛋
白质的四级结构。
蛋白质的生理活性是由二级、三级、四级结构来决定的 。
蛋白质是氨基酸组成的高聚物，其物理、化学性质部分与氨
基酸相似，如两性电离、等电点、茚三酮显色等。但又有与氨
基酸不同的性质。
1 蛋白质变性 在外界物理、化学因素影响下，蛋白质的 2,3,
4级结构受到破坏引起蛋白质的性质改变，如粘性增大，结晶性
破坏，丧失生物活性等，叫蛋白质的变性。
2 蛋白质的沉淀现象
①盐析：在蛋白质溶液中，加入大量中性盐，使蛋白质析出溶
液，不引起变性。
②脱水剂, 乙醇、甲醇、丙酮等亲水性强的有机溶剂能使蛋白
质胶体颗粒失去表面的水膜，引起变性沉淀。
③重金属盐：汞、铅、铜、银等离子与蛋白质结合生成沉淀
④加热：使蛋白质凝固。
3 蛋白质的颜色反应
① 茚三酮 蓝紫色②双缩脲反应 紫色或红色 CuSO4,NaOH③
蛋白黄反应 硝酸
三 蛋白质的性质
D-2-脱氧核糖的
核苷
+
磷酸
第九节 核酸 nucleic acids
D-核糖
+
碱基
结构组成
核糖核苷酸 核糖核酸
D-核糖的核苷
+
磷酸
核
酸
脱氧核糖核酸 脱氧核糖 核苷酸
D-2-脱氧核糖
+
碱基
聚合
聚合
核酸的基本单位
一 糖
C H O
O HH
O HH
O HH
C H 2 O H
C H O
HH
O HH
O HH
C H 2 O H
D-核糖 D-2-脱氧核糖
二 碱基
N
N
H O O HN
H
N H
O O
N
N
H O O HN
H
N H
O O
C H 3 C H 3
N
N
O HN
H
N
O
N H 2 N H 2
N
N
N H 2
N
H
N H N
N
N H
N
H
N
N
N N
H
N H N
N N
H
N
O H O
H 2 NH 2 N
C（胞嘧啶）
U（脲嘧啶）
T（胸腺嘧啶）
A（腺嘌呤）
G（鸟嘌呤）
RNA
的
组
成
N H
N
N
N
O
O
H O C H 2
H
O H
N H 2
O H
鸟苷（ G）
N
N
N
N
O
H O C H 2
H
O H
N H 2
O H
腺苷（ A）
胞苷（ C） 脲苷（ U）
O
N
N
O
H O C H 2
O H
N H 2
O H
O
N
N H
O
O
H O C H 2
O H O H
将遗传密码 翻译 变成特异的蛋白质，以
执行各种生命功能，使后代表现出与亲代相
似的遗传性状。
RNA的作用
DNA
的
组
成
O
N
N H
O
O
C H 3
H O C H 2
H
O H
O
N
N
O
H O C H 2
H
O H
N H 2
2-脱氧胸腺苷 dT
2-脱氧胞苷 dC
2-脱氧腺苷 dA
2-脱氧鸟苷 dG
N
N
N
N
O
H O C H 2
H
O H
N H 2
N H
N
N
N
O
O
H O C H 2
H
O H
N H 2
携带全部遗传密码。 DNA所携带的全部遗传信息都记载在
DNA所包含的全部核苷酸的排列顺序中。
DNA虽然只有四种类型的核苷酸，但它的相对分子质量
极大，这四种核苷酸在 DNA分子中的排列方式近乎无穷，
一个含 1000个核苷酸的 DNA分子，有 41000种排列方式，这是
一个天文数字，这就是生物界多样性的原因。
DNA的作用
1 简单氨基酸的命名和构型 ★
2 氨基酸的性质与鉴别方法（等电点、显色反应）
3 了解氨基酸的合成方法
4 简单二肽的命名、写法与合成
5 蛋白质的性质与鉴别（变性、颜色反应）
6 了解核酸的组成与作用
本章重点
作业,课后问题 22-1.22-2
补充,由相应的氨基酸合成丙氨酰苯丙氨酸。
止
于
至
善
厚
德
博
学
exit
第二十二章
氨基酸、多肽、蛋白质和核酸
Amino acid Peptide Proten nucleic acid
第一节 氨基酸的结构、名称及物理性质
第二节 氨基酸的化学性质
第三节 氨基酸的合成
第 四 节 多肽的定义、命名和结构
第 五 节 多肽的合成
第六节 多肽结构的测定
第七节 蛋白质的结构和特性
第八节 核酸
本 章 提 纲
蛋白质、碳水化合物、脂肪 (甘油醇的脂肪酸酯 )
是人所需营养中的三种要素。
第一节 氨基酸的结构、名称和物性
羧酸分子中烃基上的一个或几个氢原子被
氨基取代生成的化合物叫氨基酸。
R - C H - C O O H
N H 2
H O 2 C ( C H 2 ) 2 - C H - C O O -
N H 3
+
C H 2 - C H - C O O
-
N H 3
+
N
N
H
一 定义
?-氨基酸通式 谷氨基酸 组氨酸
按氨基与羧基的相对位置分,α-氨基酸,β-氨基酸
按氨基与羧基的数目来分,
中性氨基酸、酸性氨基酸，碱性氨基酸
三 氨基酸的 构型 ★ 和存在形式
构型（用 D,L表示）
?-氨基酸通式 L型 ?-氨基酸 D型 ?-氨基酸 L-甘油醛
R - C H - C O O H
N H 2
除甘氨酸，天然 ?-氨基酸都是有旋光的，而且都是 L型 的。
C O O H
N H 2H
R
C O O H
H 2 N H
R
C H O
H O H
C H 3
二 分类
存在形式：氨基酸都以偶极离子的形式存在，具有内盐结构。
组氨酸
C H 3 - C H - C O O
-
N H 3
+
H O 2 C ( C H 2 ) 2 - C H - C O O
-
N H 3
+
C H 2 - C H - C O O
-
N H 3
+
N
N
H
谷氨酸
丙氨酸 C H 2 C O O -
N H 3
+
甘氨酸
C H C O O -
N H 3
+
P h C H 2
苯丙氨酸
写出它们的构型式
四 名称和物理性质
名 称
氨基酸的 ?碳原子（除甘氨酸外）都是手性碳原子。
其构型的表示方法与糖一样，用 D或 L表示。
每个氨基酸都有 俗名,并都用一个 缩写符号 表示。 658页
物 理 性 质
大部分的氨基酸在水中有一定的溶解度；
氨基酸不溶于乙醚等非质子溶剂；
氨基酸多为白色晶体、熔点高，熔融易分解；
氨基酸有较大的偶极矩；
每一个光学纯的氨基酸都有旋光值。
五 八个必需氨基酸
( C H 3 ) 2 C H C H ( N H 2 ) C O O H
缬氨酸 Val
( C H 3 ) 2 C H C H 2 C H ( N H 2 ) C O O H
亮氨酸 Leu
C 2 H 5 C H C H ( N H 2 ) C O O H
C H 3
异亮氨酸 Ile
C 6 H 5 C H 2 C H ( N H 2 ) C O O H
苯丙氨酸 Phe
C H 3 C H C H ( N H 2 ) C O O H
O H
苏氨酸 Thr
C H 3 S ( C H 2 ) 2 C H ( N H 2 ) C O O H
蛋氨酸 Met
H 2 N ( C H 2 ) 4 C H ( N H 2 ) C O O H
赖氨酸 Lys
C H 2 C H ( N H 2 ) C O O H
N
H色氨酸 Trp
一 酸碱性
二 等电点
三 化学性质
第二节 氨基酸的性质
一 酸碱性
氨基酸中的氨基是碱性的，羧基是酸性的，由于二者相
互影响，它们的酸碱性与单纯的羧酸或胺相比要低得多。
氨基酸在固态或水溶液中形成内盐 -两性离子。
氨基酸遇酸生成铵盐，遇碱生成羧酸盐。
R - C H - C - O H
O
N H 2
O
N H 3
R - C H - C - O
+
-
在某一 pH值下，氨基酸中羧基与氨基的离子化程度相等时，
氨基酸溶液中的正、负离子的浓度完全相等，氨基酸分子的净
电荷为零（分子净迁移为零）。或者说，电场中不显示离子的
迁移。将 此时的 pH值 称为该氨基酸的 等电点。用 pI 表示
660页
二 等电点 isoelectric point R - C H - C O O
-
N H
3
R - C H - C O O H
N H
3
R - C H - C O O H
N H
2
R - C H - C O O
-
N H
2
+ +
H
+
H
+
H O
-
H O
-
不同的氨基酸有不同的等电点，所以可以通过测定氨基
酸的等电点来鉴别氨基酸。 用滴定法测氨基酸的等电点。
等电点时，以两性离子形式存在的氨基酸浓度最
大（在水溶液中），氨基酸的溶解度最小。可用调节
等电点的方法从氨基酸的混合物中分离某些氨基酸。
中性氨基酸的等电点,pI=6.2~6.8
酸性氨基酸的等电点,pI=2.8~3.2
碱性氨基酸的等电点,pI=7.6~10.8
三 ?-氨基酸的反应
2 氨基的反应 -酰化
1 羧基的反应 -酯化
N H 3
C 6 H 5 C H 2 C H C O O C H 3
+
C 6 H 5 C H 2 C H C O 2
-
+ C H 3 O H + H C l
+
N H 3 C l
-
O
N H 3
R - C H - C - O
+
- a A c 2 O o r R C O C l
b H C l
R - C H - C - O H
O
N H C O C H 3
3 特征反应 -水和茚三酮 反应
凡是有 游离氨基 的氨基酸都可以和茚三酮发生呈紫色的反应。
O
O
O
O
O
O H
O H
茚 茚三酮 水合茚三酮
R - C H - C O O H
N H 2
O
O
O H
O H
2
O
OO
O
H
N
O
OO H
O
N
+
紫色
-CO2,-RCHO
-3H2O
互变异构
一 α-卤代酸的氨化
二 丙二酸酯法
三 斯瑞克合成法 --醛的氨氰化法
四 盖布瑞尔法
第三节 氨基酸的合成
氨基酸的来源：（ 1）天然产物酸性水解
（ 2） 微生物发酵法
（ 3） 化学合成法
一 α-卤代酸的氨化
R C H C O O H
N H 2
R C H C O O H
B r
RCH2COOH NH3 Br2 P
在封管或高
压釜内进行 二 丙二酸酯法
C O O E t
C H 2 + O = N - O H
C O O E t
COOE t
C N-OH
COOE t
H -C - N H C O C H 3
C O O E t
C O O E t
H -C - N H C O C H 3
C O O E t
C O O E t
N C C H 2 C H 2 - C - N H C O C H 3
C O O E t
C O O E t
+ NC-CH=CH2
H 2 N C H 2 C H 2 C H 2 C H C O O H
N H 2
H3+O
H2/Pt
醋酸
麦克尔加成 碱
H2/催 加热
-CO2
溴代丙二酸酯法合成
CH2(COOEt)2 BrCH(COOEt)2
ClCH2CH2SCH3
NK
O
O
N - H ( C O O E t ) 2
O
O
N H - C - C H 2 C H 2 S C H 3
C O O -
O C O O -
C O O -
N - C - C H 2 C H 2 S C H 3
O
O
C O O E t
C O O E t
H 3 N + - C H - C H 2 C H 2 S C H 3
C O O -HCl
Br2 CCl4
Na
NaOH
蛋氨酸（ 50%）
烷基化
?
三 斯瑞克（ strecker）合成法 --醛的氨氰化法
改进方法,用 NH4CN or NH4Cl+KCN代替 HCN+NH3
应 用,合成比原料醛多一个碳的氨基酸
RCHO + HCN +NH3 R C H C N
+_N H 2
R C H C O O
-
N H 3
+
+_
H3+O
?
四 盖布瑞尔法
应用盖布瑞尔法可以制备很纯的氨基酸。
+ R C H C O O C H 3
B r
N K
O
O
C H C O O C H 3N
O
O
R
C O O H
C O O H
+ + N H 3 C H C O O - + C H 3 O H
R
H3O+
谷氨酸的合成
N - C H ( C O O E t ) 2
O
O
N - C - C H 2 C H 2 C O O E t
O
O
C O O E t
C O O E t
H O O C ( C H 2 ) 2 C H C O O -
N H 3
+
+ CH2=CHCOOEt
麦克尔加成
NaOEt
H3+O
?
谷氨酸 （ 70%）
一个氨基酸的 羧基 与另一分子氨基酸的 氨基 通过失水反应，
形成一个酰氨键，新生成的化合物称为 肽,肽分子中的 酰氨
键叫肽键 。二分子氨基酸失水形成的肽叫二肽，多个分子氨
基酸失水形成的肽叫多肽。
第四节 多肽的定义、命名和结构
一 定义
二 命名
H 2 N - C H 2 - C O H + H 2 N - C H - C O H + H 2 N - C H - C O H
C H 3 C H 2 C H ( C H 3 ) 2
O O O
甘氨酸 丙氨酸 亮氨酸
H 2 N - C H 2 - C - N H - C H - C - N H - C H - C O H
C H 3 C H 2 C H ( C H 3 ) 2
O O O
产物三肽的名称为：甘氨酰 -丙氨酰 -亮氨酸
N端在左,C端在右,（甘 -丙 -亮）（ Gly-Ala-Leu）
-2H2O
肽键
C-端 N端
1,肽键和肽的几何形状
三 结构
N
C
C
N
C
C
N
C
C
H
H
H
H
H RR
RHO
O
O
2,二硫键
S C H 2
C H N H 3
C O O -
+
C H 2 S
C H N H 3
C O O -
+
CH 2S H
CHNH 3
COO -
+
Na +液 NH3
空气氧化
Cys-Tyr-Ile-Glu-Arg-Cys-Pro-Leu-Gly ?NH2
S S 牛催产素
一 氨基的保护
二 羧基的保护
三 侧链的保护
四 接肽方法
1 混合酸酐法 2 活泼酯 法,
3 碳二亚胺法 4 固相接肽
第五节 多肽的合成 ★
保护基必须具备的条件
（ 1）易在预定的部位引入
（ 2）在某特定的条件下，保护基很易除去
（ 3）引入和除去保护基时，分子中的其它部位
不会受到影响，特别是已接好的肽键。
多肽合成必须解决下面四个问题
1.氨基保护 2,羧基保护 3,侧链保护
4,接肽方法
C6H5CH2OH+COCl2（光气 )
一 氨基的保护
1,用氯代甲酸苯甲酯（或称苯甲氧基甲酰氯）保护
C 6 H 5 C H 2 O C C l
O
Benzoxycarbonyl（简写 Z）
H2 Pd/C
+NH3CH2CO2- C 6 H 5 C H 2 O C C l
O
OH-
O
C 6 H 5 C H 2 O C - N H C H 2 C O O -H
+ SOCl2
O
C 6 H 5 C H 2 O C - N H C H 2 C C l
O+NH3CH2CO2-,OH- H+
O
C 6 H 5 C H 2 O C - N H C H 2 C - N H C H 2 C O O H
O
H+
CF3COOH
O
C 6 H 5 C H 3 + C O 2 + H 3 N + C H 2 C - N H C H 2 C O O -
O
[ C 6 H 5 C H 2 O C O O H ] + H 3 N + C H 2 C - N H C H 2 C O O -
[ C 6 H 5 C H 2 O C O O H ] + 2 H 3 N + C H 2 C O O -
（ 1mol）
上保护基
接肽
去保护基
反应过程,
2 用氯代甲酸叔丁酯保护 叔丁氧羰基
( C H 3 ) 3 C O C C l
O
( C H 3 ) 3 C O C N 3
O
t-Butoxycarbonyl
简写 BOC
O
(C H 3 ) 3 C O C -
在多肽中的应用,
(C H 3 ) 3 C O C C l
O
H 3 N + - C H -C O O -
R
H N - C H - C O O -
RO
( C H 3 ) 3 C O C -
C H 3 C HC O O H
N H 2 C H 3ORO
( C H 3 ) 3 C O C - N H - C H - C N H C H C O O H
CF3COOH HOAc
C H 3OR
( C H 3 ) 3 C + + C O 2 + + N H 3 C H C N H C H C O O -
-OH,25oC
上保护基
接肽（过程略） 去保护基
*1,催化氢化和稀碱都不能除去 BOC，通常用温
和的酸性水解法除去。
*2,若氨基酸中有多个氨基，在接肽前均需保护。
二 羧基的保护
使用的酸为,CF3COOH HBr / HOAc
A代表,
R C H C O O -
N H 3+
R C H C O O C H 2
N H 2
C H 3 S O 3 H
C H 2 O H
HCl
CH3OH 接肽
Na2CO3
接肽
Pd / H2
(CH3)2C=CH2 O
R C H C O B u - t
N H 2
接肽
H3+O
去保护基
去保护基
上保护基
上保护基
上保护基
H 2 N C H C O O C H 3
R R ' C H C H N C H C O O C H 3
R
N H 2
O
去保护基
R ' C H C H N C H C O O H
R
N H 2
O
R ' C H C H N C H C O O B u - t
R
N H 2
O
A
A
A
R ' C H C O O H
N H 2
例如,
三 侧链的保护
当氨基酸的侧链带有某些官能团时，在合成多肽时，有时也
需要加以保护，保护的方法，要视具体情况而定。
巯基经常用苯甲基保护，保护基可以在钠、液氨作用下除去。
C 6 H 5 C H 2 C l + Z N H C H C O O R
H S C H 2
Z N H C H C O O R
C 2 S C H 2 C 6 H 5
Z N H C H C O O R
C H 2 S H
Z N H C H C O O R
C H 2 S
Z N H C H C O O R
S C H 2
上保护基
去保护基 空气中氧化
Na,NH3(l)
四 接肽的方法
1 混合酸酐法（活化羧基）
H 3 N + C H C O O -
C H 3
-OH,25oC
Z N H C H C O O H
C H 3
N(C2H5)3
-5-0oC
[ Z N H C H C O O - ] N H ( C 2 H 5 ) 3
C H 3
+C lC O O C 2 H 5
-(C2H5)3N?HCl
O
Z N H C H C O C O C 2 H 5
O
C H 3
C 6 H 5 C H 2 C H C O O H
N H 2
O
Z N H C H C N H C H C O O H
C H 3
C H 2 C 6 H 5
H2/Pd-C
O
N H 3 C H C N H C H C O O -
C H 3
+
C H 2 C 6 H 5
接肽
C6H5CH2OCOCl
2 活泼酯法
( C H 3 ) 3 C O C C l + N H 3 C H C O O -
O
C H 3
+( C H
3 ) 3 C O C N H C H C O O H
O
C H 3
N O 2H O
( C H 3 ) 3 C O C N H C H C O O
O
C H 3
N O 2
H 3 N + C H C O O -
R
O
B O C N H C H C - N H C H C O O H
RC H 3
N(C2H5) 3 C lC O O C 2 H 5 OOB O C N H C H C - N H C H C O C O E t
RC H 3
O H 3 N + C H C O O -
R '
OO
B O C N H C H C - N H C H C N H C H C O O H
RC H 3 R '
H+
OO
N H 3 C H - N H C H C N H C H C O O -+
RC H 3 R '
3,碳二亚胺法接肽 ★
N = C = N
dicyclohexylcarbodimide (DCC)
Z N H C H C N H C H C O C H 2 C 6 H 5
R R '
O O
R R '
O O
N H 3 H C N H C H C O -
+
接肽
H2 / Pd-C
去保护基
Z N H C H C O O H + D C C + N H 2 C H C O O C H 2 C 6 H 5
R R '
失水机制
N = C = N + H O C R
O
N H - C = N
O - C R
O
H - N H R
N H C N HR C N H R ' +
O O
二环己基脲
4,固相接肽
麦尔德发明；获 1984年诺贝尔化学奖。
解决了蛋白质和多肽的一些合成问题。
在不溶的高分子树脂的表面上进行接肽反应称为固相接肽。
测定肽或蛋白质的一级结构需要进行下面几项工作,
一 测定分子中是否存在二硫键
多肽或蛋白质分子中有二硫键，需要切断。
其方法是用过酸氧化。
二 检测氨基酸的组成及其相对比例
该工作由氨基酸自动分析仪完成
三 测定肽或蛋白质中各氨基酸的排列顺序
第六节 多肽结构的测定
在 N-端引入具有特定基团的标记化合物，这种标记基
团有颜色、荧光、紫外吸收等性质，然后分离鉴定具有这
种基团的氨基酸衍生物。
三 测定肽或蛋白质中各氨基酸的排列顺序
1,N-端氨基酸单元的分析
O 2 N
N O 2
F + H 2 N C H 2 C N H C H C N H C H C O H
O O O
C H 3 C H 2 C 6 H 5
O 2 N
N O 2
N H C H 2 C N H C H C N H C H C O H
O O O
C H 3 C H 2 C 6 H 5
N H C H 2 C O H + H 2 N C H C O H + H 2 N C H C O HO 2 N
N O 2
O O O
C H 3 C H 2 C 6 H 5
DNFB + Gly-Ala-Phe
DNFB-Gly-Ala-Phe
DNFB-Gly Ala Phe
H+ 水解
105oC
pH=8-9 室温
二硝基氟苯法（桑格尔法）
Edman 降解法 用于氨基酸自动分析仪
肼解法,
当蛋白质（或多肽）与无水肼在 100℃ 反应 5-10h后，除
C端氨基酸外，所有氨基酸都转变成相应氨基酸的酰肼,C端
氨基酸则以游离氨基酸放出。
2,C-末端测定
H 2 N C H 2 C N H N H 2 + H 2 N C H C N H N H 2 + H 2 N C H C O H
O O O
C H 3 C H 2 C 6 H 5
H 2 N C H 2 C N H C H C N H C H C O H
O O O
C H 3 C H 2 C 6 H 5
NH2-NH2 100oC 5-10h
Gly-Ala-Phe
GlyNHNH2 AlaNHNH2 Phe
第七节 蛋白质的结构和特性
一定义, 相对分子质量超过 1万的多肽称为蛋白质。
蛋白质是一切生物细胞的重要组成部分,没有蛋白质
就没有生命,不同蛋白质在机体的新陈代谢中起不同
作用,根据它们的功能主要有以下几种,
1 酶 2 激素 3 抗体 4 输送蛋白 5 收缩蛋白
二 蛋白质有四级结构
肽链中各种氨基酸相互联接的顺序是蛋白质的初级结构，
也叫一级结构。
多肽链主链骨架中的若干肽段，通过氢键，形成有规则
的构象，这称为二级结构。
α-螺旋 β-折叠 无规线团
在二级结构的基础上，多肽链间通过 氨基酸残基 侧链的
相互作用而进行盘旋和折叠，因而产生的特定的三维空间结
构，这称为三级结构，也称为蛋白质的亚基。
各个亚基在低聚蛋白中的空间排布及相互作用，称为蛋
白质的四级结构。
蛋白质的生理活性是由二级、三级、四级结构来决定的 。
蛋白质是氨基酸组成的高聚物，其物理、化学性质部分与氨
基酸相似，如两性电离、等电点、茚三酮显色等。但又有与氨
基酸不同的性质。
1 蛋白质变性 在外界物理、化学因素影响下，蛋白质的 2,3,
4级结构受到破坏引起蛋白质的性质改变，如粘性增大，结晶性
破坏，丧失生物活性等，叫蛋白质的变性。
2 蛋白质的沉淀现象
①盐析：在蛋白质溶液中，加入大量中性盐，使蛋白质析出溶
液，不引起变性。
②脱水剂, 乙醇、甲醇、丙酮等亲水性强的有机溶剂能使蛋白
质胶体颗粒失去表面的水膜，引起变性沉淀。
③重金属盐：汞、铅、铜、银等离子与蛋白质结合生成沉淀
④加热：使蛋白质凝固。
3 蛋白质的颜色反应
① 茚三酮 蓝紫色②双缩脲反应 紫色或红色 CuSO4,NaOH③
蛋白黄反应 硝酸
三 蛋白质的性质
D-2-脱氧核糖的
核苷
+
磷酸
第九节 核酸 nucleic acids
D-核糖
+
碱基
结构组成
核糖核苷酸 核糖核酸
D-核糖的核苷
+
磷酸
核
酸
脱氧核糖核酸 脱氧核糖 核苷酸
D-2-脱氧核糖
+
碱基
聚合
聚合
核酸的基本单位
一 糖
C H O
O HH
O HH
O HH
C H 2 O H
C H O
HH
O HH
O HH
C H 2 O H
D-核糖 D-2-脱氧核糖
二 碱基
N
N
H O O HN
H
N H
O O
N
N
H O O HN
H
N H
O O
C H 3 C H 3
N
N
O HN
H
N
O
N H 2 N H 2
N
N
N H 2
N
H
N H N
N
N H
N
H
N
N
N N
H
N H N
N N
H
N
O H O
H 2 NH 2 N
C（胞嘧啶）
U（脲嘧啶）
T（胸腺嘧啶）
A（腺嘌呤）
G（鸟嘌呤）
RNA
的
组
成
N H
N
N
N
O
O
H O C H 2
H
O H
N H 2
O H
鸟苷（ G）
N
N
N
N
O
H O C H 2
H
O H
N H 2
O H
腺苷（ A）
胞苷（ C） 脲苷（ U）
O
N
N
O
H O C H 2
O H
N H 2
O H
O
N
N H
O
O
H O C H 2
O H O H
将遗传密码 翻译 变成特异的蛋白质，以
执行各种生命功能，使后代表现出与亲代相
似的遗传性状。
RNA的作用
DNA
的
组
成
O
N
N H
O
O
C H 3
H O C H 2
H
O H
O
N
N
O
H O C H 2
H
O H
N H 2
2-脱氧胸腺苷 dT
2-脱氧胞苷 dC
2-脱氧腺苷 dA
2-脱氧鸟苷 dG
N
N
N
N
O
H O C H 2
H
O H
N H 2
N H
N
N
N
O
O
H O C H 2
H
O H
N H 2
携带全部遗传密码。 DNA所携带的全部遗传信息都记载在
DNA所包含的全部核苷酸的排列顺序中。
DNA虽然只有四种类型的核苷酸，但它的相对分子质量
极大，这四种核苷酸在 DNA分子中的排列方式近乎无穷，
一个含 1000个核苷酸的 DNA分子，有 41000种排列方式，这是
一个天文数字，这就是生物界多样性的原因。
DNA的作用
1 简单氨基酸的命名和构型 ★
2 氨基酸的性质与鉴别方法（等电点、显色反应）
3 了解氨基酸的合成方法
4 简单二肽的命名、写法与合成
5 蛋白质的性质与鉴别（变性、颜色反应）
6 了解核酸的组成与作用
本章重点
作业,课后问题 22-1.22-2
补充,由相应的氨基酸合成丙氨酰苯丙氨酸。
