第八章 酶
江苏食品职业技术学院
食品工程系
第八章 酶
8.1 酶的化学性质和作用特点
8.2 酶的命名和分类
8.3 酶的作用机制
8.4 温度和 PH对酶促反应的影响
8.5 酶浓度和底物浓度对酶促反应的影响
8.6 抑制剂和激活剂对酶促反应的影响
8.7 食品加工中的重要的酶
8.8 固定化酶
8.1 酶的化学性质和作用特点
1.酶的化学本质
八十年代以前,
酶是一类由活性细胞产生的具有催化作用和高度专一性的特
殊蛋白质。
八十年代以后,
酶是一类由活性细胞产生的生物催化剂。
2.酶的组成
绝大多数的酶是蛋白质，按组成可分为：
*单纯蛋白酶：仅有 AA组成，如胃蛋白酶，脉酶，木瓜蛋白酶
*结合蛋白酶：酶蛋白和辅因子结合起来，才有活性。
辅因子包括包括金属离子和有机小分子，有机小分子包括辅
酶和辅基。辅酶：结合松散，易透析除去。辅基：结合紧密，
不易透析除去。
酶的组成类型
据酶分子
组成分类
据酶蛋白
特征分类
单纯蛋白质酶类
结合 蛋白质酶类
酶蛋白
辅因子
金属离子
有机小分子
单体酶
寡聚酶
多酶复合体
? 蛋白质的结构特点：
一级、二级、三级、四级结构
根据结构不同酶可分为：
I,单体酶,只有单一的三级结构蛋白质构成。
II,寡聚酶,由多个（两个以上）具有三级结构的
亚基聚合而成。
III,多酶复合体,由几个功能相关的酶嵌合而成的
复合体。
?3.酶的催化作用特点
? (1) 酶和一般催化剂的 共性,
? 加快反应速度；
? 不改变平衡常数；
? 自身不参与反应。
(2) 酶的 特性,
?专一性,即酶只能对特定的一种或一类底
物起作用。可分为：
绝对专一性：有些酶只作用于一种底物，
催化一个反应，而不作用于任何其它物质。
相对专一性：这类酶对结构相近的一类底
物都有作用。包括键的专一性和基团的专
一性。
立体异构专一性：这类酶只对底物的某一
种构型起作用，而不催化其他异构体。包
括旋光异构专一性和几何异构专一性。
?高效性,反应速度与不加催化剂相比可提高
108～ 1020，与加普通催化剂相比可提高 107～
1013；
?不稳定性,易受各种因素的影响，在活细胞
内受到精密严格的调节控制。
?条件温和,常温、常压、中性 pH。
? 1.习惯命名法
? 根据以下 5个原则决定的：
? （ 1）根据酶的催化反应的性质来命名
? （ 2）根据被作用的底物来命名
? （ 3）将酶的作用底物与催化反应的性质结
合起来命名
? （ 4）将酶的来源与作用底物结合起来命名
? （ 5）将酶作用的最后 PH和作用底物结合起
来命名
8.2 酶的命名和分类
2.系统命名法
? 应标明底物名称、反应性质，最后加一个酶字。
如有两种底物，中间用,,, 分开。例如：
习惯名称,谷丙转氨酶
系统名称,L-丙氨酸,?-酮戊二酸氨基转移酶
酶催化的反应,
?-酮戊二酸 + L-丙氨酸 ?? L-谷氨酸 + 丙
酮酸
? 3.系统分类及编号
? 1961年国际生物学会酶学委员会规定了酶的
分类原则，按反应类型可将酶分为六大类：
?（ 1）氧化还原酶类（ 2）转移酶类
?（ 3）水解酶类 （ 4）裂合酶类
?（ 5）异构酶类 （ 6）合成酶类
?每一大类又分为若干亚类，各亚类又分为若
干亚亚类并用 4位数字编号系统。例：过氧话
氢酶,E.C.1.11.1.6。 EC代表酶学委员会，
数字含义依次是 类，亚类，亚亚类，在亚亚
类中的序号。
8.3 酶的作用机制
? 1.酶催化作用的中间络合物学说
酶如何降低活化能：酶先与底物结合形
成不稳定的的中间产物 —中间络合物，这
种中间络合物具有较高的活性，不仅容易
生成，而且容易变成产物，并释放出酶。
? 酶催化作用的中间络合物学说示意图,
? ?? 1kSE ?
? ?? ? 1k
ES ? ?? 2k EP ?
酶（ E）与底物（ S）
结合生成不稳定的中间
络合物（ ES），再分解
成产物（ P）并释放出酶
，使反应沿一个低活化
能的途径进行，降低反
应所需活化能，所以能
加快反应速度。
E+S
P+ E
ES能
量
水
平
反应过程
?G
?E1
?E2
2.酶的活性中心
酶为什么会与底物形成中间产物？酶为
什么具有高效率、专一性、可调节等特性？都
与酶本身的特殊结构直接相关。
? 由少数必需基团组成的能与底物分子结合并完
成特定催化反应的空间小区域，称为酶的活性
中心。必需基团有：结合基团、催化基团。
? 酶活性中心出现频率最高的氨基酸：丝氨酸，
组氨酸，半胱氨酸，酪氨酸，天冬氨酸，谷氨
酸和赖氨酸。
活性中心：酶分子中直接和底物结合并起催化反
应的部位。
? 结合部位 (Binding
site)：酶分子中与底
物结合的部位或区域
一般称为结合部位 。
? 催化部位 (Catalytic site),
酶分子中促使底物发生化
学变化的部位称为催化部
位。
? 通常将酶的结合部位和催
化部位总称为酶的活性部
位或活性中心。
? 结合部位决定酶的专一性，
? 催化部位决定酶所催化反
应的性质。
? 3,酶作用的辅助因素
? 1）底物与酶的靠近效应
? 2）底物与酶的定向效应
? 3）张力作用
? 4）酸碱催化作用
? 5）共价催化作用
酶原和酶原的激活：
? 酶原,没有活性的酶的前体。
? 酶原的激活,酶原在一定条件下经适当的物
质作用可转变成有活性的酶。酶原转变成酶
的过程称为酶原的激活。
? 本质,酶原的激活实质上是酶活性部位形成
或暴露的过程。
?8.4 温度和 PH对
酶促反应的影响
1.温度 对酶促反应的影
响
? 一方面是温度升高,酶促反
应速度加快。
? 另一方面,温度升高,酶的
高级结构将发生变化或变
性，导致酶活性降低甚至
丧失。
? 因此大多数酶都有一个 最
适温度 。 在最适温度条件
下,反应速度最大。
10 20 30 40 50 60 70 80 90
0
20
40
60
80
100
T e mp e r a t u r e
O
C
R
e
l
a
t
i
v
e
A
c
t
i
v
i
t
y
(
%)
最适温度
2.pH对酶促反
应的影响
? 在一定的 pH下,酶
具有最大的催化活
性,通常称此 pH为
最适 pH。
? 8.5 酶浓度和底物浓度对酶促反应
的影响
? 1.酶浓度对酶促反应的影响
? 当底物充足,其它因素不变,并且反应系
统中不含有抑制酶活性的物质及其它不
利于酶发挥作用的因素时，反应速率与
酶浓度成正比；底物浓度不足或酶浓度
过高、产物积累对反应有抑制作用，会
妨碍反应速率；实际生产中，酶浓度如
过高，既浪费又影响产品质量。
2.底物浓度 对酶促反应
的影响
在酶浓度,pH，温度等条
件不变的情况下研究底物浓
度和反应速度的关系。如右
图所示：
? 在低底物浓度时,反应速度
与底物浓度成正比，表现为
一级反应特征 。
? 当底物浓度达到一定值，几
乎所有的酶都与底物结合后，
反应速度达到最大值
（ Vmax），此时再增加底物
浓度，反应速度不再增加，
表现为 零级反应 。
1）米氏方程
? 1913年，德国化学家 Michaelis和 Menten根据 中
间产物学说 对酶促反映的动力学进行研究，推
导出了表示整个反应中底物浓度和反应速度关
系的著名公式，称为 米氏方程 。
V=
V m a x [ S ]
K m + [ S ]
Km — 米氏常数
Vmax — 最大反应速度
? 2） 米氏常数 的意义,
? 由米氏方程可知，当反应速度等于最大反应速度一半
时,即 V = 1/2 Vmax,Km = [S]
? 上式表示,米氏常数是 反应速度为最大值的一半时的
底物浓度 。
? 因此,米氏常数的单位为 mol/L。
? 不同的酶具有不同 Km值，它是酶的一个重要的特征物
理常数。
? Km值只是在固定的底物，一定的温度和 pH条件下，一
定的缓冲体系中测定的，不同条件下具有不同的 Km值。
? Km值表示酶与底物之间的 亲和程度, Km值大表示亲和
程度小，酶的催化活性低 ; Km值小表示亲和程度大,
酶的催化活性高。
测定 Km和 V的方法很多，最常用的是 Lineweaver–Burk的
作图法 — 双倒数作图法 。
1 Km 1 1
??? = ?? ? ??? + ??
V Vmax [S] Vmax
取米氏方程式的倒数形式：
-4 -2 0 2 4 6 8 10
0.0
0.2
0.4
0.6
0.8
1.0
1/[S ](1/m m ol,L
-1
)
1/v
1/Vmax
斜率 =Km/Vmax
-1/Km
? 3）米氏常数求法
1.抑制剂 对酶促反应的影响
? 有些物质能与酶分子上某些必须基团结合（作用 ),使
酶的活性中心的化学性质发生改变，导致酶活力下降
或丧失，这种现象称为 酶的抑制作用 。
? 能够引起酶的抑制作用的化合物则称为 抑制剂
（ inhibitor)
? 酶的抑制剂一般具备两个方面的 特点,
? a.在化学结构上与被抑制的底物分子或底物的过渡状
态相似。
? b.能够与酶的活性中心以非共价或共价的方式形成比
较稳定的复合体或结合物。
? 8.6抑制剂和激活剂对酶促反应的影响
? 抑制作用的类型
1)不可逆抑制作用
? 抑制剂与酶反应中心
的活性基团以共价形
式结合，引起酶的永
久性失活。如有机磷
毒剂二异丙基氟磷酸
酯。
2)可逆抑制作用,
? 抑制剂与酶蛋白以非共价方式结合，引
起酶活性暂时性丧失。抑制剂可以通过
透析等方法被除去，并且能部分或全部
恢复酶的活性。
? 根椐抑制剂与酶结合的情况，又可以分
为二类,竞争性抑制,非竞争性抑制。
(1)竞争性抑制：
? 某些抑制剂的化学结构与底物相似，因而能与底物
竟争与酶活性中心结合。当抑制剂与活性中心结合
后，底物被排斥在反应中心之外，其结果是酶促反
应被抑制了。
? 竟争性抑制通常可以通过增大底物浓度，即提高底
物的竞争能力来消除。
? 竞争性抑制可用下式表示：
? 竞争性抑制作用的 Lineweaver–Burk图,
(2)非竞争性抑制
? 酶可同时与底物及抑制剂结合，引起酶分子构象变化，并导至酶活
性下降。由于这类物质并不是与底物竞争与活性中心的结合，所以
称为非竞争性抑制剂。
? 如某些金属离子（ Cu2+,Ag+,Hg2+）以及 EDTA等，通常能与酶分
子的调控部位中的 -SH基团作用，改变酶的空间构象，引起非竞争
性抑制。非竟争性抑制不能通过增大底物浓度的方法来消除 。
? 非竞争性抑制可用下式表示：
? 非竞争性抑制作用的 Lineweaver–Burk图,
2.激活剂 对酶促反应的影响
?凡是能提高酶活性的物质均称为 激活剂 。
其中大部分是一些无机离子和小分子有
机化合物。 如,Na+,K+,Ca2+,Mg2+、
Cu2+,Zn2+,Co2+,Cr2+,Fe2+,Cl-,Br-、
I-,CN-,NO3-,PO4-、抗坏血酸、半胱氨
酸、谷胱甘肽等；
? 这些离子可与酶分子上的氨基酸侧链基团结合，
可能是酶活性部位的组成部分，也可能作为辅酶
或辅基的一个组成部分起作用；
? 一般情况下，一种激活剂对某种酶是激活剂，而
对另一种酶则起抑制作用；
? 对于同一种酶，不同激活剂浓度会产生不同的作
用。
? 8.7 食品加工中的重要的酶
?商品食用酶的特点：
纯度要求高 常渗有无机盐、抑菌剂、
稳定剂、食盐、蔗糖、淀粉等。
卫生要求高 必须对人无害。
来源要求高 可食的无毒的动植物材料
和无病理、毒理的微生物。
?1.糖酶
１ )淀粉酶
（１） а－淀粉酶
是一种内切酶，从淀粉分子内部随机水解 а －
１,４－糖苷键，但不能水解 а －１,６－糖苷
键。
分二步进行：
淀粉－ → 糊精－ → а －麦芽糖，少量的葡萄糖
相对分子质量５ × １０ 4左右，每一种酶分子
含有一个结合的很牢的 Ca2+,Ca2+维持酶蛋
白的空间结构，使其具有最大的稳定性和活
性
最适温度５５ 0－７０ 0C；最适ＰＨ４,５
－７,０。
广泛分布于动植物和微生物中。消化药物，
制作面包等。
（ 2） ?－淀粉酶
外切酶，也只能水解 а －１,４－糖苷键，
不能水解 а －１,6－糖苷键。
（ 3）葡萄糖淀粉酶
外切酶，不仅能水解 а －１,４－糖苷键，
也能水解 а －１,6－糖苷键和 а －１,3－糖苷
键。
（ 4）异淀粉酶
水解支链淀粉或糖原的 а －１,6－糖苷键。
? 2）果胶酶
? 果胶酯酶、聚半乳糖醛酸酶、果胶裂解酶。
? 2.蛋白酶
? 动物蛋白酶，植物蛋白酶，微生物蛋白酶。
? 3.脂肪酶
8.8 固定化酶
? 固定化酶 是通过吸附、偶联、交联和包埋等物理
或化学的方法把酶连接到某种载体上，做成仍具
有酶催化活性的水不溶性酶。
? 作用特点,稳定性提高，易分离，可反复使用，
提高操作的机械强度。
? 1.固定化酶的制备
? 2.固定化酶在食品工业中的应用
? 将水溶性酶用物理或化学方法处理, 固定于高分子支持物
(或载体 )上而成为不溶于水, 但仍有酶活性的一种酶制剂形
式, 称固定化酶 。
包埋法吸附法
共价偶联法 交联法
思考题
? 1.酶作为生物催化剂有何特点？
? 2.酶分为几大类？写出各大类的反应通式。
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第八章 酶
8.1 酶的化学性质和作用特点
8.2 酶的命名和分类
8.3 酶的作用机制
8.4 温度和 PH对酶促反应的影响
8.5 酶浓度和底物浓度对酶促反应的影响
8.6 抑制剂和激活剂对酶促反应的影响
8.7 食品加工中的重要的酶
8.8 固定化酶
8.1 酶的化学性质和作用特点
1.酶的化学本质
八十年代以前,
酶是一类由活性细胞产生的具有催化作用和高度专一性的特
殊蛋白质。
八十年代以后,
酶是一类由活性细胞产生的生物催化剂。
2.酶的组成
绝大多数的酶是蛋白质，按组成可分为：
*单纯蛋白酶：仅有 AA组成，如胃蛋白酶，脉酶，木瓜蛋白酶
*结合蛋白酶：酶蛋白和辅因子结合起来，才有活性。
辅因子包括包括金属离子和有机小分子，有机小分子包括辅
酶和辅基。辅酶：结合松散，易透析除去。辅基：结合紧密，
不易透析除去。
酶的组成类型
据酶分子
组成分类
据酶蛋白
特征分类
单纯蛋白质酶类
结合 蛋白质酶类
酶蛋白
辅因子
金属离子
有机小分子
单体酶
寡聚酶
多酶复合体
? 蛋白质的结构特点：
一级、二级、三级、四级结构
根据结构不同酶可分为：
I,单体酶,只有单一的三级结构蛋白质构成。
II,寡聚酶,由多个（两个以上）具有三级结构的
亚基聚合而成。
III,多酶复合体,由几个功能相关的酶嵌合而成的
复合体。
?3.酶的催化作用特点
? (1) 酶和一般催化剂的 共性,
? 加快反应速度；
? 不改变平衡常数；
? 自身不参与反应。
(2) 酶的 特性,
?专一性,即酶只能对特定的一种或一类底
物起作用。可分为：
绝对专一性：有些酶只作用于一种底物，
催化一个反应，而不作用于任何其它物质。
相对专一性：这类酶对结构相近的一类底
物都有作用。包括键的专一性和基团的专
一性。
立体异构专一性：这类酶只对底物的某一
种构型起作用，而不催化其他异构体。包
括旋光异构专一性和几何异构专一性。
?高效性,反应速度与不加催化剂相比可提高
108～ 1020，与加普通催化剂相比可提高 107～
1013；
?不稳定性,易受各种因素的影响，在活细胞
内受到精密严格的调节控制。
?条件温和,常温、常压、中性 pH。
? 1.习惯命名法
? 根据以下 5个原则决定的：
? （ 1）根据酶的催化反应的性质来命名
? （ 2）根据被作用的底物来命名
? （ 3）将酶的作用底物与催化反应的性质结
合起来命名
? （ 4）将酶的来源与作用底物结合起来命名
? （ 5）将酶作用的最后 PH和作用底物结合起
来命名
8.2 酶的命名和分类
2.系统命名法
? 应标明底物名称、反应性质，最后加一个酶字。
如有两种底物，中间用,,, 分开。例如：
习惯名称,谷丙转氨酶
系统名称,L-丙氨酸,?-酮戊二酸氨基转移酶
酶催化的反应,
?-酮戊二酸 + L-丙氨酸 ?? L-谷氨酸 + 丙
酮酸
? 3.系统分类及编号
? 1961年国际生物学会酶学委员会规定了酶的
分类原则，按反应类型可将酶分为六大类：
?（ 1）氧化还原酶类（ 2）转移酶类
?（ 3）水解酶类 （ 4）裂合酶类
?（ 5）异构酶类 （ 6）合成酶类
?每一大类又分为若干亚类，各亚类又分为若
干亚亚类并用 4位数字编号系统。例：过氧话
氢酶,E.C.1.11.1.6。 EC代表酶学委员会，
数字含义依次是 类，亚类，亚亚类，在亚亚
类中的序号。
8.3 酶的作用机制
? 1.酶催化作用的中间络合物学说
酶如何降低活化能：酶先与底物结合形
成不稳定的的中间产物 —中间络合物，这
种中间络合物具有较高的活性，不仅容易
生成，而且容易变成产物，并释放出酶。
? 酶催化作用的中间络合物学说示意图,
? ?? 1kSE ?
? ?? ? 1k
ES ? ?? 2k EP ?
酶（ E）与底物（ S）
结合生成不稳定的中间
络合物（ ES），再分解
成产物（ P）并释放出酶
，使反应沿一个低活化
能的途径进行，降低反
应所需活化能，所以能
加快反应速度。
E+S
P+ E
ES能
量
水
平
反应过程
?G
?E1
?E2
2.酶的活性中心
酶为什么会与底物形成中间产物？酶为
什么具有高效率、专一性、可调节等特性？都
与酶本身的特殊结构直接相关。
? 由少数必需基团组成的能与底物分子结合并完
成特定催化反应的空间小区域，称为酶的活性
中心。必需基团有：结合基团、催化基团。
? 酶活性中心出现频率最高的氨基酸：丝氨酸，
组氨酸，半胱氨酸，酪氨酸，天冬氨酸，谷氨
酸和赖氨酸。
活性中心：酶分子中直接和底物结合并起催化反
应的部位。
? 结合部位 (Binding
site)：酶分子中与底
物结合的部位或区域
一般称为结合部位 。
? 催化部位 (Catalytic site),
酶分子中促使底物发生化
学变化的部位称为催化部
位。
? 通常将酶的结合部位和催
化部位总称为酶的活性部
位或活性中心。
? 结合部位决定酶的专一性，
? 催化部位决定酶所催化反
应的性质。
? 3,酶作用的辅助因素
? 1）底物与酶的靠近效应
? 2）底物与酶的定向效应
? 3）张力作用
? 4）酸碱催化作用
? 5）共价催化作用
酶原和酶原的激活：
? 酶原,没有活性的酶的前体。
? 酶原的激活,酶原在一定条件下经适当的物
质作用可转变成有活性的酶。酶原转变成酶
的过程称为酶原的激活。
? 本质,酶原的激活实质上是酶活性部位形成
或暴露的过程。
?8.4 温度和 PH对
酶促反应的影响
1.温度 对酶促反应的影
响
? 一方面是温度升高,酶促反
应速度加快。
? 另一方面,温度升高,酶的
高级结构将发生变化或变
性，导致酶活性降低甚至
丧失。
? 因此大多数酶都有一个 最
适温度 。 在最适温度条件
下,反应速度最大。
10 20 30 40 50 60 70 80 90
0
20
40
60
80
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T e mp e r a t u r e
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(
%)
最适温度
2.pH对酶促反
应的影响
? 在一定的 pH下,酶
具有最大的催化活
性,通常称此 pH为
最适 pH。
? 8.5 酶浓度和底物浓度对酶促反应
的影响
? 1.酶浓度对酶促反应的影响
? 当底物充足,其它因素不变,并且反应系
统中不含有抑制酶活性的物质及其它不
利于酶发挥作用的因素时，反应速率与
酶浓度成正比；底物浓度不足或酶浓度
过高、产物积累对反应有抑制作用，会
妨碍反应速率；实际生产中，酶浓度如
过高，既浪费又影响产品质量。
2.底物浓度 对酶促反应
的影响
在酶浓度,pH，温度等条
件不变的情况下研究底物浓
度和反应速度的关系。如右
图所示：
? 在低底物浓度时,反应速度
与底物浓度成正比，表现为
一级反应特征 。
? 当底物浓度达到一定值，几
乎所有的酶都与底物结合后，
反应速度达到最大值
（ Vmax），此时再增加底物
浓度，反应速度不再增加，
表现为 零级反应 。
1）米氏方程
? 1913年，德国化学家 Michaelis和 Menten根据 中
间产物学说 对酶促反映的动力学进行研究，推
导出了表示整个反应中底物浓度和反应速度关
系的著名公式，称为 米氏方程 。
V=
V m a x [ S ]
K m + [ S ]
Km — 米氏常数
Vmax — 最大反应速度
? 2） 米氏常数 的意义,
? 由米氏方程可知，当反应速度等于最大反应速度一半
时,即 V = 1/2 Vmax,Km = [S]
? 上式表示,米氏常数是 反应速度为最大值的一半时的
底物浓度 。
? 因此,米氏常数的单位为 mol/L。
? 不同的酶具有不同 Km值，它是酶的一个重要的特征物
理常数。
? Km值只是在固定的底物，一定的温度和 pH条件下，一
定的缓冲体系中测定的，不同条件下具有不同的 Km值。
? Km值表示酶与底物之间的 亲和程度, Km值大表示亲和
程度小，酶的催化活性低 ; Km值小表示亲和程度大,
酶的催化活性高。
测定 Km和 V的方法很多，最常用的是 Lineweaver–Burk的
作图法 — 双倒数作图法 。
1 Km 1 1
??? = ?? ? ??? + ??
V Vmax [S] Vmax
取米氏方程式的倒数形式：
-4 -2 0 2 4 6 8 10
0.0
0.2
0.4
0.6
0.8
1.0
1/[S ](1/m m ol,L
-1
)
1/v
1/Vmax
斜率 =Km/Vmax
-1/Km
? 3）米氏常数求法
1.抑制剂 对酶促反应的影响
? 有些物质能与酶分子上某些必须基团结合（作用 ),使
酶的活性中心的化学性质发生改变，导致酶活力下降
或丧失，这种现象称为 酶的抑制作用 。
? 能够引起酶的抑制作用的化合物则称为 抑制剂
（ inhibitor)
? 酶的抑制剂一般具备两个方面的 特点,
? a.在化学结构上与被抑制的底物分子或底物的过渡状
态相似。
? b.能够与酶的活性中心以非共价或共价的方式形成比
较稳定的复合体或结合物。
? 8.6抑制剂和激活剂对酶促反应的影响
? 抑制作用的类型
1)不可逆抑制作用
? 抑制剂与酶反应中心
的活性基团以共价形
式结合，引起酶的永
久性失活。如有机磷
毒剂二异丙基氟磷酸
酯。
2)可逆抑制作用,
? 抑制剂与酶蛋白以非共价方式结合，引
起酶活性暂时性丧失。抑制剂可以通过
透析等方法被除去，并且能部分或全部
恢复酶的活性。
? 根椐抑制剂与酶结合的情况，又可以分
为二类,竞争性抑制,非竞争性抑制。
(1)竞争性抑制：
? 某些抑制剂的化学结构与底物相似，因而能与底物
竟争与酶活性中心结合。当抑制剂与活性中心结合
后，底物被排斥在反应中心之外，其结果是酶促反
应被抑制了。
? 竟争性抑制通常可以通过增大底物浓度，即提高底
物的竞争能力来消除。
? 竞争性抑制可用下式表示：
? 竞争性抑制作用的 Lineweaver–Burk图,
(2)非竞争性抑制
? 酶可同时与底物及抑制剂结合，引起酶分子构象变化，并导至酶活
性下降。由于这类物质并不是与底物竞争与活性中心的结合，所以
称为非竞争性抑制剂。
? 如某些金属离子（ Cu2+,Ag+,Hg2+）以及 EDTA等，通常能与酶分
子的调控部位中的 -SH基团作用，改变酶的空间构象，引起非竞争
性抑制。非竟争性抑制不能通过增大底物浓度的方法来消除 。
? 非竞争性抑制可用下式表示：
? 非竞争性抑制作用的 Lineweaver–Burk图,
2.激活剂 对酶促反应的影响
?凡是能提高酶活性的物质均称为 激活剂 。
其中大部分是一些无机离子和小分子有
机化合物。 如,Na+,K+,Ca2+,Mg2+、
Cu2+,Zn2+,Co2+,Cr2+,Fe2+,Cl-,Br-、
I-,CN-,NO3-,PO4-、抗坏血酸、半胱氨
酸、谷胱甘肽等；
? 这些离子可与酶分子上的氨基酸侧链基团结合，
可能是酶活性部位的组成部分，也可能作为辅酶
或辅基的一个组成部分起作用；
? 一般情况下，一种激活剂对某种酶是激活剂，而
对另一种酶则起抑制作用；
? 对于同一种酶，不同激活剂浓度会产生不同的作
用。
? 8.7 食品加工中的重要的酶
?商品食用酶的特点：
纯度要求高 常渗有无机盐、抑菌剂、
稳定剂、食盐、蔗糖、淀粉等。
卫生要求高 必须对人无害。
来源要求高 可食的无毒的动植物材料
和无病理、毒理的微生物。
?1.糖酶
１ )淀粉酶
（１） а－淀粉酶
是一种内切酶，从淀粉分子内部随机水解 а －
１,４－糖苷键，但不能水解 а －１,６－糖苷
键。
分二步进行：
淀粉－ → 糊精－ → а －麦芽糖，少量的葡萄糖
相对分子质量５ × １０ 4左右，每一种酶分子
含有一个结合的很牢的 Ca2+,Ca2+维持酶蛋
白的空间结构，使其具有最大的稳定性和活
性
最适温度５５ 0－７０ 0C；最适ＰＨ４,５
－７,０。
广泛分布于动植物和微生物中。消化药物，
制作面包等。
（ 2） ?－淀粉酶
外切酶，也只能水解 а －１,４－糖苷键，
不能水解 а －１,6－糖苷键。
（ 3）葡萄糖淀粉酶
外切酶，不仅能水解 а －１,４－糖苷键，
也能水解 а －１,6－糖苷键和 а －１,3－糖苷
键。
（ 4）异淀粉酶
水解支链淀粉或糖原的 а －１,6－糖苷键。
? 2）果胶酶
? 果胶酯酶、聚半乳糖醛酸酶、果胶裂解酶。
? 2.蛋白酶
? 动物蛋白酶，植物蛋白酶，微生物蛋白酶。
? 3.脂肪酶
8.8 固定化酶
? 固定化酶 是通过吸附、偶联、交联和包埋等物理
或化学的方法把酶连接到某种载体上，做成仍具
有酶催化活性的水不溶性酶。
? 作用特点,稳定性提高，易分离，可反复使用，
提高操作的机械强度。
? 1.固定化酶的制备
? 2.固定化酶在食品工业中的应用
? 将水溶性酶用物理或化学方法处理, 固定于高分子支持物
(或载体 )上而成为不溶于水, 但仍有酶活性的一种酶制剂形
式, 称固定化酶 。
包埋法吸附法
共价偶联法 交联法
思考题
? 1.酶作为生物催化剂有何特点？
? 2.酶分为几大类？写出各大类的反应通式。
