动物生物化学理 论 课 教 案
教学题目
第一章? 绪论第二章? 蛋白质的结构与功能
第一节蛋白质在生命活动中的重要作用
课型
生化理论课
对象
动医2002级本科
教学目的
1.掌握：生物化学的概念，了解生物化学的发展历程
2.熟悉：蛋白质在生命活动中的重要作用
教学重点
1.生物化学的概念
2.蛋白质在生命活动中的重要作用
教学难点
1,蛋白质在生命活动中的重要作用
教学方法
启发式
课时安排
10min
10min
10min
10min
10min
5min
40min
教学步骤、内容（详细内容见课件）
第一章 绪论动物生物化学（animal biochemistry）的研究内容；
动物生物化学的研究进展；
生物化学在畜牧兽医中的应用；
与其他学科的关系；
生物化学的学习方法和要求。
第二章 蛋白质的结构与功能蛋白质的定义，（protein）
蛋白质在生命中的重要作用
小 结
(5min)
1、生物化学的概念
2、蛋白质在生命中的作用
思 考 题
1、生物化学的概念
2、蛋白质在生命中的作用
教学题目
第二章? 蛋白质的结构与功能
第二节蛋白质的化学组成
课型
生化理论课
对象
动医2001级本科
教学目的
1.掌握：蛋白质的元素组成
2.掌握：组成蛋白质的20种氨基酸
3.熟悉：氨基酸分类、各种氨基酸的侧链基团，氨基酸的理化性质
教学重点
1,N元素占蛋白质16％的重要意义；
2,20种氨基酸的名称、结构式、重要氨基酸侧链。
3,氨基酸的理化性质
教学难点
1,氨基酸分类、各种氨基酸的侧链基团。
教学方法
启发式
课时安排
15min
10min
60min
教学步骤、内容（详细内容见课件）
一、蛋白质的元素组成
C H O N及少量的S，C：50-55％，H：6-8％，O：20-23％，
N：15-17％，S：0.3-2.5％。
N占16％的重要意义。
二、蛋白质的基本结构单位和其他组分蛋白质的酸、碱水解和酶解三、氨基酸
1、氨基酸的基本结构和构型
2、氨基酸的分类
3、稀有氨基酸
4、非蛋白质的氨基酸
5、氨基酸的理化性质
6、氨基酸的分离纯化
小 结
(5分钟)
1.蛋白质元素组成特点
2,20种氨基酸的结构特点与分类
思 考 题
1.蛋白质元素组成特点
2,20种氨基酸的结构特点与分类
教学题目
第三节 蛋白质的的化学结构第四节 蛋白质的高级结构
课型
生化理论课
对象
动医2001级本科
教学目的
1.掌握：蛋白质的一、二、三、四级结构的概念、维系键及常见形式；
2.掌握：肽平面、肽单元、模序、分子伴侣、结构域；结构与功能的关系。
3.了解：Hb四级结构概况。
教学重点
蛋白质的一、二、三、四级结构的概念、肽单位特征、维系键、结构与功能的关系
教学难点
1．肽单元。
2．肽链空间结构。
3.α-螺旋、β-折叠
4,蛋白质一级结构测定的基本步骤
教学方法
启发式
课时安排
10min
10min
15min
25min
10min
5min
10min
教学步骤、内容（详细内容见课件）
1．一级结构
一级结构概念及表示方法；一级结构测定的一般步骤
2．肽单位的概念，结构，及特征，
3．维系蛋白质高级结构的作用力：氢键、疏水作用力、范德华引力、离子键、配位键、二硫键
4．二级结构：概念，α-螺旋、β-折叠、β-转角，无规卷曲结构特征
5、超二级结构与结构域：概念，常见类型
6．三级结构
7．四级结构
小 结
(5分钟)
小结蛋白质的一、二、三、四级结构的概念及其维系键
思 考 题
天然蛋白质的分子结构
教学课题
第五节 多肽、蛋白质结构与功能的关系第六节 蛋白质的物理化学性质和分离提纯
课型
生化理论课
对象
2001级本科
教学目的
1.掌握,守恒氨基酸残基、蛋白质前体的激活、分子病、蛋白质的性质
2.熟悉：多肽结构与功能的关系、蛋白质的结构与功能的关系
3.了解：蛋白质分离提纯的一般方法
教学重点
1．蛋白质的结构与功能的关系
2,蛋白质的理化性质
教学难点
1．分离纯化蛋白质的方法及其原理。
2,蛋白质的两性解离。
教学方法
讲授式＋启发式
课时安排
20分钟
30分钟
27分钟?
5分钟
教学步骤、内容（详细内容见课件）
一多肽、蛋白质结构与功能的关系
1．多肽结构与功能的关系
2．同功能蛋白质结构的种属差异与保守性
3,蛋白质前体激活
4,一级结构变异与分子病
5．血红蛋白变构与运输氧的功能
6,蛋白质的变性和复性二、蛋白质的理化性质
1．蛋白质的分子量
2,两性解离及等电点
3,电泳
4,蛋白质的胶体性质
5,蛋白质沉淀
6,蛋白质的呈色反应
7,蛋白质的紫外吸收光谱特征?
三、蛋白质的分离纯化四、蛋白质的分类
小 结
(8分钟)
第1节 这次课小结：蛋白质的结构与功能的关系、蛋白质的理化性质与分离纯化。
2、本章小结：氨基酸、蛋白质的各级结构、蛋白质的理化性质。
思 考 题
第1节 试述蛋白质的各级结构及其维系键
2、蛋白质分离纯化的方法有哪些？
教学课题
第三章 酶第一节酶的一般概念第二节 酶的组成与辅酶
课型
生化理论课
对象
2001级本科
教学目的
1．掌握：酶与核酶的概念、化学本质及主要作用特点；单纯酶、结合酶、酶蛋白、酶辅助因子、辅酶、辅基、全酶的概念、
2.熟悉：酶促反应的特点。
3.了解：维生素的生物学作用
教学重点
1．酶促反应特点。
2,维生素的生物学作用
教学难点
酶促反应机制
教学方法
讲授式＋启发式
课时安排
50分钟
45分钟
教学步骤、内容（详细内容见课件）
一、酶促反应的特点
1．酶促反应的特点。
二、酶的组成与辅酶
1,酶的辅助因子
2,维生素的重要的生物学作用
小结
(6分钟)
1．酶的概念及酶作用特点。
2.酶专一性。
3.酶结构
思 考 题
酶的高效、特异性与酶结构的关系。
教学课题
第三节 酶的结构与功能的关系第四节 酶催化机理第五节 酶活力测定
课型
生化理论课
对象
2001级本科
教学目的
1．掌握：酶的催化机理；
2.熟悉：酶的结构与功能的关系
3.了解：两个学说
教学重点
酶的催化机理酶的结构与功能的关系
教学难点
酶的催化机理
教学方法
启发式＋讨论式
课时安排
35分钟
35分钟
15分钟
教学步骤、内容（详细内容见课件）
一、酶的结构与功能的关系
1．酶的分子结构与功能
2．酶的分子组成
3．酶的活性中心二、酶的催化机理
1、中间产物学说
2、诱导契合学说
3、酶催化机理三、酶活力测定
小 结
(5分钟)
酶的结构与功能的关系酶的催化机理
思 考 题
1. 酶的结构与功能的关系
教学课题
第六节 酶促反应动力学第七节 酶活性调节第八节 酶工程第九节 酶的命名与分类
课型
生化理论课
对象
2001级本科
教学目的
1．掌握：影响酶反应的多种因素；最适pH、最适温度的概念。关键酶、限速酶、别构作用、别构酶、别构效应剂的概念；共价修饰的概念、常见的共价修饰的形式重要实例及其生理意义；
2.熟悉：酶促反应动力学的概念；pH、T、抑制剂对酶促反应的影响。
3.了解：巯基酶、羟基酶不可逆反应的实例。酶的命名与分类，酶工程的基本概念
教学重点
[E]、[S]、T、PH、I、A对酶促反应的影响。酶活性调节
教学难点
可逆性抑制的酶促反应动力学改变。
教学方法
启发式＋讨论式
课时安排
40分钟
30分钟
10分钟
10分钟
教学步骤、内容（详细内容见课件）
1．酶促反应动力学
[E]、
[S]、
T、
PH、
I、
A
2,酶活性调节
3．酶工程
4．酶的命名与分类?
小 结
(10分钟)
酶促反应动力学酶活性调节
思 考 题
1.? 要保证酶的活性应注意哪些方面
2.酶竞争性抑制作用在临床上的应用
3．酶活性调节的方式有哪些？
4,学习“酶”在临床医学上有哪些重要意义？
教学课题
第四章糖类代谢第一节 糖在动物体内的一般概况第二节 糖的分解功能
课型
生化理论课
对象
2001级本科
教学目的
1．掌握：糖酵解的概念、过程、细胞内定位、关键酶及其生理意义。
2．熟悉：详细反应过程及其反应的调控点。
3.了解：糖的消化、吸收，血糖的重要生物学意义。
教学重点
糖酵解代谢途径的概念、定位、主要过程、关键酶及其生理意义。
教学难点
反应过程、关键酶
教学方法
启发式
课时安排
10分钟
20分钟
50分钟
教学步骤、内容（详细内容见课件）
一、物质代谢的概念及本篇主要内容二、糖消化及吸收三、糖无氧分解
1．反应过程
2．调节
3．生理意义
4,丙酮酸的分解
小 结
(10分钟)
1．糖酵解概念及其反应过程
思 考 题
糖酵解的重要的生物学意义？
教学课题
第二节 糖的分解功能
课型
生化理论课
对象
2001级本科
教学目的
1．掌握：糖有氧氧化的过程、细胞内定位、关键酶及其生理意义。
2．熟悉：详细反应过程及其反应的调控点。
3,了解：糖的消化、吸收，血糖的重要生物学意义。
教学重点
糖有氧氧化代谢途径的概念、定位、主要过程、关键酶及其生理意义。
教学难点
反应过程、关键酶
教学方法
启发式
课时安排
50分钟
45分钟
教学步骤、内容（详细内容见课件）
四、糖有氧氧化
1．反应过程
2．ATP的生成
3．调节
4．生理意义
5.巴斯德效应
小 结
(5分钟)
1．糖有氧氧化的概念及其反应过程
思 考 题
比较糖酵解与糖有氧氧化之间有哪些异同点？
教学课题
6,磷酸戊糖途径
（二）糖原的合成和分解
课型
生化理论课
对象
2001级本科
教学目的
1．掌握：磷酸戊糖途径的关键酶及生理意义；
2．熟悉：磷酸戊糖途径的概念、反应主要阶段；糖原的合成与分解
3.了解：磷酸戊糖途径的调节；糖原累积症。
教学重点
1．磷酸戊糖途径的概念、定位、主要过程、关键酶及其生理意义
2．糖原合成的概念、定位、主要过程、关键酶及其生理意义
3.糖原分解的概念、定位、主要过程、关键酶及其生理意义
教学难点
1．磷酸戊糖途径反应过程、关键酶及其生理意义
2.糖原的合成与分解反应过程、关键酶
教学方法
启发式＋讨论式
课时安排
45分钟
50分钟
教学步骤、内容（详细内容见课件）
1．磷酸戊糖途径
2．反应阶段
3．关键酶
4．生理意义
二、糖原的合成与分解
1．糖原的合成
2．糖原的分解
3．糖原的合成与分解的调节
4．糖原累积症
小 结
(5分钟)
1．磷酸戊糖途径的概念、主要反应过程、关键酶及生理意义
2.糖原的合成与分解的反应过程、关键酶
思 考 题
1．糖分解代谢的三大途径之间的联系
2.比较说明糖原的合成与糖原分解的反应过程、关键酶及其生理意义
教学课题
7．糖的代谢（续）
8．糖异生
（二）血糖及其调节
课型
生化理论课
对象
2001级本科
教学目的
1．掌握：糖异生的概念、进行部位、主要反应过程及其生理意义；血糖的概念、参考正常植、主要来源及去路，激素对血糖的调节。
2．熟悉：乳酸循环的概念、反应过程及其生理意义；
3.了解：糖异生的调节；高血糖、糖尿症低血糖。
教学重点
1．糖异生的概念、进行部位、主要反应过程及其生理意义；
2,血糖的概念、参考正常植、主要来源及去路，激素对血糖的调节
教学难点
三个底物循环
教学方法
启发式＋讨论式
课时安排
50分钟
35分钟
教学步骤、内容（详细内容见课件）
1．糖异生
2．糖异生途径
3．三个底物循环
4．糖异生的生理意义
5．乳酸循环
二、血糖及其调节
1．血糖的来源与去路。
2．调节血糖的激素。
小 结
(15分钟)
1．糖异生。
2．血糖及其调节。
3,对糖代谢整章进行小结
思 考 题
1.人体怎样维持血糖的恒定？
教学课题
生物氧化
课型
理论课
对象
2001级本科
教学目的
1．掌握：生物氧化的概念。呼吸链的概念，组成。
2．熟悉：呼吸链的排列顺序。
3.了解：体内呼吸链递氢递电子的原理。
教学重点
1．呼吸链的概念
2．呼吸链的组成?
教学难点
1．呼吸链递氢递电子的原理
教学方法
讲授式＋启发式＋讨论式＋
课时安排
２０分钟
3 0分钟
4 7分钟
教学步骤、内容（详细内容见课件）
1．生物氧化概论
2．生物氧化的大致情况
3．生物氧化的特点。
4．生物氧化和体外氧化的不同。
二、呼吸链
1．呼吸链的概念、递氢体、递电子体的概念。
2．呼吸链的组成。
3．呼吸链各组成成分的功能三、呼吸链成分的排列顺序(原因)
1．NADH呼吸链的排列顺序。
2．琥珀酸呼吸链的排列顺序。
3．呼吸链成分排列顺序的确定。?
小 结
(3分钟)
1．生物氧化是讲述体内ATP的生成机理，是解释糖代谢和脂代谢中遗留问题的。如为什么物质代谢过程中有水生成等。
思 考 题
1．呼吸链是不是唯一产生ATP的机制。
2．各种物质脱下的氢究竟由哪条呼吸链传递可由什么办法判定。
教学课题
生物氧化(续)
课型
理论课
对象
2001级本科
教学目的
1．掌握：氧化磷酸化的概念、氧化磷酸化的偶联部位、ATP概论
胞液中NADH的氧化
2．熟悉：氧化磷酸化的偶联机制，影响氧化磷酸化的因素，其它氧化体系?
教学重点
1．氧化磷酸化的概念和偶联部位
2．胞液中NADH的氧化?
教学难点
1．氧化磷酸化的偶联部位?
教学方法
讲授式＋启发式＋讨论式
课时安排
4 0分钟
2 0分钟
2 0分钟
２７分钟
教学步骤、内容（详细内容见课件）
1．氧化磷酸化
2．氧化磷酸化的概念
3．氧化磷酸化的偶联部位：P/O比值、自由能变化
4．氧化磷酸化偶联机制。
二、影响氧化磷酸化的因素。
1．抑制剂
2．ADP的调节作用
3．甲状腺激素
4．线粒体DNA突变三、ATP
1．高能化合物的概念、种类
2．ATP的结构，生理功用?
四、通过线粒体内膜的物质转运
1．胞液中NADH的氧化：α-磷酸甘油穿梭和苹果酸-天冬氨酸穿梭
2．腺苷酸载体
3．线粒体蛋白质的跨膜转运
4．其它氧化体系：需氧脱氢酶和氧化酶、过氧化物酶体系中的氧化酶类、超氧化物歧化酶。
小 结
(3分钟)
1．氧化磷酸化是阐述体内ATP生成的一种方式，就数量而言，它是主要的。
2．其它氧化体系并不产生ATP，但也是体内一种不可少的。
思 考 题
1．体内非线粒体氧化体系不用来生成ATP，那用来有什么特殊作用。
2．确定氧化磷酸化偶联部位一般有两种方式，你认为哪种方式更有说服力。
教学课题
脂类代谢
课型
理论课
对象
2001级本科
教学目的
1．掌握：甘油三酯的合成代谢：部位、原料、过程。
甘油三酯的分解代谢：脂肪动员、脂酸的β-氧化过程
2．熟悉：脂类的概况、脂类的消化吸收
3.了解：脂酸的其它氧化方式。脂类的生理功能
教学重点
1．脂肪动员、脂酸的β-氧化过程
教学难点
1．脂酸的β-氧化过程、
教学方法
讲授式＋启发式＋讨论式
课时安排
20分钟
10分钟
10分钟
55分钟
教学步骤、内容（详细内容见课件）
1．脂类概况
2．脂类概念、分类。
3．脂酸的来源、分类
4．脂酸的生理作用二、脂类的消化吸收
1．脂类的消化过程。
2．脂类的吸收过程。
三、甘油的代谢四、甘油三酯的分解代谢
1．脂肪动员。
2．脂酸的β-氧化：脱氢、水解、再脱氢、硫解
小 结
(5分钟)
1．脂类代谢是在糖代谢的基础上讲述的，故要和糖代谢相联系。
2．脂类代谢的最终目的也是要把物质彻底氧化为CO2和水。
思 考 题
1．一个含2n个碳原子的脂酸彻底氧化要经过多少次β-氧化，生在多少分子的乙酰辅酶A和多少分子ATP。
教学课题
脂类代谢(续)
课型
理论课
对象
2001级本科
教学目的
1．掌握：酮体的生成和利用，酮体的生理意义。 丙酸的代谢
2．熟悉：脂酸的合成代谢--软脂酸的合成(部位、原料、简单过程)
3.了解：不饱和脂酸的合成与脂酸合成的调节。
教学重点
1．酮体的生成和利用，酮体的生理意义。
2．酮体的利用。
3,酮体的生理意义。
教学难点
1．酮体的利用—理解酮体是肝脏向肝外组织输出能源的一种方式。
教学方法
讲授式＋启发式＋讨论式
课时安排
20分钟
10分钟
45分钟
10分钟
教学步骤、内容（详细内容见课件）
1．酮体的生成
2．酮体生成的原料：乙酰辅酶A
3．酮体生成的过程：部位和关键酶二、酮体的利用：
1．乙酰乙酸的利用。
2．β-羟丁酸的利用。
3．酮体生成的意义，酮症酸中毒的生化机理。
三、脂酸的合成代谢
1．脂酸合成的概况。
2．软脂酸合成：部位、原料和简单反应过程。
四、脂肪酸碳链的延长
1．脂酸碳链的加长。
2．不饱和脂酸的合成。
小 结
(5分钟)
1．酮体是脂酸在肝脏不完全代谢产生的正常中间产物，是肝向肝外组织输出能源的一种方式。但酮体生成超过肝外组织利用时也会有害。
2．脂酸合成的基本是软脂酸的合成，在软脂酸的基础上再生成别的脂酸。
思 考 题
1．为什么只有肝脏能生成酮体，这种现象对人体有何好处？
教学课题
脂类代谢(续)
课型
理论课
对象
2001级本科
教学目的
1．掌握：甘油磷脂的结构通式、分类、合成原料，胆固醇的合成部位、原料及生物转化，血浆脂蛋白的分类、组成特点、功能。
2．熟悉：甘油磷脂合成的基本过程，甘油磷脂的降解，载脂蛋白的种类，功能。血浆脂蛋白代谢异常。脂肪代谢调节
3.了解：血浆脂蛋白的代谢
教学重点
1．甘油磷脂的结构通式，脂肪代谢调控
2．血浆脂蛋白的分类、组成特点、功能。
教学难点
1．血浆脂蛋白的分类、组成特点、功能
2．脂肪代谢调控?
教学方法
讲授式＋启发式＋讨论式
课时安排
20分钟
30分钟
45分钟
教学步骤、内容（详细内容见课件）
一、甘油磷脂代谢
1．甘油磷脂
2．甘油磷脂的结构通式。
3．甘油磷脂的分类、合成原料
4．甘油磷脂的合成基本过程及甘油磷脂的降解。
二、脂肪代谢调控
1．脂肪组织中的调控
2．肌肉组织中的调控
3．肝脏中的调控三、血脂
1．血脂概况
2．血浆脂蛋白的分类、来源。
3．血浆脂蛋白的组成特点。
4．血浆脂蛋白的功能(列表归纳)
5.载脂蛋白(结构特点、功能)
6．血浆脂蛋白代谢(简单介绍)
7．血浆脂蛋白代谢异常：高脂蛋白血症和遗传性缺陷。?
小 结
(5分钟)
1．这一次课主要是介绍类脂的代谢，包括甘油磷脂、脂肪代谢调控、血浆脂蛋白等的代谢。重点在于掌握一些基本知识
思 考 题
血浆脂蛋白代谢异常会引起哪些临床疾病。
教学课题
第七章 含氮小分子代谢
课型
理论课
对象
2001级本科
教学目的
1．掌握：氨基酸的几种脱氨基方式。
2．熟悉：蛋白质的营养作用、蛋白质的消化、吸收。
教学重点
1．氮平衡、蛋白质的营养价值。
2．氨基酸的吸收。
3.氨基酸的三种脱氨基方式
教学难点
1．蛋白质的消化。
2．氨基酸的吸收。
教学方法
讲授式＋启发式＋讨论式＋
课时安排
20分钟
20分钟
55分钟
教学步骤、内容（详细内容见课件）
一、蛋白质的营养作用
1．氨基酸代谢概况
2．氨基酸的生理作用。
3．蛋白质的营养作用：蛋白质营养的重要性、氮平衡、蛋白质的生理需要量。蛋白质的营养价值。
4．营养必需氨基酸：赖色苯蛋（组） 苏亮异缬（精）
二、蛋白质的消化、吸收
1．蛋白质的消化：在胃中、小肠中的消化。
2．氨基酸的吸收：氨基酸吸收载体、γ-谷氨酰基循环、肽的吸收。
三、氨基酸的一般代谢。
1．氨基酸代谢库。
2．氨基酸的脱氨基方式：转氨基、氧化脱氨基、联合脱氨基、嘌呤核苷酸循环。
小 结
(5分钟)
本章所讲述的氨基酸代谢实质上就是蛋白质代谢，因为蛋白质的基本单位就是氨基酸。而氨基酸的代谢主要是讲述其分解代谢。氨基酸分解代谢的关键就是把其具有的特殊基团—氨基去除。
思 考 题
1．蛋白质的营养互补作用对我们日常生活有什么启示。
2．氨基酸脱氨基方式为什么是以联合脱氨基方式为主。
教学课题
氨基酸代谢(续)
课型
理论课
对象
2001级本科
教学目的
1．掌握：α-酮酸的代谢去向、氨的来源、转运和代谢去路。
2．熟悉：高氨血症和氨中毒。
3.了解：尿素合成的调节。
教学重点
1．α-酮酸的代谢去向
2．氨的来源、转运和代谢去路。
教学难点
1．氨的转运。
2．尿素的合成。
3.尿素合成的调节。
教学方法
讲授式＋启发式＋讨论式＋
课时安排
20分钟
20分钟
20分钟
35分钟
教学步骤、内容（详细内容见课件）
一、氨基酸的转化
1．α-酮酸的代谢
2．经氨基化生成非必需氨基酸
3．转变成糖及脂类
4．氧化供能。
二、氨的来源
1．氨基酸及胺分解产氨。
2．肠道吸收的氨。
3．肾小管分泌氨。
三、氨的转运。
1．丙氨酸-葡萄糖循环。
2．谷氨酰胺的运氨作用。
四、尿素的生成。
1．尿素循环过程(在线粒体和胞液中进行)。
2．尿素合成的调节。
3．高血氨症和氨中毒。
小 结
(5分钟)
1．氨基酸脱氨基后生成的α-酮酸有三个代谢去向。
2.氨基酸脱下的氨是有毒物质，故必须进行解毒，而解氨毒的最主要方式就是把氨运到肝脏合成尿素。
思 考 题
1．氨基酸脱下的氨除了转变成尿素外，还可以转变成什么以解氨毒。
2．用生化理论来解释肝昏迷。
教学课题
氨基酸代谢(续)
课型
理论课
对象
2001级本科
教学目的
1．掌握：常见的氨基酸脱羧基后的生成物、一碳单位的代谢。
2．熟悉：含硫氨基酸的代谢。
3.了解：支链氨基酸的代谢。
教学重点
1．氨基酸的脱羧基作用。
2．一碳单位的代谢。
教学难点
1．常见的氨基酸脱羧基后的生成物的生理作用。
2．一碳单位的代谢。
教学方法
讲授式＋启发式＋讨论式
课时安排
２０分钟
3 0分钟
3 0分钟
1 7分钟
教学步骤、内容（详细内容见课件）
一、氨基酸的脱羧作用
1．氨基酸的脱羧基作用
2．γ-氨基丁酸的生成和功能。
3．牛磺酸的生成和功能。
4．组胺的生成和功能。
5.5-羟色胺的生成和功能。
6.多胺的生成和功能。
二、一碳单位的代谢
1．一碳单位的概念。
2．一碳单位的生成和代谢辅酶
3．一碳单位的相互转变和生理功用。
三、含硫氨基酸的代谢。
1．甲硫氨酸的代谢。
2．半胱氨酸和胱氨酸的代谢。
四、芳香族氨基酸和支链氨基酸的代谢
1．苯丙酮酸和酪氨酸的代谢。
2．色氨酸的代谢。
3．支链氨基酸的代谢。
小 结
(3分钟)
1．氨基酸的分解代谢过程中除了脱氨基以外，有时还可以脱羧基而生成各种活性物质。
2.一碳单位是某些氨基酸在分解代谢过程中产生的有机基团，它具有特殊的生理功能。
思 考 题
以谷氨酸为原料异生成糖的代谢途径如何？
教学课题
第七章 含氮小分子的代谢第六节 核苷酸的合成代谢
课型
理论课
对象
2001级本科
教学目的
1．掌握：两种核苷酸的从头合成途径、核苷酸的分解产物。
2．熟悉：核苷酸的一般分解代谢概况、核苷酸的生理功能。
3.了解：核苷酸的具体合成过程、核苷酸的抗代谢物。
教学重点
1．两种核苷酸的从头合成途径。
2,核苷酸的分解产物。
教学难点
核苷酸的合成过程?
教学方法
讲授式＋启发式＋讨论式
课时安排
20分钟
40分钟
35分钟
教学步骤、内容（详细内容见课件）
1．核苷酸代谢概况
2．核苷酸的一般水解过程。
3．核苷酸的生理功能。
二、嘌呤核苷酸代谢
1．嘌呤核苷酸合成代谢：从头合成的原料、特点。补救合成的概念。
2．脱氧核糖核苷酸的生成、嘌呤核苷酸的抗代谢物。
3．嘌呤核苷酸的分解代谢。
三、嘧啶核苷酸代谢
1．嘧啶核苷酸的合成代谢：从头合成的原料、特点
2．嘧啶核苷酸的补救合成、嘧啶核苷酸的抗代谢物
3．嘧啶核苷酸的分解代谢：分解代谢终产物?
小 结
(5分钟)
1．核苷酸代谢实质上也是一种含氮化合物代谢，本章书主要是讲述它的从头合成代谢，着重掌握原料及合成特点。
2．核苷酸的抗代谢物很多情况下可以作为抗菌药和抗癌药。
思 考 题
嘌呤核苷酸和嘧啶核苷酸在合成和分解过程中各有什么不同？
教学课题
第八节 物质代谢的联系与调节
课型
理论课
对象
2001级本科
教学目的
1．掌握：物质代谢的相互联系。
2．熟悉：物质代谢的特点。
3.了解：组织、器官的代谢特点及联系。
教学重点
1．物质在能量代谢上的相互联系。
2.糖、脂和蛋白质代谢之间的相互联系。
教学难点
1．糖代谢与脂代谢的相互联系。
2．糖代谢与氨基酸代谢的相互联系。
3.脂类代谢与氨基酸代谢的相互联系。
教学方法
讲授式＋启发式＋讨论式＋
课时安排
30分钟
40分钟
25分钟
教学步骤、内容（详细内容见课件）
一、物质代谢的基本概况
1．物质代谢的特点
2．整体性。
3．代谢可调节。
4．各组织、器官的物质代谢各具特色。
5．各种代谢均具有各自共同的代谢池。
二、物质代谢的相互联系
1．在能量代谢上的相互联系。
2．糖、脂和含氮化合物代谢之间的相互联系。
3．糖代谢与脂代谢的相互联系。
2)糖代谢与氨基酸代谢的相互联系。
3)脂类代谢与氨基酸代谢的相互联系。
4)核酸与氨基酸代谢的相互关系。
三、组织、器官的代谢特点及联系
1．肝脏的代谢特点
2．心脏的代谢特点
3．脑的代谢特点
4．肌肉组织的代谢特点
5.红细胞的代谢特点
6．脂肪组织的代谢特点
7．肾的代谢特点
小 结
(5分钟)
三大物质代谢既相互独立又相互联系，?
思 考 题
能否举一例说明三大物质之间的相互联系(转变)。
教学课题
第八章? 核酸的化学结构第一节核酸的化学组成与结构第二节核酸的一级结构第三节 DNA的空间结构与功能
课型
生化理论课
对象
2001级本科
教学目的
1．掌握：两大类核酸的组成特点，核苷酸的组成成分的结构特点、符号及连接方式，DNA一级结构、二级结构的概念，DNA双螺旋结构要点。
2.了解：DNA结构的多样性。
教学重点
1．碱基种类符号；核苷、核苷酸、多核苷酸的概念；磷酸二酯键；
2．核酸的一级结构的概念及其重要性；
3．DNA双螺旋结构
教学难点
1．碱基的化学结构
2.核苷酸的连接方式
教学方法
启发式＋讨论式
课时安排
35分钟
20分钟
40分钟?
教学步骤、内容（详细内容见课件）
1．核酸的化学组成
2．核酸的水解产物
3．核苷酸的连接——磷酸二酯键。
4．多核苷酸链的组成、特征。
1、核酸的一级结构?
二、DNA的空间结构与功能
1．DNA双螺旋结构结构要点。
2,各种DNA结构。
mRNA的结构
tRNA的结构
rRNA的结构
小 结
(5分钟)
1．核酸的化学组成。
2.一级结构的概念
3.DNA双螺旋结构要点
思 考 题
1．多肽链与多核苷酸链对比。
2,DNA双螺旋结构要点。
教学课题
2.RNA的结构与功能
3.DNA的理化性质及其应用
课型
生化理论课
对象
2001级本科
教学目的
1．掌握：动物细胞内RNA的主要种类及mRNA、tRNA、rRNA的功能；核酸变性及分子杂交的概念。
2.熟悉：核酸一般的理化性质；核酸酶。
教学重点
1．核酸的变性与复性。
2.RNA结构与功能。
教学难点
Tm及其影响因素。
教学方法
启发式
课时安排
35分钟
40分钟
20分钟?
教学步骤、内容（详细内容见课件）
1.RNA的结构与功能。
2.mRNA的结构与功能。
3.tRNA的结构与功能。
4.rRNA的结构与功能。
1、其它小分子RNA?
二、DNA的理化性质及其应用
1．核酸的一般理化性质
2．DNA的变性与复性。
3．DNA复性与分子杂交。
三、核酸酶?
1,核酸酶的种类
2,核酸酶的作用特点
小 结
(5分钟)
1．mRNA、tRNA、rRNA的结构特征及功能
2,DNA的变性与复性的原理及其应用
思 考 题
1．核酸分子杂交的基本原理。
2,mRNA、tRNA、rRNA的结构特点及功能。
教学课题
第九章? 核酸的生物学功能
课型
理论课
对象
2001级本科
教学目的
1．掌握?半保留复制等概念，DNA复制系统的组成（底物、聚合酶、模板、引物、其他酶和蛋白质因子）
2．熟悉? 复制过程，复制中各种成分的功能，大肠杆菌DNA聚合酶的不同种类及功能特点；复制保真性的机理；复制时模板链及新链延伸方向；引物酶及引物；端粒及端粒酶
3.了解?半保留复制的实验依据；
教学重点
1,DNA半保留复制的机制及其生物学意义
2．复制系统的组成及各成分的作用，尤其是DNA聚合酶种类及功能特点
教学难点
1．同位素实验在DNA半保留复制机制研究中的应用
2．各种酶的功能区别
3,复制的起始过程，双向复制的说明，复制保真性的说明
教学方法
讲授式＋启发式＋问题式
课时安排
20分钟
30分钟
25分钟
20分钟
教学步骤、内容（详细内容见课件）
一、DNA的复制
1．问题：亲代的遗传物质如何传递至子代？如何表达其遗传特性？
2分子生物学研究的一些新进展，如RNA新功能的发现，RNA与DNA的关系
3.DNA生物合成的方式（复制，反转录），主要介绍半保留复制的概念、实验依据、意义二、介绍DNA复制的酶学
1．DNA复制系统的组成，各酶的功能，尤其是DNA聚合酶种类，引物酶，引物的功能
2．DNA复制保真性的机理，结合DNA聚合酶的特点，模板依赖性，碱基互补规律进行说明
3．参与DNA复制的其它蛋白质因子及其功能比较三、介绍DNA复制的过程
1．复制的起始，包括解链，引物形成
2．复制的延伸，前导链，后随链的生成，复制的半不连续性及岡崎片段
3．复制的终止，原核生物与真核生物的区别，岡崎片段的连接
4．端粒及端粒酶，端粒长度变化，端粒酶激活与肿瘤
小 结
(5分钟)
1．DNA复制的特点：半保留，半不连续，双向复制，需要引物
2．DNA复制保真性的机理
3.原核生物DNA聚合酶与真核生物DNA聚合酶的区别
思 考 题
1．遗传信息是如何传递给子代的？遗传信息传递中断或出错时会产生什么样的后果？
2．DNA复制需要哪些成分参与？各有何作用？参与DNA复的酶是如何顺序发挥作用的？
3.比较原核与真核DNA聚合酶，连接酶，引物酶，拓朴酶，端粒酶（模板，底物，产物）
教学课题
DNA损伤与修复 逆转录现象和逆转录酶
RNA的生物合成（转录）
课型
理论课
对象
2001级本科
教学目的
1．掌握 逆转录酶及逆转录的概念；转录的模板、RNA聚合酶 基因、基因表达、分子生物学中心法则及其补充、
2．熟悉 DNA突变，损伤的概念，突变的类型；熟悉大肠杆菌RNA聚合酶的组成及亚基功能
3.了解 突变后果，引发突变的因素，DNA损伤的主要修复途径
教学重点
1．逆转录及逆转录酶，逆转录对遗传信息流向补充的意义
2.RNA的不对称转录，RNA聚合酶基因、基因表达、分子生物学中心法则及其补充、
教学难点
1．逆转录与转录、复制的区别
2．突变类型及突变后的修复，尤其是重组修复及SOS修复
3．RNA不对称转录的说明
教学方法
讲授式＋启发式＋问题式
课时安排
35分钟
15分钟
15分钟
30分钟
教学步骤、内容（详细内容见课件）
1．DNA损伤（突变）与修复
2．突变的意义，要求熟悉突变的概念，了解突变的后果（积极、有害、多态）
3．引发突变的因素，介绍引发突变的可能因素，在临床中的意义及预防
4．突变分子改变的类型，包括错配、缺失、插入、框移、重排
5．DNA损伤的四种修复类型二、逆转录现象和逆转录酶
1．简介逆转录的现象，要求学生掌握逆转录概念
2．逆转录酶与逆转录病毒
3．小结DNA生物合成的两种方式?
三、RNA的生物合成（转录）
1．转录的基本概念
2．转录与复制的比较?
四、转录的模板和酶
1．转录的模板及转录的延伸方向，转录的碱基配对规律
2．转录的特点——不对称转录的说明，模板链，编码链
3．RNA聚合酶，分别介绍大肠杆菌RNA聚合酶及真核生物的RNA聚合酶的种类及功能特点
4．RNA聚合酶如何辨识转录的起点并与之结合——转录起始部位的序列特征
小? 结
(5分钟)
1．复制、转录、逆转录的比较
2．强调RNA聚合酶与DNA聚合酶、逆转录酶的区别?
思 考 题
1．如果有一段已知的DNA序列，并作为模板进行转录，如何确定其转录产物的碱基序列及其方向？
2．为什么转录的特征是不对称转录，有何生物学意义？
3．RNA聚合酶如何能识别转录的起点并与之结合？
教学课题
第二节? RNA的生物合成（转录）
第三节 催化活性RNA的发现?
课型
理论课
对象
2001级本科
教学目的
1．掌握? 转录全过程概况，真核生物转录后修饰特点
2．熟悉?转录起始复合物是如何形成的，转录加工的一般方式
3.了解? 转录因子的作用，其它元件在转录起始过程中的作用
教学重点
1．转录起始，转录延长的化学反应，原核转录终止的两种方式
2．真核生物转录后的加工，重点介绍mRNA转录后的加工特点?
教学难点
1．转录的起始及终止，终止的方式
2．真核生物的断裂基因，内含子，外显子；内含子剪接的方式?
教学方法
讲授式＋启发式＋问题式
课时安排
35分钟
15分钟
15分钟
30分钟
教学步骤、内容（详细内容见课件）
一、转录的过程
1．转录起始，介绍原核、真核生物转录起始过程，几种参与转录的元件
2．转录的延长，新链延伸方向
3．转录的终止，原核生物转录终止的两种不同方式，真核生物转录终止方式二、真核生物转录后的修饰(一)真核生物mRNA转录后加工
1．真核生物mRNA的转录后首尾的修饰
2．真核生物mRNA的转录后剪接方式
3．真核生物mRNA转录后内含子剪接的其它方式及功能。
三、真核生物转录后的修饰(二)真核生物tRNA转录后加工。
1．剪接修饰
2．稀有碱基的生成：甲基化，还原反应，核苷内的转位反应，脱氨反应。
3．加上CCA-OH的3ˊ末端四、真核生物转录后的修饰(三)真核生物rRNA转录后加工
1．rRNA基因特征：属丰富族基因。
2．rRNA基因转录后剪接方式——45S 剪接为：18SrRNA,28SrRNA，5.8SrRNA。
3．四膜虫为例，核酶的发现，生物学意义，现已知核酶的结构特征。
小 结
(5分钟)
1．转录过程：起始，延伸，终止，与复制过程的比较
2．真核生物转录后加工的主要特征
3.核酶及其特征，与酶的比较
思 考 题
1．为什么真核生物基因转录后要进行加工修饰？
2．真核生物基因转录后包括哪些主要方式？
3.核酶与酶有哪些异同？
教学课题
第四节? 蛋白质的生物合成（翻译）
课型
理论课
对象
2001级本科
教学目的
1.掌握 翻译、遗传密码、核糖体循环的概念，mRNA，核蛋白体,tRNA在翻译中的作用
2．熟悉? 氨基酰-tRNA合成酶，保证翻译准确的两大环节，蛋白质生物合成过程
3.了解? 原核生物翻译起始概况，合成终止概况，能量消耗
教学重点
1．参与蛋白质生物合成的体系组成，主要是各种RNA的功能
2．密码子的特点，碱基插入后的读码框移
3.保证翻译准确的关键所在
教学难点
1．密码子与反密码的识别结合，注意方向问题
2．翻译的起始，真核与原核的区别，各种起始因子的作用及相互协调
3,核蛋白体循环
教学方法
讲授式＋启发式＋问题式
课时安排
50分钟
47分钟
教学步骤、内容（详细内容见课件）
一、参与蛋白质生物合成的物质 （10分钟）
1．mRNA的作用，遗传密码（密码子）及其特点 （15分钟）
2．rRNA的种类及核蛋白体的组成与结构、功能 （15分钟）
3．tRNA的功能，氨基酰-tRNA合成酶的双重识别作用（10分钟）
二、蛋白质的生物合成过程
1．翻译的起始，原核生物的翻译起始，真核生物翻译的起始，起始因子（20分钟）
2．肽链的延长——核蛋白体循环，包括进位，转肽，移位 （20分钟）
3．肽链合成的终止（5分钟）
小 结
(5分钟)
1．蛋白质生物合成是基因表达的终末阶段，说明基因表达的两个阶段
2．蛋白质生物合成体系组成
3.翻译过程概况
思 考 题
1．基因表达分哪两个阶段？为何DNA上的遗传信息要表达为蛋白质？
2．蛋白质生物合成体系有哪些成分？各有何作用？
3.保证翻译准确的重要因素有哪些？
教学课题
第四节? 蛋白质的生物合成（翻译）
翻译后加工 蛋白质生物合成的干扰和抑制第十四章? 基因表达调控第一节? 基因表达调控基本概念与原理
课型
理论课
对象
2001级本科
教学目的
1．掌握? （翻译）翻译后加工概念；（调控）基因表达、基因组、管家基因等的概念，乳糖操纵子的调控机理
2．熟悉? （翻译）蛋白质高级结构、一级结构修饰的方式；（调控）已知基因表达的方式，基因表达基本控制点，参与调控的元件
3.了解?（翻译）蛋白质合成后的去向，透过膜性结构的条件，几种抗生素对翻译的抑制作用；（调控）基因表达时空特性，基因表达调控的生物学意义，基因表达调控基本原理
教学重点
1.（翻译）蛋白质生物合成的干扰和抑制——与药理、临床的关系
2.（调控）有关基因表达的一些基本概念，基本控制点，强调转录调节
3.（调控）参与调节的基本要素（转录水平）
教学难点
1.（翻译）蛋白质合成后的靶向输送
2.（调控）基因表达的多级调控，原核生物与真核生物转录水平调控的区别，乳糖操纵子的调控机理，σ因子与操纵子模型
教学方法
讲授式＋启发式＋问题式
课时安排
30分钟
20分钟
20分钟
27分钟
教学步骤、内容（详细内容见课件）
一、蛋白质翻译后加工的几种方式
1．高级结构的修饰
2．一级结构的修饰
3．蛋白质的到位二、蛋白质生物合成的干扰和抑制
1．抗生素：四环素，氯霉素，链霉素等
2．干扰蛋白质生物合成的生物活性物质三、基因表达调控基本概念与原理
1．基因表达的概念
2．基因表达的时间性及空间性
3．基因表达的方式：组成性表达、诱导和阻遏表达
4．基因表达调控的生物学意义
5．基因表达调控的基本原理
小 结
(3分钟)
1．翻译后加工的几种方式（高级、一级修饰，靶向输送）
2．干扰蛋白质生物合成的几种抗生素，干扰素
3.基因表达多级调控、转录调节基本要素
思 考 题
1．四环素等抗生素是如何发挥抗菌作用的？干扰素为何能抗病毒？
2．参与基因转录水平调控的基本要素有哪些？基因表达为何存在多级调控？
教学课题
第八节 分子生物学技术第一节? 自然界的基因转移和重组第二节? 重组DNA技术
课型
理论课
对象
2001级本科
教学目的
1．掌握? 基因重组、DNA克隆、基因工程、目的基因、基因载体的概念
2．熟悉? 工具酶，特别是限制性核酸内切酶及其特点，DNA克隆的一般步骤
3.了解? 基因重组的几种方式，重组DNA技术在医学研究方面的应用及意义
教学重点
1．重组DNA技术的要素，一般过程，阳性克隆的筛选方法及原理?
教学难点
1．自然界基因转移和重组的方式，转化与转导的区别
2．限制性内切酶的应用
3.阳性克隆的筛选方法及原理
教学方法
讲授式＋启发式＋问题式
课时安排
30分钟
30分钟
37分钟
教学步骤、内容（详细内容见课件）
一、自然界的基因转移和重组
1．接合作用 （5分钟）
2．转化及转导作用，以无毒型肺炎双球菌转变为有毒型、λ噬菌体为例（15分钟）
3．转座 （5分钟）
4．基因重组 （5分钟）?
二、重组DNA技术
1．重组DNA技术相关概念
DNA克隆 （5分钟）
工具酶 （10分钟）
目的基因 （5分钟）
基因载体 （10分钟）
2．重组DNA技术基本原理目的基因的获取 （10分钟）
克隆载体的选择 （5分钟）
外源基因与克隆载体的连接 （17分钟）
重组DNA导入受体菌 （5分钟）
小 结
(3分钟)
1．自然界的基因重组现象
2．重组DNA技术要素：目的基因，载体，工具酶，宿主细胞
3．注意区别自然界的基因重组现象与重组DNA技术
思 考 题
1．为什么自然界中存在基因重组现象？
2．如何设计一特定目的基因克隆方案？
教学课题
第十五章? 基因重组与基因工程第二节? 重组DNA技术（续） 一节第十六章? 细胞信息传递 一节
课型
理论课
对象
2001级本科
教学目的
1．掌握? （基因重组）见上两节课；（细胞信息）受体，信息分子，第二信使的概念
2．熟悉? 受体与配体作用的特点，信息传递进入细胞内的两种方式，细胞膜受体介导的5条信息传递途径的大致过程
3.了解? 受体活性的调节作用，细胞内受体介导的信息传递途径，信息传递异常与疾病的关系
教学重点
1．信息分子、受体概念及特点
2．信息分子进入细胞的两种传递方式
教学难点
1．（基因重组）阳性克隆的筛选方法及原理
2．（细胞信息）信息分子进入细胞的方式?
教学方法
讲授式＋启发式＋问题式
课时安排
35分钟
15分钟
15分钟
32分钟
教学步骤、内容（详细内容见课件）
一、重组DNA技术（续）
1．重组体的筛选
2．克隆基因的表达二、重组DNA技术与医学的关系
1．疾病基因的发现
2．发展生物制药
3．DNA诊断
4．基因治疗
5．遗传病的预防?
三、信息物质
1．细胞间信息物质
2．细胞内信息物质四、受体
1．受体的分类、一般结构及功能
2．受体作用的特点
3．受体活性的调节
小 结
(3分钟)
1．重组DNA克隆筛选应注意的问题
2．信息分子种类，受体的分布，膜受体、胞内受体的主要结构特征
3.受体与配体作用的特点
思 考 题
1．为什么要对DNA克隆进行筛选？除上述方法外，你有无更好的高招？
2．细胞间信息传递过程中，信息分子更重要或受体更重要？
教学课题
第十六章? 细胞信息传递 （续）
第三节? 信息的传递途径第五节 信息传递途径的交互联系第五节? 信息传递与疾病
课型
理论课
对象
2001级本科
教学目的
1．掌握? 受体，信息分子，第二信使的概念
2．熟悉? 受体与配体作用的特点，信息传递进入细胞内的两种方式，细胞膜受体介导的5条信息传递途径的大致过程
3.了解? 受体活性的调节作用，细胞内受体介导的信息传递途径，信息传递异常与疾病的关系
教学重点
1．信息分子、受体概念及特点
2．信息分子进入细胞的两种传递方式
教学难点
1,信息分子进入细胞的方式
2．膜受体介导的信息传递通路
教学方法
讲授式＋启发式＋问题式
课时安排
70分钟
15分钟
6分钟
6分钟
教学步骤、内容（详细内容见课件）
一、信息的传递途径（膜受体介导的信息传递）
1.cAMP-蛋白激酶途径 （20分钟）
2.Ca2+-依赖性蛋白激酶途径 （20分钟）
3.cGMP-蛋白激酶途径 （10分钟）
4．酪氨酸蛋白激酶途径 （15分钟）
5．核因子κB途径 （5分钟）
二、信息的传递途径（胞内受体介导的信息传递）
1.类固醇激素为信息分子的传导
2.甲状腺素为信息分子的传导?
三、信息传递途径的交互联系?
四、信息传递与疾病
小 结
(3分钟)
1.参与膜受体介导的信息传递途径的各种成分
2.比较膜受体介导与胞内受体介导的信息传递过程及功能的差别?
思 考 题
1.你能以肾上腺素调节糖代谢为例，说明膜受体介导的信息传递的顺序吗？
2.请说明胞内不同的第二信使是如何生成的？
教学题目
第一章? 绪论第二章? 蛋白质的结构与功能
第一节蛋白质在生命活动中的重要作用
课型
生化理论课
对象
动医2002级本科
教学目的
1.掌握：生物化学的概念，了解生物化学的发展历程
2.熟悉：蛋白质在生命活动中的重要作用
教学重点
1.生物化学的概念
2.蛋白质在生命活动中的重要作用
教学难点
1,蛋白质在生命活动中的重要作用
教学方法
启发式
课时安排
10min
10min
10min
10min
10min
5min
40min
教学步骤、内容（详细内容见课件）
第一章 绪论动物生物化学（animal biochemistry）的研究内容；
动物生物化学的研究进展；
生物化学在畜牧兽医中的应用；
与其他学科的关系；
生物化学的学习方法和要求。
第二章 蛋白质的结构与功能蛋白质的定义，（protein）
蛋白质在生命中的重要作用
小 结
(5min)
1、生物化学的概念
2、蛋白质在生命中的作用
思 考 题
1、生物化学的概念
2、蛋白质在生命中的作用
教学题目
第二章? 蛋白质的结构与功能
第二节蛋白质的化学组成
课型
生化理论课
对象
动医2001级本科
教学目的
1.掌握：蛋白质的元素组成
2.掌握：组成蛋白质的20种氨基酸
3.熟悉：氨基酸分类、各种氨基酸的侧链基团，氨基酸的理化性质
教学重点
1,N元素占蛋白质16％的重要意义；
2,20种氨基酸的名称、结构式、重要氨基酸侧链。
3,氨基酸的理化性质
教学难点
1,氨基酸分类、各种氨基酸的侧链基团。
教学方法
启发式
课时安排
15min
10min
60min
教学步骤、内容（详细内容见课件）
一、蛋白质的元素组成
C H O N及少量的S，C：50-55％，H：6-8％，O：20-23％，
N：15-17％，S：0.3-2.5％。
N占16％的重要意义。
二、蛋白质的基本结构单位和其他组分蛋白质的酸、碱水解和酶解三、氨基酸
1、氨基酸的基本结构和构型
2、氨基酸的分类
3、稀有氨基酸
4、非蛋白质的氨基酸
5、氨基酸的理化性质
6、氨基酸的分离纯化
小 结
(5分钟)
1.蛋白质元素组成特点
2,20种氨基酸的结构特点与分类
思 考 题
1.蛋白质元素组成特点
2,20种氨基酸的结构特点与分类
教学题目
第三节 蛋白质的的化学结构第四节 蛋白质的高级结构
课型
生化理论课
对象
动医2001级本科
教学目的
1.掌握：蛋白质的一、二、三、四级结构的概念、维系键及常见形式；
2.掌握：肽平面、肽单元、模序、分子伴侣、结构域；结构与功能的关系。
3.了解：Hb四级结构概况。
教学重点
蛋白质的一、二、三、四级结构的概念、肽单位特征、维系键、结构与功能的关系
教学难点
1．肽单元。
2．肽链空间结构。
3.α-螺旋、β-折叠
4,蛋白质一级结构测定的基本步骤
教学方法
启发式
课时安排
10min
10min
15min
25min
10min
5min
10min
教学步骤、内容（详细内容见课件）
1．一级结构
一级结构概念及表示方法；一级结构测定的一般步骤
2．肽单位的概念，结构，及特征，
3．维系蛋白质高级结构的作用力：氢键、疏水作用力、范德华引力、离子键、配位键、二硫键
4．二级结构：概念，α-螺旋、β-折叠、β-转角，无规卷曲结构特征
5、超二级结构与结构域：概念，常见类型
6．三级结构
7．四级结构
小 结
(5分钟)
小结蛋白质的一、二、三、四级结构的概念及其维系键
思 考 题
天然蛋白质的分子结构
教学课题
第五节 多肽、蛋白质结构与功能的关系第六节 蛋白质的物理化学性质和分离提纯
课型
生化理论课
对象
2001级本科
教学目的
1.掌握,守恒氨基酸残基、蛋白质前体的激活、分子病、蛋白质的性质
2.熟悉：多肽结构与功能的关系、蛋白质的结构与功能的关系
3.了解：蛋白质分离提纯的一般方法
教学重点
1．蛋白质的结构与功能的关系
2,蛋白质的理化性质
教学难点
1．分离纯化蛋白质的方法及其原理。
2,蛋白质的两性解离。
教学方法
讲授式＋启发式
课时安排
20分钟
30分钟
27分钟?
5分钟
教学步骤、内容（详细内容见课件）
一多肽、蛋白质结构与功能的关系
1．多肽结构与功能的关系
2．同功能蛋白质结构的种属差异与保守性
3,蛋白质前体激活
4,一级结构变异与分子病
5．血红蛋白变构与运输氧的功能
6,蛋白质的变性和复性二、蛋白质的理化性质
1．蛋白质的分子量
2,两性解离及等电点
3,电泳
4,蛋白质的胶体性质
5,蛋白质沉淀
6,蛋白质的呈色反应
7,蛋白质的紫外吸收光谱特征?
三、蛋白质的分离纯化四、蛋白质的分类
小 结
(8分钟)
第1节 这次课小结：蛋白质的结构与功能的关系、蛋白质的理化性质与分离纯化。
2、本章小结：氨基酸、蛋白质的各级结构、蛋白质的理化性质。
思 考 题
第1节 试述蛋白质的各级结构及其维系键
2、蛋白质分离纯化的方法有哪些？
教学课题
第三章 酶第一节酶的一般概念第二节 酶的组成与辅酶
课型
生化理论课
对象
2001级本科
教学目的
1．掌握：酶与核酶的概念、化学本质及主要作用特点；单纯酶、结合酶、酶蛋白、酶辅助因子、辅酶、辅基、全酶的概念、
2.熟悉：酶促反应的特点。
3.了解：维生素的生物学作用
教学重点
1．酶促反应特点。
2,维生素的生物学作用
教学难点
酶促反应机制
教学方法
讲授式＋启发式
课时安排
50分钟
45分钟
教学步骤、内容（详细内容见课件）
一、酶促反应的特点
1．酶促反应的特点。
二、酶的组成与辅酶
1,酶的辅助因子
2,维生素的重要的生物学作用
小结
(6分钟)
1．酶的概念及酶作用特点。
2.酶专一性。
3.酶结构
思 考 题
酶的高效、特异性与酶结构的关系。
教学课题
第三节 酶的结构与功能的关系第四节 酶催化机理第五节 酶活力测定
课型
生化理论课
对象
2001级本科
教学目的
1．掌握：酶的催化机理；
2.熟悉：酶的结构与功能的关系
3.了解：两个学说
教学重点
酶的催化机理酶的结构与功能的关系
教学难点
酶的催化机理
教学方法
启发式＋讨论式
课时安排
35分钟
35分钟
15分钟
教学步骤、内容（详细内容见课件）
一、酶的结构与功能的关系
1．酶的分子结构与功能
2．酶的分子组成
3．酶的活性中心二、酶的催化机理
1、中间产物学说
2、诱导契合学说
3、酶催化机理三、酶活力测定
小 结
(5分钟)
酶的结构与功能的关系酶的催化机理
思 考 题
1. 酶的结构与功能的关系
教学课题
第六节 酶促反应动力学第七节 酶活性调节第八节 酶工程第九节 酶的命名与分类
课型
生化理论课
对象
2001级本科
教学目的
1．掌握：影响酶反应的多种因素；最适pH、最适温度的概念。关键酶、限速酶、别构作用、别构酶、别构效应剂的概念；共价修饰的概念、常见的共价修饰的形式重要实例及其生理意义；
2.熟悉：酶促反应动力学的概念；pH、T、抑制剂对酶促反应的影响。
3.了解：巯基酶、羟基酶不可逆反应的实例。酶的命名与分类，酶工程的基本概念
教学重点
[E]、[S]、T、PH、I、A对酶促反应的影响。酶活性调节
教学难点
可逆性抑制的酶促反应动力学改变。
教学方法
启发式＋讨论式
课时安排
40分钟
30分钟
10分钟
10分钟
教学步骤、内容（详细内容见课件）
1．酶促反应动力学
[E]、
[S]、
T、
PH、
I、
A
2,酶活性调节
3．酶工程
4．酶的命名与分类?
小 结
(10分钟)
酶促反应动力学酶活性调节
思 考 题
1.? 要保证酶的活性应注意哪些方面
2.酶竞争性抑制作用在临床上的应用
3．酶活性调节的方式有哪些？
4,学习“酶”在临床医学上有哪些重要意义？
教学课题
第四章糖类代谢第一节 糖在动物体内的一般概况第二节 糖的分解功能
课型
生化理论课
对象
2001级本科
教学目的
1．掌握：糖酵解的概念、过程、细胞内定位、关键酶及其生理意义。
2．熟悉：详细反应过程及其反应的调控点。
3.了解：糖的消化、吸收，血糖的重要生物学意义。
教学重点
糖酵解代谢途径的概念、定位、主要过程、关键酶及其生理意义。
教学难点
反应过程、关键酶
教学方法
启发式
课时安排
10分钟
20分钟
50分钟
教学步骤、内容（详细内容见课件）
一、物质代谢的概念及本篇主要内容二、糖消化及吸收三、糖无氧分解
1．反应过程
2．调节
3．生理意义
4,丙酮酸的分解
小 结
(10分钟)
1．糖酵解概念及其反应过程
思 考 题
糖酵解的重要的生物学意义？
教学课题
第二节 糖的分解功能
课型
生化理论课
对象
2001级本科
教学目的
1．掌握：糖有氧氧化的过程、细胞内定位、关键酶及其生理意义。
2．熟悉：详细反应过程及其反应的调控点。
3,了解：糖的消化、吸收，血糖的重要生物学意义。
教学重点
糖有氧氧化代谢途径的概念、定位、主要过程、关键酶及其生理意义。
教学难点
反应过程、关键酶
教学方法
启发式
课时安排
50分钟
45分钟
教学步骤、内容（详细内容见课件）
四、糖有氧氧化
1．反应过程
2．ATP的生成
3．调节
4．生理意义
5.巴斯德效应
小 结
(5分钟)
1．糖有氧氧化的概念及其反应过程
思 考 题
比较糖酵解与糖有氧氧化之间有哪些异同点？
教学课题
6,磷酸戊糖途径
（二）糖原的合成和分解
课型
生化理论课
对象
2001级本科
教学目的
1．掌握：磷酸戊糖途径的关键酶及生理意义；
2．熟悉：磷酸戊糖途径的概念、反应主要阶段；糖原的合成与分解
3.了解：磷酸戊糖途径的调节；糖原累积症。
教学重点
1．磷酸戊糖途径的概念、定位、主要过程、关键酶及其生理意义
2．糖原合成的概念、定位、主要过程、关键酶及其生理意义
3.糖原分解的概念、定位、主要过程、关键酶及其生理意义
教学难点
1．磷酸戊糖途径反应过程、关键酶及其生理意义
2.糖原的合成与分解反应过程、关键酶
教学方法
启发式＋讨论式
课时安排
45分钟
50分钟
教学步骤、内容（详细内容见课件）
1．磷酸戊糖途径
2．反应阶段
3．关键酶
4．生理意义
二、糖原的合成与分解
1．糖原的合成
2．糖原的分解
3．糖原的合成与分解的调节
4．糖原累积症
小 结
(5分钟)
1．磷酸戊糖途径的概念、主要反应过程、关键酶及生理意义
2.糖原的合成与分解的反应过程、关键酶
思 考 题
1．糖分解代谢的三大途径之间的联系
2.比较说明糖原的合成与糖原分解的反应过程、关键酶及其生理意义
教学课题
7．糖的代谢（续）
8．糖异生
（二）血糖及其调节
课型
生化理论课
对象
2001级本科
教学目的
1．掌握：糖异生的概念、进行部位、主要反应过程及其生理意义；血糖的概念、参考正常植、主要来源及去路，激素对血糖的调节。
2．熟悉：乳酸循环的概念、反应过程及其生理意义；
3.了解：糖异生的调节；高血糖、糖尿症低血糖。
教学重点
1．糖异生的概念、进行部位、主要反应过程及其生理意义；
2,血糖的概念、参考正常植、主要来源及去路，激素对血糖的调节
教学难点
三个底物循环
教学方法
启发式＋讨论式
课时安排
50分钟
35分钟
教学步骤、内容（详细内容见课件）
1．糖异生
2．糖异生途径
3．三个底物循环
4．糖异生的生理意义
5．乳酸循环
二、血糖及其调节
1．血糖的来源与去路。
2．调节血糖的激素。
小 结
(15分钟)
1．糖异生。
2．血糖及其调节。
3,对糖代谢整章进行小结
思 考 题
1.人体怎样维持血糖的恒定？
教学课题
生物氧化
课型
理论课
对象
2001级本科
教学目的
1．掌握：生物氧化的概念。呼吸链的概念，组成。
2．熟悉：呼吸链的排列顺序。
3.了解：体内呼吸链递氢递电子的原理。
教学重点
1．呼吸链的概念
2．呼吸链的组成?
教学难点
1．呼吸链递氢递电子的原理
教学方法
讲授式＋启发式＋讨论式＋
课时安排
２０分钟
3 0分钟
4 7分钟
教学步骤、内容（详细内容见课件）
1．生物氧化概论
2．生物氧化的大致情况
3．生物氧化的特点。
4．生物氧化和体外氧化的不同。
二、呼吸链
1．呼吸链的概念、递氢体、递电子体的概念。
2．呼吸链的组成。
3．呼吸链各组成成分的功能三、呼吸链成分的排列顺序(原因)
1．NADH呼吸链的排列顺序。
2．琥珀酸呼吸链的排列顺序。
3．呼吸链成分排列顺序的确定。?
小 结
(3分钟)
1．生物氧化是讲述体内ATP的生成机理，是解释糖代谢和脂代谢中遗留问题的。如为什么物质代谢过程中有水生成等。
思 考 题
1．呼吸链是不是唯一产生ATP的机制。
2．各种物质脱下的氢究竟由哪条呼吸链传递可由什么办法判定。
教学课题
生物氧化(续)
课型
理论课
对象
2001级本科
教学目的
1．掌握：氧化磷酸化的概念、氧化磷酸化的偶联部位、ATP概论
胞液中NADH的氧化
2．熟悉：氧化磷酸化的偶联机制，影响氧化磷酸化的因素，其它氧化体系?
教学重点
1．氧化磷酸化的概念和偶联部位
2．胞液中NADH的氧化?
教学难点
1．氧化磷酸化的偶联部位?
教学方法
讲授式＋启发式＋讨论式
课时安排
4 0分钟
2 0分钟
2 0分钟
２７分钟
教学步骤、内容（详细内容见课件）
1．氧化磷酸化
2．氧化磷酸化的概念
3．氧化磷酸化的偶联部位：P/O比值、自由能变化
4．氧化磷酸化偶联机制。
二、影响氧化磷酸化的因素。
1．抑制剂
2．ADP的调节作用
3．甲状腺激素
4．线粒体DNA突变三、ATP
1．高能化合物的概念、种类
2．ATP的结构，生理功用?
四、通过线粒体内膜的物质转运
1．胞液中NADH的氧化：α-磷酸甘油穿梭和苹果酸-天冬氨酸穿梭
2．腺苷酸载体
3．线粒体蛋白质的跨膜转运
4．其它氧化体系：需氧脱氢酶和氧化酶、过氧化物酶体系中的氧化酶类、超氧化物歧化酶。
小 结
(3分钟)
1．氧化磷酸化是阐述体内ATP生成的一种方式，就数量而言，它是主要的。
2．其它氧化体系并不产生ATP，但也是体内一种不可少的。
思 考 题
1．体内非线粒体氧化体系不用来生成ATP，那用来有什么特殊作用。
2．确定氧化磷酸化偶联部位一般有两种方式，你认为哪种方式更有说服力。
教学课题
脂类代谢
课型
理论课
对象
2001级本科
教学目的
1．掌握：甘油三酯的合成代谢：部位、原料、过程。
甘油三酯的分解代谢：脂肪动员、脂酸的β-氧化过程
2．熟悉：脂类的概况、脂类的消化吸收
3.了解：脂酸的其它氧化方式。脂类的生理功能
教学重点
1．脂肪动员、脂酸的β-氧化过程
教学难点
1．脂酸的β-氧化过程、
教学方法
讲授式＋启发式＋讨论式
课时安排
20分钟
10分钟
10分钟
55分钟
教学步骤、内容（详细内容见课件）
1．脂类概况
2．脂类概念、分类。
3．脂酸的来源、分类
4．脂酸的生理作用二、脂类的消化吸收
1．脂类的消化过程。
2．脂类的吸收过程。
三、甘油的代谢四、甘油三酯的分解代谢
1．脂肪动员。
2．脂酸的β-氧化：脱氢、水解、再脱氢、硫解
小 结
(5分钟)
1．脂类代谢是在糖代谢的基础上讲述的，故要和糖代谢相联系。
2．脂类代谢的最终目的也是要把物质彻底氧化为CO2和水。
思 考 题
1．一个含2n个碳原子的脂酸彻底氧化要经过多少次β-氧化，生在多少分子的乙酰辅酶A和多少分子ATP。
教学课题
脂类代谢(续)
课型
理论课
对象
2001级本科
教学目的
1．掌握：酮体的生成和利用，酮体的生理意义。 丙酸的代谢
2．熟悉：脂酸的合成代谢--软脂酸的合成(部位、原料、简单过程)
3.了解：不饱和脂酸的合成与脂酸合成的调节。
教学重点
1．酮体的生成和利用，酮体的生理意义。
2．酮体的利用。
3,酮体的生理意义。
教学难点
1．酮体的利用—理解酮体是肝脏向肝外组织输出能源的一种方式。
教学方法
讲授式＋启发式＋讨论式
课时安排
20分钟
10分钟
45分钟
10分钟
教学步骤、内容（详细内容见课件）
1．酮体的生成
2．酮体生成的原料：乙酰辅酶A
3．酮体生成的过程：部位和关键酶二、酮体的利用：
1．乙酰乙酸的利用。
2．β-羟丁酸的利用。
3．酮体生成的意义，酮症酸中毒的生化机理。
三、脂酸的合成代谢
1．脂酸合成的概况。
2．软脂酸合成：部位、原料和简单反应过程。
四、脂肪酸碳链的延长
1．脂酸碳链的加长。
2．不饱和脂酸的合成。
小 结
(5分钟)
1．酮体是脂酸在肝脏不完全代谢产生的正常中间产物，是肝向肝外组织输出能源的一种方式。但酮体生成超过肝外组织利用时也会有害。
2．脂酸合成的基本是软脂酸的合成，在软脂酸的基础上再生成别的脂酸。
思 考 题
1．为什么只有肝脏能生成酮体，这种现象对人体有何好处？
教学课题
脂类代谢(续)
课型
理论课
对象
2001级本科
教学目的
1．掌握：甘油磷脂的结构通式、分类、合成原料，胆固醇的合成部位、原料及生物转化，血浆脂蛋白的分类、组成特点、功能。
2．熟悉：甘油磷脂合成的基本过程，甘油磷脂的降解，载脂蛋白的种类，功能。血浆脂蛋白代谢异常。脂肪代谢调节
3.了解：血浆脂蛋白的代谢
教学重点
1．甘油磷脂的结构通式，脂肪代谢调控
2．血浆脂蛋白的分类、组成特点、功能。
教学难点
1．血浆脂蛋白的分类、组成特点、功能
2．脂肪代谢调控?
教学方法
讲授式＋启发式＋讨论式
课时安排
20分钟
30分钟
45分钟
教学步骤、内容（详细内容见课件）
一、甘油磷脂代谢
1．甘油磷脂
2．甘油磷脂的结构通式。
3．甘油磷脂的分类、合成原料
4．甘油磷脂的合成基本过程及甘油磷脂的降解。
二、脂肪代谢调控
1．脂肪组织中的调控
2．肌肉组织中的调控
3．肝脏中的调控三、血脂
1．血脂概况
2．血浆脂蛋白的分类、来源。
3．血浆脂蛋白的组成特点。
4．血浆脂蛋白的功能(列表归纳)
5.载脂蛋白(结构特点、功能)
6．血浆脂蛋白代谢(简单介绍)
7．血浆脂蛋白代谢异常：高脂蛋白血症和遗传性缺陷。?
小 结
(5分钟)
1．这一次课主要是介绍类脂的代谢，包括甘油磷脂、脂肪代谢调控、血浆脂蛋白等的代谢。重点在于掌握一些基本知识
思 考 题
血浆脂蛋白代谢异常会引起哪些临床疾病。
教学课题
第七章 含氮小分子代谢
课型
理论课
对象
2001级本科
教学目的
1．掌握：氨基酸的几种脱氨基方式。
2．熟悉：蛋白质的营养作用、蛋白质的消化、吸收。
教学重点
1．氮平衡、蛋白质的营养价值。
2．氨基酸的吸收。
3.氨基酸的三种脱氨基方式
教学难点
1．蛋白质的消化。
2．氨基酸的吸收。
教学方法
讲授式＋启发式＋讨论式＋
课时安排
20分钟
20分钟
55分钟
教学步骤、内容（详细内容见课件）
一、蛋白质的营养作用
1．氨基酸代谢概况
2．氨基酸的生理作用。
3．蛋白质的营养作用：蛋白质营养的重要性、氮平衡、蛋白质的生理需要量。蛋白质的营养价值。
4．营养必需氨基酸：赖色苯蛋（组） 苏亮异缬（精）
二、蛋白质的消化、吸收
1．蛋白质的消化：在胃中、小肠中的消化。
2．氨基酸的吸收：氨基酸吸收载体、γ-谷氨酰基循环、肽的吸收。
三、氨基酸的一般代谢。
1．氨基酸代谢库。
2．氨基酸的脱氨基方式：转氨基、氧化脱氨基、联合脱氨基、嘌呤核苷酸循环。
小 结
(5分钟)
本章所讲述的氨基酸代谢实质上就是蛋白质代谢，因为蛋白质的基本单位就是氨基酸。而氨基酸的代谢主要是讲述其分解代谢。氨基酸分解代谢的关键就是把其具有的特殊基团—氨基去除。
思 考 题
1．蛋白质的营养互补作用对我们日常生活有什么启示。
2．氨基酸脱氨基方式为什么是以联合脱氨基方式为主。
教学课题
氨基酸代谢(续)
课型
理论课
对象
2001级本科
教学目的
1．掌握：α-酮酸的代谢去向、氨的来源、转运和代谢去路。
2．熟悉：高氨血症和氨中毒。
3.了解：尿素合成的调节。
教学重点
1．α-酮酸的代谢去向
2．氨的来源、转运和代谢去路。
教学难点
1．氨的转运。
2．尿素的合成。
3.尿素合成的调节。
教学方法
讲授式＋启发式＋讨论式＋
课时安排
20分钟
20分钟
20分钟
35分钟
教学步骤、内容（详细内容见课件）
一、氨基酸的转化
1．α-酮酸的代谢
2．经氨基化生成非必需氨基酸
3．转变成糖及脂类
4．氧化供能。
二、氨的来源
1．氨基酸及胺分解产氨。
2．肠道吸收的氨。
3．肾小管分泌氨。
三、氨的转运。
1．丙氨酸-葡萄糖循环。
2．谷氨酰胺的运氨作用。
四、尿素的生成。
1．尿素循环过程(在线粒体和胞液中进行)。
2．尿素合成的调节。
3．高血氨症和氨中毒。
小 结
(5分钟)
1．氨基酸脱氨基后生成的α-酮酸有三个代谢去向。
2.氨基酸脱下的氨是有毒物质，故必须进行解毒，而解氨毒的最主要方式就是把氨运到肝脏合成尿素。
思 考 题
1．氨基酸脱下的氨除了转变成尿素外，还可以转变成什么以解氨毒。
2．用生化理论来解释肝昏迷。
教学课题
氨基酸代谢(续)
课型
理论课
对象
2001级本科
教学目的
1．掌握：常见的氨基酸脱羧基后的生成物、一碳单位的代谢。
2．熟悉：含硫氨基酸的代谢。
3.了解：支链氨基酸的代谢。
教学重点
1．氨基酸的脱羧基作用。
2．一碳单位的代谢。
教学难点
1．常见的氨基酸脱羧基后的生成物的生理作用。
2．一碳单位的代谢。
教学方法
讲授式＋启发式＋讨论式
课时安排
２０分钟
3 0分钟
3 0分钟
1 7分钟
教学步骤、内容（详细内容见课件）
一、氨基酸的脱羧作用
1．氨基酸的脱羧基作用
2．γ-氨基丁酸的生成和功能。
3．牛磺酸的生成和功能。
4．组胺的生成和功能。
5.5-羟色胺的生成和功能。
6.多胺的生成和功能。
二、一碳单位的代谢
1．一碳单位的概念。
2．一碳单位的生成和代谢辅酶
3．一碳单位的相互转变和生理功用。
三、含硫氨基酸的代谢。
1．甲硫氨酸的代谢。
2．半胱氨酸和胱氨酸的代谢。
四、芳香族氨基酸和支链氨基酸的代谢
1．苯丙酮酸和酪氨酸的代谢。
2．色氨酸的代谢。
3．支链氨基酸的代谢。
小 结
(3分钟)
1．氨基酸的分解代谢过程中除了脱氨基以外，有时还可以脱羧基而生成各种活性物质。
2.一碳单位是某些氨基酸在分解代谢过程中产生的有机基团，它具有特殊的生理功能。
思 考 题
以谷氨酸为原料异生成糖的代谢途径如何？
教学课题
第七章 含氮小分子的代谢第六节 核苷酸的合成代谢
课型
理论课
对象
2001级本科
教学目的
1．掌握：两种核苷酸的从头合成途径、核苷酸的分解产物。
2．熟悉：核苷酸的一般分解代谢概况、核苷酸的生理功能。
3.了解：核苷酸的具体合成过程、核苷酸的抗代谢物。
教学重点
1．两种核苷酸的从头合成途径。
2,核苷酸的分解产物。
教学难点
核苷酸的合成过程?
教学方法
讲授式＋启发式＋讨论式
课时安排
20分钟
40分钟
35分钟
教学步骤、内容（详细内容见课件）
1．核苷酸代谢概况
2．核苷酸的一般水解过程。
3．核苷酸的生理功能。
二、嘌呤核苷酸代谢
1．嘌呤核苷酸合成代谢：从头合成的原料、特点。补救合成的概念。
2．脱氧核糖核苷酸的生成、嘌呤核苷酸的抗代谢物。
3．嘌呤核苷酸的分解代谢。
三、嘧啶核苷酸代谢
1．嘧啶核苷酸的合成代谢：从头合成的原料、特点
2．嘧啶核苷酸的补救合成、嘧啶核苷酸的抗代谢物
3．嘧啶核苷酸的分解代谢：分解代谢终产物?
小 结
(5分钟)
1．核苷酸代谢实质上也是一种含氮化合物代谢，本章书主要是讲述它的从头合成代谢，着重掌握原料及合成特点。
2．核苷酸的抗代谢物很多情况下可以作为抗菌药和抗癌药。
思 考 题
嘌呤核苷酸和嘧啶核苷酸在合成和分解过程中各有什么不同？
教学课题
第八节 物质代谢的联系与调节
课型
理论课
对象
2001级本科
教学目的
1．掌握：物质代谢的相互联系。
2．熟悉：物质代谢的特点。
3.了解：组织、器官的代谢特点及联系。
教学重点
1．物质在能量代谢上的相互联系。
2.糖、脂和蛋白质代谢之间的相互联系。
教学难点
1．糖代谢与脂代谢的相互联系。
2．糖代谢与氨基酸代谢的相互联系。
3.脂类代谢与氨基酸代谢的相互联系。
教学方法
讲授式＋启发式＋讨论式＋
课时安排
30分钟
40分钟
25分钟
教学步骤、内容（详细内容见课件）
一、物质代谢的基本概况
1．物质代谢的特点
2．整体性。
3．代谢可调节。
4．各组织、器官的物质代谢各具特色。
5．各种代谢均具有各自共同的代谢池。
二、物质代谢的相互联系
1．在能量代谢上的相互联系。
2．糖、脂和含氮化合物代谢之间的相互联系。
3．糖代谢与脂代谢的相互联系。
2)糖代谢与氨基酸代谢的相互联系。
3)脂类代谢与氨基酸代谢的相互联系。
4)核酸与氨基酸代谢的相互关系。
三、组织、器官的代谢特点及联系
1．肝脏的代谢特点
2．心脏的代谢特点
3．脑的代谢特点
4．肌肉组织的代谢特点
5.红细胞的代谢特点
6．脂肪组织的代谢特点
7．肾的代谢特点
小 结
(5分钟)
三大物质代谢既相互独立又相互联系，?
思 考 题
能否举一例说明三大物质之间的相互联系(转变)。
教学课题
第八章? 核酸的化学结构第一节核酸的化学组成与结构第二节核酸的一级结构第三节 DNA的空间结构与功能
课型
生化理论课
对象
2001级本科
教学目的
1．掌握：两大类核酸的组成特点，核苷酸的组成成分的结构特点、符号及连接方式，DNA一级结构、二级结构的概念，DNA双螺旋结构要点。
2.了解：DNA结构的多样性。
教学重点
1．碱基种类符号；核苷、核苷酸、多核苷酸的概念；磷酸二酯键；
2．核酸的一级结构的概念及其重要性；
3．DNA双螺旋结构
教学难点
1．碱基的化学结构
2.核苷酸的连接方式
教学方法
启发式＋讨论式
课时安排
35分钟
20分钟
40分钟?
教学步骤、内容（详细内容见课件）
1．核酸的化学组成
2．核酸的水解产物
3．核苷酸的连接——磷酸二酯键。
4．多核苷酸链的组成、特征。
1、核酸的一级结构?
二、DNA的空间结构与功能
1．DNA双螺旋结构结构要点。
2,各种DNA结构。
mRNA的结构
tRNA的结构
rRNA的结构
小 结
(5分钟)
1．核酸的化学组成。
2.一级结构的概念
3.DNA双螺旋结构要点
思 考 题
1．多肽链与多核苷酸链对比。
2,DNA双螺旋结构要点。
教学课题
2.RNA的结构与功能
3.DNA的理化性质及其应用
课型
生化理论课
对象
2001级本科
教学目的
1．掌握：动物细胞内RNA的主要种类及mRNA、tRNA、rRNA的功能；核酸变性及分子杂交的概念。
2.熟悉：核酸一般的理化性质；核酸酶。
教学重点
1．核酸的变性与复性。
2.RNA结构与功能。
教学难点
Tm及其影响因素。
教学方法
启发式
课时安排
35分钟
40分钟
20分钟?
教学步骤、内容（详细内容见课件）
1.RNA的结构与功能。
2.mRNA的结构与功能。
3.tRNA的结构与功能。
4.rRNA的结构与功能。
1、其它小分子RNA?
二、DNA的理化性质及其应用
1．核酸的一般理化性质
2．DNA的变性与复性。
3．DNA复性与分子杂交。
三、核酸酶?
1,核酸酶的种类
2,核酸酶的作用特点
小 结
(5分钟)
1．mRNA、tRNA、rRNA的结构特征及功能
2,DNA的变性与复性的原理及其应用
思 考 题
1．核酸分子杂交的基本原理。
2,mRNA、tRNA、rRNA的结构特点及功能。
教学课题
第九章? 核酸的生物学功能
课型
理论课
对象
2001级本科
教学目的
1．掌握?半保留复制等概念，DNA复制系统的组成（底物、聚合酶、模板、引物、其他酶和蛋白质因子）
2．熟悉? 复制过程，复制中各种成分的功能，大肠杆菌DNA聚合酶的不同种类及功能特点；复制保真性的机理；复制时模板链及新链延伸方向；引物酶及引物；端粒及端粒酶
3.了解?半保留复制的实验依据；
教学重点
1,DNA半保留复制的机制及其生物学意义
2．复制系统的组成及各成分的作用，尤其是DNA聚合酶种类及功能特点
教学难点
1．同位素实验在DNA半保留复制机制研究中的应用
2．各种酶的功能区别
3,复制的起始过程，双向复制的说明，复制保真性的说明
教学方法
讲授式＋启发式＋问题式
课时安排
20分钟
30分钟
25分钟
20分钟
教学步骤、内容（详细内容见课件）
一、DNA的复制
1．问题：亲代的遗传物质如何传递至子代？如何表达其遗传特性？
2分子生物学研究的一些新进展，如RNA新功能的发现，RNA与DNA的关系
3.DNA生物合成的方式（复制，反转录），主要介绍半保留复制的概念、实验依据、意义二、介绍DNA复制的酶学
1．DNA复制系统的组成，各酶的功能，尤其是DNA聚合酶种类，引物酶，引物的功能
2．DNA复制保真性的机理，结合DNA聚合酶的特点，模板依赖性，碱基互补规律进行说明
3．参与DNA复制的其它蛋白质因子及其功能比较三、介绍DNA复制的过程
1．复制的起始，包括解链，引物形成
2．复制的延伸，前导链，后随链的生成，复制的半不连续性及岡崎片段
3．复制的终止，原核生物与真核生物的区别，岡崎片段的连接
4．端粒及端粒酶，端粒长度变化，端粒酶激活与肿瘤
小 结
(5分钟)
1．DNA复制的特点：半保留，半不连续，双向复制，需要引物
2．DNA复制保真性的机理
3.原核生物DNA聚合酶与真核生物DNA聚合酶的区别
思 考 题
1．遗传信息是如何传递给子代的？遗传信息传递中断或出错时会产生什么样的后果？
2．DNA复制需要哪些成分参与？各有何作用？参与DNA复的酶是如何顺序发挥作用的？
3.比较原核与真核DNA聚合酶，连接酶，引物酶，拓朴酶，端粒酶（模板，底物，产物）
教学课题
DNA损伤与修复 逆转录现象和逆转录酶
RNA的生物合成（转录）
课型
理论课
对象
2001级本科
教学目的
1．掌握 逆转录酶及逆转录的概念；转录的模板、RNA聚合酶 基因、基因表达、分子生物学中心法则及其补充、
2．熟悉 DNA突变，损伤的概念，突变的类型；熟悉大肠杆菌RNA聚合酶的组成及亚基功能
3.了解 突变后果，引发突变的因素，DNA损伤的主要修复途径
教学重点
1．逆转录及逆转录酶，逆转录对遗传信息流向补充的意义
2.RNA的不对称转录，RNA聚合酶基因、基因表达、分子生物学中心法则及其补充、
教学难点
1．逆转录与转录、复制的区别
2．突变类型及突变后的修复，尤其是重组修复及SOS修复
3．RNA不对称转录的说明
教学方法
讲授式＋启发式＋问题式
课时安排
35分钟
15分钟
15分钟
30分钟
教学步骤、内容（详细内容见课件）
1．DNA损伤（突变）与修复
2．突变的意义，要求熟悉突变的概念，了解突变的后果（积极、有害、多态）
3．引发突变的因素，介绍引发突变的可能因素，在临床中的意义及预防
4．突变分子改变的类型，包括错配、缺失、插入、框移、重排
5．DNA损伤的四种修复类型二、逆转录现象和逆转录酶
1．简介逆转录的现象，要求学生掌握逆转录概念
2．逆转录酶与逆转录病毒
3．小结DNA生物合成的两种方式?
三、RNA的生物合成（转录）
1．转录的基本概念
2．转录与复制的比较?
四、转录的模板和酶
1．转录的模板及转录的延伸方向，转录的碱基配对规律
2．转录的特点——不对称转录的说明，模板链，编码链
3．RNA聚合酶，分别介绍大肠杆菌RNA聚合酶及真核生物的RNA聚合酶的种类及功能特点
4．RNA聚合酶如何辨识转录的起点并与之结合——转录起始部位的序列特征
小? 结
(5分钟)
1．复制、转录、逆转录的比较
2．强调RNA聚合酶与DNA聚合酶、逆转录酶的区别?
思 考 题
1．如果有一段已知的DNA序列，并作为模板进行转录，如何确定其转录产物的碱基序列及其方向？
2．为什么转录的特征是不对称转录，有何生物学意义？
3．RNA聚合酶如何能识别转录的起点并与之结合？
教学课题
第二节? RNA的生物合成（转录）
第三节 催化活性RNA的发现?
课型
理论课
对象
2001级本科
教学目的
1．掌握? 转录全过程概况，真核生物转录后修饰特点
2．熟悉?转录起始复合物是如何形成的，转录加工的一般方式
3.了解? 转录因子的作用，其它元件在转录起始过程中的作用
教学重点
1．转录起始，转录延长的化学反应，原核转录终止的两种方式
2．真核生物转录后的加工，重点介绍mRNA转录后的加工特点?
教学难点
1．转录的起始及终止，终止的方式
2．真核生物的断裂基因，内含子，外显子；内含子剪接的方式?
教学方法
讲授式＋启发式＋问题式
课时安排
35分钟
15分钟
15分钟
30分钟
教学步骤、内容（详细内容见课件）
一、转录的过程
1．转录起始，介绍原核、真核生物转录起始过程，几种参与转录的元件
2．转录的延长，新链延伸方向
3．转录的终止，原核生物转录终止的两种不同方式，真核生物转录终止方式二、真核生物转录后的修饰(一)真核生物mRNA转录后加工
1．真核生物mRNA的转录后首尾的修饰
2．真核生物mRNA的转录后剪接方式
3．真核生物mRNA转录后内含子剪接的其它方式及功能。
三、真核生物转录后的修饰(二)真核生物tRNA转录后加工。
1．剪接修饰
2．稀有碱基的生成：甲基化，还原反应，核苷内的转位反应，脱氨反应。
3．加上CCA-OH的3ˊ末端四、真核生物转录后的修饰(三)真核生物rRNA转录后加工
1．rRNA基因特征：属丰富族基因。
2．rRNA基因转录后剪接方式——45S 剪接为：18SrRNA,28SrRNA，5.8SrRNA。
3．四膜虫为例，核酶的发现，生物学意义，现已知核酶的结构特征。
小 结
(5分钟)
1．转录过程：起始，延伸，终止，与复制过程的比较
2．真核生物转录后加工的主要特征
3.核酶及其特征，与酶的比较
思 考 题
1．为什么真核生物基因转录后要进行加工修饰？
2．真核生物基因转录后包括哪些主要方式？
3.核酶与酶有哪些异同？
教学课题
第四节? 蛋白质的生物合成（翻译）
课型
理论课
对象
2001级本科
教学目的
1.掌握 翻译、遗传密码、核糖体循环的概念，mRNA，核蛋白体,tRNA在翻译中的作用
2．熟悉? 氨基酰-tRNA合成酶，保证翻译准确的两大环节，蛋白质生物合成过程
3.了解? 原核生物翻译起始概况，合成终止概况，能量消耗
教学重点
1．参与蛋白质生物合成的体系组成，主要是各种RNA的功能
2．密码子的特点，碱基插入后的读码框移
3.保证翻译准确的关键所在
教学难点
1．密码子与反密码的识别结合，注意方向问题
2．翻译的起始，真核与原核的区别，各种起始因子的作用及相互协调
3,核蛋白体循环
教学方法
讲授式＋启发式＋问题式
课时安排
50分钟
47分钟
教学步骤、内容（详细内容见课件）
一、参与蛋白质生物合成的物质 （10分钟）
1．mRNA的作用，遗传密码（密码子）及其特点 （15分钟）
2．rRNA的种类及核蛋白体的组成与结构、功能 （15分钟）
3．tRNA的功能，氨基酰-tRNA合成酶的双重识别作用（10分钟）
二、蛋白质的生物合成过程
1．翻译的起始，原核生物的翻译起始，真核生物翻译的起始，起始因子（20分钟）
2．肽链的延长——核蛋白体循环，包括进位，转肽，移位 （20分钟）
3．肽链合成的终止（5分钟）
小 结
(5分钟)
1．蛋白质生物合成是基因表达的终末阶段，说明基因表达的两个阶段
2．蛋白质生物合成体系组成
3.翻译过程概况
思 考 题
1．基因表达分哪两个阶段？为何DNA上的遗传信息要表达为蛋白质？
2．蛋白质生物合成体系有哪些成分？各有何作用？
3.保证翻译准确的重要因素有哪些？
教学课题
第四节? 蛋白质的生物合成（翻译）
翻译后加工 蛋白质生物合成的干扰和抑制第十四章? 基因表达调控第一节? 基因表达调控基本概念与原理
课型
理论课
对象
2001级本科
教学目的
1．掌握? （翻译）翻译后加工概念；（调控）基因表达、基因组、管家基因等的概念，乳糖操纵子的调控机理
2．熟悉? （翻译）蛋白质高级结构、一级结构修饰的方式；（调控）已知基因表达的方式，基因表达基本控制点，参与调控的元件
3.了解?（翻译）蛋白质合成后的去向，透过膜性结构的条件，几种抗生素对翻译的抑制作用；（调控）基因表达时空特性，基因表达调控的生物学意义，基因表达调控基本原理
教学重点
1.（翻译）蛋白质生物合成的干扰和抑制——与药理、临床的关系
2.（调控）有关基因表达的一些基本概念，基本控制点，强调转录调节
3.（调控）参与调节的基本要素（转录水平）
教学难点
1.（翻译）蛋白质合成后的靶向输送
2.（调控）基因表达的多级调控，原核生物与真核生物转录水平调控的区别，乳糖操纵子的调控机理，σ因子与操纵子模型
教学方法
讲授式＋启发式＋问题式
课时安排
30分钟
20分钟
20分钟
27分钟
教学步骤、内容（详细内容见课件）
一、蛋白质翻译后加工的几种方式
1．高级结构的修饰
2．一级结构的修饰
3．蛋白质的到位二、蛋白质生物合成的干扰和抑制
1．抗生素：四环素，氯霉素，链霉素等
2．干扰蛋白质生物合成的生物活性物质三、基因表达调控基本概念与原理
1．基因表达的概念
2．基因表达的时间性及空间性
3．基因表达的方式：组成性表达、诱导和阻遏表达
4．基因表达调控的生物学意义
5．基因表达调控的基本原理
小 结
(3分钟)
1．翻译后加工的几种方式（高级、一级修饰，靶向输送）
2．干扰蛋白质生物合成的几种抗生素，干扰素
3.基因表达多级调控、转录调节基本要素
思 考 题
1．四环素等抗生素是如何发挥抗菌作用的？干扰素为何能抗病毒？
2．参与基因转录水平调控的基本要素有哪些？基因表达为何存在多级调控？
教学课题
第八节 分子生物学技术第一节? 自然界的基因转移和重组第二节? 重组DNA技术
课型
理论课
对象
2001级本科
教学目的
1．掌握? 基因重组、DNA克隆、基因工程、目的基因、基因载体的概念
2．熟悉? 工具酶，特别是限制性核酸内切酶及其特点，DNA克隆的一般步骤
3.了解? 基因重组的几种方式，重组DNA技术在医学研究方面的应用及意义
教学重点
1．重组DNA技术的要素，一般过程，阳性克隆的筛选方法及原理?
教学难点
1．自然界基因转移和重组的方式，转化与转导的区别
2．限制性内切酶的应用
3.阳性克隆的筛选方法及原理
教学方法
讲授式＋启发式＋问题式
课时安排
30分钟
30分钟
37分钟
教学步骤、内容（详细内容见课件）
一、自然界的基因转移和重组
1．接合作用 （5分钟）
2．转化及转导作用，以无毒型肺炎双球菌转变为有毒型、λ噬菌体为例（15分钟）
3．转座 （5分钟）
4．基因重组 （5分钟）?
二、重组DNA技术
1．重组DNA技术相关概念
DNA克隆 （5分钟）
工具酶 （10分钟）
目的基因 （5分钟）
基因载体 （10分钟）
2．重组DNA技术基本原理目的基因的获取 （10分钟）
克隆载体的选择 （5分钟）
外源基因与克隆载体的连接 （17分钟）
重组DNA导入受体菌 （5分钟）
小 结
(3分钟)
1．自然界的基因重组现象
2．重组DNA技术要素：目的基因，载体，工具酶，宿主细胞
3．注意区别自然界的基因重组现象与重组DNA技术
思 考 题
1．为什么自然界中存在基因重组现象？
2．如何设计一特定目的基因克隆方案？
教学课题
第十五章? 基因重组与基因工程第二节? 重组DNA技术（续） 一节第十六章? 细胞信息传递 一节
课型
理论课
对象
2001级本科
教学目的
1．掌握? （基因重组）见上两节课；（细胞信息）受体，信息分子，第二信使的概念
2．熟悉? 受体与配体作用的特点，信息传递进入细胞内的两种方式，细胞膜受体介导的5条信息传递途径的大致过程
3.了解? 受体活性的调节作用，细胞内受体介导的信息传递途径，信息传递异常与疾病的关系
教学重点
1．信息分子、受体概念及特点
2．信息分子进入细胞的两种传递方式
教学难点
1．（基因重组）阳性克隆的筛选方法及原理
2．（细胞信息）信息分子进入细胞的方式?
教学方法
讲授式＋启发式＋问题式
课时安排
35分钟
15分钟
15分钟
32分钟
教学步骤、内容（详细内容见课件）
一、重组DNA技术（续）
1．重组体的筛选
2．克隆基因的表达二、重组DNA技术与医学的关系
1．疾病基因的发现
2．发展生物制药
3．DNA诊断
4．基因治疗
5．遗传病的预防?
三、信息物质
1．细胞间信息物质
2．细胞内信息物质四、受体
1．受体的分类、一般结构及功能
2．受体作用的特点
3．受体活性的调节
小 结
(3分钟)
1．重组DNA克隆筛选应注意的问题
2．信息分子种类，受体的分布，膜受体、胞内受体的主要结构特征
3.受体与配体作用的特点
思 考 题
1．为什么要对DNA克隆进行筛选？除上述方法外，你有无更好的高招？
2．细胞间信息传递过程中，信息分子更重要或受体更重要？
教学课题
第十六章? 细胞信息传递 （续）
第三节? 信息的传递途径第五节 信息传递途径的交互联系第五节? 信息传递与疾病
课型
理论课
对象
2001级本科
教学目的
1．掌握? 受体，信息分子，第二信使的概念
2．熟悉? 受体与配体作用的特点，信息传递进入细胞内的两种方式，细胞膜受体介导的5条信息传递途径的大致过程
3.了解? 受体活性的调节作用，细胞内受体介导的信息传递途径，信息传递异常与疾病的关系
教学重点
1．信息分子、受体概念及特点
2．信息分子进入细胞的两种传递方式
教学难点
1,信息分子进入细胞的方式
2．膜受体介导的信息传递通路
教学方法
讲授式＋启发式＋问题式
课时安排
70分钟
15分钟
6分钟
6分钟
教学步骤、内容（详细内容见课件）
一、信息的传递途径（膜受体介导的信息传递）
1.cAMP-蛋白激酶途径 （20分钟）
2.Ca2+-依赖性蛋白激酶途径 （20分钟）
3.cGMP-蛋白激酶途径 （10分钟）
4．酪氨酸蛋白激酶途径 （15分钟）
5．核因子κB途径 （5分钟）
二、信息的传递途径（胞内受体介导的信息传递）
1.类固醇激素为信息分子的传导
2.甲状腺素为信息分子的传导?
三、信息传递途径的交互联系?
四、信息传递与疾病
小 结
(3分钟)
1.参与膜受体介导的信息传递途径的各种成分
2.比较膜受体介导与胞内受体介导的信息传递过程及功能的差别?
思 考 题
1.你能以肾上腺素调节糖代谢为例，说明膜受体介导的信息传递的顺序吗？
2.请说明胞内不同的第二信使是如何生成的？
