有机化学：第二十章蛋白质和核酸CAI

是一类含氮的高分子化合物，是一类生物高分子。是生命的基础，是构成细胞的主要物质。
蛋白质 是功能分子，既充当生物体的构架材料，又为生命执行各种特殊使命。
有机体内起催化作用的各种酶是蛋白质，调节代谢的激素大多数是蛋白质或其衍生物，免疫作用的抗体是蛋白质。
◆
呼吸作用中运输 O2和 CO2的是血红蛋白。◆
肌肉的收缩，消化道的蠕动，起保护作用的皮肤、毛发等都是从蛋白质的特有造型性质中产生出来的。
如：
◆
蛋白质蛋白质的基本结构单元是氨基酸，不论哪一类蛋白质水解都生成?-氨基酸的混合物。
蛋白质?- 氨基酸（约 20多种）H+,OH- 或酶从化学上看，蛋白质是氨基酸的高聚物；氨基酸是构成蛋白质的基石。因此要讨论蛋白质的结构和性质，首先要了解?-氨基酸。
氨基酸 —— 分子中含有氨基和羧基的化合物。
如,R-CH-CH2-COOH R-CH-COOH
NH2 NH2
αβ α
§ 20— 1 氨基酸
β -氨基酸?-氨基酸
-氨基酸 可分为中性 氨基酸碱性 氨基酸酸性 氮基酸甘氨酸氨基乙酸
Gly
丙氨酸
-氨基丙酸
Ala
酪氨酸
-氨基 -3-对羟基苯基丙酸
Tyr
俗名：
系统命名：
缩写符号：
中性氨基酸 在分子中 -NH2与 -COOH 数目相同。
NH2 NH2
如,CH2-COOH CH3CHCOOH HO- -CH2CHCOOH
NH2
一、氨基酸的结构、命名和分类碱性氨基酸 —— 在分子中 -NH2的数目多于 -COOH的数目。
酸性氨基酸 —— 在分子中 -COOH数目多于 -NH2数目。
在?-氨基酸的命名中，习惯上多数以俗名来命名，而组成蛋白质的?-氨基酸仅二十多种，见表 20— 1。
俗 名,赖氨酸系统命名,2,6-二氨基己酸缩写符号,Lys
H2N-CH2CH2CH2CH2CH-COOH
NH2
HOOC-CH2CH2CH-COOH
NH2
俗 名,谷氨酸系统命名,2-氨基戊二酸缩写符号,Glu
蛋白质中的—
氨基酸续上表除甘氨酸外,?-氨基酸都是手性的，有旋光性，它们的构型取决于?-碳原子。氨基酸的构型是与乳酸相比而确定的。
例如：与 L-乳酸相应的 L-丙氨酸的构型是：
L-丙氨酸 L-氨基酸氨基酸的构型习惯于用 D,L 标记法一般天然产的氨基酸都为 L型的，如果用 R/S 法标记，那么天然氨基酸大多属于 S-构型。但也有 R-构型的，如 L-半胱氨酸为 R-构型。
L-乳酸
COOH
H2N H
CH3
COOH
HHO
CH3
COOH
H2N H
R
1,两性与等电点
（ 1）两性
-氨基酸含有一个酸性的羧基（ -COOH）,也含有一个碱性的氨基（ -NH2）,故它遇到酸或碱都能生成盐。
-氨基酸分子内这两个基团也可以生成盐（称 内盐 ）。
二、化学性质
R-CH-COOH + HCl R-CH-COOH
NH2 NH3Cl+ -
R-CH-COOH + NaOH R-CH-COO Na + H2O
NH2 NH2
+-
NH2 NH3
R-CH-COOH R-CH-COO
+
-
内盐 （亦称为偶极离子）
这些都是由偶极离子结构所导致的特性。氨基酸的红外光谱上，没有典型的 COOH伸展吸收峰（ 1725~1700cm-1）,
而只有 COO - 负离子的伸展吸收峰（ 1650~1545cm-1 ）。
氨基酸的某些物理性质和光谱性质表明，氨基酸主要是以内盐的形式存在的。分子中没有游离的 -NH2 或 -COOH。
氨基酸一般在 200℃ 以下不溶化，具有较高的熔点
（实际上是分解点）。氨基酸可溶于水，而不溶于苯、醚等非极性有机溶剂。
例如：
（ 2）等电点氨基酸在纯水溶液中可形成如下的平衡：
等电点由于氨基酸的酸性基团 -NH3和碱性基团 -COO-的相对强度不完全相同。即 -NH3给质子能力大于 -COO-接受质子的能力。
所以在平衡体系中，负离子数目 （ II） 多于正离子 （ III）,使氨基酸带有一定数量的净负电荷 （ II）,其溶液略显酸性
（ pH值略小于 7） 。
+
+
正离子 （ III） 两性离子 （ I） 负离子 （ II）
NH2
R-CH-COOH
H2O
H2O +NH
3
R-CH-COO-
NH3
OH + R-CH-COOH
+
-
NH2
R-CH-COO + H3O- +
如果在氨基酸水溶液的平衡体系中外加酸，则可抑制负离子 （ II） 的生成，而使正离子 （ III） 数量增加，平衡向左移动。当加入适量的酸时，可以使 （ II） 和 （ III） 的数量相等，氨基酸的净电荷等于零。将此溶液置于电场中，
氨基酸向阳极移动的速度和向阴极移动的速度相等。该溶液的 pH值则称为氨基酸的 等电点 。 （简写 PI）
氨基酸等电点包含两层意思：
① 说明在等电点时，氨基酸本身处于电中性状态（即溶液中正、负离子浓度相等）。
② 说明氨基酸是电中性时的 pH值。
氨基酸等电点的两点说明：
① 不同的氨基酸有不同的等电点。所以可以通过测定氨基酸的等电点来鉴别氨基酸。
② 等电点是每一种氨基酸的特定常数。在等电点时，以两性离子形式存在的氨基酸浓度最大（在水溶液中），氨基酸的溶解度最小。
中性 氨基酸的等电点 pH=5.0~6.3之间。◆
碱性 氨基酸的等电点 pH=7.6~10.8之间。◆
酸性 氨基酸的等电点 pH=2.8~3.2之间。◆
2,氨基与羧基的反应。
羧基具有酸的一般性质，可以成酰卤、酯等反应。
氨基也有氨的性质，如可以进行酰化、烷基化等。
此法常用来保护氨基。也可用苄氧甲酰氯作酰化剂。
酰基化反应：
R— C— Cl + H NHCHCOOH
O R’
R— C— NHCHCOOH + HCl
O R ’
R
-HCl CH
2-O-C-NHCHCOOH
O
CH2O-C-Cl + NH2-CH-COOH
O R
烃基化反应：
如果要引入芳基，则可与 2,4— 二硝基氟苯进行烃基化
3.与亚硝酸反应：
R-X + HNH-CH-COOH R-NH-CH-COOH + HX
R’ R’
N-烃基氨基酸
NO2- -F
NO2
NO2- -
NO2
+ H2N-CH-COOH
R
-HF NH-CH-COOH
R
RNH2+HNO2 ROH + N2 + H2O
R-CH-COOH+HNO2 R-CH-COOH + N2 + H2O
NH2 OH
4,与茚三酮反应茚三酮在水溶液中,
注,N-取代的 α-氨基酸,β-氨基酸,γ-氨基酸 等均不与茚三酮发生 显色 反应。
=O +
O
O
HOH
O
O
OH
OH
茚三酮 水合茚三酮
O
— N=C
NH2
+ R-CH-COOH
O
O
OH
OH2
O
O
水合茚三酮 + CO
2 + RCHO
蓝紫色
OH
凡是有游离氨基的氨基酸都可以和茚三酮发生呈紫色的反应。
O
O
O
O
O
O H
O H
茚 茚三酮 水合茚三酮反应历程：
-CO2
重排
O
O
-CH-N=CHR
氨基茚三酮
H2O
-RCHO
O
O
CH-NH2
-2H2O
O
O
OH
OH+ H2N-CH-COOH
R O
O
= N-CH-COOH
R
O
O
OH
OH
O
O
CH
O
— N=C
O
— N=C
O
OO
OH
蓝紫 色氨基酸不仅是组成蛋白质的结构单元，而且它们本身也是人体生长的重要营养物质，具有特殊的生理作用。因此氨基酸的生产和应用早就得到人们的重视。
游离的氨基酸在自然界很少见，它们主要以聚合体形式（多肽或蛋白质）存在于动、植物中。
1,蛋白质水解
2,微生物发酵法 —— 以糖质原料（如淀粉、果糖、蔗糖）或以石油及其制品（如石蜡、煤油、乙醇、醋酸）为主要碳源，在氮、磷、钾等物质存在下，经过微生物发酵而生成氨基酸。
人毛发 胱氨酸、半胱氨酸水解小麦蛋白（面筋） 谷氨酸（其钠盐为味精）水解三、氨基酸的来源与合成微生物发酵法的原料价廉，在大多数情况下，由于细菌的特异作用，能直接得到 L— 型氨基酸，无需再进行外消旋的拆分。
3,酶法在酶的作用下，可将一定原料转化成 L-氨基酸。
特点,酶的催化选择很强，生产过程简单，产率高，副产品少，周期短，成本低。
—— 得到的氨基酸多是外消旋体，要进 行拆分才能得到光学活性物质。
反 — 丁烯二酸
H
HOOC C=C H
COOH
天门冬氨酸酶
NH4
L— 天门冬氨酸
COOH
H2N H
CH2COOH
+
4,化学合成法
（ 1）由醛酮作原料：
（ 2）由 α-卤代酸氨解,
（ 3）盖瑞尔法：
α-卤代酸酯和邻苯二甲酰亚胺钾反应，再经水解，可制得产率、纯度较高的氨基酸。
NH3 R-CH-CN
NH2
H2O R-CH-COOH
NH2
NH3 R-CH-COOH + HBr
NH2 ~ 60%
H2O
H+
-C-OH
-C-OH
O
O
+ H3N-CH-COOH
R
+
89%
+ C2H5OH
C
C
O
O
NK + Cl-CH-COOC2H5
R
R-CHO + HCN
OH
R-CH-CN
Br2
P
R-CH2-COOH
Br
R-CH-COOH
C
C
O
O
N-CH-COOC2H5
R
97%
（ 4）由丙二酸酯合成：
CH2(COOC2H5)2 BrCH(COOC2H5)2Br2
① C2H5ONa
② RX
C
C
O
O
N-C(COOC2H5)2
R
OH-
H20
H+ R-CH-COOH
NH2
C
C
O
O
N -CH(COOC2H5)2
C
O
NKC
O
中间物
R-X 除为一般的伯卤外，还可以为 ClCH2COOC2H5、
ClCH2CH2SCH3等多种卤代物。中间物也可以与 α,β-不饱和酯（酮）进行麦克尔加成，合成各种结构的氨基酸。
+ C2H5ONa
C
C
O
O
N- CH(COOC2H5)2
C
C
O
O
N- C(COOC2H5)2
_
C6H5CH2CHCOOH（ 64%）
NH2
H3O+
HOOCCH2CHCOOH（ 33%）
NH2
H3O+
CH3SCH2CH2CHCOOH（ 50%）
NH2
H3O+
HOOCCH2CH2CHCOOH（ 75%）
NH2
H3O+CH2=CHCOOC2H5
ClCH2CH2SCH3
ClCH2COOC2H5
ClCH2C6H5
一个氨基酸的羧基与另一分子氨基酸的氨基通过失水反应，
形成一个酰氨键，新生成的化合物称为肽，肽分子中的酰氨键叫肽键。二分子氨基酸失水形成的肽叫二肽，多个分子氨基酸失水形成的肽叫多肽。
定义
§ 20— 2 多 肽由二个氨基酸组成 —— 称二肽由三个氨基酸组成 —— 称三肽由多个氨基酸组成 —— 称多肽蛋白质 多肽?- 氨基酸水解 水解肽分子中的酰胺键称为 肽键 。
肽 —— 指一分子?-氨基酸的 -NH2和另一分子?- 氨基酸的
-COOH之间缩水所生成的酰胺化合物。
肽键
-H2O H
2N-CH-C-NH-CH-C-OH
R R‘O O
二 肽
H2N-CH-C-OH + HNH-CH-C-OH
R R’
OO
氨基酸 I 氨基酸 II
-C-NH-
肽键
O
多肽与蛋白质无严格的界限，一般把分子量大（约一万以上）的多肽称蛋白质。分子量小的叫 多肽 。
从广义来说，多肽也是蛋白质。实际上，有些蛋白质本身就是多肽。
一、多肽的命名和表达方式
H2NCH2COOH + H2N-CHCOOH
CH3
甘氨酰丙氨酸
H2NCH2-C-NH-CHCOOH
CH3
O
丙氨酰甘氨酸
H2NCH-C-NH-CH2COOH
CH3
O
a
b
…………………
……… a
………… …
…
………………………… … …………
…………………………………………………………………
b
胰岛素 —— 为 51肽。
催产素 —— 为 8肽。
如：肌肽 —— （ β-丙氨酰组氨酸）是人体及动物肌肉组织中发现的二肽。
书写时规定：
肽的命名，是从 N-端开始，由左至右依次将每个氨基酸单位写成,某氨酰”,最后一个氨基酸单位的羧基是完整的，写为,某氨酸” 例如：
可以看出：
（二肽） 2个氨基酸 —— 组成肽 —— 有 2种异构体（二种连接方式）
（三肽） 3个氨基酸 —— 组成肽 —— 有 6种异构体
（四肽） 4个氨基酸 —— 组成肽 —— 有 27种异构体
（六肽） 6个氨基酸 —— 组成肽 —— 有 720种异构体谷氨酰半胱氨酰甘氨酸（简称：谷 — 半胱 — 甘）
谷氨酸 半胱氨酸 甘氨酸含有游离 H2N-一端叫 N端 —— 写在左边；
含有游离 -COOH一端叫 C端 —— 写在右边。
O O
H2N— CH— C— NH——— CH—— C— NH— CH2— COOH
CH2-CH2-COOH CH2SH
………………… ………………
…………
………………… ………………
…………
二、多肽结构的测定测定多肽分子中氨基酸顺序的一般步骤：
①彻底水解成 α-氨基酸。
②测定各种氨基酸在多肽组成中的相对数目。
③测定 C-端,N-端是什么氨基酸。
④测定氨基酸的排列顺序。
1、端基分析法如,H2N— A— B— C— D— E— COOH
X— NH— A— B— C— D— E— COOH
X
—— 通过一定的化学方法确定肽链的 N-端或 C-端氨基酸的种类。
端基分析
X— NH— A— COOH + NH2— B— C— D— E— COOH
水解
（ 1） N— 端分析法
a) 2,4-二硝基氟苯法（也叫桑格法）
桑格法的缺点是在水解时，整个肽链都被破坏，所以在肽链上只能进行一次 N-端分析。
NO2- -F
NO2
HF
O O
+ H2N-CH-C-NH-CH-C-NH-肽链 -COOH
R R，
NO2-
NO2
-NH-CH-C-NH-CH-C-NH-肽链 -COOH
OO
R R，
HCl
R
NO2-
NO2
-NH-CH-COOH + H2NCHCOOH + 其它各种氨基酸
R
b) 异硫氰酸苯酯法 (也叫爱德曼降解法 )
苯基硫脲衍生物
C6H5NH-C-NH-CH-C-NH-CH-C-NH— 肽链 — COOH
R
O
R/
OS
R R/
C6H5-N=C=S + HNH-CH-C-NH-CH-C-NH— 肽链 — COOH
O O
异硫氰酸苯酯
C
C
N
CHR
NH
O
S
C6H5 -
咪唑衍生物
+ H2N-CH-C-NH— 肽链 — COOH
O
R/
肽链其余部分
PH=8~9
HCl（ 无水）
有机溶剂爱德曼降解法优点是：肽链的其它部分不受影响，因此它可以反复地进行测定第二，第三,个氨基酸。
（ 2） C— 端分析法羧肽酶法,
羧肽酶是催化 C-端氨基酸水解的特效酶。在羧肽酶作用下，只有靠近游离羧基的那个肽键发生水解，而其它肽键不变。
2、部分水解法部分水解 —— 将多肽用蛋白水解酶进行部分水解为许多小肽，分离后逐个进行端基测定。
C-NH-CH-C-NH-CH-COOH
R
O
R，
O
…
…
H2O
羧肽酶余肽
CNH-CH-C-OH + NH2-CH-COOH……
R
O
R，
C-端氨基酸
~~~~
新的 C-端
O
蛋白水解酶对肽键的水解有催化作用，但每一种蛋白水解酶只能水解一定类型的肽键，对肽键水解有高度的专一性。
赖氨酸精氨酸 （水解羧基上的肽键）
苯丙氨酸酪氨酸 （水解羧基上的肽键）
苯丙氨酸色氨酸酪氨酸
（水解羧基上的肽键）
苯丙氨酸酪氨酸色氨酸
（水解羧基上的肽键）
糜蛋白酶胰蛋白酶胰凝乳蛋白酶胃蛋白酶蛋白水解酶经测定由 8种 α-氨基酸组成（ 丙、
亮,赖、苯丙、脯、丝、酪、缬氨酸 ）
6mol / LHCl
110℃ 水解 48h
例：某多肽糜蛋白酶部分水解八肽三肽 酪氨酸 四肽二肽 二肽二肽 二肽二肽缬 -亮丙 -脯 脯 -苯丙 赖 -丝 丝 -缬进一步水解,37℃,
6天,12mol /L HCl
进一步水解,37℃,
6天,12mol /L HCl
测定方法：
N-端,丙氨酸
C-端,亮氨酸
①完全水解
②端基分析：测得
③分子比,1,1
④用糜蛋白酶进行部分水解三肽排列有二种：
丙 — 脯 — 苯丙 苯丙 — 脯 — 丙因端基分析 N-端为丙氨酸，故三肽顺序应为,丙 — 脯 — 苯丙四肽排列也有二种：
赖 — 丝 — 缬 — 亮 亮 — 缬 — 丝 — 赖因端基分析,C-端为亮氨酸，故四肽顺序应为,赖 — 丝 — 缬 — 亮故八肽的排列顺序为,丙 — 脯 — 苯丙 — 酪 — 赖 — 丝 — 缬 — 亮第一种：
丙 — 脯脯 — 苯丙第二种：
苯丙 — 脯脯 — 丙第一种,赖 — 丝丝 — 缬缬 — 亮第二种,亮 — 缬缬 — 丝丝 — 赖
§ 20— 3 蛋白质一、蛋白质的分类蛋白质的种类繁多，可以从不同的角度，根据它们不同的特征进行分类。
1,按形状分类纤维蛋白质球蛋白分子呈细长形，排列成纤维状，
一般不溶于水。该蛋白是动物组织的主要结构材料。如蚕丝、羊毛、头发、羽毛、指甲、皮肤等。
分子折叠，卷曲成球形，一般能溶于水，该蛋白质主要起着维护和调节的生命过程中的有关功能作用，如：酶、激素、蛋清蛋白等。
2、按化学组成分类单纯蛋白结合蛋白仅由氨基酸单位组成。如白蛋白、
球蛋白、谷蛋白等。
由单纯蛋白质与非蛋白质部分 (称辅基 )结合而成。
根据辅基的不同结合蛋白质又可分为脂蛋白 单纯蛋白质与脂结合糖蛋白 单纯蛋白质与糖类结合磷蛋白 单纯蛋白质与磷酸结合金属蛋白 单纯蛋白质与金属离子结合血红蛋白 单纯蛋白质与血红素结合核蛋白 单纯蛋白质与核酸结合色蛋白 单纯蛋白质与有色化合物结合如血红蛋白是由球蛋白（单纯）
血红素（辅基）
唾液中的粘蛋白，所含的辅基为糖核蛋白所含的辅基为核酸
3、按功能分类蛋白质 就是生命！
二、蛋白质的结构蛋白质的物理、化学性质和生物功能都依赖于它们的结构。
蛋白质的结构相当复杂，通常分为一级结构二级结构三级结构四级结构
（高级结构）统称空间结构激素 起调节作用抗体 起免疫作用（防御细菌入侵）
酶 起催化作用收缩蛋白 主管机体的运动核蛋白 传递遗传信息作用血红蛋白 起输送作用（在血中把氧输送到各部位）
（初级结构）
1、蛋白质的一级结构牛胰岛素的一级结构一级结构 是指蛋白质分子链中各种氨基酸结合的顺序。
胰核糖核酸酶的一级结构
2、蛋白质的二级结构蛋白质中有二种类型的 二级结构
α-螺旋型
β -折叠型
（由肽链之间的氢键所造成）
（由两条肽链或一条肽链内两段肽链之间形成氢键）
H-N C=O H-N
C=O
…
…
δ- δ +
氢键二级结构 是由于肽键之间的氢键造成。在一个肽键的
C=O与另一个肽键的 -NH2之间存在氢键。
中心洞太小
(1～ 1.1nm),
溶剂分子无法进入。
螺旋线间隔约 0.54nm。
每圈有 3.6
个氨基酸单位。
{
β-折叠型反平行
N端
C端
3、蛋白质的三级结构维持三级结构的力来自氨基酸侧链之间的相互作用。
主要包括二硫键氢键正负离子间的静电引力（离子键）
疏水基团间的亲和力（疏水键）
三级结构 实际上蛋白质分子很少以简单的 α-螺旋或 β -折叠型结构存在，而是在二级结构的基础上进一步卷曲折叠，构成具有特定构象的紧凑结构。
肌红蛋白的三级结构
4、蛋白质四级结构其中每条肽链称为一个 亚基 。
维护四级结构的主要是 静电引力 。
蛋白质分子中作为一个整体所含有的不止一肽链。由多条肽链（三级结构）聚合而形成特定构象的分子叫做蛋白质的四级结构。
四级结构
α 1,α2,β1,β2分别代表血红蛋白四条肽链三、蛋白质的性质
1、两性与等电点蛋白质和氨基酸一样，也是两性物质（在肽链中有 C-端的
COOH； N-端的 NH2） 有它们的等电点。
不同蛋白质，其等电点不相同。在等电点时，蛋白质的溶解度最小，因此可以通过调节溶液的 pH值，使蛋白质从溶液中析出，达到分离或提纯的目的。
阳离子
NH3+P
COOH
阴离子
P COO-
NH2
P NH2COOH
两性离子
NH3+P
COO-
等电点
OH-OH-
H+ H+
2、蛋白质的变性当蛋白质受到物理或化学因素影响时，可使蛋白质 二、
三级结构 的结合力遭受破坏，肽链松散，导致蛋白质在理化和生物性质上的改变，这种现象称为蛋白质的变性。
如：
原来结构 一级结构变性后蛋白质在变性初期，分子构象未遭到深度破坏（只破坏了 三级结构,而 二级结构 未变）那么还有可能恢复原来的结构和性质。
可逆变性如果变性过度，就会成为不可逆性，这时二 级结构 也遭受破坏，无法恢复。
不可逆变性引起蛋白质变性的主要因素蛋白质变性后表现为：
☆ 溶解度降低、凝固
☆ 丧失生理活性
3、蛋白质的沉淀蛋白质是高分子化合物，在水溶液中形成的颗粒直径在 1~100nm内，具有胶体性质，所以蛋白质溶液不能通过半透膜。在水溶液中是以胶体形式存在的。
（如酸、碱、丙酮、
酒精、单宁酸、重金属盐等）
加热加压紫外线激烈摇荡或搅拌化学试剂蛋白质分子含有肽键，
-NH2,-COOH,-OH
等，可与水分子形成氢键而形成一种水化膜，故蛋白质在水溶液中不沉淀。
-OH
H-OH
…-
H-OH…
…C -NH
O
H-OH
C -N·H
O
…
NH2
H-OH
…
如果破坏蛋白质在水中溶液中的水化膜，蛋白质就会在水溶液中沉淀。
破坏水化膜的因素有：
（ 1）盐析加入大量的 电解质 如,NaCl、（ NH4)2SO4,Na2SO4
等，蛋白质将会以沉淀析出，这种作用称为盐析。
盐析反应一般是可逆的，即这种沉淀是不变性的。
（ 2）脱水剂酒精、丙酮 等对水的亲和力很大，可以夺取水化膜中的
H2O,故蛋白质的水化膜被破坏，使蛋白质沉淀出来。
（ 3）重金属盐蛋白质可以和 Hg2+,Cu2+,Pb2+,Ag+等重金属离子结合成不溶性蛋白质。 重金属有杀菌的作用，即是由于它能沉淀蛋白质。
Ag+
+NH
3
COO-P P
NH3
COOAg
+
4,显色反应
（ 1）缩二脲反应蛋白质与硫酸铜碱性溶液反应，呈现 紫色,称为缩二脲反应。
蛋白质 紫色络合物
CuSO4
NaOH
（ 2）蛋白黄反应蛋白质 黄色 （芳环上的硝化反应）
浓 HNO3
（ 3）米勒（ Millon） 反应蛋白质 红色或砖红色HgNO3 利用该反应就可以检验蛋白质中有无酪氨酸存在。（ 4）水合茚三酮反应蛋白质与稀的水合茚三酮一起加热呈 蓝色 。该反应主要用于纸上层析。
如果蛋白质中的氨基酸含有芳香环 (如苯丙氨酸、酪氨酸和色氨酸等 )遇到浓 HNO3后产生白色沉淀，加盐时沉淀为黄色。
蛋白黄反应如果蛋白质中的氨基酸含有酚基（如酪氨酸），遇到 HgNO3形成有色化合物。
米勒反应
§ 20— 4 酶新陈代谢过程包含着复杂而有规律的物质与能量的变化。
如：绿色植物 H2O + CO2 太阳光能 合成 糖类物质又如：动物以糖、蛋白质、脂肪作为修补组织和供给能量的原料，
以它们为食物。
完成生长、生殖、
肌肉运动等生命活动。
以及生物新陈代谢中的各种化学反应。 如果在体外大都需要激烈的物理、化学作用和较长的时间才能完成。但生物体内借助酶的催化下，却能在常温、常压下顺利地进行。
酶 是对特定的生物化学反应有催化作用的蛋白质。
（也就是生物体内的催化剂）。
酶,酶是一类在生物体内有催化活性的蛋白质。
辅酶：与酶蛋白松弛地结合的辅助因子称为辅酶。
辅基：与酶蛋白紧密地结合的辅助因子称为辅基。
全酶：酶蛋白与辅助因子结合后形成的复合物称为全酶。
一、酶的分类
1、按结构分为
2、按催化反应类型分由单纯一组蛋白质组成。
由蛋白质部分加非蛋白质部分组成。
称辅酶或辅基单纯酶结合酶能促进底物的氧化还原反应的酶，如细胞色素氧化酶。
①氧化还原酶催化底物分子中的某一基团转移到另一底物上去，如转氨酶。
②转化酶促进一种化合物分裂为两种化合物或由两种化合物合成为一种化合物的反应，如碳酸酐酶。
⑥裂化酶
③水解酶 催化水解反应，如淀粉酶、脂酶、胃蛋白酶。
④合成酶 促进两分子连接起来，如谷氨酰胺合成酶等。
⑤异构酶 促进异构化反应，如磷酸葡萄糖异构酶。
二、酶作为生物催化剂有以下几个特点：
酶的催化专一性和酶的结构特点特别是活性中心的空间结构有密切关系。
酶和底物分子之间有一种特殊的三度空间的配合，这种配合类似于锁和钥匙的关系。酶就象一把钥匙，只能打开一把锁
(特定结构的反应底物 )。锁被打开相当于生物化学反应的完成。
3、立体化学专一性高 可辨别对映体。
如,麦芽糖酶 只能使 α-葡萄糖苷键断裂。
苦杏仁酶 只能使 β -葡萄糖苷键断裂。
如,酵母中的酶 只能使天然 D-型糖（如 D-葡萄糖）发酵。
比一般无机或有机催化剂约高 108~1010倍。1、催化效力高每一种酶只对具有特定空间结构的某种底物起作用。
2、化学选择性高费歇尔酶作用的锁 — 钥匙假说 (1894年 ),
+
酶在酶的催化反应中，先是酶与底物作用生成复合物，接着复合物进行反应而生成产物，并重新放出酶。
酶一般都是在常温常压下,pH值近于 7的条件下起催化作用。
4、反应条件温和
§ 20— 5 核 酸生物所特有的生长和繁殖机能以及遗传与变异的特征，
都是核蛋白起着重要作用。
核酸正如多糖及蛋白质，也是生物高分子（分子量从几十万 ~几百万）。
蛋白质是生物体用以表达各项功能的具体工具。
核酸是生物用来制造蛋白质的模型。
没有核酸就没有蛋白质，因此，核酸是最根本的生命的物质基础。
核酸可以是游离状态，也可以与蛋白质结合，组成 结合蛋白质（称核蛋白） 。
瑞士生理学家米歇尔（ F.Miescher） 于 1869年从 细胞核 中首次分离到一种具有 酸性 的新物质。
核酸
D-2-脱氧核糖的核苷
+
磷酸
D-核糖
+
碱基结构组成核糖核苷酸核糖核酸
D-核糖的核苷
+
磷酸核酸脱氧核糖核酸 脱氧核糖 核甘酸
D-2-脱氧核糖
+
碱基聚合聚合一、核酸的组成部分 核蛋白蛋白质水解核酸水解戊糖 有机碱（杂环碱）
D-核糖 D-2-去氧核糖 嘌呤衍生物 嘧啶衍生物水解核苷酸磷酸水解核苷核酸的分类主要有两种：
核酸 ①核糖核酸 （ RNA） 存在于细胞浆质中。②脱氧核糖核酸 （ DNA） 存在于细胞核中。
核糖核酸 H3PO4 +水解
（ RNA）
OHOCH2
OH OH
OH
β-D-核糖
O
O
NH
N
H
+
脲嘧啶或 N
N
NH2
N
N
H腺嘌呤
N
NH2
ON
H
胞嘧啶
N
NHN
N
H
O
H2N
鸟嘌呤或 N
N
NH2
N
N
H腺嘌呤
N
NH2
ON
H
胞嘧啶
N
NHN
N
H
O
H2N
鸟嘌呤
+
O
NH
N
H
O
H3C
胸腺嘧啶
OHOCH2
OH H
OH
+
β-D-2-脱氧核糖脱氧核糖核酸 H3PO4 水解
(DNA)
H
β-D-去氧核糖 β -D-核糖含有 2-去氧核糖 的核酸叫 去氧核糖核酸 （ DNA） 。
含有 核糖 的核酸称为 核糖核酸 （ RNA） 。
2、碱基部分：
核酸中所含的杂环碱常称为 碱基,它们是嘌呤和嘧啶的衍生物。
1、糖组分在核酸分子中含有两种糖组分：
……
……… …
OHOCH2
OH H
OH
H
……
…
……
……
…
……
D β OHOCH2
OH OH
OH
…
……
…… … β……………
……
…
……
D
都是以 β - 呋喃糖形式存在其结构式如下：
胸腺嘧啶 (T)
鸟嘌呤 (G)腺嘌呤 (A)
胞嘧啶 (C) 脲嘧啶 (U)
嘌呤 嘧啶核酸中含碱基的母体结构
（其中它们有三种碱基相同，共有五种碱基。）
RNA分子中有四种碱基 。 (U、
A,C,G)
DNA分子中也有四种碱基 (T,A,C、
G)。
3、核苷两种核糖与五种碱基形成的糖苷分别称为核苷和去氧核苷。
核苷 戊糖有机碱（碱基）
如为去氧核糖，则在词首加上“去氧”（如 2，
-去氧腺苷）。
核苷命名时，
如果糖组分是核糖，词尾用
“苷”字前面加上碱基名称
（如尿苷）。
4,核苷酸核苷的磷酸酯叫做核苷酸，是组成核酸的结构单元。
核苷酸是核苷 3/位或 5/位的羟基和磷酸所生成的酯。
核苷酸磷酸核苷
（或 3/-腺苷酸）
腺苷 - 3/-磷酸
（或 5/-腺苷酸）
腺苷 - 5/-磷酸
1/
2/3/
4/
5/
1/
2/3/
4/
5/
二、核酸的结构核酸和蛋白质一样，也有一个单体排列的顺序问题。
一般核酸可以有几千个以至几万个核苷酸组成，最小的核酸也含有 70~90个核苷酸。因此核酸中核苷酸的排列顺序是多种多样的，故核酸也有一级结构、二级结构和三级结构。
1、一级结构 指核酸中各核苷酸单位的排列顺序。
蛋白质有四级结构肽链中各种氨基酸相互联接的顺序是蛋白质的初级结构，
也叫一级结构。
多肽链主链骨架中的若干肽段，通过氢键，形成有规则的构象，这称为二级结构。
α-螺旋 β-折叠在二级结构的基础上，多肽链间通过氨基酸残基侧链的相互作用而进行盘旋和折叠，因而产生的特定的三维空间结构，这称为三级结构，也称为蛋白质的亚基。
各个亚基在低聚蛋白中的空间排布及相互作用，称为蛋白质的四级结构。
蛋白质的生理活性是由二级、三级、四级结构来决定的 。
RNA一级结构：
DNA一级结构：
DNA分子是两个多核苷酸链围绕同一个轴盘形成右旋的双股螺旋模型。
2、二级结构 由链中碱基之间以氢键连结维持。
每条链的突出部分是通过磷酸二酯桥连接的去氧核糖。碱基在螺旋内部，其平面与中心轴垂直，很像梯子的阶梯。
两条链之间的空间恰好能容纳下一个嘌呤碱和一个嘧啶碱，因此两条链上的碱基是以一种特殊的方式进行配对：
腺嘌呤与胸腺嘧啶配对（ A-T）。
鸟嘌呤与胞嘧啶配对（ G-C）。
因为 A和 T或 G和 C 在形成氢键的时候，两两配合得比较默契，它们之间能够最有效地形成氢键，稳定 DNA结构。
碱基配对为什么非得 A配 T,G配 C呢？
腺嘌呤与脲嘧啶配对（ A-U）。
鸟嘌呤与胞嘧啶配对（ G-C）。
RNA的二级结构不如 DNA
那样有规律。大多数 RNA分子由一条弯曲的多核苷酸链构成，在链的某些区域可发生自身回褶而形成双螺旋。
其间的碱基互补关系是：
3、三级结构
DNA在双螺旋结构（二级结构）的基础上还进一步缩成环状、开链状或麻花状等形式的三级结构。
三、核酸的生物功能核酸是生物体不可缺少的组成部分，它在生物的遗传变异、生长发育和蛋白质合成中起着重要的作用。它能使生命模式代代相传，因此人们称核酸为生命的“蓝图”。
1,DNA的复制
DNA具有按照自己的结构精确复制功能。细胞分裂时
DNA的两条链可以拆开，分别到两个子细胞里，每条链通过碱基配对（即 A-T,G-C） 各自复制出一条自相配对的链子，并一起组成一个新的 DNA双螺旋分子。
因此在子细胞里所形成的 DNA分子，必然和母细胞的
DNA分子一样的，遗传信息也就是由母代传到子代。
母细胞 子细胞分裂
2、蛋白质的生物合成
DNA几乎全部集中在细胞核中，而合成蛋白质是在细胞质中进行的。因此，细胞核内的 DNA分子遗传信息必须通过 RNA带到细胞质中，也就是以 DNA分子为模板合成 RNA分子，然后由 RNA分子合成蛋白质。
母细胞子细胞细胞质中存在着三种 RNA：
mRNA
起着转录 DNA
的遗传信息。
存在于细胞核中的 DNA是通过①信使核糖核酸 （ mRNA）
mRNA来传递遗传信息的。故称为 信使核糖核酸 。
存在于细胞质中的一种高分子量的球状颗粒，它由大小两个亚甲基组成，
是制造蛋白质的工厂（合成场所）。
②核糖体 (rRNA)
携带着特定的氨基酸，至合成多肽的部位参加反应。 二是 在 tRNA的中部有一个反密码区域
（又称反密码子，包含一组三个核苷酸），它与 mRNA的遗传密码配对，因此可以准确的按照 mRNA的密码的次序，携带相应的氨基酸。
③转移核糖核酸（ tRNA） 作用有两种,一是 在它的一端核糖体 (rRNA)
注：图中按
mRNA指令的信息制造蛋白质的过程称为 翻译 。
故蛋白质合成的过程中,氨基酸 是 基本原料,mRNA是模板,tRNA
是 运载工具,
rRNA是 合成场所 。
蛋白质的生物合成
N-甲酰基蛋氨酸核糖体
(rRNA)
信使核糖核酸
（ mRNA）
加缬氨酸
(b)
加苯丙氨酸
(c)
加赖氨酸
(a)
转移核糖核酸（ tRNA）
携带全部遗传密码。 DNA所携带的全部遗传信息都记载在
DNA所包含的全部核苷酸的排列顺序中。
DNA虽然只有四种类型的核苷酸，但它的相对分子质量极大，这四种核苷酸在 DNA分子中的排列方式近乎无穷，
一个含 1000个核苷酸的 DNA分子，有 41000种排列方式，这是一个天文数字，这就是生物界多样性的原因。
DNA的作用关于 DNA和 RNA在生物的生长、
繁殖、遗传、变异中的功能和具体作用，是生物学的研究范畴。
将遗传密码翻译变成特异的蛋白质，
以执行各种生命功能，使后代表现出与亲代相似的遗传性状。
RNA的作用一个氨基酸总可以找到一个 pH值，在该 pH值下，正、
负离子的浓度完全相等，此时向阳极移动和向阴极移动的离子彼此抵消（即没有净的迁移），或者说，电场中不显示离子的迁移。将此时的 pH值称为该氨基酸的等电点。